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GUÍA DE ESTUDIO DEL TEMA: METABOLISMO DE PROTEÍNAS

Profesor: Carlos Castro


BIOLOGÍA TISULAR Y MOLECULAR

12. En relación con la cantidad de energía que se requiere para formar cada enlace
peptídico necesario para la síntesis de proteínas, la cantidad de energía requerida
es (mayor/menor) que la necesaria para formar los enlaces glicosídicos del
glucógeno o los enlaces tipo éster de los triacilgliceroles. Esto implica que en
términos energéticos (calorías), para el organismo es (económico/costoso) sintetizar
proteínas.

13. Los requerimientos de proteína en los alimentos para un individuo adulto sano
son alrededor de 50-60 g/día; esta cantidad es muy inferior a la cantidad de proteína
total que se cataboliza diariamente. ¿Por qué los requerimientos proteicos son más
bajos que la cantidad de proteína que se cataboliza por día?

- Las proteínas de la dieta son necesarias para sustituir a las que pierde el
organismo. Se estima que el cuerpo sintetiza unos 300 g de proteína al día.
- Alrededor del 80 % de los aminoácidos que resultan de la degradación de
proteínas son reciclados para la síntesis proteica, el resto son degradados y
deben ser sustituidos por aminoácidos sintetizados por el organismo o por
aminoácidos de la dieta, si no pueden ser sintetizados.
- El método factorial se utiliza para predecir los requerimientos proteicos para
lo cual es necesario medir las pérdidas obligatorias de nitrógeno y el cálculo
de las cantidades necesarias para la formación de nuevos tejidos. Se asume
que el requerimiento diario de proteína es la cantidad igual a la suma de las
diferentes pérdidas obligatorias de nitrógeno.

14. En estados de déficit energético (cuando hay restricción de alimentos que


aportan energía), el organismo hace uso de las reservas energéticas, carbohidratos
y lípidos principalmente. Si la restricción de alimentos persiste por tiempos
prolongados se incrementa el catabolismo proteico y de sus aminoácidos para
aportar cetoácidos que sirven como fuente de energía. ¿Con respecto a este último
proceso bioquímico, cuál es el riesgo para un individuo el llegar a esa etapa?

- En el estado de estrés agudo, que es moderado o ligeramente


hipermetabólico, hay gran aumento en el catabolismo de la proteína corporal
que afecta tanto al sistema musculoesquelético como a la proteína visceral, al
tejido conjuntivo y a la proteína circulante. Los aminoácidos, principalmente
los de cadena ramificada (valina, leucina e isoleucina), se utilizan como
fuente energética preferencial, lo cual se traduce en incremento de la
ureagénesis que se determina por la excreción de nitrógeno ureico en la
orina, reflejo del estado hipercatabólico, el cual en esta condición clínica
sobrepasa a la síntesis hepática de proteína.
Si el estado crítico avanza y se profundiza, sobreviene la falla orgánica y, con
ello, la síntesis de la proteína disminuye, lo cual se manifiesta como
reducción de la depuración de los aminoácidos circulantes. En estas
condiciones persiste el incremento en el catabolismo, concomitante con una
reducción neta en la síntesis proteica, y el paciente exhibe un creciente
balance negativo de nitrógeno medido por la excreción urinaria de nitrógeno
ureico.

15. El utilizar el pool de aminoácidos para la síntesis de proteínas endógenas es un


proceso que (incrementa/disminuye) el balance de nitrógeno en el organismo.
-HIPERTROFIA, EMBARAZO, DESARROLLO Y CRECIMIENTO.

16. La oxidación del esqueleto carbonado, los cetoácidos, de los aminoácidos del
pool de aminoácidos con el fin de obtener energía de ellos, es un proceso que
(incrementa/disminuye) el balance de nitrógeno.

17. Según algunas investigaciones recientes se ha establecido que una disminución


en la función del proteasoma relacionada con la edad está relacionada con la
formación de cataratas, e incluso también se ha propuesto que una disminución de
su función con la edad se relaciona con la enfermedad de Alzheimer. A nivel
bioquímico, ¿Qué problema se puede presentar si disminuye la 2 función del
proteasoma o si este deja de ser totalmente funcional en las células?

- El proteosoma es un sistema para destruir las proteínas defectuosas o


aquellas que, tras ser usadas, ya no son necesarias, pero aún se sabe muy
poco de cómo funciona. Si este mecanismo destructor falla, se acumulan en
el interior de la célula muchas proteínas que deberían ser eliminadas, la
célula colapsa y puede desarrollar múltiples patologías
Se trata de un sistema de regulación muy fino, por lo que cualquier alteración
en las funciones de las enzimas Rsp5 o Ubp2 puede conducir a una
desregulación de los proteasomas, lo cual afecta a una gran cantidad de vías
celulares que necesitan de ellos para reciclar sus componentes; de ahí la
amplia conexión con patologías moleculares.
Se cree que algunas enfermedades neurodegenerativas caracterizadas por
una acumulación anómala de proteínas que no se degradan podrían estar
relacionadas con una disminución de la actividad de los proteasomas. Como
el Alzheimer, caracterizado por la formación de agregados de proteína
amiloide.

18. El tratamiento conservativo de la cistinuria en pacientes que no tienen


nefrolitiasis incluye tomar abundantes líquidos y la alcalinización de la orina con
citrato de potasio. ¿Cuál es el fundamento bioquímico de este tratamiento?
- La cistinuria es una aminoaciduria debida a un transporte defectuoso de
cistina y de aminoácidos dibásicos (arginina, ornitina, y lisina) en la
membrana apical del epitelio intestinal y túbulo proximal renal. El resultado es
una ausencia de reabsorción de cistina en el túbulo proximal renal
produciendo un exceso de cistina en orina y con la consiguiente formación de
cálculos renales.
Independientemente del tipo de cálculo que presente un paciente el aumento
de la ingesta de líquidos es la primera medida a instaurar, con la consiguiente
disminución de la sobresaturación de cualquier sal urinaria
Y por otro lado, el objetivo que se persigue con la alcalinización es mantener
un pH urinario entre 7 y 7,5 y sin que supere el valor de 8. Ya que a pesar de
la elevada solubilidad de la cistina a pH=8 (de hasta 1.000 mg/L), el paciente
presentaría un riesgo elevado de precipitación de sales de calcio y fosfato
con la consiguiente formación de cálculos de estas sales y lo que a su vez
aumentaría el riesgo de infección. Es recomendable igualmente utilizar sales
de potasio como alcalinizadoras en lugar de utilizar sales de sodio. Ello es
debido a que el incremento en la ingesta de sodio conlleva un aumento en la
excreción urinaria de cistina y aumento de la formación de cálculos, siendo
por tanto recomendable que la dieta tenga un bajo contenido de sodio.

19. De los 20 aminoácidos proteicos, algunos de estos se pueden sintetizar a partir


de otros aminoácidos y estos a su vez de precursores carbonados y amoniaco
(Falso/verdadero).

20. La degradación de los aminoácidos implica la separación del nitrógeno en forma


de amoniaco y la incorporación del esqueleto carbonado resultante en el ciclo de
Krebs (ciclo del ácido cítrico). Por ejemplo a partir del glutamato se obtiene alfa-
cetoglutarato y a partir del aspartato, oxalacetato. El término bioquímico para
referirse a una vía metabólica que da como resultado la formación de intermediarios
del ciclo de Krebs a partir de otros compuestos es

- Vía anaplerótica. Anaplerosis.

21. El término “ergogénico” para referirse a los aminoácidos ramificados significa

- El término ergogénico se refiere a que es capaz de ayudar a fabricar músculo


esquelético o aumentar masa muscular a través de la metabolización de los
aminoácidos correspondientes.

22. ¿Qué ventaja tiene para el organismo que el nitrógeno resultante del
catabolismo de los aminoácidos sea transportado en forma de glutamina y no de
amoniaco?
- El amoniaco en el organismo se encuentra en forma de ion amonio. El
amonio es tóxico para todas las células en general, pero en especial es muy
tóxico para las células del sistema nervioso central. Por lo tanto, se debe
transportar el amonio desde el músculo hasta el hígado de forma NO tóxica.
Además que la glutamina es el aminoácido más abundante en el organismo.

23. ¿Qué función importante cumple la glutamina en el intestino y en los linfocitos


además de ser parte de las proteínas?

- Dada la composición de este aminoácido (contiene dos átomos de nitrógeno),


su función principal es el transporte corporal del nitrógeno para que se
puedan desempeñar las actividades metabólicas del cuerpo.
Otra de las funciones por las que destaca es su papel en la regulación del
equilibro ácido-base. La glutamina es capaz de disociar el amoniaco en los
riñones, favoreciendo la eliminación del ácido y manteniendo el bicarbonato.
Todo esto contribuye a que se puedan producir células cutáneas nuevas y se
retrase el envejecimiento.
El abastecimiento de glutamina es imprescindible para mantener una piel
sana, tersa y elástica.También se relaciona este aminoácido con el bajo
rendimiento mental, la falta de concentración y el insomnio, entre otros. Estos
síntomas se pueden producir en personas que tienen déficit de glutamina. Si
se presenta en niveles normales favorece la concentración y el sueño.
La glutamina también interviene en los procesos inmunológicos
mejorándolos. Es fundamental para la síntesis de los nucleótidos y
desempeña un papel clave en el crecimiento del pelo.
Este aminoácido puede transformarse en glucosa en los riñones sin modificar
las cifras de la insulina ni del glucagón. Esto implica que el organismo pueda
ganar más energía evitando la acumulación de grasa innecesaria que
proviene de los alimentos por lo que puede ejercer un papel como controlador
del peso.

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