Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas
son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano
utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

Descomponer los alimentos

Crecer

Reparar tejidos corporales

Llevar a cabo v muchas otras funciones corporales

El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.

Los aminoácidos son compuestos esenciales comunes en todos los seres vivos, desde los microbios
hasta los humanos. Todos los cuerpos vivos contienen los mismos 20 tipos de aminoácidos. constituyen
aproximadamente el 20% de nuestro cuerpo o aproximadamente el 50% de nuestra masa corporal
sólida; y son el siguiente componente más grande de nuestro cuerpo después del agua. El cuerpo de una
persona que pesa 50 kg tiene aproximadamente 10 kg de aminoácidos en su composición corporal.

ABSORCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

En el intestino la mezcla de los aminoácidos producto de la digestión de las proteínas son

absorbidas por las células mediante mecanismos de transporte activo, simporte, que consume
ATP y requieren la presencia de iones sodio.
Los oligopéptidos son absorbidos por sistemas especiales y una vez en el interior de las células
de la mucosa intestinal son hidrolizados a aminoácidos por peptidasas que allí se encuentran. Los
aminoácidos absorbidos en el intestino alcanzan todos los órganos a través de la sangre y la linfa,
aunque por las características de la circulación portal la mayor parte llega en primer lugar el
hígado y al resto de los órganos y tejidos del organismo posteriormente.

Para la absorción del aa debe estar en su forma L y tener libre el grupo alfa-amino.

Existen transportadores para aa libres en membrana celular del duodeno y yeyuno.

En el íleon son absorbidos los aminoácidos libres por transportadores PEP1 y PEP2
Proceso de absorción

Los aminoácidos libres se

absorben a través de la mucosa
intestinal por medio de transporte
activo
Los aminoácidos libres se absorben a través de la mucosa intestinal por medio de transporte activo
dependiente de sodio.
● Hay varios transportadores de aminoácido diferentes, con especificidad para la naturaleza de la
cadena
Hay varios transportadores de aminoácido diferentes, con especificidad para la naturaleza de la cadena
lateral del aminoácido.
● Los diversos aminoácidos transportados por cualquier transportador compiten entre sí por la
absorción y por
Los diversos aminoácidos transportados por cualquier transportador compiten entre sí por la absorción y

por la captación hacia los tejidos.

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.
● Los dipéptidos y tripéptidos entran en el borde en cepillo de las células de lamucosa intestinal, donde
se

Los dipéptidos y tripéptidos entran en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal, donde se
hidrolizan hacia aminoácidos libres, que a continuación se transportan hacia la vena porta hepática.
● Los péptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos, sea mediante captación hacia células
Los péptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos, sea mediante captación hacia células
epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre células epiteliales (paracelular).
● Muchos péptidos son suficientemente grandes como para estimular la formación de anticuerpos; ésta
es la
base de las reacciones alérgicas a alimentos.

DISTRIBUCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

La mayor parte de los aminoácidos

Aspartato, Cisteína, Glicina, Glutamato, Glutamina, Hidroxilisina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina,

Tirosina: hígado
Glutamina y asparagina: intestino y riñon

Aminoácidos de cadena ramificada: valina, leucina e isoleucina(musculo y cerebro)

Porfirinas y pigmentos biliares

Porfirinas y pigmentos biliares están estrechamente vinculados, porque lel hemo se sintetiza a partir de
porfirinas y hierro, y productos de degradación son bilis pigmentos y hierro

Porfirinas

 Son compuestos cíclicos que se forman por el enlace de 4 anillos pirrol, mediante puentes de
metino (HC=)
 Una propiedad de estos es la formación de complejos con iones metálicos unidos al átomo de
nitrógeno de los anillos de pirrol. Ejm: -porfirina de hierro (hem de la hemoglobina), porfirina con
magnesio (clorofila: pigmento fotosintético de los vegetales)
 Algunas proteínas que contienen hem (hemoproteínas), están ampliamente distribuidas en la
naturaleza:

 Las porfirinas que existen en la naturaleza son compuestos en los que los ocho átomos numerados
de hidrógeno, han sido sustituidos por diversas cadenas laterales en el núcleo de la porfina.

 Como un medio sencillo para mostrar estas sustituciones, Fischer propuso una fórmula corta para
representar la molécula de porfirina, en la cual se omiten los puentes metenil y en la que cada
anillo pirrólico se presenta como una abrazadera rectangular con la posición de los ocho
sustituyentes enumerados.
  La disposición de los sustituyentes acetato (A) y propionato (P) en la uroporfirina que se muestra
en la figura es asimétrica (en el anillo IV. el orden esperado de los sustituyentes acético y
propiónico, se encuentra invertido). Una porfirina con este tipo de sustitución asimétrica se
clasifica como porfirina tipo 111.
 Una porfirina tipo 1 es aquella con un arreglo completamente simétrico de los grupos
sustituyentes.

 En la naturaleza sólo existen las porfirinas tipos 1 y 111, y de estas la serie de tipo 111 es la más
abundante e importante, debido a que incluye al hem.

HEM
El hem y su precursor inmediato, la protoporfirina IX, son porfirinas de tipo 111, (es decir, los grupos
metílicos están asimétricamente distribuidos como en la coproporfirina de tipo 111).
Síntesis de Hem

 Se sintetiza a partir de succinil-CoA que proviene del C.A.C en las mitocondrias y del a.a glicina. El
fosfato de piridoxal (PLP), también es necesario en esta reacción para "activar" a la glicina.
 El producto de la reacción de condensación entre la succinilCoA y la glicina es el ácido alfa-amino-
beta-cetoadípico, que al ser rápidamente descarboxilado se convierte en el delta-aminolevulinato
(ALA). Este paso es catalizado por la enzima ALA sintasa (ALAS), que controla la velocidad en la
biosíntesis de pofirinas en el hígado de los mamíferos.
 También se sintetiza en células precursoras eritroides en la médula ósea.

Síntesis de HEM
ALA deshidratasa es una enzima que contiene zinc y es sensible a la inhibición por plomo, como se
presenta en la intoxicación por el metal.
Las porfirinas tienen color y muestran fluorescencia

 Cuando porfirinas disueltas en ácidos minerales fuertes o en solventes orgánicos, se iluminan con
luz ultravioleta, emiten una fuerte fluorescencia de color rojo, lo cual se usa para detectar
pequeñas cantidades de porfirinas libres.

 Los enlaces dobles que unen los anillos pirrol en las porfirinas son la causa de la absorción y la
fluorescencia típicas de esos compuestos

 Aplicación: tratamiento de ciertos tipos de cáncer, por fototerapia

Catabolismo del grupo hem

 Cuando se destruye la hemoglobina en el cuerpo, la globina se degrada hasta sus a.a

constituyentes, mismos que se reutilizan y el hierro hémico se incorpora a la reserva de dicho
metal, también para su reutilización.

 La porción porfirínica libre de hierro del hem es degradada, principalmente en las células
reticuloendoteliales del hígado, bazo y médula ósea.

 El catabolismo del hem de todas Ias hemoproteínas, se lleva a cabo mediante un sistema complejo
de enzimas llamado hem oxigenasa. cuando el hem de las hemoproteínas llega al sistema hem
oxigenasa, por lo general, el hierro ya ha sido oxidado a la forma férrica, constituyendo la hemina.

Catabolismo del grupo HEM

 La hemina se reduce a hem con el NADPH, y con Ia ayuda de más NADPH se añade oxígeno al
puente alfa-metino entre los pirroles I y II de la porfirina. El ion ferroso nuevamente es oxidado a la
forma férrica. Con la adición de oxígeno, se libera ion férrico y se produce monóxido de carbono y
una cantidad equimolar de biliverdina.

 En las aves y los anfibios, se excreta biliverdina de color verde; en los mamíferos, una enzima
soluble, la biliverdina reductasa, reduce el puente metino entre los pirroles III y IV a un grupo
metileno, produciéndose bilirrubina, un pigmento de color amarillo.
Catabolismo del grupo hem

 Se estima que 1 g de hemoglobina da 35 mg de bilirrubina. En humanos adultos cada día se

forman de 250 a 300 mg de bilirrubina, derivada principalmente de la hemoglobina.

 La bilirrubina que se forma en tos tejidos periféricos se transporta al hígado por la albúmina
plasmática. El metabolismo posterior de la bilirrubina tiene lugar primordialmente en ese órgano. Puede
dividirse en tres procesos:
1) captación de la bilirrubina por las células del parénquima hepático
2) conjugación de la bilirrubina en el retículo endoplásmico liso
3) secreción de bilirrubina conjugada en la bilis.

1. Captación de bilirrubina por el hígado

 La bilirrubina es poco soluble en el plasma y en el agua, pero en el primero está ligada a proteínas,
específicamente a la albúmina. Cada molécula de albúmina tiene al parecer un sitio de alta
afinidad y uno de afinidad baja para la bilirrubina.

 En 100 mL de plasma, aproximadamente 25 mg de bilirrubina pueden estar enlazadas

estrechamente a la albúmina en su sitio de afinidad elevada. La bilirrubina que sobrepasa esta
cantidad puede enlazarse solo débilmente y por tanto puede desprenderse con facilidad y
difundirse en los tejidos.
  Numerosos compuestos, como los antibióticos y otros medicamentos compiten con la bilirrubina
por el sitio de enlace de alta afinidad en la albúmina. De ese modo, estos compuestos pueden
desplazar la bilirrubina de la albúmina y por tanto, tienen efectos clínicos significativos

 En el hígado la bilirrubina se separa de la albúmina y se capta en la superficie sinusoidal de los

hepatocitos por medio de un sistema saturable, mediado por un sistema de transporte facilitado.

 Una vez que la bilirrubina entra en los hepatocitos, esta se une a proteínas citosólicas (ligandina y
proteína Y), que ayudan a mantenerla solubilizada antes de su conjugación y previenen su salida
hacia el torrente sanguíneo.

2. Conjugación de la bilirrubina

 La bilirrubina es no polar y puede persistir en las células (por ejemplo, ligada a lípidos) si no se
convierte en hidrosoluble. Los hepatocitos la convierten en el tipo polar, que es la variedad que se
excreta en la bilis, mediante la adición de moléculas de ácido glucurónico.

 Este proceso se denomina también conjugación y puede emplear otras moléculas polares aparte
del ácido glucurónico (por ejemplo, el sulfato).

 La conjugación de la bilirrubina es catalizada por la enzima glucuronosiltransferasa, localizada

principalmente en el retículo endoplasmático, usa ácido UDP glucurónico como donador de
glucuronósilo y se denomina billirrubina UGT. El mono glucurónido de bilirrubina es un intermedio
que en seguida se convierte en diglucurónido.

 La mayor parte de la bilirrubina que se excreta en la bilis de los mamíferos lo hace como
diglucurónido de bilirrubina.

3. Secreción de bilirrubina conjugada

 La secreción de bilirrubina conjugada en la bilis se lleva a cabo por un mecanismo de transporte

activo, el cual es probable que sea el factor limitante de la velocidad para el proceso completo del
metabolismo hepático de la bilirrubina.

 Conforme la bilirrubina conjugada llega al íleon terminal y al intestino grueso, los glucurónidos son
separados por enzimas bacterianas especificas (beta glucuronidasas) y el pigmento es reducido
posteriormente por la flora fecal a un grupo de compuestos tetrapirrólicos incoloros llamado
urobilinógenos.

 En el íleon terminal y en el intestino grueso, una pequeña fracción de urobilinógeno es resorbida y

excretada a través del hígado para constituir el ciclo intrahepático del urobilinógeno

 La mayor parte de los urobilinógenos incoloros formados en el colon por la flora intestinal, son
oxidados ahí a urobilinas (compuestos con color), que son excretadas en las heces