1/2/22 11:16 Péptidos. El enlace peptídico.

[PORTADA]

EL ENLACE PEPTÍDICO

La unión de dos o más aminoácidos (AA)

mediante enlaces amida origina los péptidos. En
los péptidos y en las proteínas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y
son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro,
con eliminación de una molécula de agua (Figura
de la derecha).

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente

como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de
características que lo aproximan más a un doble enlace.
Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el
enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace
mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los
enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De
hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O
y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está
estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la
formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano (Figura izquierda de la tabla inferior).

Dipéptido Ala-Ser: los átomos que

participan en el enlace peptídico se Momento dipolar del enlace peptídico
representan como bolas y son coplanares

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se
establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptídico
puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa como donador de
hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad contribuye
notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante.
El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el
enlace peptídico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las
posibilidades conformacionales de los péptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la
tabla inferior):

Configuración cis: los dos Ca se sitúan del mismo lado del doble enlace
Configuración trans: los dos Ca se sitúan a distinto lado del doble enlace

www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep2.htm 1/2
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Normalmente, la configuración trans está favorecida. Sólo en el caso de que el segundo AA del enlace
peptídico sea la prolina puede resultar favorecida la configuración cis.
Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación mediante el giro
en torno a los enlaces sencillos en los que intervienen los Ca
tetraédricos (Figura de la derecha).

En cada AA, el Ca puede establecer dos ángulos de torsión con los

planos de los dos enlaces peptídicos contiguos: los llamados f (phi)
y y (psi) (Figura de la derecha):

el ángulo phi (f) es la rotación en torno al enlace Ca-N

el ángulo psi (y) es la rotación en torno al enlace C-Ca

Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la

estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda
completamente definida cuando se conocen los valores de y y de
f para cada AA.

En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta

un valor de f y otro de y determinados. Es el tamaño físico de los
átomos o grupos de átomos presentes en las cadenas laterales el que
determina los posibles valores que pueden adoptar los ángulos phi
(f) y psi (y).

Cuando se representan
los valores de phi (f) y
psi (y) de cada AA se
obtiene la gráfica de
Ramachandran (Figura
de la izquierda), en la que
se distinguen tres
regiones con valores "permitidos" de los ángulos de torsión ya
que no dan lugar a impedimentos estéricos en la estructura.

Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos

estructurales mayoritarios presentes en las proteínas: la estructura
b y la a-hélice.

ENLACES

Formación del enlace peptídico

www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep2.htm 2/2