UNIVERSIDAD NACIONAL

PEDRO RUIZ GALLO

CURSO:BIOQUIMICA PARA LA PRODUCCIÓN ANIMAL

ALUMNO: AIRTON MIO ARCA
DOCENTE:ING. SERGIO DEL CARPIO HERNÁNDEZ. M. SC.
 LOS ENLACES PEPTÍDICOS
El enlace peptídico es un enlace de tipo amida entre el grupo
amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido​.
Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos, son el resultado de la
reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de
otro, con eliminación de una molécula de agua.
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como
un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de
características que lo aproximan más a un doble enlace. Como
el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace
C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que
el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C
del enlace peptídico tienen características intermedias entre el
enlace sencillo y el enlace doble.
  Las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N
son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble
enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por
resonancia de forma que los seis átomos implicados en la
formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo
plano.

Incrementa la polaridad del enlace Esta rigidez del doble enlace

peptídico y se establece un momento
dipolar. Por este motivo, cada enlace
peptídico puede participar en dos
puentes de hidrógeno. En uno de ellos,
el grupo -NH- actúa como donador de
hidrógeno y en el otro, el grupo -CO-
actúa como receptor de hidrógeno.
El carácter parcial de doble enlace limita las posibilidades
conformacionales de los
impide la libre rotación del enlace
péptidos. Existen dos
que une los átomos de C y N en el
configuraciones posibles.
enlace peptídico.

•Configuración cis: los dos Ca se sitúan

del mismo lado del doble enlace
•Configuración trans: los dos Ca se sitúan
a distinto lado del doble enlace
 Normalmente, la configuración trans está favorecida. Sólo en el caso de que el segundo
AA del enlace peptídico sea la prolina puede resultar favorecida la configuración cis.
 Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación mediante el giro en torno a los
enlaces sencillos en los que intervienen los Ca tetraédricos.
 En cada AA, el Ca puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los dos
enlaces peptídicos contiguos: los llamados  Φ (phi) y Ψ  (psi).
• El ángulo phi (Φ) es la rotación en torno al enlace Ca-N
• El ángulo psi (Ψ ) es la rotación en torno al enlace C-Ca
 Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la
conformación de la cadena polipéptídica queda completamente definida cuando se
conocen los valores de Φ y de Ψ  para cada AA.
 En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta un valor de Φ y
otro de Ψ  determinados. Es el tamaño físico de los átomos o grupos de átomos
presentes en las cadenas laterales el que determina los posibles valores que pueden
adoptar los ángulos phi (Φ) y psi (Ψ).
 Cuando se representan los valores de phi (Φ) y psi (Ψ) de cada AA se obtiene la gráfica de
Ramachandran, en la que se distinguen tres regiones con valores "permitidos" de los
ángulos de torsión ya que no dan lugar a impedimentos estéricos en la estructura.
 Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos estructurales mayoritarios
presentes en las proteínas: la estructura  β  y la  α -hélice.
• BIBLIOGRAFIA:

 http://www.ehu.eus/biomoleculas/peptidos/pep2.htm
 https://www.um.es/molecula/prot04.htm

GRACIAS