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PROPIEDADES
REOLÓGICAS
BÁSICAS
https://www.anton-paar.com/es-es/reologia-de-los-alimentos/
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Importancia de la reología
El estudio de las propiedades reológicas es importante en la
ciencia de los alimentos debido a su utilidad en las
operaciones de procesamiento de alimentos y en las
características sensoriales. Proporciona información sobre la
microestructura de un alimento.
Fluidos Solidos
Flujo Deformación
Fluidos Newtonianos
Presentan una relación lineal entre el esfuerzo cortante y la velocidad de
cizallamiento. La pendiente ' μ ' es constante, por lo que la viscosidad de un
fluido newtoniano es independiente de la velocidad de cizallamiento. Estos
fluidos presentan un flujo viscoso puro, es decir, el producto comienza a fluir
con la más mínima fuerza y el índice de flujo es proporcional a la magnitud
de la fuerza aplicada.
Los ejemplos de fluidos newtonianos son la leche, los zumos de fruta claros,
la solución de sacarosa, la mayoría de los tipos de miel, el jarabe de maíz, etc.
Clasificación de los fluidos:
Fluidos No Newtonianos
Un fluido no newtoniano se define a grandes rasgos como aquel en el que la relación
entre el esfuerzo de cizallamiento y la velocidad de cizallamiento no es una constante.
Cuando se varía la velocidad de cizallamiento, el esfuerzo de cizallamiento no varía en la
misma proporción.
Estos fluidos presentan un comportamiento de adelgazamiento o de espesamiento por
cizallamiento y algunos presentan un límite elástico.
Existen varios tipos de comportamiento de flujo no newtoniano, caracterizados por la
forma en que la viscosidad de un fluido cambia en respuesta a la variación de la velocidad
de cizallamiento (Fig. 2). Los fluidos no newtonianos más comunes son
Todas las partículas no son exactamente de forma esférica, lo mucho que se desvía de la forma esférica se
expresa por el término esferocidad. El término esferocidad ΦS que es independiente del tamaño de la partícula
se utiliza para expresar la forma de la partícula.
ΦS = 6 Vp/ Dp Sp
Una propiedad muy importante de los alimentos granulares y los polvos es el tamaño de las partículas y su
distribución. Uno de los factores importantes que hay que considerar cuando se habla del diámetro medio de
una partícula es el tipo de diámetro que se utiliza. Mugele y Evans (1951) desarrollaron una expresión
generalizada que puede utilizarse para definir todos los tipos de diámetros medios.
Propiedades de los alimentos solidos
Los alimentos sólidos se caracterizan generalmente por su relación tensión-deformación. La tensión puede ser
de tracción, de compresión, tangencial (cizallamiento) o de torsión (que actúa sobre una sección transversal). La
clasificación de los alimentos sólidos es aún más confusa que la de los alimentos fluidos. Hay dos grandes
grupos: los elásticos y los no elásticos. Los alimentos viscoelásticos, en su mayoría de naturaleza semisólida y
sólida, forman un grupo importante de alimentos no elásticos.
Solidos elásticos
La elasticidad se define como la tendencia del producto a recuperar tras la descarga la forma y las dimensiones
que tenía antes de la carga. Si no hay deformación permanente tras la descarga, se dice que la elasticidad es
completa. La elasticidad ideal o de Hooke se caracteriza por una relación lineal entre la fuerza (o tensión) y la
deformación (o deformación) a partir del origen (Fig. 7.1a) El cuerpo vuelve instantáneamente a su forma inicial
sin deformación residual tras la descarga. Además, la relación lineal se recupera cuando la muestra se descarga.
La relación entre el esfuerzo de tracción y la deformación para estos cuerpos llamados Hookeanos se denomina
módulo de Young (E) o módulo de elongación. La relación entre el esfuerzo de cizallamiento y la deformación
de cizallamiento en un sólido elástico lineal ideal se denomina módulo de cizallamiento (G) o rigidez.
Propiedades de los alimentos solidos
Propiedades de los alimentos solidos
Elasticidad no Hookeana o no lineal
En realidad, la mayoría de los sólidos elásticos presentan una elasticidad no lineal o no Hookeana, en cuyo caso la
tensión no es proporcional a la deformación, y la dependencia lineal de la tensión con respecto a la deformación sólo
existe en los niveles de deformación más bajos. En general, a niveles de deformación más altos, el ciclo de carga y
descarga produce dos trazos separados que describen un bucle de histéresis (Fig. 7.1b). Dado que la relación tensión-
deformación es curvilínea, el módulo de elasticidad se da frecuentemente como módulo tangente, que es la
pendiente de la curva tensión-deformación en cualquier tensión o deformación especificada.
SÓLIDOS NO ELÁSTICOS
Un material puede mostrar elasticidad, lineal o no lineal, si las tensiones aplicadas y las deformaciones
correspondientes son pequeñas. Sin embargo, para grandes deformaciones la mayoría de los sólidos son no elásticos.
Los productos no elásticos pueden presentar fallos cuando la tensión supera la resistencia del cuerpo. El fallo puede
manifestarse como fractura o ruptura.
(i) Fractura: El resquebrajamiento de materiales duros, como el queso duro, a baja temperatura, que acaba dando
lugar a dos o más piezas separadas, se denomina fractura. La fractura elástica es la fractura sin o con una cantidad
muy limitada de flujo (sólo en la región alrededor de la grieta) del material, como en la pulpa de la fruta inmadura, los
tubérculos, etc., mientras que la fractura plástica es la fractura acompañada de flujo de material, como puede verse en
ciertos quesos blandos o semiduros.
(ii) Ruptura : Este término se refiere al desgarro (en trozos) de los materiales blandos. El punto de ruptura se define a
veces como un punto de la curva tensión-deformación o fuerza-deformación en el que se rompe la muestra cargada
axialmente. El fallo en los materiales que se rompen, como ciertos geles de queso, la clara de huevo cocida, etc., se
caracteriza por una multitud de planos de fallo.
Propiedades de los alimentos solidos
SÓLIDOS PLÁSTICOS
Algunos productos no elásticos pueden presentar un valor de fluencia y tienden a fluir cuando la tensión supera este
punto. La plasticidad se encuentra más frecuentemente en productos semisólidos y blandos como la mantequilla, las
pastas para untar, etc., que en los sólidos duros.
ALIMENTOS VISCOELÁSTICOS
El fallo que da lugar a la ruptura, la fractura o el flujo plástico suele implicar tensiones relativamente grandes y una
gran deformación en los alimentos sólidos. En cambio, las pequeñas deformaciones en la mayoría de los productos
sólidos y semisólidos pueden revelar lo que se conoce como viscoelasticidad. Ciertos fluidos que se adelgazan con el
cizallamiento, como la leche condensada espesada por la edad, también presentan viscoelasticidad. La reacción de un
cuerpo viscoelástico a la tensión (o a la deformación) consiste en parte en un componente viscoso y en parte en uno
elástico. Como la tensión y la deformación dependen del tiempo, la respuesta del material depende de la velocidad. Se
ha intentado clasificar los productos alimentarios en función de su comportamiento reológico. Sin embargo, los
fenómenos reológicos de los distintos alimentos son tan complejos que no es sencillo clasificarlos en grupos o clases
distintas. Sin embargo, la clasificación de los alimentos basada en la relación tensión-velocidad de deformación para
los productos fluidos y semisólidos, y en la relación tensión-deformación para los sólidos, facilitaría enormemente la
comprensión del comportamiento reológico de diversos productos lácteos y alimentarios y su relación con sus
atributos de procesamiento, manipulación y textura.
TEMA 12
REOMETRÍA
REOMETRÍA
● Viscosimetros:
https://www.youtube.com/watch?v=c6Kn_PglRJ
A
MUCHAS
GRACIAS !
¿Preguntas?
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CAPITULO V
CONTENIDO DE HUMEDAD Y SOLIDOS
TOTALES
COMPETENCIA
PRESERVACION Y ESTABILIDAD
FACTORES DE CALIDAD
Medio dispersante y
Libre disolvente.
Libre
Capa mono o poli-molecular,
unidas por enlaces de
Adsorbida hidrógeno, interacciones
dipolo-dipolo, fuerzas iónicas
Agua y fuerzas de van der Waals
Preparación
de la Pesado Secado Enfriado Pesado
muestra
(M - m) 100
% Humedad =
M
Siendo :
•M = masa inicial, en g. de la muestra.
•m = masa, en g., de la muestra seca.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE ELIMINACIÓN
DE HUMEDAD
ACTIVIDAD ENCARGADA – HUMEDAD Y SOLIDOS
TOTALES
Blanco o gris.
Determinación: pérdida de peso
alimenticios específicos.
CALCINACIÓN 12 – 18 hrs.
Determinación de cenizas en húmedo • Temperatura relativamente baja requerida. • Requiere grandes cantidades de reactivos
• El aparato es simple. corrosivos.
• Oxidación rápida. • Uso de ácidos explosivos (ejm: perclórico).
• Mantenido en condiciones líquidas, que es • Requiere la corrección de los reactivos (para el
conveniente para el análisis mineral. cálculo).
• El equipo es barato. • Evoluciona vapores peligrosos
• Menos volatilización de minerales. continuamente.
• Manejo de gran número de muestras es difícil.
• El procedimiento es tedioso y requiere mucho
tiempo.
DETERMINACION DE CENIZAS
SOLUBLES E INSOLUBLES
CENIZA 10-25 ml de
SOLUBLE EN agua destilada
AGUA
𝐶. 𝑆𝑂𝐿𝑈𝐵𝐿𝐸 𝐸𝑁 𝐴𝐺𝑈𝐴 = 𝐶. 𝑇𝑂𝑇𝐴𝐿 − 𝐶. 𝐼𝑁𝑆𝑂𝐿𝑈𝐵𝐿𝐸 𝐸𝑁 𝐴𝐺𝑈𝐴
D. Ceniza en 500–600 °C, se Contaminación con Análisis de varias Lento (12-18 Análisis proximal
seco incinera toda la micro elementos, muestras, hrs.), se de ceniza total,
materia orgánica, perdida de seguro, no se volatilizan puede ser
método muestra, necesita blanco. algunos utilizada para el
gravimétrico volatilización de minerales, baja análisis
algunos solubilidad de los especifico de
elementos, minerales. minerales.
combustión
incompleta.
D. Ceniza en Materia orgánica Contaminación con Tiempos cortos Requiere Calcinación de
húmedo oxidada usando micro elementos, (2 hrs.), los atención muestras antes
ácidos y agentes se necesita un minerales están constante, del análisis
oxidantes, blanco, perdida de en solución, menor mineral para
dejando materia muestra. volatilización rendimiento de análisis oficiales
inorgánica despreciable. muestra, puede
ser peligrosa,
perdida de
muestra por
salpicadura.
Resumen de los métodos de
determinación de cenizas
Método Principio Fuentes de error Ventajas Desventajas Aplicaciones
ANALISIS ELEMENTALES.
Análisis de carbono:
• Digestión mas fácil que para el nitrógeno.
• Menores errores en el resultado por causa de su mayor cantidad en relación al
nitrógeno.
• Factor de corrección mas constante que para el nitrógeno.
• Mayor dificultad en separar los carbonos pertenecientes a la proteina de los carbonos
de otros componentes.
Análisis de nitrógeno:
• Es la determinación mas utilizada.
• Considera que las proteínas tienen 16% de N en promedio (depende del tipo de
proteína).
• El factor general en la transformación de nitrógeno a proteína es de 6.25, sin embargo
este es diferente para algunos alimentos como: trigo 5.70, leche 6.38, gelatina 5.55.
Método de Kjeldahl: Determinación a
través del nitrógeno total
Propuesto por Kjeldahl en Dinamarca 1883, en un estudio de granos, a sufrido
varias modificaciones, sin embargo continua siendo muy utilizado en la
determinación de proteínas.
Este método determina N orgánico total ( proteico y no proteico). En la mayoría
de los alimentos el N no proteico representa muy poco del total.
Una razón entre el nitrógeno medido y la proteína estimada depende del tipo de
muestra y otros factores. Por ejemplo: en el trigo esta razón es afectada por la
variedad, condiciones de crecimiento, cantidad y tipo de fertilizante utilizado.
Para convertir el nitrógeno medido en proteína, debemos multiplicar el
contenido de nitrógeno por un factor arbitrario.
El procedimiento del método se basa en el calentamiento de la muestra con
acido sulfúrico para su digestión hasta que el carbono e hidrogeno sean
oxidados. El nitrógeno de la proteína es reducido y transformado en sulfato de
amonio. Se adiciona NaOH concentrado y se calienta para la liberación del
amonio dentro de un volumen conocido de una solución de acido borico,
formando borato de amonio, El borato de amonio formado es titulado con una
solución acida patrón (HCl).
Reacciones involucradas en el análisis.
DIGESTIÓN CON H2SO4, K2SO4 Y CATALIZADOR METÁLICO.
𝑯𝟐 𝑺𝑶𝟒 𝑵𝒂𝑶𝑯 𝑯𝟑 𝑩𝑶𝟑 𝑯𝑪𝒍
Muestra (N orgánico) 𝑵𝑯𝟒 𝟐 𝑺𝑶𝟒 𝑵𝑯𝟑 𝑵𝑯𝟒 𝟑 𝑩𝑶𝟑 𝑵𝑯𝟒 𝑪𝒍 + 𝑯𝟑 𝑩𝑶𝟑
Cálculos:
En una titulación de neutralización, donde:
Número de miliequivalente de acido = número de miliequivalente de base
nº de meq de HCl = nº de meq de N
mL de acido x normalidad del acido = peso N (g) / meq de N
Peso de N (g) = mL de acido x normalidad del acido x 0.014
Peso de N (mg) = mL de acido x normalidad del acido x 14
% N x factor = % de proteína total
PROCEDIMIENTO DE KJELDAHL
𝑯𝟐 𝑺𝑶𝟒 ,𝒄𝒂𝒍𝒐𝒓,𝒄𝒂𝒕𝒂𝒍. 𝟐𝑵𝒂𝑶𝑯 𝑯𝟑 𝑩𝑶𝟑 𝑯𝑪𝒍
Muestra (N orgánico) 𝑵𝑯𝟒 𝟐 𝑺𝑶𝟒 𝟐𝑵𝑯𝟑 + 𝑵𝒂𝟐 𝑺𝑶𝟒 + 𝟐𝑯𝟐 𝑶 𝑵𝑯𝟒 + 𝑯𝟐 𝑩𝑶−
𝟑 𝑵𝑯𝟒 𝑪𝒍 + 𝑯𝟑 𝑩𝑶𝟑
Acido Bórico
• En el método original, el amonio liberado de la muestra es recogido en
acido estandarizado, en la modificación la recuperación se da en exceso
de acido borico. El borato de amonio formado será titulado con un acido
estandarizado, esta solución es ventajosa toda vez que solo será
necesario una solución estandarizada. No es necesario precisar ni la
cantidad ni la concentración de acido bórico.
Método de Dumas
Dumas (1831); Determina N total después de la combustión de la muestra a
700 – 800 ℃, por medida volumétrica de N gaseoso (N2). Es una medida
difícil y sujeta a errores, debido a que la cantidad de muestra es muy
pequeña y por tanto poco representativa, existen equipos que minimizan
los errores. Tamaño de muestra: 100 – 500 mg.
Ventajas Desventajas
Es bastante especifico al no presentar La necesidad de una curva de calibración con
problemas de interferentes. un estándar conocido de proteína, ej. Proteína
determinada por Kjeldahl.
Es simple, rápido y barato. El color formado en el complejo no es idéntico
para todas las proteínas, sin embargo los
desvíos ocasionados son menores de los
producidos en otros métodos colorimétricos.
Debido a la formación de un complejo con el
enlace peptídico, el método determina proteína.
Método con fenol (Folin-Ciocalteau-Lowry)
Es 10 a 20 veces mas sensible que la La intensidad del color puede variar en función a
determinación por UV, Y 100 veces mas sensible los aminoácidos presentes en la proteína y
que el método de Biuret. también de las condiciones analíticas.
Es muy especifico, pocas sustancias Es lento
interferentes, siendo la sacarosa en altas
concentraciones un interferente.
Destruye la muestra.
Múltiples operaciones
Ventajas Desventajas
Ventajas Desventajas
PROTEINAS
FOLIN
NITROGENO BIURET, 540 nm
CIOCALTEAU ESPECTROFOTOMETRIA UV, 280 nm
LOWRY, 650 nm
KJELDAHL
DUMAS
Comparación de métodos de
análisis de proteínas
METODO BASE QUIMICA PRINCIPIO VENTAJAS DESVENTAJAS APLICACIONES
Kjeldahl Nitrógeno (orgánico Determina N por un Barato (si no es un Mide el N orgánico Aplicable a todos
total) método que sistema total, y no solo la los alimentos. Poco
implique digestión, automatizado). proteína N. utilizado ahora,
neutralización, Método Consume mucho debido a la
destilación y ampliamente tiempo. Utiliza disponibilidad de
titulación. Usa el utilizado y aceptado reactivos sistemas Dumas
contenido de N para durante más de un corrosivos. Menor automatizados
calcular el siglo. precisión que otros
contenido de métodos.
proteínas
Dumas Nitrógeno (total Se libera N tras la No requiere Equipo costoso. Aplicable a todos
orgánico e combustión de la productos químicos Mide el total de N los alimentos.
inorgánico) muestra a muy alta peligrosos. Rápido orgánico e Ampliamente
temperatura. El gas (pocos minutos). inorgánico, y no utilizado ahora, en
N se cuantifica por Los instrumentos solo el N de la comparación con el
cromatografía de automatizados proteína . método Kjeldahl,
gases utilizando un permiten analizar tanto para fines
detector de muchas muestras oficiales como de
conductividad sin atención control de calidad.
térmica. Utilice el
contenido de N para
calcular el
contenido de
proteínas.
Comparación de métodos de análisis de proteínas
METODO BASE PRINCIPIO VENTAJAS DESVENTAJAS APLICACIONE
QUIMICA S
Espectroscopia Enlace peptídico La presencia del Forma rápida de Equipo costoso. Solo Aplicable a una
infrarroja enlace peptídico en estimar el contenido de proporciona una amplia gama de
las moléculas de proteínas. Requiere estimación del contenido productos
proteína provoca la entrenamiento mínimo de proteínas. El alimenticios
absorción de instrumento debe (granos, cereales,
radiación a una calibrarse con los carne, lácteos). Se
longitud de onda resultados de los métodos utiliza como método
específica en la oficiales. rápido de control de
región del infrarrojo calidad.
medio o cercano
Colorante Residuos de Los residuos Rápido (15 minutos o No es tan sensible como Versión
aniónico aminoácidos identificados menos para el método algunos otros métodos automatizada
básicos (de reaccionan con el no automatizado; colorimétricos. Requiere utilizada para fines
histidina, arginina colorante aniónico de mucho menos para el una curva de calibración de control de
y lisina) y N- ácido sulfónico para método automatizado). para un producto calidad,
terminal de la formar un complejo Relativamente preciso. alimenticio dado, ya que especialmente
molécula de insoluble. El tinte Sin reactivos las proteínas difieren en el como un método
proteína soluble no unido se corrosivos. No mide la contenido de aminoácidos para comparar
mide por absorbancia no proteína N. Más básicos, por lo que difieren resultados con un
y se relaciona con la precisa que el método en la capacidad de unión método basado en
concentración de Kjeldahl. Se puede del colorante. No es nitrógeno (para
proteínas. usar para estimar adecuado para proteínas verificar la
cambios en el hidrolizadas debido a la adulteración
contenido de lisina unión del colorante a económica)
disponible, ya que el aminoácidos N-terminales.
tinte no se une a la Algunos componentes no
lisina alterada, no proteicos se unen a
disponible colorantes o proteínas para
causar errores
Comparación de métodos de
análisis de proteínas
METODO BASE PRINCIPIO VENTAJAS DESVENTAJAS APLICACIONES
QUIMICA
Ácido Enlace El enlace peptídico Buena sensibilidad, y el El color no es estable con Método
bicinconínico peptídico y está complejado con método micro-BCA es aún el tiempo. Cualquier ampliamente
aminoácido iones cúpricos en mejor (0.5-10 ug). Los compuesto capaz de utilizado para el
s condiciones alcalinas. detergentes no iónicos y reducir Cu+2 a Cu+ aislamiento y
específicos Los iones cuprosos las sales tampón no conducirá a la formación purificación de
(cisteína, son quelados por interfieren con la reacción, de color. Los azúcares proteínas. Ha
cistina, reactivo BCA para dar ni las concentraciones reductores y las altas reemplazado en
triptófano y color medido por medias de reactivos concentraciones de gran medida a otros
tirosina) espectroscopía. desnaturalizantes. sulfato de amonio métodos
interfieren. Obtener colorimétricos de
variación de color entre investigación
proteínas cuantitativa
Absorbancia Tirosina y Los aminoácidos Rápido. Relativamente Los ácidos nucleicos Se utiliza mejor en
a 280 nm. triptófano aromáticos, el sensible (se requieren 100 pueden absorber a 280 sistemas de
triptófano y la tirosina, ug de proteína). Sin nm. El contenido de proteínas
hacen que las interferencia del sulfato de aminoácidos aromáticos purificadas (por
proteínas se absorban amonio y otras sales en las proteínas varía ejemplo, detección
a 280 nm. La tampón. No destructivo entre las fuentes de postcolumna de
absorbancia se puede (por lo que las muestras se alimentos, por lo que los proteínas intactas)
usar para estimar el pueden usar después de la resultados son
contenido de proteínas determinación de cualitativos. Requiere
proteínas) muestras relativamente
puras, claras e incoloras
Comparación de métodos de
análisis de proteínas
METODO BASE PRINCIPIO VENTAJAS DESVENTAJAS APLICACIONES
QUIMICA
Absorbancia Enlace Los enlaces peptídicos Rápido. No destructivo Muchas otras cosas Se utiliza mejor con
a 220 nm. peptídico hacen que las (por lo que las muestras se además de los enlaces sistemas de
proteínas se absorban pueden usar después de la peptídicos absorben a proteínas
a 220 nm. La determinación de 220 nm. Requiere purificadas e
absorbancia se puede proteínas) muestras relativamente hidrolizadas (es
usar para estimar el puras, claras e incoloras decir, detección
contenido de proteínas postcolumna de
proteínas
hidrolizadas)
Biuret Enlace El enlace peptídico se Menos costoso, más
peptídico compleja con iones rápido y más simple que el
cúpricos en método Kjeldahl. No
condiciones alcalinas detecta fuentes de no
para dar un color que péptidos o no proteicas.
se cuantifica por Pocas interferencias
espectroscopía.
ACTIVIDAD
Se analizó un contenido de proteína cruda en una muestra de frijol pinto previamente
cocido y deshidratado utilizando el método Kjeldahl. Se registraron los siguientes datos:
• Los alimentos contienen muchos tipos de lípidos, pero los que tienden a ser
más importantes son los triacilgliceroles y los fosfolípidos.
• Los triacilgliceroles líquidos a temperatura ambiente se conocen como aceites,
(ejm: aceite de soja y el aceite de oliva), y generalmente son de origen vegetal.
• Los triacilgliceroles sólidos a temperatura ambiente se denominan grasas.
Manteca de cerdo y sebo son ejemplos de grasas, que generalmente son de
animales.
IMPORTANCIA DEL ANÁLISIS
• Si la muestra tiene > 10%H, esta debe secarse hasta peso constante con las
siguientes condiciones 95–100 ° C , presión ≤100 mmHg durante
aproximadamente 5 h (Método AOAC 934.01).
• Como este procedimiento usa calor, es más peligroso usar éter etílico que otros
solventes. Muchos laboratorios usan éter de petróleo o hexano.
• El tiempo de extracción es de 6 h en la mayoría de los casos. Ciertos productos
pueden prestarse a un tiempo de extracción más corto. El extracto se evapora y
la grasa se determina gravimétricamente.
𝑔 𝑔𝑟𝑎𝑠𝑎 𝑒𝑛 𝑙𝑎 𝑚𝑢𝑒𝑠𝑡𝑟𝑎
%𝐺𝑅𝐴𝑆𝐴𝐵𝐴𝑆𝐸 𝑆𝐸𝐶𝐴 = × 100
𝑔 𝑚𝑢𝑒𝑠𝑡𝑟𝑎 𝑠𝑒𝑐𝑎
MÉTODOS DISCONTINUOS
DE EXTRACCIÓN CON
DISOLVENTES
METODO DE MOJONNIER
MOJONNIER La grasa se extrae Mas rápido que el Errores bajos en Igual que el anterior y
(discontinua) con soxhlet. muchos productos en algunas bebidas no
mezcla de disolventes con grasa unida. proteicas.
orgánicos. La grasa Prueba manual.
extraída se seca hasta
peso constante.
MOJONNIER – La proteína se Mejor método Prueba manual. Para uso en leche y
HIDROLISIS BASICA precipita con tradicional para Rango de estrecho de productos derivados.
amoníaco. La grasa se productos lácteos. alcance.
extrae con mezcla de
disolventes orgánicos.
La grasa extraída se
seca hasta peso
constante.
METODO PRINCIPIO VENTAJAS DESVENTAJAS APLICACIONES
CROMATOGRAFIA DE Después de agregar Mide solo la grasa Pérdida de tiempo. Método oficial para el
GASES un estándar interno y verdadera, como lo Costoso. Muchos etiquetado
un reactivo para define la FDA. (No compuestos para nutricional
prevenir la oxidación, otros compuestos separar
la muestra se trata solubles en grasa)
con hidrólisis ácida y /
o alcalina, luego se
extrae la grasa con
éter. Los ácidos grasos
se convierten en
ésteres metílicos de
ácidos grasos
(FAMEs). FAMEs se
separan por GC y se
cuantifican. Suma de
ácidos grasos es igual
a contenido de grasa
BABCOCK El ácido sulfúrico Toma solo 45 min. Prueba manual. Aplicado a leche y
agregado digiere Problemas de derivados.
proteínas, genera carbonización con
calor y libera grasa. muestras de alto
Después de la contenido de azúcar,
centrifugación de la por lo que es difícil
muestra, el contenido leer el volumen de
de grasa se mide grasa
volumétricamente
METODO PRINCIPIO VENTAJAS DESVENTAJAS APLICACIONES
GRASAS - SOLIDAS FDA: Grasa total es la suma de C4 a C24= trigliceridos ACEITES - LIQUIDOS
METODOS
EXTRACCION CON SOLVENTE EXTRACCION CON SOLVENTE CROMATOGRAFIA GASEOSA EXTRACCIÓN HUMEDA SIN METODOS
- CONTINUO - DISCONTINUO PARA ETIQUETADO SOLVENTES INSTRUMENTALES