Objetivos: Explicar las relaciones entre estructuras y funciones de proteínas en procesos como

la actividad enzimática, flujo de iones a través de membranas y cambios conformacionales en

Mabel S.C.de- motilidad
procesos 28-10-2020 1:13
celular y contracción muscular. 1
 Son proteínas que regulan la actividad metabólica, son biocatalizadores que rompen
o forman enlaces en las moléculas a tº corporal y aceleran la velocidad de las
reacciones químicas en las células.

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• Especificidad: es la capacidad de actuar sobre un sustrato exclusivo al cual se unen

por interacciones débiles en el sitio activo.

•Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específica.

•Poder catalítico: Tienen gran capacidad de acelerar la velocidad de una reacción.

•Reciclaje: Las enzimas no sufren transformación en la reacción que catalizan

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 1. El nombre de una enzima se
deriva de la reacción química
que cataliza, con el sufijo-ASA.
Por ej: lactasa proviene del
sustrato lactosa.

2. A veces toma como base la reacción que

cataliza. Por ej: alcoholdeshidrogenasa, la
reacción que cataliza es "deshidrogenar“
el alcohol etílico.

3. Algunas enzimas conservan el

nombre común que se le asigno cuando
se descubrio. Por ej: Tripsina, Pepsina,
Ptialina.
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Las enzimas actúan sobre un sustrato especifico que se une al sitio activo y no
cambian en la reacción. De esta unió se obtienen los productos

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 Corresponde a la forma en que el sustrato se une al sitio activo la enzima

MODELO LLAVE-
CERRADURA
El sitio activo y sustrato
son perfectamente
complementarias, como
una llave encaja en una
cerradura. Hay
reconocimiento
molecular

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 Corresponde a la forma en que el sustrato se une al sitio activo la enzima

MODELO AJUSTE
INDUCIDO
La unión del sustrato
induce un cambio en el
sitio activo de la enzima
que sufre un cambio
conformacional y se
ajusta al sustrato, es un
reconocimiento
molecular dinámico.

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Las enzimas actúan sobre los sustratos y no cambian en la reacción, algunas
requieren de cofactores inorgánicos

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 •La proteína que forma la enzima para tener actividad catalítica necesita unirse a
químicos llamados Cofactor

•Si la unión proteína +

cofactor es fuerte,
entonces el cofactor
puede ser un ion. Ej: el
Magnesio

•Si la unión proteína+

cofactor es débil, el
cofactor recibe el
nombre de coenzima.
Ej: las vitaminas
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 RuBP carboxilasa

Piruvato deshidrogenasa

Adenilato ciclasa
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Mabel S.C. - 28-10-2020 1:13 11
 Reacción enzimática:
Ellas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan
indefinidamente.

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 El pH. óptimo es el neutro, excepto la pepsina estomacal actúa a pH=2, y la
fosfatasa alcalina intestinal, un pH= 12

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Las enzimas están activas al máximo a una tº óptima=37ºC.
Enzimas inactivas a tº bajas, se desnaturalizan e inactivan a 50ºC.

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Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. El bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un
desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores
enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas, Los tipos son:

Inhibidores El inhibidor se une fuertemente a la enzima

Irreversibles

Inhibidores
Enzimáticos

Inhibidores El inhibidor se une a la enzima por enlaces

Reversibles débiles, y el complejo [EI] se encuentra en
equilibrio con las formas libres [EeI]. Pueden ser:
•Competitivos
•No Competitivos
•Acompetitivos
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 Inhibidores Inhibidores Inhibidores
Competitivos No Competitivos Acompetitivos

El inhibidor tiene
estructura similar al
sustrato.

El inhibidor se une a la El inhibidor se une tanto a

enzima en un sitio la Enzima [E] como al
diferente al sitio activo. complejo Enzima-Sustrato
Esta unión ocasiona [ES], en un sitio distinto al
El sustrato y el cambios en la estructura sitio activo
inhibidor compiten de la enzima y no es Mientras el inhibidor está
por unirse al sitio capaz de unirse al unido al complejo [ES] no
Mabel
activoS.C.
de la- enzima
28-10-2020 1:13 sustrato se forman los productos 16
Las Ribozimas, son enzimas que no son proteínas. Algunas moléculas de ARN pueden
funcionar como catalizadores biológicos, también poseen un centro activo que se une
específicamente a un sustrato y que facilita su conversión en un producto. Las
ribozimas, al actuar como "tijeras moleculares", permitirán manipular el RNA
fácilmente

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 Estructura proteica Excepto ribozima

Regulación génica Constitutiva

Inducidas o adaptativas
Proteasa proteínas
Lipasa Lípidos
•Reactivo-sustrato Glucosidasa Hidratos de Carbono
Nucleasas Ácidos nucleicos
Actividad enzimática •Acción específica
•Disminuyen energía de activación (aceleran reacción química)
•Reutilizables

Factores que afectan Cofactores iones y coenzimas

la actividad enzimática Factores pH - t°- Concentración sustrato- Desnaturalización
Inhibidores  Reversibles competitiva, no competitiva./ reversible

Sitio activo Metaloenzima (ión)

Estructura

Enzimas simples holoproteinas
Enzimas conjugadas Apoenzimas:
parte proteica inactiva.
Holoenzima activa
Cl, Mg, Mn, Cu, Zn, Na, K-Fe
+ Cofactor
enzimático Coenzima (M. orgánica )
Derivan de Vitaminas B2–B3 – B5

Modelo interacción Llave cerradura

Enzima - Sustrato Encaje inducido

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