Unidad 2 - Tarea 3 - Enzimología y Bioenergética

BIOQUIMICA

Estudiante
MAYRA ALEXANDRA ESPINEL REYES
C.C 1094273185

Tutor
ALBERTO GRACIA JEREZ

Grupo
201103_52

Universidad Nacional Abierta Y A Distancia UNAD

Tecnología En Regencia De Farmacia
Escuela Ciencias De La Salud-ECISA
CCAV- Pamplona
  ENLACE DE LAS INFOGRAFIAS

https://www.canva.com/design/DAEtyVzC10I/share/preview?
token=HaWHiHz0f3iOp0DrJjDQTg&role=EDITOR&utm_content=DAEtyVzC10I&utm_cam
paign=designshare&utm_medium=link&utm_source=sharebutton
  Enlace del video

http://youtu.be/UtVVcquz2ck?hd=1
  ENSAYO

ATP sintasa
El ATP se sintetiza a través de la respiración celular, dicho proceso ocurre a través de las
mitocondrias; cuando ocurre este mecanismo bioquímico, se libera la energía química que
se encuentra almacenada en la glucosa, esto mediante el proceso de oxidación que libera
CO2, H2O ye energía en forma ATP (ATP - Concepto, usos, producción, importancia y
ciclo del ATP, 2021). El ATP es formado por acción de la enzima F1 -ATP sintasa y por
qué se llama así o se le dice así, por que la, aunque la enzima tenga dos partes la F0 y la F1
donde la F1 es la que está implicada específicamente en los procesos enzimáticos, porque la
otra parte esta involucrada en la traslocación de protones es decir en el manejo energético
para la realización de la reacción enzimática.
Como es de bien saber cada enzima tiene ciertas condiciones para actuar como su estructura
para el acoplamiento, cambios en la estructura durante el acoplamiento para formar el
complejo enzima sustrato, y también las diferentes variables como el PH, temperatura entre
otras causantes de la reacción enzimática es por ello que dicha enzima que se está
estudiando a través del tiempo (f1- ATP asa soluble); no es excenta de tener distintas
estructuras y conformaciones intrínsecas por ejemplo, esta cuenta con 2 subunidades a y b
estas subunidades son legitimas de la enzima pero, como es el caso estas dos subunidades
tienen un estructura que está formada así “un pequeño dominio N-terminal, un dominio de
enlace de nucleótidos y un dominio helicoidal C-terminal”. (Leyva, Bianchet, et al, 2003).
La subunidad a y b son iguales pero las conformaciones de la subunidad b son dadas por las
siguientes: “apretada (T), suelta (L), cerrada (C) y abierta (O). (Una quinta conformación
intermedia se observa en una subunidad b en presencia de un posible análogo de estado de
transición” (Menz et al. 2001).
Las anteriores conformaciones se pueden evidenciar en los experimentos de el ciclo
catalítico enzimático de la ATPasa pues con 2 nucleótidos se denota que la enzima
“Muchas características de esta propuesta sugieren que, aunque capta algunas de las
características esperadas del mecanismo, sobre todo la rotación de la subunidad g, no puede
representar los pasos reales que ocurren durante el ciclo catalítico” (Leyva, Bianchet, et al,
2003). Lo que indica que con 2 nucleótidos como sustrato de la enzima es imposible hacer
la reacción catalítica, aunque tratara de que, si se puede hacer, pero realmente no lo logra.
Ya que en “experimentos recientes han demostrado que el ciclo catalítico de la enzima
requiere la
ocupación simultánea de los tres sitios catalíticos” (Leyva, Bianchet, et al, 2003). Otra
cosa importante que ocurre en la reacción es que “ que yendo en la dirección de la síntesis
de ATP, ADP y Pi deben unirse al sitio abierto y permanecer unidos con el sitio abierto
hasta que se produce el cambio conformacional principal, el cambio que requiere la
entrada de energía, Claramente este problema se resuelve si la estructura de tres
nucleótidos se utiliza como parte del mecanismo, y también se observa, la baja afinidad
del sitio C para el nucleótido refleja no sólo una baja afinidad intrínseca, sino también el
costo de cerrar la subunidad b. ” (Leyva, Bianchet, et al, 2003)
A hora bien como como conclusiones generales de las investigaciones mas relevantes es
que hay varias conformaciones que la más relevantes es la conformación o , que se necesita
energía para el acoplamiento enzima sustrato y que esta disminuye a pasar el tiempo
cuando esta se cierra, causando entonces una baja de energía, que es más dada la reacción
enzimática cuanto los tres sitios activos de la enzima ATPasa son utilizados
completamente. (Leyva, Bianchet, et al, 2003).
 CAPTURA DE APORTES EN EL FORO