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Procesamiento bioquimico: TEORIA

Autor: Ernesto Pachón Muñoz.

Profesor Titular de Bioquímica PUJ

Introducción

La célula es un sistema de transducción de energía, que realiza múltiples reacciones químicas que
siguen unos pocos modelos de procesamiento, lo cual le permite desempeñarse con una gran
eficiencia. El ensamble de tales reacciones se realiza mediante la constitución de las llamadas
VIAS METABOLICAS.

El carbono es un elemento que por su constitución electrónica está capacitado para compartir los
electrones de su último nivel de energía en formas muy diversas dando origen a compuestos que
pueden presentar diferentes estados de oxidación. Usualmente los compuestos de importancia
biológica se encuentran en alguno de los estados que muestra la figura siguiente:

H H H OH H O H
C C C C C C C C
H H H H H H
Como puede observarse va desde el completamente reducido similar a un alcano hasta el de
carbonilo, ya sea en forma de aldehído, cetona o ácido.

Metabolismo (del griego ) es el conjunto de reacciones catalizadas que ocurren en el

interior de una célula. En metabolismo pueden ocurrir dos tipos de transformaciones

ADP + P Moléculas complejas ADP + P

Catabolismo Anabolismo

ATP Moléculas simples ATP

El catabolismo es la fase del metabolismo que permite la degradación de moléculas a otras más
simples y esta usualmente acompañado de la liberación de energía la cual se utiliza para
sintetizara ATP a partir de ADP y fosfato. El anabolismo es la fase del metabolismo que permite la
síntesis de moléculas complejas a partir de otras más simples y esta acompañado de la utilización
de energía usualmente mediante la hidrólisis de ATP a AMP + P

Modelos de Procesamiento Bioquímico

Los principales modelos de procesamiento bioquímico son los siguientes:

1. Activación y Adaptación
1.1. Monosacáridos
1.2. Ácidos grasos
1.3. Aminoácidos
2. Oxidación
2.1. Compuestos reducidos.
2.2. Compuestos parcialmente oxidados
2.2.1.Cadenas hidrocarbonadas no saturadas
 2

2.2.2.Alcoholes
2.2.3.Carbonilos
3. Transferencia de grupos fosforilo
3.1. Desde sustratos de alta energía
3.2. Mediante reacciones oxidativas acopladas
3.3. Mediante reacciones no oxidativas acopladas
3.4. Por reordenamiento intramolecular
4. Isomerización
4.1. Isomerización funcional
4.2. Epimerización
4.3. Racemización
4.4. Reordenamiento intramolecular
5. Ruptura y formación de enlaces C-C
5.1. Aldolización
5.2. Transaldolización
5.3. Transcetolización
5.4. Tiólisis
6. Formación y remoción no oxidativa de dobles enlaces
7. Transferencia de unidades de carbono
7.1. Con alto estado de oxidación
7.2. Con bajo estado de oxidación
8. Fijación y transferencia de nitrógeno
8.1. Formación de amidas
8.2. Formación de carbamoil-fosfato

1. Activación y adaptación
Para que un compuesto pueda ser metabolizado debe estar activado o adaptado. Las formas
activas de los principales sustratos metabolizables son las siguientes:

Monosacáridos  Ésteres fosfóricos

Ácidos grasos  Acil CoA
 Aminoácidos   Cetoácidos

En todo proceso de adaptación o activación están implicados los siguientes componentes:

 Sustrato inactivo
 Enzima
 Agente activador
 Producto activo
Activación de monosacáridos
A continuación, se presenta una serie de ejemplos de reacciones de activación de las hexosas:

Glu cos a  ATP   Glu cos a  6  P  ADP

Hexoquinasa o Glucoquinasa
Manosa  ATP   Manosa  6  P  ADP
Hexoquinasa
Fructosa  ATP   Fructosa  6  P  ADP
Hexoquinasa .

Galactosa  ATP   Galactosa  1  P  ADP

Galactoquinasa
 3

Los conceptos son aplicables a elementos que poseen características comunes a todos los
miembros (atributos críticos). Algunos de los elementos del conjunto cobijado por un concepto
pueden poseer ciertas características particulares que no los excluyen (atributos no críticos).

Regla para la activación de monosacáridos:

En la reacción de activación de los monosacáridos (formación de un éster fosfórico en el alcohol

primario, excepto la galactosa que lo hace en el carbono 1), la enzima es altamente específica para
el dador de los grupos fosforilo (ATP), mientras que su especificidad es menor por el sustrato
fosforilable es menor (la hexoquinasa puede fosforilar glucosa, manosa y fructosa).
El glicerol, a pesar de no ser un carbohidrato, se activa con el mismo modelo de los monosacáridos

La reacción general para la activación de monosacáridos se ilustra a continuación

Enzima

Sustrato + Activador Producto activo + Sub-producto

Represente la activación de la fructosa

+ +

Activación de ácidos grasos

La activación de los ácidos grasos se ilustra mediante los siguientes ejemplos

Palmítico  ATP  Coenzima A AcilCoA

  sintetasa
  (tioquinas
   a)  PalmitilCoA  AMP  PP
Dodecanóico  ATP  Coenzima A AcilCoA
  sintetasa
  (tioquinas
   a)  DodecanoilCoA  AMP  PP
Oléico  ATP  Coenzima A AcilCoA
  sintetasa
  (tioquinas
   a)  OleillCoA  AMP  PP

Regla para la activación de ácidos grasos:

El producto metabólicamente activo de un ácido graso es su correspondiente acil CoA (tioéster), el

agente activador es la coenzima A, el dador de energía para la reacción es el ATP, el subproducto
de la reacción es AMP y la enzima que cataliza la reacción es una acil CoA sintetasa.

La activación de los ácidos grasos procede de acuerdo con el siguiente modelo

Enzima

Sustrato + Activador Producto activo

Dador de energía
Sub-producto

Represente la activación del ácido palmítico

 4

Adaptación de aminoácidos
La adaptación de los aminoácidos para utilización de sus esqueletos hidrocarbonados se ilustra
mediante los siguientes ejemplos:

Aspartato + piruvato    Oxalacetato  alanina

Aspartato:piruvato aminotransferasa
Alanina   cetoglutarato   Piruvato  glutamato
Alanina: cetoglutarato aminotransferasa
Glutamato + NAD +    cetoglutarato + NADH + NH3
Glutamato deshidrogenasa

Regla para la adaptación de aminoácidos:

El producto adaptado para el catabolismo de los alfa aminoácidos es su correspondiente alfa

cetoácido. La remoción del grupo amino puede ser por transaminación, para lo cual se requiere un
aceptor transitorio derivado de la piridoxina. Otros modelos son deaminación oxidativa o
deaminación no oxidativa

La adaptación de los aminoácidos mediante transaminación se ilustra con el siguiente ejemplo:

Alanina Piridoxal-P Oxalacetato

Alanina : aspartato
aminotransf erasa

Piruvato Piridoxamina-P Aspartato

 aminoácido 1 Aceptor-aldehído  aminoácido 2

Enziima

 cetooácido 1 Aceptor-amino  cetoácido 2

 5

Represente la adaptación del ácido aspártico

Otros modelos de remoción del grupo amino son:

+ +
NAD NADH + H
H
H2N C COOH O C COOH

H C OH H C OH

H C COOH H C COOH

H NH3 H

COOH COOH COOH H O COOH

2

H2N C H H2N C HN C O C

H C OH H C H C H H C H

H H2O H H NH 3 H

2. MODELO DE OXIDACION BIOLOGICA

CONCEPTO: La oxidación biológica es un proceso relativamente simple que consiste en
llevar el compuesto a oxidar por los diferentes estados de oxidación del carbono.

La capacidad de oxidación o reducción de un compuesto se expresa mediante su potencial redox

que mide la tendencia a ceder o aceptar electrones. El potencial redox está referido al llamado
electrodo de hidrógeno constituido por el par H / H +, al cual se ha atribuido un potencial redox de 0
voltios.

Los electrones fluyen de los compuestos con potencial redox más negativo (o menos positivo)
hacia los de potencial más positivo (o menos negativo), de tal manera que los mejores reductores
se localizan hacia la izquierda de la escala y los mejores oxidantes hacia la derecha.

H / H+
Reductores Oxidantes

- 0V +
Potenciales redox de algunos pares de importancia biológica
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Pares redox  Eo’ Voltios

H2O / OH- + H+ 1,35
H2O / ½ O2 0,82
NO2- / NO3- 0,42
Ferrocianuro / ferricianuro 0,36
H2O2 / ½ O2 + H20 0.30
Cit a Fe2+ /Fe3+ 0,29
Cit c Fe2+ /Fe3+ 0,27
Butiril CoA / Crotonil CoA 0,19
Hemoglobina / metehemoglobina 0,17
Cit b2 Fe2+ / Fe2+ 0,12
Ascórbico / dehidroascórbico 0,08
Cit b Fe2+ /Fe3+ 0,07
Azul de metileno red / ox 0.01
Ubiquinona red / ox 0,00
FAD H2 / FAD - 0,12
Málico / oxalacético - 0,17
Láctico / Pirúvico - 0,19
Etanol / Acetaldehido - 0,20
Glutatión red / ox - 0,23
 hidroxibutírico / Acetoacético - 0,27
Gliceraldehido-3-P + Pi / 1,3 di-P-glicérico - 0,29
Lipóico red / ox - 0,29
NADH + H+/ NAD + - 0,32
Ferredoxina red / ox - 0,42
 cetoglutárico / succínico - 0,67

Si los compuestos que se incluyen a continuación poseen los potenciales redox indicados

Wred / Wox E = +0,01 v

Xred / Xox E = +0,15 v
Yred / Yox E = -0,32 v
Zred / Zox E = 0,0 v

El mejor oxidante será X y el mejor reductor Y

Los oxidantes biológicos más importantes son

 NAD + (Nicotinamida adenina dinucleótido)
 NADP + (Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato)
 FAD (Flavina adenina dinucleótido)
 FMN (Flavina mononucleótido),
 Ácido lipóico

De los anteriores el NAD y NADP, son derivados de la niacina y el FAD y FMN de la riboflavina

Frecuentemente en a la célula los compuestos susceptibles de oxidación o reducción se organizan

para formar cadenas transportadoras de electrones en forma tal que ellos fluyen del de potencial
redox más negativo o menos positivo, hacia el de potencial mas positivo o menos negativo. Así por
ejemplo, si los compuestos mencionados en el ejemplo anterior se organizan en una cadena de
transporte de electrones, esta será:

Yred Zox Wred Xox

Yox Zred Wox Xred

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Las cadenas redox permiten la realización de trabajo químico gracias a las diferencias de potencial
redox entre pares consecutivos. La diferencia de potencial entre dos pares redox puede
transformarse en diferencia en energía libre mediante la llamada ecuación de Faraday:

 G0  nFE 0'

En donde n es el número de electrones transferidos en la reacción y F la constante de Faraday
96.500 Jouls.Voltios-1.mol-1 o 23.062 calorías. Voltios-1.mol-1. La energía de hidrólisis del enlace
fosfato terminal del ATP, a pH, 7 es de 8.500 cal /mol, por tanto, se requiere un mínimo de 0,19
voltios de diferencia de potencial al transferir un par de electrones por una cadena redox para
poder asociar a un paso de la misma la fosforilación de un ADP para formar un ATP.

Modelo general de oxidación

La estrategia básica para la oxidación biológica es recorrer todos los estados de oxidación, hasta
llevarlo al máximo de oxidación permitido por la naturaleza del compuesto.

H O
2
H H H H H H
D esh id r o g en asa D esh i d r o g en asa
R C C R´ R C C R´ R C C R´ R C C R´
H H H H id r at asa OH H
+ O H
+
FAD FADH NAD NADH + H
2

La utilización del NAD o el FAD como oxidante depende del potencial redox del sustrato oxidable.
Cuando un carbono primario llega a su máximo de oxidación (carboxilo) en el siguiente paso de
oxidación ocurre el rompimiento del enlace entre el carboxilo y hay desprendimiento de CO 2.

CO2
H O H
R C C OH R C H
H + H
NAD
+
NADH + H

Suponga los siguientes pares redox:

Wred / Wox E = -0,15 v

Xred / Xox E = +0,15 v
Yred / Yox E = +0,32 v
Zred / Zox E = -0,0 v

¿Cuál es el mejor oxidante y cuál el mejor reductor?

El mayor oxidante seria Y y el mejor reductor seria Z

Ordene los cinco oxidantes de menor a mayor poder oxidante.

Zred / Zox E = -0,0 v

Wred / Wox E = -0,15 v
Xred / Xox E = +0,15 v
Yred / Yox E = +0,32 v
 8

Organice los siguientes pares redox para que formen una cadena de oxidación, determine
las diferencias de potencial entre cada par. Calcule la cantidad de energía liberada en cada
paso

A ox /red - 0,05 V
B ox /red 0,02 V
C ox /red- 0,15 V
D ox /red - 0,30 V
E ox /red 0,05 V

D red
Dox A ox B red E ox C red
Ared

D ox
Dred A red B ox E red C ox

¿En qué sitios de la cadena anterior sería posible acoplar fosforilación de ADP a ATP?

La utilización del NAD o el FAD como oxidante depende del potencial redox del sustrato oxidable.

Sin tener en cuenta la especificidad de las enzimas, ¿Podrían ser oxidados el  ceto
glutarato por el FAD, y el  hidroxibutírico por el NAD, respectivamente?

Complete el esquema de oxidación del compuesto:

O
O C C OH
H C H
H C C OH
H O

La cadena respiratoria en su concepción más elemental puede representarse como;

NADH FAD CoQH2 Cit b ox Cit c red Cit a ox H2O

NAD FADH2 CoQ Cit b red Cit c ox Cit a red 1/2 O2

E volts -0,32 -0,12 0,0 0,07 0,27 0,29 0,82

Calcule los parámetros solicitados y diga en que pasos sería posible formar ATP
 9

E volts

G Kcal

ATP í

3. Transferencia de Grupos fosforilo

En relación con los llamados grupos fosfato es conveniente aclarar que del ácido fosfórico se
pueden derivar dos radicales diferentes, el fosfato o el fosforilo

O
R O P OH
OH
Fos for ilo
Fos fa to
El grupo que normalmente se transfiere en los procesos bioquímicos es el fosforilo.

La molécula más frecuentemente implicada en la transferencia de fosforilos es el ATP

En el ATP el enlace que une el fosfato a la ribosa en un éster fosfórico, los otros dos son
anhídridos. Los grupos fosforilo solo pueden transferirse de un compuesto de igual o superior nivel
energético a otros de igual o inferior poder energético, o acoplar reacciones en forma tal que el G
de las reacciones acopladas sea negativo (o cero como máximo).

La transferencia de grupos fosforilo es la actividad básica del metabolismo energético. Las

transferencias deben hacerse de acuerdo con los principios básicos de la termodinámica, mediante
uno de los tres procesos descritos a continuación:

 Transferencia desde un sustrato con energía de hidrólisis superior a la deformación del

nuevo enlace.
 Reacciones acopladas en donde el G sea negativo (o cero)
o Oxidativas
o No oxidativas
o Reordenamiento intramolecular

3.1 Transferencia de fosforilo desde sustratos con alta energía

En general se consideran compuestos de alta energía a aquellos cuya energía de hidrólisis es de
más de -7 Kcal/mol. Los enlaces de alta energía usualmente se representan como X ~Y

Los compuestos fosforilados más utilizados en los procesos metabólicos son:

 10

 Anhídridos de fósforo G aproximadamente -8 Kcal/mol

 Anhídridos mixtos (acilo-fósforo) G aproximadamente - -12 Kcal/mol
 Esteres fosfóricos G aproximadamente -3 Kcal/mol
 Fosfatos de enoilo G aproximadamente - -15 Kcal/mol
 Fosfatos de guanidina G aproximadamente -10 Kcal/mol
 Tioésteres de acilo G aproximadamente -7 Kcal/mol

La transferencia de los grupos fosforilo sigue el siguiente modelo:

X - P + Y   X + Y - P
Fosfotransferasa

En donde:
X~P sustrato dador del grupo fosforilo
Y sustrato aceptor del grupo fosforilo

Las fosfotransferasas (X : Y fosfotransferasa) se conocen en la nomenclatura trivial como quinasas.

CONCEPTO; La transferencia de los grupos fosforilo sigue el siguiente modelo:

X - P + Y   X + Y - P
Fosfotransferasa

En donde:
X~P sustrato dador del grupo fosforilo
Y sustrato aceptor del grupo fosforilo

Las fosfotransferasas (X: Y fosfotransferasa) se conocen en la nomenclatura trivial como quinasas.

Represente la transferencia de fosforilo desde el ATP a la glucosa.

Para determinar si una reacción de transferencia de fosforilo es termodinámicamente factible se

descompone en reacciones parciales cuya sumatoria sea igual a la de la reacción original.

Durante el metabolismo de la glucosa aparece un intermediario que se conoce con el

nombre de 1,3-difiosfo-glicerato. Este sustrato es capaz de transferir fosforilos al ADP para

O
C OH
OH H C OH
O O HO P O C H
(I)
C O P OH O H
OH H C OH OH
HO P O C O O

O H ( II ) C O P OH
H C OH OH
HO C H
H
 11

formar ATP. En el esquema adjunto se indican dos formas posibles de hacerlo. ¿Es posible
la reacción (I) o la (II), ambas, o ninguna?.

3.2 Transferencia de fosforilo desde sustratos mediante reacciones

oxidativas acopladas
El requisito termodinámico para la transferencia de fosforilo en la fosforilación oxidativa es la
existencia de una diferencia de potencial redox, en la reacción oxidativa, que sea por lo menos
equivalente a la de formación del enlace con el fosforilo en la reacción no oxidativa.

El modelo general de este tipo de reacciones es:

X + P

A r e duc ido B ox ida do

A ox ida do B r e duc ido

X - P

Represente la transferencia de fosforilo para la formación de 1,3 bifosfoglicerato:

3.3 Transferencia de fosforilo mediante reacciones acopladas no oxidativas

Este es otro de los modelos que se consideran de transferencia “a nivel de sustrato”. El requisito
para que pueda ocurrir la fosforilación acoplada no oxidativa es la ruptura de un enlace de energía
igual o superior a la del enlace formado.

El modelo de transferencia es:

Y Y~P

R~X R+ X

En la siguiente reacción, por ejemplo,

XDP+ P XTP
O O
-
C C S~CoA C C O
- -
C C O C C O
O H20 CoASH O
 12

La hidrólisis del tioéster de coenzima A libera suficiente energía para la formación del enlace
anhídrido del ATP.

Represente la transferencia del grupo fosforilo para la formación de GTP en el ciclo de krebs

3.4 Transferencia de fosforilo por reordenamiento molecular

En algunos casos los grupos fosforilo se cambian de posición en la misma molécula, lo que
equivale a una isomerización interna. Las enzimas que catalizan este tipo de proceso se conocen
como fosfomutasas.

El modelo general de la reacción es el siguiente:

O
C OH C O P OH
X O X OH
C O P OH C OH
OH

Que compuesto se obtiene por fa acción de las fosfomutasa correspondiente sobre:

O
-
C O
fosfomutasa
H C OH O
-
H C O P O
-
H O

4. Isomerización
En el metabolismo los monosacáridos pueden ser aldosas o cetosas: Las aldosas se reconocen
porque su nombre termina en osa, mientras que el de las cetosas lo hace en ulosa.
Excepciones a la anterior regla son: las hexosas, el gliceraldehído y la dihidroxiacetona.
En la nomenclatura enzimática corriente los diferentes tipos de isomerización y las enzimas que
catalizan los diferentes procesos son:

Tipo de
isomerización Enzima Ejemplo
Funcional Isomerasa Glucosa-6-P  Fructosa-6-P
Epimerización Epimerasa UDP-glucosa  UDP-galactosa
Racemización Racemasa D-Lisina  L-Lisina
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Cis - trans Cis-trans isomerasa 3 cis enoil Coa 3 trans enoil Coa

El siguiente esquema muestra las relaciones isoméricas

H O O O
H C OH C H C H C H
C O H C OH HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH
Isómeros Epímeros Familia
H C OH funcionales H C OH H C OH D L HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH
H H H H

Complete el siguiente cuadro

Monosacárido Familia Isómero funcional Familia

RIBOSA ALDOSA RIBULOSA CETOSA
Xilulosa
Eritrosa
Fructosa

Dibuje la estructura correspondiente al isómero funcional, a un epímero y al isómero L de:

H
H C OH
C O
HO C H
H C OH
H C OH
H C OH
H

Que compuesto se obtendría por acción de una cis-trans isomerasa sobre:

H H H H
H H H
H COOH
H H H
H H H H

5. Ruptura de enlaces C-C

Uno de los eventos más importantes del metabolismo es la ruptura no hidrolítica de enlaces entre
carbonos ya que ello permiten la degradación de las moléculas. La ruptura o formación de los
enlaces C-C sigue seis modelos básicos. En algunos de ellos ocurre simplemente ruptura no
hidrolítica del enlace. En otros además de la ruptura hay transferencia de un radical de un sustrato
 14

a otro, en otro la ruptura ocurre por adición de un radical fosforilo, con o sin modificación de los
grupos funcionales de los productos resultantes.

5.1. Aldolización
El sustrato de las aldolasas es un diol de una cetosa fosfato, un carbono más adelante del carbono
carbonilo. Al romperse el enlace el carbono más alejado de la cetona queda transformado en
aldehído, mientras que el más próximo se mantiene como alcohol.

Un ejemplo reacción catalizada por una aldolasa es la ruptura de la fructosa 1, 6-bisfosfato

¿Cuáles son los productos de esta aldolización?

H O
H O
H C O P OH
H C O P OH
C O OH
C O OH
C OH
HO C H

H C OH H

H C OH O C O

H C O P OH H C OH O

H OH H C O P OH

H OH

5.2 Transaldolización - Transcetolización

El modelo general de la transaldolización - trancetolización es el siguiente:

Cetos a -P (m C ) Aldos a -P (m -x C )
x C
Aldos a -P (nC ) Cetos a -P (n+x C )

La transcetolasa transfiere un radical de dos carbonos que incluye el grupo cetónico de la cetosa y
la transaldolasa uno de tres carbonos que incluye el mismo grupo funcional.

El modelo asume que nunca puede quedar un compuesto de menos de 3 átomos de carbono. Los
intermediarios usuales en estos procesos son de 3, 4, 5, 6, o 7 átomos de carbono.

Complete el siguiente cuadro que presenta ejemplos de la acción de las enzimas

transaldolasa y transcetolasa
Dador Aceptor Enzima Dador transformado Aceptor transformado
5C 5C
cetosa aldosa
7C 3C
cetosa aldosa
7C 4C
cetosa aldosa
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5.3 Tiólisis
Usualmente el sustrato para la tiólisis es un cetoacil activado, el enlace que se rompe es el
proximal del carbono carbonilo el agente tiolítico es la coenzima A, la enzima responsable del
proceso es la tiolasa, los productos formados son un nuevo éster de coenzima A y un radical acilo
formado por los carbonos que anteceden al grupo carbonilo.

El modelo general para el proceso de tiólisis es:

O H O CoASH H O

R1 C C C SCoA H C C SCoA

H O H
R1 C SCoA

Aplique el modelo de tiolisis al beta ceto pentanoil CoA

6. Eliminación o formación no oxidativa de dobles enlaces.

La formación o eliminación no oxidativa de dobles enlaces se realiza mediante procesos de
deshidratación o hidratación, catalizado por una liasa.

El modelo general para la formación no oxidativa de dobles enlaces es el siguiente:

H H H

R1 C C R2 R1 C C R2

OH H H
H2 O

En el proceso de eliminación del doble enlace por hidratación, el grupo OH va al carbono más
alejado de la función directriz del proceso.

¿Cuál es el resultado de la acción de la liasa correspondiente sobre el siguiente

compuesto?

H
C COOH
HOOC C
H
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7. Transferencias de unidades de carbono

El modelo de transferencia de unidades de un carbono depende del estado de oxidación del
carbono en el grupo a transferir.

7.1 Transferencia de carbonos de alto estado de oxidación.

Los carbonos de alto estado de oxidación (C0 2) son transportados a sustratos aceptores mediante
un complejo enzima - biotina, en donde la biotina se encuentra unida covalentemente a un resto
lisina de la enzima.

La biotina se puede encontrar en dos estados:

O
C
H N N H
H C C H
H C C C H 2 C H 2 C H 2 C H 2 C OOH
S
H Biotina

y
O O

-O C N C N H

H C C H
H C C C H 2 C H 2 C H 2 C H 2 C OOH
S
H
Carboxibiotina

Para que el C02 pueda ser transportado mediante biotina debe hidratarse a ácido carbónico y
posteriormente ionizarse al bicarbonato.
ATP

Bica rb o n a to AD P + P

Bio ti n a Carb o xi b i o ti n a

Ace p to r ca rb o xi l a d o Ace p to r

La fijación de carbonos con alto estado de oxidación (carboxilación) es indispensable en procesos

tales como la biosíntesis de ácidos grasos.

7.2. Transferencia de carbonos con bajo estado de oxidación

La transferencia de unidades de un carbono con bajos estados de oxidación se realiza mediante
diferentes derivados del ácido fólico.
 17

1 8
N N
H2N 7 H H O
3 N C N C (Glutá m ic o)n=3 o 7
N 6 9 10
5 H
OH

Usualmente el ácido fólico presenta dos formas activas: Dihidrofolato {fH2} (reducido en C 7 y C8) y
Tetrahidrofolato {fH4} (reducido en N5, N8, C6 y C7)

Con la ayuda de su texto busque un ejemplo de carboxilación dependiente de biotina y otro

de ácido tetrahidrofolico

7. 3 Transmetilación
Una forma especial de transferencia de grupos metilo es la transmetilación. En la transmetilación,
el agente dador del grupo metilo es la S-adenosil metionina. El aceptor generalmente es un
compuesto nitrogenado. La enzima que cataliza la reacción es un transmetilasa (Metil transferasa).

El modelo para la transmetilación es el siguiente:

S-adenosilmetionina Aceptor

S-adenosilhomocisteína Aceptor metilado

Consulte y de un ejemplo de transmetilación

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8. Fijación y transferencia de nitrógeno

La mayoría de organismos vivos son incapaces de fijar el nitrógeno atmosférico y deben recurrir a
formas reducidas de este elemento.

8.1. Formación de amidas

Las amidas usualmente se forman por fijación de radicales amonio sobre grupos carboxilo del
radical de los aminoácidos dicarboxílicos.

H O ADP + P H O
ATP
H2 N C C OH H2 N C C OH
X X
C OH Ligasa C NH 2
O NH 3 H2 O O

Consulte la formación de glutamina a partir de ácido glutámico

8.2 Carbamoil-P
Los carbonos de alto estado de oxidación pueden ser transferidos, junto con nitrógeno, mediante
formación de carbamoil-P. Hay dos fuentes de nitrógeno para este tipo de reacción, el ion amonio y
la glutamina. La enzima para el primer tipo de reacción es la carbamoil sintetasa I y la necesaria
para el segundo tipo es la carbamoilfosfato sintetasa II. La energía necesaria para la formación del
enlace proviene de la hidrólisis de dos moléculas de ATP. Uno de los fosfatos es transferido al
producto y el otro queda como fosfato libre.

Consulte la formación de carbamoil fosfato por medio de la carbamoil sintetasa I y sintetasa II,
analice las diferencias entre las dos reacciones.
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