FACULTAD DE CIENCIAS

AGRARIAS

PROTEINAS
. Aminoácidos
. Péptidos

Yadira Ortecho Aguirre

DEFINICIÓN
• Todas las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas poseen S.
• Son compuestos orgánicos más abundantes, en animales superiores
representan aproximadamente el 50% del peso seco de los tejidos.
• Son moléculas poliméricas de gran Peso Molecular; están
constituidas por gran número de unidades estructurales que forman
largas cadenas.
AMINOACIDOS

GLICINA

Yadira Ortecho Aguirre

1. AMINOACIDOS

• Son unidades estructurales básicas de las proteínas. Los alfa-aminoácidos se caracterizan por
tener un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al carbono alfa. Además un átomo de
hidrógeno y una cadena lateral R, que distingue a los diferentes aminoácidos:
•

Yadira Ortecho Aguirre

Estructura de un aminoácido

H
H H -
+
H H3 C COO
C COOH + -
H2N H3 C COO
H2N C COOH R
R R
R Grupo acido sal interna
Grupo amino sal interna
Grupo acido ZWITTERION
Grupo amino Carboxilico
Carboxilico ZWITTERION
Cadena lateral
Cadena lateral
variable
variable

Yadira Ortecho Aguirre

• En la glicina, el aminoácido más simple, la cadena R es un átomo de
hidrógeno.

• PROPIEDADES QUÍMICAS
• Debido a que tienen un grupo acido (donador de H+) y grupo básico (aceptor
de H+) presentan propiedades anfotéricas.
• Sustancia anfotérica: presentan dualidad: puede aceptar o donar un H+.
• Los aminoácidos existen como iones dipolares, se les conoce como
zwitteriones

Yadira Ortecho Aguirre

Clasificación de aminoácidos
. Sólo 20 aminoácidos constituyen las unidades monoméricas a partir
de las cuales se sintetizan las cadenas polipetídicas.
Aminoácidos Esenciales:
No pueden ser sintetizados en el organismo, y deben necesariamente ser
incorporados en la dieta mediante ingesta.
(Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina,
Triptófano y Valina )

Yadira Ortecho Aguirre

• Aminoácidos No esenciales:
• Aquellos que son sintetizados en el organismo. (Alanina, Arginina, Asparragina,
Aspártico, Cisteína, Cistina, Glutámico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina,
Serina y Tirosina. )

Yadira Ortecho Aguirre

LOS 20 AMINOACIDOS

• aminoácidos
hidrófobos
• aminoácidos
polares
• aminoácidos
ácidos
• aminoácidos
básicos

Yadira Ortecho Aguirre

PEPTIDOS
• DEFINICION:
• Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.

• Enlace peptídico: Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de

un aminoácido y el grupo amino, dando lugar al desprendimiento de una molécula de
agua.

Yadira Ortecho Aguirre

FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO

Yadira Ortecho Aguirre

Yadira Ortecho Aguirre
POLIPEPTIDOS
• Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
• Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
• Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es
mayor de 10, esta cadenas tienen pesos moleculares elevados
(>10,000)

Yadira Ortecho Aguirre

Insulina

Yadira Ortecho Aguirre

Cadena polipeptídica indicando la cadena
lateral de un aminoácido

Yadira Ortecho Aguirre

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
1) La estructura primaria: Estructura Primaria
Disposición lineal o secuencia de
aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados.
Una alteración en el ordenamiento de los
aminoácidos puede afectar la capacidad
funcional de la proteína.

Yadira Ortecho Aguirre

Estructura primaria

Yadira Ortecho Aguirre

2) Estructura secundaria:
Es la disposición espacial que adopta la cadena
polipeptídica, generalmente por enlaces de hidrógeno.
Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en
las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos:
hélice alfa y lámina beta.

Yadira Ortecho Aguirre

Alfa hélice
Vista perpendicular Vista lateral

Yadira Ortecho Aguirre

• 3) Estructura terciaria: es la estructura plegada y
completa en tres dimensiones de la cadena
polipeptídica.
• La conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces
• puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene
azufre.
• puentes de hidrógeno.
• puentes eléctricos.
• interacciones hidrófobas

Yadira Ortecho Aguirre

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias
básicas:
• proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa
queratina o el colágeno y
• proteínas globulares, solubles en agua.

Yadira Ortecho Aguirre

Yadira Ortecho Aguirre
Puentes de hidrogeno

Yadira Ortecho Aguirre

colágeno

Yadira Ortecho Aguirre

Estructura cuaternaria

Yadira Ortecho Aguirre

• La estructura cuaternaria hace referencia a la disposición espacial adoptada por una proteína que
contiene mas de una cadena polipeptídica. Varias proteínas biológicamente importantes son
dímeros, trímeros, etc.

Yadira Ortecho Aguirre

Hemoglobina COLAGENO

Yadira Ortecho Aguirre

Yadira Ortecho Aguirre
CLASIFICACION
• Punto de vista químico: dos grupos de proteínas:
• A) proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como la
ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.
• B) proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un
componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser: un
azúcar, lípido, ácido nucleico o simplemente un ion inorgánico.

Yadira Ortecho Aguirre

PROPIEDADES DE PROTEINAS

• 1. Especificidad. cada proteína lleva a cabo una determinada

función y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la proteína puede significar una
pérdida de la función.

Yadira Ortecho Aguirre

2. Desnaturalización
• Alteración o perturbación de la estructura de una
proteína(secundaria, terciaria y cuaternaria), perdiendo su
actividad biológica.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el
disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

Yadira Ortecho Aguirre

Desnaturalización

ESTADO NATIVO ESTADO DESNATURALIZADO

Yadira Ortecho Aguirre

Agentes desnaturalizantes
• La desnaturalización se puede producir por:
• cambios de temperatura
• Agitación mecánica
• Ácidos o bases variaciones del pH.
• sales de metales pesados.
• Solventes orgánicos

Yadira Ortecho Aguirre