Informe de Laboratorio

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA y a DISTANCIA
ZONA CENTRO BOGOTÁ – CUNDINAMARCA

CEAD JOSÉ ACEVEDO y GÓMEZ
ESCUELA Ciencias Básicas, Tecnologías e Ingenierías - ECBTI
PROGRAMA: Ingeniería de alimentos - Regencia en Farmacia

CURSO: Bioquímica
GRUPO:2
NOMBRE TUTOR TEORÍA: Carlos Lopez
CORREO TUTOR TEORÍA: Carlosa.lopez@unad.edu.co
INFORME DE PRÁCTICA # 3
BIOQUIMICA DE LAS PROTEÍNAS.
ESTUDIANTES:
Nicolás Alejandro Torres Sarmiento
Laura Alejandra Muñoz Garcia
Mayerli Katherine Montañez Perez
FECHA DE LA PRÁCTICA:
CIUDAD: Bogotá
FECHA DE PRESENTACIÓN INFORME: 14 de noviembre de 2018
RESULTADO
OBJETIVOS
● Determinar e identificar mediantes los diferentes métodos a utilizar en la práctica siguiendo
muy cuidadosamente los procedimientos.
● Identificar por medio de la reacción de Biuret como aminoácidos azufrados la presencia de
proteínas.
● Identificar por medio de colorimetría (espectrofotómetro) la presencia de proteína en dicha
solución.
● Determinar la concentración de la proteína en la leche.
● Reconocer el adecuado manejo de un espectrofotómetro y sus principales funciones como es: la
absorban, longitud de onda y trasmitansia.
FUNDAMENTO TEÓRICO
BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas
pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los
monómeros unidad. Se encuentran entre las moléculas de mayor tamaño y comparten
junto con los ácidos nucleicos el poseer una gran variedad y diversidad, prácticamente no
existen dos seres que sean idénticos en lo que se refiere a sus proteínas. Las proteínas
forman la base de moléculas que cumplen funciones específicas en el organismo, como la
hemoglobina, encargada del transporte de gases en sangre; el fibrinógeno plasmático,
fundamental en la coagulación sanguínea; los anticuerpos, que son la base de la
inmunidad, además de muchas hormonas y todas las enzimas.
Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número
de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor
de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es
superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo
variable denominado radical R.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas, las
cuales son indispensables para nuestro organismo. Están formadas de carbono, oxígeno,
hidrógeno y nitrógeno. Entre sus funciones, los aminoácidos ayudan a descomponer los
alimentos, al crecimiento o a reparar tejidos corporales, y también pueden ser una fuente
de energía.
Los aminoácidos son también los encargados de permitir la contracción muscular o
mantener el equilibrio de ácidos y bases en los organismos. Aparte, cada uno de los
diferentes aminoácidos cuenta con una función independiente.
COMPOSICIÓN
Los aminoácidos están compuestos por una molécula orgánica con un grupo amino y un
grupo carboxilo. Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar en formas L y D.
Las estructuras L son las naturales para los organismos, y por tanto, las más importantes.
De forma general, por tanto, un aminoácido se compone de carbono, carboxilo, un grupo
amino, un hidrógeno y una cadena lateral.
TIPOS
De los cerca de 250 aminoácidos que existen, hay 20 aminoácidos, denominados

proteinogénicos, que se consideran importantes y esenciales para el correcto
funcionamiento del organismo y que se dividen de la siguiente forma:
ESENCIALES
Son aquellos que no produce el cuerpo y por lo tanto han de adquirirse a través de
alimentos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano
y valina.
NO ESENCIALES.
Son los aminoácidos que sí produce el cuerpo: alanina, asparagina, ácido aspártico y
ácido glutámico.
CONDICIONALES
Son necesarios para paliar ciertas enfermedades o el estrés: arginina, glutamina, tirosina,
glicina, ornitina, prolina y serina.
Pese a los nombres en su clasificación, tanto los esenciales como los no esenciales
tienen la misma importancia para el cuerpo, necesitando de un equilibrio entre las
cantidades de ambos en nuestra dieta habitual. Esta cantidad igualmente varía en cada
persona, siendo la edad o el desgaste físico y mental factores variables en este aspecto.
Los aminoácidos también pueden clasificarse bajo otros criterios:
● Dependiendo del número de grupos ácidos o básicos en la molécula: acídicos,

básicos y neutros (hidrófilos e hidrófobos).
● Según su estructura: alifáticos, aromáticos y azufrados.
ESPECTROFOTOMETRIA.
La espectrofotometría es un método científico utilizado para medir cuanta luz absorbe una
sustancia química, midiendo la intensidad de la luz cuando un haz luminoso pasa a través
de la solución muestra, basándose en la Ley de Beer-Lambert. Esta medición también
puede usarse para medir la cantidad de un producto químico conocido en una sustancia.
El estudio de la interacción de la luz (u otra radiación electromagnética) con la materia es

una herramienta importante y versátil para la ciencia. De hecho, gran parte de nuestro
conocimiento de las sustancias químicas viene de su absorción específica o emisión de
luz.
El principio básico es que cada compuesto absorbe o transmite luz sobre un cierto rango de
longitud de onda. Supongamos que usted mira dos soluciones de la misma sustancia, una de color
más oscuro que la otra. Su sentido común le dice que la de color más oscuro es la más
concentrada. En otras palabras, como el color de la solución se profundiza, se deduce que su
concentración también aumenta. Este es un principio subyacente de la espectrofotometría: la
intensidad del color es una medida de la cantidad de un material en solución.
Un segundo principio de la espectrofotometría es que cada sustancia absorbe o transmite ciertas

longitudes de onda de energía radiante pero no otras longitudes de onda. Por ejemplo, la clorofila
siempre absorbe la luz roja y violeta, mientras que transmite amarillo, verde y azul. Las longitudes
de onda transmitidas y reflejadas aparecen en verde, el color que su ojo “ve”. La energía de luz
absorbida o transmitida debe coincidir exactamente con la energía necesaria para transición (un
movimiento de un electrón de un nivel cuántico a otro) en la sustancia considerada. Sólo ciertos
fotones de longitud de onda satisfacen esta condición de energía. Así, la absorción o transmisión
de longitudes de onda específica es característica de una sustancia, y un análisis espectral sirve
como “huella dactilar” del compuesto.
DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS: MÉTODO DE

BRADFORD
Está basado en el cambio de color del colorante Coomassie brilliant blue G-250 en
respuesta a diferentes concentraciones de proteínas. Este compuesto interacciona con
aminoácidos básicos (especialmente arginina) y aromáticos. Esta unión del colorante con
las proteínas provoca un cambio en el máximo de absorción del colorante desde 465 a
595 nm. Por lo tanto, este método se basa en la propiedad del Azul Brillante de Coomasie
G-250 de presentarse en dos formas con colores diferentes, rojo y azul. La forma roja se
convierte en azul cuando el colorante se une a la proteína. Experimentalmente se mide la
diferencia de Absorbancias entre 595 y 465 nm (595-465nm).
DATOS EXPERIMENTALES
Con la ayuda de todos nuestros compañeros se eligieron las muestras correspondientes:

huevo, leche, avena, galletas DUCALES, xox defensis de alpina y queso.
PROCEDIMIENTO A REALIZAR PARA LA REACCIÓN DE BIURET.
Adecuar el sitio de trabajo realizando una ligera observación de que todos los materiales,
que se encuentren en buen estado.
En una gradilla se organizaron los tubos de ensayos debidamente limpios y rotulados.

Con la ayuda de una espátula se tomó una alícuota de cada una de las muestras y se
llevaron a los tubos de ensayo correspondiente, agitando cuidadosamente.
Después de mezclar muy bien los tubos de ensayo con las muestras. Se adicionaron 5
gotas de solución de CuSO4 al 1% y 2 ml de hidróxido sódico al 20%.
Agitar, observar coloración violeta, azul o amarillo.
REACCIÓN DE AMINOÁCIDOS AZUFRADOS

En primer lugar se alistaron los tubos de ensayos limpios y debidamente rotulados.
Al igual que con la prueba pasada se tomó una alícuota de 1 ml de cada una de las
muestras, agitándose cuidadosamente.
Con una pipeta o gotero se adicionaron a cada tubo 2ml de solución de hidróxido sódico
al 20% y 10 gotas de acetato de plomo al 5%
Como no se logra ver coloración al instante, se debe llevar a calentamiento por 10

minutos, es decir hasta ebullición aproximadamente.
Observar cambios de coloración después del calentamiento.
PROCEDIMIENTO: DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS:

MÉTODO DE BRADFORD
En primer lugar se realizó una curva de calibración con el patrón de albumina bovina con
una concentración de 1mg/ml. De la siguiente manera.
Se tomaron por cada grupo tres tubos de ensayo a los cuales se le adicionaron 0, 10, 20,
30, 40, 50,60 µl de albúmina bovina y el restante en agua destilada para llegar a 300 µl.
2. Luego se preparó tres disoluciones A, B ,C, 1:20, con la muestra problema, en este
caso leche comercial de la siguiente manera
3. Después de realizar la curva de calibración y las muestras problema, se añaden 3 ml

del reactivo de Bradford a todos los tubos; tanto a las disoluciones que contienen la
albúmina como a las que contienen la leche diluida.
4. Agitar las muestras, y leer las absorbancias en el espectrofotómetro UV-VIS a una

longitud de onda de 595 nm
CÁLCULOS
Los cálculos se obtuvieron a partir de diluciones seriales para llevar a diferentes

concentraciones, y a partir de estas concentraciones medimos absorbancias en el
espectrofotómetro UV-VIS
Concentración vs absorbancias
CONCENTRACIÓN ( μg/μl) ABSORBANCIAS
0 0
10 0,002
20 0,013
30 0,007
40 0,018
50 0,016
60 0,013
A partir de los datos anteriores, se relaciona la siguiente curva patrón
Correlación de datos concentración VS absorbancias de la forma lineal y=mx+b
m (pendiente) 0,000257143
b (intercepto) 0,002142857
RESULTADOS: DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS:

MÉTODO DE BRADFORD
Se promedió los resultados obtenidos en la práctica de laboratorio, con los siguientes

datos:
TOTAL
muestras R1 R2 R3 R4 R5 ABS
A 0,474 0,483 0,503 0,451 0,625 0,507
B 0,523 0,565 0,569 0,586 0,544 0,557
C 0,673 0,688 0,616 0,7 0,626 0,661
A partir de los datos obtenidos en la curva patrón se interpola para obtener las diferentes
concentraciones de la muestra problema, leche comercial.
Se despeja x para obtener las concentraciones de las absorbancias x= (y+b)/m

Dónde:
y= absorbancia
b= intercepto
m= pendiente
Reemplazando estos valores en la ecuación se obtiene las concentraciones de cada

muestra A, B, C
Muestra Absorbancias CONCENTRACIÓN
A 0,507 1980,0
B 0,557 2157,777778
C 0,661 2562,222222
RESULTADOS DE BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS.
1 Con la prueba de albunina tomo una tonalidad de color morado con

un resultado positivo. Y con el azufre tomo un color gris.
2 El mango dio como resultado negativo no presenta reacción alguna

ya que la prueba de biuret es para determinar proteínas al igual que
con el azúfre.
3 La prueba del huevo di positivo como para la prueba de biuret como

para la prueba de azúfre determinando proteínas.
4 Para esta prueba de la L_Cisteina dio como resultado de la prueba

negativa sin mostrar reacción alguna con biuret y el azúfre.
5 Con la prueba de la leche dio positivo tomando un color violeta para

biuret y gris para la prueba de azúfre determinando así proteínas.
6 L-tirosina para esta prueba reaccionó con el reactivo de biuret

tomando un color violeta por presencia de proteínas, pero para el
azufre no denoto ninguna reacción.
7 Con la miel no tuvo reacción alguna no hay presencia de proteínas

y minerales.
8 Para la prueba con Triptófano los resultados son negativos no hay

presencia de proteínas y minerales.
9 Con la prueba del queso dio positivo tanto para la prueba de biuret
con un color violeta y para el azufre gris determinando presencia de
proteínas y minerales.
10 Para la prueba del yogur tomo una coloración violeta para la prueba
de biuret y gris para el azufre con presencia de minerales y
proteínas.
11 Para la prueba de la galleta dio negativo para la prueba de biuret

sin mostrar reacción alguna y para la prueba de azufre con una
reacción positiva tomando una coloración gris.
12 Con la prueba de la avena dio positivo con la prueba de biuret

tomando una coloración violeta y con el azufre una coloración gris
GRÁFICAS
Siguiendo la tendencia de absorbancia vs concentración se obtuvo la siguiente gráfica de

curva patrón y muestra problema.
Los resultados obtenidos en esta gráfica dan un R^2 más cercano a 1, dado que los
concentraciones de proteína de albúmina en la leche comercial son exactas por la
interpolación de los datos obtenidos partir de la curva patrón.
ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS DE: DETERMINACIÓN DE LA

CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS: MÉTODO DE BRADFORD
De acuerdo a los resultados obtenidos se pueden concluir que la muestra problema se

sale superiormente de la curva patrón, esto se puede deber a diferentes factores como:
● La preparación de las diferentes concentraciones de la curva patrón no se realizó

debidamente, puede ser por imprecisión en las alícuotas tomadas.
● Contaminación en muestras de curva patrón y/o muestras problema
● Las celdas de lectura del equipo posiblemente en mal estado como los son
rayadas y/o contaminadas.
● Los tubos de las diferentes muestras posiblemente contaminados con otros
reactivos.
● se debe volver a realizar el ensayo para determinar con precisión la concentración
de la proteína albúmina en la leche comercial, ya que las concentraciones se salen
superiormente del rango de la curva patrón.
● ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS DE: BIOQUIMICA DE LAS

PROTEINAS.
Para esta práctica observamos que no todos los alimentos que se trabajos tienen
proteínas como por ejemplo la miel, el mango el triptopano,entre otros en donde
no reaccionó con ninguno de los reactivos trabajados en clase por otra parte hay
alimentos que reaccionaron con uno de los dos reactivos como por ejemplo la
galleta la cual reacciono con el azufre pero no con el compuesto de biuret.o en
caso contrario como lo es la l- tirosina que reacciono con la prueba de biuret pero
no con el azufre.
CUESTIONARIO
¿Cuáles son los principales métodos colorimétricos usados en la determinación de
Proteínas?
MÉTODO DE LOWRY.
Un método colorimétrico de valoración cuantitativa de las proteínas. "la muestra se añade

un reactivo que forma un complejo coloreado con las proteínas' siendo la intensidad de
color proporcional a la concentración de proteínas'
Este método consta de dos pasos:'
● los iones Cu2+ en medio alcalino' se unen a las proteínas formando complejos con
los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos. Estos complejos Cu2+-
proteína tienen un color azul claro. además' provocan el desdoblamiento de la
estructura tridimensional de la proteína exponiéndose los residuos fenólicos de
tirosina que van a participar en la segunda etapa de la reacción. El Cu2+ se
mantiene en solución alcalina en forma de su complejo con tartrato.
● la reducción, también en medio básico, del reactivo Folin-ciocalteau por los grupos
fenólicos de los residuos de tirosina, presentes en las mayorías de las proteínas,
actuando el cobre como catalizador. El principal constituyente del reactivo de
Folin-ciocalteau es el ácido fosfomilibdotúngstico, de color amarillo que al ser
reducido por los grupos fenólicos da lugar a un complejo de color azul intenso.
¿Cuál es la reacción de un alfa-aminoácido y ninhidrina?
El grupo alfa-amino de los aminoácidos forman complejos coloreados con la ninhidrina:

violeta. Violeta azulado en la mayoría de los aminoácidos cuyo grupo amino es primario.
¿Cuál es la reacción con el reactivo de Biuret?
La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la
presencia del enlace peptídico (-CO-NH-) que se destruye al liberarse los aminoácidos
cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una
sustancia compleja denominada BIURET.
¿Qué proteínas dan positivas con la prueba de Hopkins-cole?
La reacción de Hopkins-cole también conocida como Adamkiewiczs, es una prueba

estándar para el triptófano y por ende para las proteínas que contienen el triptófano. la
solución que se va examinar se mezcla con ácido glioxílico y se agrega ácido sulfúrico
concentrado. un anillo entre violeta y rojo en la unión de los dos líquidos nos indica que la
reacción nos da positiva.
¿Cómo se manifiesta la desnaturalización de la clara de huevo?
De forma rápida ya que cambia sus propiedades por efecto de un agente externo. la
desnaturalización provoca, generalmente una disminución de la solubilidad de las
proteínas, que pueden precipitar, esto nos quiere decir que las proteínas se coagulan o
visualizamos grumos en la disolución, debido a la pérdida de su estructura globular que
pasa a filamentosa, quedando así expuesto al agua tanto los residuos polares como los
apolares, responsables de la pérdida de la solubilidad.
2. ¿Cuál de los tres agentes utilizados tiene mayor poder de desnaturalización?
Con el ácido nítrico se tiene mayor poder de desnaturalización, ya que mayor pérdida de
conformación nativa por clasificarse con un ácido fuerte y provocar cambios en sus
propiedades. Efecto de la temperatura: cuando es elevada aumenta la energía cinética de
las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas y se
desnaturalizan. Un aumento de temperatura destruye las interacciones débiles y
desorganiza la estructura de la proteína y se produce la agregación y la precipitación de la
proteína.
3. ¿Cómo podríamos saber que una sustancia desconocida es una proteína?

La prueba para determinar proteínas por lo general es Biuret, que su coloración si da color
violeta nos indica que da positivo. En realidad se determina la presencia del enlace
peptídico-- CONH2 unido a otro --CONH2.
La reacción de ninhidrina, prueba física sencilla como la coagulación y precipitación en

sales neutras, también confirman.
4. ¿Qué coloración da la reacción del Biuret?
Provoca una coloración violeta cuya intensidad de color depende de la concentración de

proteínas presentes.
5. ¿Una proteína coagulada podría dar la reacción del Biuret?
Claro que sí, puesto que el reactivo de Biuret reacciona con proteínas independientes al
ser líquidas o sólidas.
6. Si se realiza la reacción del Biuret sobre un aminoácido como la Glicina ¿es positiva o
negativa? ¿Por qué?
Es negativa porque, al realizar un solo aminoácido, no hay ningún enlace peptídico,

puesto que este enlace se da entre aminoácidos, y la reacción dará positivo cuando exista
este enlace coordinándose en el CU en medio alcalino.
CONCLUSIONES
Esta práctica sirvió no solo para ver cómo se utiliza el espectrofotómetro sino también
para saber utilizar los datos que éste arroja. Además de conocer el funcionamiento
correcto del espectrofotómetro pues se tiene que ajustar siempre a cero con la muestra
"BLANCA" al término de cualquier análisis de distintas concentraciones.
REFERENCIAS
● Wikia. Quimica Absorbancia. Recuperado el 08 de mayo de 2018

de: http://quimica.wikia.com/wiki/Absorbancia
● Fisica 2000. Espectros de Absorción. Recuperado el 08 de mayo de 2013
de : http://maloka.org/fisica2000/quantumzone/fraunhofer.html
● Equipos y laboratorio de Colombia. Colorímetro y espectrofotómetro. Recuperado el 08 de mayo de

2013 de: http://www.equiposylaboratorio.com/sitio/contenidos_mo.php?it=1027

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ZONA CENTRO BOGOTÁ – CUNDINAMARCA

PROGRAMA: Ingeniería de alimentos - Regencia en Farmacia

BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS.

De los cerca de 250 aminoácidos que existen, hay 20 aminoácidos, denominados

● Dependiendo del número de grupos ácidos o básicos en la molécula: acídicos,

El estudio de la interacción de la luz (u otra radiación electromagnética) con la materia es

Un segundo principio de la espectrofotometría es que cada sustancia absorbe o transmite ciertas

DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS: MÉTODO DE

Con la ayuda de todos nuestros compañeros se eligieron las muestras correspondientes:

PROCEDIMIENTO A REALIZAR PARA LA REACCIÓN DE BIURET.

En una gradilla se organizaron los tubos de ensayos debidamente limpios y rotulados.

Agitar, observar coloración violeta, azul o amarillo.

REACCIÓN DE AMINOÁCIDOS AZUFRADOS

En primer lugar se alistaron los tubos de ensayos limpios y debidamente rotulados.

Como no se logra ver coloración al instante, se debe llevar a calentamiento por 10

Observar cambios de coloración después del calentamiento.

PROCEDIMIENTO: DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS:

3. Después de realizar la curva de calibración y las muestras problema, se añaden 3 ml

4. Agitar las muestras, y leer las absorbancias en el espectrofotómetro UV-VIS a una

Los cálculos se obtuvieron a partir de diluciones seriales para llevar a diferentes

CONCENTRACIÓN ( μg/μl) ABSORBANCIAS

A partir de los datos anteriores, se relaciona la siguiente curva patrón

Correlación de datos concentración VS absorbancias de la forma lineal y=mx+b

RESULTADOS: DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS:

Se promedió los resultados obtenidos en la práctica de laboratorio, con los siguientes

A 0,474 0,483 0,503 0,451 0,625 0,507

B 0,523 0,565 0,569 0,586 0,544 0,557

C 0,673 0,688 0,616 0,7 0,626 0,661

Se despeja x para obtener las concentraciones de las absorbancias x= (y+b)/m

Reemplazando estos valores en la ecuación se obtiene las concentraciones de cada

Muestra Absorbancias CONCENTRACIÓN

RESULTADOS DE BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS.

1 Con la prueba de albunina tomo una tonalidad de color morado con

2 El mango dio como resultado negativo no presenta reacción alguna

3 La prueba del huevo di positivo como para la prueba de biuret como

4 Para esta prueba de la L_Cisteina dio como resultado de la prueba

5 Con la prueba de la leche dio positivo tomando un color violeta para

6 L-tirosina para esta prueba reaccionó con el reactivo de biuret

7 Con la miel no tuvo reacción alguna no hay presencia de proteínas

8 Para la prueba con Triptófano los resultados son negativos no hay

11 Para la prueba de la galleta dio negativo para la prueba de biuret

12 Con la prueba de la avena dio positivo con la prueba de biuret

Siguiendo la tendencia de absorbancia vs concentración se obtuvo la siguiente gráfica de

ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS DE: DETERMINACIÓN DE LA

De acuerdo a los resultados obtenidos se pueden concluir que la muestra problema se

● La preparación de las diferentes concentraciones de la curva patrón no se realizó

● ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS DE: BIOQUIMICA DE LAS

Un método colorimétrico de valoración cuantitativa de las proteínas. "la muestra se añade

¿Cuál es la reacción de un alfa-aminoácido y ninhidrina?

El grupo alfa-amino de los aminoácidos forman complejos coloreados con la ninhidrina:

¿Cuál es la reacción con el reactivo de Biuret?

¿Qué proteínas dan positivas con la prueba de Hopkins-cole?

La reacción de Hopkins-cole también conocida como Adamkiewiczs, es una prueba

¿Cómo se manifiesta la desnaturalización de la clara de huevo?

2. ¿Cuál de los tres agentes utilizados tiene mayor poder de desnaturalización?

3. ¿Cómo podríamos saber que una sustancia desconocida es una proteína?

La reacción de ninhidrina, prueba física sencilla como la coagulación y precipitación en

4. ¿Qué coloración da la reacción del Biuret?

Provoca una coloración violeta cuya intensidad de color depende de la concentración de

5. ¿Una proteína coagulada podría dar la reacción del Biuret?

Es negativa porque, al realizar un solo aminoácido, no hay ningún enlace peptídico,

● Wikia. Quimica Absorbancia. Recuperado el 08 de mayo de 2018

● Equipos y laboratorio de Colombia. Colorímetro y espectrofotómetro. Recuperado el 08 de mayo de