ESCUELA SUPERIOR POLITÉCNICA DEL LITORAL

Facultad de Ingeniería en Mecánica y Ciencias de la Producción

Ingeniería en Alimentos
Química Alimentaria

Nombre: Josseline Scarleth Aldaz Miranda

Trabajo autónomo 2.3
Tema: Desnaturalización de proteínas

Cambios de temperatura (baja y alta)

Los cambios que en la desnaturalización térmica se por la ecuación:
−lnK =[ΔH / RT ]−[ ΔS / R] y de la ecuación de van’t Hoff se realiza la gráfica -lnK vs 1/T, da
como resultado una línea recta en que su pendiente puede calcularse la entalpía ΔH de la
desnaturalización que se pretende estudiar (Badui Dergal, 2006).

Con mayor frecuencia se aplica calor como agente desnaturalizante en los alimentos, ya que
facilita la digestión de las proteínas, y logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que
repetidamente se hallan en alimentos que contengan proteínas de leguminosas. Ambos procesos
que posibilitan la digestión por las enzimas hidrolíticas del tracto gastrointestinal (Badui Dergal,
2006).

La aplicación de calor suele afectar la estabilidad de las interacciones no covalentes de la

estructura tridimensional de las proteínas, puesto que se eleva la entalpía de la molécula y se
destruye ese delicado balance de los enlaces que sostienen el equilibrio. Estos también afectan
las propiedades funcionales del alimento, es primordial realizar un análisis de los procesos
termodinámicos involucrados (Badui Dergal, 2006).

Cuando se calienta una proteína padece una transición súbita y cuando se tiene la mitad de las
moléculas en un estado de desnaturalizado se alcanza el equilibrio, que corresponden con la
temperatura de transición, de “melting” T m o temperatura de desnaturalización T D (Badui
Dergal, 2006).

Es usual pensar que al bajar la temperatura una proteína se conserva mejor su estructura, sin
embargo hay situaciones donde los efectos son opuestos como la carboxipeptidasa en la cual no
se puede almacenar a temperatura de congelación debido a que puede correr riesgo de
inactivación, también es el caso de la mioglobina en donde su estabilidad es máxima a una
temperatura a 30°C, y cuando su temperatura se disminuye pierde estabilidad, al igual que esta
estuviera a bajo de 0°C, se desnaturaliza por frío. Es entonces la frecuencia de las diferentes
interacciones no covalentes en la que define la temperatura de mayor estabilidad, debido a que
las proteínas con una elevada cantidad de interacciones hidrofóbicas se mantienen mejor a
temperatura ambiente que en refrigeración (Badui Dergal, 2006).

Cambios de pH
El cambio en el pH del ambiente fisiológico o natural de las proteínas puede acarrear
modificaciones fundamentales en su conformación por cambios en la ionización de las cadenas
laterales cargadas ya que afectan el número de los puentes salimos que suelen estabilizar la
estructura nativa. Una desnaturalización alcalina compromete la neutralización de la carga
positiva de cadenas laterales de His, Lys y Arg, una desnaturalización ácida conlleva la
protonación de cargas de Glu, Asp; en esos dos casos impiden la formación de una interacción
electrostática (Badui Dergal, 2006).

En los procesos tecnológicos que implican la obtención de aislados proteínicos vegetales que es
el método alcalino el que se emplea con mayor frecuencia. Se usa para elevar la concentración
de proteína y necesita de una solubilización alcalina a valores de pH próximos a 10. En este
desarrollo se buscar cambiar las estructuras nativas de las proteínas para incrementar su
potencial tecnológico y perfeccionar sus propiedades funcionales, aunque es usual encontrar en
estas situaciones una porción de las moléculas que han sufrido hidrólisis. También, en dichos
valores de pH los grupos ionizables que obtienen cargas negativas que tienen como
consecuencia una gran ampliación de las moléculas que provocada por repulsiones
intramoleculares puesto que sus cargas son iguales (Badui Dergal, 2006).

Urea y cloruro de guanidinio

Estos compuestos forman puentes de hidrogeno por naturaleza debido a que tiene mayor
solubilidad con el agua, en el que puede obtener soluciones hasta 12 moles/L, en el que consta
de un pequeño tamaño moléculas le permite entrar fácilmente en las moléculas proteínicas
(Badui Dergal, 2006).

Los intercambios que más se ven afectados son los puentes de hidrógeno, y también las
interacciones hidrofóbicas. Debido a su reducido tamaño son capaces de detener directamente
los puentes de hidrógeno intramoleculares y tienen la facultad de competir, con éxito por los
puentes de hidrógeno, con el agua que se encuentra ligada en el interior de las moléculas. Este
agente desnaturalizante se considera que es el único que puede lograr formar la cadena al azar,
en donde se estabiliza en su reciente estado desnaturalizado con los puentes de hidrógeno
conformado con la propia urea, en vez de los antiguos puentes intramoleculares. Los puentes
disulfuro no se ven lastimados con estas sustancias (Badui Dergal, 2006).

Detergentes
Se utiliza detergentes en el estudio de proteínas desnaturalizadas debido a la capacidad que tiene
sus moléculas anfifílicas, tales como el dodecil sulfato de sodio (SDS). Cuando las
concentraciones se encuentran por debajo de la concentración critica micelar, únicamente podrá
entrar a la molécula globular de proteína de forma superficial, por medio del acomodo de sus
cadenas apolares hacia el interior de la molécula globular y la parte de la cabeza polar afectarán
las interacciones electrostáticas del exterior. No obstante, si este detergente se excede la
concentración crítica micelar en el sistema, las micelas alcanzan a inducir el desplegamiento de
la molécula debido a que logran estabilizar la estructura desplegada del polipéptido por medio
de la formación de “micelas mezcladas” en torno a las zonas hidrofóbicas que consiguen
mantenerse “expuestas” al ambiente acuoso debido a que estas micelas las estabilizan, de forma
parecida a la interacción de las proteínas con los lípidos (Badui Dergal, 2006).

Disolventes orgánicos
En el procesamiento de alimentos se usan solventes orgánicos cuando se quiere solubilizar
sustratos, también para desplazar el equilibrio de varias reacciones enzimáticas al bajar la
concentración de agua en el sistema. En un sistema acuoso las proteínas disueltas sufren algunos
cambios en su forma tridimensional cuando son transportadas a un sistema con un solvente
diferente. La dirección del cambio en una dirección de mayor a menor solubilización de acuerdo
con el tipo de solvente al que se le traslade. Existen dos tipos de mecanismos principales que
explican este tipo de desnaturalización: la conexión directa del solvente orgánico a la molécula
de la proteína y la variación en la constante dieléctrica del medio (Badui Dergal, 2006).

Al alterarse una proteína a un sistema con disolventes orgánicos se alcanza a obtener un

desdoblamiento parcial por la destrucción de las interacciones hidrofóbicas originales, que
puede regresar a plegarse por medio de interacciones hidrofóbicas y los puentes de hidrogeno se
mantiene, pero en una forma distinta a la original (Badui Dergal, 2006).

Reacciones con nitritos

En la mayoría de las proteínas, la actividad de NiR es importante únicamente cuando el nitrito
está presente en concentraciones elevadas y tanto el NO como el oxígeno no están presentes.
Las proteínas tienen propiedades intrínsecas diferentes para reaccionar con NO, nitrito y
oxígeno, sin embargo, dependerá su concentración en la actividad de la hemoglobina humana
(Lund University, 2019).

Reacciones con sulfitos

Algunas proteínas son resistentes a la desnaturalización inducida por dodecil sulfato de sodio
SDS cinéticamente estables, son aquellas proteínas oligoméricas de lámina β, lo que el termino
estabilidad cinética se usa para describir proteínas que suelen estar atrapadas en una
conformación especifica debido a una barrera de despliegue inusualmente alta que da como
resultado velocidades de despliegue muy lentas (Fennema & Tannenbaum, 2006).

BIBLIOGRAFIA

Badui Dergal, S. (2006). Salvador Badui Dergal. In Química de los alimentos (Cuarta Edi).
Naucalpan de Juárez, Edo. de México: Pearson Educación, S.A.
Fennema, O., & Tannenbaum, S. (2006). Introducción a la química de los alimentos. In
University of Wisconsin.
Lund University. (2019). Proteins - Blood Proteins ; Studies from Lund University Yield New
Data on Blood Proteins ( Sugar beet hemoglobins : reactions with nitric oxide and nitrite
reveal differential roles for nitrogen metabolism ). 1–3.