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UNIVERSIDAD TÉCNICA ESTATAL DE QUEVEDO

CONSULTA #3
NOMBRE: Lisseth Adriana Zamora Gutiérrez
CURSO: 4to Agroindustrias “A”
FECHA: 29 de noviembre 2019
TEMA: Desnaturalización por cambio de temperatura y
desnaturalización por Ph.

DESNATURALIZACION
En el caso de las proteínas, la palabra desnaturalización indica que la estructuración se aleja
de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional,
producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un
aumento en la entropía de las moléculas. (Badui, 2006)

Este cambio conformacional trae como consecuencia pérdidas en estructura secundaria,


terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es decir, que la
desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace peptídico. Se afectan las interacciones
no-covalentes, responsables de la estabilización de la estructura, así como la relación de dicha
estructura con el solvente acuoso y en algunas ocasiones se afectan los puentes disulfuro. La
conformación de una molécula de proteína depende, en gran medida, del ambiente que la
rodea, y su estado nativo es el más estable en términos termodinámicos en las condiciones
fisiológicas en que se encuentra. Pueden ocurrir modificaciones conformacionales debidas a
cambios térmicos, químicos o efectos mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento,
o bien por tratamientos con agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea y el
cloruro de guanidinio, cambios de pH, la aplicación de detergentes, cambios en la fuerza
iónica por adición de sales, presencia de solventes orgánicos, o bien, la agitación. (Badui,
2006)

DESNATURALIZACION POR CAMBIO DE TEMPERATURA

En los tratamientos térmicos suaves (temperaturas hasta 100°C o ligeramente superiores) se


rompen uniones de baja energía, como puentes hidrógeno, y se refuerzan las interacciones
hidrofóbicas. El desplegamiento de una proteína nativa con los grupos hidrofóbicos en el
interior provoca la exposición de estos grupos al medio. La cocción de ciertas proteínas
vegetales o animales produce con frecuencia un aumento de digestibilidad por desenmascarar
sitios de hidrólisis. Si hay interacciones hidrofóbicas proteína-proteína, lo que puede ocurrir
si el grado de desplegamiento es elevado, se produce agregación, que puede ocasionar una
disminución de la solubilidad y la precipitación de la proteína. (Lupano, 2013)

Frío
- Refrigeración: El frío refuerza las uniones puente hidrógeno y debilita las
hidrofóbicas. Esto puede provocar una desnaturalización, que en el caso de proteínas
con estructura cuaternaria puede deberse a la disociación o reagrupación de sus
subunidades. (Lupano, 2013)
- Congelación: La congelación parcial aumenta la fuerza iónica de la fase líquida,
y puede provocar variaciones de pH si la solubilidad de las especies protonada y no
protonada de los ácidos débiles varía en forma diferente al cambiar las condiciones
del medio. Todo esto puede traer como consecuencia la desnaturalización de
proteínas con las consiguientes variaciones de digestibilidad, y cambios en las
propiedades funcionales; por ejemplo, ciertas proteínas del huevo gelifican cuando se
congelan. (Lupano, 2013)

Solventes no polares
Los solventes no polares, como el hexano utilizado en la extracción de aceite, pueden
desenmascarar grupos no polares, provocar modificaciones en la estructura secundaria de las
proteínas y cambiar su digestibilidad. Puede haber agregación e insolubilización, muchas
veces irreversible, modificación en la absorción de agua, o formación de geles, como ocurre,
por ejemplo, con una dispersión de proteína de soja 8% con etanol 20%. (Lupano, 2013)

Altas presiones
Las altas presiones (100-1000 MPa) afectan diversos componentes de los alimentos, así como
también sistemas biológicos, como microorganismos. Según el principio de Le Chatelier, los
fenómenos acompañados de una disminución de volumen (algunas reacciones químicas,
modificaciones de la conformación de proteínas, etc.) son favorecidos por un aumento de
presión, y viceversa. En principio, en una macromolécula proteica, la formación de puentes
hidrógeno, la ruptura de interacciones hidrofóbicas y la ruptura de puentes salinos van
acompañados de una disminución de volumen, es decir que están favorecidos por un aumento
de presión. Esto puede provocar la desnaturalización de proteínas, la disociación de
subunidades de estructuras poliméricas, y la gelificación de proteínas como las de músculo,
huevo y soja. Las uniones covalentes se modifican poco. (Lupano, 2013)

Deshidratación
La deshidratación provoca un aumento en la concentración de las proteínas, lo que puede
producir agregación, y favorece las interacciones de las proteínas con otros componentes del
alimento, que se describirán más adelante. El tamaño y la porosidad del polvo van a
determinar la humectabilidad, la absorción de agua o de aceite, y la capacidad de dispersión.
(Lupano, 2013)

Perfiles de desnaturalización térmica:

A. Cambio brusco al pasar temperatura crítica (temperatura de desnaturalización o


molting point)
B. Cambio gradual de las propiedades
C. Pérdida progresiva con cambios bruscos ocasionales (Martínez, 2008)

Posibles consecuencias de tratamiento térmico

 Pérdida estructura terciaria y/o cuaternaria


 Afecta actividad de enzimas.
 Pérdida de solubilidad,
 Provoca floculación de proteína (agregación y precipitación) (Martínez, 2008)
Características estructurales que protegen a proteína de desnaturalización térmica

 Tamaño: Proteínas pequeñas más resistentes que grandes


 Puentes disulfuro: Interacciones covalentes Poco afectados por incremento de
temperatura) confieren rigidez a la estructura de la proteína)
 Hidrofobicidad: Proteínas con más residuos hidrofóbicos (Phe, Val, Ala, Thr), más
estables a cambios de temperatura que otras ricas en aminoácidos polares o iónicos.
Fuerzas iónicas son de muy corto alcance y se debilitan al aumentar temperatura.
(Martínez, 2008)

DESHIDRATACION POR PH

La mayoría de las proteínas precipitan a su pH isoeléctrico (pI), ya que al tener carga neta
cero las proteínas no se repelen entre sí. Esta precipitación es reversible en general, salvo en
algunos casos como la caseína. En este caso se forma un coágulo ácido, desestabilizándose
la estructura y perdiendo minerales.
A pH alcalino se pueden fijar a las proteínas cationes metálicos: la fijación de Na+ aumenta
la solubilidad de las proteínas, mientras que la fijación de Ca++ la disminuye por formación
de puentes salinos. Frecuentemente los proteinatos de calcio gelifican en caliente. La
eliminación del Ca++ por un complejante como el ácido cítrico o los polifosfatos puede
provocar la resolubilización de la proteína. (Lupano, 2013)

Consecuencias Nutricionales
 Inactivación de enzimas que producen compuestos tóxicos u organolépticamente
desagradables (lipasas, polifenoloxidasas, etc.). Con este fin se realizan tratamientos
como el escaldado, la cocción en agua o en microondas.
 Inactivación de proteínas tóxicas (toxinas bacterianas y toxinas vegetales, como la
ricina D) o factores antinutricionales (inhibidores de proteasas, como el inhibidor de
tripsina de la soja, o hemaglutininas). Se inactivan por tratamientos térmicos en medio
acuoso como la cocción y la esterilización.
 Facilita la digestión de muchas proteínas, como la glicinina de soja, el colágeno y las
ovoalbúminas (Lupano, 2013)
Propiedades funcionales
 Modificaciones en la solubilidad.
 Variación en la capacidad de retención de agua (puede haber producción de exudado).
 Variación de las propiedades emulsificantes y espumantes.
 Gelificación.
 Modificaciones de color (mioglobina).
 Mejora de la apetencia y la textura. (Lupano, 2013)

pH
 Modifica: Temperatura de desnaturalización
 Propiedades funcionales tales como: Gelificación, Espumado, Emulsificación,
Proteínas estables en ciertos rangos de pH
 A pH extremadamente altos o bajos ocurre: Desnaturalización
 A pH isoeléctrico: Falta de fuerzas repulsión inhibe desdoblamiento de proteínas.
Punto isoeléctrico, pH al cual: Suma de cargas positivas igual a cargas negativas,
Interacciones iónicas a nivel mínimo,
 Frecuentemente a la menor solubilidad de proteína
 A pH lejanos de punto isoeléctrico: Fuerzas de repulsión son inducidas por carga neta
de la proteína, produce: desdoblamiento o desnaturalización.
 Una exposición prolongada de proteínas a pH altos inhibe la formación de agregados.
 Disolventes orgánicos: Afectan estabilidad de: Interacciones hidrofóbicas, Puentes de
H, Interacciones electrostáticas.
 EFECTOS: Cadenas laterales son más solubles, se debilitan las interacciones
hidrofóbicas. •
 Efecto neto depende de magnitud del cambio sobre las interacciones polares/no
polares.
 Se favorecen las interacciones entre grupos de carga opuesta y aumentan la repulsión
entre grupos con la misma carga (Martínez, 2008)
BIBLIOGRAFIA

Badui, S. (2006). Química de los Alimentos. México: Perason Education.


doi:970-26-0670-5

Lupano, C. E. (2013). Modificaciones de componentes de los alimentos:


cambios químicos y bioquímicos por procesamientos y almacenamiento.
Buenos Aires, Argentina: Edulp. doi:978-950-34-1028-8

Martínez, L. (2008). Quimica de los Alimentos. Lima, Perú.