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1.- El sabor dulce de las mazorcas recién cosechadas (maíz), se debe al alto contenido de carbohidratos
presente en los granos. Sin embargo, cuando las mazorcas se almacenan (pocos días después de haber sido
cosechadas) pierden ese característico sabor dulce. Esto se debe a que cerca el 50% de los carbohidratos
libres son convertidos a almidón en las primeras 24 h post-cosecha. Para preservar la dulzura de las
mazorcas frescas, éstas son sumergidas en un baño de agua hirviendo durante un par de minutos y
posteriormente son enfriadas en un baño de agua fría. El maíz que ha sido procesado de esta manera y
posteriormente se congela, sigue conservando el sabor dulce característico. ¿Cuál es la base bioquímica de
este procedimiento? ¿Por qué el maíz sigue conservando el sabor dulce?
3.- Estima Vmax y Km de la enzima aconitasa con base en los siguientes datos obtenidos. Utiliza el método de
dobles recíprocos (Lineweaver-Burk) y el método de Eadie-Hofstee, representando sus respectivas gráficas.
[S] (M) V0 (µM/min)
2.5 x 10-6 28
4.0 x 10-6 40
1 x 10-5 70
2 x 10-5 95
4 x 10-5 112
1 x 10-4 128
2 x 10-3 139
1 x 10-2 140
4.- Se midió la cinética de una enzima como función de la concentración de sustrato en presencia y
ausencia del inhibidor (I), a una concentración de 100 µM.
[S] (µM) V0 sin inhibidor (µmol/min) V0 con inhibidor (µmol/min)
3 10.4 2.1
5 14.5 2.9
10 22.5 4.5
30 33.8 6.8
90 40.5 8.1
6.- El piridoxal fosfato (PLP) es una coenzima para la enzima ornitina aminotransferasa. La enzima se purificó
a partir de células cultivadas en un medio deficiente en PLP, así como también a partir de células cultivadas
en un medio que contenía PLP. La estabilidad de la enzima se midió después incubando la enzima a 37°C y
ensayando la cantidad de actividad enzimática remanente. Se obtuvieron los siguientes resultados.
8.- De acuerdo a la siguiente tabla predice cuál es la enzima con la mayor afinidad
Enzyme kcat/KM (s-1M-1)
Carbonic anhydrase 8.3 × 107
Crotonase 2.8 × 108
Triose phosphate isomerase 2.4 × 108
β-Lactamase 1 × 108
9.- Se midió la actividad de la LDH utilizando 10 uL de una dilución 3:500 de un extracto que tiene una
concentración de 8 mg/mL. El medio de ensayo incluyo piruvato, amortiguador a pH 7.0 y NADH, para un
volumen final con todo y enzima de 800 µL. El coeficiente de absorbitividad molar del NADH es 6220 M -1cm-1.
Usando los siguientes datos calcula la actividad de la enzima en Unidades internacionales (U/mg) y en
Kat/mg.
Tiempo F3
(min)
0.5 1.055
1 0.964
1.5 0.863
2 0.759
2.5 0.65
3 0.547
3.5 0.442
4 0.342
4.5 0.252
5 0.17