Bioquímica I

Bloque II: Proteínas

Tema 2.2: Péptidos

Tema 2.3: Enlace peptídico
 Péptidos
Los PÉPTIDOS son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios
aminoácidos mediante enlace covalente (ENLACE PEPTÍDICO).

La unión de un bajo número

de aminoácidos da lugar a un
péptido, y si el número es alto, a una
proteína, aunque los límites entre
ambos no están definidos:

- Oligopéptido: entre 2 - 10 aa. Ej:

Oxitocina neurohipofisaria,
nonapéptido estimulador de la
contracción uterina.

- Péptido: entre 10 – 100 aa. Ej:

insulina (32 aa).

- Proteína : más de 50 aa.

 Estructura
La mayoría de los oligopéptidos, péptidos y proteínas conservan un grupo
amino que no ha reaccionado en un extremo (amino terminal o N-terminal)
y un grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo (carboxilo terminal o
C-terminal).
 Nomenclatura
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la
terminación il, excepto para el último aa.

Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
Seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

Ejercicio 1. Nombra los siguientes oligopéptidos:

1. Oxitocina: CYIQNCPLG
2. TRH, hormona liberadora de tirotropina: Glu – His – Pro
3. Glutatión: Glu – Cys - Gly
 Funciones
- Agentes vasoactivos:
- Angiotensina II: octapéptido. Función vasoconstrictora. Precursor: angiotensinógeno.
- Bradiquinina: nonapéptido. Función vasodilatadora. Precursor: quininógeno.

- Hormonas:
- Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción
uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la
alimentación del recién nacido.
- Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón
(también se llama hormona antidiurética).
- Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del
crecimiento.
- Insulina: Hormona compuesta por 51 aa sintetizada en el páncreas. Estimula la
absorción de glucosa por parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La
insulina fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos.
- Glucagón: Hormona compuesta por 29 aa liberada por el páncreas cuando los niveles
de azúcar en sangre son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para
generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina.
 Funciones
- Neurotransmisores: los neurotransmisores son señales químicas
producidas en un terminal nervioso presináptico, y que a través de un
receptor específico ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica. Son
neurotransmisores peptídicos las encefalinas (pentapéptidos, YGGFL),
la β-endorfina (de 31 aminoácidos, YGGFM) y la sustancia
P (undecapéptido, RPKPQQFFGLM).

- Antibióticos: la valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos

con acción antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D.

- Antioxidantes: El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que

actúa como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del
oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión peroxidasa,
la cual cataliza la siguiente reacción:
H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O
 Péptidos bioactivos
- Son péptidos biológicamente activos, derivados de alimentos que ejercen además de su
función nutricional, una respuesta fisiológica, que se describe como el efecto que tienen las
hormonas en el cuerpo humano.

- Los péptidos bioactivos se encuentran naturalmente en alimentos como: la leche, el huevo,

la carne y en distintos tipos de pescados, así como se encuentran en muchas plantas (soja,
trigo, maíz, arroz, cebada, girasol ).

- Estos compuestos se encuentran inactivos dentro de la secuencia de las proteínas y pueden

ser liberados por hidrólisis enzimática ya sea durante la digestión gastrointestinal o durante
el procesamiento de los alimentos (por ejemplo la maduración del queso la fermentación de
la leche).

- Ejemplos: lactotransferrina y ovotransferrina. Angiotensina II: (precursor:

angiotensinógeno) y Bradiquinina: (precursor: quininógeno).
 Péptidos como polianfolitos
- Además de los grupos N y C-terminales, los péptidos y proteínas suelen tener más grupos
ionizables presentes en las cadenas laterales de algunos de los aminoácidos que los
componen.

Estos efectos del cambio de pH son

fundamentales para la bioquímica en
general.

Incluso pequeños cambios de pH

modificará significativamente la
constelación de cargas.

El hecho de que distintos péptidos y

proteínas tengan distintas cargas
netas a un pH determinado suele
aprovecharse para su separación
(electroforesis / cromatografía de
intercambio iónico).
 Enlace peptídico
Es un enlace tipo amida covalente: grupo amino reacciona con grupo carboxilo.
 Enlace peptídico
RIGIDEZ: Todos los átomos que participan en el enlace peptídico se localizan en el mismo plano
espacial.
 Enlace peptídico
RESTRICCIÓN DE GIRO: El doble enlace C=O puede deslocalizar uno de sus e- dando carácter
parcial de doble enlace al enlace peptídico.
 Enlace peptídico
ESTABILIDAD: Las cadenas laterales pares se colocan hacia un sentido y las cadenas laterales
impares se colocan en el sentido opuesto
 Estabilidad del enlace peptídico
La hidrólisis peptídica puede catalizarse de diferentes maneras, sin embargo la más específica es
a través de enzimas proteolíticas o proteasas.

Ejemplos:

TRIPSINA: hidroliza por la derecha de Arg , Lys

QUIMOTRIPSINA: hidroliza por la derecha de Phe, Trp, Tyr
PEPSINA: hidroliza por la izquierda de Phe, Trp, Tyr
TERMOLISINA: hidroliza por la izquierda de Val, Leu, Ile

Ejercicio 2. Qué péptidos se obtendrán al hidrolizar la pirofosfatasa de levaduras Ipp1p?

MTYTTRQIGAKNTLEYKVYIEKDGKPVSAFHDIPLYADKENNIFNMVVEIPRWTNAKLEITKEETLNPIIQDT
KKGKLRFVRNCFPHHGYIHNYGAFPQTWEDPNVSHPETKAVGDNDPIDVLEIGETIAYTGQVKQVKALGIM
ALLDEGETDWKVIAIDINDPLAPKLNDIEDVEKYFPGLLRATNEWFRIYKIPDGKPENQFAFSGEAKNKKYAL
DIIKETHDSWKQLIAGKSSDSKGIDLTNVTLPDTPTYSKAASDAIPPASPKADAPIDKSIDKWFFISGSV
 Ejercicios
Ejercicio 3. Para los siguientes aminoácidos:

Escribe un tetrapéptido de tal manera que la cisteína sea N-terminal y la glutamina sea C-
terminal.

Ejercicio 4. ¿Cuántos aminoácidos están contenidos en una proteína de PM = 32.000 Da,

sabiendo que el peso molecular promedio de un aminoácido en la cadena polipeptídica es de
110 Da?

Ejercicio 5: Formula el oligopéptido glutamil-cisteinil-glicina.