DIGESTION DE PROTEINAS Y ABSORCION DE AMINOACIDOS.

PRESENTADO POR:

ELEIDA GARCIA PARRA

PRESENTADO A:

CONSUELO ROLDAN

CORPORACIÓN UNIVERSITARIA RAFAEL NÚÑEZ

PROGRAMA DE BACTERIOLOGIA.
2019.
Las proteínas que son incorporadas con el alimento producen dos procesos:
DESNATURALIZACION e HIDROLISIS.

Responda:
 Indique cual es la proteína.

Factor intrínseco que es necesaria para la absorción de vitamina B12.

 Cuál es el enlace peptídico

La hidrolisis es decir la rotura de los enlaces peptídicos de las proteínas es
llevado a cabo por enzimas que son secretadas de forma decimogenos por
células principales, la suma de estos dos procesos conducen a las que las
proteínas se transformen en aminoácidos o péptidos de menor tamaño que
la proteína inferida la cual pasa al intestino.
En esta relación se introduce una molécula de agua, que rompe el enlace
aminoácidos que la construyen.

 Que produce la activación del pepsinogeno

La célula parietal genera protones y cloruro que constituye el ácido

clorhídrico que va a producir la activación del simogeno llamado
pepsinogeno que es producido por la célula principal y que genera la
pepsina.

 Que enzima degrada la proteína.

La pepsina que es la encargada de romper enlaces peptídicos

 Cuál es el proceso de regulación.

Cuando llegan las proteínas hay un grupo de células que secretan gastrina,
esta es la encargada de estimular a las células enterocromafines que
secretan histamina que al interactuar con los receptores de histamina de
tipo 2 estimulan la exposición de estas bombas a nivel de la membrana
que está expuesta a la luz del estómago.
 RESPONDA:

 Que proteínas participan en el proceso de péptidos en el intestino.

Triptinasa
Quimotripsina
Elastasa
Carboxipeptidasas

 Cuáles son las enzimas que hidrolizan el aminoácido en el extremo C

terminal.
Las carboxipeptidasa son las que hidrolizan en el extremo C terminal por
eso son exopeptidasa

 Cuáles son las enzimas que hidrolizan el aminoácido en el extremo

aminoterminal.
Las aminopeptidasa son las que hidrolizan en el extremo aminoterminal.

Defina:
Zimógeno: es un precursor enzimático inactivo. Un zimógeno requiere un cambio
bioquímico (como una reacción de hidrólisis que revele el sitio activo, o que
cambie la configuración para revelar el sitio activo) para convertirse en un enzima
activo. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte
específica de la enzima precursora se parte para activarla. La cadena aminoácida
que se libera por la activación se llama el péptido de activación.
Enterocito: son células epiteliales del intestino delgado que tienen como función
principal la absorción de los nutrientes y su transporte hacia otros tejidos del
cuerpo. Asimismo, participan como parte de la barrera inmunológica intestinal
contra la entrada de toxinas y patógenos, debido a que es la zona del cuerpo más
expuesta al exterior.
Péptido: es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida
reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del
grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua.
Exopeptidas: son una familia de enzimas que se incluyen dentro de las enzimas
proteolíticas o peptidasas, su función es separar el aminoácido final del extremo
de una cadena de polipéptidos.
Endopeptidasas: son una familia de enzimas proteolíticas o peptidasas que
desdoblan los enlaces péptidicos situados en el centro de una molécula proteica,
dividiendo por lo tanto la proteína o polipeptido en 2 fragmentos de
aproximadamente el mismo tamaño.