III.

ESTRUCTURA DE Candida albicans

IV. genética

Los genes de la familia ALS de C. albicans

(“agglutinin-like sequence”) codifican glicoproteínas de superficie celular como
Als1p, Als3p, Als5p, Als6p, Als7p, Als2p, Als4p y Als9p, implicadas en la adhesión
del microorganismo a las células del hospedador, y están relacionados con genes
de aglutininas en S. cerevisiae que median interacciones célula-célula durante el
apareamiento (“mating”) de células haploides (Hoyer et al., 1995; 2008). Las
proteínas ALS tienen un dominio central con un motivo repetido en tándem, rico
en serina, treonina y prolina (Hoyer et al., 2001). Als1p es de gran interés, ya que
por sus características se agrupa dentro de la superfamilia de las
inmunoglobulinas, que contiene numerosas proteínas importantes para la
adherencia de células de mamífero. El gen ALA1 (“agglutinin-like adhesin”) fue
aislado por rastreo de una librería genómica de secuencias que conferían
adherencia a proteínas de matriz extracelular (ECM) (Gaur et al., 1997). Células
de S. cerevisiae mutantes y complementadas con el gen ALA1 de C. albicans se
unen a fibronectina, laminina y colágeno tipo IV (Gaur et al., 1997). La matriz
extracelular o membrana basal, que tiene función estructural, de adhesión y de
diferenciación celular (Liotta et al., 1986), es un conjunto de macromoléculas que
incluye, entre otras proteínas: colágeno, laminina, fibronectina y elastina (Yamada
et al., 1985).
La fibronectina es una proteína dimérica que circula en forma soluble en el plasma
y se encuentra en abundancia en tejido conectivo y membrana basal. Se han
identificado numerosos receptores en C. albicans para esta proteína, que parecen
estar relacionados con integrinas de mamífero. Las integrinas son proteínas
heterodiméricas compuestas por diferentes combinaciones de subunidades y ,
lo cual podría explicar el elevado número de receptores identificados para esta
molécula (DeMuri et al., 1996).
La laminina es una glicoproteína multifuncional de elevado peso molecular, capaz
de unirse a una gran cantidad de los componentes de la matriz extracelular como
colágeno tipo IV, heparina, proteoglicano y entactina, lo cual le confiere un
importante papel en la arquitectura de la membrana basal. Interviene, además, en
adhesión y diseminación celular, desarrollo de neuronas, morfogénesis y
movilidad celular. En C. albicans se han descrito moléculas con capacidad de
unión a esta proteína (Bouchara et al., 1990; López-Ribot et al., 1994).
Tanto in vivo como in vitro se ha observado la unión de manoproteínas de la
pared celular de C. albicans al fibrinógeno (Bouali et al., 1986), proteína sérica
importante en la coagulación, así como en la respuesta inflamatoria y reparación
de tejidos.