ACTIVIDAD 1 – TRANSPORTE CELULAR

 Las proteínas globulares, o esfero proteínas: se pliegan en forma

esférica y forman una estructura más compleja, diferenciándose
fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles
en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo
las fibrosas prácticamente insolubles.

 Las glucoproteínas o glicoproteínas: son moléculas compuestas por

una proteína unida a uno o varios glúcidos, simples o compuestos.
Destacan entre otras funciones la estructural y el reconocimiento
celular cuando están presentes en la superficie de las membranas
plasmáticas (glucocálix).
El término se usa en general para referirse a una molécula de dimensiones
específicas, integrada normalmente por uno o más oligosacáridos unidos de
modo covalente a cadenas laterales específicas de polipéptidos. Suelen
tener un mayor porcentaje de proteínas que de glúcidos. Los
términos proteoglicano y peptidoglicano designan agregados masivos
formados por glúcidos y proteínas o séptimos péptidos, para los cuales la
 palabra molécula no tiene significado preciso. Las partículas de
proteoglicanos tienen un mayor porcentaje de glúcidos que de proteínas.

 Los carbohidratos: son uno de los principales tipos de nutrientes. Son la

fuente más importante de energía para su cuerpo. Su sistema digestivo
convierte estos hidratos de carbono en glucosa (azúcar en la sangre). Su
cuerpo usa esta azúcar como energía para sus células, tejidos y órganos y
guarda cualquier azúcar extra en su hígado y músculos para cuando los
necesite.
Los carbohidratos se llaman simples o complejos dependiendo de su
estructura química. Los carbohidratos simples incluyen el azúcar que se
encuentra naturalmente en productos como frutas, vegetales, leche y
derivados de la leche. También incluyen azúcares añadidos durante el
procesamiento y refinación de alimentos. Los carbohidratos complejos
incluyen panes y cereales integrales, vegetales ricos en fécula (almidón) y
legumbres. Muchos de los carbohidratos complejos son una buena fuente
de fibra.

 Los glucolípidos o también llamados esfingoglucolípidos: están

compuestos por una ceramida (esfingosina + ácido graso) y un glúcido de
cadena corta; carecen de grupo fosfato. Los glucolípidos forman parte de
la bicapa lipídica de la membrana celular; la parte glucídica de la molécula
está orientada hacia el exterior de la membrana plasmática y es un
componente fundamental del glicocálix, donde actúa en el reconocimiento
celular y como receptor antigénico.
Dependiendo del glucolípido, la cadena glucídica puede contener, en
cualquier lugar, entre uno y siete monómeros de monosacárido. Al igual que
la cabeza de fosfato de un fosfolípido, la cabeza de ácido graso de un
glucolípido es hidrofílica, y las colas hidrocarbonadas son hidrofóbicas. En
disolución acuosa, los glucolípidos se comportan de manera similar a
los fosfolípidos.

 El colesterol: es un esterol (lípido) que se encuentra en la membrana

plasmática, los tejidos corporales de todos los animales y en el plasma
sanguíneo de los vertebrados. Pese a que las cifras elevadas de colesterol
en la sangre tienen consecuencias perjudiciales para la salud, es una
sustancia estructural esencial para la membrana plasmática, ya que regula
la entrada y salida de sustancias en la célula. Abundan en las grasas de
origen animal.
François Poulletier de la Salle identificó por primera vez el colesterol en
forma sólida en los cálculos de la vesícula biliar en 1769. Sin embargo, fue
en 1815 cuando el químico Michel Eugène Chevreul nombró el compuesto
«colesterina»,34 del griego χολή, kolé, ‘bilis’ y στερεος, stereos, ‘sólido’.
  Una proteína integral de membrana, proteína intrínseca de membrana
o proteína transmembranal: es aquella que se halla embebida o
atravesada en la bicapa lipídica, y por tanto su separación implica la
destrucción de la estructura de membrana. Es necesario para ello el uso de
detergentes iónicos fuertes como el SDS o no iónicos como Tritón X-100; o
disolventes apolares. El concepto de proteína integral es opuesto al
de proteína periférica, que se adhiere externamente y de forma débil a la
membrana y se puede separar sin alterar la bicapa simplemente aplicando
alta concentración de una sal. Las proteínas integrales poseen múltiples
funciones en la célula, ya que pueden actuar
como canales y transportadores para el paso de moléculas, y cumplir
funciones enzimáticas en membrana y de adhesión y señalización celular.
Según la forma de unión se pueden clasificar en varios tipos:

 Proteínas integrales transmembrana

 Proteínas integrales no transmembrana
o Integrales unidas a GPI
o Integrales no transmembrana preniladas
o Integrales no transmembrana aciladas
o Integral unida mediante una α-hélice embebida en monocapa

 Una proteína periférica o proteína extrínseca:es

aquella proteína de membrana que se encuentra unida a esta
mediante uniones no covalentes (débiles), de forma que es fácil separarla
de la membrana mediante solubilización al someterla a un medio con alta
concentración de sal (p.ej. 0,3M KCl). Las proteínas periféricas se
encuentran tanto en el dominio extracitosólico de la membrana como en el
dominio citosólico, aunque mayoritariamente en este último. El concepto de
proteína periférica se opone al de proteína integral.

 Proteínas de canal: Son proteínas con un orificio o canal interno, cuya

apertura está regulada.
El receptor de la proteína de canal, sufre una transformación estructural que
induce a la apertura del canal.
*Estas proteínas forman poros hidrófilos.
*Permite que determinados solutos atraviesen.
*El transporte es de tipo pasivo.

 Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice
mantiene su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno que se
forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y
el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro
aminoácidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia
afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte
hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta
estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua. 1
En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura secundaria.
Fue postulada primero por Linus Pauling, Robert Corey, y Herman
Branson en 1951 basándose en las estructuras cristalográficas entonces
conocidas de aminoácidos y péptidos y en la predicción de Pauling de la
forma planar de los enlaces peptídicos.
Es la más abundante en proteínas globulares y fibrilares.
Es flexible y elástica, es una hélice destrógira, cada giro suele estar
formado por tres o cuatro aminoácidos. El esqueleto es de enlaces
peptídicos y los grupos de los aminoácidos se sitúan en la parte externa.
Los puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del enlace peptídico
con el hidrógeno de un aminoácido situado cuatro posiciones más adelante.
El tipo de aminoácido presente en la cadena afecta a la estructura, así, los
aminoácidos grandes pueden desestabilizar esta estructura.
La prolina es un caso particular (no puede formar puentes de hidrógeno) y
donde existe prolina desaparece la estructura secundaria. En una proteína
globular puede haber prolina cambiando la dirección de la proteína, dan
acodamientos.
La glicina desestabiliza las estructuras en hélice alfa.
Puede ser que se ajusten dos hélices como en el caso de las queratinas.