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Enzima PDF
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6. ENZIMAS.
6.1. Concepto y estructura.
6.2. Mecanismo de acción enzimática.
6.3. Cinética enzimática.
6.4. Regulación de la actividad enzimática: temperatura, pH, inhibidores.
6.5. Nomenclatura y clasificación de las enzimas.
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces (aumentan la velocidad de las reacciones
entre 103 y 109 veces). No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables,
no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Simplemente se alcanza más rápido el estado de equilibrio.
Podemos apreciar el poder de la catálisis enzimática con un ejemplo: la descomposición del peróxido
de hidrógeno en agua y oxígeno (2H2O2 → 2H2O + O2). Esta reacción aunque fuertemente
favorecida termodinámicamente, es muy lenta, a menos que sea catalizada. Se puede comprar una
botella de una solución de H2O2 y guardarla en un armario durante meses antes de que se degrade.
Si añadiéramos un trocito de ión férrico (como FeCl3) la velocidad de la reacción aumentaría unas
1000 veces. La hemoglobina, que contiene hierro, es aún más eficaz para incrementar la velocidad
de la reacción. Si uno aplica la solución a un corte de un dedo, observa un burbujeo inmediato de O2
liberado: la reacción se está produciendo ahora un millón de veces más rápidamente que el proceso
sin catalizar. Pero pueden alcanzarse velocidades aún más altas. La catalasa, una enzima que
tienen muchas células, aumenta la velocidad de descomposición del H2O2 aproximadamente mil
millones de veces. El H2O2 se produce en algunas reacciones celulares y es un peligroso oxidante,
por lo que la catalasa ha evolucionado para defenderse de él.
El apoenzima presenta una región llamada centro activo en la que se acopla el sustrato y suele
tener forma de hendidura o bolsillo, rodeada por cadenas laterales de aminoácidos que facilitan la
unión del sustrato y por otras cadenas laterales que intervienen en la catálisis. La compleja estructura
terciaria de las enzimas hace posible que en este bolsillo se ajuste el sustrato de manera muy
estrecha lo que explica la extraordinaria especificidad de la catálisis enzimática. Los aminoácidos
que constituyen el centro activo pertenecen a zonas muy distantes de la cadena y representan una
pequeña fracción del número total de aminoácidos de la proteína. El resto de la molécula es
necesaria para mantener la molécula en posición correcta y para suministrar lugares de unión
adicionales con función reguladora (centros reguladores).
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S → P
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La energía de activación puede ser el calor. Aumenta el movimiento de las moléculas y la energía, con lo
que el número de moléculas activadas se eleva y la reacción se acelera (en muchas reacciones la
velocidad se duplica por cada 10º C). En las células, la temperatura produciría la muerte de la materia
viva y además se acelerarían indiscriminadamente millares de reacciones.
Las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones que pueden sufrir los sustratos y las
células verifican sus reacciones a gran velocidad y temperatura relativamente bajas.
Una enzima es incapaz de hacer posible una reacción que por sí sola no lo es, modifica la velocidad, pero
sin alterar el equilibrio.
Las enzimas consiguen velocidades extremadamente altas con gran especificidad y rendimiento.
• una vez unidas las moléculas de sustrato al enzima pasan por una serie de formas
intermedias de geometría y distribución electrónica muy inestables que origina su
transformación en los productos de la reacción. Las enzimas ayudan a sus sustratos a
alcanzar un estado de transición particular acelerando marcadamente la velocidad (al
unirse el sustrato al enzima se debilitan los enlaces del sustrato y no hace falta tanta
energía para romperlos).
E + S ◄▬► ES ▬► E + P
Así pues, las enzimas disminuyen la energía de activación al formar un complejo con el
sustrato para producir un estado de transición o activado de menor energía que en el caso de
que no estuvieran presentes.
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Si se representa la velocidad con que aparece el producto de una determinada reacción enzimática,
en función de la concentración de sustrato inicial, para una cantidad constante de enzima, se
obtiene la siguiente gráfica.
En la reacción enzimática, la etapa limitante, la más lenta, corresponde a la unión del sustrato al
centro activo para formar el complejo ES, ya que es un proceso reversible. Existe, por tanto, una
constante de equilibrio (Ke) para esta etapa.
Ke = (E)(S)/(ES)
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Para calcular esta constante, deberíamos conocer la (E) y (ES), valores que no se pueden establecer
directamente. No obstante, cuando la velocidad de la reacción sea la mitad de la máxima, se cumple
que (E) = (ES), o sea, el número de moléculas de enzimas libres es igual al de moléculas de enzimas
ocupadas. En estas circunstancias, la Ke = (S).
La constante así obtenida se llama constante de Michaelis-Menten o KM, en honor a los pioneros
en formular una teoría global de la acción enzimática y su cinética, y se define como la
concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la mitad de la velocidad máxima.
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un descenso de la velocidad enzimática, debido a cambios eléctricos en los radicales de los aminoácidos
que configuran el centro activo. Por debajo y por arriba del pH óptimo se produce la desnaturalización de
la enzima anulándose su actividad. Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estómago, presenta un óptimo a pH = 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH = 12.
Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o
impidiendo su actuación. Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de moléculas que se unen a la
enzima impidiendo que ésta actúe sobre el substrato.
La inhibición puede ser irreversible, cuando el inhibidor, llamado en este caso veneno metabólico, se une
covalentemente al enzima, alterando su estructura e inutilizándola de forma permanente (los insecticidas
organofosforados inhiben la acetilcolinesterasa, o el cianuro a la citocromo oxidasa).
La inhibición reversible, más común, tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez
eliminada la sustancia inhibidora. En este caso, la unión del inhibidor con el enzima se realiza por enlaces
no covalentes, más fáciles de romper. Existen dos tipos de inhibición reversible:
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1. Óxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)
grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis) Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre:
enlace éster
enlace glucosídico
enlace peptídico
enlace C-N
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de
ATP) Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
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