VIA DE LAS PENTOSAS

La va de la pentosa fosfato (siglas en Ingls: PPP) es principalmente

una va anablica que utiliza 6 carbonos de glucosa para generar
azucares de 5 carbonos y equivalentes reducidos. Sin embargo, esta va
s oxida la glucosa y bajo ciertas condiciones puede oxidar a la glucosa
completamente a CO2 y agua. Las funciones ms importantes de esta
va metablica son:
1. Generar equivalentes reducidos, en la forma de NADPH, para
reacciones de biosntesis de reduccin en las clulas.
2. Proveer a la clula con ribosa-5-fosfato (R5F) para la sntesis de
Nuclesidos y cidos nucleicos.
3. Aunque no es una funcin significativa de la PPP, esta puede
operar para metabolizar azucares de pentosa de la dieta que se
derivan de la digestin de los cidos nucleicos as como tambin
para arreglar los esqueletos de carbonos de carbohidratos de la
dieta en intermediarios glucolticos/gluconeognicos.
Enzimas, que funcionan principalmente en el reductor la direccin de
utilizar el NADP+/NADPH por cofactor como co-factores como frente a
las enzimas oxidativas que utilizan el NAD+/NADH cofactor par. Las
reacciones de la biosntesis de cidos grasos y la biosntesis de
esteroides utilizar de grandes cantidades de NADPH. Como
consecuencia, las clulas del hgado, el tejido adiposo, suprarrenales
corteza, testculos y glndula mamaria en lactancia tienen altos los
niveles de las enzimas de PPP. De hecho, el 30% de la oxidacin de la
glucosa en el hgado se produce a travs de la PPP. Adems, los
eritrocitos utilizar las reacciones de la PPP para generar grandes
cantidades de NADPH utilizado en la reduccin de glutatin (vase ms
abajo). La conversin de ribonucletidos a desoxirribonucletidos (a
travs de la accin de la ribonucletido reductasa) requiere NADPH
como la fuente de electrones, Por lo tanto, cualquier clula necesita de
rpida proliferacin de grandes cantidades de NADPH.

Aunque el PPP opera en todas las clulas, con altos niveles de

expresin en el por encima de los tejidos indicados, los ms altos niveles
de enzimas PPP (en particular, glucosa 6-fosfato deshidrogenasa) se
encuentran en los neutrfilos y macrfagos. Estos leucocitos son las
clulas fagocticas del sistema inmunolgico y que utilizan NADPH para
generar radicales superxido de oxgeno molecular en una reaccin de
catalizada por la NADPH oxidasa.

GLUTATION
ESTRUCTURA QUIMICA

El glutatin (L-g-glutamil-L-cisteinil-glicina) es un tripptido hidrosoluble formado por

los aminocidos cido glutmico, cistena y glicina (1-4). Esta molcula es un
antioxidante celular esencial, que est presente en todos los rganos y tejidos,
especialmente en el hgado, donde se encuentran las mayores concentraciones (1)
(4-6). La molcula se encuentra libre y unida a protenas. La concentracin total de
glutatin (GSHt) es la suma de la fraccin de glutatin libre y la fraccin de glutatin
unida a protenas. A su vez, la fraccin libre est integrada por la forma tiol reducida
llamada glutatin reducido (GSH) y la forma oxidada o disulfuro llamada glutatin
oxidado (GSSG). La forma reducida GSH es la forma activa de la molcula, es la
ms abundante y se la encuentra en el interior de las clulas en concentraciones
milimolares en el rango de 0,1 a 10 Mm (1-4), en tanto que extracelularmente se
encuentran niveles micromolares de GSH (7). El grupo activo de la molcula est
representado por el grupo tiol (-SH) del residuo de cistena.
SINTESIS DEL GLUTATION
La sntesis de GSH se produce en el citosol de todas las clulas a partir de sus
aminocidos precursores: glicina, cistena y cido glutmico. La sntesis se produce
por la accin consecutiva de dos enzimas: glutamato cistena ligasa y glutatin
sintetasa.
En una primera reaccin (I), la enzima glutamato cistena ligasa usa como sustratos
a los aminocidos glutamato y cistena y forma el dipptido g-L-glutamilcistena que
en un segunda reaccin (II) es combinado con glicina en la reaccin catalizada por
la enzima glutatin sintetasa formando GSH. El ATP (adenosintrifosfato) acta como
co-sustrato para ambas enzimas.

(I) L- glutamato + L- cistena + ATP gg-L-glutamil-L-cistena +ADP + Pi (II) g-Lglutamil-L-cistena + glicina + ATP gGSH + ADP + Pi
En condiciones fisiolgicas normales, la tasa de sntesis de GSH se encuentra
determinada en gran parte por dos factores: Uno de ellos es la actividad de GCL y el
otro es la disponibilidad del sustrato cistena. Por lo tanto, los niveles intracelulares
de GSH son regulados por el feedback negativo del producto final (GHS) sobre la
enzima GCL (1)(4)(6-10) y por la disponibilidad del aminocido L-cistena (1)(10)
(11). La enzima GCL es un heterodmero formado por dos unidades: la subunidad
pesada o cataltica (GCLC, Mr 73000) y la subunidad ligera o moduladora (GCLM,
Mr 30000). La subunidad pesada posee el sitio activo responsable de la unin
entre el grupo amino de la cistena y el grupo g-carboxilo del glutamato. La
subunidad ligera no tiene actividad enzimtica, pero tiene una importante funcin
reguladora aumentando la eficiencia cataltica de GCLC. Esta subunidad disminuye
el Km para el glutamato y aumenta el Ki para el GSH (12). El GSH inhibe GCL por
competir con el glutamato en el sitio activo de GCLC (9-13). La enzima GS (Mr
118000) est formada por dos subunidades idnticas. Esta enzima no est regulada

por los niveles intracelulares de GSH. El sitio activo de la enzima que une la glicina
al dipptido g-L-glutamil-L-cistena es altamente especfico (9). La GCL es
considerada la enzima limitante de la velocidad de sntesis ya que la sobreexpresin
de GS no aumenta los niveles de GSH en tanto que la sobreexpresin de GCL
incrementa la sntesis de GSH.

REGULACION DE LA SINTESIS DE GSH

La sntesis enzimtica de GSH est controlada a travs de la induccin de los genes
Gclcy Gclm que conducen a la sntesis de las subunidades de la enzima GCL. Estos
genes son estimulados principalmente cuando la clula debe aumentar sus sistemas
de defensa ante el estrs oxidativo, ya que poseen en su promotor un sitio de
reconocimiento comn para los factores de transcripcin kappa (NF-kB), Sp-1, AP1 AP-2, respuesta antioxidante (ARE) y elementos de respuesta electroflica
(EpRE) . La insulina es otro factor que estimula la sntesis de GSH, ya que induce
selectivamente la transcripcin de la subunidad cataltica de la GCL. Esta situacin
es de gran relevancia en los pacientes diabticos, donde la disminucin de la
hormona produce una disminucin de GSH eritrocitario haciendo a estas clulas
ms susceptibles al estrs oxidativo. Otra condicin que est asociada a la
transcripcin de la subunidad cataltica de la GCL es un rpido crecimiento de
hepatocitos. Este crecimiento puede estar estimulado luego de una hepatectoma
parcial o bien por la muerte de hepatocitos luego de una lesin heptica aguda. Este
aumento en la transcripcin se produce por la accin del factor de crecimiento de
hepatocitos que acta como un mitgeno e induce la expresin de ambas
subunidades de la enzima GCL.

DISTRIBUCION INTRACELULAR DEL GSH

La sntesis de GSH slo ocurre en el citoplasma, sin embargo en las clulas
eucariotas, GSH se encuentra en casi todos los compartimentos celulares,
incluyendo al ncleo. El transporte entre los diferentes compartimentos celulares es
fundamental para la regulacin de la proliferacin celular. Dentro de las clulas,
GSH se encuentra predominantemente en su forma reducida, excepto en el lumen
del retculo endoplsmico donde existe slo en su forma oxidada (GSSG). Entre un
10 a un 15% del GSH intracelular se encuentra en la mitocondria donde alcanza una
concentracin de 10 a 12 mM en tanto que en el citosol la concentracin es de 7
mM . Esta diferencia de concentracin se debe a que en el interior de la mitocondria
no se encuentra la enzima catalasa, por lo tanto, GSH es el encargado de inactivar
el perxido dehidrgeno generado durante los procesos oxidativos que ocurren en la

matriz mitocondrial. La concentracin de GSH en el compartimento mitocondrial es

ms importante para la supervivencia celular an ms que el GSH que se encuentra
en el citosol. Considerando el volumen de la matriz extracelular, la concentracin de
GSH mitocondrial es similar a la que se encuentra en el citosol. Las mitocondrias no
poseen las enzimas que permiten la sntesis de GSH, por esta razn, todo el GSH
que se encuentra en el compartimento mitocondrial proviene del citosol. Existe un
sistema de transporte que permite el pasaje de GSH desde el citosol hacia la
mitocondria. A pH fisiolgico, GSH se encuentra como una molcula aninica
cargada negativamente. Bajo estas condiciones, puede atravesar libremente la
membrana mitocondrial externa, en tanto que en la membrana mitocondrial interna
el pasaje del tripptido se produce a travs de dos transportadores de aniones: El
transportador dicarboxilato y el transportador 2-oxoglutarato. El primero incorpora
GSH dentro de la mitocondria por intercambio de fosfato inorgnico y el segundo por
intercambio de 2-oxoglutarato. Si bien la mayor cantidad de GSH presente en la
clula se encuentra repartido en el citoplasma y la mitocondria, el retculo
endoplsmico representa un reservorio de pequeas concentraciones de la forma
oxidada de glutatin (GSSG). Existe un transporte preferencial de GSSG desde el
citosol hacia el retculo endoplsmico. La forma oxidada acta como fuente de
equivalentes de oxidacin para crear el ambiente necesario para el ensamble y la
secrecin de protenas. Existen escasos datos acerca de las concentraciones de
GSH en el ncleo. Los reportes muestran gran variacin en cuanto a la
concentracin de GSH nuclear y sus mecanismos de regulacin. Esto se debe a dos
factores, el primero es la dificultad metodolgica, ya que no es posible determinar la
concentracin de GSH usando
fraccionamiento celular, debido a que durante el procesamiento GHS se escapa del
ncleo. El segundo factor es que los niveles de GSH varan durante el ciclo celular
dada su importancia en la regulacin de la proliferacin celular. As, los estudios
dirigidos a determinar la distribucin de GSH nuclear deben tener en cuenta la fase
del ciclo celular en que se encuentra la poblacin celular que est siendo evaluada.
Usando tcnicas de microscopa confocal se evalu la distribucin de GSH durante
diferentes etapas del ciclo celular. Cuando las clulas comienzan con la fase de
proliferacin, se observan niveles altos de GSH en el ncleo, en tanto que las
clulas en reposo tienen niveles de GSH similares o ms bajos en el ncleo
respecto al citoplasma.

HOMEOSTASIS DEL GSH

La sntesis, el transporte y el catabolismo del GSH se producen en una serie de
pasos enzimticos y transportes de membrana que colectivamente se denominan
ciclo glutamil.
El GSH es sintetizado en el citosol a partir de sus aminocidos precursores. Luego
de su sntesis, GSH es transportado a los compartimentos intracelulares,
mitocondria y retculo endoplsmico, pero la mayor parte se libera a travs de
transportadores hacia el espacio extracelular. En contraste con la sntesis, que

ocurre slo en forma intracelular, la degradacin de GSH se produce

exclusivamente en el espacio extracelular y slo en la superficie de las clulas que
expresan la enzima glutamiltranspeptidasa. El GSH es transportado fuera de las
clulas por transportadores presentes en la membrana plasmtica. Una vez que
GSH es volcado desde las clulas se degrada rpidamente en el espacio
extracelular por la enzima GGT y las dipeptidasas que se encuentran en la

membrana

Citoplasmtica externa; GGT acta sobre GSH formando dos fracciones: La fraccin
g-glutamil y la fraccin cisteinil-glicina transfiriendo la fraccin g-glutamil a un
aminocido aceptor, formando g-glutamil-aminocido. Una vez dentro de la clula, el
g-glutamil-aminocido puede ser metabolizado para liberar el aminocido y 5oxoprolina, que luego puede ser convertido en glutamato para ser usado en la
sntesis de GSH. Por otra parte, tambin en el espacio extracelular, la fraccin
cisteinil-glicina es desdoblada por la enzima dipeptidasa generando cistena y
glicina. Las clulas incorporan cistena y la mayor parte de la cistena que ingresa es
incorporada en la sntesis de GSH. Dependiendo de las necesidades metablicas de
la clula, la cistena puede ser usada para la sntesis de protenas y parte puede ser
degradada a sulfato y taurina. El ciclo g-glutamil permite que el GSH pueda ser
usado como una fuente continua de cistena (Fig. 4). La mayor parte de GSH
sintetizado por las clulas es exportado al espacio extracelular (23). La velocidad de
rotacin de GSH es muy rpida en la mayora de las clulas, con una vida media de
slo 2 a 6 horas, esto est indicando que existe una rpida sntesis y exportacin
del tripptido. Si bien gran cantidad de GSH es exportado de las clulas al plasma,
las concentraciones de GSH en este compartimento son relativamente bajas, en el
orden de los micromoles, debido al rpido catabolismo del tripptido en la
circulacin. La vida media del GSH en plasma se encuentra en el orden de
segundos a minutos. GGT es la nica enzima que puede iniciar el catabolismo de
GSH ya que tiene la capacidad de hidrolizar la particular unin peptdica g-glutamil
del tripptido. Esta enzima est localizada en la membrana plasmtica y su sitio
activo se encuentra en la superficie extracelular en la superficie apical de los
epitelios que estn involucrados en el transporte de GSH, tales como los canalculos
hepticos, las membranas de los ductos biliares, la nefrona, los plexos coroideos, el
yeyuno y el cuerpo ciliar. El GSSG formado por la oxidacin de GSH tambin sufre
un proceso de hidrlisis. Este proceso es llevado a cabo por las mismas enzimas
que intervienen en la hidrlisis de GSH produciendo varios metabolitos. Luego de su
formacin, GSSG es degradado por GGT, formndose mono (desGlu)-GSSG. Este
metabolito tiene dos productos de degradacin, uno de los cuales, CySS-bis-Gly, se
forma por la accin de GGT, y otro, CySSG es formado por la accin de
cisteinilglicina dipeptidasa. Luego, CySSG es degradado por GGT y CySS-bis-Gly
es degradado por cisteinilglicina dipeptidasa. La accin de estas dos enzimas
permite la liberacin del residuo glutamil y los residuos de glicina, dando lugar as a
la liberacin de los aminocidos que pueden ser recaptados por las clulas para la
resntesis de GSH. El hgado y el rin son los principales rganos involucrados en

la sntesis y degradacin de GSH, como as tambin en la circulacin inter-rgano

de la cual tambin participan el bazo, los eritrocitos, los leucocitos y el cristalino.
Cuando se administra un inhibidor de la sntesis de GSH se observa una rpida
disminucin en los niveles de GSH en plasma, hgado y rin. Esto refleja la rpida
circulacin de GSH en estos tejidos. El hgado es el rgano que posee las
concentraciones ms altas de GSH y es un rgano central en dos aspectos
importantes para la biosntesis de GSH:

1. Los hepatocitos son las nicas clulas que tienen la habilidad de utilizar
metionina para la sntesis de GSH a travs de la va de la transulfuracin, en
la cual la metionina es convertida a cistena y luego esta ltima es utilizada
en la sntesis de GSH.
2. La sntesis heptica de GSH depende de la velocidad de exportacin de
GSH al plasma, bilis y mitocondria mediante los distintos sistemas de
transporte.
3. La alta concentracin de GSH en el hgado se relaciona con la funcin de
este rgano en la detoxificacin y eliminacin de compuestos xenobiticos
(6). Los sustratos para la conjugacin con GSH incluyen un gran nmero de
compuestos electroflicos o bien de sustancias que han sido transformadas
durante las reacciones de fase I en molculas electroflicas (27). La
distribucin de GSH dentro del hgado es heterognea, los hepatocitos
periportales contienen el doble de la concentracin de GSH que los de la
zona centrolobulillar.

MECANISMO DE TRANSPORTE DE GSH EN EL HEPATOCITO Y EL

ERITROCITO

Las clulas son impermeables a GSH; hasta la fecha no ha sido identificado ningn
transportador que permita el ingreso de GSH al espacio intracelular (24-28). Todo el
GSH que se encuentra dentro de las clulas es sintetizado a partir de sus
aminocidos precursores, para los cuales hay sistemas de transporte hacia el
interior celular. Por lo tanto, entran aminocidos precursores y se exporta GSH,
GSSG y conjugados de GSH. Los aminocidos cistena y glicina ingresan tanto al
hepatocito como al eritrocito a travs del transportador ACS dependiente de Na+. El
aminocido glicina tambin puede ingresar por el transportador Gly dependiente de
Na+ y Cl-. No se han identificado transportadores para el glutamato en la membrana
del eritrocito y ha sido propuesto que el glutamato eritrocitario deriva de la glutamina
o de la transaminacin del -cetoglutarato , en tanto que en el hepatocito el
glutamato ingresa transportado por el transportador aninico XAG. La
caracterizacin e identificacin molecular de los trasportadores para el flujo de
salida de GSH permanecen poco definidas. Han sido identificados dos mecanismos
transportadores en la membrana plasmtica de los hepatocitos, uno de ellos es
mediado por Mrp (protena de resistencia mltiple), particularmente Mrp1 y Mrp2; el
otro es mediado por Oat1 (transportador de solutos orgnicos) que intercambia
solutos orgnicos hacia el interior de la clula y libera GSH . En el hepatocito, el
transporte de GSH y sus conjugados hacia la bilis es mediado principalmente por
Mrp2 en tanto que Mrp1 y Oatp1 contribuyen al transporte de GSH hacia la sangre.

FUNCIONES BIOLOGICAS DE GSH

El GSH es una molcula multifuncional que tiene una participacin clave en varios
procesos celulares, siendo fundamental para la supervivencia celular. La molcula
tiene dos caractersticas estructurales que le permiten llevar a cabo sus funciones.
Una de ellas es la unin glutamil entre los aminocidos glutamato y cistena. Esta
particular unin se produce entre el grupo amino de la cistena y el y-carboxilo del
glutamato, en lugar del enlace -carboxilo que se encuentra en las protenas). Como
consecuencia, el enlace promueve la estabilidad intracelular ya que el tripptido slo
puede ser degradado extracelularmente por la enzima GGT. La otra caracterstica es
la presencia del grupo sulfhidrilo del residuo de cistena (Fig. 7). Este grupo es
altamente reactivo, facilitando la participacin de GSH en un gran nmero y en una
gran variedad de funciones. Esta molcula se fue adaptando a travs de la
evolucin y es capaz de llevar a cabo funciones muy diversas. Dichas funciones
sern explicadas a continuacin.

a) DETOXIFICACION DE XENOBIOTICOS
La funcin ms importante del GSH es la detoxificacin de xenobiticos y sus
metabolitos. El tripptido tiene un rol importante en la detoxificacin de una
gran variedad de compuestos, conjugndose con estos para luego ser
excretados por orina o heces bajo la forma de derivados de cidos
mercaptricos (7). Estos compuestos se caracterizan por ser electroflicos y
forman conjugados con GSH en reacciones espontneas o bien en
reacciones enzimticas que estn mediadas por la enzima GSHS-transferasa
(EC 2.5.1.1) (1). Los conjugados formados son excretados fuera de la clula
y hacia la bilis en el caso de los hepatocitos. Luego de su excrecin, en el
espacio extracelular acta sobre ellos la enzima GGT liberando la fraccin
cisteinil-glicina-conjugado sobre la que acta la enzima DP, el cisteinil
conjugado resultante es acetilado y liberado como cido mercaptrico, los
pasos de la reaccin se muestran en la Figura 8. Esta va metablica tambin
es utilizada para compuestos endgenos.
b) MANTENIMIENTO DEL BALANCE REDOX INTRACELULAR
El balance redox es usado para describir la relacin interconvertible de las
formas reducida y oxidada de una molcula. El grupo tiol del residuo de
cistena de GSH puede ser oxidado a la forma disulfuro .El GSH es el mayor
determinante del potencial redox intracelular. Tanto la concentracin de GSH
como la relacin molar GSH/GSSG contribuyen a mantener el balance redox

dentro de la clula. Este equilibrio redox regula diversos procesos

metablicos intracelulares que incluyen la actividad enzimtica, el transporte
celular, transduccin de seales y la expresin gnica mediada por la
transcripcin de factores entre los que se destacan el activador de protena
(AP-1), el factor nuclear kappa- ( NF -B) y el p53 .

c) FUNCION ANTIOXIDANTE
Las clulas estn sujetas a niveles fisiolgicos de estrs oxidativo derivado
de la respiracin mitocondrial. Los intermediarios formados tales como el
anin superxido (O2-) y el perxido de hidrgeno (H2O2) pueden llevar a la
formacin de formas txicas del oxgeno que causan peroxidacin lipdica y
dao celular. Del mismo modo, GSH reacciona con los intermediarios
reactivos del nitrgeno.
El perxido de hidrgeno formado durante el metabolismo aerbico es
metabolizado formando GSSG. La reaccin ocurre por la accin de la enzima
glutatin peroxidasa, tanto en el citosol como en la mitocondria y tambin por
la enzima catalasa que est ausente en la mitocondria. El GSSG formado
luego es reducido para formar nuevamente GSH por accin de la enzima
GSH reductasa usando NADPH, formando as un ciclo de xido-reduccin.
Los perxidos orgnicos (ROOH) pueden ser reducidos por dos enzimas, la
glutatin peroxidasa o la enzima GSHS-transferasa. En condiciones de estrs
oxidativo severo, la habilidad de la clula para reducir GSSG a GSH se
encuentra superada, tendiendo entonces a la acumulacin de GSSG. Para
evitar un cambio en el equilibrio redox intracelular, GSSG es activamente
transportado fuera de la clula o bien reacciona con los sulfidrilos de las
protenas para formar disulfuros mixtos (PSSH).

d) TRANSPORTE DE CISTEINA
El almacenamiento de cistena es otra de las funciones de GSH. El
aminocido cistena es altamente inestable en el espacio extracelular
sufriendo una rpida auto-oxidacin a cistina. Este proceso produce radicales
libres potencialmente txicos. El ciclo g-glutamil descripto previamente hace
del GSH una continua fuente de cistena para las clulas.

e) REGULACION DEL CRECIMIENTO Y LA MUERTE CELULAR

Para que la clula entre en la fase de sntesis del ADN durante del ciclo
celular se requieren niveles altos de GSH. GSH modula la sntesis de ADN
manteniendo reducida a la tioredoxina que es necesaria para la actividad de
la enzima ribonucletido reductasa. El GSH tambin est implicado en la
modulacin de la muerte celular, tanto en el proceso de necrosis como en el
proceso de apoptosis. Los niveles de GSH disminuidos juegan un importante
rol en la iniciacin del proceso de apoptosis y la disminucin drstica de los
niveles de GSH especialmente a nivel mitocondrial, llevan a la disfuncin
mitocondrial y sobreviene la muerte celular.

f) ANALISIS DEL GLUTATION

El glutatin tiene un rol central en la proteccin contra el estrs oxidativo y la
detoxificacin tanto de endobiticos potencialmente dainos como de
xenobiticos, siendo esencial para el mantenimiento de la homeostasis
celular. Por lo tanto, la disponibilidad de glutatin, especialmente de la forma
reducida (GSH), puede ser un factor clave para el mantenimiento de la salud.
La concentracin de GSH en sangre podra ser un indicador del riesgo de
enfermedad . La disminucin de GSH est asociada con el envejecimiento y
con la patognesis de varias enfermedades en el humano, entre ellas, la
enfermedad de Parkinson, formacin de cataratas, diabetes, enfermedad de
Alzheimer, enfermedad de Huntigton, artritis reumatoidea, sndrome de
inmunodeficiencia adquirida, enfermedad heptica crnica por alcohol,
sndrome de estrs respiratorio y distrofia muscular.

DEFICIENCIA DE GLUTAMIL CISTEIN SINTASA Y DE GLUTATION

SINTASA
El GSH se sintetiza en dos pasos. En el primero se forma el dipptido
glutamil-cistena de cido glut- mico y cistena, reaccin catalizada por la
glutamil-cisten-sintetasa. En el segundo paso se aade glicina para
completar el tripptido, lo que es catalizado por la glutatin sintetasa
GHS. La deficiencia de esta enzima es muy poco frecuente y se hereda en
forma autosmica recesiva, y puede presentarse como una anemia
hemoltica aislada o en forma multisistmica caracterizada por acidosis
metablica severa. Los eritrocitos tienen niveles muy bajos de GSH y el
cuadro clnico es similar al de la deficiencia de G6PD.

DEFICIENCIA DE GLUTATION REDUCTASA

Esta deficiencia es tambin muy poco frecuente y se hereda en forma
autosmica recesiva. Las concentraciones de GSH son normales, pero la
estabilidad de este ltimo durante la incubacin con agentes oxidantes
(acetilfenil hidracina) es muy baja. Clnicamente, el cuadro es muy similar
al de la deficiencia de G6PD, con destruccin intravascular de eritrocitos
causada por algunas sustancias qumicas.