LABORATORIO DE ALIMENTOS

SOLUBILIDAD DE PROTEINAS
I.- OBJETIVOS • Observar la solubilidad de diversas proteínas, siendo esta propiedad característica y definida en soluciones de concentración salina y PH determinados.
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II.- FUNDAMENTO TEORICO Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

PROPIEDADES DE PROTEINAS 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" 2. Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
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(arañas. Transferasas. prolactina. plumas.. (huevo cocido o frito). Fibrosas • Colágenos: en tejidos conjuntivos. que transportan oxígeno • Citocromos. proceso que se denomina renaturalización.gliadina (trigo). ovoalbúmina (huevo). hormona del crecimiento.LABORATORIO DE ALIMENTOS desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina • Ribosomas Cromoproteínas • Hemoglobina. insectos) HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas • Ribonucleasa • Mucoproteínas • Anticuerpos • Hormona luteinizante Lipoproteínas • De alta. si las condiciones se restablecen. • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos • Fibroínas: En hilos de seda. mioglobina. hemocianina. uñas. tirotropina • Enzimas: Hidrolasas. En algunos casos. lactoalbúmina (leche) • Hormonas: Insulina. que transportan lípidos en la sangre. una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación. hordeína (cebada) • Gluteninas:Glutenina (trigo).. Oxidasas. Liasas. que se denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares • Prolaminas:Zeína (maíza). orizanina (arroz). CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: 1. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura. • Albúminas:Seroalbúmina (sangre).etc. baja y muy baja densidad. cuernos. variaciones del pH. que transportan electrones 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos 2. cartilaginosos • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. Ligasas.

de cloruro de sodio al 10%  Sol. del grano de trigo • Lactoalbúmina. Hormonal • Insulina y glucagón • Hormona del crecimiento • Calcitonina  Hormonas tropas Defensiva • Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno Transporte • Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos Reserva • Ovoalbúmina. Enzimática Son las más numerosas y especializadas. • La queratina de la epidermis. EQUIPOS E INSUMOS • MATERIALES   Tubos de ensayo Vaso precipitado • REACTIVOS  Torta de soya  Sol.. • La elastina. • Las histonas que forman parte de los cromosomas • El colágeno. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. de la leche • III. acuosa saturada de acetato d plomo  Acido clorhídrico concentrado  Sol. de la clara de huevo • Gliadina.MATERIALES. del tejido conjuntivo fibroso. saturada de sulfato de amonio  Acido tánico 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] .LABORATORIO DE ALIMENTOS FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. del tejido conjuntivo elástico.

LABORATORIO DE ALIMENTOS IV. anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que presenta la muestra problema: a) Precipitación de la globulina por dilución del extracto A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada..Extracción de globulinas de tortas de soya o de [Año] tarhui La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando durante 30 minutos 10g de torta en un erlenmeyer de 250 ml de solución al 10% de cloruro de sodio.PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL 1. Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una centrifuga durante 10 minutos. El líquido así obtenido se somete a los siguientes ensayos.. b) Precipitación de las proteínas por adición de sales: A 5 ml del extracto agregarle 5 ml de solución saturada en sulfato de amonio. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS .

.LABORATORIO DE ALIMENTOS d) Precipitación de las proteínas por medio de ácidos: A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo Tubo 3 2ml filtrado SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS Gota a gota de acetato de plomo Tubo 4 2ml filtrado 1ml de HClcc 1 [Año] c) Precipitación de las proteínas por medio de reactivos: A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico.

Proteínas del Huevo: Romper un huevo con cuidado.. a) A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada.5g de sulfato de amonio.05N. Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua.LABORATORIO DE ALIMENTOS 2. Medir el ph. Filtrar la disolución (con trampa al vacio y papel whaman) para separar el precipitado fino que aparece. Neutralizar la disolución agregándola acido acético diluido 0. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS . Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones. Agitar enérgicamente hasta disolver la sal. separando la clara de la yema sin dañar esta ultima. [Año] b) A 5 ml de liquido agregar 1.

LABORATORIO DE ALIMENTOS c) A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico. [Año] d) A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS .

.RECOMENDACIONES • Dejarle reposar el tiempo suficiente para que sedimente los precipitados.LABORATORIO DE ALIMENTOS V. Braverman 1967. pero sin presencia alguna de precipitado. Editorial El manual Moderno S. es insoluble en agua destilada..A. Editorial ACRIBIA. • Agitar bien los tubos • Tener precaución al operar con el HCl cc. S.. VII. “Química de los alimentos”. JBS..Precipitado blanco muy intenso. una superior cristalina y la otra inferior de color opaco.F. Introducción a la Bioquímica de los alimentos.  Muestra 5.  Muestra 3. Fennema. S. VIII.BIBLIOGRAFÍA • • • David S. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . observándose dos fases. • Por el contrario. acidos débiles y sales de metales pesados. así como en ácidos fuertes..Precipitado color amarillento.. “Bioquímica y valor nutritivo de los alimentos”.  Muestra 4.CONCLUSIONES • La globulina es soluble es sales.A. México D.. Editorial ACRIBIA..Sol espumosa turbia.. que poco a poco empieza a sedimentar en el fondo.A.CALCULOS Y RESULTADOS  Muestra 1. VI. Robinson. sin presencia de precipitado. Owen R.Sol turbia. 2º Edición.  Muestra 2.Sol turbia.