LABORATORIO DE ALIMENTOS

SOLUBILIDAD DE PROTEINAS
I.- OBJETIVOS • Observar la solubilidad de diversas proteínas, siendo esta propiedad característica y definida en soluciones de concentración salina y PH determinados.
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II.- FUNDAMENTO TEORICO Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

PROPIEDADES DE PROTEINAS 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" 2. Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
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proceso que se denomina renaturalización. (arañas. Oxidasas. En algunos casos. plumas. orizanina (arroz). que transportan lípidos en la sangre. lactoalbúmina (leche) • Hormonas: Insulina. (huevo cocido o frito). Ligasas. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: 1. Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina • Ribosomas Cromoproteínas • Hemoglobina. cartilaginosos • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. Fibrosas • Colágenos: en tejidos conjuntivos.etc. Transferasas. Liasas. una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación. que se denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares • Prolaminas:Zeína (maíza). insectos) HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas • Ribonucleasa • Mucoproteínas • Anticuerpos • Hormona luteinizante Lipoproteínas • De alta. HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico.LABORATORIO DE ALIMENTOS desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. que transportan oxígeno • Citocromos. mioglobina. hemocianina. • Albúminas:Seroalbúmina (sangre). • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos • Fibroínas: En hilos de seda. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura. hormona del crecimiento. cuernos.gliadina (trigo). ovoalbúmina (huevo). hordeína (cebada) • Gluteninas:Glutenina (trigo). que transportan electrones 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . tirotropina • Enzimas: Hidrolasas. HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos 2. baja y muy baja densidad. si las condiciones se restablecen. uñas.. prolactina. variaciones del pH..

Hormonal • Insulina y glucagón • Hormona del crecimiento • Calcitonina  Hormonas tropas Defensiva • Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno Transporte • Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos Reserva • Ovoalbúmina. Enzimática Son las más numerosas y especializadas. del grano de trigo • Lactoalbúmina. • Las histonas que forman parte de los cromosomas • El colágeno. • La queratina de la epidermis.MATERIALES. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. del tejido conjuntivo elástico. de la clara de huevo • Gliadina.LABORATORIO DE ALIMENTOS FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. saturada de sulfato de amonio  Acido tánico 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . acuosa saturada de acetato d plomo  Acido clorhídrico concentrado  Sol. EQUIPOS E INSUMOS • MATERIALES   Tubos de ensayo Vaso precipitado • REACTIVOS  Torta de soya  Sol. de cloruro de sodio al 10%  Sol. • La elastina.. del tejido conjuntivo fibroso. de la leche • III.

anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que presenta la muestra problema: a) Precipitación de la globulina por dilución del extracto A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada.LABORATORIO DE ALIMENTOS IV.PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL 1.. b) Precipitación de las proteínas por adición de sales: A 5 ml del extracto agregarle 5 ml de solución saturada en sulfato de amonio.. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS .Extracción de globulinas de tortas de soya o de [Año] tarhui La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando durante 30 minutos 10g de torta en un erlenmeyer de 250 ml de solución al 10% de cloruro de sodio. El líquido así obtenido se somete a los siguientes ensayos. Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una centrifuga durante 10 minutos.

LABORATORIO DE ALIMENTOS d) Precipitación de las proteínas por medio de ácidos: A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo Tubo 3 2ml filtrado SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS Gota a gota de acetato de plomo Tubo 4 2ml filtrado 1ml de HClcc 1 [Año] c) Precipitación de las proteínas por medio de reactivos: A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico. .

[Año] b) A 5 ml de liquido agregar 1.5g de sulfato de amonio.LABORATORIO DE ALIMENTOS 2. Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua. Medir el ph. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones. Agitar enérgicamente hasta disolver la sal. separando la clara de la yema sin dañar esta ultima. a) A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada.Proteínas del Huevo: Romper un huevo con cuidado.. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS . Filtrar la disolución (con trampa al vacio y papel whaman) para separar el precipitado fino que aparece.05N. Neutralizar la disolución agregándola acido acético diluido 0.

[Año] d) A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS .LABORATORIO DE ALIMENTOS c) A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico.

Sol turbia.LABORATORIO DE ALIMENTOS V. Fennema. Robinson.BIBLIOGRAFÍA • • • David S. observándose dos fases. S.Sol espumosa turbia.A.  Muestra 3.Sol turbia.  Muestra 5.. “Química de los alimentos”. una superior cristalina y la otra inferior de color opaco. Editorial El manual Moderno S.CALCULOS Y RESULTADOS  Muestra 1. VI. Editorial ACRIBIA. JBS... Editorial ACRIBIA.Precipitado color amarillento.. pero sin presencia alguna de precipitado. • Por el contrario. VIII. 2º Edición.. es insoluble en agua destilada. VII.  Muestra 4.A. sin presencia de precipitado. • Agitar bien los tubos • Tener precaución al operar con el HCl cc. Braverman 1967.A. acidos débiles y sales de metales pesados..  Muestra 2.. Introducción a la Bioquímica de los alimentos. “Bioquímica y valor nutritivo de los alimentos”.Precipitado blanco muy intenso. Owen R. así como en ácidos fuertes..RECOMENDACIONES • Dejarle reposar el tiempo suficiente para que sedimente los precipitados. México D.F. S.. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] .CONCLUSIONES • La globulina es soluble es sales. que poco a poco empieza a sedimentar en el fondo.

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