LABORATORIO DE ALIMENTOS

SOLUBILIDAD DE PROTEINAS
I.- OBJETIVOS • Observar la solubilidad de diversas proteínas, siendo esta propiedad característica y definida en soluciones de concentración salina y PH determinados.
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II.- FUNDAMENTO TEORICO Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

PROPIEDADES DE PROTEINAS 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" 2. Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
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que transportan electrones 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . insectos) HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas • Ribonucleasa • Mucoproteínas • Anticuerpos • Hormona luteinizante Lipoproteínas • De alta. baja y muy baja densidad.etc. proceso que se denomina renaturalización. En algunos casos. Fibrosas • Colágenos: en tejidos conjuntivos. cartilaginosos • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. Ligasas. orizanina (arroz). lactoalbúmina (leche) • Hormonas: Insulina. • Albúminas:Seroalbúmina (sangre). una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación. hormona del crecimiento. • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos • Fibroínas: En hilos de seda. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura.gliadina (trigo). tirotropina • Enzimas: Hidrolasas. si las condiciones se restablecen. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: 1. Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina • Ribosomas Cromoproteínas • Hemoglobina. Liasas. ovoalbúmina (huevo). que transportan oxígeno • Citocromos.LABORATORIO DE ALIMENTOS desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. uñas. (arañas. cuernos. mioglobina. hordeína (cebada) • Gluteninas:Glutenina (trigo). HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. hemocianina. que transportan lípidos en la sangre. HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos 2... Transferasas. (huevo cocido o frito). prolactina. que se denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares • Prolaminas:Zeína (maíza). plumas. Oxidasas. variaciones del pH.

.LABORATORIO DE ALIMENTOS FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Hormonal • Insulina y glucagón • Hormona del crecimiento • Calcitonina  Hormonas tropas Defensiva • Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno Transporte • Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos Reserva • Ovoalbúmina. de la leche • III. de cloruro de sodio al 10%  Sol. EQUIPOS E INSUMOS • MATERIALES   Tubos de ensayo Vaso precipitado • REACTIVOS  Torta de soya  Sol. Enzimática Son las más numerosas y especializadas. del grano de trigo • Lactoalbúmina. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. • Las histonas que forman parte de los cromosomas • El colágeno. saturada de sulfato de amonio  Acido tánico 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . de la clara de huevo • Gliadina. • La queratina de la epidermis. del tejido conjuntivo elástico. del tejido conjuntivo fibroso. • La elastina.MATERIALES. acuosa saturada de acetato d plomo  Acido clorhídrico concentrado  Sol.

Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una centrifuga durante 10 minutos.. El líquido así obtenido se somete a los siguientes ensayos.Extracción de globulinas de tortas de soya o de [Año] tarhui La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando durante 30 minutos 10g de torta en un erlenmeyer de 250 ml de solución al 10% de cloruro de sodio. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS . anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que presenta la muestra problema: a) Precipitación de la globulina por dilución del extracto A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada..PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL 1. b) Precipitación de las proteínas por adición de sales: A 5 ml del extracto agregarle 5 ml de solución saturada en sulfato de amonio.LABORATORIO DE ALIMENTOS IV.

.LABORATORIO DE ALIMENTOS d) Precipitación de las proteínas por medio de ácidos: A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo Tubo 3 2ml filtrado SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS Gota a gota de acetato de plomo Tubo 4 2ml filtrado 1ml de HClcc 1 [Año] c) Precipitación de las proteínas por medio de reactivos: A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico.

05N.Proteínas del Huevo: Romper un huevo con cuidado. Filtrar la disolución (con trampa al vacio y papel whaman) para separar el precipitado fino que aparece. Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua.. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS . Neutralizar la disolución agregándola acido acético diluido 0. [Año] b) A 5 ml de liquido agregar 1.5g de sulfato de amonio. separando la clara de la yema sin dañar esta ultima.LABORATORIO DE ALIMENTOS 2. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones. Agitar enérgicamente hasta disolver la sal. Medir el ph. a) A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada.

LABORATORIO DE ALIMENTOS c) A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico. [Año] d) A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS .

sin presencia de precipitado.CONCLUSIONES • La globulina es soluble es sales.A.. pero sin presencia alguna de precipitado.Precipitado color amarillento. 2º Edición.  Muestra 3.  Muestra 2.. VII.  Muestra 5. VIII. S. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] .Precipitado blanco muy intenso. una superior cristalina y la otra inferior de color opaco.F. acidos débiles y sales de metales pesados.RECOMENDACIONES • Dejarle reposar el tiempo suficiente para que sedimente los precipitados. Owen R. Robinson.LABORATORIO DE ALIMENTOS V... Editorial ACRIBIA.Sol turbia.A. observándose dos fases.CALCULOS Y RESULTADOS  Muestra 1.  Muestra 4.. Braverman 1967. S. Fennema. “Bioquímica y valor nutritivo de los alimentos”..Sol turbia.A. VI. • Agitar bien los tubos • Tener precaución al operar con el HCl cc. “Química de los alimentos”.. JBS. Editorial ACRIBIA.. que poco a poco empieza a sedimentar en el fondo. así como en ácidos fuertes.Sol espumosa turbia. Introducción a la Bioquímica de los alimentos. Editorial El manual Moderno S. México D. • Por el contrario. es insoluble en agua destilada.BIBLIOGRAFÍA • • • David S..

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