LABORATORIO DE ALIMENTOS

SOLUBILIDAD DE PROTEINAS
I.- OBJETIVOS • Observar la solubilidad de diversas proteínas, siendo esta propiedad característica y definida en soluciones de concentración salina y PH determinados.
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II.- FUNDAMENTO TEORICO Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

PROPIEDADES DE PROTEINAS 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" 2. Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
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. En algunos casos. Oxidasas.. hemocianina. lactoalbúmina (leche) • Hormonas: Insulina. cartilaginosos • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. Fibrosas • Colágenos: en tejidos conjuntivos. Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina • Ribosomas Cromoproteínas • Hemoglobina. (arañas. tirotropina • Enzimas: Hidrolasas. variaciones del pH. baja y muy baja densidad. cuernos. • Albúminas:Seroalbúmina (sangre). Transferasas. hormona del crecimiento. uñas. HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos 2. prolactina. proceso que se denomina renaturalización. una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: 1. que transportan electrones 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura. que transportan oxígeno • Citocromos. mioglobina. Ligasas. (huevo cocido o frito). orizanina (arroz). Liasas. que transportan lípidos en la sangre. ovoalbúmina (huevo). • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos • Fibroínas: En hilos de seda. plumas.etc. si las condiciones se restablecen. insectos) HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas • Ribonucleasa • Mucoproteínas • Anticuerpos • Hormona luteinizante Lipoproteínas • De alta.LABORATORIO DE ALIMENTOS desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. que se denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares • Prolaminas:Zeína (maíza). HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. hordeína (cebada) • Gluteninas:Glutenina (trigo).gliadina (trigo).

EQUIPOS E INSUMOS • MATERIALES   Tubos de ensayo Vaso precipitado • REACTIVOS  Torta de soya  Sol. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. • Las histonas que forman parte de los cromosomas • El colágeno. del tejido conjuntivo fibroso.MATERIALES. del tejido conjuntivo elástico. de la leche • III. saturada de sulfato de amonio  Acido tánico 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . acuosa saturada de acetato d plomo  Acido clorhídrico concentrado  Sol. de cloruro de sodio al 10%  Sol. Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Hormonal • Insulina y glucagón • Hormona del crecimiento • Calcitonina  Hormonas tropas Defensiva • Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno Transporte • Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos Reserva • Ovoalbúmina. de la clara de huevo • Gliadina.LABORATORIO DE ALIMENTOS FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.. del grano de trigo • Lactoalbúmina. • La elastina. • La queratina de la epidermis.

Extracción de globulinas de tortas de soya o de [Año] tarhui La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando durante 30 minutos 10g de torta en un erlenmeyer de 250 ml de solución al 10% de cloruro de sodio. El líquido así obtenido se somete a los siguientes ensayos. anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que presenta la muestra problema: a) Precipitación de la globulina por dilución del extracto A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada.LABORATORIO DE ALIMENTOS IV. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS . Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una centrifuga durante 10 minutos.PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL 1... b) Precipitación de las proteínas por adición de sales: A 5 ml del extracto agregarle 5 ml de solución saturada en sulfato de amonio.

.LABORATORIO DE ALIMENTOS d) Precipitación de las proteínas por medio de ácidos: A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo Tubo 3 2ml filtrado SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS Gota a gota de acetato de plomo Tubo 4 2ml filtrado 1ml de HClcc 1 [Año] c) Precipitación de las proteínas por medio de reactivos: A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico.

Medir el ph. Neutralizar la disolución agregándola acido acético diluido 0. a) A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada. Agitar enérgicamente hasta disolver la sal..LABORATORIO DE ALIMENTOS 2. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS . [Año] b) A 5 ml de liquido agregar 1. Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua.Proteínas del Huevo: Romper un huevo con cuidado.5g de sulfato de amonio. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones.05N. separando la clara de la yema sin dañar esta ultima. Filtrar la disolución (con trampa al vacio y papel whaman) para separar el precipitado fino que aparece.

[Año] d) A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS .LABORATORIO DE ALIMENTOS c) A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido tricloroacetico.

Precipitado blanco muy intenso.Sol turbia. sin presencia de precipitado.. Fennema. Introducción a la Bioquímica de los alimentos.F. VI. Editorial El manual Moderno S...Sol turbia. una superior cristalina y la otra inferior de color opaco.  Muestra 3. VII.CONCLUSIONES • La globulina es soluble es sales.Sol espumosa turbia. “Química de los alimentos”. S.  Muestra 4.A. JBS.. observándose dos fases.  Muestra 2. S. pero sin presencia alguna de precipitado.. 1 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS [Año] . Braverman 1967.  Muestra 5. así como en ácidos fuertes.. VIII.Precipitado color amarillento. “Bioquímica y valor nutritivo de los alimentos”. México D.. 2º Edición.RECOMENDACIONES • Dejarle reposar el tiempo suficiente para que sedimente los precipitados. Robinson. que poco a poco empieza a sedimentar en el fondo.A. Owen R.A.LABORATORIO DE ALIMENTOS V.BIBLIOGRAFÍA • • • David S. • Agitar bien los tubos • Tener precaución al operar con el HCl cc..CALCULOS Y RESULTADOS  Muestra 1. • Por el contrario. Editorial ACRIBIA. acidos débiles y sales de metales pesados. Editorial ACRIBIA.. es insoluble en agua destilada.

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