INTRODUCCIÓN A LAS ENZIMAS Richard José Solano

Enzimología
ENZIMOLOGÍA
El área de la enzimología es de especial interés para las ciencias biológicas y físicas. Las enzimas se
presentan de manera universal en materiales biológicos, y la vida misma depende de una compleja red
de reacciones químicas provocadas por enzimas específicas. Cualquier alteración en el patrón
enzimático normal de un organismo puede tener consecuencias de gran alcance.

La enzimología tiene importantes aplicaciones prácticas en actividades tan diversas como la elaboración
de cerveza y fermentaciones industriales, control de plagas, armas químicas, limpieza, detergentes,
determinaciones analíticas y tecnología de ADN recombinante.
CONTEXTO HISTÓRICO: DESCUBRIMIENTO
Los inicios de la enzimología se remontan a principios del siglo XIX, pero los grandes avances se han
producido durante los últimos 60 años. Aunque los fenómenos de fermentación y digestión se conocían
antes, el primer reconocimiento claro de la participación de las enzimas fue realizado por Payen y
Persoz en 1833, cuando encontraron que un precipitado alcohólico de extracto de malta contenía una
sustancia termolábil que convertía el almidón en azúcar (amilasa).

En 1855, Schoenbein describió una

enzima (peroxidasa) en plantas que, en
presencia de peróxido de hidrógeno,
hacía que una solución de goma de
guayaco cambiara de marrón a azul
CONTEXTO HISTÓRICO: NATURALEZA
Investigadores anteriores habían observado un paralelismo entre la acción de las enzimas y la
producida por la levadura durante la fermentación. En consecuencia, el nombre fermento se usó para
enzimas. Durante este tiempo, las opiniones opuestas de Justus Liebig, quien sostenía que las
fermentaciones y procesos similares se debían a la acción de sustancias químicas, y las de Louis Pasteur,
quien sostenía que la fermentación era inseparable de las células vivas, causaron una controversia
considerable.

Los nombres de fermentos no organizados y fermentos

organizados se usaron para denotar lo que ahora se llamarían
enzimas extraídas y microorganismos, respectivamente
CONTEXTO HISTÓRICO: ORIGEN DEL NOMBRE
En 1878, Wilhelm Friedrich Kühne propuso el uso de la palabra
enzima (en griego, "en levadura") para evitar el uso de los nombres
de fermentos organizados y desorganizados.

“Sin detenerme a preguntar más por qué estos nombres ha suscitado

tanta oposición, he aprovechado la oportunidad para sugerir uno
nuevo, y le doy el nombre de enzimas a algunas de las sustancias más
conocidas, llamadas por muchos fermentos desorganizados. Este nombre
no pretende implicar ninguna hipótesis en particular, simplemente
establece que en zyme (griego, en levadura) ocurre algo que ejerce
tal o cual actividad, que se supone que pertenece a la clase
fermentativa”
CONTEXTO HISTÓRICO: ESPECIFICIDAD
Los mecanismos de acción de las enzimas se explican generalmente mediante dos modelos propuestos:

Modelo de cerradura y llave

En 1894, Emil Fischer propuso esta teoría y sugirió que
tanto un sustrato como una enzima tienen formas
geométricas específicas que encajan exactamente entre
sí. Especifica que el sitio activo de una enzima tiene una
conformación única.

Modelo de ajuste inducido

En 1958, Daniel Koshland Sugirió que los grupos
funcionales esenciales en el sitio activo de la enzima
libre no están en sus posiciones óptimas para promover
la catálisis. El sustrato induce un cambio conformacional
en la enzima que alinea los residuos de aminoácidos u
otros grupos para la unión del sustrato y la catálisis.
CONTEXTO HISTÓRICO: CINÉTICA

En 1902, Henri y Brown, independientemente, sugirieron que la

curva de tipo de saturación obtenida cuando se agregan
cantidades crecientes de sustrato a una cantidad fija de enzima
es el resultado de un intermedio obligado, el complejo enzima-
sustrato.

En 1913, Michaelis y Menten derivaron su ahora famosa

expresión matemática que describe cuantitativamente el
comportamiento de saturación:
CONTEXTO HISTÓRICO: PURIFICACIÓN
La purificación rigurosa de las enzimas comenzó después de 1920. Willstätter y sus colegas llevaron a
cabo algunas de las primeras purificaciones entre 1922 y 1928. Aunque probablemente no se alcanzó
la pureza completa en ningún caso, la peroxidasa se purificó hasta el punto en que mostró una actividad
apreciable en concentraciones de proteína por debajo de los límites de detectabilidad de los ensayos
de proteínas existentes.

Uno de los pasos más importantes en la historia de la enzimología

se produjo en 1926 cuando James B. Sumner, de la Universidad
de Cornell, logró la cristalización de una enzima, la ureasa, y
demostró inequívocamente que es una proteína.

No fue hasta 1929 que se aceptó el hecho de que la ureasa es

una proteína. Más tarde, Sumner recibió un premio Nobel por sus
contribuciones a la enzimología.
CONTEXTO HISTÓRICO: ESTRUCTURA
La primera determinación de la secuencia primaria de
una enzima, la de la ribonucleación de peso molecular
13.683, fue en 1960. Posteriormente, se han
determinado las secuencias de aminoácidos de muchas
enzimas.

La cristalografía de rayos X se desarrolló a principios

de la década de 1930 y pronto se utilizó para
determinar las estructuras tridimensionales de pequeños
péptidos pero fue hasta 1967 cuando la primera
estructura tridimensional completa de una enzima
(ribonucleasa) determinada por cristalografía de rayos
X.

Ahora se pueden sintetizar enzimas mediante el uso de técnicas de ADN recombinante con bastante
facilidad, siempre que se pueda aislar el gen.
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS ENZIMAS
1. Las enzimas son proteínas. Esta afirmación comenzó a ser generalmente aceptada sólo después de
1930; hoy se toma como un hecho. Esto no implica que todos los catalizadores biológicos sean proteínas,
solo que todas las enzimas son proteínas.

2. Las enzimas son catalíticas. Un catalizador es una sustancia que afecta la velocidad de una
reacción química sin que aparezca como producto de la reacción. En circunstancias ideales, el
catalizador no se agota durante la reacción

3. Las enzimas son específicas. Una enzima proteolítica no hidrolizará los enlaces éster o glicósido en
un carbohidrato o lípido, ni hidrolizará todos los enlaces peptídicos en una proteína. La especificidad de
la enzima a menudo viene dictada por la naturaleza de los grupos unidos a los enlaces susceptibles.
CARACTERÍSTICAS GENERALES
DE LAS ENZIMAS
El sistema enzimático activo completo, que incluye tanto
la proteína como cualquier resto no proteico esencial,
se denomina holoenzima. La parte proteica de una
enzima se llama apoenzima y el componente no
proteico esencial se llama cofactor. Este último puede
ser un compuesto orgánico de bajo peso molecular o un
ión metálico. Ambas partes de la enzima son esenciales
para la actividad.

Una apoenzima puede combinarse con un cofactor o

un sustrato para dar un complejo. Cuando el cofactor
está unido, se tiene la holoenzima.
IMPORTANCIA DE LA ENZIMOLOGÍA EN LA
CIENCIA DE ALIMENTOS
El uso de enzimas para lograr cambios deseables específicos en los alimentos se ha practicado durante
siglos. Las técnicas se han transmitido de generación en generación sin ningún conocimiento, hasta hace
poco, de la naturaleza de los catalizadores y reacciones involucradas. El uso de cebada malteada para
la conversión de almidón en la elaboración de cerveza, la adición de saliva a productos con almidón en
la preparación de licores fermentados y el envolver la carne en las hojas magulladas del árbol de
papaya para ablandarlo son solo algunos ejemplos del uso antiguo de enzimas.
IMPORTANCIA DE LA ENZIMOLOGÍA EN LA
CIENCIA DE ALIMENTOS
En 1960, Emil Mrak, en su discurso introductorio a un simposio
sobre enzimas alimentarias celebrado en la Universidad Estatal
de Oregón, hizo un llamado a un trabajo más fundamental
sobre enzimas por parte del científico de alimentos

“El bioquímico busca el conocimiento de la enzima, mientras

que el científico de alimentos que trabaja en el área
fundamental de la enzimología siempre tendrá en el fondo de
su mente el uso o control de estos sistemas, aunque la
contribución de los dos grupos podría ser similar. Al obtener
un conocimiento profundo de los fundamentos de estas
reacciones, podemos hacer más en la forma de conservar y
producir mejores alimentos”
ENZIMAS EN EL ALMACENAMIENTO Y
PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS
Muchas reacciones enzimáticas importantes están
involucradas desde el comienzo del proceso de
crecimiento de plantas, animales y microorganismos. Los
tipos y cantidades de estas enzimas cambian
continuamente durante el desarrollo y la maduración.

Cuando se recolectan materiales biológicos para la

alimentación, los procesos enzimáticos continuan. Aunque
un animal esté muerto, los sistemas enzimáticos continúan
funcionando hasta que se agotan los sustratos o el pH ha
cambiado hasta que es desfavorable para las acciones
enzimáticas.
ENZIMAS EN EL ALMACENAMIENTO Y
PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS
Los detalles específicos de los cambios en la actividad enzimática en la mayoría de las frutas en
maduración son diferentes a los de los tejidos animales. En el momento de la maduración aumenta la
actividad y la cantidad real de ciertas enzimas. La frecuencia respiratoria aumenta notablemente, hay
una conversión de almidones en azúcares, una degradación de la clorofila y un rápido aumento del
tamaño de las células. Todas estas actividades se consideran beneficiosas en la fruta, mientras que la
degradación de la clorofila en un vegetal verde sería indeseable.
ENZIMAS EN EL ALMACENAMIENTO Y
PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS
El conocimiento de los factores que influyen en la actividad de las enzimas puede ser un gran activo
para controlar y manipular la actividad de las enzimas en la poscosecha. Las variables que se
manipulan con mayor facilidad son la temperatura y el sustrato. El almacenamiento a temperaturas más
bajas ralentiza la velocidad de las actividades enzimáticas y retrasa el momento en el que la calidad
del producto se vuelve inaceptable.
ENZIMAS EN EL ALMACENAMIENTO Y
PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS
Los dos métodos principales para controlar la actividad
enzimática en los alimentos son el procesamiento térmico
y la congelación. El primero, si se hace correctamente,
conduce a la destrucción completa de toda la actividad
enzimática, incluida la debida a los microorganismos.

La congelación no destruye la actividad enzimática. Solo

ralentiza la actividad, lo que prolonga la vida útil.
Cuando los alimentos no han recibido un breve
tratamiento de escaldado antes de congelarlos, se
produce una marcada aceleración de la actividad
enzimática inmediatamente después de descongelarlos,
como se observa en las fresas.
ENZIMAS EN LA DIGESTIÓN Y ASIMILACIÓN DE
ALIMENTOS
Vale la pena señalar la importancia general
de las enzimas en este aspecto de las ciencias
de la alimentación, la nutrición y la salud.

La saliva contiene a-amilasa, que inicia la

degradación del almidón y el glucógeno. Esta
acción cesa cuando el alimento masticado
entra en el ambiente muy ácido del
estómago (pH entre 1 y 2). En el estómago,
la enzima proteolítica, la pepsina y la lipasa
comienzan la digestión de proteínas y
triglicéridos, respectivamente
ENZIMAS EN LA DIGESTIÓN Y ASIMILACIÓN DE
ALIMENTOS
Después de un tiempo adecuado, el contenido del estómago pasa al intestino delgado, donde el pH
pronto se vuelve de 7,5 a 8 como resultado de las secreciones del páncreas, la vesícula biliar y la
mucosa intestinal. Las secreciones pancreáticas contienen varias enzimas proteolíticas (tripsina,
quimotripsina y carboxipeptidasas A y B), así como ribonucleares, una amilasa y lipasa.
ENZIMAS EN LA DIGESTIÓN Y ASIMILACIÓN DE
ALIMENTOS
El transporte de compuestos a través de las células de la mucosa intestinal y al torrente sanguíneo
generalmente no es un proceso pasivo, sino que implica un transporte activo. El transporte activo
requiere energía y la participación de una serie de mecanismos de transporte específicos que
probablemente incluyen muchas enzimas.

Una vez en el torrente sanguíneo, los aminoácidos,

lípidos, monosacáridos, pirimidinas y purinas,
vitaminas, minerales, etc., se transportan a las células
(a menudo en el hígado). A nivel celular, estos
compuestos pueden oxidarse para proporcionar
energía para el trabajo mecánico, el mantenimiento
de la temperatura del organismo y la síntesis de
compuestos químicos complejos.
ENZIMAS EN LA DIGESTIÓN Y ASIMILACIÓN DE
ALIMENTOS
Los componentes celulares se renuevan continuamente a tasas variables, y en un adulto normal, la tasa
de catabolismo (degradación) se equilibra con la tasa de anabolismo (biosíntesis). Los orgánulos
subcelulares, los lisosomas, realizan la función de degradación de los constituyentes a nivel celular.
Contienen una variedad de enzimas hidrolíticas capaces de degradar todos los compuestos principales.
ENZIMAS EN LA SALUD Y ENFERMEDADES
Varias enfermedades están asociadas con un desequilibrio en
una o más enzimas. Quizás la primera enfermedad metabólica
asociada con la falta de una enzima específica fue la
alcaptonuria. En la alcaptonuria falta la enzima responsable
de la conversión del homogentisato en acetoacetato y
succinato.

La deficiencia congénita de lactasa se caracteriza por una

intolerancia temprana a la leche que produce diarrea severa,
flatulencia y emaciación. La enfermedad se debe a la
ausencia de lactasa (ß-galactosidasa)
ENZIMAS EN LA SALUD Y ENFERMEDADES

Se sabe que un gran número de

enfermedades están asociadas con la
ausencia o anomalía de una enzima
metabólica específica. Estas
enfermedades son el resultado de
defectos genéticos y la única
prevención y control es su
reconocimiento temprano por parte
del médico y su control mediante una
dieta adecuada
PROCESOS ANALÍTICOS CON ENZIMAS
Los médicos clínicos han reconocido la conveniencia de las enzimas en los procedimientos analíticos
durante algún tiempo. Sin embargo, generalmente no han adaptado el uso de enzimas a otros
procedimientos analíticos vitales en la ciencia de los alimentos. Los biosensores ahora se están
desarrollando a un ritmo cada vez más acelerado utilizando microchips y amplificadores.

Por ejemplo, combinando la acción muy

específica de la glucosa oxidasa sobre la
glucosa con la determinación colorimétrica
cuantitativa del peróxido de hidrógeno
producido por el uso de peroxidasa, las
cantidades de microgramos de glucosa se
determinan de forma precisa y específica en
tan solo unos minutos.
NATURALEZA DE LAS ENZIMAS
NATURALEZA PROTEICA DE LAS ENZIMAS
Todas las enzimas son proteínas (excepto las ribozimas), pero
no todas las proteínas son enzimas. Las proteínas ocupan un
papel central tanto en los aspectos dinámicos como
estructurales de los organismos vivos.

La cantidad de proteínas diferentes en la naturaleza es

enorme, ya que las proteínas de una especie son diferentes
de las de otra especie, por ejmplo las alfa-amilasas de la
saliva humana, el páncreas humano, el páncreas de cerdo, el
páncreas bovino y las bacterias son idénticas en su acción
catalítica en la hidrolización. los enlaces alfa-1,4-glucosídicos
del almidón, pero cada uno es diferente en términos de
estructura proteica.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA

Para apreciar plenamente qué es una enzima y cómo

funciona, debemos entenderla como proteína y como
catalizador. Para una comprensión adecuada de los
parámetros que afectan el sitio catalítico, debemos
comprender completamente la naturaleza proteica del
catalizador.
Las proteínas tienen varios tipos y niveles de organización
molecular: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria, estructura cuaternaria y estructura
macromolecular.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
Los componentes básicos de todas las proteínas son los
aminoácidos. Si bien se han aislado más de 175
aminoácidos de diversas fuentes naturales, solo 20 de
estos se encuentran regularmente en las proteínas.
Algunas proteínas, como la ribonucleasa, la
quimotripsina y la tripsina, están compuestas únicamente
de aminoácidos. Otras proteínas contienen, además de
aminoácidos, otros componentes orgánicos y / o
inorgánicos y se denominan proteínas conjugadas.

Como su nombre lo indica, los aminoácidos contienen un

carboxilo y un grupo amino.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
La estructura general de todos los a-aminoácidos
puede escribirse así.

Las diferencias entre los aminoácidos residen en el

grupo R. En el caso de prolina e hidroxiprolina, el
grupo R está unido no sólo al carbono a sino
también al nitrógeno del grupo imino. Los grupos
R de los 20 aminoácidos difieren entre sí en
tamaño, forma, carga, capacidad de enlace de
hidrógeno e hidrófobo y reactividad química.

Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina,

son ópticamente activos
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
Hay dos grupos prototrópicos en un aminoácido neutro, el carboxilo y el amonio. El punto isoeléctrico
(pI) es el punto en el cual la carga neta en una molécula es cero. Cada uno de los aminoácidos en una
proteína lleva una carga distinta, y la carga total de una proteína es la adición de las cargas
individuales en cada aminoácido. Esta carga es también relacionada en el pH de la solución
circundante. El punto isoeléctrico de un aminoácido neutro viene dado por el promedio de los dos
valores de pK.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
Una proteína se construye a partir de los 20 aminoácidos por reacción del grupo carboxilo a de un
aminoácido con el grupo amino a de un segundo aminoácido. El enlace, —CONH—, que une los dos
aminoácidos se llama enlace peptídico. Esta reacción de condensación se repite una y otra vez para
construir un polímero cuya secuencia de aminoácidos y tamaño es característico de una proteína dada.
El enlace peptídico es neutro y plano.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
Cada proteína tiene en común la columna vertebral de los aminoácidos. Las características distintivas
entre las proteínas, entonces, son las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos y su secuencia
dentro de la cadena polipeptídica. Es la naturaleza y la disposición secuencial de estas cadenas
laterales lo que determina qué será una proteína.

Las proteínas varían en peso molecular

desde 5737 para la insulina hasta más de
varios millones para algunas otras proteínas

Las secuencias de aminoácidos se pueden

determinar mediante la técnica de
degradación de Edman automatizada, pero
aún más rápida y más barata secuenciando
los nucleótidos del gen que codifica la
proteína.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE UNA PROTEÍNA

Basándose únicamente en la estructura

primaria, una proteína sería una molécula
delgada y excesivamente larga. Debe haber
estructuras adicionales impuestas sobre la
estructura primaria para hacer que una
proteína sea tan compacta. Estas estructuras
adicionales son reproducibles y resultan de la
secuencia de aminoácidos primaria única. Esto
se ha demostrado al desplegar proteínas y
permitirles replegarse.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: ALFA-HÉLICE

La alfa hélice satisface todas las restricciones

impuestas a dicha configuración por la naturaleza
plana del enlace peptídico, las longitudes de
enlace de la unidad de repetición —RCH — CO
— NH—, los ángulos de enlace alrededor de los
enlaces C —C y C — N, y la necesidad de tener
el máximo número de enlaces de hidrógeno
involucrados para la estabilización.

Los residuos de glutamato, metionina, alanina y

leucina favorecen la formación de una hélice.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: BETA-PLEGADA
La cadena polipeptídica extendida al máximo se
denomina configuración ß.

Todos los grupos de enlaces de hidrógeno

potenciales (=CO y —NH) se encuentran en un
plano y se extienden en una dirección
aproximadamente perpendicular a la dirección de
la cadena. Como consecuencia, otra cadena
peptídica, o una parte de la primera plegada
sobre sí misma, puede unirse mediante enlaces de
hidrógeno laterales. Mediante enlaces de
hidrógeno laterales entre cadenas, se pueden
formar infinitas láminas planas.
Antiparalela Paralela
ESTRUCTURA SECUNDARIA: BOBINAS ALEATORIAS
Una bobina aleatoria es una conformación polimérica en
la que las subunidades de monómero se orientan
aleatoriamente mientras siguen unidas a unidades
adyacentes. No es una forma específica, sino una
distribución estadística de formas para todas las cadenas
en una población de macromoléculas.

Hay una enorme cantidad de formas diferentes en las que

una cadena se puede enrollar en una forma relativamente
compacta, como una bola de hilo que se deshace con
mucho espacio abierto, y comparativamente pocas formas
en que se puede estirar más o menos.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTEÍNA

En la estructura terciaria,
la proteína se pliega de
una manera compleja e
irregular para formar un
prisma compacto, más
bien triangular, aplanado

La imagen (hasta ahora) de una proteína es que consiste

en una larga columna polipeptídica intercalada con
segmentos de hélices a, láminas ß plegadas, giros en ß
y espirales aleatorias.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTEÍNA
Varios tipos diferentes de enlaces están involucrados
en el mantenimiento de la estructura terciaria de las
proteínas. Estos incluyen enlaces electrostáticos,
enlaces de hidrógeno, enlaces hidrofóbicos, enlaces
dipolares y enlaces disulfuro. No todas las proteínas
tienen todos estos tipos de enlaces en su estructura
terciaria.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTEÍNA
• El enlace más estable es el enlace disulfuro (un enlace covalente). Muchas de las proteínas
extracelulares de bajo peso molecular contienen enlaces disulfuro y, en general, estas proteínas son
bastante resistentes a la desnaturalización.

• Los enlaces electrostáticos son el resultado de dos cargas opuestas que están en estrecha
yuxtaposición. Estos enlaces electrostáticos bastante fuertes se rompen por altas concentraciones de
sal, que suprimen o interrumpen las interacciones electrostáticas, y ajustando el pH.

• La naturaleza de los enlaces hidrófobos puede entenderse mejor como un intento del agua para
mantener su integridad.

• Los enlaces de hidrógeno se forman entre

átomos que tienen pares de electrones no
compartidos, principalmente O, N y H, que
pueden compartir estos electrones
SOLVATACIÓN DE UNA PROTEÍNA
Todas las proteínas cuyas estructuras terciarias son conocidas se pliegan de modo que sus grupos
polares se encuentran principalmente en el exterior de las moléculas y se exponen a las moléculas de
disolvente. Hay una unión de moléculas de agua apreciables a la superficie de la molécula de proteína.
Para muchos propósitos, estas moléculas de agua son una parte tan importante de la molécula de
proteína como lo son los residuos de aminoácidos.
 SOLVATACIÓN DE UNA PROTEÍNA
Es difícil medir directamente la cantidad de agua unida a una
proteína en particular porque no hay solo una monocapa de
moléculas de agua. La primera capa de moléculas de agua se
unirá más firmemente que la segunda capa y la fuerza de unión
disminuirá con las capas posteriores.

Las moléculas de agua no se dispersan uniformemente sobre la

superficie de las moléculas de proteína, sino que se concentran
en áreas que son más hidrófilas. Por lo tanto, la forma de una
molécula de proteína en solución se debe en parte a la unión
desigual de las moléculas de agua a su superficie.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE UNA PROTEÍNA
Muchas enzimas y otras proteínas están compuestas por
una sola cadena polipeptídica. Este es el caso de la
ribonucleasa, la lisozima, la tripsina, la pepsina y algunas
a-amilasas, por ejemplo. Por otro lado, una gran cantidad
de enzimas (y otras proteínas) están compuestas por más
de una cadena polipeptídica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE UNA PROTEÍNA

En el caso de la insulina y la quimotripsina, el precursor

de la proteína activa se sintetiza como una única
cadena polipeptídica, pero en el proceso de activación
se eliminan fragmentos peptídicos de la cadena, dando
lugar a dos y tres cadenas polipeptídicas,
respectivamente. La integridad de las moléculas se
mantiene mediante enlaces disulfuro (junto con enlaces
no covalentes). En otras proteínas, los polipéptidos se
sintetizan por separado y luego se ensamblan
(presumiblemente según lo dicten las estructuras
primaria, secundaria y terciaria de la proteína) en la
molécula final.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE UNA PROTEÍNA

Se encontró una correlación entre el

porcentaje combinado de ciertos residuos
hidrófobos de la cadena lateral y la estructura
cuaternaria. Según esta teoría, si los
porcentajes combinados de ciertos residuos
hidrófobos (leucina, isoleucina, prolina, valina
y fenilalanina) son superiores al 30%, la
proteína tendrá estructura cuaternaria,
mientras que existirá como una proteína
polipeptídica única si el porcentaje es inferior
al 30%.
ORGANIZACIÓN MULTIMOLECULAR
Las enzimas suelen estar unidas a la membrana o son completamente solubles. Las enzimas implicadas
en el transporte de electrones se unen a una proteína estructural de forma ordenada.

Existe alguna evidencia de que la agregación de

enzimas produce complejos que tienen actividades
generales a diferencia de cualquiera de las
enzimas por separado.

En el caso de la partícula de transporte de

electrones I (ETP I), la flavoproteína se puede
solubilizar del complejo. Sin embargo, la proteína
solubilizada tiene propiedades cinéticas y reactivas
bastante diferentes de las que tiene en ETP I.
GRACIAS Preguntas