Bioquímica Básica

Mecanismos moleculares.
Agua, sales minerales y oligoelementos

Autor: ngela Just Botella
Publicado: 2004
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TEMA I: AGUA, SALES MINERALES Y OLIGOELEMENTOS
A. INTRODUCCIN
Todas las clulas estn constituidas por complejos supramoleculares (conjunto de
molculas de grandes dimensiones) las cuales a su vez estn constituidas por
macromolculas que son el resultado de la unin de molculas sencillas, las cuales
estn formadas por tomos, si bajramos a los niveles inferiores de esta escala
jerrquica encontraramos a los neutrones, protones y electrones
Complejo supramolecular
Molculas de grandes dimensiones
Macromolculas
Molculas sencillas
tomos
Electrones, protones y neutrones
Ejemplo:
-
Un complejo supramolecular resultara ser la membrana plasmtica, la cual est

compuesta por una bicapa lipdica de cidos grasos, estos cidos grasos
constituiran las macromolculas, como bien sabemos estn compuestos a su vez
por protenas, y lpidos entre otros, las protenas resultaran de la unin de muchos
aminocidos, las cuales a su vez estn compuestas por molculas.
Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

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H
Estructura de un aminocido
NH2 - C - COOH
R
Nuestro organismo est compuesto por una serie de elementos

a) Bioelementos: se pueden clasificar atendiendo a la abundancia en que se
encuentran en el cuerpo
Primarios: son los ms abundantes y constituyen el 99,3% del total de

tomos que hay en el organismo. C, O, H, N
Secundarios: son menos abundantes, constituyen el 0,7%. Fe, Mg, S,

Ca, P, K, Na
Oligoelementos o elementos traza: se encuentran en el organismo en

porcentajes mnimos, Mn, I, Cu, Co, Zn, F, Mo
La variacin de la composicin de los primarios sera un factor que contribuira a la

hora de desarrollar una patologa ya que constituyen casi la totalidad del organismo
humano. Los oligoelementos tambin son de vital importancia, si no estuvieran
presentes en el organismo en la proporcin necesaria desarrollaramos lo que se
conoce como enfermedades carenciales.
Ejemplos:
-
Bocio: dficit de yodo. Hoy en da se utiliza la sal yodada para suministrar al

organismo el aporte mnimo.
Anemia o crecimiento alterado: dficit de cobre o cobalto
Debilidad stma. seo (caries): dficit de fluor.

b) Biomolculas: se clasifican e base a su naturaleza
Inorgnicas: H2O, gases (CO2, O2), sales inorgnicas (sales de fosfato y

carbonato) porque tienen gran capacidad amortiguadora, es lo que

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llamamos efecto tampn., iones inorgnicos como el catin de calcio o de

mercurio o el bicarbonato.
Orgnicas. Hay macromolculas y molculas simples

o
Macromolculas
-
Protenas
Polisacridos
cidos nucleicos
Lpidos
Molculas simples
-
Aminocidos
cidos grasos
La ms destacada es el agua que constituye un 65-70% del peso corporal total, la

mayora de las reacciones se efectan en el seno de agua.
B. ESTRCUTURA DEL AGUA

Caractersticas
-
Es una biomolcula inorgnica, la ms importante de nuestro organismo
En el seno del agua se desarrollan la mayor parte de las reacciones de nuestro

organismo
Divisin del agua en nuestro organismo

AGUA 65-79%
AGUA INTRACELULAR
30%
AGUA EXTRACELULAR
70%

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agua plasmtica
7%
agua intersticial
agua libre
23%
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agua asocia a
complejos
supramoleculares
ESTRUCTURA MOLECULAR DEL AGUA

La molcula del agua es un dipolo, tiene carga neutra, hay una gran diferencias de
electronegatividad, el 02 tiene mayor capacidad de atraccin que los H, esa diferencia
es lo que hace que el enlace tenga carcter inico del 33%, es un enlace covalente
(enlace cuando se comparten electrones).
Las molculas de agua no ests separadas se asocian por puentes de hidrgeno. Se

asocia el oxgeno de la molcula de agua superior, es capaz de atraer el H de otra
molcula de H2O. Los puentes de H estn a 0,18 mm de distancia. El enlace al ser de
carcter dbil puede formarse a romperse fcilmente. Este tipo de puentes son muy
abundantes en nuestro organismo

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Cuando el agua esta en estado slido (hielo), el agua se asocia a otras molculas de
agua, de esa manera se crea una red tridimensional, dejando huecos libres a modo de
hexgono, posee una estructura abierta que es lo que hace que el agua al congelarse
aumente de volumen. Cuando el agua se derrite hay un colapso y se rompen puentes
y otros se crean.
Con una reduccin del 25% de agua lquida en lo puentes se produce una
reorientacin, en el agua lquida la estructura es prcticamente la misma pero est
ms compactada. La estructura abierta hace que el hielo flote.
C. PROPIEDADES FISCO-QUMICAS DEL AGUA

1. Elevada temperatura de ebullicin
Esto permite la vida en diferentes climas (0-100C). El agua hierve a 100 en 1 atm de
presin.

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2. Densidad mxima a 4C
El hielo flota, gracias a ello hay vida en lo casquetes polares.
La densidad del hielo es ms pequea
3. Elevado calor especfico (termorregulacin)

Tambin esta propiedad est en relacin con los puentes de hidrgeno que se forman
entre las molculas de agua. El agua puede absorber grandes cantidades de "calor"
que utiliza para romper los puentes de hidrgeno por lo que la temperatura se eleva
muy lentamente. Esto permite que el citoplasma acuoso sirva de proteccin ante los
cambios de temperatura. As se mantiene la temperatura constante.
Calor que hay que suministrar a 1 gr. de agua para que aumente su temperatura en
1C.
1 cal eleva 1C en 1 gr. De agua lquida (1cal 1C = 4184 J)
Esa propiedad permite que el organismo pueda desarrollar mecanismos de
termorregulacin, se consigue haciendo uso del agua del torrente sanguneo.
4. Elevado calor de vaporizacin (termorregulacin)

Sirve el mismo razonamiento, tambin los puentes de hidrgeno son los responsables
de esta propiedad. Para evaporar el agua, primero hay que romper los puentes y

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posteriormente dotar a las molculas de agua de la suficiente energa cintica para

pasar de la fase lquida a la gaseosa. Para evaporar un gramo de agua se precisan
540 caloras, a una t de 20 C.
Eliminacin de calor con escasa prdida de agua, por medio de la respiracin y
evaporacin del sudor. Sin perder grandes cantidades de agua.
5. Elevada conductividad calorfica (termorregulacin)

El agua conduce bien la temperatura a partes bien distales, de esa manera se puede
mantener la temperatura del organismo constante
6. Elevada constante dialctica
E = 80 a 20C
Permite que el agua acte como disolvente de compuestos inicos y sales
cristalizadas, el agua impide la atraccin electrosttica de iones positivos y negativos,
tambin impide la asociacin de iones, por eso siguen disueltas en el agua, por ello se
dice que el agua es un buen disolvente
7. Capacidad de hidratacin o solvatacin de iones

Las molculas de agua rodean los iones disueltos, aislndolos del resto, contribuyendo
a la solubilizacin de compuestos. (Solubilizacin o solvatacin)
El agua es el lquido que ms sustancias disuelve, por eso decimos que es el
disolvente universal.

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Esta propiedad, tal vez la ms importante para la vida, se debe a su capacidad para
formar puentes de hidrgeno con otras sustancias que pueden presentar grupos
polares o con carga inica (alcoholes, azcares con grupos R-OH, aminocidos y
protenas con grupos que presentan cargas + y - , lo que da lugar a disoluciones
moleculares
Tambin las molculas de agua pueden disolver a sustancias salinas que se disocian
formando disoluciones inicas
En el caso de las disoluciones inicas los iones de las sales son atrados por los
dipolos del agua, quedando "atrapados" y recubiertos de molculas de agua en forma
de iones hidratados o solvatados.
La capacidad disolvente es la responsable de dos funciones:
1. Medio donde ocurren las reacciones del metabolismo
2. Sistemas de transporte

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Este efecto puede verse en esta animacin, donde vemos a las molculas de agua
separando los iones, e impidiendo que stos vuelvan a unirse.
8. Disolvente de molculas antipticas

Las molculas antipticas son aquellas que tienen simultneamente un grupo polar y
otro apolar. Un ejemplo seran lo lpidos
Los lpidos se agrupan, los grupos polares quedan en la parte externa y los apolares
en la interna, de esa manera pueden disolverse en el agua. Se disuelven gracias a la
formacin de micelas
9. Disolvente de compuestos polares de naturaleza no inica
Las molculas de agua forman puentes de hidrgeno con grupos polares de molculas
inicas (alcoholes, aminas, glcidos, etc.)
10. Elevada tensin superficial

Existe una gran unin entre todas las molculas de agua, por lo que resulta difcil
encontrar una molcula aislada. La superficie libre del agua es mnima, tan slo las
sustancias tensiactivas son capaces de alterar esta situacin.
Sales biliares actan como sustancias tensiactivas favoreciendo la

emulsin
Lecitina Son sustancias d4e naturaleza fosfolipdica (alvolos).

Disminuyen la tensin superficial favoreciendo la expansin de lo pulmones
11. Transparencia
Si no existiera se rompera la cadena trfica. Gracias a ella se puede dar lugar la
fotosntesis en los ecosistemas marinos. La mayor biomasa se detecta all.

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12. Electrolito dbil (anftero, anfolito)

Se comporta al mismo tiempo como cido o como base dependiendo del medio en el
que se encuentre. A 25C la concentracin de grupos OH es de 10 -7 M
H20
H+ + H-
EL AGUA EN PROCESOS BIOLGICOS
Componente estructural de macromolculas
Disolvente universal
Sustrato o producto de reacciones enzimticas (oxidasa)
Cosustrato de reacciones catalizadas por hidrolasas
Termorregulador
D. CONCEPTO DE CIDOS Y DE BASES

ARMENHIUS (1880): cidos y bases son respectivamente sustancias capaces de
ceder electrones.
H+
OH+
BONSED y LOWY (1923): un cido es una sustancia que cede H+ y una base es una
sustancia que capta protones positivos H+
HA + H20
HA+
K = (H20) (A)
H30+
A-
H+ + AKa = K (H2O) = (H+) (A)
-------------
------------
(HA) (H2O)
(HA)
Ka = cida
K>1
cido dbil
Kb = bsica
K<1
cido fuerte (mucha tendencia a ceder protones)
pH
H20
H+ + OH

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Keq = (H+) (OH -)

------------------
(H2O) = cte
pH = - log (H+)
pOH= - log (OH-)
(H2O)
Keq = (H+) = (=H -) = 10 M
Keq = (H+) ; (H+) = Keq = 10 M
Si conocemos el pH de una disolucin, podemos calcular el (cido) o (base)

K = (H+) (A-)
-------------- ;
K (HA)
Ecuacin de Hederson-Hasselbach)
(H+) = ---------------
(HA)
(A-)
pH = pk + log (HA) / (A-)
- log (H+) = log K - log (HA) / (A-)

Algunas sustancias presentan capacidad tamponadora, es decir, sustancia capaz de
amortiguar los cambios de pH.
Tampn fosfato: tampn intracelular y lquidos tubulares del rin
Tampn carbonato: exterior de la clula, lquido plasmtico e intersticial.
Hay una variacin entre el pH de la sangre arterial y el de la sangre venosa:

pH sangre arterial
7,4
pH sangre venosa
7,35 debido a la acumulacin de CO2
ALTERACIONES PATOLGICAS DEL PH DEL ORGANISMO

Cuando se produce una modificacin del pH, el organismo:
Actuacin de las disoluciones con capacidad tamponadora

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Regulacin de la ventilacin pulmonar
Regulacin de la filtracin renal
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Alcalosis: subidas de pH en el organismo. Pueden darse por separado o por

trastornos mixtos
La respiratoria y la metablica se producen como sntomas los vmitos
Acidosis: bajadas de pH del organismo
En la metablica y respiratoria se produce una parada cardiaca
El cambio se puede producir a dos niveles:
Metablico
Respiratorio: el nivel respiratorio se desarrolla por una subida o bajada del pH

por alteracin respiratoria
E. SALES MINERALES. FUNCIONES PRINCIPALES

Las sales son: Na, Li, K, Mg, Ca, P, Cl, S. Se pueden encontrar las sales que forman
estos elementos o sus iones con carga
PROCESOS
SMOSIS: El agua circula a favor de un gradiente se concentracin, a travs de una
membrana semipermeable. El agua va desde una mayor concentracin de agua a una
de menor concentracin.

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OSMOLARIDAD: Es el nmero de molculas de soluto por unidad de volumen de

solucin. El equilibrio de entrada y salida recibe el nombre de isotonicidad. Cuando no
tiene la misma tonicidad:
Clulas hipertnica: ms soluto fuera y menos agua, por tanto, el agua de

dentro de la clula tiende a salir y sta se arruga
Clulas hipotnicas: ms soluto en el interior por tanto menos agua, el agua

entrar en la clula y se hinchar
PRESIN OSMTICA: La forma de medirla es con la Ecuacin Vant Hoff
MV = N X R X T O P X V = N X R X T

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EQUILIBRIO GIBBS DONNAN: No basta con tener en cuenta la concentracin o la

carga, sino que hay que intentar conseguir un equilibrio de concentracin y carga
dentro y fuera de la clula.
ALTERACIONES DEL METABOLISMO HDRICO

DESHIDRATACIN
HIDRATACIN
La deshidratacin en la disminucin del volumen de agua, por el contrario la
hidratacin es el aumento de ese volumen. El organismo es capaz de soportar
variaciones de volumen de agua de un 10%, en caso de que fuera superior ese
porcentaje habra un colapso. Esto podra estar asociado a una alteracin de los
electrolitos de sodio y de potasio.
La deshidratacin o hidratacin isotnica es producida por un aumento o

disminucin de los electrolitos. El agua tiende a desplazarse hacia donde hay mayor
concentracin de solutos.
La deshidratacin hipertnica es debida a la prdida del agua intracelular. La

hidratacin hipotnica sucede cuando al interior de la clula entra excesiva agua.
Isotnica
Hidratacin
Deshidratacin
Desplazamiento inexistente
No hay deplazamiento de agua

- Perdida de lquido isotnicos

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- Prdida de sangre, plasma, etc.

Hipertnica Desplazamiento hacia el
Se desplaza hacia el espacio extracelular
espacio extracelular
- Aporte insuficiente de agua

- Prdida de agua a traavs de la piel, etc.
Hipotnica Se desplaza el agua hacia
Se desplaza el agua hacia el espacio
el espacio intracelular
intracelular
- Aporte insuficiente de agua
- Prdida de in sodio (insuficiencia renal)
Electrolitos que modifican su concentracin: sodio y potasio
Aumento de sodio. Ejemplo: en la parte superior del rin est la cpsula

suprarrenal. All tiene lugar la sntesis de gran cantidad de hormonas, en
especial la colecolaminas
Disminucin de sodio
Sndromes:
Sndrome de Cushing: Hay un aumento de agua y de la concentracin de

sodio. Hiperaldosterirmo, cara de luna
Sndrome de Addison: Hay una prdida del volumen acuoso. Los pacientes
tienen tendencia a sufrir cuadros agudos de estrs y llegar a caer en depresin.

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F. OLIGOELEMENTOS
Los oligoelementos son elementos traza que se encuentran en el organismo. No
cabra posibilidad de estimar porcentajes. Hay elementos que se han consensuado de
forma general y hay otros que no de forma tan clara. La mayora de lo oligoelementos
actan sobre enzimas.
El hierro hace algunos aos era considerado un oligoelemento, pero a da de hoy no
porque est muy presente en la hemoglobina. El hierro para que sea absorbido tiene
que pasar a forma ferrosa Fe 2+, est asociado al cido ascrbico o vitamina C. La
mielo es una enzima que se encuentra en los lisosomas. Slo el 10% del hierro que
est en nuestra dieta diaria se asimila por eso es tan fcil sufrir principio de anemia
Cobalto
Anemia, retraso en el crecimiento
Cobre
Anemia, defectos esquelticos, desmielinizacin,

degeneracin del sistema nervioso, lesiones cardiovasculares
Flor
Caries, alteraciones en la estructura sea
Manganeso
Retraso del crecimiento
Molibdeno
Aumento de metionina en sangre, sntomas similares al bocio
Selenio
Miocardiopatas
Yodo
Bocio
Zinc
Inapetencia, falta de crecimiento, problemas en curacin de heridas

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TEMA II: PROTENAS
A. INTRODUCCIN
Todas las protenas estn formadas por aminocidos, todas las protenas de nuestro
organismo estn compuestas por 20 aminocidos, llamados alfa-aminocidos, se
llaman as bsicamente por la estructura que tienen, porque todos los sustituyentes
estn asociados C2.
Una protena se forma por una secuencia especfica de subunidades llamadas
aminocidos. Estas subunidades son molculas mixtas ya que tienen dos grupos
funcionales: amino (-NH2) y cido carboxlico (-COOH). En su estructura
encontramos un carbono , ubicado entre los dos grupos funcionales; adems, se
observa un grupo distintivo representado por la letra R, el cual est enlazado al
carbono
Frmula general de un aminocido (forma inica de representacin)
R = cadena lateral, tiene diferentes estructuras dependiendo del aminocido a

estudiar.
Los carbonos se mueven hacia arriba y hacia abajo
La Licina tiene un H en la posicin R, 2 de los sustituyentes son iguales
Clasificacin en funcin de las cadenas laterales
Apolares
Polares
cida

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Selina
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Bsica
o
Lisina y selenio (grupo bulilamonio)
Anfinina (grupo guadinio)
Imidazolio (grupo)
Hay aminocidos que el organismo no puede sintetizar como:
Lelucina
Isoleucina
Fenil-alanina
Triptfano
Texteonina
Treonina
Lisina
Valina
B. PROPIEDADES
ACTIVIDAD PTICA (ESTERIORISMETROS DE ALANINA)
Poseen diferente ubicacin del grupo amino (enantimeros o esteroismeros). Las dos
molculas son imgenes especulares pero no son superponibles. Se diferencian en
funcin de la desviacin del plano de la luz.
Conveccin de Fisher
Levorotatorio
roda a la izquierda, tiene el grupo OH a la izda.
Desprorotatorio
roda a la derecha, tiene el grupo OH a la dcha.

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La mayora de lo aminocidos de nuestro organismo son levoaminocidos

PROPIEDADES CIDO BASE
Loa aminocidos poseen dos grupos ionizables (amino y carboxilo), pueden captar y
ceder protones, es una sustancia que puede comportarse como cido o como base.
Los aminocidos son anfolitos o anfteros.
Para determinar la concentracin de pH, gran salto de pH. El pH para el cual la
cantidad de cargas positivas de un aminocido es igual a la cantidad de cargas
negativas. La carga neta ser nula, es decir, ser 0.
pk = 2,34. Actan como tampn cuando las dos formas estn en equilibrio,
para pH cidos
pk 2 = 9,6 para pH bsico
pk (2, 3) y pk2 (9,10). Los valores Selene dar entre estos dos.
Cuando existen 3 pk se debe hacer la semisuma de los pk que rodean a la carga neta.
El pk es un valor constante. Cuando hay dos formas en equilibrio lo que determina es
el pk.

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pkR = ionizacin de la cadena lateral

El punto isolctrico se calcular con la semisuma de esos pk. (pk + pk2 ) / 2
Forma no inica
Forma zwitecinica
Ionizacin:
1 grupo carboxilo. Siempre a pH muy bajos
2 grupo amino. Siempre a pH muy bsicos
Si la cadena lateral es muy cida, primero aparecer la ionizacin del grupo carboxilo
y a continuacin la del grupo amino. Si por el contrario es bsica se ionizar en primer
lugar el grupo amino.
La mayora de los aminocidos del plasma sanguneo suelen tener cargas negativas,
exceptuando la estearina, que tiene carga 0, cuando ele del medio coincide con el
punto isoelctrico.
Las protenas de nuestro organismo estn compuestas por 20 aminocidos, son
aminocidos estndar. Hay otros no estndar llamados:
4 hidroxiprolina (OHPro). Situados en el tejido conjuntivo.
5 hidroxilisina (Oliz). tejido conjuntivo
N metil-lisina (Lys). Miosina. Est en el msculo (procesos de contraccin)
Gamma carboxiglutamato. Derivado del glutamato
Selenocistena. Derivado de la cisteina que tiene selenio aclocado e su

estructura. Glutatin peroxidasa
Desmosina. En las fibras elsticas

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CADENA POLIPEPTDICA DE LA PROTENA

Los aminocidos tienen que unirse entre s con un enlace llamado peptdico. Ese
enlace siempre se forma en el carbono del grupo carboxilo y el nitrgeno del grupo
amino del aminocido adyacente.
Cuando se forma el enlace un tomo de oxgeno y dos de hidrgeno se liberan, el
producto de la formacin del enlace es una molcula de agua. Es lo que llamaramos
como residuo del aminocido
Este enlace siempre va desde N terminal a C terminal, el primer grupo a la
izquierda de la cadena siempre debe ser un grupo amino, y el ltimo grupo de la
cadena siempre debe ser el grupo carboxilo del aminocido.
N C C N2 C C2
2 aminocido asociados
dipptido
3 aminocidos
tripptido
+ de 10
polipptido
Este enlace tiene unas caractersticas esenciales para el desarrollo de las estructuras
de los aminocidos:

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El enlace es muy resistente
Enlace plano y rgido con carcter de doble enlace. Que sea plano significa que
todos los tomos que participan en el enlace estn en el mismo plano, el
enlace no puede rotar por eso es rgido, pero hay unos enlaces dentro del
aminocido que si que pueden rotar.
El enlace del grupo N con el grupo alfa, y el enlace del grupo alfa con el C. Una de las
formas de definir la rotacin es midiendo el ngulo de rotacin
C. ESTRUCTURA
La protena es una de las macromolculas ms abundantes del organismo, hay entre
50.000 y 1000.000 dependiendo del estado del organismo.
Tipos de protenas:
Protenas de transporte. Situadas en la membrana plasmtica
Protenas nutritivas. Son la que configuran nuestro organismo
Protenas estructurales. dem
Protena de defensa. Participan en el sistema inmune
Protenas reguladoras. Hormonas
Protenas contrctiles. Situadas en los msculos.

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Las estructura de las protenas es tridimensional, y necesitamos conocer su estructura

porque nos ayuda a entender la actividad biolgica de esa protena, hace que esa
protena tenga un papel fisiolgico concreto (nivel de nativa).
ESTRUCTURA
Primaria: secuencia de aminocidos que constituye la cadena peptdica.+
Secundaria: compuesta por hlices alfa y hojas beta (derivan de la rotacin de

la primera). Dentro de una misma cadena podemos encontrar hlices alfa y
hojas beta
Estructura terciaria: arquitectura tridimensional completa de la protena
Estructura cuaternaria: son cadenas polipeptdicas asociadas.
ESQUEMA
Estructura
Se refiere al nmero e identidad de los aminocidos que
primaria
componen la molcula y al ordenamiento o secuencia de esas

unidades en la cadena polipeptdica. La unin peptdica slo
permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no
presentan ramificaciones.
Estructura
Disposicin espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la
secundaria
cadena polipeptdica, generalmente mantenida por enlaces de

hidrgeno.
Estructura
Arquitectura tridimensional completa de la protena debida a
terciaria
fuerzas de atraccin o repulsin electrosttica, a enlaces de

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hidrgeno, a fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro.

Estructura
Se aplica slo a protenas constituidas por dos o ms cadenas
cuaternaria
polipeptdicas y se refiere a la disposicin espacial de esas

cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de
hidrgeno, atracciones electrostticas, interacciones hidrofbicas,
puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.)
ESTRUCTURA PRIMARIA
Si se conoce la secuencia y los ngulos fi y si,
entonces conozco su estructura tridimensional y
su actividad biolgica. Si los ngulos tienen mayor
magnitud, alfa ser menor que beta.
Cuanto mayor sea la similaridad de aminocidos
quiere decir que esas especies estn ms
prximas en la evolucin.
La secuencia de aminocidos se determina por la degradacin de Edad.

1. Cortamos la protena y observamos que tiene 20
aminocidos

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2. Adicionamos un reactivo (fenil-isotiociantico), cuando el reactivo encuentra el

grupo amino del extremo, se une a el y provoca una ruptura, liberando el primer
aminocido
3. Analizamos ese aminocido.
a.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
a. Hlices alfa: Son aquellas en las que la cadena polipeptdica

se enrollan en forma de L. La cadena se enrolla a medida que
asciende. Si el sentido de la hlice es el derecho a la hlice se
le llamar hlice dextrgira. Esa estructura est definida por
tres parmetros:
n = 3,6. n de residuos de aminocidos por vuelta
d = distancia que hay entre los dos carbonos alfa. Se

mide de forma paralela al eje central, oscila entre 1 5
A.
p = paso de rosca de esa hlice. Distancia en vertical que hay entre los dos
aminocidos. Es un giro completo.
Las distancias se mantienen unidas gracias a que se forman puentes de hidrgeno

para estabilizar esa hlice. Esto es debido a la unin del oxgeno del grupo carboxilo
del primer aminocido con el hidrgeno del grupo amino del cuarto aminocido. La
distancia de hlice es de 2,9 A.
Existen otros tipos de hlices:
Hlice 310: la diferencia con la hlices alfa son las cadenas laterales de esta
hlice, son muy largas e interfieren, se disponen en el espacio de tal manera

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que interaccionan por lo que el giro no puede ser completo (los grupos R
interfieren)
Hlices h: la cavidad que deja el giro es ms grande, hay cuatro aminocidos

en cada vuelta en lugar de tras.
La cadena lateral de estos dos aminocidos hace imposible la estabilizacin del

carbono alfa.
b. Hoja beta: surgen cuando aparecen varias cadenas polipeptdicas. Si se tienen
las varias cadenas y todas poseen la misma direccin aparecern las hojas beta
paralelas, si las cadenas no tuvieran la misma direccin se les llamara hojas beta
antiparalelas.
hoja
paralela
hoja
antiparalela
Aqu tambin describimos la estructura con tres parmetros. Las cadenas p no

intervienen en las hojas beta.
Estructura:

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Globular: en forma de ovillo, aproximadamente ocupan el 6070% de la

estructura
Fibrosas: tienen aspecto de fibra. Ocupan el 40-30% restante. Poseen

estructura de bucle (trozos de cadena polipeptdica que no son estructura
secundaria pero que sirven para entrelazar estructuras secundarias)
Estructura fibrosa: es la protena extracelular ms importante. Se encuentra en la

membrana o sustancia basal. Su papel fisiolgico es el soporte de la fuerza de tensin.
La tercera parte de los aminocidos que hay en la cadena son la glicina, entre el 1530% son prolina (4-hidroxiprolina). Hay secuencias que se repiten
Glicina Prolina X
Glicina X OH
La asociacin de tres cadenas forman el

colgeno (asociacin fibrillas de colgeno).
Cuando se asocian las tres cadenas giran a
la derecha, cuando permanecen por
separado giran a la izquierda. Lo que las
diferencia es el grupo X.
Si las tres cadenas tienen la misma secuencia de aminocidos:
Tipo II: cartlago
Tipo III: cartlago, cicatrices y tejido blando
Tipo IV: membrana basal.
Todas las cadenas con iguales entre s (iguales en composicin de aminocidos) pero
varan de un tipo a otro. La unin de las tres cadenas permite la cohesin. La glicina
es el aminocido que se encarga de estabilizar la estructura.
Alteraciones asociadas a las anomalas del colgeno:

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Osteognesis imperfecta: mutacin del gen que codifica el colgeno (bebs).

Alteracin de la formacin de la masa sea. Hay una deformacin de todo el
esqueleto.
Sndrome de Ehles-Danlos: la glicina que est en el interior es sustituida por

un aminocido que tiene la cadena lateral larga, por lo que la desestabiliza y se
rompe porque interfiere con la estructura del aminocido.
Dficit de vitamina C: se necesita para hidroxilar la prolina. Si no hubiera

presencia de vitamina C no podra hidroxilarse la prolina y se desestabilizara la
estructura favoreciendo las lesiones de la piel y la fragilidad de los vasos.
Rigidez y fragilidad del tejido conjuntivo: debido a la formacin de enlaces

covalentes (enlaces muy fuetes) entre el colgeno, de tal manera que se pierde
la elasticidad, esto ocurre en las personas mayores.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Aparece cuando las cadenas laterales de los aminocidos interaccionan entre s

favoreciendo que las hojas beta se plieguen o las hlices alfa se enrollen.
Los enlaces que se forman entre esas cadenas pueden ser:
Naturaleza no covalente: hidrofbico, puentes de hidrgeno,

fuerzas de Van der Waals.
Naturaleza no covalente: enlaces por puentes de sulfuro
Hay una tendencia general a adoptar determinado tipo de estructuras terciarias que se
encuentran en todas las protenas, a esos modelos se les denomina dominios porque
son las estructuras ms estables, los las que ms predominan.

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DOMINIOS
Para que la protena tenga una actividad biolgica, los aminocidos deben tener una
posicin concreta. Dependiendo de la estructura de la protena
tendr una actividad u otra. Esto es debido a la secuencia de
aminocidos y a su disposicin dentro de la estructura.
La estructura terciaria se puede romper y perderse la actividad
de
la
protena,
este
proceso
se
le
denomina
desnaturalizacin debida a cambios de temperatura o

modificaciones del pH del medio que la rodea, muchos enlaces
se rompen y la estructura se ve alterada.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero.
Disposicin espacial de cadenas polipeptdicas en
protenas formadas mediante enlaces como:
Puentes de hidrgeno
Puentes disulfuro
De tipo hidrofbico
D. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA

Son protenas que transportan oxgeno pero una lo hace en la sangre (hemoglobina) y
la otra en el msculo (mioglobina)
HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
Tetrmero
Monmero
alfa (141 aa) y beta (146 aa)

Monmeros unidos por 4 grupos hemo
153 aminocidos
1 grupo hemo con poca efectividad en el

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transporte de oxgeno
En sangre (eritrocitos)
Fenmenos de cooperatividad: curva
sigmoidea
En msculo
No fenmeno: curva hiperblica
HEMOGLOBINA
Caractersticas generales:
Hemoglobina A1 (adulto) dos cadenas alfa y dos cadenas beta
Hemoglobina A2 (2% en adulto) 2 alfa y 2 delta
Hemoglobina F (fetal) 2 alfa y 2 delta
Cadena E (epsilon) son reemplazadas paulatinamente por alfa, beta, gamma y

delta
El hierro tiene los siguientes ndices de coordinacin:

o
5 sin oxgeno
6 sin oxgeno
La molcula de oxgeno queda unida y quedando

una cavidad delimitada por el hierro del grupo
hemo y el nitrgeno de la HisE-7
COOPERATIVIDAD EN LA UNIN DE OXGENO

Unin de O2-Hb reversible y depende de la presin parcial del o2
La unin de una molcula de O2 facilita la unin de la segunda y las siguientes

(4) a la misma molcula de hemoglobina (cooperatividad)
La cooperatividad se cuantifica mediante la ecuacin de Hill
(pO2)
y = ---------------(P50) + (pO2)
n ligandos ocupados O2
y = -----------------------------------n total de ligandos
log y/1-y = n log PO2 - n log P50

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(P50) = es la concentracin de oxgeno que tiene que haber cada 50% de ligandos,
est ocupado por molculas de O2 y el otro 50% no lo est.
pO2 en los tejidos
pO2 en los pulmones
100
Mioglobina
50
Hemoglobina
0
0
40
80
120
Presin parcial de O2 (pO2) (mm Hg)

Representacin de la curva de disociacin del oxgeno por la mioglobina y la
hemoglobina
log y/ 1-y
Mb n = 1
Hb n = 2,8
log O2
n > 1; cooperatividad mayor. Se favorece la unin de la segunda
n < 1; cooperatividad menor. No de favorece la unin de la segunda
n = 1; no hay cooperatividad
La cooperatividad es debida a la interaccin entre los monmeros de la molcula de
hemoglobina (Hb)
Desoxihemoglobina: forma T (tenca)
Oxihemoglobina: forma R (rebajada)

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Alvolos pulmonares 98% de saturacin

Msculo activo 32% de saturacin
Descarga de O2 en el msculo 66% de saturacin
FACTORES QUE AFECTAN A LA LIBERACIN DE 0XGENO

1.
Efecto 2,3-bifosfatoglicecrato
Presencia de 2, 3-bifosfatoglicerato (BPG), ste impide la unin del oxgeno a la

hemoglobina. El 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), es un regulador importante de la
unin de Oxgeno en la hemoglobina, este compuesto es el fosfato inorgnico mas
abundante en las clulas rojas de la sangre, de hecho son casi equimolares.
2.
Efecto Bohr. Caractersticas:
El aumento de acidez y de CO2 favorecen la liberacin de O2, si el pH es cido

y la concentracin de CO2 es alta, la hemoglobina no puede transportar O2
La liberacin de Oxgeno es afectada cuando disminuye el pH o cuando la

presin del CO2 se incrementa, ambos factores ocasionan que la hemoglobina
disminuya su afinidad por el O2. A este efecto se le conoce como Bohr, que al
revertir las condiciones, propicia el aumento en la afinidad de la hemoglobina
por el Oxgeno.
Formacin de carbamino hemoglobina

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Hb-NH2 + CO2
3.
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Hb-NH-COO- + H+
Temperatura
Elevacin de temperatura = elevacin de la liberacin de oxgeno (fiebre)

4.
Unin de CO
Afinidad por el hierro 210 veces mayor que el oxgeno, 0,1% del CO muere al impedir
la liberacin de O2. El monxido de Carbono (CO) se une fuertemente, pero
reversiblemente al hierro de la hemoglobina, formando monxido de carbonohemoglobina o HbCO.
Cuando el monxido se une a uno de los 4 hemos, la hemoglobina mueve la
conformacin relajada, lo que causa que los sitios hemo remanentes, fijen Oxgeno
con alta afinidad. Este efecto ocasiona que la curva sigmoidea se torne hiperblica, lo
que resulta en de tal manera que la hemoglobina no puede liberar O2 en los tejidos.

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TEMA III. ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores biolgicos implicados en las reacciones bioqumicas

que comprenden la vida.
Enzima = haloenzima = apoenzima + grupo prosttico/coenzima o cofactor
Parte proteica
Apoenzima: no es activa. Necesita del grupo prosttico que se encuentra en el centro
activo de la enzima
A. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN
Nomenclatura sencilla: dos trminos, el primero indica cual es el sustrato sobre el
que acta la enzima y el segundo indica el tipo de reaccin. Ej. Glucosa oxidasa
Nomenclatura sistemtica: primer sustrato de la reaccin, el segundo indica quien es
el agente oxidante y el ltimo indica el tipo de reaccin en el que participa la enzima.
Ej. Alfa-D-glucosa, oxigeno oxidorreductasa
N de clasificacin (IUPAC): introducido por las letras EC seguidas de 4 nmeros
indicando:
Clase
Subclase
Subsubclase
Orden en el que la encima entr en la lista
Clase:
Oxidorerreductasas (catalizan reacciones redox)
Isomerasas
Transferasas
Liasas
Ligasas

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Hidrolasas
Clase
Reaccin
Subclases importantes
xidorreductasas
Deshidrogenasas, oxidasas,
peroxidasas, reductasas,
monooxigenasas, dioxigenasas
Transferasas
C1-Transferasas, glicosiltransferasas,
aminotransferasas, fosfotransferasas
Hidrolasas
Esterasas, glicosidasas, peptidasas,

amidasas
Liasas (sintasas)
C-C liasas, C-O liasas, C-N liasas, C-S

liasas
Isomerasas
Epimerasas, cis-trans-isomerasas,
transferasas intramoleculares
Ligasas
(sintetasas)
C-C ligasas, C-O ligasas, C-N ligasas,

C-S ligasas
B. CATLISIS ENCIMTICA
Las reacciones catalizadas por enzimas se caracterizan por:
Elevada eficacia cataltica (velocidad de la reaccin aumenta en presencia

de la enzima)
La enzima se recupera en su estado inicial tras la catlisis (no se altera ni

destruye)
Son catalizadores especficos
Tienen capacidad de regulacin
La velocidad depende de factores termodinmicos (energa libre de

GIBBS)y cintico
S = sustrato
P = producto

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Hay una etapa intermedia en la que se irn formando y rompiendo enlaces, es un

estado de transicin. En este perodo no es un sustrato ni un producto
Reaccin en la que participa una enzima
S=
S+E
E+P
Como resultado obtendremos la enzima libre + el producto. Cuando termine la catlisis

la enzima quedar libre y podr intervenir en otras reacciones.
E+S
ES
E+P
Cuando se produce la reaccin, la enzima del sustrato cambia, una molcula en sus
enlaces tiene energa almacenada por eso cuando se forman y se unen el sustrato y la
enzima liberan esa energa.
Diagrama de reacciones:
Como vara la enzima respecto al avance de la reaccin (t). El estado de transicin
est en equilibrio con el sustrato (cuando pierde energa dar lugar al producto). El
estado de transicin puede ir adelante y atrs y siempre tiene una energa ms alta
que el sustrato cuando queda libre.

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Inicialmente hay una enzima y un sustrato, cuando se unen pierden energa, pero
cuando comienza la catlisis la energa va aumentando y comienza el estado de
transicin, transcurrido est perodo cuando se haya perdido energa tendremos por
un lado el producto y por otro la enzima.
En una reaccin catalizada con enzima la velocidad de reaccin aumenta porque se

disminuye la energa de activacin (diferencia d energa que hay entre el sustrato en
estado basal y el sustrato en estado de transicin). Esta es la principal diferencia que
existe en las reacciones con o sin enzimas. En las reacciones sin enzimas la energa
de activacin tiene que subir mucho.
< Energa de activacin > velocidad de reaccin
REACCIN ESPONTNEA
(son inversamente proporcionales)
REACCIN CATALIZADA
C. ESTRUCTURA ENZIMTICA. CENTRO ACTIVO
CENTRO ACTIVO: zona bien delimitada de la enzima con capacidad de unirse al

sustrato formando un complejo enzima-sustrato. Posee dos caractersticas:

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Marca la especificidad por el sustrato
Tiene capacidad cataltica debido a que hay aminocidos con cadenas

laterales muy reactivas.
ESPECIFICIDAD: Propiedad que permite que la enzima reconozca a un grupo de

molculas o una biomolcula estructuralmente relacionados.
Encontramos las isoenzimas que se pueden clasificar en:
Glucoquinasas: especificidad absoluta por la glucosa. Slo puede actuar

sobre la gl8cosa
Hexoquinas: especificidad relativa. Acta sobre la glucosa y otras oxosas que

se le parezcan.
1.- El enzima y su
sustrato
2.- Unin al centro

activo
3.- Formacin de
productos
MODELOS Y TEORAS QUE EXPLICAN LA ESPECIFICIDAD

MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA
La enzima se une al sustrato porque hay una
complementariedad de estructura. La energa es un centro
activo que encaja perfectamente con el sustrato. No todas las
enzimas actan as.
TEORA DEL AJUSTE INDUCIDO

Hay una enzima que tiene una estructura complementaria al sustrato pero necesita
una formacin de enlaces o ruptura de algunas estructuras para un mejor
acoplamiento. Cuando la enzima se une al sustrato ocurre una serie de cambios para
unirse.
CONCLUSIN

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1. La capacidad cataltica de una enzima depende del centro activo

2. En el centro activo las cadenas laterales de los aminocidos son las que unen
la enzima con en sustrato
3. Algunos aminocidos del centro activo son muy reactivos de tal manera que
son ellos los que participan en las transformaciones del sustrato
4. Los enlaces que establece el complejo enzima-sustrato son no covalentes. Es
una unin reversible.
5. Los grupos prosticos se encuentran en el centro activo. Son imprescindibles
para la actividad enzimtica. Los grupos prosticos son los que hacen que la
enzima tenga actividad
FACTORES QUE AFECTAN A LA CATLISIS ENZIMTICA

Son factores que favorecen o impiden la unin del sustrato con la enzima.
FACTOR DE PROXIMIDAD Y ORIENTACIN
La enzima tiene mucha afinidad por los sustratos, ms que ellos entre s. La enzima se
une a A y a B, formando un complejo con A y otro con B, a continuacin la enzima
pondr en contacto a A y a B, est unin dar lugar a C.
La enzima reconoce los sustratos, se une a cada uno de ellos y luego hace que se
reconozcan entre s dando lugar a C. La energa eleva la concentracin efectiva del
sustrato
FENMENO DE SUPERFICIE.
En el centro activo los aminocidos pueden tener propiedades diferentes de las que
tendan fuera del l y eso es debido al fenmeno de superficie. Ese cambio de
propiedades hace que muchos aminocidos sean muy reactivos. El plegamiento hace
que las propiedades del centro activo sean diferentes a la del medio
FACTORES DE DISTORSIN O TENSIN DE ENTRADA

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La unin del sustrato al centro activo provoca cambios estructurales que favorecen la
complementariedad. En el estado de transicin hay mayor complejidad.
PRESENCIA DE GRUPOS CATALIZADOS
Catlisis general cido base. La glicina cede un tomo de hidrgeno y

puede comportarse como un cido y si no posee ese tomo de
hidrgeno podr comportarse como una base porque podr captar
electrones.
Catlisis covalente: la cadena lateral forma un enlace covalente con el

sustrato
D. CINTICA ENZIMTICA
CONCEPTOS GENERALES
DEFINICIN: estudio sobre la velocidad de las reacciones que estn catalizadas por
enzimas
Actividad cataltica:
Esa actividad es sensible a factores como el pH, la temperatura, la fuerza

inica, etc.
Se modula por modificaciones de la concentracin de ligandos (activadores,

favorecen la actividad enzimtica; e inhibidores, que la impiden)
Se pueden regular. Las enzimas pueden utilizar en una gran cantidad de

procesos industriales.

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ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN
ALOSTERISMO
DEFINICIN: cuando existe una cooperatividad en la unin del sustrato.
MODELO CONCERTADO
Es un modelo ideado para enzimas dimricas (poseen dos cadenas polipeptdicas).
Poseen dos estados:
Tenso: forma tensa, el sustrato no est unido
Relajado: forma relajada, el sustrato si que est unido.
Cuando no hay presencia de ningn sustrato, la enzima tendr la forma tensa, por el
contrario si hay sustrato toda la enzima quedar en forma relajada
S
Forma T
Forma R

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Si la enzima est en forma tensa, sus dos subunidades debern estar tambin en
forma tensa, lo mismo ocurre con la forma relajada.
Activador alostrico: favorece la
unin del sustrato
Inhibidor alostrico: impide la

unin del sustrato
La Interaccin homotrpica sucede cuando una molcula de sustrato se une a una

de las cadenas de la enzima, favoreciendo la unin de otra cadena a otro sustrato.
La interaccin heterotrpica ocurre cuando hay una alteracin. Unin al sustrato con
otra molcula que no es un sustrato (antibitico).
Este modelo es vlido para algunas enzimas, pero no para todas; para poder explicar
el aldosterismo en enzimas que no son dmeros haremos uso de otro modelo
denominado Modelo secuencial
MODELO SECUENCIAL
La enzima posee tambin dos estados (tenso y relajado), la diferencia es que la unin
de los dos estados del sustrato va cambiando la forma de la enzima, cuando se une un
sustrato a una enzima, sta sufre pequeas modificaciones en la estructura. Gracias a
este modelo se puede regular la actividad enzimtica.
REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Puede llevarse a cabo a travs de diferentes mecanismos
REGULACIN POR EFECTORES
Lo que sucede es una conversin del sustrato A en un producto B

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B
E1
C
E2
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D
E3
E
E4
F
E5
Lo que sucede es que una de esas reacciones inhiben la primera reaccin de la

cadena, a este proceso se le denomina retroalimentacin
MODIFICACIN COVALENTE ENZIMTICA
A las enzimas se les puede unir muchos grupo qumicas, esa unin la pueden inactivar
o inhibir la actividad enzimtica dependiendo de la naturaleza de la enzima.
Los enlaces que se forman son muy estables.
Fosforilacin: a la enzima se le une un grupo fosfato. El ATP se

convierte en ADP. Cuado se unen se inhiben
Uridylylation: se une un anillo de uridina y un fosfato
ADP-ribosylation: se unen dos molculas de fosfato y dos anillo de

uridina
Methylation: se le une un grupo metilo CH3
ACTIVACIN POR ZIMGENOS

Las enzimas no se sintetizan en la forma activa, se sintetizan en la forma no activa o
forma zimgena.
El predipsingeno se sintetiza en el pncreas y se dirige al intestino, all hay unas
enzimas que le quitaran una parte de la cadena y se convertirn en tripsingeno, a
continuacin, todava en el intestino, se le corta otro trozo de la cadena convirtindose
de esta manera en tripsina activada.
Si se sintetizaran las enzimas en la forma activa en el pncreas, si sintetizaran
tambin muchas enzimas all presentes.

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E. ALTERACIONES EN EL ORGANISMO. CLNICA

La mayor parte de las enzimas del organismo sin intracelulares. La concentracin de
enzimas en el plasma sanguneo est muy regulada. Si esta concentracin se viera
alterada aumentndose o disminuyendo se podra dar un diagnstico clnico.
Si la membrana plasmtica de las clulas se viera alterada las enzimas pasaran al
plasma modificndose as la concentracin.
Hay una serie de enzimas que se consideran de inters pblico. Si esas enzimas
estn presentes en el plasma tras un anlisis significara que hay una alteracin en la
clula.
F. ENZIMAS COMO REACTIVOS ANALTICOS
Las enzimas se pueden emplear como reactivos. Se puede utilizar una enzima para
detectar la presencia de la glucosa. Hay dos mtodos:
MTODO DEL PUNTO FINAL
Propiedad qumica o fsica que cambia entre el sustrato y el producto
MTODO CINTICO
Tenemos orina con glucosa, aadimos la glucosa oxidase (la que oxida la glucosa) y
medimos la velocidad de reaccin, si hay velocidad de reaccin significa que esta
presente un sustrato.
Es una medida discontinua. Son enzimas acopladas ya que se utiliza una enzima para
la primera reaccin y otra diferente para la segunda.
Glucosa
+ O2 +
H2O
Gluconato + perxido de oxgeno (H2O2)

Glucosa oxidasa
H2O2
ABTS
H2O
catin orgnico verde (610 nm)

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Las enzimas inmovilizadas se fabrican utilizando un soporte y en la parte superior se

depositan las enzimas, a continuacin se coloca la orina y tiene lugar una reaccin, si
est reaccin la introduzco en un espectrofotmetro se detectar color.
G. TERAPIA ENZIMTICA
ENFERMEDADES CARDIOVASCULARES
Suelen aparecer trombos en el paciente, hay una serie de enzimas que se inyectan en
el cogulo y atacan a la fibrina deshaciendo el cogulo.
Brimasa
Uroquinasa
Estreptoquinasa
EMBOLIA PULMONAR
Hay trombosis, se utiliza las uroquinasa para favorecer la sntesis de la plamina
CNCER
Enzimas que actan:
Pamcreatina
Tripsina
Quimmiotripsina
Bromeliana
Papalina
Asparraginasa. La ms importante
INCOVENIENTES
Suministro intravenoso (inyeccin)
Respuestas alrgicas ya que se tienen que inyectar grandes cantidades y el

sistema inmune degrada la enzima
Enzimas en grandes cantidades porque la vida media de las enzimas es muy

corta

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TEMA IV: VIATMINAS Y COENZIMAS
A. COENZIMAS
Las enzimas estn formadas por una parte proteica llamada albmina y por otra no
proteica denominada grupo prosttico, de forma general se le llama cofactor
Dentro del cofactor encontramos:
Iones metlicos. tomo de un metal que est unida a esa parte proteica
Coenzimas: molculas orgnicas que se unen mediante enlaces dbiles a

esas partes de la protena
Grupo prosttico: tipo de cofactor. Son molculas orgnicas que se unen

mediante enlaces fuertes (covalentes)
Caractersticas:
Aportan grupo o molculas de pequeo tamao con alta reactividad en el

interior de la estructura tridimensional de la enzima
Existe una docencia de coenzima (hay pocas una 14 ms o menos)
Una nica enzima puede actuar con muchas enzimas diferentes
La clula durante la reaccin puede alterarse ella misma (acta como

Cosustrato). Modificacin durante la catlisis

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Hay coenzimas que son especficas de cada enzima
El alcohol deshidrogenasa siempre utiliza el NAD.

CH3 -CH2 OH + NAD+
CH2-CHO+NADH+H+
B. VITAMINAS
Son exgenas, no nos proporcionan energa pero son indispensables para el buen
funcionamiento del organismo porque todas las coenzimas se tiene que sintetizar a
partir de esas vitaminas
CLASIFICACIN
a) HIDROSOLUBLES: Son solubles en agua. Se dividen en dos:
Vitaminas liberadoras de energa: participan en

procesos de biosntesis de otros procesos. Todas las coenzimas se
sintetizan a partir de las vitaminas hidrosolubles a excepcin de la vitamina
C
Vitaminas hematopoyticas: intervienen en procesos

de crecimiento celular.
b)
LIPOSOLUBLES:
solubles
en
medios
grasos,
especialmente
disolventes orgnicos
Vitamina D3: hormona paratifoidea. Interacciona con

esta vitamina regulando el calcio y potasio. Cuando hay un defecto de P y

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Ca, la vitamina y la hormona favorecen la absorcin de fsforo y calcio en

el rin y la captacin por parte del sistema seo, si por el contrario la que
sucede es que hay un exceso estas ayudaran a su eliminacin.
Si una persona no posee vitamina D3 poco a poco ir perdiendo tanto el
calcio como el fsforo producindose su desmineralizacin.
En animales esta vitamina se sintetiza en primer lugar en la piel por accin
de la luz ultravioleta. Es similar a la levadura pero all se denomina vitamina
D2 (ergocalciferol)
Vitamina E:
es un conjunto de molculas de estructura similar que se
denomina tocoferol
Vitamina K: podemos encontrar tres formas:

o
Vitamina K1: sintetizada por lo vegetales
Vitamina K2: sintetizada por los animales
Vitamina K: sntesis qumica (menadiona) es un precursor de la

vitamina K
VITAMINAS
C (acido ascsrbico)
FUNCIONES
Coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la sntesis de colgeno
Enfermedades
carenciales
Escorbuto
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas y de

las enzima que transfieren grupos
aldehdos
Beriberi
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas FAD y

FMN
Dermatitis y lesiones
en las mucosas
B3 (acido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y

NADP
Fatiga y trastornos del

sueo
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de

transferencia de grupos aminos.
Depresin, anemia
B12 (cobalamina)
Coenzima en la transferencia de
grupos metilo.
Anemia perniciosa
Biotina
Coenzima de las enzimas que

transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminocidos.
Fatiga, dermatitis...

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REQUERIMIENTOS NUTRICIONALES DE LAS VITAMINAS

Personas afectadas por carencia de vitaminas
Nios en crecimiento:
Ancianos: su metabolismo se va alterando y la asimilacin de vitaminas no es

el adecuado. Se debe tomar una cantidad elevada de vitaminas
Embarazadas: gran aporte de vitaminas para sintetizar coenzimas. Las

principales vitaminas que se recomienda su ingestin son: A, C, B6, cido flico
Fumadores: poseen los niveles de vitamina C muy bajos, debe haber un

aporte extra de vitaminas. Cuando uno fuma va inyectando radicales en el
organismo, stos son lo encargados de la oxidacin, por lo que las clulas
tendrn un funcionamiento excesivo.
Alcohlicos: el hgado se queda muy alterado. El hgado es el principal

reservorio de vitaminas, y si somos alcohlicos no habr un buen suministro de
vitaminas.
Enfermedades causadas por deficiencia o carencia de vitaminas:
Avitaminosis: carencia total de una vitamina o de un grupo
Hipovitaminosis: aporte de vitaminas bajo al ptimo. A parte de la

alimentacin, hay otro factor que no est directamente relacionado con la dieta
y puede afectar los niveles de vitaminas, esto ocurre debido a la ingesta de
compuestos (antibiticos o frmacos) que impiden la asimilacin de las
vitaminas.
o
Biotina huevo (protena de la yema del huevo, albmina)
Vitamina D y B6 frmacos anticonvulsivos
Vitamina K y E antibiticos
Esto quiere decir que la correcta alimentacin no te asegura al 100% la

correcta asimilacin de vitaminas.

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Hipervitaminosis: acumulacin excesiva a la ptima. Slo se detecta en la

vitaminas liposolubles, rara vez en la hidrosolubles porque estn disueltas en
agua y pueden excretarse fcilmente

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TEMA 5: GLCIDOS
A. GENERALIDADES
Tradicionalmente se han llamado azcares por su dulzura o hidratos de carbono
porque la mayora poseen esta forma Cn (H2O)n. un numero determinado de tomos
de carbono superior a 3 y un nmero determinado de molculas de agua.
Las unidades ms sencillas se llaman monosacridos, se sintetizan a travs de un
proceso denominado gluconeognesis, en lo vegetales se denominan fotosntesis
(toman agua y dixido de carbono y por combinacin de ambos aparece esa
estructura a modo de HC)
Los monosacridos pueden asociarse entre s dando lugar a formas ms complejas

denominadas disacridos mediante un enlace denominado enlace glucosdico.
La degradacin de estos monosacridos se efectuara por un proceso denominado

gluclisis o gliclisis. Cuando la unin ocurre entre ms de tres monosacridos
hasta diez como mximo estaremos hablando de oligosacricos, cuando la unin es
entre ms de diez monosacridos sern polisacridos.

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Los monosacridos forman parte de las estructuras de los cidos nucleicos y de los
lpidos complejos. Los oligosacridos forman parte de las protenas denominndose
oligoprotenas o de los lpido, oligolpidos.
Los polisacridos ms importantes en los vegetales son las celulosas, que ocupan en
80% del peso del vegetal, el almidn actuar como sustancia de reserva, por otro lado
en los animales el glucgeno ser en que acte como sustancia de reserva
B. ENLACE GLUCOSDICO. POLISACRIDOS
Es necesario que las unidades bsicas se unan para formar un polisacrido, mediante
un enlace que se conoce como glucosdico
Los carbonos anomricos reaccionan entre s, desprendiendo un hidrgeno, a este

enlace se le llama acetlico, gracias a la formacin de este tipo de enlace van
apareciendo polisacridos cada vez ms grandes.
Homopolisacridos: polmeros formados por monosacridos del mismo tipo
Heteropolisacridos: combinacin entre dos o tres monosacridos diferentes

que se unen de forma alterna.
Dentro de esa cadena lateral o un nmero determinado de monosacridos aparece un

nmero determinado de ramas. El polmero ms sencillo que aparece es el disacrido
Sacarosa. No puede manifestar esa mutarotacin (es el nico)
Lactosa. Azcar ms abundante en la leche

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Una vez que se van asociando un monosacrido con un disacrido van apareciendo
los oligosacridos. Cuando el nmero de monosacridos es superior a diez,
hablaremos de polisacrido.
HOMOPOLISACRIDOS (gluconos, fructanos, mananos, galactanos)

ALMIDN
Caractersticas:
Es una sustancia de reserva en los vegetales
Tiene un peso molecular muy elevado (10 10000 kDa)
Est constituido por:

o Amilosa: cadena lateral con monosacrido glucosa y se une por enlace
alfa (1-4). Los carbonos anomricos tienen enlaces alfa. Dar lugar a un
color azul en reaccin con el yodo
o Amilopeptina: la cadena lateral est formada por unidades de glucosa
unidas igual que el anterior, pero tiene ramificaciones, cada 25 unidades
de glucosa, una ramificacin. Es un enlace de tipo alfa (1,6) violeta
Para poder digerir al almidn, tenemos que hacer uso de unas enzimas
denominadas amilasas que rompen los enlaces alfa (1,4) y establecen las
uniones que instauran las unidades de glucosa.

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GLUCGENO
Caractersticas:
Sustancia de reserva de animales, con un peso molecular elevado (10 elevado

a 5 kDa).
Posee una estructura similar a la amilopeptina, pero aqu hay mayor nmero de
ramificaciones por unidad de glucosa (1 ramificacin por cada 10 unidades de
glucosa)
Se almacena principalmente en nuestro hgado y msculos.
La digestin tiene lugar por el glucgenofosforilasa que rompe los enlaces alfa
(1-4) de la cadena, dando lugar a unidades pequeas de glucosa-1-fosfato.

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CELULOSA
Caractersticas:
Acta e nivel estructural.
Es la biomolcula ms abundante en la naturaleza (50% madera, 100%

algodn).
En la cadena lateral de unidades de glucosa los enlaces son el tipo (1-4).

Posee un peso molecular elevado (3x10 elevado a5 kDa).
No es hidrolizable por ninguna enzima de nuestro organismo, facilita el trnsito

intestinal.
Los nicos capaces de digerirla son los rumiantes debido a su flora bacteriana
QUITINA
Caractersticas:

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Forma los caparazones de los crustceos y el exoesqueleto de los insectos.
En la cadena lateral de unidades de glucosa los enlaces son el tipo b (1-4).
Puede presentar una serie de ramificaciones por un derivado de la glucosa, Nacetil-glucosamina
HETEROPOLISACRIDOS
Caractersticas:
Compuestos por unidades de diferentes tipos de monosacridos
Unidades
alternas
de
aminoazcares
cidos
urnicos
(derivados
monosacridos que se producen cuando hay reacciones de oxidacin en el

grupo carbonilo)
En muchos caos esta cadena se asocia a una cadena de protenas

(proteoglicano, mucopolisacrido)
El proteoglicano
o
Es una macromolcula con carga debido a la protena.
Acta como lubricante
Hace posible la aparicin de soluciones viscosas.

CIDO HIALURINICO
Caractersticas:
No tiene protena unida, slo es un glcido

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Est presente en el lquido sinovial, en el humor del ojo y en las mucosas
Est formado por unidades alternas de cido D-glucosmico y N-acetilglucosamina. Posee enlaces del tipo b (1,3)
Cada disacrido se une al siguiente por enlaces b (1,4)
SULFATO DE CONDROITINA
Caractersticas:
Est presente el la crnea, tendones, ligamentos, paredes aorta, cerebro y

rin.
Est formado por unidades alternas de cido D-glucosmico , lo nico que

cambia es el azcar, N-acetil-galactosamina
C. METABOLISMO
Se denomina metabolismo al conjunto de reacciones qumicas que tiene lugar en el

interior de las clulas parea transformar los nutrientes en energa para los procesos
vitales, o en materia para el propio crecimiento celular.
De la definicin se desprende que el metabolismo consta de dos vas diferentes:
Catabolismo: conjunto de reacciones que nos permiten degradar la molcula

para obtener molculas ms sencillas. Se libera energa en forma de molculas

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de fosfato que se unen al ADP y forman ATP (obtencin de energa a partir de

nutrientes)
Anabolismo: conjunto de reacciones que nos permiten sintetizar las

macromolculas que forman nuestras clulas. La energa se obtiene del ATP
REACCIONES CATABLICAS DE LA GLUCOSA (GLUCLISIS

ANAEROBIA)
En esta va se parte de la glucosa como percusor, la cual sufrir una serie de
modificaciones hasta dar lugar a dos piruvatos, tiene lugar en clulas sin mitocondrias
porque
no
existe
la
respiracin
celular:
el
catabolismo glucosa en clulas con mitocondrias

se denomina fosforilacin oxidativa.
Comprende una serie de reacciones qumicas por
las cuales una molcula de glucosa se rompe (lisis)
en dos molculas de cido pirvico, que es un
cido orgnico de tres tomos de carbono, y de un
grado de oxidacin mayor que la glucosa.
Estas reacciones tienen lugar en el citoplasma de
la clula, y pueden resumirse en la reaccin global
que aparece en la figura adjunta.
El significado de esta etapa es el siguiente:
La glucosa sufre una oxidacin previa,

transformndose en una sustancia
orgnica ms oxidada y de menor
tamao molecular.
En la oxidacin ha intervenido la

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coenzima NAD, que ha quedado

reducida a su forma NADH-2H
En el proceso se desprende una

pequea cantidad de energa que se
aprovecha para la sntesis del ATP
Hay 10 reacciones diferentes que se pueden separa en dos fases:

o
Primera fase: inversin

de energa
(todos tienen 6 carbonos)
Segunda fase: generacin de energa (2 compuestos de 3 carbonos).

Las reacciones se desarrollan por duplicado.
El piruvato aparece como producto final, por accin del lactato-deshidrogenasa puede
reducirse a lactato, lo que se origina es una recuperacin del NAD, cuando se
incrementa la concentracin de NADH la clula se para y se regula por la reduccin
del piruvato porque el NADH se oxida, quedando NAD para la va glucosdica, el
lactato que queda como producto final va al hgado y se transforma en glucosa y sufre
otra vez en mismo proceso.
Balance final: para cada molcula de glucosa que estamos degradando necesitamos
interaccionar con dos molculas de difosfato y como resultado final tenemos dos
molculas de lactato y 2 de ATP. La velocidad de la va anaerobia en 100 veces mayor
que la que se desarrolla en la va anaerobia.
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+---> 2 piruvatos + 2 ATP + 2 (NADH + H+)

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TEMA VI: CIDOS NUCLEICOS
A. INTRODUCCIN
Los cidos nucleicos destacan por su enorme importancia, ya que se trata de
macromolculas encargadas de la transmisin y almacenamiento de la informacin
hereditaria (de generacin en generacin)
Adems controlan y vigilan que la sntesis de las protenas sea correcta, es decir,
controlan la manera en la que la informacin se expresa. Hay dos tipos de cidos
nucleicos: el ADN y el ARN
B. NUCLSIDOS Y NUCLETIDOS
Los cidos nucleicos son macromolculas. Cuando se hidrolizan mediante enzimas
denominadas nucleasas se observa que estn formados por:
Bases nitrogenadas: pricas y pirimidnicas
Aldopentosas: ribosas y desoxirribosas
cidos fosfricos

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a)
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bases nitrogenadas: reciben este nombre por poseer electrones con

carga negativa no compartidos que les confieren carcter bsico. hay de dos tipos:
b)
bases pirimidimicas: derivadas de la dirimida

o
Citosina. DNA y RNA
Timina. ADN
Uracilo. RNA
bases pricas: derivadas de la purina

o
Adenina. ADN y ARN
Guanina. ADN y ARN
Aldopentosas: son azcares de 5 carbonos con un grupo aldehdo y

aparecen ciliados. son dos:
c)
Ribosa. ARN
Desoxirribosa. ADN
cido fosfrico:
stas molculas se unen entre s, formando
nuclesidos y nucletidos. stos ltimos son monmeros a partir de los cuales se

forman cidos nucleicos, los cuales son molculas polimricas.

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NUCLEOSIDOS: Resultan de la unin de una pentosa y una base nitrogenada

mediante un enlace N-glucosdico, entre el C1, de la pentosa y el N1 si se trata de una
base pirimidmica y del N9 si es una base prica
NUCLETIDOS: proceden de la unin mediante un enlace ster de una molcula de
cido fosfrico con el C5 de la pentosa de un nuclesido.
cido fosfrico + pentosa + base = nucletido (enlaces ster)
Existen:
Los adenosin-fosfatos: nucletidos con grupos fosfato (ADP y ATP)
los AMP cclico, donde se establece un segundo enlace ster con el grupo -OH
del C3 de la pentosa y que acta como mediador en muchos procesos
hormonales y controla la velocidad de muchas reacciones intracelulares
nucletidos que actan como coenzima, como el NAD, el FAD y la coenzima A.
C. ESTRUCTURA Y TIPOS DE CIDO NUCLEICOS: DNA Y RNA

cidos nucleicos
ADN: cido desoxirribonucleico. Est presente en:

o
Ncleo celular
Mitocondrias
Cloroplastos
ARN: cido ribonucleico (estructura ribosa). Est presente en:

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Mitocondrias
Citoplasmas
ADN
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ARN
Considerado generalmente, como el
Almacenamiento de la informacin,
intermediario entre la informacin
disponible en cualquier momento.
almacenada en la secuencia de
nucletidos del ADN y las protenas.
Transmisin de la informacin de
En comparacin con el ADN es muy
generacin en generacin.
Presenta una mayor estabilidad que el
ARN.
Forma cadenas dobles (bicatenario) que
adoptan una morfologa de hlice a similar
a la de las protenas.
El azcar que lo constituye es la pentosa
desoxirribosa que carece de un oxgeno en
el carbono 2, de ah el nombre del cido.
fcilmente degradado por enzimas lo que

le confiere poca estabilidad.
Se encuentra en la clula monocatenario,

es decir constituido por una sola cadena.
El azcar que lo constituye es la pentosa

ribosa que posee un OH en el carbono 2
Bases nitrogenadas
Bases Nitrogenadas
Purinas: Adenina, Guanina.
Purinas: Adenina, Guanina.
Pirimidinas: Timina, Citosina.
Pirimidinas: Uracilo, Citosina.
Funciones principales:
Digiere su replicacin
Porta informacin para sintetizar protenas (fenotipos

celulares)
ARN: trastornos de RNA a partir de DNA. Sntesis ribosmica de polipeptdicas.

Traduccin

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RNA: 13 de RNA y 1/3 de protena (ribosoma). papel estructural y funcional
RNA nh (nucleasas heterogneas): precursores de los espliceosoma (RNA m

formndose en el ncleo)
Ribonucleo protenas: procesamiento postanscripcional de otras ARNs
Portador de informacin: hereditaria en virus
NCLEO: molcula que se encuentra unida a una macromolcula que se llama

nuclesida, la cual est compuesta por:
Bases nitrogenadas (adenina y guanina)

o
Purina
Pirimida
Pentosas (azcares). 5 tomos de carbono

o
Ribosa (ARN)
Desoxirribosa (ADN)
Cuando estas bases se unen a las pentosas forman el nuclesido.

Adenina: tienen un grupo amino en el C6
Purina
Purina: tiene un H en el C6
BASES:

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Citosina: tienen un grupo amino en el C6
Uracilo: tienen un oxigeno en el C6. Nunca est presente en el ARN, es el

sustituto de la timina en el ADN
Timina: tiene un oxgeno en el C6 y un grupo metilo en el C5.
En el C2 es el lugar donde se enlazan las bases, por eso a la estructura ms comn se

le llama 2-Desoxirribosa (ADN).
Los cidos nucleicos estn formados por una cadena de polinucletidos, el grupo
fosfato es el encargado de establecer la unin entre el C3 de la pentosa con el C5 de la
pentosa adyacente, ese tipo de enlace se llama, enlace fosfodiester
El ADN est formado por polinucletidos que estn unidos por enlaces
fosfodiester
La ribosa posee un grupo hidroxilo, mientras que la desoxirribosa posee un tomo de

H en el C2. El la desoxirribosa la interferencia en el espacio es muy pequea por eso la
cadena es ms estable (ADN se altera fcilmente)

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A pH fisiolgico, la base nitrogenada y la pentosa no estn cargadas pero el grupo

fosfato si que lo est, est ionizado (cargado negativamente), toda la cadena de
polinucletidos tiene carga negativa.
El ADN tiene carga negativa. La carga la aportan los grupos fosfatos.
D. COMPOSICIN EN BASES DE LOS CIDOS NUCLEICOS

LEYES DE CHARGFF
La composicin en bases vara de una especie a otra
El ADN que procede de las clulas de

diferentes tejidos de una misma especie, si
que tienen las miasma bases
La composicin en bases de un organismo no

vara ni con la edad, estado nutricional, ni con
influencia ambientales
La cantidad de adenina en igual a la cantidad

de tinina, y la de guanina a la de citosina. el
porcentaje de base purnicas era el mismo
que las base pirimidimicas.

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E. ESTRUCTURA DEL ADN

En la parte exterior de la cadena, siempre quedan los grupos fosfatos hacia el interior,
seguidamente encontramos las pentosas, y en el centro de la cenada estn situadas
las bases nitrogenadas, las cuales estn apareadas entre s.
Adenina - Tinina
Citosina - Guanina
Esas bases centrales son cocleares (estn en el mismo plano), ese plano es
prcticamente perpendicular al eje imaginario central con una inclinacin de 6. Entre
los diferentes planos tambin hay enlaces entre s, esos enlaces que son de carcter
dbil, se conocen como enlaces de Van der waals.
Son los encargados de mantener la estabilidad de la estructura del ADN unto con los
puentes de hidrgeno.
Surco menor: 1,2 nm
Surco mayor: 2.2 nm
La distancia que hay entre dos pares de bases de la cadena es de 3,4 A. en una vuelta
completa de la hlice hay 10 pares de bases.

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Tiene una longitud de 34 A, el grosor de la hlice es de 2 nm, las cadenas son

antiparalelas, es decir, que va en sentido contrario, una cadena tiene 5, 3 y la cadena
adyacente tiene 3, 5.
Segn Watson Crack:
B-ADN: primera estructura resuelta en 1953.

ADN ms abundante en la mayora de las clulas
El paso de la estructura de de B-ADN a la de A-ADN es

debido a una adaptacin al descenso de la humedad

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relativa, disminuyendo en un 75%, el B-DNA se convierte en A-ADN

A-ADN, si hay un choque osmtico y la concentracin de sal cambiar el B-ADN
podra convertirse en Z-ADN
Diferencias entre el A-ADN y el Z-ADN
A-ADN
Hlice a la derecha
Hebra ms ancha y apactada que la B
11 pares por vuelta
Paso de roasca 28 A
Pares de bases inclinacin 20
Z-ADN
Hlice a la izquierda
12 pares por vuelta
Paso de rosca 45 A
Surco mayor inapreciable
Surco menor profundo
La unin de los grupos fosfatos crea una
lnea en zig-zag
Ms estabilidad que la B-ADN en
concentracin de sal elevada
El ADN puede ser:
Lineal: cromosoma de clulas eucariotas. estructura helicoidal (cuando se

enrolla)
Circular: cromosoma de bacterias, ADN de mitocondrias, plsmidos y centros

de virus.
o
Forma plectomrica. Superenrollamiento a modo de hlice
Forma solenoidal. Hebra de ADN dando vueltas en espiral
Bicatenario: la mayora de los ADNs estn formados por dos cadenas.
Monocatenario: una cadena, no poseen doble hlice, est presente en

algunos virus.

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Cuando la hebra de ADN se superenrolla permite que quepa en el interior del ncleo.
Dinmica del ADN. DESNATURALIZACIN
Parcial: ocurre de forma natural durante la autorreplicacin, slo se abre un

pequeo trozo de hebra
completa: las dos hebras se abren completamente, depende del nmero de

puentes de hidrgenos que se rompan, influencia del aumento de pH y de la
temperatura (desestabilizacin de los enlaces dbiles y de los de Van de

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waals), la adenina y la tinina son ms fcil de desestabilizar porque slo

poseen dos enlaces.
El fenmeno de desnaturalizacin es reversible, se conoce con el nombre de

renaturalizacin. Esto sucede cuando desciende la temperatura y el pH en principio
alcalino, recupera su neutralidad (la doble hlice se puede reconstruir)
Tamao del ADN
El tamao de la molcula depende de la fuente de ADN. Cuando el tamao de la
molcula es muy pequeo utilizaremos el n de pares de bases que posee, si por el
contrario es ms grande lo que usaremos sern las kilobases (1000 pares de bases)
Superenrollamiento
Fases que sufre la cadena:
1. Asociacin a una serie de protenas (hestonas). hay 5 tipos de hestonas
diferentes: H1, H2A, H2B, H3 Y H4
2. Unin de 8 hestonas formando un octmero gracias a la asociacin de 2
hestonas (unin de dos hestonas menos la H1), alrededor del octmero se
dispondr el ADN (200 pares de bases) formando el nucleosoma. El paso de
la doble hlice a un octmero supone una reduccin de la longitud de 6 veces.

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La hestona H1 estar presente en el espacio que hay entre dos nucleosomas, en

este espacio tendremos ADN espaciador, la hestona se dispondr al principio y al
final y actuar como eslabn.
3. Una vez formado el collar de nucleosomas, se genera una estructura de hlice

seleinoidal denominada fibra de cromatina. constituida por el 60% de
hestonas y el ADN de 35-40%. La reduccin de la longitud en esta ocasin
ser del 50%
4. En esta fase el ADN sufre un mayor nmero de enrollacin. llega al grado
mximo de empaquetacin. Supone una reduccin de 8000 veces. Las
protenas implicadas durante esta fase no son las hestonas. est fase se
desarrolla en la metafase (2 fase de la divisin celular), en el que se dispone
en el centro de los dos telmeros.

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F. ESTRUCTURA DEL ARN

Es una molcula ms pequea que la del ADN. Posee una nica cadena de cido
nucleico (monocatenario). El tRNA est compuesto por 70 pares de bases y el nhRNA
por 10000 pares de bases.
La cadena se doble formando una doble hlice, de esta manera, dos regiones de la
cadena
que
son
complementarias
se
pueden
encontrar
(regresiones
con
apareamientos intracentenarios: horquillas, bucles y salientes)
Horquillas:
Bucles: son regresiones del ARN que aparecen tras la unin de dos regiones
complementarias en una zona que no tiene complementariedad.
Saliente:
se
genera
cando
hay
una
nica
base
que
no
posee
complementariedad en una regin que si que la tiene.
Poseen un papel fisiolgico muy importante. Gracias a ello, el ARN puede controlar el
proceso de trascripcin para que se desarrolle adecuadamente. En la naturaleza de
esas estructuras est la funcin del tRNA y del nhRNA (no reconocimiento)

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La mayora de tRNA tiene una estructura a modo de L. La zona 3 es la que se unir

al aminocido, en el brazo opuesto de la L encontramos las 3 bases del anticodn
(secuencia de complementariedad). El tRNA reconoce al gen y se une al ADN. El
codon son las 3 bases consecutivas que codifican a un aminocido
G. FUNCIONES DE ADN Y DEL ARN

La funcin principal de ADN es la sntesis de las protenas. El ADN y el ARN guardan
informacin gentica
En las clulas eucariotas el material gentico es el ADN bicatenario. El primer paso
que realizan es la replicacin del ADN, generacin de una copia idntica de ADN de la
ya existente.

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El proceso que sufren se denomina trascripcin, es el paso del ADN al ARN. Ese
material gentico que est inscrito en pares de bases sintetiza protenas. Las enzimas
que intervienen en la sntesis del ADN son las ADN-polimerasas y siempre actan en
sentido 53. Cuando se sintetiza el ADN la cadena que acta como molde es la 35.
5
En las clulas procariotas el material gentico que encontramos es ADN y ARN. Si

tenemos ARN, cuando esas clulas lo repliquen darn lugar a otra cadena de ARN.
El paso de ADN a ARN se denomina trascripcin inversa, las enzimas que

intervienen en este proceso se denominan retrotranscriptasas o transcriptasas inversa
H. CIDOS NUCLEICOS EN LA CLNICA

DETECCIN DE CIDOS NUCLEICOS EN MUESTRA FISIOLGICA
Medida de abserbancia de luz ultravioleta (260 nm). Bases nitrogenadas. Si el valor
resultante es elevado, entonces se deduce que hay cidos nucleicos. Cuando la
cantidad de cido nucleico es pequea habr que aadir un reactivo o una sustancia,
que emita mucha seal, para poder observar la presencia de cidos nucleicos.
Los cidos nucleicos se pueden marcar con:

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Bromuro de etilo: se inserta en las bases del ADN
Istopos radiactivos: istopos para aumentar la seal. un istopo posee el

mismo n atmico y diferente n msico
PCR: REACCIN DE LA POLIMERASA EN CADENA
La enzima que acta es la taq polimerasa, el nombre deriva del organismo del que se
extrae (thermus aquticus). Es muy estable a altas temperaturas.
Existe un gen que si se encuentra mutado, genera cncer, se tomar una muestra del
gen aadindolo taq polimerasa, nucletidos y cebadores (pequeos trocitos de ADN
que se generan para que se pueda sintetizar el ADN)
Aplicaciones:
Diagnstico tuberculosis en un paciente porque es muy difcil el cultivo del

microorganismo
Deteccin de cncer asociado a mutaciones en los genes ras (controlan el

crecimiento celular)

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Medicina legal y forense: parentesco biolgico. Rechazo de rganos

transplantados. Amplificacin de genes que codifican los antgenos del
leucocito humano ( gen HLA)

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TEMA VII: LPIDOS, MEMBRANAS Y MECANISMOS DE

TRANSPORTE
A. INTRODUCCIN
Son macromolculas solubles en disolventes orgnicos tales como el cloroformo.
Funciones:
Reserva
energtica
(triacilglicridos
en
adipositos)
Componente de membrana (fosfolpidos)
Lubricantes y agentes protectores
Poseen gran capacidad como aislantes trmicos
Hormonales
Emulsionantes. Dan lugar a emulsiones en disoluciones acuosas, el lpido

aparece en gotas suspendidas
Reguladores del metabolismo celular y de funciones globulares especficas.
B. NATURALEZA DE LOS LPIDO

B.1. LPIDOS SIMPLES
Compuestos por:
cidos graos
Triglicridos
Derivados de importancia
reguladora:
o
Postglandinas
Tromboxanos

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Leucotrineos
CIDOS GRASOS
Son cidos corboxillicos: CH3 (CH2)n COOH. Si hay
(delta) indica que est
insaturado.
i,j
Cmn
donde se encuentran los dobles enlaces
n total de doble enlaces
tomos de carbono
Caractersticas:
Eterificados como componentes mayoritariamente de lpidos
Ms del 50% son insaturados
Si son polinsaturados no existirn los enlaces conjugados

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Enlaces conjugados: C = C C = C , alternancia de enlaces dobles con

sencillos
Los dobles enlaces tienen configuracin CIS

Nave = cis, silla = trans
CH2
CH2
C=C
Animales y plantas superiores C18 y C16. Palmtico, oleico, limoneico y

esterico.
Para que la cadena aumente, los tomos se asocian de dos en dos (n par de
carbonos)
El grado de saturacin hace que el punto de fusin sea mayor o menor

o
Insaturados: menor punto de fusin
El grado de instauracin desciende con el punto de fusin
La fluidez aumenta con el grado de instauracin
TRIGLICRICOS
Triglicridos: grasa neutras, trigliceroles
Tristeres: cidos grasos y glicerol
Triglicridos simples: trioleina, triestina

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Triglicridos compuestos: 1- estearolil - 2 - oleil - 3 palmitoilglierol
Caractersticas:
Constituye las grasas y aceites de animales y vegetales
Sintetizados y almacenados en adipositos
Hidrlisis por lipasa o lcalis (saponificacin)
GRASAS
Caractersticas:
Se acumulan en los adipocitos. Tejido adiposo: capa

subcutnea y cavidad abdominal
Aislante trmico en animales acuticos de sangre caliente
Almacena de energa (en forma de anhidra)
Proporcionan seis veces ms energa que el mismo peso del

glucgeno
Menor estado de oxidacin que los glcidos y protenas.

< estado de oxidacin > energa
Grasa en personas con nomopeso 21% en hombre y 26% en

mujeres (sobrevivir en ayudo de 2 a 3 meses)

Publicado: 2004
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DERIVADOS DE CIDOS GRASOS IMPORTANTES

POSTAGLANDINAS. Caractersticas:
Se sintetizan a partir de cidos grasos insaturados
Su sntesis es inhibida por antinflamatorios (esteroideos y no esteroideo
En vasos sanguneos dan lugar a prostacilio (PG), agregacin plaquetaria
En plaquetas dan lugar a los endopersidos (PGG y PGH)
Favorecen:
o
Contraccin del msculo (indiccin del parto)
Vasodilatacin (proceso de inflamacin)
inhiben la secrecin gstrica (tratamiento de lceras)
TROMBOXANO. Caractersticas:
Estimulan la agregacin plaquetaria y formacin de trombos
Su sntesis es inhibida por antinflamatarios (no esteroideos)
LEUCOTRIENOS: Caractersticas:

Publicado: 2004
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Sintetizados por basfilos, polimorfonucleores (PMN) y macrfagos
Se obtienen a partir del cido araquidnico
Funciones:
LBT4. quimiottico: favorece la infiltracin de glbulos blancos
durante la inflamacin
LTC, LTD y LTE:
o
-
Mediadores de hipersensibilidad inmediata
Efecto constrictor de msculo liso en pulmn, trquea e intestino
Aumento de la permeabilidad vascular
Elevada reaccin alrgica
B.2. LPIDOS COMPLEJOS

FOSFOLPIDOS
Caractersticas:
Lpidos con un grupo fosfato

Publicado: 2004
Molculas anfipticas
Existen dos clases en funcin del alcohol
Fosfoacilglicridos
Esfigomielinas
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Dentro del grupo de los fosfolpidos se encuentran los fosfoacilgliceroles y

esfingomielina, dependiendo del alcohol
ESFINGOMIELINAS: hay un alcohol que se denomina esfingosina, el cual se une a

un cido graso, esta estructura se conoce como ceramida.
A la ceramida se le puede unir un grupo fosfato y una molcula de colina, este proceso
dar lugar a la esfingomielina, es un lpido que constituye las vainas de la mielina de
las clulas del SN.
FOSFOACILGLICEROLES
Lecitinas. Caractersticas:
Abundan en la yema del huevo
Se usan para cosmtica y diettica
Dipalmitoilectina
o
Disminuye la tensin superficial de las molculas

de agua (cohesin molculas de agua)
Componente tensiactivo pulmonar.
Sndrome de distrs respiratorio en su ausencia
Lisolectrinas (sin AG, C2)

o
Agente hemoltico

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Es una variante que aparece cuando el veneno de la serpiente

interacciona con la lecitina, lo que hace perder un cido graso
Cefalinas. Caractersticas:
Masa enceflica, hgado y levaduras
Las de etarolamina abundan ms que las de serina
Cardiolipinas. Caractersticas:
Membrana mitocondrial de las clulas del msculo cardaco
Posee dos cidos fosfolticos unidos por glicerol
Fosfatidinositoles. Caractersticas:
Menos abundantes
Fuentes de inosofosfato (reguladores hormonales)
B.3. LPIDOS CONJUGADOS

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LIPOPROTENAS
Caractersticas:
Lpido unido a una protena mediante enlaces covalentes
Est unin del lpido y la protena tiene como funcin, el transporte de

sustancias no solubles. Muy importante para el transporte y metabolismo de los
lpidos
Pertenecen a la frmula alfa y beta globulinas
Se clasifican en funcin de la densidad

> densidad, < tamao, < contenido de lpidos
Apolipoporotenas: componente proteico de la lipoprotena. Hay 7: Apo A

(HDL) Apo B (LDL), Apo C, D, E, F y G
o
Las lipoprotenas de baja densidad (LDL) son las encargadas de

transportar nuevo colesterol desde el hgado a todas las clulas de
nuestro organismo.
La lipoprotena de alta densidad (HDL) tienen la misin contraria,

recoger los sobrantes no utilizados de colesterol y transportarlos de
nuevo al hgado para su almacenamiento o excrecin al exterior a
travs de la bilis.
LIPIDOS
Colesterol
LDL colesterol
HDL colesterol
Triglicridos
Valores tpicos
(mg/dL)
170 -210
60 - 140
35-85
40 - 150
Deseable
(mg/dL)
< 200
< 130
> 40
< 135
El VLDL y el QM se encargan de transportar los triglicridos en nuestro cuerpo

o
La lipoprotena de muy baja densidad (VLDL) est compuesta

principalmente de colesterol, con muy poca protena.
La VLDL es frecuentemente conocida como colesterol malo debido a

que deposita el colesterol en las paredes de las arterias.

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Los niveles altos de VLDL estn asociados a la aterosclerosis y a la

enfermedad coronaria.
Colesterol bueno:
o
Compuesto por HDL y LDL, ambos son steres del colesterol
El colesterol que se une a la partcula HDL es el colesterol bueno,

porque se encarga de transportar el exceso de colesterol malo de
nuevo al hgado para ser destruido, protegiendo por tanto las paredes
de las arterias
En grandes concentraciones es perjudicial (colesterol malo)

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Se desarrollarn patologas de hipercolesterolemia y se puede

sufrir arterosclerosis, sta aparece cuando se forman ateromas
que son deposiciones de LDL en nuestras arterias
Arteriosclerosis: concepto genrico de dao en la arteria
NORMAL LESIN INICIAL
PLACA AVANZADA PLIEGUE CORONARIO
LIPOPOLISACRIDOS
Caractersticas:
Unin de lpidos a glcidos
Estos lpidos conjugados son menos

abundantes que las lipoprotenas
Semejantes a los ganglisidos, desde le punto

de vista estructural
En membranas celulares
Transduccin de seales y reconocimiento celular
B.4. LPIDOS ISOPRENOIDES

TERPENOS
Compuestos que aparecen cuando diferentes grupos de isoprenos se asocian entre s.
Los podemos encontrar como aromas, cadenas lineales que poseen un n de tomos
de carbono mltiple de 5.

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En funcin de los tomos de carbono se pueden clasificar en:
Monoterpeno: 10 tomos de carbono (geraniol geranio, limolenio limonero)
Diterpeno: 20 tomos de carbono (fitol, estructura de la clorofila)
Triterpeno: 30 tomos de carbono (escoaleno, unidad importante para la

sntesis del colesterol)
Decolioles. Caractersticas:
Terpeno que no se forma de acuerdo con las caractersticas anteriores.
El n de tomos de carbono no es mltiplo de 5
Estn compuestos por 16-20 unidades de isopreno
Presentes en la membrana de Golgi y en el retculo endoplasmtico.
ESTEROIDES. Caractersticas:
Estructura. Anillo de ciclipentanopenhidrofenantreno
C13 grupo metilo (C18), C10 grupo metilo (C19)
Tiene 19 tomos de carbono
En la posicin C17 se pude asociar una cadena lateral

de diferente naturaleza (C20)
Estructura tpica del colesterol

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Tipos
Esteroles
o
Compuesto ms importante desde el punto de vista fisiolgico
Patologas:
-
Hipercolesterolemia: concentracin elevada de LDL (colesterol

malo) en sangre
Arterosclerosis:
depsitos de LDL que se
acumulan en las arterias
(atorema)
Vitamina D
o
Se encuentra en diferentes
estados
Forma activa D3 colecalciferol

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Caticofenoles
o
Reguladores del metabolismo
Sntesis corteza suprarrenal, exceptuando a la progesterona
Cortisol y corticosterona
Hormonas sexuales
o
Reguladoras
Divisin en dos grupos

-
Andrgenos: hormonas masculinas (testosterona)
Estrgenos: hormonas femeninas (17 b estradiol)
RETINOLES Y CAROTENO
No pueden ser sintetizados por el organismo, los tenemos que adquirir con la
dieta
Tiene un anillo no aromtico, asociado con la cadena lateral, posee dobles

enlaces conjugados (estructura general)
Cuando ingerimos alimentos, lo que estamos ingiriendo es el caroteno,

posteriormente el metabolismo lo oxida dando lugar a:
o
Retinoles
Retinales
xido retinoico
-
Precursores de la vitamina A

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Son antioxidantes
Regulan y controlan el crecimiento y

diferenciacin celular, estn
presentes en el tejido epitelial
TOCOFENOLES
Dan lugar a la sntesis de la vitamina E
POLIPRENILQUINONA
Son precursores de la vitamina K
Coenzima Q: participa en el proceso de transporte de electrones (mitocondria)
Plastoquinona: igual que la coenzima Q pero en la clorofila
C. MEMBRANAS BIOLGICAS
Plasmtica: membrana que confiere identidad ala clula. Interviene en la separacin
del contenido extracelular del intracelular.
Intracelular: dentro de una clula encontramos una serie de orgnulos que aparecen
gracias a la existencia de unas membranas que crean unos compartimentos dentro de
la clula, esos compartimentos tienen funciones diferentes.
Funciones:

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Membrana de una clula plasmtica capaz de determinar que sustancias

entran y cuales no y cuales salen y cuales no (control transporte de
sustancias), gracias a una molcula que acta como transportador especfico.
Poseen una serie de enzimas que desempean funciones celulares

importantes
Permitir el reconocimiento entre clulas propias y extraas, antgeno de

histocompatibilidad (elementos de reconocimiento celular)
No son fronteras pasivas, son fronteras activas
COMPOSICIN QUMICA DE LA MEMBRANA

La composicin qumica favorece la formacin de su estructura (mosaico fluido),
formado por diversos elementos, no es una estructura fija, ni rgida.
LPIDOS. Caractersticas:
Constituyen el 40-80% del peso seco de la membrana
Son macromolculas las ms abundantes
El rango es tan amplio porque todas las membranas no estn implicadas en la

misma actividad, esa variacin en la composicin de la capa lipdica es la que
va a determina la funcin
Fosfolpido:
o
Composicin:
-
Cabeza: formada por un grupo polar, grupo fosfato, molcula de

glicerol
Cola: formada por un cido graso (diferente naturaleza).

Dependiendo de su composicin habr una estructura ms o
menos fluida
> instauracin > fluidez, > saturacin < fluidez
Gracias a ellos aparece la bicapa lipdica

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Confieren especificidad funcional a la clula
En temperaturas bajas los lpidos pasas a ser slidos porque hay un

mayor n de enlaces
COLESTROL. Caractersticas:
Es un lpido isoprenoide
No es capaz de formar la capa lipdica
Su integracin en la estructura de la bicapa tiene cierto carcter antiptico

(polar y apolar) gracias a la presencia de un grupo OH que actuara como
cabeza polar (posicin 3-b)
Es muy abundante en la mielina (vaina de la neurona)

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Funciones:
o
Regulan y mantiene la fluidez de la membrana, hacen que la fluidez sea

constante
Cuando se encuentra con dos cadenas insaturadas, impide que formen

enlaces entre s, dejando mayor fluidez. si stos se asociaran la
estructura se volvera ms rgida
> n de enlaces < fluidez, < n de enlaces > fluidez
Saturado
Insaturado
Enlaces dbiles con fuerzas de Van der Waals (colesterol unin fosfolpido).
Cuando se une a un cido graso hace anclaje y la estructura se vuelve ms
rgida porque se hacen enlaces entre el colesterol y el cido graso.

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No existen mecanismos genticos. La posicin no est predeterminada, tan

solo lo est la proporcin y la naturaleza. La dieta a largo plazo controla la
posicin de los fosfolpidos
PROTENAS. Caractersticas:
50-70 %, intervalo de variacin muy grande, especializacin funcin membrana
Mielina 19% del peso seco
Intrnsecas
o
Integradas en la bicapa lipdica
Intervienen en la formacin de la bicapa
Transmembranas: protenas que atraviesan la bicapa
Extrnsecas
Exteriores a la bicapa pero ligadas a algn componente
o
de la bicapa
o
Tambin se pueden denominar perifricas
ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA
Caractersticas:
Es un mosaico fluido
Fluido porque los componentes no estn fijos, su estructura no es esttica
Unidas mediante enlaces muy fuertes a los lpidos
Movilidad lateral (fluidez)

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Flip-flop: consiste en un salto de lmina de los lpidos, ese movimiento es

termodinmicamente imposible debido a la gran cantidad de energa que se
requiere
Ensamblaje de lpidos y protenas (mosaico), es espontneo.
D. TRANSPORTE A TRAVS DE LA MEMBRANA

Es un trasiego de solutos, gases (CO2 y O2) y agua a travs de esa capa lipdica
DIFUSIN SIMPLE
El transporte ms sencillo es la difusin simple, en la cual la sustancia viajar

del lugar donde est ms concentrada hacia donde est menos concentrada.
Son molculas pequeas de carcter lipdico
Tambin se transportan gases y agua
No es una reaccin qumica
Es un paso fsico a travs de la bicapa lipdica
Es un mecanismo de transporte activo.
Est a favor del gradiente de concentracin

> diferencia de concentracin > velocidad de transporte
La velocidad del transporte es directamente proporcional al ardiente de

concentracin

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SISTEMA
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DE
TRANSPORTE
TRANSPORTADOR O PORTADOR.
El resto de solutos requieren unos sistemas especficos de transporte
Determinan como deben atravesar la bicapa
Es un fenmeno de competitividad y saturacin
TRANSPORTE MEDIADO PASIVO. Caractersticas:
La variacin de energa libre que se produce es <

0
No requiere energa para el transporte
Es un proceso espontneo
Intercambio de Na y de glucosa
El Na acta como un motor de transporte.

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La finalidad del transportador es la captacin de

glucosa de sangre para generar energa
Bomba: en un primer momento el transportador queda abierto al exterior, aqu la

concentracin de Na es elevada. El proceso comienza con la captacin de un catin
de Na, el cual se unir por un lada al Na y por otro a la glucosa, tras es proceso de
unin, el transportador quedar abierto hacia el interior celular liberando el Na, ste
volver al espacio extracelular porque ser expulsado por la bomba sodiopotsica. La
glucosa quedar en el interior de la clula, quedando libre el transportador que volver
a su posicin inicial (hacia el espacio extracelular).
TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO. Caractersticas:
La variacin de energa liberada a > 0
Para el transporte se requiere energa
Hace posible el trasiego de molculas en contra

de gradiente
Transporte primario: la energa procede del ATP.

Bomba sodiopotsica: en un primer momento ese transportador esta abierto hacia el
exterior de la clula, a continuacin capta 3Na, produciendo una transformacin del
ATP en ADP, quedando abierto hacia el interior de la clula con el fosfato unido, est
es capaz de captar 2K del exterior que albergan en esa cavidad, liberando el K en el
contenido citoplasmtico: mediante el consumo de ATP eliminamos 3Na y captamos
2K. El potasio en el interior celular posee una concentracin de 140 mmol, mientras en
el exterior celular de 5 mmol.

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Transporte secundario: la energa produce de la diferencia que existe en el

gradiente de iones que hay a ambos lados de la membrana (protones)
TRANSPORTADORES. Caractersticas:
Se pueden clasificar en funcin de:
a) Carcter elctrico transportado que regulan
Transporte electroneutro: no existe la separacin

de cargas a lo largo de la membrana
Transporte
electrognico:
si
que
existe
separacin de cargas (bomba sodiopotsica)

b) N de sustratos que transportan y direccin
Sistema uniporte: slo es capaz de transportar un soluto
Sistema biporte cototransporte: capaz de transportar dos solutos a la vez.

Dependiendo de la direccin de los sustratos.
o Simporte: cuando los dos sustratos van en la misma direccin,
tambin se le puede denominar transporte paralelo
o Antiporte: cuando los dos sustratos van en sentido contrario,
tambin
se
sodiopotsica)
le
llama
transporte
antiparalelo
(bomba

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Ifonos. Caractersticas:
Son molcula que impiden la existencia de gradientes de concentracin o

inicos a ambos lados de la membrana
La mayora son antibiticos
Se pueden clasificar en:

o Transportadores mviles (Valinomicina)
-
Valina + cido
Estructura apolar, exterior polar
Permiten el paso de K a travs de la membrana, anulando de

esta manera el gradiente.
La concentracin entre el interior y exterior celular es igual
Es especfico porque slo acta con el K
Ifonos estrictos (Gamidicina)
o
-
A travs de los poros pasan el K y el Na
Concentracin de Na y K dentro y fuera de la clula igual
No es especfico porque puede actuar tanto con el Na

como con el K

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TEMA VIII: HORMONAS, MECANISMOS DE INTERNALIZACIN

DE SEALES
A. GENERALIDADES
Mecanismos de comunicacin intracelular.
Una hormona transmite informacin y acta como reguladora.
Hay dos sistemas que posibilitan esta comunicacin:
Neurolgicos: estmulos elctricos.
Endocrinos: estmulos qumicos.
Si una neurona se comunica con ambos sistemas entonces estamos hablando

de neuroendocrina.
DEFINICIN DE HORMONA: Una hormona es una sustancia qumica que se produce

en unas clulas determinadas y que ejercer su accin en otro u otros tejidos ms o
menos distantes, a los que llega a travs del sistema circulatorio sanguneo.
Provoca un estmulo para excitar la clula y as transmitir una informacin.
Mensajero qumico sintetizado por el sistema endocrino.

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B. CLASIFICACIN DE HORMONAS
Clasificacin en funcin de la distancia a la que actan:
Hormona autocrina: la hormona acta

sobre la clula que la sintetiza.
Hormona paracrina: la hormona ejerce su

efecto sobre todas las clulas que le
rodean, es decir, que rodean a la clula que
la sintetiz.
Hormona endocrina: la hormona acta

sobre las clulas muy distintas de aquella original que la sintetiz.
Clasificacin en funcin de la naturaleza qumica:
Hormona esteroides
o
Derivan del colesterol.
Regulan el metabolismo.
Regulan los balances de sales y agua.
Regulan los procesos inflamatorios y la funcin

sexual.

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Hormonas derivadas de aminocidos

o
Destacan la epinefrina y norepinefrina que:

- Regulan la contraccin y relajacin del msculo liso.
- Regulan la presin sangunea.
- Regulan el ritmo cardaco.
- Regulan los procesos de liplisis y glucogenolisis.
- Las hormonas tiroideas que regulan el metabolismo.
Hormonas peptdicas
o
Son un grupo grande.
Regulan procesos en todos los tejidos corporales, incluyendo la

eliminacin de otras hormonas.

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MECANISMOS DE UNIN DE LA HORMONA A LA

CLULA
Una clula en su membrana posee un receptor proteico al que se une la

hormona, si dicha unin se realiza se potencia la sntesis de un componente
qumico, en concreto el segundo mensajero.
RECEPTOR PROTEICO + HORMONA = SEGUNDO MENSAJERO

Este segundo mensajero puede actuar a tres niveles:
Regula directamente los procesos de traduccin y trascripcin del DNA.
Es capaz de modificar las protenas sintetizadas.
Catabolismo o destruccin.
El segundo mensajero es capaz de degradar directamente los productos de las

diversas reacciones qumicas de las clulas. Tambin puede ocurrir que la hormona
atraviese la membrana por sistemas de transporte activo y unirse a un receptor del
interior de la clula, por tanto:
Regulara los procesos de traduccin y trascripcin del DNA.
C. SISTEMA DE LA ADENILATOCICLASA Y PROTENQUINASA

En la membrana celular estn presentes:

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Receptores de hormonas.
Familia de protenas G, el cual es un grupo proteico formado por tres

unidades: G, G, G GAMMA.
Adenilato ciclasa.
La hormona, el glucagn, llega a la membrana donde se encuentra su receptor al que

se une, mientras que no se produzca dicha unin la protena G tiene GDP unido (este
GDP se halla en el interior de la clula como resultado de distintas reacciones
qumicas).
Cuando la hormona se encaja al receptor, la protena G y G se separan de la G, la

cual intercambia el GDP por GTP lo que hace o provoca la activacin de la Adenilatociclasa. Al activarse activa una reaccin catalizadora que hidroliza el ATP para
convertirlo en cAMP cclico o 3-5cAMP que no es otro que el segundo mensajero.
Cuando ya se ha formado el cAMP cclico, posteriormente se activa la protenquinasa
A la cual tiene dos subunidades reguladoras y otras dos subunidades catalticasa.

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AMP cclico + 2 subunidades reguladoras

Activacin del protenquinasa A
Cataliza reacciones.
Fosforila otras enzimas.
Inactiva las enzimas ya que les aade un
grupo fosfato.
Reactivacin de las enzimas gracias la
protena fosfatasa que les quita el fosfato.
En presencia de:
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Cafena y tecfilina son enzimas que potencian la existencia del cAMP cclico lo que
provoca la aceleracin del metabolismo de la clula. Produce un estado de ansiedad.
D. SISTEMA DE LA FOSFOLIPASA, FOSFATOS DE INOSITOL Y Ca

Fosfolipasa inositol Ca. Est presente:
Una membrana
Un receptor, al cual se une la hormona del torrente sanguneo
Protena G, es un heterotrmero compuesto por tres subunidades. Esa protena

cuando la hormona no est unida al receptor, tendr unida el GDP, cuando
llegue al receptor, est se activar y el GDP se intercambiar por GTP
Una enzima (fosfolipasa), sta degrada los fosfolpidos (rompe su cadena).

acta sobre un tipo concreto de fosfolpidos que suponen entre el 2-8% de los
fosfolpidos de membrana (fosfoinositos 4,5-difosfato), el cual acta
directamente sobre este fosfato y lo hidroliza, dando lugar a dos compuestos:
o DGA (diacil glicerol):
-
Queda siempre en la membrana plasmtica
Es necesario para la sntesis de:
Leucotrieno
Tromboxanos
Prostaglandinas

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o IP3 inistol 1,4,5-trifosfata. Caractersticas:

-
Acta
directamente
sobre
el
transporte del calcio que hay en el retculo endoplasmtico.

-
Cuando hay grandes cantidades

de IP3 1,4,5-trifosfato, se activan los transportadores de calcio,
liberndolo al citoplasma, aumentado la concentracin de este.
El calcio acta como segundo

mensajero, el calcio activara otra serie de enzimas gracias a una
proteiquinasa denominada protena Ca M (dependiente del Ca)
Mientras que el IP3 est en el

citoplasma, actuar mediante su degradacin por las fosfatasas,
perdiendo un grupo fosfato, quedando:
IP2
+ IP fosfatasa (inactivacin)
Elimina de forma secuencial unidades de fosfato, quedando

disponibles para la sntesis del fosfato original (fosfoinositos 4,5difosfato)
E. RECEPTOPATIAS

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Para que una hormona acte tiene que haber un receptor para que la reconozca, si
sta se altera el reconocimiento del receptor tambin se ver alterado.
DISPLASIAS Y TUMORES MALIGNOS
Son unas mutaciones activadoras de receptores para factores de crecimiento
Displasia: desarrollo anmalo de un rgano concreto
Tumores malignos: conjunto de clulas que se estn
reproduciendo anormalmente
Se desarrolla una mutacin que activa los receptores del
crecimiento, si stos se desarrollan desmesuradamente
traern consigo graves problemas. Los receptores para
los factores de crecimiento se activan en gran cantidad.
SNDROME DE WAARDENBURG
Consiste en una serie de mutaciones con inhibicin de las funciones de receptores
para factores de supervivencia.
Factores de supervivencia:
Sntesis de clulas sanguneas: pueden producir anemia, y en casos muy

graves sordera
Sntesis de clula germinales: clulas de la reproduccin (vulo y

espermatozoide), pueden producir esterilidad y en casos muy graves sordera
Fabricacin de melanocitos: su fabricacin es inhibidora (albinos)

APARICIN DE PIGMENTO TPICO DE PELIRROJOS
No es una patologa
Es un cambio fenotpico que se debe a

la sntesis de los receptores con alguna leve
modificacin

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Variantes allicas de los receptores de hormonas estimulantes

de los melanocitos (HSH)
Pelirrojos: alteracin receptor, son activos pero no actan a la

velocidad que deberan actuar, apareciendo pigmentos de color rojo

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INTRODUCCIN
La bicapa lipdica de la membrana acta como una barrera que separa dos medios
acuosos, el medio donde vive la clula y el medio interno celular.
Las clulas requieren nutrientes del exterior y deben eliminar sustancias de desecho
procedentes del metabolismo y mantener su medio interno estable. La membrana
presenta una permeabilidad selectiva, ya que permite el paso de pequeas
molculas, siempre que sean lipfilas, pero regula el paso de molculas no lipfilas.
Uno de los tres principales procesos celulares que consumen energa, es el transporte
activo, que se define como el movimiento de molculas polares o iones a travs de
una membrana, en contra de un gradiente de concentracin y en donde el sistema
aumenta su energa.
Las membranas biolgicas tienen la particularidad qumica de tener un ncleo no polar
hidrocarbonato, que no permite el paso de molculas polares. La clula por una parte
protege as los metabolitos y molculas polares que contiene en su interior, pero a la
vez requiere de un proceso que le permita conseguir del exterior metabolitos y
nutrientes polares, en ocasiones en concentraciones muy bajas y que tambin le
permita excretar al exterior molculas e iones polares.

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Para este fin, ha perfeccionado un sistema de transporte especfico que puede

efectuar el movimiento incluso en contra de gradientes de concentracin muy
elevados.
Adems ayudan a mantener el estado estacionario metablico, mantener constantes
las concentraciones de electrolitos inorgnicos (K+ y Ca2+), a mantener las relaciones
osmticas de la clula y su medio, transmisin de informacin por el sistema nervioso,
la conversin de energa del transporte electrnico en energa qumica del ATP
durante la fosforilacin oxidativa y fotosinttica, etc.
Hasta hace pocos aos se dispona de muy poca informacin fisicoqumica y de las
bases moleculares del transporte activo. En la actualidad, nuestro conocimiento del
transporte a travs de membranas constituye un gran campo de investigacin
bioqumica que esta en rpido crecimiento.
Los mecanismos de transporte pueden verse en el siguiente esquema:

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A. TRANSPORTE DE MOLCULAS DE BAJA MASA MOLECULAR:

EL TRANSPORTE PASIVO. Es un proceso de difusin de sustancias a travs
de la membrana. Se produce siempre a favor del gradiente, es decir, de donde
hay msconcentracin hacia el medio donde hay menos.
Este transporte puede darse por:
DIFUSIN SIMPLE. Es el paso de pequeas molculas a favor del gradiente; puede
realizarse a travs de la bicapa lipdica o a travs de canales proteicos.
a) Difusin simple a travs de la bicapa: mecanismo de transporte pasivo, sin
consumo de energa celular. A favor del gradiente de concentracin. Involucra
a molculas e iones.
Las sustancias liposolubles pueden atravesar fcilmente las membranas hasta que
el soluto se equilibre a ambos lados de la bicapa. Las molculas hidrofbicas,
molculas polares de pequeo tamao pero no cargadas se difunden ms
rpidamente

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As, entran molculas lipdicas como las hormonas esteroideas, anestsicos como
el ter y frmacos liposolubles.
Las molculas no polares, oxigeno, dixido de carbono, atraviesan directamente la
bicapa por su liposolubilidad. Las molculas polares atraviesan canales formados
por las protenas.
Algunas protenas transmembrana presentan una estructura tridimensional en la
cual los radicales polares de ciertos aminocidos se disponen formando un canal
hidroflico que puede ser atravesado por agua (osmosis) y por iones hidratados
como el sodio, potasio.
Algunos canales se mantienen permanentemente abiertos, otros solo lo hacen
cuando llega una molcula mensajera que se une a una zona receptora especifica
e induce a una variacin de la configuracin que abre el canal, o bien cuando
ocurren cambios en la polaridad de la membrana. El transporte de agua se
denomina osmosis y el soluto dilisis.
smosis: se define como el flujo de agua a travs de membranas

semipermeables desde un compartimiento de baja concentracin de
solutos hacia uno de concentracin mayor. La osmosis se produce
porque la presencia de solutos reduce el potencial qumico del agua
que tiende a fluir desde las zonas donde su potencial qumico es mayor
hacia uno menor.
b) Difusin facilitada: Permite el transporte de pequeas molculas polares,

como los aminocidos, monosacridos, etc., que al no poder, que al no poder
atravesar la bicapa lipdica, requieren que protenas trasmembranosas faciliten
su paso.

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Estas protenas reciben el nombre de protenas transportadoras o permeasas

que, al unirse a la molcula a transportar sufren un cambio en su estructura que
arrastra a dicha molcula hacia el interior de la clula.
Facilitada: mecanismo pasivo a favor del gradiente de concentracin que facilita el
transporte de determinadas sustancias que en general son insolubles en lpidos,
monosacridos, cidos grasos, aminocidos. Requiere transportadores especiales
Esta difusin es mediada por un transportador. Depende de protenas integrales

de la membrana, cada protena transportadora es especfica de una sola molcula
o de un grupo de molculas de estructura relacionada.
La protena transportadora expone los sitios de reconocimiento a una de las caras
de la membrana, cuando la molcula por transportar se une a ella cambia la
conformacin y expone los sitios hacia el lado opuesto donde se libera la molcula.
c) Difusin simple a travs de canales. Se realiza mediante las denominadas
protenas de canal. As entran iones como el Na+, K+, Ca2+, Cl-.
Las protenas de canal son protenas con un orificio o canal interno, cuya apertura
est regulada, por ejemplo por ligando, como ocurre con neurotransmisores u
hormonas, que se unen a una determinada regin, el receptor de la protena de
canal, que sufre una transformacin estructural que induce la apertura del canal.

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EL TRANSPORTE ACTIVO. En este proceso tambin actan protenas

de membrana, pero stas requieren energa, en forma de ATP, para transportar las
molculas al otro lado de la membrana.
Se produce cuando el transporte se realiza en contra del gradiente electroqumico.
Son ejemplos de transporte activo la bomba de Na/K, y la bomba de Ca.
Es un mecanismo para expulsar iones de sodio de la membrana celular y al mismo
tiempo introducir iones potasio a la clula. Esta bomba se encuentra en todas la
clulas del cuerpo y se encarga de mantener las diferencias de concentracin sodio
potasio a travs de la membrana y establecer un potencial elctrico negativo en el
interior de las clulas.
La protena transportadora es un complejo de dos protenas globulares separadas una
con mayor peso molecular y otra ms pequea.
La de mayor tamao presenta tres caractersticas especficas para la funcin de
bomba:
Cuenta con tres sitios receptores para unir iones sodio en su porcin situada en
el interior de la clula.
Tiene dos sitios receptores para iones potasio en su lado exterior

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LA BOMBA DE NA+/K+ Requiere una protena transmembranosa que bombea Na+

hacia el exterior de la membrana y K+ hacia el interior.
Esta protena acta contra el gradiente gracias a su actividad como ATP-asa, ya
que rompe el ATP para obtener la energa necesaria para el transporte.
La porcin interna de esta protena adyacente o cercana a los sitios de unin para
sodio, muestra actividad de ATPasa. La bomba ATPasaNa-K, la protena
transportadora es una ATPasa que intercambia tres iones de sodio intercelulares
por 2 iones de potasio extracelulares mientras hidroliza ATP para obtener energa.
Por este mecanismo, se bombea 3 Na+ hacia el exterior y 2 K+ hacia el interior, con la
hidrlisis acoplada de ATP. El transporte activo de Na+ y K+ tiene una gran
importancia fisiolgica.
BOMBA DE CALCIO En condiciones normales la concentracin de calcio en el citosol
es baja esto se logra mediante dos bombas de calcio, una en la membrana celular,
que expulsa calcio hacia el exterior de la clula, la otra introduce iones calcio a uno o
mas orgnulos vesiculares internos de la clula.

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La protena acarreadora atraviesa la membrana de lado a lado y acta como ATPasa

con capacidad para desdoblar ATP igual que ATPasa de sodio. Esta protena tiene un
sitio de unin para calcio en lugar de potasio
De hecho todas las clulas animales gastan ms del 30% del ATP que producen (y las
clulas nerviosas ms del 70%) para bombear estos iones.
Los gradientes inicos y los potenciales a travs de membrana suministran la energa

para que se realice el transporte, cuando se debe eliminar o incorporar una molcula
muy grande o incluso un microorganismo entero, la membrana misma se compromete
en el pasaje de la partcula organizando una vacuola donde esta queda contenida y es
transportada.
B. TRANSPORTE DE MOLCULAS DE ELEVADA MASA MOLECULAR:

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Para el transporte de este tipo de molculas existen tres mecanismos principales:

endocitosis, exocitosis y transcitosis. En cualquiera de ellos es fundamental el
papel que desempean las llamadas vesculas revestidas. Estas vesculas se
encuentran rodeadas de filamentos proteicos de clatrina.
ENDOCITOSIS: Es el proceso por el que la clula capta partculas del

medio externo mediante una invaginacin de la membrana en la que se
engloba la partcula a ingerir. Se produce la estrangulacin de la invaginacin
originndose una vescula que encierra el material ingerido.
Segn la naturaleza de las partculas englobadas, se distinguen diversos tipos:
FAGOCITOSIS. Se forman grandes vesculas revestidas o fagosomas que
ingieren microorganismos y restos celulares.

Cuando se trata de la incorporacin de partculas grandes, partculas slidas, consta
de dos pasos:
1.
La membrana debe reconocer a la partcula a fagocitar y unirse a

ella, esta unin determina el siguiente paso
2.
Consiste en una expansin de la membrana alrededor de la

partcula proceso por el cual participan microfilamentos y se gasta energa.

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3.
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Finalmente, la partcula queda englobada dentro de una vacuola y

puede ser digerida intracelularmente.
PINOCITOSIS. Implica la ingestin de lquidos y partculas en
disolucin por pequeas vesculas revestidas de clatrina.

Cuando se trata de la incorporacin de lquidos como el fluido extracelular. Es una
captacin inespecfica del lquido extracelular que baa la clula. La membrana
plasmtica rodea a una porcin de este fluido y se invagina constituyendo una
pequea vacuola.
ENDOCITOSIS MEDIADA POR UN RECEPTOR. Es un mecanismo por el que
slo entra la sustancia para la cual existe el correspondiente receptor en la

membrana.

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La endocitosis mediada por receptor es muy discriminatoria y requiere el

reconocimiento especfico de un determinado tipo de molculas. Para ello la
membrana celular cuenta con protenas receptoras capaces de identificarlas aun
cuando se hallen en muy baja proporcin y en medio de muchas otras molculas.
Una vez formados los complejos molcula-receptor, estos se invaginan en ciertas
zonas de la superficie celular, constituidas por ligeras depresiones recubiertas por una
gruesa capa de protenas asociadas a la cara citoplasmtica de la membrana.
Al invaginarse esta zona queda formada una vescula revestida que inmediatamente
pierde su cubierta y se fusiona con otras similares. En el interior de esta vescula, los
complejos molcula receptor se disocian y las molculas transportadoras quedan
libres.
Los receptores vacos se reagrupan en un sector de la vescula, que se separa en
forma de una pequea vacuola, con la cual retornan a la membrana plasmtica para
volver a usarse. Las molculas integradas mediante esta endocitosis y que han
quedado dentro de la vescula pueden tener varios destinos por Ej.:
Atravesar la membrana de la vescula y quedar disponible para su uso en el

citoplasma, en el caso de iones y molculas pequeas.
Ser sometidos a una digestin intracelular, en cuyo caso la vescula se

fusiona con un lisosoma.

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Caractersticas:
Las partculas se fijan a receptores ubicados en fosas revestidas
Por debajo de esta fosa se encuentra un enrejado de clatrina
La fosa se invagina, la clatrina se libera
La porcin invaginada se libera formando una vescula pinoctica.
Receptores: Macromolculas complejas con propiedades fisicoqumicas mediables.

Son glucoproteinas que actan como receptoras para hormonas y al unirse a ellas
activan una cascada de enzimas intracelulares.
El ejemplo muestra a una hormona unida a un receptor estimulador e inicia una
cadena de secuencias para activar la adenilato ciclasa y a la sntesis de cAMP. Si se
uniera a un receptor inhibidor, bloqueara la sntesis de cAMP por la adenilato ciclasa.
La hormona abandona el torrente circulatorio hacia la clula blanco La hormona se
une al receptor estimulador que se halla en la membrana de la clula. El receptor con
una conformacin alterada interacciona con la protena G1, teniendo lugar un proceso
de intercambio GTP---GDP.
El complejo activo G1-GTP interacciona con la adelinato ciclasa, una protena situada
en la cara interna de la membrana plasmtica. La AC as activada convierte el ATP en
cAMP. La biosntesis del cAMP constituye el resultado de la transmisin de la seal
desde la hormona extracelular hasta el interior de la clula.
EXOCITOSIS. Es el mecanismo por el cual las macromolculas contenidas

en vesculas citoplasmticas son transportadas desde el interior celular hasta la
membrana plasmtica, para ser vertidas al medio extracelular.
Esto requiere que la membrana de la vescula y la membrana plasmtica se fusionen
para que pueda ser vertido el contenido de la vescula al medio. Mediante este
mecanismo, las clulas son capaces de eliminar sustancias sintetizadas por la clula,
o bien sustancias de desecho.

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Las clulas pueden liberar molculas mediante este proceso, la liberacin de

neurotransmisores se produce por esto. Tambin la exocitosis es responsable de la
liberacin de protenas de secrecin, por ejemplo la secrecin de proenzimas
pancreticas por clulas acinares del pncreas.
La protena que va a ser secretada se almacena en vesculas secretoras en el
citoplasma. l estimulo secretor hace que dichas vesculas se fusionen con la
membrana plasmtica, liberando su contenido por exocitosis
En toda clula existe un equilibrio entre la exocitosis y la endocitosis, para mantener la
membrana plasmtica y que quede asegurado el mantenimiento del volumen celular.
TRANSCITOSIS. Es el conjunto de fenmenos que permiten a una

sustancia atravesar todo el citoplasma celular desde un polo al otro de la
clula. Implica el doble proceso endocitosis-exocitosis. Es propio de clulas
endoteliales que constituyen los capilares sanguneos, transportndose as las
sustancias desde el medio sanguneo hasta los tejidos que rodean los
capilares.

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BIBLIOGRAFA
Internet
o
www.uam.es/angeluis.villalon/guiones/transporte.html - 29k
www.aldeaeducativa.com/aldea/Tareas2.asp?which=226
ciencia-cl.iespana.es/ciencia-cl/trans2
www.lafacu.com/apuntes/quimica/ bioenerg/bioqui12/default
www.biologia.edu.ar/celulamit/transpor.htm
BIOQUMICA. (3 Ed.). C.K. Mathews, K.E. van Holde, K.G. Arhen. Prentice
Hall, Pearson Educacion, Madrid. (2002)
Apuntes de COU

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Mecanismos moleculares.

Agua, sales minerales y oligoelementos

TEMA I: AGUA, SALES MINERALES Y OLIGOELEMENTOS

Electrones, protones y neutrones

Un complejo supramolecular resultara ser la membrana plasmtica, la cual est

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

Nuestro organismo est compuesto por una serie de elementos

Primarios: son los ms abundantes y constituyen el 99,3% del total de

Secundarios: son menos abundantes, constituyen el 0,7%. Fe, Mg, S,

Oligoelementos o elementos traza: se encuentran en el organismo en

La variacin de la composicin de los primarios sera un factor que contribuira a la

Bocio: dficit de yodo. Hoy en da se utiliza la sal yodada para suministrar al

Anemia o crecimiento alterado: dficit de cobre o cobalto

Debilidad stma. seo (caries): dficit de fluor.

Inorgnicas: H2O, gases (CO2, O2), sales inorgnicas (sales de fosfato y

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

llamamos efecto tampn., iones inorgnicos como el catin de calcio o de

Orgnicas. Hay macromolculas y molculas simples

La ms destacada es el agua que constituye un 65-70% del peso corporal total, la

B. ESTRCUTURA DEL AGUA

Es una biomolcula inorgnica, la ms importante de nuestro organismo

En el seno del agua se desarrollan la mayor parte de las reacciones de nuestro

Divisin del agua en nuestro organismo

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

ESTRUCTURA MOLECULAR DEL AGUA

Las molculas de agua no ests separadas se asocian por puentes de hidrgeno. Se

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

C. PROPIEDADES FISCO-QUMICAS DEL AGUA

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

3. Elevado calor especfico (termorregulacin)

4. Elevado calor de vaporizacin (termorregulacin)

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

posteriormente dotar a las molculas de agua de la suficiente energa cintica para

5. Elevada conductividad calorfica (termorregulacin)

7. Capacidad de hidratacin o solvatacin de iones

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Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

8. Disolvente de molculas antipticas

10. Elevada tensin superficial

Sales biliares actan como sustancias tensiactivas favoreciendo la

Lecitina Son sustancias d4e naturaleza fosfolipdica (alvolos).

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

12. Electrolito dbil (anftero, anfolito)

EL AGUA EN PROCESOS BIOLGICOS

Componente estructural de macromolculas

Sustrato o producto de reacciones enzimticas (oxidasa)

Cosustrato de reacciones catalizadas por hidrolasas

D. CONCEPTO DE CIDOS Y DE BASES

H+ + AKa = K (H2O) = (H+) (A)

cido fuerte (mucha tendencia a ceder protones)

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

Keq = (H+) (OH -)

Si conocemos el pH de una disolucin, podemos calcular el (cido) o (base)

pH = pk + log (HA) / (A-)

- log (H+) = log K - log (HA) / (A-)

Tampn fosfato: tampn intracelular y lquidos tubulares del rin

Tampn carbonato: exterior de la clula, lquido plasmtico e intersticial.

Hay una variacin entre el pH de la sangre arterial y el de la sangre venosa:

7,35 debido a la acumulacin de CO2

ALTERACIONES PATOLGICAS DEL PH DEL ORGANISMO

Actuacin de las disoluciones con capacidad tamponadora

Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos

Regulacin de la ventilacin pulmonar