Enzimas Sricas.

Introduccin
En la prctica clnica el estudio de las enzimas sricas es muy importante para el
diagnstico, control y comprensin de una gran variedad de patologas. Por ejemplo, la
deteccin de altos niveles de amilasa srica contribuye al diagnstico de pancreatitis o
parotiditis.
Las enzimas presentes en el plasma pueden tener o no funcin en ese medio. En este
sentido, se las clasifica como funcionales o no funcionales.
Algunas enzimas tienen amplia distribucin tisular, tanto que otras son especficas de un
determinado tejido. Esta mayor o menor especificidad es importante para el diagnstico.
Una vez en el plasma cada enzima sufre un proceso de depuracin que le es
caracterstico y por lo tanto resulta de gran utilidad conocer cul es su vida media.

Clasificacin
Las enzimas que se encuentran en el plasma pueden dividirse para su estudio en dos
grupos: enzimas funcionales y enzimas no funcionales.
Las enzimas funcionales tienen una funcin definida y especfica en este medio, por lo
que el plasma constituye su sitio normal de accin, y su concentracin plasmtica es
equivalente o mayor que la del tejido donde se producen. A este grupo pertenecen la
seudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, as como las enzimas que
intervienen en la coagulacin. La determinacin de la actividad de estas enzimas tiene
inters clnico en le evaluacin tanto de la funcin propia de la enzima en el estudio
como de la funcin del tejido que la sintetiza.
Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una funcin conocida en este medio,
ya sea porque no dispone de la cantidad necesaria de sustratos, cofactores o activadores
a nivel plasmtico porque su concentracin plasmtica es considerablemente menor que
los niveles titulares. Sin embargo, normalmente existen niveles circulantes detectables
de la mayora de las enzimas no funcionales debido a la renovacin celular natural o
pequeos traumatismos espontneos. Su presencia en plasma en niveles ms altos de lo
normal sugiere un aumento en la velocidad de destruccin celular y tisular. La
determinacin de estos niveles de enzimas plasmticas puede proveer informacin
valiosa para diagnstico y pronstico. Sin embargo, niveles elevados de enzimas en
plasma no slo pueden ser interpretados como evidencia de necrosis celular ya que
tambin la realizacin de ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de enzimas
musculares.
Estas enzimas pueden dividirse en dos grupos: enzimas de secrecin y enzimas del
metabolismo intermedio. Las enzimas de secreciones se producen en glndulas
excrinas, como pncreas y prstata, as como en tejidos como mucosa gstrica y hueso.
En adenocarcinoma y osteosarcoma se observa un aumento importante de la actividad
plasmtica de las fosfatasas cida y alcalina.
Otro grupo de enzimas no funcionales son las enzimas que participan en el metabolismo
intermedio. La concentracin tisular de estas enzimas es miles de veces ms alta que en
el plasma. El dao puede conducir a un aumento en la permeabilidad de la membrana
plasmtica con su consecuente liberacin a la circulacin general. Algunas de las
enzimas que corresponden a este grupo son: aspartato amino transferasa (AST) o
glutmico-oxalactico transaminasa (GOT), alanina amino transferasa (ALT) o
glutmico pirvico transaminasa (GPT), lactato deshidrogenada (LDH), creatn quinasa
(CK), amilasa, -glutamiltranspeptidasa (-GT), 5nucleotidasa y aldolasa (ALS).

Enzimas sricas de uso clnico ms frecuente

ENZIMA ORGANO O ENFERMEDAD DE
INTERES
Fosfatasa cida Carcinoma de prstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades hepticas y seas
Amilasa Enfermedades pancreticas
transaminasa glutmico-pirvico
(GPT o ALAT)
Enfermedades hepticas
transaminasa glutmico-oxalactico
(GOT o ASAT)
Hepatopatas y cardiopatas
lactato deshidrogenada (LDH) Hgado, corazn y eritrocito
creatn quinasa (CK) Corazn, musculo y cerebro
5nucleotidasa y aldolasa (ALS) hepatopatas
-glutamiltranspeptidasa (-GT), hepatopatas
Aldolasa Musculo, corazn
Arginasa hepatopatas
Elastasa Enfermedades del colgeno
Seudocolinesterasa Hgado (intoxicaciones)
Plasmina cuagulopatas
Lipasa pncreas


Otras
Glucosa -6- fosfato deshidrogenada
Glutamato deshidrogenada (GLDH)
Hidroxibutiratodeshidrogeneasa (HBDH)


Lactato deshidrogeneasa (LDH)
Los niveles sricos aumentados de LDH se observan en muchas circunstancias como ser
anemias megaloblsticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc.
El gran nmero de situaciones que aumenta la actividad de LDH hace relativa su
utilidad diagnstica. Sin embargo, es muy til en el seguimiento de la quimioterapia del
cncer puesto que la respuesta en la teraputica se acompaa por una disminucin del
nivel srico de esta enzima.
La determinacin de la actividad de LDH es til en el diagnstico del infarto de
miocardio y pulmonar. Son muy caractersticos los niveles de LDH elevados en los
casos de infarto de miocardio y se observan valores altos ya a las pocas horas del
comienzo del aparente infarto.
Por si sola, la determinacin de LDH no es determinante de lesin de ningn rgano en
particular. Hay que tener en cuenta que es necesario evitar la hemlisis de la muestra de
sangre, para una correcta determinacin.

Transaminasas
La GOT est elevada en suero en pacientes con enfermedades hepatobiliares,
cardiovasculares y miopatas. La GPT est elevada en el suero de enfermos hepticos.

Fosfatasas
Fosfatasa alcalina: se encuentra aumentada en las enfermedades hepticas. Los nios
en crecimiento y las mujeres embarazadas en el tercer trimestre presentan valores
fisiolgicamente elevados de fosfatasa alcalina en suero.
La determinacin de la fosfatasa alcalina es suero es til para reconocer las
enfermedades seas, sobre todo la ostetis deformante, hipoparatiroidismo y neoplasias
seas. La elevacin de la fosfatasa alcalina srica en algunas enfermedades hepticas
puede ser distinguida mediante otras pruebas de laboratorio y por sus rasgos clnicos.

Fosfatasa cida: se observan valores elevados en pacientes con carcinoma prosttico.


Distribucin tisular de las enzimas.

Las isoenzimas son protenas que difieren en la secuencia de aminocidos pero que
catalizan la misma reaccin, estando presentes en la misma especie. Estas enzimas
poseen diferentes propiedades fsicas y qumicas determinadas genticamente (punto
isoelctrico, especificidad de sustrato y cofactor, etc), suelen mostrar diferentes
parmetros cinticos (i.e. diferentes valores de K
M
), o propiedades de regulacin
diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para
satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.


Por ejemplo, la creatina quinasa (CK) presente en el cerebro difiere
fisicoqumicamente de sus isoenzimas especficas de msculo cardaco y esqueltico.
Asimismo, las isoemzimas pueden tener distinta localizacin subcelular como por
ejemplo la glutmico oxalactica transaminasa (GOT) presente en mitocondria difiere
de la citoslica. En cambio las diferentes isoenzimas de la lctico deshidrogenada
(LDH) estn presentes en compartimientos citoslicos.
En trminos muy generales, las diferencias en el contenido enzimtico son puramente
cuantitativas, es decir, las mismas enzimas estn presentes en su mayora en diversos
tejidos, pero sus actividades relativas muestran grandes diferencias de rgano a rgano.

As, el mapa enzimtico es la descripcin de un rgano en trminos de su contenido
enzimtico.

El mapa enzimtico tisular est constituido, por la cantidad de cada una de las distintas enzimas
que contienen todas las clulas de un determinado rgano.
Tanto en condiciones normales como patolgicas, esto se ve reflejado en un mapa enzimtico
srico. Esto es la presencia en el suero de las enzimas presentes en un rgano. Esto es de vital
importancia en la clnica, ya que facilita su determinacin por su fcil accesibilidad.
La medida de los diversos mapas enzimticos sricos, por su parte, constituye el intento de
lograr la especificidad bioqumica de los diferentes rganos. Cuanto mayor sea la cantidad de
enzimas que se determinen ms completo ser el mapa y mejor podr determinarse el cuadro
patolgico.
Aunque desde el punto de vista biolgico son muchas las enzimas objeto de atencin, el inters
clnico se centra en el estudio de aquellas cuyas variaciones son patognomnicas, es decir,
indicadoras de enfermedad o, por lo menos, de determinadas alteraciones funcionales.
Es adecuado determinar ms de una enzima en el suero, por el hecho de no existir enzimas
que sean simultneamente rganoespecficas y lo suficientemente sensibles.

Determinacin de niveles sricos de enzimas.
La pequea cantidad de enzima (que es una protena) presente en las clulas complica la
medicin de dicha cantidad de enzima presente en un extracto tisular o fluido biolgico.
Afortunadamente la actividad cataltica de una enzima provee un elemento sensible y
especfico para su propia determinacin. La capacidad de transformar especficamente
un gran nmero de molculas de sustrato en producto, en un perodo corto de tiempo,
permite amplificar en forma muy eficiente su presencia.
El nivel srico de una enzima dada se cuantifica determinando la actividad de esa
enzima presente en una muestra de suero y no as su concentracin, debido a que:
1) por lo general estn presentes en cantidades muy pequeas en los lquidos biolgicos.
2) no se encuentran en estado puro, sino que se encuentran dentro de una mezcla
compleja, que entre muchas otras molculas, contiene un gran nmero de otras
protenas.
La actividad se expresa generalmente en UI/l (UI=unidad internacional).
Para que una prueba enzimtica sea vlida, debe disearse un protocolo donde la
concentracin de enzima sea el nico factor limitante, es decir que el resultado refleje la
cantidad de enzima y no se vea afectado por otras sustancias o circunstancias. Debe
tenerse en cuenta la posible interferencia por muestras obtenidas con anticoagulantes
(resultados falsamente elevados o disminuidos) por hemlisis de la muestra (se eleva
falsamente la LDH por ejemplo), por opalescencia o caracterstica lechosa del suero
(produce lecturas variables de absorcin de luz).
Para la determinacin de la actividad enzimtica, en algunos casos se utiliza la
informacin ya conocida de la reaccin catalizada por la enzima, su requerimientos de
cofactores y algunas propiedades de alguno de los sustratos o productos de la reaccin,
generalmente absorbancia de la luz visible o UV por ser una determinacin sencilla,
fcil y poco costosa.

Ejemplos:

La LDH cataliza la reduccin de piruvato a lactato y la simultanea oxidacin de NADH
a NAD+
LDH
Piruvato + NADH + H
+
Lactato + NAD
+


El NADH absorbe en el rango de la luz
ultravioleta (340 nm), propiedad
utilizada para la determinacin
enzimtica. La mezcla de reaccin
aporta piruvato y NADH, como
sustratos, en un medio de pH adecuado
(buffer). La reaccin se inicia por el
agregado de muestra en estudio que
contiene la LDH a dosar. Utilizando un
espectrofotmetro se mide la
disminucin de absorbancia a 340 nm,
indicador del consumo de NADH. La
velocidad de desaparicin del sustrato
es proporcional a la cantidad de
enzima LDH presente en la muestra.

Si los sustratos o productos carecen de una propiedad espectral de fcil medicin, se
utiliza el acople de la reaccin que cataliza la enzima de inters a una segunda reaccin
cuyos sustratos o productos pueden determinarse por espectrofotometra.

Ejemplo:
Las transaminasas son enzimas que participan activamente en el metabolismo de
aminocidos. Catalizan la transferencia el grupo amino de un aminocido a un cetocido
con la consiguiente transformacin del aminocido original en cetocido y del cetocido
inicial en aminocido. Existe una gran variedad de transaminasas de las cuales dos son
usadas frecuentemente como indicadores de dao heptico o cardaco: la glutmico
pirvico transaminasa (GPT) tambin llamada alanina amintransferasas (ALT o ALAT)
y la glutmico oxalactico transaminasa (GOT) tambin llamada asprtico
aminotransferasas (AST o ASAT).

GPT
Alanina + -cetoglutarato piruvato + glutamato

GOT
Aspartato + -cetoglutarato oxalacetato + glutamato

En estos casos ni los sustratos ni los productos absorben luz en el rango UV o visible,
por lo cual la determinacin de las transaminasas se realiza travs de una reaccin
acoplada que utiliza como sustrato un producto de la reaccin anterior.

GPT
(fosfato de piridoxal)
Alanina + -cetoglutarato Piruvato + glutamato


LDH
Piruvato + NADH + H
+
Lactato + NAD
+


La mezcla de reaccin aporta alanina, -cetoglutarato NADH, LDH y fosfato de
piridoxal (cofactor de la enzima GPT) en concentraciones no limitantes de un buffer de
pH adecuado (7,3). La reaccin se inicia por el agregado de la muestra en estudio. La
velocidad de la reaccin catalizada por la LDH estara determinada por la produccin de
piruvato proveniente de la reaccin catalizada por la GPT. Por lo tanto la velocidad de
desaparicin de NADH, determinada midiendo absorcin de luz 430 nm, ser
proporcional a la actividad de GPT presente en la muestra.

En la determinacin de GOT se acopla a la reaccin catalizada por la malato
deshidrogenasa (MDH), con un principio idntico al descrito.
GOT
(fosfato de piridoxal)
Aspartato + -cetoglutarato Oxalacetato + glutamato

MDH
Oxalacetato + NADH + H
+
Malato + NAD
+



En otros casos la determinacin no se realiza utilizando sustratos fisiolgicos, sino
compuestos similares sobre los cuales acta igualmente la enzima.
Ejemplo:
La determinacin de la fosfatasa alcalina (FAL) utiliza un sustrato del cual la enzima
remueve el grupo fosfato liberando 4-nitrofenol, compuesto de color amarillo que
absorbe luz en el rango visible.

Fosfatasa alcalina
(dietanolamina)
Fosfato de p-nitrofenilo p-nitrofenol + Fosfato

Caractersticas clnicas
Se ha observado:
a- en procesos inflamatorios aparecen en plasma en primer trmino enzimas de
bajo e intermedio peso molecular (por ej: en las hepatitis, encima de entre
40.000 a 140.000 Da).
b- En nivel de enzimas en el suero que se observa en una lesin es generalmente
proporcional a la magnitud de membrana celular afectada.
c- En los daos celulares mnimos, primero pasan a la sangre las enzimas
citoplasmticas y en caso de dao extenso o ms intenso, lo hacen las enzimas
localizadas en las membranas de las organelas (por ej: la glutmico
deshidrogenasa (GLDH) mitocondrial).
d- Hay factores que alteran la permeabilidad selectiva de la membrana celular y
que provocan una salida al espacio extracelular de enzimas intracelulares. Los
ms conocidos son:
Baja concentracin de oxgeno (hipoxia)
Baja de concentracin en el medio
Alta concentracin en el medio
Agentes qumicos (iodoacetato, cianuro, tetracloruro de carbono)
Agentes fsicos (pH, temperatura osmolaridad)
Algunos virus.

Para los fines diagnostico, una elevacin de las enzimas celulares en el plasma es
equiparable a una lesin celular. Es importante tener en cuenta que las enzimas cuyos
niveles aumentan en suero raramente derivan de una necrosis celular sino que lo hacen
por un grado sucesivo de liberacin debido a que la biosntesis enzimtica se conserva
mientras la clula vive. En los casos extremos de necrosis, despus de un breve lapso,
las actividades en el suero disminuyen por falta de nuevos aportes debido a una
biosntesis proteica considerablemente disminuida o nula.


Depuracin de enzimas plasmticas no funcionales.

















Una vez en el plasma, la actividad de las diversas enzimas decrece con una velocidad
caracterstica cada una de ellas (tiempo de vida media).
Comparadas con otras protenas del suero, las enzimas sricas poseen un tiempo de vida
media muy corto. Esto significa, por una parte, que sus actividades en el suero son
representativas del curso temporal de la lesin que les dio origen, y por otra, que en las
lesiones agudas, como por ejemplo el infarto de miocardio, las determinaciones
enzimticas deben ser efectuadas segn el tiempo transcurrido luego de la lesin:
Vas de eliminacin de enzimas sricas:
a- Eliminacin renal: se cumple para aquellas de bajo peso molecular. Ej: amilasa y
algunas fosfatasas
b- Inactivacin srica: existen inactivadores o inhibidores para varias enzimas: Ej:
tripsina, quimiotripsina.
c- Para algunas enzimas existe recaptacin por parte de los tejidos convalecientes,
al restablecerse anatmica y fisiolgicamente. Esta pequesima parte de las
enzimas previamente liberadas sera utilizada, no para su funcin primitiva, sino
como integrante de un pool (reservorio) de aminocidos.

Localizacin del lugar de la lesin utilizando las determinaciones enzimticas.
Existen tres mtodos:
1- Medida de enzimas especficas de rgano: se designa como especficas de rgano
a las enzimas que se presentan con actividad relativamente alta en un determinado
rgano o tejido. Por lo tanto, sus niveles sricos aumentados indican con seguridad
una lesin en este rgano. Por ejemplo la CK es prcticamente especfica de msculo,
la sorbitol deshidrogenasa (SDH), y la glutamato dehidrogenasa (GLDH) son
ampliamente especfica de hgado, en tanto que la lipasa lo es de pncreas. El valor
informtico de la determinacin de las enzimas especficas de rgano puede
aumentarse considerablemente por la determinacin simultnea de la actividad de
otras enzimas. Al presentarse sntomas poco claros, sobre todo en casos de urgencia
(ej: infarto de miocardio, abdomen agudo) tales mapas enzimtico sirven para un
rpido diagnstico diferencial.
2- Determinacin de isoenzimas: la determinacin de la actividad de varias
isoenzimas son metodolgicamente ms costosas que las medidas de la actividad total
Enzima Vida media promedio
transaminasa glutmico-pirvico
(GPT o ALAT)
4710 horas
transaminasa glutmico-oxalactico t
(GOT o ASAT)
175 horas
Glutamato deshidrogenasa (GLDH) 181 horas
lactato deshidrogenada (LDH) 11360 horas
creatn quinasa (CK) 15 horas aproximadamente
Fosfatasa alcalina 3-7 dias
-glutamiltranspeptidasa (-GT), 3-4 das
Colinesterasa (CHE) 10 das aproximadamente
Amilasa 3-6 horas
Lipasa 3-6 horas
de una enzima. Slo se emplea a algunos casos particulares. Por ejemplo bajo la
sospecha de carcinoma prosttico, resulta de inters la determinacin de la actividad
de la isoenzima de la fosfatasa cida que es inhibible por tartrato, ya que esta
isoenzima es especfica de la prstata. La determinacin de la actividad de las
isoenzimas de LDH es de gran valor diagnstico.

ISOENZIMA SUBUNIDADES

Tejidos en donde se
encuentra la
isoenzima
mayoritariamente


Niveles
normales
de cada
isoenzima
en el
adulto*
LDH-1 HHHH Miocardio, eritrocito 17-27%
LDH-2 HHHM Miocardio, eritrocito 27-37%
LDH-3 HHMM Clulas linfoide,
cerebro , rin
18-25%
LDH-4 HMMM Hgado, msculo
esqueltico
3-8%
LDH-5 MMMM Hgado, msculo
esqueltico
5%
(*En estos valores puede haber ciertas diferencias por la tcnica o por criterios de normalidad propios de
laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace
referencia.)



Las cinco isoenzimas de la LDH tienen el mismo peso molecular y difieren en la carga
que contienen. Esta diferencia es el principio de la determinacin diferencial, que se
realiza por separacin electrofortica. La fraccin con mayor movilidad hacia el nodo
(polo negativo) es la isoenzima de tipo LDH-1 y la de menor movilidad es la LDH-5.
Como la vida media de las LDH-1 (HHHH) (especfica de corazn) es diez veces
mayor que la de la LDH-5 (MMMM), especfica de msculo esqueltico, despus de
un infarto de miocardio se puede comprobar la preponderancia de la isoenzima cardio-
especfica an cuando la actividad de LDH total retorne a los valores normales.






Existen tres isoenzimas de CK cuya distribucin se muestra en la siguiente tabla




% de cada isoenzima en
ISOENZIMA Musculo
esqueltico
Miocardio cerebro
CK3-MM 95 80-85 1-2
CK2-MB 2-3 15-20 1
CK1-BB 1-2 1-2 90


El hallazgo de un nivel elevado de CK total puede deberse al aumento de cualquiera de
las fracciones indicadas. Es importante remarcar que traumatismos, ejercicios
musculares intensos o inyecciones intramusculares pueden producir el aumento de CK
total. En este caso se trata de un aumento a expensas de la fraccin MM. La
determinacin de la isoenzima cardiaca CK (CK-MB) presente en el suero permite
diferencias entre un infarto de de miocardio y lesiones de la musculatura esqueltica. La
determinacin de la isoenzima se realiza por inmunoinhibicin: se preincuba la muestra
con anticuerpos especficos que reconocen a la subunidad B. La unin del anticuerpo a
la sub-unidad B inhibe la actividad de esta isoenzima. Luego se realiza la determinacin
de la actividad remanente.

3- Mapas enzimticos: La utilidad de determinar un mapa enzimtico reside no tanto
en conocer el valor absoluto de la actividad de enzimas investigadas sino en considerar
sus valores en trminos relativos. As, un cociente GPT/GOT mayor que uno es
altamente indicativo de una lesin heptica; en el caso inverso (cociente menor que uno)
es ms probable un infarto de miocardio. Es importante remarcar que las conclusiones
obtenidas a partir de la medicin de un mapa enzimtico deben corroborarse con los
sntomas clnicos del paciente.



Cuestionario de enzimas sricas.

1 - Qu entiende por enzimas sricas? Cul es su origen? Por qu se encuentran en
circulacin?
2- Cmo influye el peso molecular y la localizacin intracelular de una enzima que se
encuentra aumentada en plasma?
3 Cules son las enzimas de origen heptico qu aumentaran en el plasma en:
a- proceso inflamatorio agudo?
b- dao celular grave?
c necrosis celular?
4. - Qu importancia tiene la interpretacin de sus variaciones la vida media de una
enzima srica?
5 - Qu es una enzima rgano especfica y para que sirve su determinacin en suero?
Qu es un mapa enzimtico?
6.- Una determinacin aislada de enzima srica tiene valor diagnstico?
7. - Cules son las transaminasas ms comunes dosadas? Por qu? Qu reaccin
catalizan?
8 - Qu reaccin catalizan la lctico deshidrogenasa (LDH)? Cuntas isoenzimas
conoce? En qu se diferencia una de la otra y en qu rgano predominan?

CASOS CLNICOS

CASO 1:
Una mujer de 22 aos de edad fue ingresad en el hospital por presentar nauseas,
vmitos, fiebre y dolor abdominal. Expres que se encontraba bien hasta 3 das antes de
su hospitalizacin cuando se presentaron los sntomas en forma repentina. La paciente
confes que ingera habitualmente grandes cantidades de alcohol y que durante las dos
semanas precedentes haba bebido ms de lo usual. Adems, inform que su novio
haba sido hospitalizado recientemente por hepatitis. Se sospech hepatitis aguda
infecciosa. Sin embargo, el examen fsico de la paciente no puso de manifiesto ictericia
y la muestra de orina era de color normal. Las pruebas de laboratorio revelaron los
siguientes datos.

Bilirrubina plasmtica tota: 0,8 mg/dl (valores normales hasta 1 mg/dl)
ASAT: 35 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
ALAT: 30 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
LDH: 110 UI/ml (valor normal hasta 120 UI/ml)
Amilasa srica 900 UI/ml (valor normal hasta 200 UI/ml)
Lipasa srica: 400 UI/ml (valor normal hasta 200 UI/ml)

a - Por qu los valores obtenidos para las actividades enzimticas sricas no apoyan el
diagnstico inicial de hepatitis infecciosa aguda?
b.- Por qu la elevacin de la amilasa srica sugiere un diagnstico alternativo de
pancreatitis aguda?
c - Cul es el mecanismo que explica la elevacin de los niveles enzimticos en una
enfermedad como la hepatitis?
d. . de qu forma el dato correspondiente a la concentracin inicial normal de
bilirrubina plasmtica ayuda en este caso a establecer el diagnstico?




CASO 2:
Un varn de mediana edad, obeso, fue conducido a un servicio de urgencia por un
agente de polica, que refiri que el paciente se haba envuelto en un accidente de
trnsito.
Pareca haber sufrido un desvanecimiento y haba causado un choque de automviles.
El paciento explic que justamente antes de producirse el choque respiraba
entrecortadamente y se encontraba mareado. La exploracin del individuo hizo
sospechar de un accidente vascular cerebral o un infarto de miocardio. El paciente fue
ingresado para su observacin y se extrajo una muestra de sangre para la determinacin
de CPK (creatina fosfoquinasa)
a- En qu tejidos puede encontrarse CK y a partir de cuales se libera con facilidad
a la circulacin sangunea?
b- Debe esperarse un aumento de actividad srica plasmtica de CK tras un
accidente vascular cerebral?
c- Un aumento de la actividad CK, Podra ayudar a distinguir entre una lesin de
origen cerebral y una de origen cardaco?