LOS CATALIZADORES

ORGANICOS O ENZIMAS.
M.Sc. Ing. German Erico Matos.
gematos1974@gmail.com
POTOSI – BOLIVIA.
Íntroduccion-.

• Las enzimas son como se puede decir, el primer acto de la actividad

vital. Todos los procesos químicos en el cuerpo (organismos) están
dirigidos por estas sustancias, ellas son las protagonistas de todas las
transformaciones químicas. Ellas son las sustancias que juegan un rol
importante, son las que condicionan por si mismas los procesos
gracias a los cuales se revela la vida, las enzimas o fermentos, son en
todo sentido de la palabra las activadoras de la vida. Ellas
representan el punto básico, el centro del conocimiento físico-
químico de la vida” ( I.P.Pablov )
INTRODUCCION.

• Las interrelaciones moleculares originan los procesos vitales.

• La complejidad de estas interrelaciones moleculares es enorme, y precisa de unos
sistemas de control y regulación que permitan el correcto funcionamiento del organismo.
• El control de estas reacciones químicas, también denominadas metabólicas, que
tienen lugar entre los componentes moleculares de un ser vivo requiere la presencia de
unos catalizadores, sin los cuáles no serían posibles. Estos catalizadores son las enzimas.
• La primera pregunta que debemos absolver, se refiere a que cada reacción química tendrá
que ser posible desde el punto de vista de la termodinámica, o sea, que la reacción puede
ocurrir solo en tanto y cuanto los productos finales por su contenido energético
aproximadamente sean iguales o menores que de las sustancias iniciales, en este último
caso, la posición del equilibrio de las reacciones se desplaza en sentido de la formación de
productos.
INTRODUCCION.

• La energía necesaria para el despegue de la reacción química sin la cual la reacción no empieza, no
obstante su posibilidad termodinámica, recibe el nombre de energía de activación. La activación
de las moléculas puede alcanzarse gracias al aumento de la energía cinética, o sea a través del
aumento de la velocidad de su movimiento, debido al incremento de la temperatura por el
aumento de su energía interna, luego, gracias a la absorción de la energía lumínia (como en el
caso de las reacciones fotoquímicas) y finalmente debido a la energía de las moléculas activadas
(exitadas) o átomos que transfieren parte de la energía cuando chocan unos con otros.
•  Si en el sistema una gran parte de las moléculas que reaccionan, no reciben una suficiente
cantidad de energía de activación necesaria para la aplicación de la barrera energética de la
reacción, entonces la velocidad será insignificante. Al contrario si disminuye el nivel de la barrera
energética de la reacción, entonces, aumenta el número de las moléculas que reaccionan, por
cuanto, para su exitación se requiere de menos energía. En este caso la velocidad de reacción
química será mayor. La esencia de la catálisis, consiste precisamente en que los catalizadores
disminuyen la barrera energética de la reacción , o sea, disminuyen el nivel de energía de
activación de la reacción.
INTRODUCCION.

• Los siguientes ejemplos nos ilustrarán mejor sobre la capacidad de los

catalizadores de aumentar la velocidad de las reacciones y por tanto disminuir la
energía de activación. Así, durante la hidrólisis de la sacarosa se forma la glucosa y
fructuosa ( C12H22O11 + H2O  2C6H12O6 ) . Esta reacción, sin intervención del
catalizador requiere una energía de activación igual a 32 Kcals/mole, o sea, 134.4
Kilojulios/mole.
•  Si la reacción se cataliza con iones de hidrógeno la energía de activación
disminuye a 25.0 Kcals/mole, o sea, 10.5 Kilojulios/mole, y si la reacción es
catalizada por el fermento B-fructofuranoccidasa (sacarosa invertaza) la energía
de activación, representa tan solo 9.4 Kcals/mole , o sea, 39.48 Kilojulios/mol.
• Por tanto la función básica de las enzimas es reducir la energía de activación de
la reacción catalítica.
¿Qué SON LAS ENZIMAS?.

• Las enzimas son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones

químicas, siempre que sea termodinámicamente posible.
• Todas las enzimas son proteínas, sin embargo, pueden estar formadas únicamente
por cadenas polipeptídicas o contener, además, otro grupo no proteico. En este
último caso, la parte proteica recibe el nombre de apoenzima, mientras que la parte
no proteica se denomina grupo prostético o cofactor.
• La estructura de una enzima es similar a la de una proteína y se describe en cuatro
niveles diferentes: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
• Todas enzimas se dividen en dos grandes tipos : LOS MONOCOMPONENTES y los
DICOMPONENTES. Los MONOCOMPONENETES, son las enzimas que están
constituidas solamente por proteinas y que se caracterizan por sus propiedades
catalíticas, en tanto que los DICOMPONENTES, son enzimas constituidas por
proteínas-Apoenzima y por otra parte no proteínica y que recibe el nombre de
coenzima o grupo prostético
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS.

• Las enzimas poseen las mismas propiedades que las proteínas: se desnaturalizan al ser
sometidas a cambios de pH, a variaciones de temperatura y a elevadas concentraciones
salinas y presentan un alto grado de especificidad, tanto en la selección de los sustratos
como en la reacción que catalizan sobre ellos.
• Las enzimas tienen la propiedad de formar soluciones coloidales, que es muy importante
para todos los organismos. Gracias a esta propiedad se evita la difusión de las enzimas de las
células vegetales, por tanto, las reacciones bioquímicas que son catalizadas por las enzimas
están localizados estrictamente en algunos tejidos, células e incluso en algunos organulos
celulares. La mayoría de las enzimas son solubles en agua, sin embargo esto no significa que
los enzimas se encuentran en forma soluble en las células vegetales. Gran parte de las
enzimas están firmemente unidas a estructuras celulares como los núcleos, plastidios,
mitocondrias, microsomas. En disolventes aceitosos las enzimas no se disuelven.
• Las enzimas no aparecen en los productos de la reacción catalítica.
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS-GRADOS DE
ESPECIFICIDAD.
• Una alta especificidad de las enzimas representa una de las particularidades más importantes de la
materia viva. Además que es una característica propia de los enzimas a diferencia de lo que ocurre
en los catalizadores inorgánicos.
• Por el grado de especificidad, algunas enzimas considerablemente se diferencian unos con otros. Se
pueden distinguir los siguientes tipos de especificidad de los enzimas:
•  1. Especificidad absoluta.
•  Si la enzima sólo cataliza la transformación de un solo substrato, se habla de que la enzima presenta
una especificidad absoluta.
• 
• 2. Especificidad grupal. Una menor especificidad presentan las enzimas que actúan sobre una serie
de substratos, pero que requieren determinadas exigencias en relación al tipo de grupos atómicos,
los que tendrán que estar en las moléculas del substrato. Así por ejemplo la pepsina hidroliza sólo el
enlace péptido, formado por aminoácidos aromáticos, que están dispuestos en una forma
determinada en relación al enlace péptido
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS-GRADOS DE
ESPECIFICIDAD
• 3. Especificidad en relación a determinados tipos de reacciones.
• Una menor especificidad se observa en los enzimas que catalizan determinados tipos de reacciones
independientemente de los grupos que estén presentes, en las cercanía del enlace con la molécula del
substrato, sobre el cual acciona el enzima (fermento). Por ejemplo, los fermentos que se denominan
lipazas, que catalizan la hidrolisis de diferentes esteres complejos, incluyendo a los lípidos.
•  4. Especificidad
estereoquímica.
• Frecuentemente el enzima cataliza la transformación sólo de una forma estereoquímica
del substrato. Así por ejemplo, los enzimas proteóliticos frecuentemente accionan sólo
sobre los péptidos, que forman las formas L de aminoácidos, exactamente así el lactato
dehidrogenaza cataliza solamente la oxidasa de L-ácido láctico y no así el de la forma D.
• Finalmente, es necesario considerar que una serie de fermentos que representan dos
o tres funciones catalíticas y actúan sobre diferentes substratos, que mayormente se
diferencian por su composición y estructura.
LAS REACCIONES ENZIMATICAS.

• Las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo del proceso
son llamadas sustratos, y las convierte en moléculas diferentes, los
productos.
• Se realiza en tres etaoas:
• 1) Se forma el complejo enzima-sustrato:
E+S<->ES
• 2) Se lleva a cabo la reacción: ES<->EP
• 3) Se libera el producto y la enzima: EP<->E+P
• Las enzimas catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.
CINETICA DE REACCIONES ENZIMATICAS.

• Al aumentar la concentración de sustrato, aumenta también la

velocidad de la reacción.
• Los mecanismos de regulación empleados en el organismo son la
activación y la inhibición.
• En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten dedujeron una ecuación
que también lleva su nombre que permite calcular la velocidad de
una reacción enzimática para cualquier concentración de sustrato,
utilizando el valor de KM y de la velocidad máxima:
• E + S =======ES----------E + P
• Ecuacion de Michaelis y Menten.
CINETICA DE REACCIONES ENZIMATICAS.

• Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la

concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten
propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo
enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da
lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:
CINETICA DE REACCIONES ENZIMATICAS

• Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a

considerar dos casos extremos:
• A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como
los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una
nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v =
kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden.
• A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad
de reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la
reacción es un proceso cinético de orden cero. Además, tanto k3 como [ET]
son constantes, y nos permite definir un nuevo parámetro, la velocidad
máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se
alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que

cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica
es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por
mililitro de disolución (U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de
actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato
por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1
minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es
muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el
microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
• Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros
activos por molécula de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten
calcular el número de recambio del enzima, o sea, el número de reacciones
elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo.
 PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

• Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y

de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una
conformación natural más estable que las demás conformaciones
posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados
en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de
manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
• pH
• temperatura
• cofactores
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH 2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del
medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como
la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá
un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica.
Este es el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un
pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la
izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la
proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura,
se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura
de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado
por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización
térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas
conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se
llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína
que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y
las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida
a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima
(inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
• APOENZIMA + GRUPO PROSTETICO = HALOENZIMA.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS.

• Según el tipo de reacción que catalizan, las enzimas se clasifican

en seis clases; luego en subclases y finalmente en sub-subclases.
Siendo esta una clasificación jerárquica y/o piramidal, adoptada
en el Congreso Mundial de Bioquímica de Moscú de 1962. Por
tanto, se conocen las siguientes seis clases de enzimas:
1) Oxidorreductasas
2) Transferasas
3) Hidrolasas
4) Liasas
5) Isómerasas
6) Ligasas
LAS CLASES DE ENZIMAS.

• 1 Clase de las occidoreductazas

•  A esta clase de enzimas pertenecen todas aquellas que catalizan los
procesos de oxidación y reducción que ocurre en el organismo vegetal.
Estas enzimas tienen gran importancia en el proceso de respiración
vegetal. La oxidación de las substancias puede discurrir a través de la
unión del oxígeno a la molécula oxidada, sino por la deshidrogenación -
separación del hidrogeno. La separación del hidrogeno de los substratos
oxidados se catalizan por las enzimas que reciben el nombre de
deshidrogenazas. La reacción de la deshidrogenación se puede
representar de la siguiente manera :
• A + BH --------AH + BH.
LAS CLASES DE ENZIMAS

• 2 Clase de transferazas
•  En las reacciones metabólicas un gran rol le corresponde a las
enzimas que catalizan la transferencia de radicales, partes de una
molécula o incluso partes de una molécula entera de una substancia a
otra. Estas enzimas se llaman transferazas y tienen la virtud de
acelerar y alivianar el curso de las reacciones bioquímicas
especialmente sintéticas. La reacción de transferencia se puede
representar de la siguiente manera :
• AX + B ---------A + BX.
LAS CLASES DE ENZIMAS

• 3. HIDROLAZAS Son enzimas que catalizan la hidrólisis y a veces la sintesis de compuestos

complejos con intervención del agua de acuerdo al siguiente esquema :
• RR HOH ---------RH + ROH.
• 4. LIAZAS Las liazas catalizan la separación de uno u otro grupo funcional de los substratos
sin la intervención del agua o ácido fosfórico, como resultado de la intervención de estos
enzimas se forman enlaces dobles. Las liazas pueden intervenir en la unión de grupos o
radicales sueltos a los enlaces dobles. Esta clase de enzimas se dividen en numerosas
subclases. Esta división se basa en el tipo de enlace que se somete a la destrucción entre el
grupo que se separa y el resto de la molécula. Entre estas subclases se tiene carbon-carbon
liazas, carbon-oxígeno liazas, carbon-nitrógeno liazas. Así por ejemplo la actividad del
enzima piruvato decarboxilaza (4.1.1.1) cataliza la separación del CO 2 del ácido pirúvico.
•  CH3COCOOH  CH3CHO + CO2
•
LAS CLASES DE ENZIMAS

•  5. IZOMERAZAS Las enzimas que pertenecen a este grupo catalizan la

transformación de los compuestos orgánicos en sus isómeros. La izomerización
ocurre debido al desplazamiento de átomos, radicales átomicos, restos de ácido
fosfórico y diversos radicales dentro de la molécula. Las substancias que
frecuentemente se someten a la izomeración puede ser los carbohidratos y los
derivados de ácidos orgánicos y aminoácidos, por este motivo esta clase tiene una
gran importancia en los procesos metabólicos. El fosfoglicerato fosfomutaza
(5.4.2.1) enzima que interviene en el proceso de transformación del ácido 3
fosfoglicérico en ácido 2 fosfoglicérico.
• CH2O-P CH2OH
• CHOH  CHOP
• OOH COOH
LAS CLASES DE ENZIMAS

• 6.LIGAZAS O SINTETAZAS
•  Es un grupo grande de enzima que aceleran la síntesis de compuestos
orgánicos a partir de substancias más simples. Por lo tanto para la
actividad de estos enzimas se requiere de la utilización de una gran
cantidad de energía adicional, la actividad de las liazas sólo se revela
en presencia de la adenosina trifosfato ATP y de otros compuestos
macro energéticos. por ejemplo la síntesis de la asparaguina a partir
del ácido asparaguínico discurre con la utilización de la adenosina
trifosfato y en presencia de la asparaguino-sinteraza (6.3
• Acido asparaguínico + ATP + NH3  Asparaguina + ADP + H3PO4
NOMENCLATURA DE ENZIMAS.

• Para nominar las enzimas se estableció los siguientes principios :

• a) La terminación aza se recomienda utilizar solo para los enzimas simples ;
en tanto que, para los enzimas compuestos se recomienda utilizar el
término sistema (por ejemplo : sistema del piruvato dehidrogenaza).
• b) El mecanismo de reacción debe recibir su expresión en la nomenclatura
por lo que el mismo debe incluir el nombre del substrato y
correspondientemente del cofermento ; en el caso de las reacciones
reversibles solo se debe indicar una sola dirección igual para todas las
clases
• Ejemplos.
NOMENCLATURA DE ENZIMAS.

• Nominación trivial : lactatodehidrogenaza.

• Nominación sistemática : L-lactato-N.A.D. occidoreductaza.
• Nominación numérica:
• Nominación trivial : hexoquinaza
•  Nominación sistemática : ATP : D-hexosa-6-fosfatotransferaza.
• En la clasificación internacional o numérica las dos anteriores enzimas estarían
enumerados de la siguiente manera :
• y 2.7.1.1.
• El primer numero corresponde a la segunda clase de enzimas,a la séptima subclase de
enzimas, el tercer numero a la primera sub-subclase de enzimas y el cuarto numero
corresponde al numero de orden en la clasificación internacional de enzimas.
• MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCION.