“CATALISIS ENZIMATICA”

TUTORIA 4

ANDRES CALDERON
DIANA ESPITIA
INGRID GONZALEZ
DIANA MARTINEZ

CIPA 3

DOCENTE
JOSE FRANCISCO HERNANDEZ HERNANDEZ
III SEMESTRE TECNOLOGIA DE REGENCIA DE FARMACIA
CAT MELGAR

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 Introducción

El trabajo se encontrará la Estructura y propiedades de la catalisis enzimática.

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CATALISIS ENZIMÁTICA

La catálisis enzimática es una disciplina de la enzimología que estudia los

mecanismos de catálisis por los cuales las proteínas o ácidos nucleicos con actividad

enzimática pueden favorecer la reacción de ciertos sustratos y su conversión en productos

Las enzimas son un tipo de molécula de naturaleza proteica que ejercen una labor

de catalización bioquímica, es decir, son necesarias para llevar a cabo funciones químicas

dentro del organismo, entre las que se encuentran: Regular todo tipo de funciones y

procesos bioquímicos.son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de

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reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de

naturaleza proteica, pero también de ARN

CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Para denominar una enzima, primero se nombra el nombre del sustrato, a continuación el
nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que realiza la enzima. Por
ejemplo, la malonato coenzima A-transferasa, la citocromo oxidasa, la succinato flavín-
deshidrogenasa, etc. Normalmente se utiliza el nombre del sustrato acabado en –asa,
como por ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa, etc. Algunas enzimas, sin embargo,
conservan su antigua denominación, como la tripsina, pepsina, etc.
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas , se clasifican en seis grupos:
a. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o
reducción del sustrato. Son enzimas propias de la cadena respiratoria. Son las
deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.

b. Transferasas: Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a otro.

c. Hidrolasas: Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por

introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una molécula
de agua.

d. Liasas: Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O, con
pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles.

e. Isomerasas: Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las que el

sustrato se transforma en otra molécula isómera.

f. Ligasas o sintetasas: Unen moléculas o radicales mediante la energía

proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.

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ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para

diferenciar sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o

para realizar una transformación concreta (especificidad de acción)

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Especificidad de sustrato: Cada enzima puede convertir solamente un sustrato en
particular. Esto se basa en el modelo de «ajuste inducido», en el que el sitio de unión de la
enzima cambia para adaptarse a un sustrato concreto.

CONDICIONES OPTIMAS DE ACTIVIDAD

Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y

bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse
a un sustrato. Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción,
y bajar la temperatura la hace más lenta.

¿Qué factores condicionan la actividad de las enzimas?

Los factores fisicoquímicas que modifican la actividad de la enzima son los

siguientes:
 Concentración del sustrato.
 Concentración de la enzima.
 pH.
 Temperatura.

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  Fuerza iónica.
 Inhibidores.

INHIBICION ENZIMATICA
Sustancia que impide la acción de una enzima. Las enzimas ayudan a acelerar las
reacciones químicas del cuerpo y participan en muchas funciones celulares, como la
señalización, el crecimiento y la multiplicación de las células.
¿Cómo se lleva a cabo la inhibición enzimática?

Los Inhibidores enzimáticos se unen a las enzimas y disminuyen su actividad. Los

activadores enzimáticos se unen a las enzimas y aumentan su actividad. Las moléculas
que disminuyen la actividad catalítica de las enzimas pueden presentarse de diversas
formas e incluyen la inhibición reversible o irreversible.

¿Qué tipos de inhibidores existen?

Los inhibidores, dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en dos

grandes grupos:
 · Inhibidores irreversibles.
 · Inhibidores reversibles.
 · Inhibidores reversibles competitivos.
 · Inhibidores reversibles no competitivos.


INHIBIDORES IRREVERSIBLES

Este tipo de compuestos se unen, de manera irreversible, con el grupo R de algún

aminoácido de la enzima, formando un complejo enzima - inhibidor (EI), el cual es incapaz
de llevar a cabo el acto de catálisis, debido a que el complejo EI no puede unir al sustrato
para formar ES:

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Una enzima que colisiona con un inhibidor de este tipo y forma el complejo enzima
inhibidor, queda incapacitada para seguir catalizando. Generalmente estos compuestos
son muy tóxicos, si su concentración es muy alta, dentro de un sistema viviente, pueden
detener una vía metabólica debido a la pérdida total de alguna de las enzimas que
catalizan esa serie de reacciones
INHIBIDORES REVERSIBLES
A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la enzima, pero
el complejo enzima inhibidor producido puede separarse para formar la enzima libre más
el inhibidor. Mientras I permanezca unido a E la enzima es inactiva puesto que no puede
unir al sustrato:

La enzima libre, producida por la reacción que transforma EI en E + I, no se ha modificado

y por lo tanto tiene actividad catalítica. Además, la enzima libre puede colisionar, o con
una molécula de inhibidor, o con una de sustrato. En el primer caso forma EI y en el
segundo ES, el cual se rompe en E + P. La probabilidad de que una molécula de enzima
encuentre una molécula de sustrato, o de inhibidor, depende de la concentración a la que
se encuentren estas moléculas, si hay más inhibidor que sustrato, es más probable que se
forme EI que ES. Hay dos tipos de inhibidores reversibles los cuales se estudian por
separado.

INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS

Este tipo de inhibidores tienen la característica de ser químicamente muy parecidos al

sustrato, de tal manera que pueden ocupar el sitio activo de la enzima, pero ésta no los
transforma, mientras el inhibidor esté dentro del sitio activo el verdadero sustrato no
puede entrar y por lo tanto no es posible que se forme ES y no hay formación de
producto. Si usamos el ejemplo de la cerradura y la llave, podemos pensar en una llave
que entra en la chapa pero no puede abrirla porque no es la correcta. Sin embargo,
mientras la llave inadecuada esté dentro de la chapa, no es posible que entre la llave
correcta.

Los inhibidores reversibles se estudian en el laboratorio disponiendo series de recipientes.

Por ejemplo, suponga que se tienen tres series, cada una con cinco tubos. Los tubos de
cada serie se numeran: 1, 2, 3, 4, y 5 para la primera serie; 1', 2', 3', 4', y 5' para la segunda
y 1'', 2'', 3'', 4'' y 5'' la tercera. En los quince tubos se dejan constantes los siguientes
factores: temperatura, tiempo de incubación, pH y [E]. La concentración de sustrato va en
ascenso en cada uno de los tubos de cada serie, pero será igual en sus homólogos, por
ejemplo: a los tubos 1, 1' y 1'' no se les agrega sustrato y van a ser los controles. A los
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tubos 2, 2' y 2'' se les agrega una determinada cantidad de sustrato pero la misma en
todos estos tubos. A los recipientes 3, 3' y 3'' se les agrega más sustrato que los anteriores
por lo que los tubos 5 de cada una de las series son los que tienen una concentración
mayor de sustrato. Finalmente, a los tubos de una serie no se les agrega inhibidor, a todos
los tubos de otra serie se les pone inhibidor a la misma concentración y a la tercera serie
se les agrega inhibidor a una concentración mayor de la que se les puso en la serie
anterior.

Una vez concluido el tiempo de incubación se detiene la reacción y se mide

cuantitativamente la cantidad de producto que se formó en cada uno de los tubos, con lo
que se puede obtener la velocidad de la reacción. Así se pueden formar parejas de puntos
([S], v0), la primera serie (tubos 1,2,3,4 y 5), representa los datos de la acción de la enzima
sobre el sustrato sin la presencia de inhibidor. En los datos obtenidos con los tubos 1', 2',
3', 4' y 5', se tiene la actividad de la enzima con la presencia de una determinada
concentración de inhibidor y con los resultados de la serie 1'', 2'', 3'', 4'' y 5'', se tiene la
acción de la enzima con una concentración de inhibidor mayor que en la serie anterior. A
los datos de cada uno de los tres experimentos se les calcula el recíproco (1/[S], 1/v 0) y se
grafican. Si el inhibidor es competitivo se obtiene la gráfica característica que se presenta
en la Figura

INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS

A diferencia de los inhibidores competitivos, los no competitivos se unen a la enzima en
un sitio específico diferente al activo. De esta propiedad se deriva su nombre, pues no
compiten con el sustrato para ocupar el sitio activo. Aún más, este tipo de compuestos
puede tener una estructura química totalmente diferente a la del sustrato. Se piensa que
al unir a la enzima un inhibidor de este tipo, se produce un cambio en su estructura
tridimensional que altera la configuración del sitio activo, imposibilitando el
reconocimiento del sustrato. Cuando EI se rompe, la enzima adquiere su conformación
activa.

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 ¿Qué factores pueden inhibir la acción enzimática?

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como

temperatura, pH y concentración. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de

temperatura y de pH específicos, y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima

puede perder su capacidad de unirse a un sustrato.

SINETICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La cinética enzimática es el estudio de las velocidades de reacción catalizadas por

enzimas y de los factores que afectan a las velocidades de reacción enzimática. Estos

parámetros suelen incluir la temperatura, el pH y la concentración de sustrato.

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Las enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas
sin ser alterados por la reacción, esas moléculas son denominadas sustratos . Un sustrato
es capaz de unirse al sitio activo de la enzima que lo reconozca y transformarse en un
producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas
enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el
caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos . En otros casos, se
produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa , que
es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2).
Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también
suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción.
Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio
conformacional de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en
la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede
sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la cátalisis , qué cambios
conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de
determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas
modifican su conformación significativamente durante la reacción, en cuyo caso, puede
ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen
usar análogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la
enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido).
Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o
mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que
solo unen un sustrato, como la trifosfato Isomerasas, pretenden medir la afinidad con la
que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado,
al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasas, la
cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el
orden en el que los productos son liberados.
Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas proteicas.
Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas,
esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm, respectivamente. La

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principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el limitado número de
reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y
sus cinéticas pueden ser estudiadas y clasificadas por los mismos métodos.

WEBBIOGRAFIA

https://biologiageologia.com/

biologia2/456_nomenclatura_y_clasificacion_de_las_enzimas.html

https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

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