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Cinética enzimática.
+ 3000 enzimas.
cofactor coenzima
CONCEPTO
• Catalizadores biológicos de naturaleza protéica*
• con ↑ PM (estruturas 3ária, 4ária)
• Responsables directas por la mayoria de las reacciones bioquímicas
de los seres vivos.
PROPIEDADES / CARACTERÍSTICAS
• Energia de activación
Cantidad de energia (cal) necesaria para llevar 1 mol de una
sustancia al estado de transición
Aceleran las Rx
Catalizadores
acelera reacciones inalterados al final
químicos
número de clasificación EC
E 22. 7.
7 33. 2
C . 2. .
EC
EC -- Enzyme
Enzyme Commission
Commission -- IUBMB
IUBMB
Classe(transferasa
Clase ))
(transferase
Subclasse(fosfotransferasa
Subclase ))
(fosfotransferase
Subdivisión fosfotransferasa
Sub-subclasse concom
fosfotransferase grupo nitrogenado
grupo como
nitrogenado aceptor
como aceptor
designa
designa una
umacreatina
creatinaquinase
quinase
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxido reducción, es decir, transferencia
de hidrógeno (H) o electrones (e-): deshidrogenasas, oxidasas,
oxigenasas y peroxidasas. Necesaria la presencia de
cofactores, ej: NAD o FAD
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
H H
+
+ alcohol
H 3C OH + NAD H3 C C O + NADH + H
C desidrogenasa
H
Acetaldehído
Etanol
Ejemplo de la glucoquinasa.
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis, llevan a cabo la ruptura de
enlaces covalentes con la introducción de una molécula de agua.
Amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas, entre otras.
Son las que se utilizan, con mayor frecuencia, como aditivos en la
industria alimentaria.
H2O
COO
... N Polipeptido
R1 O RN H2O . C corto
... N C C N C Carboxipeptidasa A
H
H R +
COO- N
H +
H3N C COO- Resíduo
H H H
C-
terminal
Carboxipeptidasa A - EC 3.4.17.1
Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura de enlaces (C-C, C-S y C-N) para
la eliminación de un determinado grupo químico del sustrato
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la
reacción:
Acetato
descarboxilase
ATP ADP + Pi O
Promueven la unión
covalente de dos sustratos
con la ruptura de un enlace
pirofosfato (ATP). El termino
ligasa es sinónimo de
sintetasa.
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES Y
FUNCIONALES
conformación espacial
actividad biológica define regiones específicas
actividad de la enzima
a)
a)Sitio
Sítioactivo
ativo
b)
b)Sitio
Sítioalostérico
alostérico
SITIO ACTIVO
El sitio activo es una cavidad existente en la superficie del enzima
que está compuesta interiormente por una serie de residuos de
aminoácidos. Participa directamente en la unión y transformación del
sustrato
SITIO ACTIVO
Dependiendo del plegamiento de la proteína, ciertos residuos de
aminoácidos, generalmente polares, se exponen en la estructura
globular de la superficie de la proteína mientras otros quedan ocultos
dentro de la molécula.
SITIO ACTIVO
His 69 – 196
Arg 71 - 145
Glu 72 – 270
Tyr 248
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Especificidad estereoquímica.
Regioespecificidad.
Especificidad baja
Quimioselectividad.
ESPECIFICIDAD ESTEREOQUÍMICA
Enzimas que catalizan reacciones que involucran un solo
enantiómero.
α-glucosidasa
No es
posible
β-glucosidasa
REGIOESPECIFICIDAD
Ej.: lipases
• Relación con el tipo de
enlaces (hidrólisis de los enlaces ester entre ácido y
acoholes )
Peptidasas (peptídicos)
Fosfatasas (fosfato-éster)
Estearasas (carboxi-alcohol)
TAG
AG
Glicerol
Quimioselectividad o Especificidad de
grupo
Las enzimas actúan sobre un sustrato
que contiene un determinado enlace
y un grupo químico específico
al lado de éste)
www.bioqmed.ufrj.br
dado por lisina o arginina
R1 carga + (Arg, Lys)
Peptidasas
Factores que afectan la velocidad de las reacciones
enzimáticas
• pH
• temperatura
• Concentración de Sustrato [S]
• Concentración de Enzima [E]
• Aw
Actividad Enzimática
Unidad Internacional de Actividad Enzimática (U):
cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol
de sustrato en un minuto, en condiciones optimas de pH,
temperatura y concentración de sustrato saturante.
Efecto del pH en la actividad enzimática: (a), pH óptimo; (b), intervalo de estabilidad de la enzima;
(c), intervalo de inactivación reversible, y (d), inactivación irreversible
Efecto del pH
Efecto del pH
Efecto de la temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa con la
temperatura, al aumentar la energía cinética de las moléculas, pero
sólo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su
capacidad catalítica.
↑ actividade enzimática
(vel reacción)
↓ actividad
↑ ε cinética
-10
Temperatura (°C)
Inactivación térmica de la
polifenol oxidasa de la remolacha
sometida a incubación a
diferentes temperaturas.
Efecto de la [S]
Concentración de Sustrato
Los coeficientes k1, k-1, k2 y k-2 representan las constantes de velocidad para
cada reacción.
Ecuación de
Equação de
Michaelis-Menten
Michaelis-Menten
Constante de
Michaelis-Menten
Inhibición Irreversible.
Inhibición reversible:
Inhibición competitiva.
Inhibición acompetitiva.
Inhibición no competitiva.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
Inhibidores que se unen covalentemente con la
enzima a algún grupo funcional esencial para la
catálisis con lo que la enzima queda inactivada
irreversiblemente.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
(REVERSIBLE)
El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido
estructural con el sustrato, de manera que puede
competir con él por acceder al centro activo.
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA