UNIVERSIDAD DE CHILE

BIOQUIMICA

ESTRUCTURA Y FUNCION DE PROTEINAS

Prof. Asoc. Luis Quiñones Sepúlveda, BQ., PhD.

TOPICOS

ASPECTOS GENERALES
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS
IONIZACION DE AMINOACIDOS
PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO
PROTEINAS Y SUS NIVELES ESTRUCTURALES
PROTEINAS ESPECIALES Y FUERZAS DE UNIÓN
Son macromoléculas formadas por aminoácidos, que desempeñan una amplia gama de
funciones, con un papel energético mucho menos importante que el de las grasas y
carbohidratos.

Tipos de proteínas:

Enzimas

Transporte de sustancias

Nutrientes y proteínas de almacenaje (semillas)

Proteínas contráctiles y mótiles (tubulina)

Estructural (colágeno)

Defensa (inmunoglobulinas)

Reguladoras (hormonas)
DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
número
número de
de cadenas
PM aminoácidos polipeptídicas
Componentes estructurales de las proteínas. De los 20 aminoácidos que las
constituyen, nueve de ellos son esenciales para el hombre, debiendo ser
suministrados por la dieta ya que la velocidad con que son sintetizados es
insuficiente para los requerimientos del individuo. La deficiencia dietaria de un
solo aminoácido esencial disminuye la síntesis proteica, aumenta el catabolismo
de los aminoácidos restantes y determina un balance nitrogenado negativo para el
organismo (nitrógeno eliminado mayor que nitrógeno ingerido).

Aminoácidos (Abreviaciones) Glucogénicos Cetogénicos

No esenciales Alanina (Ala - A) + -

Arginina (Arg – R) + -
Aspartato (Asp – D) + -
Asparragina (Asn – N) + -
Cisteína (Cys - C) + -
Glutamato (Glu – E) + -
Glutamina (Gln – Q) + -
Glicina (Gly – G) + -
Prolina (Pro – P) + -
Serina (Ser – S) + -
Tirosina (Tyr – Y) + +
Esenciales Histidina (His – H) + -
Metionina (Met – M) + -
Treonina (Thr – T) + -
Valina (Val – V) + -
Leucina (Leu – L) - +
Isoleucina (Ile – I) + +
Fenilalanina (Phe – F) + +
Triptofano (Trp – W) + +
Lisina (Lis – K) + +
Zwitterión
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia -hélice plegamiento ensamblaje de

de tridimensional subunidades
aminoácidos
Corresponde a la secuencia de los aa de la proteína. Esta secuencia contiene toda la información que define la
forma tridimensional y función de la proteína. Las cadenas polipeptídicas se ordenan tridimensionalmente,
restringidas por las interacciones que se producen entre los diferentes átomos y grupos químicos de la proteína. A
este ordenamiento espacial de los átomos de la proteína se le denomina conformación. El cambio de un aminoácido
en la secuencia puede afectar la estructura y función de una proteína.
• La conformación que adoptan los aa adyacentes en la cadena polipeptídica.
• Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes proteínas: -
hélice y -plegada.
• La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad, resistencia,
suavidad y flexibilidad.
• Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molécula.

3,6
aa/vuelta
Colágeno
Tropocolágeno

•triple hélice
•cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácido x-prolina/hidroxiprolina)n
•3 aa / vuelta
•las hélices NO son -hélices
LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA -HELICE

GRUPO CARBOXILO
C

GRUPO
AMINO

Su C no puede rotar libremente

 Queratina

Estructura de lámina 
Arreglo tridimensional de todos los átomos de una proteína. La estructura terciaria contempla relaciones
estructurales entre aa que pueden estar lejos unos de otros en la secuencia primaria, y formando parte de
diferentes tipos de estructura secundaria, pero que interactúan cuando la proteína se pliega.

En este tipo de estructura, existen los dominios, que son péptidos diferentes, unidos, lo que le confiere a la
proteína, diferentes funciones y características. Cada uno de estos péptidos forma un dominio. Una proteína de
membrana, debe tener una parte hidrofóbica para interactuar con la membrana plasmática y por lo menos, otro
dominio que interactúe con el citoplasma, o sea, debe ser hidrofílica.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA

PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO

HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO
PUENTES DISULFURO
Unidades en estructura terciaria unidas entre sí por interacciones no covalentes.
Cadenas polipéptidicas diferentes unidas entre sí (proteínas oligoméricas)
 Proteínas Oligoméricas
No. de No. de
Proteína P.M. Residuos Cade-
nas
Insulina (bovina) 5 733 51 2

Ribonucleasa (páncreas de bovino) 12640 124 1

Lisozima (clara de huevo) 13930 129 1

Mioglobina (corazón de caballo) 16890 153 1

Quimotripsina (páncreas de bovino) 22600 241 3

Hemoglobina (humano) 64500 574 4
Seroalbúmina (humano) 68500 550 1
Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4
-Globulina (caballo) 149900 1250 4

Glutamato deshidrogenasa (hígado de buey) 1000000 8300 40

 Desnaturalización de proteínas
“cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y
de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico
químicas. Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura
2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes:
Físicos: Químicos
Calor Solventes orgánicos
Radiaciones Soluc. de urea conc.
Grandes presiones Sales
pH
puentes disulfuro

DENATURACIÓN
urea + -mercaptoetanol

PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)

cisteínas 26
puentes disulfuro
Existe proteínas que contienen otros grupos químicos que no son aa y que se
denominan grupos prostéticos. Estas proteínas se clasifican según estos grupos en:

Lipoproteínas (lípidos)
Glicoproteínas (Azúcares)
Fosfoproteínas (Fosfato)
Hemoproteínas (Grupo hemo)

Ejemplos
B1-lipoproteína de la sangre
Inmunoglubulina G
Caseína de la Leche
Hemoglobina