ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE

BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS:
PROTEÍNAS

Astrid Rivera Rivera, MV. M.Sc. PhD.

Proteína

• Compuesto por C, H, O, N, (S, P)

• Componente de varios tejidos
• Variedad en composición química, fisica, forma, solubilidad
y función biológica
• Unidad básica: aminoácidos
• 20 comunmente encontrados
• 10 requeridos en la dieta animal (11 en gatos)
Clasificación de los aminoácidos

• Clasificación
• Estructura
• Esencial o no esencial
• Otras
Amonio

Boisen et al. (2000)

Clasificación de aminoácidos

• Esenciales
• No se sintetizan en cantidades suficientes en el cuerpo del
animal
• Se requieren en la dieta

No esenciales
• Son sintetizados en los tejidos
• No se requieren en la dieta
• Varia entre especies
Aminoácidos Esenciales

• Arginina • Phenilalanina
• Histidina • Treonina
• Isoleucina • Triptofano
• Leucina • Valina
• Lisina • Metionina

• Taurina (gatos)
Proteína
La secuencia de aminoácidos que determina la función
de la proteína
Aproximadamente 50% de la MS en la célula animal es
proteína
• Formada por la combinación de 20 aminoácidos
• Enlace peptídico
Estructura de las proteínas

• Primaria (10)
• Secuencia de aminoácidos
Estructura de las proteínas
• Secundaria (20)
• Cadenas plegadas
• Enlaces de H
Estructura de las proteínas
• Secundaria (20)
• Cadenas plegadas
• Enlaces de H
Estructura de las proteínas
• Terciaria (30)
• Grupo de estructuras secundarias con enlaces
de H y disulfuros

La estructura terciaria de una proteína es la responsable

directa de sus propiedades biológicas
En estructura terciaria las proteínas se clasifican en:
Proteínas fibrosas o filamentosa:
Función estructural o de protección
Insolubles en agua

Queratina en pelo
Plumas uñas , cuernos
Elastina de la piel y vasos sanguíneos
En estructura terciaria las proteínas se clasifican en:
Proteínas globulares:
Alto grado de plegamiento en forma
esférica o de ovillo o esférica
solubles en agua
Función de transporte: mioglobina
Estructura de las proteínas

Cuaternaria (40)
• Conjunto de estructuras terciarias
Clasificación de las proteínas según número de
aminoácidos:

Oligopéptido: número de aminoácidos

inferior a 10

Polipéptido: 10-50 aminoácidos

Proteína mayor de 50 aminoácidos

Grupo prostético: grupo que no es proteína
• Ácidos nucleicos: constituido por una base nitrogenada,
un azúcar y una molécula de ácido fosfórico.

• Bases nitrogenadas purínicas: son la adenina (A) y

la guanina (G). Ambas forman parte del ADN y
del ARN.

• Bases nitrogenadas pirimidínicas: son la timina (T),

la citosina (C) y el uracilo (U). La timina y la citosina
intervienen en la formación del ADN. En el ARN
aparecen la citosina y el uracilo.
•Ácidos nucleicos: constituido por una base
nitrogenada, un azúcar y una molécula de ácido
fosfórico.

•Pentosa: el azúcar de cinco átomos de carbono;

puede ser ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN).
•La diferencia entre ambos es que el ARN sí posee un
grupo OH en el segundo carbono.

•Ácido fosfórico: de fórmula H3PO4.

Cada nucleótido puede contener uno (nucleótidos-
monofosfato, como el AMP), dos (nucleótidos-
difosfato, como el ADP) o tres (nucleótidos-trifosfato,
como el ATP) grupos fosfato.
 Bases nitrogenadas:
la flavina (F).
No forma parte del ADN o del ARN, pero sí de algunos
compuestos importantes como el FAD.

Flavin adenin
dinucleótido

Flavina Adenina
Desnaturalización de la proteína

• Ruptura de enlaces de H de la estructura terciaria alterando

la función

Agentes desnaturalizantes:

 Temperatura
 pH
 Fuerza iónica
 Presión osmótica
 Presión hidrostática
 Adición de solventes orgánicos (por ej. acetona, hexanos,
tolueno).
Desnaturalización de la proteína
Determinación de proteína

• Proteina Cruda
• Total N-contenido en los alimentos
• Análisis de N

• Contenido de N en la proteína es de 16%

• 100/16=6,25
• Proteína en alimento= N x 6,25 (relativo)
Función Biológica de las Proteínas

1. Enzimas:
pepsina, tripsina, amilasa etc
Función Biológica de las Proteínas

2. Proteínas transportadoras:
hemoglobina, albumina del suero, lipoproteína
Función Biológica de las Proteínas

2. Proteínas transportadoras:
hemoglobina, albumina del suero, lipoproteína
Función Biológica de las Proteínas

2. Proteínas transportadoras:
hemoglobina, albumina del suero, lipoproteína
Función Biológica de las Proteínas

3. Proteínas nutritivas e de reserva:

gliadina (trigo), ovoalbumina (clara do ovo), caseína
(leite), ferritina;
El gluten es una glucoproteína compuesta por una
proteína unida a uno o varios glúcidos (azúcares),
simples o compuestos.
La palabra gluten proviene del latín y significa
«cola, goma o materia viscosa de origen
orgánico».

La fracción proteica es un grupo homogéneo de

dos tipos de proteínas: gluteínas y prolaminas
Las prolaminas reciben diferentes nombres según el cereal
Con la manipulación genética de los alimentos
llevada a cabo masivamente desde los años 60, la
proporción de gluten en el trigo ha cambiado de
un 5% a un 50%.

Estas proteínas provocan respuesta inmunogénica

La gliadina concretamente, causa alteraciones de

permeabilidad del intestino que hacen que se escapen
hacia la sangre sustancias perjudiciales para el
organismo.
4. Proteínas contráctiles o de movimiento:
Actina, miosina etc
5. Proteínas estructurales:
Queratina, fibrina, colágeno, elastina y proteoglicanos
6. Proteínas de defensa:
Anticuerpos, fibrinógeno

Anticuerpos son proteínas que atacan o inactivan bacterias

y virus que causan infección
6. Proteínas de defensa:
Anticuerpos, fibrinógeno

Anticuerpos son proteínas que atacan o inactivan bacterias

y virus que causan infección
6. Proteínas de defensa:
Anticuerpos, fibrinógeno
 7. Proteínas reguladoras:
Insulina, hormona del crecimiento, corticotropina etc
8. Fuente de energía y de glucosa

• Cuando hay exceso de proteínas en el alimento…

• Algunos aminoácidos son convertidos a glucose
(gluconeogénicos) y posteriormente en grasa, otros
generan energia
8. Fuente de energía y de glucosa
Dudas?