ESTRUCTURA

CUATERNARIA
(HEMOGLOBINA)
Ana Orquídea Veloz Mora
2019-3200442
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA

La estructura cuaternaria de una

proteína se refiere al ensamble
de dos o más cadenas
polipeptídicas o subunidades
separadas, que se unen por
medio de interacciones de
enlace entre ellas. La estructura
cuaternaria es la estructura
tridimensional resultante.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Muchas proteínas, en particular las que tienen pesos moleculares elevados, están
formadas por varias cadenas polipeptídicas. Un gran número de proteínas oligoméricas
contienen dos o cuatro subunidades protoméricas, denominadas dímeros y tetrámeros,
respectivamente.

Polipéptido Subunidad de un complejo proteico (Pueden ser) Idénticas o bastantes diferente

Múltiples subunidades
(Algunas o todas idénticas) (se llaman) Oligómeros (formados por) Protómeros (formados por) Una o varias
subunidades
 1. La síntesis de subunidades aisladas es más eficaz
que aumentar sustancialmente la longitud de una única
LAS RAZONES cadena polipeptídica.
PARA QUE 2. En los complejos supramoleculares, como las
ÉSTAS TENGAN fibras de colágeno, la sustitución de componentes más
VARIAS pequeños desgastados o dañados puede realizarse de
SUBUNIDADES manera más eficaz.
3. Las interacciones complejas de varias subunidades
sirven para regular la función biológica de una
proteína.
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA
A través de la organización proteica
cuaternaria se forman estructuras de
gran importancia biológica como los
microtúbulos, microfilamentos,
capsómeros de virus y complejos
enzimáticos. También las fibrillas
colágenas encontradas en el espacio
extracelular del tejido conjuntivo están
constituidas por la agregación de
cadenas polipeptídicas de
tropocolágeno.
 QUÉ ES LA
HEMOGLOBINA?

La hemoglobina (HB) es una proteína

globular, que esta presente en altas
concentraciones en lo glóbulos rojos y
se encarga del transporte de O 2 del
aparato respiratorio hacia los tejidos
periféricos; y del transporte de CO2 y
protones (H+) de los tejidos periféricos
hasta los pulmones para ser excretados.
Los valores normales en sangre son de
13 – 18 g/dl en el hombre y 12 – 16
g/dl en la mujer.
 ESTRUCTURA DE
LA HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína con
estructura cuaternaria, es decir, está
constituida por cuatro cadenas
polipeptídicas: dos α y dos β
(hemoglobina adulta- HbA); dos α y
dos δ (forma minoritaria de
hemoglobina adulta- HbA2- normal
2%); dos α y dos γ (hemoglobina
fetal- HbF). En el feto humano, en un
principio, no se sintetizan cadenas
alfa ni beta, sino zeta (ζ ) y epsilon
(ξ) (Hb Gower I).
ESTRUCTURA DE
LA HEMOGLOBINA

La hemoglobina consta de dos tipos

de componentes llamados hemo y
globina. La globina es una proteína
de 574 aminoácidos en cuatro
cadenas polipeptídicas. Cada una de
esas cadenas está asociada con un
grupo hemo. Cada grupo hemo rodea
un átomo de hierro y cada átomo de
hierro puede unirse libremente con
un átomo de oxígeno. Al unirse hasta
con cuatro moléculas de oxígeno, la
hemoglobina forma el compuesto
llamado oxihemoglobina.
 Oxígeno GRUPO HEMO
Metilo-Vinilo
Está formado por: componente orgánico (Anillo
Metilo-Vinilo de Protoporfirina IX) e inorgánico (Ion ferroso)
• 4 anillos N-Pirrólicos heterociclos
nitrogenados.
• Tiene sustituyentes laterales (Metilo-Vinilo,
Metilo-Vinilo) y (Metilo-Propiónico,
Propiónico-Metilo). Estos sustituyentes
Propiónico-Metilo Metilo-Propiónico
generalmente apolares (repelen el agua) se
encuentran enlazados por puentes pirrólicos.
• En el centro se encuentra la molécula
principal el hierro (Fe 2+) (ferroso). Esta
Globina
molécula establece 6 enlaces de coordinación,
4 con los N-Pirrólicos, la quinta valencia con
la cadena beta de la Globina y la sexta
valencia con el dioxígeno (O2).
 ESTRUCTURA DEL GRUPO GLOBINA
Primaria
Número: 4 cadenas PP. (2 α: 141 aa C/U y 2 β: 146 aa C/U)
Orden: Polares afuera (contacto con el agua) y no polares adentro (evitando el agua protegiendo al
hiero de que no se oxide).
Clase de Aminoácidos: Aminoácidos básicos

Secundaria
α Hélice (enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre un eje imaginario)

Terciaria
Globulares (Plegamiento de la cadena polipeptídica) predominan las interacciones hidrofóbicas,
puentes salinos y fuerzas de Van der Waals.

Cuaternaria
En el espacio, dados por puentes salinos (cargas – y +) (Histidina con Aspartato) permiten
establecer dos niveles de estructura cuaternaria, una Tensa (Sin oxigeno) y otra Relajada (Con
oxigeno).
ESTRUCTURA
DEL GRUPO
GLOBINA
GENES Y SÍNTESIS
DE HB
La biosíntesis de la Hb
guarda estrecha relación con
la eritropoyesis. La
expresión genética y el
contenido de Hb acompañan
la diferenciación de las
unidades formadoras de
colonias eritroides (UFC-E)
en precursores eritroides.
Transporte de Oxígeno Transporte de Dióxido de Carbono
Amortiguador
FUNCIÓN DE
TRANSPORTE DE
O2 y CO2
El oxígeno de los pulmones se
difunde hacia los capilares
pulmonares y hacia los glóbulos
rojos para unirse a la
hemoglobina.

Al mismo tiempo que el

oxígeno se difunde
preferentemente en la sangre,
hay una difusión neta de CO2
de la sangre a los pulmones,
para ser exhalado.
FUNCIÓN AMORTIGUADORA
 CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA HEMOGLOBINA
Pulmones
La curva = Afinidad que tenga para unir o soltar
el O2 en distintas PO2.

PO2 en los pulmones es del 100% o 100 mm Hg

Tejidos
PO2 en los tejidos es del 40% o 40 mm Hg
PO2 en el musculo es del 20% o 20 mm Hg

La grafica nos muestra la relación de la presión

Hb proteína transporta el oxigeno de los parcial de oxigeno, o sea, cuanta presión tengo de un
lugares de > PO2 a los de < PO2. gas en determinado lugar y la saturación del oxígeno
de la proteína.

La forma de la curva de la hemoglobina es

sigmoidea esto lo que expresa es que hay una
dificultad para tener afinidad por el oxigeno y por
Curva de disociación de la Hb. a= Arterial; v= Venosa, P 50 (Presión lo tanto es necesario una mayor presión parcial del
Parcial de Oxígeno para saturar el 50% de la Hb con Oxígeno). gas para que la hemoglobina pueda saturarse.
 LA AFINIDAD DE LA HB POR EL OXÍGENO
VA A SER DETERMINADO POR:

• Aumento de la concentración de H+
• Aumento del CO2
• Aumento de la temperatura
• La disminución del PH
• El 2,3 DPG (difosfoglicerato)
• Compuesto orgánico con fosforo.

Provocando un desplazamiento de la curva de

saturación hacia la derecha, facilitando la
cesión de O2.
EFECTORES ALOSTÉRICOS (EFECTO BOHR)
Efecto Bohr en presencia de H+
A mayor numero de H+ hará que aumenten
la cantidad de puentes salinos, disminución
del pH (aumento de acidez), inclina la
molécula a mantenerse en el estado tenso.

Efecto Bohr en 2,3-DPG o Difosfoglicerato

Como el 2,3-DPG tiene una gran cantidad de
grupos fosfato, tiene una carga fuertemente
negativa y se unirá a la hemoglobina y al
unirse, va a fomentar a creación de enlaces
con la estabilización del estado T y una
disminución de la afinidad de por el O2.
EFECTO BOHR CO2
Efecto Bohr en presencia de CO2

CO2 tiene la capacidad de unirse a

los N que está en la molécula,
forman enlaces y formaran un
molécula llamada Carbamato de
Hb (tiene carga -) facilitara la
creación de enlaces y estas
creación de enlaces, facilita que la
molécula se incline por mantenerse
en el estado T.
El CO2 también utiliza el aumento
de H+ para estabilizar la forma T,
mediante el Buffer bicarbonato.
EFECTO BOHR DEL 2,3-DPG
CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA OXIHEMOGLOBINA
 BIBLIOGRAFÍA
https://www.slideshare.net/imdarkml/hemoglobina-65766798
http://iladiba.com/blog/efectos-coronavirus-covid-19-hemoglobina-metabolismo-heme/
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https://slideplayer.es/slide/11622612/
https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/estructura-cuaternaria.php
https://www.fmed.uba.ar/sites/default/files/2019-09/8%20PROTEINAS.pdf
http://www.info-farmacia.com/bioquimica/grupo-hemo-sintesis-y-bioquimica
https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf
https://www.msdmanuals.com/es/professional/multimedia/figure/pul_oxyhemoglobin_dissociation_curve_es
http://iladiba.com/blog/efectos-coronavirus-covid-19-hemoglobina-metabolismo-heme/
https://twitter.com/jappy_octopus/status/1114463023299747840
http://hyperphysics.phy-astr.gsu.edu/hbasees/Organic/hemo.html
https://www.medigraphic.com/pdfs/revunimedpin/ump-2020/ump203j.pdf
https://www.slideshare.net/DanielaLoza2/hemoglobina-y-mioglobina-64630822
https://slideplayer.es/slide/17425089/

https://www.researchgate.net/profile/Eloisa-Urrechaga/publication/337289942_Hemoglobinas_variantes_HbA1c/links/5dcee84a92851c382f409d4b/Hem
oglobinas-variantes-HbA1c.pdf

https://rdu.unc.edu.ar/bitstream/handle/11086/28/15323.pdf?sequence=1&isAllowed=y
 BIBLIOGRAFÍA

https://es.slideshare.net/sebasparra/ciclo-crebscadenatransporteelectrones
https://es.dreamstime.com/col%C3%A1geno-estructura-molecular-image128770034
http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/4-PROTEINAS-2_31898.pdf
https://es.slideshare.net/sergioyebrail/morfologia-estructura-viral
https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-
protein-structure