Actividad

enzimática
GRUPO 4

• ARRAZOLA SÁNCHEZ, VICTOR

ANTHONY

• C A R I PA R I , G I A N C A R L O

• LIMA JARA, MISHELL

• P E R A LTA PA Z C E , T H I FA N Y
JHULIANA

• ANCCO HUAMAN, BRANDON

 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Es necesario regular la actividad enzimática para que haya un equilibrio de sustratos y
productos. La regulación puede ser por inhibición o activación de la actividad enzimática.

Por ej. ¿qué pasaría si el proceso de coagulación no se regulara?

Existen varias formas de regular la actividad enzimática:

1. pH

2. Temperatura

3. Inhibición Enzimática
Regulación por pH

Cada enzima tiene su pH óptimo de

trabajo
Regulación por temperatura

La velocidad enzimática aumenta con la T

hasta un valor crítico en el que la proteína
se inactiva por desnaturalización
 Inhibición Enzimática
Al conjunto de moléculas que disminuyen la actividad
enzimática se les denomina inhibidores, y en las reacciones
químicas del organismo in vivo son utilizados para controlar
el grado de actividad de una enzima concreta.

Dependiendo del tipo de unión que establezcan con la enzima

hay dos grandes grupos de inhibidores:
- Inhibidores reversibles, unidos por enlaces no covalentes y
reversibles.
- Inhibidores irreversibles, unidos por fuertes enlaces
covalentes irreversibles.
INHIBICIÓN REVERSIBLE:
-La inactivación no es permanente.
-Según su modo de actuación puede ser:
-Competitiva
-No competitiva

INHIBICIÓN COMPETITIVA
-El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato.
-Los inhibidores compiten con el sustrato por el centro activo, debido a su similar estructura
espacial.
-Se revierte su efecto aumentando la concentración de sustrato.
Los inhibidores competitivos, denominados así
porque compiten con el sustrato por ocupar el
centro activo. Estas moléculas presentan una
semejanza estructural con el sustrato que les permite
situarse en el centro activo y bloquear la
catalización enzimática, lo que desde el punto de
vista cinético supone un descenso en la velocidad de
reacción.
EJ. INHIBICIÓN REVERSIBLE
COMPETITIVA:
Inhibición de la succinato deshidrogenasa por oxalacetato
EJ. INHIBICIÓN REVERSIBLE
COMPETITIVA:
Inhibición de la succinato deshidrogenasa por malonato u oxalacetato
INHIBICIÓN REVERSIBLE NO
COMPETITIVA:
-El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el
inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica.

-Esta inhibición se caracteriza por que no se puede revertir el efecto del inhibidor, aumentando
la concentración del substrato.

Ejemplo : inhibición de la deshidrogenasa del gliceraldehido-3- fosfato por la yodo-acetamida:

Enzima-SH + I-CH2 - CONH2 Enzima-S-CH2 - CONH2 + IH

 Ej. Inhibición irreversible:
–Ejemplo: ligandos de coordinación de metales:
Cianuro: bloquea el Fe hemínico de la citocromoxidasa
–enzima de la cadena respiratoria-, impidiendo toda
modificación posterior, por lo que es muy tóxico
Agentes quelantes (EDTA): tetracetato de
etilendiamina: quelación del calcio en la aterosclerosis;
eliminación de metales pesados (Pb) de aguas, suelos y
sangre; detergente, anticoagulante (captura calcio) e
inactivación de enzimas que afectan al ADN
Inhibición irreversible
Los inhibidores irreversibles son los que se
unen a la enzima mediante enlaces covalentes,
bien en el centro activo o en cualquier otro
lugar, causando una inactivación permanente.
Muchos fármacos presentan este mecanismo de
acción, como por ejemplo la penicilina, y otros
antibacterianos que bloquean enzimas claves
bacterianos, impidiendo en este caso la
actividad de síntesis de la pared bacteriana.
GRACIAS