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Enzimas Tipos, Mecanismos de Accion

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Enzimas: Tipos, mecanismos de acción

Dr. Jaime Salazar Zuloeta Profesor Asociado de la Facultad de Medicina UNPRG

UN POCO DE HISTORIA…..
Louis Pasteur participó en los primeros enunciados teóricos acerca de las enzimas o “fermentos”, pero afirmaba que los procesos solamente se daban en elementos vivos.  Wilhelm Kühne acuñó el término enzima “ en fermento” .  Buchner : Describió el término sacarasa.  Lizosima : Primera enzima en que se reconoció estructura tridimensional.

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ENZIMAS : GENERALIDADES
Son moléculas proteicas que incrementan el incremento de las reacciones químicas y sin experimentar cambios durante el proceso.  Se encargan de todas las funciones metabólicas desde las más simples hasta las más complejas.  En general toman una denominación dada por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular.

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ENZIMAS : GENERALIDADES
Manteniendo el PH y temperatura corporal estable las reacciones metabólicas serían demasiado lentas para ser ejecutadas.  Enzimas aumentan la velocidad de la reacción sin cambiar su estructura durante la reacción , regenerándose al final de la reacción.  Importante : Solo disminuye la energía de activación pero se mantiene la termodinamia de la reacción.

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CLASES PRINCIPALES DE ENZIMAS
 OXIDORREDUCTASAS  TRANSFERASAS  HIDROLASAS  LIASAS  ISOMERASAS  LIGASAS

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SUBCLASES DE OXIDORREDUCTASAS
      

DESHIDROGENASAS OXIDASAS REDUCTASAS PEROXIDASAS CATALASA OXIGENASAS HIDROXILASAS
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SUBCLASES DE HIDROLASAS
        

ESTERASAS GLUCOSIDASAS PEPTIDASAS FOSFATASAS TIOLASAS FOSFOLIPASAS AMIDASAS DEAMINASAS RIBONUCLEASAS
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SUBCLASES DE OTRAS ENZIMAS

ISOMERASAS
– RACEMASAS – EPIMERASAS – MUTASAS

TRANSFERASAS
– TRANSALDOLASAS – TRANSCETOLASA – ACILFOSFORILTRANSFERASAS – QUINASAS
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SUBCLASES DE OTRAS ENZIMAS

LIASAS :
– – – – – DESCARBOXILASAS ALDOLASAS HIDRATASAS DESHIDRATASAS SINTASAS

LIGASAS:
– SINTETASAS – CARBOXILASAS
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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
PRESENCIA DE SITIOS ACTIVOS : Se trata de surcos tridimesionales, secuencia aminoacídica, que se vincula con el Sustrato.  EFICIENCIA CATALÍTICA : Velocidad de las reacciones mediadas por enzimas es medida en unidades de sustrato convertidas en productos por segundo (UNIDAD DE RECAMBIO)

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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
ESPECIFICIDAD : Enlace entre Sustrato y sitio activo se da bajo el principio de llave – cerradura ; sólo uno o pocos sustratos se fijan a una determinada enzima.  COFACTORES : – Sustancias como iones metálicos y coenzimas unidas a enzimas; de esto se derivan términos como HOLENZIMA , APOENZIMA.

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COFACTORES ENZIMÁTICOS
En esencia se trata de moléculas muy pequeñas , orgánicas o inorgánicas que requiere la APOENZIMA para su respectiva activación.  LA Lisina oxidasa requiere la unión débil al cobre para activarla.  A diferencia de los cofactores, los grupos prostéticos están unidos con firmeza a la apoenzima

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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

REGULACION:

LOCALIZACION DENTRO DE LA CÉLULA:

– Cualquier actividad de las enzimas es controlable, y la velocidad de su actividad va a depender de las necesidades de la célula de acuerdo a estados de homeostasis o Enfermedad. – Se encuentra regulado genéticamente una distribución por compartimientos, lo que permite aislar los sustratos y productos entre sí y evita interferencia.
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UBICACIÓN INTRACELULAR DE LAS ENZIMAS

MITOCONDRIA :
– Oxidación de los ácidos grasos – Descarboxilación del Piruvato.

NUCLEO:
– SINTESIS DE ADN – SINTESIS DE ARN

CITOPLASMA:
– Glucólisis – Síntesis de ácidos grasos
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MECANISMOS DE FUNCIONAMIENTO DE LA ENZIMAS
 La

esencia es que las enzimas actúan disminuyendo la energía libre de activación de una reacción.  El equilibrio energético de la reacción no se altera pero se consigue que las reacciones se hagan miles de veces más rápido en comparación con las no catalizadas.

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MECANISMOS DE FUNCIONAMIENTO DE LA ENZIMAS
Normalmente las reacciones no catalizadas son lentas por la elevada energía libre de activación.  Existe lo que se llama Barrera energética del estado de transición y sin enzimas pocas moléculas reactivas tendrán energía para entrar a la alta velocidad de reacción.  Las enzimas permiten ingresar a una vía alterna de reacción con menor energía libre de activación.

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ENZIMAS Y EL SITIO ACTIVO
Facilita la conversión de sustrato a producto.  En definitiva , la flexibilidad espacial de la secuencia aminoacídica permite el acople entre sitio activo y sustrato.  Complejo ES va “acomodando” la reacción hasta que se llega al estado de transición y se genera producto.

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FACTORES ASOCIADOS A LA VELOCIDAD DE LA REACCION ENZIMATICA

CONCENTRACION DEL SUSTRATO :
– VELOCIDAD MÁXIMA :

Se hace evidente en la medida en que la velocidad de reacción es mayor al aumentar el sustrato pero con un máximo de velocidad ( Saturación de los sitios de fijación)

– FORMA HIPERBÓLICA DE LA CURVA DE CINÉTICA ENZIMÁTICA:

Modelo - Ecuación de Michaelis-Menten para la mayoria de enzimas.
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ECUACION DE MICHAELIS - MENTEN
Vmx ( S ) a V0 = -------------------Km+ ( S )
Km es una característica propia de una enzima pero no varia con la concentración de la enzima. Km pequeña refleja elevada afinidad ES y se llega pronto a la mitad de la Vmx a
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FACTORES ASOCIADOS A LA VELOCIDAD DE LA REACCION ENZIMATICA

EFECTO DE LOS CAMBIOS DE TEMPERATURA:
– El incremento de la temperatura genera aumento del número de enlaces ES pero eso tiene una velocidad máxima. – Si se sigue elevando la temperatura, se genera Desnaturalización de las enzimas = Velocidad de las reacciones se hace menor.
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FACTORES ASOCIADOS A LA VELOCIDAD DE LA REACCION ENZIMATICA

EFECTOS DE LOS CAMBIOS DEL PH: – Sitio activo requiere una ionización adecuada para la interacción. De esta manera si hay cambios en PH baja velocidad de reacción. – Las cadenas laterales de aminoácidos tienen carácter iónico y si aumenta o disminuye PH se desnaturaliza la proteina. – PH óptimo de funcionamiento de algunas enzimas difiere de otras que no toleran ambientes ácidos o alcalinos.
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MECANISMOS DE REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE :
– Hay enzimas especializadas en fosforilar a una diversidad de enzimas ; la actividad de las enzimas afectadas puede ser variable.

SITIOS DE FIJACIÓN ALOSTÉRICOS :
– Las enzimas alostéricas tienen efectores positivos o negativos, y el resultado es mayor o menor afinidad ES. Pueden haber efectores homotrópicos (el mismo sustrato propicia mayor unión de sitios activos ) y heterotrópicos.

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MECANISMOS DE REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

INDUCCIÓN Y REPRESIÓN DE LA SINTESIS DE ENZIMAS:
– Generalmente se produce inducción o represión cuando las concentraciones de un metabolito aumentan, entonces se dispone mayor liberación celular de enzimas para “controlar” el nivel del metabolito. – Ejemplo : Hiperglucemia post prandial.

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IMPORTANCIA CLÍNICA DE LAS ENZIMAS
Es necesario recordar en el plasma hay dos tipos de enzimas.  El primer tipo de enzimas aparecen y se detectan en el plasma producto de la secreción activa de ciertos tipos celulares (ejemplo cimógenos)  El segundo tipo de enzimas, que es el más numeroso, resulta de la descarga de las células cuando se da el recambio celular.

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ENZIMAS PLASMÁTICAS Y ENFERMEDAD
 La

lesión o destrucción de tejidos puede generar liberación exagerada de enzimas extracelulares y esto permite detectar enfermedades diversas.  El ejemplo clásico es la elevación plasmática brusca de Alaninotransferasa en lesiones hepatocelulares ( ejemplo una infección por virus de la hepatitis B)
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ENZIMAS PLASMÁTICAS Y ENFERMEDAD
En la obstrucción intra o extrahepática de la vía biliar se incrementa notablemente la fosfatasa alcalina.  En los pacientes con cáncer de próstata y metástasis óseas y destrucción de hueso hay aumento plasmático de las fosfatasas ácidas prostáticas.  Destrucción de fibra muscular estriada esquelética : ALDOLASAS aumentadas en el plasma.

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Aplicaciones médicas de la Inhibición Enzimática
Usando los antibióticos del grupo de los Betalactámicos se logra inhibir las enzimas que controlan la síntesis de la pared celular.  Efecto final : Bacterias destruidas porque se quedan sin la pared celular: Se curan las infecciones generadas por estos gérmenes.

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Aplicaciones médicas de la Inhibición Enzimática
Normalmente, en el organismo humano existe una Enzima Convertidora de Angiotensina ( ECA )de manera que la ECA hace que pase la Angiotensina I a Angiotensina II.  El problema es que Angiotensina II produce vasoconstricción: Aumenta la presión arterial.  Se han diseñado medicamentos que inhiben la ECA ( IECAs) y son captopril, enalapril.

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MUCHAS GRACIAS POR SU GENTIL ATENCION
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