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ENZIMAS

Las reacciones bioquímicas de la


célula
BIOLOGÍA - Enzimas

ENZIMAS
son

BIOCATALIZADORES ORGÁNICOS

De naturaleza
proteica.
Aceleradores de reacciones GLOBULARES
químicas (en este caso,
bioquímicas) apoenzima

Grupo prostético
(parte no proteica)
(cofactor o coenzimas)

© Prof. Víctor M. Vitoria (Profesor JANO) – Bioquímica 2º bachillerato


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ELEMENTOS DE UNA
REACCIÓN ENZIMÁTICA

EL CENTRO ACTIVO DEL


ENZIMA

Es una equidad tridimensional


ESPECIFICIDAD
en la que encaja el SUSTRATO

Molecula(s) que va a
Es una pequeña porción del transformar el enzima
enzima.

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Cofactor: bajo peso molecular ; Coenzima: mayor peso molecular


Algunas
vitaminas
actúan como
COMPONENTES
coenzimas

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REACCIÓN ENZIMÁTICA

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO:
alcanza el estado activado o de transición

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MECANISMO DE ACCIÓN
La presencia de los
enzimas disminuyen
la energía de
activación
aumentando así su
velocidad.

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MODELOS DE ACCIÓN
(explica la especificidad)
MODELO LLAVE CERRADURA

Sólo el sustrato que tiene la


forma complementaria
puede encajar en el centro
activo del enzima cuya forma
es fija.

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MODELOS DE ACCIÓN
MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA (explica la especificidad)

El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se


modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar perfectamente.

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CINÉTICA ENZIMÁTICA Modelo de


Micahelis-Menten

Representación directa

Vmax
Mide la velocidad v
100
de las reacciones
químicas. 80

V s
v  m x
60

VM/2
40
K m  s
20
PARÁMETROS s
0

[S]
0 20 40 60 80 100

Concentración de sustrato para la


tiempo Km cual se alcanza una velocidad que
es mitad de la máxima.

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FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA

AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTEÍNAS

• pH – Concepto pH óptimo
• Temperatura – Temperatura óptima
• Sustancias químicas

Inhibidores

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INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

son
Son sustancias que
INHIBIDORES disminuyen, neutralizan
o regulan la actividad
enzimática.

IRREVERSIBLES REVERSIBLES

COMPETITIVA Unión del I al centro activo


El inhibidor se une
covalentemente al NO COMPETITIVA Unión del I al un lugar
enzima y lo inutiliza diferente al centro activo
permanentemente (alosterismo)
ACOMPETITIVA

(suelen ser
venenos)

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INHIBICIÓN competitiva
El inhibidor competitivo se une al
centro activo del enzima.

En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma


velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato.

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INHIBICIÓN no competitiva
El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro
activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.

La Km se mantiene
constante en presencia
(Es característico de los enzimas alostéricos) del I no competitivo.

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INHIBICIÓN acompetitiva

El inhibidor acompetitvo
sólo se une al complejo
enzima-sustrato.

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OTROS TIPOS DE REGULACIÓN


REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL

La L-isoleucina
es un inhibidor
competitivo de la
treonina
deshidratasa

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OTROS TIPOS DE REGULACIÓN


CIMÓGENOS

• Son enzimas que se secretan inactivos.


• Una vez expulsados se activan llevan a cabo su función.
• Es un mecanismo de protección.
• Ejemplos:
– Pepsinógeno
– Tripsinógeno
– Procarboxipeptidasa
– Procolágeno

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NOMENCLATURA DE ENZIMAS
H
Nombre sistemático: Grupo transferido E
X
O

ATP: hexosa fosfotransferasa Q


U
I

Donador Aceptor N
A
Grupo Subgrupo S
Número sistemático A

Enzyme
EC 2.7.1.1 Enzima
Comission
Sub-subgrupo
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CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (1)


Catalizan reacciones de oxidorreducción OXIDORREDUCTASAS

Ared + Box Aox + Bred

A : es el reductor o dador electrónico; en el curso


de la reacción se oxida (pierde electrones)

B : es el oxidante o aceptor electrónico; en el curso


de la reacción se reduce (gana electrones)

En las reacciones redox,


siempre tienen que estar
presentes a la vez el aceptor
y el dador electrónico.

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CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (2)


OXIDORREDUCTASAS
Ejemplo particular

REACCIÓN GENERAL

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CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (3)


Catalizan reacciones de transferencia de grupo TRANFERASAS

A-X + B A + B-X

Si el grupo tranferido
es un P, se llaman
quinasas.

NOMENCLATURA
Dador: Aceptor - Grupo transferido - transferasa
ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa (Hexoquinasa)

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CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (4)


Catalizan reacciones de HIDRÓLISIS HIDROLASAS

A-B + H2O A-OH + H-B


EJEMPLOS
•Peptidasas

• Lipasas
• Glucosidasas
• Fosfolipasas
• …

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CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (5)


Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a LIASAS
un doble enlace

A=B + X AXB

COO- H 2O COO-
CH HO CH
CH CH2
COO- COO-
Fumarato L-Malato
(trans-)

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CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (6)


Catalizan reacciones de ISOMERIZACIÓN ISOMERASAS

A–B–X X–A-B

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CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS (7)


Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas LIGASAS
de la hidrólisis de un (o más) enlace de alta energía.

A + B + ATP A-B + ADP + Pi


O bien

C + D + ATP C-D + AMP + PPi

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CLASIFICACIÓN RESUMEN (1)

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CLASIFICACIÓN RESUMEN (2)

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CLASIFICACIÓN RESUMEN (3)

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