UNIVERSIDAD JOSÉ

FAUSTINO SÁNCHEZ
CARRIÓN

Facultad de
Medicina Humana
SEMINARIO - BIOLOGÍA

CHAPERONINAS
Profesor: La cruz Arévalo, Luis A.

Alumnos: Garro Espino, Pamela

Gavidia Núñez
Reinaldo.
Gerónimo Cerna
Cristhian.
 CHAPERONAS

 Son complejos proteicos que facilitan en el

plegamiento de las proteinas.

 Los tipos de chaperonas moleculares:

1. las chaperonas Hsp70,como la BiP( también llamada
proteína de enlace).
2. las chaperonas Hsp60( también conocidas como
chaperoninas) como las Hsp60, groEL y la proteínas
que ensambla a la rubisco.
 CHAPERONINAS
• Sean Hemmingsen
acuñó en 1986 el
término chaperonina
para designar una
familia de proteínas
que comparten
homología en su
secuencia aminoacídica
y actúan en
cloroplastos,
mitocondrias y
bacterias.
 CONCEPTO

Las Chaperoninas son

grandes complejos de
proteínas, que cubren
las proteínas
parcialmente plegadas o
mal plegadas en una
cavidad semejante a un
barril y le proporciona
tiempo adicional para
que alcancen un
plegamiento correcto.
 CLASIFICACION

• Las chaperoninas se han subdividido en dos

grupos:
-Las de origen procariota y pertenecientes a
orgánulos citoplasmáticos (GRUPO I )
-Las provenientes de arqueobacterias y del
citosol de eucariotas (GRUPO II ).
• Ambos tipos de chaperoninas comparten una
arquitectura muy parecida pero poseen
importantes diferencias en el mecanismo de
funcionamiento, así como en los cambios
estructurales que se producen durante aquel y
en las proteínas a las que asisten en su
plegamiento.
 CHAPERONINAS PERTENECIENTES AL GRUPO I

• Fueron encontrados en las eubacterias y

orgánulos de organismos citoplasmáticos (como
las mitocondrias y cloroplastos)
• Todas tienen una estructura de un cilindro
constituido por anillos heptamericos.
• Las proteínas mas estudiadas en este grupo son la
chaperonina GroEL, junto con su cochaperonina
GroES.
 ESTRUCTURA DEL GROEL
• Estructura ensamblada compuesta por 2
discos
• cada disco compuesto por 7 subunidades (P.M
60 000 Da) acomodadas de manera simétrica
alrededor de un eje central.
• La unión de groEL y groES propicia un cambio
conformacional en la groEL
 ESTRUCTURA DEL GROEL
• Esta conformada por tres dominios:
1) Dominio ecuatorial: tiene la mayor parte de las
interacciones que se generan en el anillo heptamerico.
Este dominio acoge al sitio de unión de ATP que es el
corazón de la maquinaria del GroEL.
2) Dominio apical: Posee una agrupación de residuos
hidrófobos involucrados en el reconocimiento de los
pépticos desnaturalizados, estos involucrados en la union
con la chaperonina GroES.
3) Dominio intermedio ( bisagra ): Transmite las señales
que se producen entre los dominios ecuatoriales y
apicales.
VISTAS FRONTALES DEL GroEL
 ESTRUCTURA DEL GROES

• Consiste en un solo disco y tiene subunidades mucho

mas pequeñas(10 000Da) que el groEL (60 000Da)

• El groES se observa como una tapa que cubre la parte

superior del cilindro de groEL.
• interacciona con el dominio apical del GroEL genera un
aumento de volumen en la cámara de este.
ESTRUCTURA DE GROEL - GROES
INTERACCION GROEL - GROES
CHAPERONINAS PERTENECIENTE AL GRUPO II

• Aquellas que se encuentran en arqueobacterias y en el

citoplasma de organismos eucarióticos.
• Es mucho menos conocido que la del grupo I
• Son muy variables en su grado de oligomerizacion ( con
respecto al grupo I ) y en el numero de subunidades distintas
que componen el oligómero. Así, la estructura de doble
anillo puede estar constituido por dos anillos octamericos o
nonamericos, y los anillos formado por hasta ocho proteínas
diferentes.
• La proteína mas importante es la CCT (chaperonina
citoplasmática eucariótica )
 FUNCIONES DE LAS CHAPERONINAS

A) Interviene en la biogénesis de proteínas de tres maneras :

1.- Impedir la agregación de los polipéptidos parcialmente plegados

y liberados de los ribosomas.

2.- Unirse a péptidos parcialmente plegados aunque atrapados en

una conformación tal que no pueden plegarse de manera
espontánea

3.- Proteger a las proteínas de la desnaturalización debida a estrés

térmico o facilitar el plegamiento si se ha producido la
desnaturalización.
B) Las chaperoninas protegen la función y la estructura de
las células a través de la protección de sus
componentes. Pero su mision no acaba aquí. En
mamíferos, las chaperoninas podrían defender de las
infecciones mediante el envío de señales al sistema
inmunitario, del que son uno de los más potentes
estimuladores.

C) Las chaperoninas se relacionan con los factores de

crecimiento en los mamíferos. El factor temprano de
la gestación aparece a pocas horas de la gestación, e
interviene en la proliferación celular, posee
propiedades inmunodepresivas y regula el
crecimiento de todo tipo de celulas, normales y
neoplásicas.
FUNCION DE PLEGAMIENTO
 PATOLOGÍA
• Enfermedades coronarias y a otras degenerativas:
debido a que CCT, que está involucrada en el plegamiento de
v dos proteínas del citoesqueleto y del músculo, la
tubulina y la s actina), asegurando "El incorrecto
plegamiento de ésta última.

• Enfermedad de Parkinson: Está relacionada con la proteína

protectora Hsp70 , que es una chaperona, suprime la
toxicidad de la asinucleina, proteína asociada con la
enfermedad de Parkinson en seres humanos. La pérdida
progresiva de neuronas dopaminérgicas produce los síntomas
neurológicos de la enfermedad de Parkinson. Las proteínas
chaperonas normalmente colaboran en la realización del
plegamiento correcto de las proteínas y están involucradas en
la protección contra los estreses celulares.
Regulación del tumor por la proteína supresor VHL

Se han descubierto que un TRIC junto con el HSC 70

participa en la biogénesis de la proteína supresor del
tumor VHL.
por lo tanto se han encontrado que varios tumores que
causan las mutaciones, producen una interacción dañada
con la chaperonina y ahí el plegado de olígomeros
involucrados en la degradación mediada por ubiquitina.
MARCADORES DE ARTEROSCLEROSIS Y RIESGO
CARDIOVASCULAR

La proteína de estrés PHS65 pertenece a la familia de las

chaperoninas, protege a las proteínas intracelulares de al
desnaturalización, en un incorrecto plegamiento y estrés
mecánico produce infecciones, y una consecuencia mas grave
es la mortalidad cardiovascular