CUESTIONARIO:

1.- ¿Qué color presenta una solución de almidón en presencia del iodo y por
qué ocurre?
El almidón al ponerse en contacto con el iodo presenta una coloración violeta, esto
se debe a que cuando el iodo reacciona con las dos estructuras que forman el
almidón, con la amilosa proporciona un color azul y cuando reacciona con la
amilopectina nos da un color rojo, entonces con la combinación de estos dos colores
obtenemos el color violeta característico del almidón
2.- La hidrolisis del almidón puede ser química o enzimática explique cada una
de ellas:
Hidrólisis ácida: El almidón es tratado con un ácido que permite el rompimiento de
las cadenas cortas de dextrina. La concentración del ácido, el pH, la temperatura y
el tiempo de hidrólisis son los parámetros de los cuales depende el grado de
degradación. Por consiguiente, las reducciones del peso molecular y de la
viscosidad son inversamente proporcionales al poder de reducción que aumenta por
acción del ácido. Siendo el ácido nítrico y el ácido clorhídrico, los más utilizados en
este tipo de hidrólisis, la clase de ácido es un factor determinante en el tiempo de
sacarificación, al igual que la concentración, la temperatura, la presión y la relación
másica con respecto al almidón. Generalmente, mientras se lleva a cabo la hidrólisis
debe mantenerse un pH de 1.5, para lo cual deben agregarse las cantidades
adecuadas de ácido que permitan mantenerlo en este valor
Hidrólisis Enzimática: Este proceso consiste en la utilización de enzimas como
catalizadores para romper las moléculas de almidón, obteniéndose productos
semejantes a los de la hidrolisis ácida. El tipo de enzima más utilizada en este
proceso son las amilasas, siendo las más conocidas la α-amilasa y la β-amilasa, las
primeras desdoblan el almidón en glucosa y maltosa; se caracteriza por la facilidad
de fragmentación de los almidones en dextrinas reductoras, que no dan color en el
yodo, y la segunda, convierte la totalidad del almidón en glucosa (AGRONET, 2006).
Las amilasas actúan sobre el almidón dependiendo del origen de este, puesto que
la composición del mismo cambia según su origen, es decir, el almidón consta de
amilopectina y amilosa, con porcentajes de mezcla en un intervalo de 75 a 80 de
amilopectina. Además, la amilosa se compone de unidades de glucosa enlazadas
(tipo α-1,4 glicosídico) en cadenas longitudinales que pueden contener
aproximadamente de 70 a 100 unidades de glucosa. Todo esto depende del origen
del almidón. Existen dos fases dentro del proceso de Hidrólisis enzimática. Primero,
la licuefacción y segundo, la sacarificación. La licuefacción se lleva a cabo en
presencia de alfa-amilasa o beta-amilasa, mientras que la sacarificación, que es la
conversión de almidón a glucosa, en presencia de glucoamilasa o pollulanasa
(AGRONET, 2006). Mediante las diastasas de la malta o por las diastasas de los
hongos se lleva a cabo la conversión del almidón a azúcares susceptibles de
fermentación. Esta transformación se da a través de productos intermedios no
fermentables. La cantidad de maltosa producida depende de la concentración en el
mosto, la duración de la acción de las diastasas y de la temperatura (AGRONET,
2006). Al comparar los dos tipos de hidrólisis se encuentra la gran ventaja de la
hidrólisis enzimática sobre la ácida. Esto se debe, primordialmente, a que las
enzimas son específicas para un tipo de enlace (selectividad), por lo cual, no es
usual la aparición de productos de degradación; caso contrario sucede con la
hidrólisis ácida, en la cual, el poco control y la selectividad pobre ocasionan la
aparición de productos de degradación, inclusive tóxicos. Otra ventaja son los
rangos moderados de condiciones como temperatura y pH en las que transcurre la
hidrólisis enzimática (pH=4-8; T=40-60°C). Además, no se presentan sustancias
extrañas añadidas como en el caso de la hidrólisis acida para la neutralización
(presencia de sales) (Guadix, et al., 2009).
3.-Los humanos tenemos las enzimas alfa-amilasa y beta-amilasa, ¿Qué
diferencias estructurales y de actividad tienen?
La alfa-amilasa actúa a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos,
descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier
punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En los animales es una enzima digestiva
mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2.
la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no
reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos
unidades de glucosa (maltosa) a la vez. La amilasa presente en el grano de cereal es la
responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa
para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque
puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH
óptimo de 4 - 5.

4.- ¿Cómo afecta el NaCl y el CuSO4 la actividad de la alfa amilasa? Explique

el mecanismo.
5.- los humanos producimos amilasa pancreática ¿Qué función tiene y que
diferencia tiene con la amilasa salival?
La α-amilasa pancreática escinde aleatoriamente los enlaces α(1-4) glicosídicos de
la amilosa para producir dextrina, maltosa, o maltotriosa. Esta enzima adopta un
mecanismo de doble desplazamiento con retención de la configuración anomérica.
La saliva contiene amilasa que hidroliza el almidón para formar maltosa y dextrina.
Esta isoforma de la amilasa se conoce también como ptialina, nombrada así por el
químico sueco Jöns Jacob Berzelius.
La ptialina hidroliza las grandes moléculas de almidón insoluble, para formar
almidones solubles (amilodextrina, eritrodextrina y acrodextrina), produciendo
sucesivamente moléculas de almidones cada vez más pequeñas, hasta formar al
final maltosa. La ptialina actúa sobre los enlaces glicosídicos α(1,4), pero la
hidrólisis completa requiere de una enzima que actúe además sobre los productos
ramificados. La amilasa salival resulta inactivada en el estómago por el ácido
gástrico. En el jugo gástrico a pH 3,3 la ptialina resulta totalmente inactivada en
20minutos a 37ºC. En contraste, luego de 150 minutos en jugo gástrico a pH 4,3,
aún se retiene el 50% de la actividad amilasa. Tanto el almidón, el sustrato para la
ptialina, como el producto, polímeros de glucosa de cadena corta, son capaces de
protegerla parcialmente contra la inactivación debida al ácido gástrico. Al añadir
ptialina a una solución tamponada a pH 3,0, esta resulta totalmente inactivada en
120 minutos; sin embargo la adición de almidón al 0,1% produce que luego de 120
minutos la solución aún conserve 10% de actividad amilasa; y la adición de almidón
al 1,0 permite el mantenimiento del 40% de la actividad amilasa a los 120 minutos. 6

BIBLIOGRAFIA:
http://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/viewFile/4685/37
58
https://sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-i/prueba-del-
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