INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL
ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICA
BIOQUÍMICA GENERAL
Práctica 5.2 y 5.3
Mejía Hernandez Rafael Ramos Vidal Emmanuel 3FM1 Seccion 2
Práctica No. 5.2: Efecto de la concentración de
enzima sobre la velocidad de reacción
OBJETIVOS:
- Comprobar la relación que existe entre la
concentración de la enzima junto con la
velocidad
- Demostrar cómo afecta la concentración de
la enzima a la reacción enzimática
RESULTADOS:
DISCUSIÓN:
Se puede ver que por los resultados que las enzimas
son sustancias catalíticas que afectan a la velocidad
de reacción.
En esta práctica se llevó a cabo una gráfica
mediante los datos obtenidos entre la absorbancia
en función de la concentración de la enzima. En
esta misma nos pudimos percatar que la velocidad
de reacción catalizada es proporcional a la cantidad
de enzima.
Como primera instancia, la reacción transcurre
linealmente, eso nos habla de la velocidad inicial,
pero si se deja en tiempos más prolongados, la
pendiente de la recta dejaría de ser lineal y esta
disminución de la velocidad dependería de la
concentración del sustrato.
Según la literatura el fundamento de los resultados
obtenidos recae en la reacción de la catálisis de la
formación de complejo enzima-sustrato es
fundamental y nos habla también que dos moléculas
de enzima actúan de manera independiente para
formar el doble de sustrato en un tiempo
determinado. [1]
CONCLUSIÓN:
- La velocidad de reacción es directamente
proporcional a la concentración de la
enzima.
- En condiciones de pH, temperatura y
sustrato constante, cualquier cambio que se
llega a tener de la enzima perturba la
velocidad de la reacción enzimática.
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Práctica No. 5.3 Efecto del pH sobre la velocidad DISCUSIÓN:

de reacción. En el análisis de los cambios que llega a tener la
reacción enzimática conforme al aumento del pH, la
OBJETIVOS: velocidad enzimática aumentó hasta que la enzima
- Describir el efecto del pH en la cinética alcanza la mayor actividad observada en los
enzimática de la invertasa resultados, el pH afecta esta relación debido al
- Encontrar el pH óptimo al que funciona la término “pH óptimo” donde existe la mayor
invertasa actividad enzimática, para que la sacarasa
(invertasa) tenga su mejor desempeño. Dado que
RESULTADOS: los resultados observados, se ve una relación del pH
óptimo de la invertasa de 4.5, coincidiendo con lo
reportado en el literatura[2], si esta valor hubiera
estado por debajo o por encima del pH óptimo, la
actividad de la enzima sólo se reduciría, esta sigue
estando activa aunque sea en valores bajos o altos,
pero que estén cercano del pH óptimo.Cuando el
valor agregado de pH está muy alejado del óptimo
para la invertasa, suponiendo que hasta un pH muy
alcalino, nuestra enzima perderá toda la actividad,
puesto que ésta se desnaturaliza, al ser también una
proteína, y los valores de pH también afectan a la
enzima que es una proteína con función
catalizadora.En los resultados se consiguió ver que
a valores mayores al pH óptimo, se ve una
reducción de la velocidad enzimática, indicando
que la velocidad de la enzima disminuyó.

CONCLUSIÓN:
- Al modificar el pH del medio en el cual se
lleva a cabo la reacción de catálisis, los
grupos ionizables tanto estructurales como
catalíticos se ven afectados haciendo que se
reduzca la actividad enzimática.
- La velocidad de reacción se ve relacionada
con la actividad de la enzima en función a
su pH óptimo.
- En la invertasa a valores menores o mayores
del pH óptimo, la actividad de la enzima se
reduce.
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BIBLIOGRAFÍAS:
[1] Tena M., & Jorrin J. (s.f.). Estudio cinético de
la actividad invertasa de levadura de panadería.
https://www.uco.es/dptos/bioquimica-biol-mol/pdfs/
32%20INVERTASA%20CINETICA.pdf
[2] Cerdas, L. V., & Villalobos, V. (2000b). Efecto
del pH, la luz y la concentración de sacarosa en la
Embriogénesis somática de cacao (Theobroma
cacao L.). Dialnet.
https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?codigo=5
381434
[3] Lehninger, A. L. “Principios de Bioquímica”,
3a. ed., Ediciones Omega S.A., España, (2000)
[4] Mckee, T., McKee J.R., “Bioquimica”. 3a
Edición, Ed. McGraw Hill-Interamericana. (2003).