PROCEDIMIENTO #2 REACCIÓN DE NINHIDRINA

RESULTADOS: De acuerdo a Vaquez et al (2014 pp 69) La ninhidrina es un compuesto

oxidante que ayuda a determinar los aminoácidos alfa que poseen un pH entre 4 y
8 dando como resultado un color purpura, al ser un compuesto oxidante oxida el
aminoácido lo que a su vez hace que este se descarboxile permitiéndole liberar
amoniaco y es este el que reacciona con la ninhidrina para dar dicho color púrpura.

Figura 7. Aminoácidos al agregar ninhidrina

Figura 6. Aminoácidos sin agregar reactivo Nota: G, Y y W ubicados de izquierda a derecha
Nota: G, Y y W ubicados de izquierda a respectivamente
derecha respectivamente

.
.

Figura 8. Aminoácidos al aplicar baño maría

Nota: W e Y ubicados de izquierda a derecha
respectivamente

.
 AMINOACIDO COLOR COLOR AL COLOR AL
INICIAL AGREGAR REALIZAR BAÑO
NIHIDRINA MARÍA
GLICINA TRANSPARENTE PURPURA NO SE COLOCO A
(INCOLORO) BAÑO A MARÍA
TYROCINA BLANQUESINO BLANQUESINO HIGO
TRYPTOFANO TRANSPARENTE TRANSPARENTE UVA
(INCOLORO) (INCOLORO)

ANÁLISIS DE RESULTADOS: Se puede afirmar que la Glicina al no contar con un anillo

aromático tiene la facilidad de reaccionar con la ninhidrina sin necesidad de ser
sometida al calor, caso contrario con el Triptófano y Tirosina al contar con un anillo
aromático no reaccionan sin calor, debido a que se cumple la ley del octeto, no
obstante, el calor le ayuda a romper esos enlaces permitiendo la descarboxilación del
aminoácido y permitiendo que el amoniaco reaccione con la ninhidrina. De este modo
se puede decir que todos los tres aminoácidos son alfa aminoácidos.

Referencia: Vázquez-Jorge, Yanira G, Guerra-Molina, Leticia, Quintana-Tamayo, Jabiel F,

Ramírez-Arzuaga, J, Fernando-Ballestero, Rafael, & Vázquez- Jorge, Yahumara.
(2014). Caracterización físico-química y contenido de proteínas de extractos fluidos
del ostión de mangle (Crassostrearizophorae). Revista Cubana de Química, 26(1), 66-
74. https://bit.ly/3UxYfLb
 PROCEDIMIENTO #3 REACCIÓN XANTOPROTEICA

RESULTADOS: La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para

determinar la presencia de aminoácidos que contienen un núcleo aromático. Estos
aminoácidos forman nitroderivados de color amarillo, los cuales reaccionan al
momento de calentarlos y agregarles ácido nítrico concentrado e hidróxido de sodio,
esto con el fin de que la solución sea fuertemente alcalina y las sales de los derivados
se tiñan de color rojo naranja.

Figura 9. Se observa el color inicial de las Figura 10. Se observa el color final de las
muestras muestras

.
ANÁLISIS .
DE RESULTADOS: En la reacción Xanthoproteica, se utilizaron las siguientes
muestras: Tubo #1: Fenilalanina, Tubo #2: Glicina, Tubo #3: Tirosina y Tubo #4: Triptófano.

Según Según Yahumara (2014) La posible presencia de Tirosina, Fenilalanina o Triptófano,

como aminoácidos libres o formando parte de las estructuras peptídicas o proteínas,
quedó demostrada la reacción Xanthoproteica. Todo esto debido a que las muestras
de Glicina y Fenilalanina no reaccionaron positivamente, ya que no se presentan
cambios físicos en su color o textura. En cambio, las muestras de Triptófano y
Tirosina presentan un grupo aromático en su estructura los cuales reaccionaron al
agregar HNO3, NaOH y calentar, lo que produjo que las muestras se alcalinizaran y
se tiñeran las sales de los nitroderivados.

REFERENCIA: Yahumara V. J. (2014) Caracterización físico química y contenidos de proteínas de extractos

fluidos del ostión de mangle. Revista Cubana Química, Vol XXVI. N1. Pp 66-74
 PROCEDIMIENTO #4 REACCIÓN ÁCIDO GLIOXILICO PARA TRIPTÓFANO

RESULTADOS: La reacción de ácido glioxílico para triptófano, es una reacción que se basa
en utilizar el anillo indol para la identificación del triptófano. El anillo indol reacciona
con el ácido glioxílico en presencia de ácido sulfúrico concentrado para formar un
compuesto violeta en la interface entre la solución del aminoácido y del ácido
sulfúrico.

Figura 11.

ANÁLISIS DE RESULTADOS: En la reacción se utilizaron muestras de Glicina, Tirosina

.
y Triptófano, de las cuales la reacción con las muestras de Glicina y Tirosina no dan
resultados positivos para la identificación que se está realizando, se observa que no
presentan cambios y un tono incoloro. La reacción con la muestra de triptófano
presenta resultados aprobatorios para la identificación que se está realizando, la
deducción simple es que el aminoácido triptófano presenta en su estructura el grupo
indol, el cual es necesario para que la reacción de identificación se haga evidente. La
muestra con triptófano arrojo luego de la reacción un anillo de color amarillo, esto se
debe a que en la reacción se encontraba muy poco contenido de triptófano.

Vasudevan y Sreekumari (2012), en su libro “Texto de Bioquímica para Estudiantes de

Medicina” nos expone que la proteína conteniendo triptófano mezclada con ácido
glioxílico y puesta en capa sobre ácido sulfúrico concentrado arrojara un color
amarillo violeta en la interface de los líquidos revela la presencia del anillo indol.
REFERENCIA: Vasudevan, D., Sreekumari, S. (2012). Texto de Bioquímica para Estudiantes de
Medicina. India: Jaypee Highlights
 PROCEDIMIENTO #5 REACCIÓN DE SAKAGUCHI

RESULTADOS:

Reactivos agregados

Solución de Color inicial Alcalí fuerte Alfa naftol Solución de Color final
aminoácidos agua y cloro

Arginina Transparente. No hubo Cambió a Cambió a Rojo.

cambio de color rojo color rojo.
color. opaco.

Glicina Transparente. No hubo Cambió a Cambió a Amarillo.

cambio de color color
color. ligeramente amarillo.
amarillento.

Figura 12. Color inicial Figura 13. Color final

ANÁLISIS DE RESULTADOS: Jeremy M. Berg, en su libro "Bioquímica", describe que la reacción

. de la arginina con alfa-naftol, también conocida como la. prueba de nitrosación de la arginina, es una
prueba química utilizada para detectar la presencia de grupos amino primarios en aminoácidos.

Durante la reacción, el grupo amino del aminoácido y la ninhidrina reaccionan para

formar un ion hidrilo, el cual es un compuesto inestable que reacciona para
formar un compuesto cíclico llamado indantrona, este es responsable del color
rojo que se observa en la prueba de Sakaguchi
La estructura de la indantrona contiene tres anillos aromáticos, que se forman a través
de laciclación del ion hidrilo. La ciclación se produce a través de una serie de
reacciones que implican la eliminación de una molécula de agua y la formación
de enlaces covalentes entrelos átomos de carbono en la molécula.

La arginina reaccionó con el alfa naftol debido a que este aminoácido posee un grupo
guanidinio con carácter básico que interactúa con el grupo fenólico del α naftol
en una reacción de sustitución nucleófila, dando como resultado un compuesto
de coloración rojoopaco.

Posteriormente cuando se añadió hidróxido de sodio y solución de agua y cloro se

produjouna oxidación que intensificó la coloración dando un rojo brillante para
la arginina, lo que indicó positivo para la presencia de grupo guanidinio, en
cambio para la glicina dio negativo con una coloración amarilla debido a que
este aminoácido no contiene grupoguanidinio.

REFERENCIA: Berg, J. M., & Tymoczko, J. L.; S. (2009). Bioquímica (6a. ed.). Barcelona,
España: Reverté.
 PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS
1. Escriba la reacción para cada prueba realizada
• Reacción de ninhidrina

• Reacción Xantroproteica

• Reacción de Ácido Glioxílico para Triptófano- Hopkins Cole

• Reacción de Sakaguchi
 2. De acuerdo con las pruebas realizadas en esta práctica proponga una
clasificación para los aminoácidos

Conforme a las pruebas realizadas anteriormente se pueden clasificar los aminoácidos de acuerdo a
los grupos específicos que reaccionan a los reactivos que se someten a solución, dando así
una clasificación:

• Aminoácidos α aminoácidos: se deduce gracias a la reacción de Ninhidrina, que todos los

α aminoácidos a un rango pH de 4 – 8, darán resultados positivos produciendo un color
violeta a excepción de la prolina e hidroxiprolina que producirán un color amarillo.

- Todos α aminoácidos

• Aminoácidos aromáticos: se identifican con la Reacción xantoprotéica, ya que estos

aminoácidos producen un color amarillo a la nitración del anillo aromático.

- Fenilalanina

- Tirosina

- Triptófano

• Aminoácidos con grupos indolicos: se identifican con la reacción de ácido glioxílico, ya

que esta reacción se basa en el grupo indolico, el cual al reaccionar con el ácido glioxílico
en presencia del ácido sulfúrico, deprende un complejo de color violeta.

- Triptófano

• Aminoácidos básicos: se identifica con la reacción de Sakaguchi, ya que los aminoácidos

que contengan el grupo guanidina reaccionaran a este produciendo un color rojo, se
deduce que la prueba sakaguchi puede ser empleada para la identificación específica del
aminoácido arginina, por otra parte, la mayoría de las proteínas poseen el aminoácido
arginina y se emplea esta reacción para identificación de grupos guanidina en proteínas.

- Arginina
3. Identifique los grupos químicos que caracterizan a los aminoácidos.

Según Peter J. K. Et al (2015), los aminoácidos están constituidos por un carbono

alfa al cual se unen un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno
y un grupo R o lateral. Las diferencias entre los aminoácidos se debe a la
estructura de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la molécula).
• Alanina: Se caracteriza por tener un enlace con un grupo metil (-CH3).
• Arginina: Se caracteriza por tener un grupo guanidinio (-C(=NH)-NH2).
• Asparagina: Tiene un grupo carboxamida en su cadena lateral.
• Ácido aspártico: Contiene un grupo carboxilo en su cadena lateral.
• Cisteína: Contiene un grupo funcional tiol (-SH).
• Ácido glutámico: Posee un grupo carboxilo en su cadena lateral.
• Glutamina: Presenta un grupo amino secundario en su cadena lateral.
• Glicina: Se caracteriza por tener sólo un átomo de Hidrógeno en su cadena lateral.
• Histidina: Contiene un anillo imidazol C3H4N2 en su cadena lateral.
• Isoleucina: Posee un grupo metilo (-CH3) en su cadena lateral.
• Leucina: Tiene un grupo metilo (CH3) en su cadena 4lateral.
• Lisina: Tiene un grupo € protonable ((CH2)4 (NH2 )
• Metionina: contiene un S-metil-tioéter ((CH2) (CH2) S (CH3)
• Fenilalanina: posee un anillo bencénico en. Su cadena lateral (C6H6)
• Prolina: Tiene un grupo cíclico en su cadena lateral ((H2C) (CH2) (CH2))
• Selenocisteina: contiene un grupo hidroseleniuro en su cadena lateral (HSE)
• Serina: posee un grupo hidroximetilo en su cadena lateral ((CH2) (OH))
• Treonina: se caracteriza por tener un grupo hidróxido en su cadena lateral (C2) (H3)
• Triptófano: contiene un Grupo índol en su cadena lateral
(C1(NC=C2)=C2C=CC=C1)
• Tirosina: Tiene un grupo fenólico en su cadena latera. (C8 H10) - Valina: Contiene
un isopropilo en su cadena lateral (CH2) (CH3) (CH3)

4. Explique como se encuentran estructuralmente los aminoácidos en el plasma

sanguíneo o liquido intercelular cuyo PH es de 7.4 y 7.1 respectivamente
De acuerdo a Rodwell V. (2003) los grupos carboxilos existen casi enteramente como
iones carboxilato, r--coo-. a estos valores de ph, la mayoría de los grupos amino están
predominantemente en la forma protonada, r-nh3+. las especies iónicas prevalentes de
los aminoácidos en la sangre y en la mayoría de los tejidos, deberán representarse como
se muestra, estructura iónicamente correcta para un aminoácido a ph fisiológico.

5. ¿Cuáles son las explicaciones prácticas de las pruebas realizadas?

Se explica en el análisis y resultados
 BIBLIOGRAFÍA

Murray.K.R. Et al. (2012) Harper Bioquímica Ilustrada. Mc Graw Hill Lange. (29. Ed.)

Rodwell V. (2003) Bioquímica de Harper Ilustrada Ed. 27°

Procedimiento #2 Determinación del punto de coagulación de una proteína y
demostración de la desnaturalización

Resultados: De acuerdo a lo que se pudo observar en el laboratorio, la clara de huevo al

momento de agregarle Buffer no coagula, no obstante, al momento de colocar esta a
baño maría sí lo hace.

En este orden de ideas y según lo explicado por el docente el reactivo de Buffer regula la
carga eléctrica llevando la muestra a punto isoeléctrico o estado zwitterion, lo que
hace que se desnaturalice la proteína y se observa la coagulación o precipitación
de esta.

Figura 1. Figura 2. Albumina a baño maría

Tubo B( Izquierda): Albumina Tubo B( Izquierda): Albumina
Tubo A (Derecha): Albumina+ Buffer Tubo A (Derecha): Albumina+ Buffer

Análisis de resultados: El tubo B a lo largo del procedimiento no presentó ningún cambio a

comparación del tubo A, que este al ser expuesto a calor después de agregarle buffer
comenzó a evidenciar coagulación y precipitación de este lo que es sinónimo de una
desnaturalización de la proteína.

Aunque posterior el tubo se dejó enfriar se la coagulación no se disolvió, es decir, como

confirma Rodwell en su libro Bioquímica de Harper (2007 pp 25) el PH y temperatura
inciden directamente sobre una proteína, llegando a cambiar su estado físico.

Referencia: Rodwell V. (2003) Bioquímica de Harper Ilustrada Ed. 27° pp 25

 Procedimiento #3 Precipitación De Proteínas
• Precipitación con sales metálicas
CASEÍNA
Resultados:
TUBO COLOR INICIAL REACTIVO OBSERVACION
SOLUCION
Tubo N°1 Incoloro ✓ solución de cloruro Precipitado blanco
de mercurio al 2% turbio algo pardo
Tubo N°2 Incoloro ✓ solución de acetato Coloración blanco
de plomo al 2% marfil
✓ ácido acético
Tubo N°3 Incoloro ✓ sulfato cúprico al 2% Precipitado azul royal

Figura 3
Nota. Solución final, caseína + sales metálicas

Análisis de resultados: Según NIIR Board of Dairy Technologists (2010), las caseínas son
definidas como las fosfoproteínas que precipitan en la leche descremada cruda bajo
acidificación a un pH de 4.6 (punto isoeléctrico). La caseína en los tubos 1 y 3,
precipitan ya que el medio de solución es ácido debido a los reactivos, mientras que
la caseína en el tubo 2, no precipita ya que los reactivos no inducen un medio ácido
necesario para la precipitación.

Referencia: Modern Technology Of Milk Processing & Dairy Products (4th

Edition). (2010). India: NIIR Project Consultancy Services.
 ALBUMINA
Resultados:
TUBO COLOR INICIAL REACTIVO OBSERVACION
SOLUCION
Tubo N°1 Incoloro ✓ solución de cloruro Precipitado blanco
de mercurio al 2%
Tubo N°2 Incoloro ✓ solución de acetato Precipitado azul claro
de plomo al 2%
✓ ácido acético
Tubo N°3 Incoloro ✓ sulfato cúprico al 2% Precipitado
transparente

Figura 4
Albuminas sales metálicas

Análisis de resultados: De acuerdo a Rodwell V. (2003) describe que la albumina es una

proteína precipita con todas las sales metálicas, ya que que se afecta por la presencia
de los metales tóxicos o de iones metálicos. El resultado que obtuvimos al realizar la
prueba de sales metálicas en la albumina, hallamos hace precipitación con todas las
sales metálicas que utilizamos, tales como la solución de cloruro de mercurio al 2%,
la solución de acetato de plomo al 2% y sulfato cúprico al 2%.

Referencia: Rodwell V. (2003) Bioquímica de Harper Ilustrada Ed. 27°

 GELATINA
Resultados:

N° DEL TUBO COLORACIÓN REACTIVO COLORACIÓN

INICIAL AGREGADO FINAL
Tubo 1 Transparente Cloruro de mercurio Precipitado blanco
Tubo 2 Transparente Acetato de plomo y Transparente (leve
ácido acético precipitación)
Tubo 3 Transparente Sulfato cúprico Precipitado azul
claro

Figura 5.
Nota: Coloración final, gelatina + reactivos acídicos
Análisis de resultados:

Tubo 1: Al agregarle cloruro de mercurio a la solución de gelatina se produjo una reacción

de coagulación de la proteína contenida en la gelatina gracias a un desnaturalizante
que altera la estructura de esta, según lo descrito por Berg et al. (2009), todo lo
anterior es mediado por la acidez proporcionada por el cloruro, el cual provoca
igualmente que los grupos carboxilos ubicados en las cadenas laterales se protonen
perdiendo su carga iónica.

Tubo 2: Se da una reacción del acetato de plomo con los grupos carboxilos de la gelatina,
produciendo sales de plomo insolubles en agua, a su vez, el ácido acético toma un
papel de catalizador proporcionando protones que contribuyen a la formación del
 complejo. La reacción ocurre debido a la naturaleza básica de los grupos carboxilo y
la capacidad de los iones de plomo para formar enlaces iónicos con ellos.

Tubo 3: Tomando en cuenta lo planteado por Chang y Overby (2008), la coloración azul es
causada por el cobre, los iones contenidos en este elemento reaccionan con los grupos
amino de la gelatina, esto produce un complejo de coordinación donde los átomos de
nitrógeno de los grupos amino se coordina con los iones de cobre para poder formar
enlaces covalentes y estabilizar la mezcla.

Referencias:

• Chang, Raymond. Fisicoquímica para las ciencias químicas y biológicas. (3a. ed.) México:
Mc Graw-Hill Interamericana.

• Berg, J. M., & Tymoczko, J. L.; S. (2009). Bioquímica (6a. ed.). Barcelona, España: Reverté
Procedimiento # 3 Precipitación de proteínas
• Precipitación con reactivos acídicos
GELATINA
Resultados:

Figura 6. Muestras posterior a agregar los

reactivos

Tubo Coloración Reactivo Coloración Precipita

inicial final
A Transparente Ácido Pícrico Transparente Si
(Incoloro)
B Transparente Ácido tánico Azul claro Sí
(Incoloro)
C Transparente Ferrocianuro(3 gotas) Transparente No
(Incoloro) +Ácido acético (1 gota)

Análisis de resultados: Ácido tánico ph: 3.5, Gelatina: 4.7- 5.6 y Ferrocianuro+ ácido
acético : 5,62
Según Gelita (2023) podemos afirmar que la gelatina se produce por la hidrolisis parcial del
colágeno, por lo que al entrar en contacto con los diversos reactivos acídicos está ser
precipita, debido a que cuanto más cerca se encuentren los valores de ph del producto
final y el punto isoeléctrico de la gelatina, mayor será la probabilidad que tendrá la
muestra de teñirse o precipitar.

Referencia: Gelita (2023) Las propiedades de la interfaz. Improving Quality of Life.

https://acortar.link/8xZ5UU
ALBUMINA
Resultados:

Tubo Coloración Reactivo Coloración Precipita

inicial final
A Transparente Ácido Pícrico Amarillo Si
blanquecino blanquecino
B Transparente Ácido tánico Amarillo No
blanquecino
C Transparente Ferrocianuro(3 gotas) Blancuzco Si
blanquecino +Ácido acético (1 gota)

Figura 7. Muestra posterior a agregar los

reactivos
Análisis de resultados: Según Fresquet (2010) podemos afirmar que la albumina contenida
en el huevo se encuentra enrollada adoptando una forma esférica ( globulares) y al
momento de entrar en contacto con el calor, las cadenas de esta se desenrollan y se
forman enlaces que unen unas cadenas con otras.

Asimismo, al añadir a esta albúmina de huevo los reactivos ocurre la misma reacción de
coagulación pero en diferentes proporciones dependiendo del método utilizado y del
reactivo añadido. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y
color que se observa en las muestras de las soluciones de la
albumina de huevo.

Referencia: Fresquet . L (2010) Albuminometro y otras reacciones. Universidad de Valencia

– CSIC.
 CASEÍNA
Resultados:

TUBO COLOR INICIAL REACTIVO OBSERVACION

SOLUCION
Tubo N°1 Incoloro ✓ solución de ácido Precipitado marrón
tánico al 10%
Tubo N°2 Incoloro ✓ solución acuosa Precipitado amarillo
de ferrocianuro
de potasio
✓ ácido acético
10%
Tubo N°3 Incoloro ✓ solución acuosa Precipitado amarillo
saturada de ácido
pícrico

Figura 8
Nota. Solución final, caseína + reactivos acídicos.
Análisis de resultados: Según NIIR Board of Dairy Technologists (2010), las caseínas son
definidas como las fosfoproteínas que precipitan en la leche descremada cruda bajo
acidificación a un pH de 4.6 (punto isoeléctrico). Los precipitados obtenidos con los
diferentes reactivos se deben, a que los pH de los mismos alteran la acidez de la
solución e inducen el precipitado de la caseína.

Referencias: Modern Technology Of Milk Processing & Dairy Products (4th

Edition). (2010). India: NIIR Project Consultancy Service
 Procedimiento #4 Reacciones coloridas

REACCIÓN BIURET

Resultados:
Tubo Coloración Reactivo Coloración Resultado
inicial final
#1 Transparente Biuret Púrpura Positivo
Albumina
#2 Gelatina Transparente Biuret Violeta Positivo
azulado
#3 Caseína Transparente Biuret Púrpura Positivo

Figura 9.
Figura 10.
Nota: Se observa la coloración inicial.
Nota: Se observa la coloración final.
Análisis de resultados:

Tubo 1: Al agregar biuret a una muestra de albumina se forma un medio alcalino que permite
que el sulfato de cobre de lugar a la reacción, basándonos en lo descrito por Nelson y
Cox (2009), la albumina recolectada del huevo reacciona con el sulfato cúprico,
causando que se dé una coloración púrpura, lo que indica la presencia de enlaces
peptídicos.

Tubo 2: Al agregar Biuret a la muestra se tiene en cuenta que este contiene sulfato cúprico,
la gelatina es una estructura en la que se encuentran enlaces peptídicos, de tal forma
que es considerado un polímero compuesto por aminoácidos, por tal razón ante la
presencia del reactivo dio una coloración púrpura la cual indica un resultado positivo
Tubo 3: Esta es la proteína de la leche, al agregar Biuret a la muestra se tiene en cuenta que
este contiene CuSo4 en una solución acuosa alcalina, por ende, al reactivo entrar en
contacto con dicha proteína se da la formación de un complejo de equilibrio entre los
iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno los cuales forman
parte de los enlaces peptídicos dando origen a una coloración púrpura que indica un
resultado positivo.

Referencia:

• Nelson, Cox, M. M., & Lehninger, A. L. (2009). Lehninger principios de bioquímica

(5ªed.). Omega.
 PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. Consultar en forma clara y breve en que consiste la desnaturalización de las

proteínas.

Basándonos en lo descrito por Chang Raymond (2013) en su libro “Bioquímica”, podemos

decir que la desnaturalización de las proteínas es un proceso que consiste en que una
proteína pierde o altera su estructura tridimensional debido a factores como cambios
de temperatura o pH entre otros, causando que esta se despliegue perdiendo su
función biológica. Un ejemplo de esto sería cuando se eleva la temperatura y los
enlaces covalentes en la proteína se rompen, causando que se agrupen en formas
aleatorias o irreversibles.

2. Explique que sucede cuando el cabello se somete a los tintes, de ris y alisado, este
proceso es reversible o irreversible.

Según Tous (2020) Existen muchos tintes, decolorantes, rizadores y alisadores que dañan el
cabello, pero también existen unos que protegen fibras capilares y capas protectoras
del cabello.

El uso excesivo de todos o cada unos de los tintes, decolorantes, rizados, y alisados, buenos
o malo dañan externamente la fibra capilar, lo que produce la pérdida parcial o total
de la cutícula. La cutícula es una de las capas que protege el cabello, la más importante
ya que le da fuerza y elasticidad al cabello; cuando se da la pérdida de esta capa el
daño del cabello es irreversible.

Cambios semipermanentes: Los cambios de forma semipermanentes son aquellos que, una
vez conformados, se mantienen durante un cierto tiempo en el cabello. En estos se
altera en cierta medida la estructura de la keratina. Es decir, se cambia parte de su
estructura molecular, estos cambios se pueden dar mediante el contacto del cabello
con el agua, los puentes de hidrogeno que estabilizan la hélice alfa keratina se rompan
y se produzca un alargamiento a corto plazo.

Cambios permanentes: En los cambios permanentes se alteran los puentes disulfuros, ya que
esos son esenciales en la permanencia de la estructura de la keratina, los cuales al
alterarse destruyen la keratina y degradan el cabello.
3. Explique por qué las pezuñas, los cuernos, las uñas, el cabello y las plumas no se
disuelven con el agua.
Las pezuñas, los cuernos, las uñas, el cabello y las plumas están constituidos por proteínas,
principalmente por queratina, colágeno, actina, elastina y miosina, estas son
moléculas que tiene una composición química variada sobre una base común,
formada por cadenas de aminoácidos como la lisina, la arginina, la prolina y la
cisteina en forma de disulfato (se disponen en hojas paralelas formando agrupaciones
muy resistentes). De acuerdo con José Navarro (1992) Estás pertenecen al grupo de
las proteínas fibrosas, tienen un funcionamiento basado en la protección – resistencia,
una propiedad que la caracteriza es su insolubilidad en agua, esto se da debido a que
presenta gran cantidad de aminoácidos apolares, lo que conlleva a que al ionizarse
sus radicales no establezcan puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, sino
que dichas cadenas laterales interaccionan entre sí con más fuerza que el agua
circundante gracias a la ausencia de cargas.
4. ¿De qué depende la solubilidad de las proteínas?
De acuerdo a Plumer, d.t(s.f). Esta se debe a la proporción elevada de aminoácidos con
radicales polares. Se Establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Por
ende, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que
se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. A su vez La
solubilidad depende del pH, al modificar el grado de ionización de los radicales
polares y Las proteínas globulares al tener elevada masa molecular forman
dispersiones coloidales.
5. Explique cuando es positiva la reacción de biuret, escriba la reacción.

Según Reyes y Cejudo (2007), la reacción de biuret es usada para identificar cadenas de
péptido en proteínas. El reactivo de Biuret es una solución acuosa de hidróxido
potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y potasio
 (KNaC4O6·4H2O), que se combina con la muestra que se está probando. Si la
muestra contiene proteínas, los enlaces peptídicos en las proteínas reaccionan con el
reactivo de Biuret para formar un complejo de coordinación que absorbe la luz en el
rango de 540 nm, produciendo un cambio de color púrpura intenso.
6. Consulte otras técnicas utilizadas para la cuantificación de proteínas.
 BIBLIOGRAFÍA

Chang, R., Goldsby, K. A. ;., Álvarez Manzo, R., & Ponce López, S. (2013). Química (11a.
ed.). México D.F.: McGraw Hill.

Navarro Espinel J. M. (1992). La familia de genes de la queratina: caracterización.

Universidad Cumpletense de Madrid. Recuperado de: https://bit.ly/43kN6S2

PLUMER, D.T. (s.f) Introducción a la bioquímica práctica. México. MaGraw- Hill

Latinoamericana, S.A. CONN, E y Stumpf, P.K. Bioquímica.

Reyes, E. F., & Cejudo, A. G. (2007) Métodos para la cuantificación de proteínas.

Tous. M (2019) Química del cabello en tratamientos. Kosei Professional

PROCEDIMIENTO #1 Y #2
RESULTADOS

TUBO CONTENIDO COLOR ADICIÓN- 1 NIVEL DE COLOR FINAL

INICIAL BURBUJAS
1 1ml de sangre al Rojo 2 ml de H₂O₂ Burbujas en Rosáceo
10% al 3% mitad del tubo blancuzco

2 1 ml de extracto Blanco 2ml de H₂O₂ Burbujas en 3 Blancuzco

de papa al 3% cm del tubo transparente

3 Una pequeña Grisáceo 2ml de H₂O₂ Burbujas en 1cm Grisáceo

porción de blancuzco al 3% del tubo transparente
MnO2

B Figura 1.
Nota. Se evidencia el color de las
muestras al agregar H₂O₂.

Análisis de resultados: Al finalizar la practica podemos evidenciar que cuando las sustancias
hacen contacto con el sustrato (H₂O₂.) hay una reacción inmediata, esto debido a que no
hay un inhibidor que retarde o impida la actividad enzimática, por lo que no hay una
competencia entre el sustrato e inhibidor y debido a esto se evidencia el mayor nivel de
burbujas en cada reacción comparado con las demás pruebas.
 PROCEDIMIENTO #3
RESULTADOS

NIVEL DE NIVEL DE ORDEN

TUBO BURBUJAS AL BURBUJAS CRECIENTE REACCIÓN
BAÑO DE CON LA DE FINAL
MARÍA ADICIÓN ACTIVIDAD
DE H₂O₂ CATALÍTICA
1.SANGRE No hubo presencia Burbujeo Tercero Burbujeo
(adquiere un color lento mínimo
amarillento con
grumos)
2.ESTRACTO No hubo presencia Burbujeo Segundo Burbujeo
DE PAPA lento mínimo
3.MnO₂ No hubo presencia Burbujeo Primero Burbujeo
medio medio y
constante

Al realizar el procedimiento se puede observar como hubo una desnaturalización en las muestras
órganicas al poner los tubos en baño de María por 10 minutos y luego como se presento
otro cambio en la precipitación de burbujas al agregar el H₂O₂:

Figura 2. Figura 3.
Figura 4.
Nota. Los tres tubos en baño Nota. Desnaturalización de la
de maría por 10 min. Nota. Tubos al agregar H₂O₂.
papa y la sangre tras el
cambio de temperatura.

Análisis de resultados: De acuerdo con lo observado en la práctica realizada se pudo observar

que al poner los tubos en baño de maría hay una desnaturalización de las muestras orgánicas
(papa y sangre), por lo que se da un cambio de tonalidad de la sangre de rojo intenso a un
 sepia con grumos. Según J.A. Lozano (2005, p. 147) un incremento de la temperatura es
directamente proporcional a la energía cinética de las moléculas puesto que aumenta la
velocidad de la reacción. Por tal razón cuando aumenta la temperatura del medio se acelera
la desnaturalización de la proteína (la mayoría de las enzimas se desnaturalizan a
temperaturas mayores a 80°C) disminuyendo la actividad catalítica de la catalasa.

Al agregar el H₂O₂, en la sangre (adquiere un color amarillento con grumos) y la papa continua la
disminución de la actividad catalítica, hay un burbujeo mínimo casi inexistente, mientras
que en la muestra inorgánica (MnO₂) se observa un burbujeo medio y constante debido a
que a este no le afectan los cambios de temperatura y no pierde su actividad catalítica.

Referencia
• Lozano J.A. et. al. (2005). Bioquímica y biología molecular para ciencias de la salud. (3ª ed.)
(cap. 9, p 147). McGraw Hill interamericana.
 PROCEDIMIENTO #4
RESULTADOS
TUBO CATALIZADOR SUSTRATO PRODUCTO-NIVEL AFINIDAD
DE BURBUJAS
1 1 ml Sangre 10% 2 ml de H₂O₂ al Burbujas precipitadas Alta
3% sobre el tubo

2 1 ml de extracto de 2 ml de H₂O₂ al Burbujas de Media

papa 3% precipitado 3 cm

3 Pequeña porción de 2 ml de H₂O₂ al Burbujas sin Baja

MnO2 3% precipitado

FFDFFigura 5. GGG Figura 6. F Figura 7.

Nota Nota. Los 3 tubos de ensayo Nota. Tres tubos de Nota. Los 3 tubos de
en baño de hielo por 10min. ensayo tras el baño de ensayo al agregar H₂O₂.
hielo.
Np
Análisis de resultados: En base a los resultados obtenidos en la práctica podemos afirmar que, la
reacción enzimática en el tubo número 1, el sustrato tiene una alta afinidad con el
catalizador presente en la sangre, ya que la reacción alcanza una velocidad mayor en un
tiempo mínimo. De acuerdo con J.A. Lozano et. al. (2005) La afinidad de una enzima por
un sustrato determinado será tanto mayor cuanto menor sea la constante de Michaelis (que
relaciona la velocidad de reacción con la concentración de sustrato) correspondiente. El
tubo numero 2 presenta una afinidad baja, ya que la reacción se produjo en un tiempo
prolongado, así mismo la reacción del tubo número 3.
Referencia
• Lozano J.A. et. al. (2005). Bioquímica y biología molecular para ciencias de la salud. (3ª
ed.). McGraw Hill interamericana.
PROCEDIMIENTO #5
RESULTADOS

TUBO CONTENIDO ADICIÓN 1 NIVEL ADICIÓN NIVEL DE

BURBUJAS 2 BURBUJAS
1 1ml de sangre 6 gotas de Mínimo 6 gotas de Burbujas
al 10% NaCN H2O2 mitad del
tubo
2 1ml de extracto 6 gotas de No hubo 6 gotas de Burbujas
de papa NaCN presencia H2O2 menos de la
mitad del
tubo
3 Una pequeña 6 gotas de No hubo 6 gotas de Burbujas
porción de NaCN presencia H2O2 hasta poco
MnO2 menos de la
mitad del
tubo

Se puede apreciar como después de aplicar el cianuro de sodio a los 3 tubos ninguno presentó una
reacción, pero posterior a la espera de 5 minutos y agregar el peróxido no hubo una reacción
inmediata, sino de 1 a 2 minutos después de agregarlo.

Figura 8. Figura 9.
Nota: Tubos al agregar NaCN Nota: Tubos al agregar
H2O2
Análisis de resultados: Se puede observar que cuando las sustancias hacen contacto con el
inhibidor (NaCN) no hay reacción, esto debido a que los inhibidores según Khan
Acaddemy (s.f.) tienden a disminuir la actividad de la enzima, es por esto que posterior a
agregarle el peróxido (H2O2) si se puede apreciar una reacción, ya que el sustrato en este
 caso la desencadena. Así mismo, sepuede afirmar que se dio una inhibición competitiva,
donde el inhibidor entra en competencia con el sustrato lo que hace que la reacción
disminuya su velocidad, pero aun así si exista o se dé. Es por esto que, la prueba #1 las
reacciones se dan mucho más rápidas a comparación de la prueba #5, puesto que la #1 no
posee un inhibidor que retrase la reacción de la enzima con el sustrato.

Al comparar las imágenes de los tubos de ensayo de la prueba #1 y la prueba #5 se nota como a
pesar de que las cantidades de solución y reactivos utilizadas fueron la misma en cada una.
El orden en la que se aplicaron estas si indicen en la forma en la que se de la reacción, pues:

Nota:
Figura 10.
Nota. Tubo de la izquierda prueba #5 y
tubos de la derecha prueba #1.

• En la prueba #1 solo se utiliza sustrato (H2O2), dando mayor nivel o volumen de espuma
en la reacción y con una respuesta rápida (inmediata).
• En la prueba #5 se aplica primero el inhibidor (NaCN) se esperan 5 minutos, por ende, al
momento de agregar el sustrato (H2O2) si habrá reacción, pero mucho más lenta a
comparación del primero (1 a 2 minutos) y con un menor volumen de espuma.

Referencia

• Khan Academi(s.f.) Regulación enzimática. https://acortar.link/XFcWWK

PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos

de la enzima conversora de la angiotensina

Según la Clínica de la Universidad de Navarra (s.f.) la enzima conversora de la angiotensina es

una cininasa, catalizador producido por las células endoteliales, que convierte el
decapéptido inactivo angiotensina I en el octapéptido activo angiotensina II, potente
vasoconstrictor, mediante la eliminación de un dipéptido de su extremo carboxi-terminal.

Así mismo, hoy en día disponemos de inhibidores de la actividad de la enzima conversiva de

angiotensina. Los IECA disminuyen rápidamente la presión arterial al impedir la
transformación de angiotensina (I) en angiotensina (II). Por ende, la administración de los
(IECA) reduce los niveles plasmáticos de angiotensina (II), aumentando la renina y la
angiotensina (I), permitiendo la dilatación de los vasos sanguíneos.

• Entre los diversos (IECA) tenemos a:

El Captopril: que actúa sobre la angiotensina. La mayoría de los inhibidores de esta poseen
sulfhidrilo como el captopril. La angiotensina I es sintetizada a partir de la catálisis del
sustrato globulínico del plasma, acción realizada por la renina (enzima producida en los
riñones y vertida al torrente sanguíneo). Ésta es transformada por la enzima convertidora
de la angiotensina (ECA), en angiostensina (II). El captopril va a inhibir de forma
competitiva la ECA, disminuyendo la velocidad de conversión de angiotensina I a
angiotensina (II).

De acuerdo a González y Calderón (2018 pp 11) el captopril puede sufrir diversos procesos
metabólicos a

diferencia de otros inhibidores, este interactuar con compuestos con sulfhidrilo como el glutation
(γL‐glutamil‐L‐cisteinil‐L‐glicina) y proteínas para formar disulfuros irreversibles. Por
otro lado, es un inhibidor irreversible de la ECA, siendo un potente análogo al estado de
transición de angiotensina (I) a angiotensina (II).

El enalapril: es un ácido 1 dicarboxílico monoéster que es a su vez un etil 4‐ fenilbutanoato en el

cual un hidrógeno α ha sido sustituido por un grupo amino L‐Alanina‐LProlina en una
 configuración S. Se trata de un compuesto anfótero, pues presenta un grupo funcional que
puede protonarse y otro que puede desprotonarse según el pH del medio.

Así mismo, González y Calderón (2018 pp 16) afirman que el enalapril es un inhibidor competitivo
de la ECA (enzima de conversión de angiotensina) que actúa como un análogo del estado
de transición. Cuando este es suministrado es absorbido por el organismo, y se hidroliza en
enalaprilato; que inhibe la ECA. La inhibición de esta enzima produce una disminución de
la angiotensina II en sangre. consecuentemente, se produce una disminución de la secreción
de aldosterona, una hormona vasoconstrictora que aumenta significativamente la presión
arterial. Al inhibirla mediante este mecanismo, se produce vasodilatación.

2. ¿Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de
seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante el
combate, qué tipo de enzimas son fabricadas por ciertos Órganos que tienen un
comportamiento similar al de las granadas? De ejemplos.

De acuerdo con J.A. Lozano et. al. (2005) algunas enzimas se sintetizan como precursores
inactivos, denominados pro-enzimas o zimógenos, de masa molecular mayor que la enzima
madura activa.

Las enzimas zimógenas son moléculas que se sintetizan y se almacenan en forma inactiva, y que
requieren de un proceso de activación para ejercer su función catalítica. Este proceso suele
implicar la escisión de una parte de la molécula, llamada péptido de activación, que deja al
descubierto el centro activo de la enzima.

Figura 11.

3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos digestivos del
estómago de los adultos y en cambio es importante en el estómago infantil?

De acuerdo con Hernell O y Blackberg L (1994) La lipasa gástrica se caracteriza por ser
relativamente especifica en su actividad catalítica, su denominación bioquímica es
 acilester-hidrolasa y su principal función es ayudar al organismo a digerir las grasas. Los
triglicéridos son moléculas estructuralmente asimétricas, de modo que cada unión del
glicerol con un ácido graso particular es diferente de otra, dependiendo de la posición de la
unión del ácido graso con el respectivo grupo hidroxilo del glicerol. En la leche materna
hay una composición de ácidos grasos relativamente variable y una alta concentración de
estos. Entonces, como el destino metabólico de los ácidos grasos liberados por la lipasa
gástrica en el estómago va a depender del tamaño (extensión) de la cadena hidrocarbonada
a diferencia de los adultos, los niños deben tener la suficiente producción de la enzima con
su principal característica de estereoespecificidad desarrollada para distinguir e hidrolizar
en forma específica una o algunas de las uniones éster del ácido graso con el glicerol y que
su organismo pueda ir digiriendo las grasas de manera adecuada.

4. ¿Cuál es la importancia médica de las enzimas? Dar un ejemplo.

Las enzimas son de vital importancia en el cuerpo humano, al punto de que sin ellas no sería
posible la vida que conocemos. Al igual que la biocatalisis que regula la velocidad a la cual
tienen lugar los procesos fisiológicos. Las enzimas tienen diversas funciones, en la cuales
entran las funciones relacionadas con la salud y la enfermedad, ya que estas pueden ayudar
a detectar patologías, un ejemplo de esto es la pancreatitis, ya que el páncreas es un órgano
muy rico en enzimas almacenadas principalmente en formas inactivas o zimógenos, que se
activan en el intestino para la digestión de los alimentos. La Pancreatitis Aguda es la
inflamación del páncreas y el tejido peri- pancreático. Las principales causas de pancreatitis
son las enfermedades de las vías biliares y el alcoholismo crónico.
Durante la pancreatitis aguda se observa un aumento significativo de la lipasa, la amilasa y el
tripsinógeno. En clínica un alza en la lipasemia mayor a 3 veces o de la amilasemia más de
4 veces, tienen una alta sensibilidad y especificidad.

• .Amilasa: en condiciones normales solo el páncreas y las glándulas salivales contribuyen

al mantenimiento de los niveles séricos de esta enzima, por esta razón, procesos
inflamatorios en estos órganos pueden provocar elevaciones de las cifras de la misma.
Luego puede regresar a valores normales o mantenerse elevada. Es importante destacar que
la amilasa puede estar distorsionada en presencia de altos niveles de triglicéridos, por lo
tanto la amilasemia es útil en etapas precoces de la PA. El hallazgo de valores normales no
 excluye el diagnóstico y la magnitud de la amilasemia no guarda relación con la gravedad
de la PA. No es específica, existen otras patologías que también provocan su elevación,
pero nos permite ir más específicamente a la posible patología, ej: cirrosis, insuficiencia
renal, obstrucción intestinal.
• Lipasa: es la segunda determinación más frecuentemente empleada para el diagnóstico de
pancreatitis aguda. En oposición al aumento de amilasa, que también puede estar elevada
en enfermedades no pancreáticas, el aumento de lipasa solo puede deberse a afecciones del
páncreas. Su determinación presenta una mayor especificidad para pancreatitis (96%), con
una sensibilidad de 94%. Se eleva después que la amilasa y permanece elevada en el plasma
por más tiempo, incluso hasta dos semanas de iniciado el cuadro.
• Un marcador que se ha venido utilizando en los últimos años, lo constituye el tripsinógeno.
El tripsinógeno se encuentra en dos formas isoenzimáticas, el tripsinógeno-1 o catiónico y
el tripsinógeno-3 o anicónico. Durante la PA se favorece la salida de enzimas pancreáticas
a la circulación entre las que se encuentran el tripsinógeno-2 que puede ser valorado en el
suero y la orina.
5. Defina que son: Zimógenos, Isoenzimas, Inhibidores acompetitivos.

Zimógenos: Es un precursor enzimáticamente inactivo, el cual según Lozano et al. (2005) puede
activado mediante una serie de mecanismos, que incluyen proteólisis, modificación
covalente, cambios en el pH o la concentración de iones. Se puede decir que la activación
se produce por la separación de fragmentos del polipéptido original “durante un proceso
proteolítico catalizado por una proteasa específica.” Dicho proceso es un mecanismo de
regulación por modificación covalente irreversible dado en proceso como la digestión de
proteínas los zimógenos se liberan en el estómago y se activan mediante la acción del ácido
clorhídrico y la pepsina, lo que les permite descomponer las proteínas en fragmentos más
pequeños.

Estos precursores son vitales para garantizar que las enzimas no se activen prematuramente y
causen daño al organismo. En cambio, su activación precisa y controlada permite que estas
enzimas cumplan sus funciones biológicas de manera efectiva y coordinada.

Isoenzimas: Estas son variantes de una enzima con la misma función catalítica y diferente
estructura y propiedades físicas tales como la carga neta, movilidad electroforética y la
 afinidad por sustratos, como resultado de variaciones en la secuencia de aminoácidos, la
glicosilación, la fosforilación u otras modificaciones.

Tomando en cuenta lo descrito por Berg et al. (2007) den su libro “Bioquímica” hay tres tipos de
isoenzimas:

• Isoenzimas genéticas: Son isoenzimas que se codifican por diferentes genes, a pesar de
tener la misma función catalítica. Pueden diferir en su estructura primaria, secundaria o
terciaria debido a la variación en la secuencia de nucleótidos que codifican los
aminoácidos. Por ejemplo, la creatina quinasa (CK) tiene tres isoenzimas diferentes (CK-
MM, CK-MB, CK-BB) que se expresan en diferentes tejidos.
• Isoenzimas de origen postraduccional: Se generan a partir de una enzima común mediante
modificaciones postraduccionales, como la fosforilación, la glicosilación, la proteólisis o
la acetilación, las cuales cambian la estructura química de la enzima, por lo tanto, también
sus propiedades bioquímicas y físicas. Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa (LDH) tiene
cinco isoenzimas diferentes que se generan a partir de dos subunidades diferentes (LDH-A
y LDH-B) que se combinan para formar diferentes dímeros.
• Isoenzimas de origen ambiental: Son isoenzimas que se producen en diferentes condiciones
ambientales, como la temperatura, el pH o la presencia de cofactores. Estas isoenzimas
tienen la misma secuencia de aminoácidos, pero tienen diferentes propiedades físicas y
bioquímicas debido a las condiciones ambientales. Por ejemplo, la fosfatasa ácida se
encuentra en dos formas diferentes: una forma termoestable que se encuentra en los huesos
y una forma termolábil que se encuentra en el hígado.

Inhibidores acompetitivos: Según Berg et al. (2007) son moléculas que se unen a un sitio
diferente al sitio activo de la enzima cambiando su forma, lo que dificulta la unión del
sustrato y reduce la actividad enzimática. A diferencia de los inhibidores competitivos,
estos pueden unirse a otros lugares sin ocupar el sitio activo, se caracterizan por tener una
alta afinidad por las enzimas similar a la del sustrato.

Un ejemplo podría ser el alopurinol, este se utiliza en el tratamiento de la gota al inhibir la enzima
xantina oxidasa, que es responsable de la producción de ácido úrico en el cuerpo.
6. ¿Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?

De acuerdo a CONN. Eric E. et. al. (1971). Los inhibidores son molécula que se acopla a una
enzima y causa un efecto de disminución en la actividad, por ende, la diferencia entre un
inhibidor orgánico e inorgánico es que los orgánicos contiene en su distribución átomos de
carbono y los inorgánicos carecen de la misma. A sí mismo.

los inhibidores orgánicos, sustancias producidas por organismos vivos que actúan como
reguladores de reacciones bioquímicas y también se ven afectadas por diversos factores
como color, cambios de ph y factores químicos y los inorgánicos, son sustancias que no
son producidas por organismos, como el cianuro, un compuesto tóxico que inhibe la
actividad de la catalasa. estos inhibidores no se ven afectados estructuralmente por el calor,
que de otro modo aceleraría el proceso catalítico.

7. ¿Qué función cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones catalizadas por
enzimas?

Las vitaminas hidrosolubles intervienen como coenzimas en los procesos ligados al metabolismo
de los nutrientes orgánicos: hidratos de carbono, lípidos y proteínas.

Hacen parte de este grupo la vitamina B1(tiamina), B2(riboflavina), B3(niacina), B6(piridoxina),

vitamina B12(cobalamina), el ácido fólico, ácido pantoténico, biotina y la vitamina C
(ácido ascórbico). Arakelian Et al (2017) afirman que:

• Vitamina B1(tiamina)

a forma metabólicamente activa es el PPT, compuesto que actúa como coenzima en los sistemas
que catalizan la descarboxilación oxidativa de alfa-cetoácidos. Ejemplos importantes son
los multienzimáticos piruvato y alfa-cetoglutarato deshidrogenasas. A demás actúa como
coenzima de transcetolasas, enzimas que catalizan la transferencia del grupo cetol (ej: vía
de las pentosas).

• B2(riboflavina).

Participa como coenzima en el metabolismo energético, es aceptor y transportador de H, forma

parte de sistemas enzimáticos: oxidasas y deshidrogenasas, FMN (flavina mononucleótido)
y FAD (flavina adenina dinucleótido). Integra el sistema de trasporte de electrones en las
 mitocondrias aceptando H del NAD reducido y transfiriéndolos a la coenzima Q, en el
complejo NADH-ubiquinona reductasa, del cual forma parte la NADH deshidrogenasa,
flavoproteína con FMN como grupo prostético.

• B3(niacina).

Tiene múltiples actividades como coenzimas para deshidrogenasas, actúa en procesos de oxido-
reducción como aceptores de hidrógeno participando en la glicólisis, el ciclo del ácido
cítrico, la fosforilación oxidativa, la lipogénesis y en la vía de las pentosas

• B6(piridoxina).

Participa en el metabolismo de los aminoácidos como coenzima en sistemas como decarboxilasas

(formando histamina, tiramina, serotonina, GABA, dopamina). En el sistema nervioso una
reacción muy importante es catalizada por la glutámico decarboxilasa formando ácido
gama amino butírico que funciona como regulador de la actividad neuronal a nivel
sináptico. También participa en el metabolismo del triptófano y en el transporte de
aminoácidos, en reacciones de transaminación en la gluconeogénesis y en la actividad de
la fosforilasa del glucógeno.

• Vitamina B12(cobalamina).

Actúa como coenzima para dos enzimas, la mutasa de metilmalonil-CoA y la sintetasa de

metionina. La primera reacción es la formación de la metil-malonil-CoA, la cual puede
formarse a partir de la degradación de aminoácidos o ácidos grasos de cadena impar. Por
isomerización se convierte en un intermediario del ciclo del ácido cítrico. La metil-malonil-
CoA mutasa utiliza como coenzima la 5’deoxi-adenosil-cobalamina. En la segunda
reacción el metiltetrahidrofolato cede el metilo ala cobalamina y ésta a su vez, lo transfiere
a la homocisteína para formar metionina.

• El ácido fólico.

Actúa en una serie de reacciones bioquímicas, entre ellas: la biosíntesis de purinas, de timina,
remetilación de homocisteína a metionina, metabolismo de la histidina, interconversión
colina-etanolamina, interconversión serina-glicina.
• Ácido pantoténico.

Es un componente de la coenzima A y esencial para el metabolismo celular. Como parte de la

Acetil-Coa participa en la liberación de energía a partir de carbohidratos y en la
degradación y metabolismo de ácidos grasos. Actúa en el ciclo del ácido cítrico y participa
como un grupo aceptor de acetato para aminoácidos, vitaminas y sulfonamidas. Se
relaciona con la síntesis de colesterol, fosfolípidos, hormonas esteroides y porfirina para la
hemoglobina.

• Biotina.

Actúa como coenzima para reacciones relacionadas con la adición o eliminación de dióxido de
carbono en compuestos activos. La síntesis y oxidación de ácidos grasos requiere biotina
como coenzima y también la desaminación de ciertos aminoácidos, en especial ácido
aspártico, treonina y serina.

• Vitamina C (ácido ascórbico).

Participa en múltiples funciones como coenzima o cofactor y se basan en su propiedad como

reductora biológica reversible. El ácido ascórbico bloquea la degradación de la ferritina a
hemosiderina, de la cual se separa mal el hierro, asegurando un suministro más disponible
en forma de ferritina. Participa en la hidroxilación de la prolina para formar hidroxiprolina
en la síntesis de colágeno ayudando en la cicatrización de heridas, fracturas y hemorragias
puntiformes y gingivales.

8. Explique cómo se da el proceso de regulación enzimática en el organismo.

Tomando en cuenta lo expuesto por J.A. Lozano et. al. (2005) en su libro “Bioquímica Y Biología
Molecular Para Ciencias De La Salud”, la regulación enzimática en el organismo se
presenta de la siguiente manera:

El proceso de regulación enzimática en el organismo consiste en la modificación de la actividad

de las enzimas que catalizan las reacciones metabólicas. La regulación enzimática permite
al organismo adaptarse a las condiciones ambientales y a las demandas energéticas,
manteniendo el equilibrio homeostático. Existen diferentes mecanismos de regulación
enzimática, entre los que se destacan:
• La regulación alostérica: consiste en la unión de una molécula (efector alostérico)
a un sitio distinto del sitio activo de la enzima (sitio alostérico), provocando un
cambio en la conformación de la enzima que altera su afinidad por el sustrato. El
efector alostérico puede ser un activador, que aumenta la actividad enzimática, o
un inhibidor, que la disminuye.
• La regulación por retroalimentación: consiste en la inhibición de una enzima por el
producto final de la vía metabólica que cataliza. De esta forma, se evita el exceso o
el déficit de dicho producto, ajustando la velocidad de la vía a las necesidades del
organismo.
• La regulación por modificación covalente: consiste en la adición o remoción de
grupos químicos (como fosfatos, acetilos o metilos) a ciertos residuos de
aminoácidos de la enzima, modificando su actividad. Esta modificación suele ser
reversible y depende de otras enzimas que actúan como quinasas (que añaden
grupos fosfatos) o fosfatasas (que los eliminan).
• La regulación por proteólisis: consiste en la activación o inactivación de una enzima
por la escisión de uno o más fragmentos peptídicos de su cadena polipeptídica. Esta
modificación suele ser irreversible y depende de otras enzimas que actúan como
proteasas. Un ejemplo de este mecanismo es la activación de las enzimas digestivas
por proteólisis.
 REFERENCIAS

• Murray.K.R. Et al. (2012) Harper Bioquímica Ilustrada. (29. ed.). Mc Graw Hill
Lange.

• Tortora. J, Derrickson. B. (2018) Principios de Anatomía y fisiología. (15. ed).

Editorial media Panamericana

• Hernell O, Blackberg L. Molecular aspects of fat digestion in the newborn. Acta

Paediatr 1994; 405(suppl): 65-69.

• Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2007). Bioquímica (6a ed.). Reverté.

• Lozano J.A. et. al. (2005). Bioquímica y biología molecular para ciencias de la
salud. McGraw Hill interamericana.

• Clínica de la Universidad de Navarra (s.f.). Enzima de conversión de la

angiotensina (ECA) https://bit.ly/3zQsAez

• González V., Calderón A., (2018). Inhibidores enzimáticos como fármacos con
interés biomédico. https://bit.ly/3KsEf8d