BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR

Agua, soluciones y pH Taller 1: Agua

Agua
El agua es un disolvente universal. El agua se comporta como un dipolo contiene dos polos
eléctricos de signos opuestos y cercanos entre sí. Cada molécula de agua puede interaccionar
hasta con 4 puentes de hidrógeno. Tiene pH neutro ya que la [H+] = [OH-] = 10-7 M. Un enlace
de hidrógeno es la fuerza atractiva entre un átomo electronegativo aceptor (A) y un átomo de
hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo dador (D).
El D tiene que ser muy electronegativo
Enlace covalente
D–HA
Enlace de
El A tiene que tener hidrógeno
Electrones libres Ej: N,
O, S, F
Ej: N, O, S, F Nunca C-H
El O funciona como D y A
El núcleo del O atrae electrones más fuertemente que el núcleo del H, el O al ser mucho más
electronegativo, los electrones se sitúan con mayor frecuencia cerca del átomo de O que del H. A
lo largo de cada enlace de hidrógeno H-O; cada H es portador de una carga parcial positiva y el
átomo de O es portador de una carga parcial negativa. Los enlaces de Hidrógeno son enlaces
débiles.
Los compuestos que no se disuelven fácilmente en el agua se denominan hidrofóbicos (apolares),
y lo que si se disuelven fácilmente con el agua se denominan hidrofílicos.
Cuando se mezcla agua con un compuesto apolar se forman dos fases, son hidrofóbicos por lo
que son incapaces de formar puentes de hidrógeno con el agua y de hecho interfieren en la
formación de enlaces de H entre las moléculas de agua.
Los anfipáticos (como por ejemplo los triglicéridos) contienen regiones que son polares y
apolares a la vez. La región polar tiende a interaccionar con el disolvente y tiende a disolverse,
las regiones apolares tienden a evitar el contacto con el agua, estas se agrupan entre sí formando
lo que se llaman micelas. Las fuerzas que mantienen juntas estas regiones apolares de las
moléculas son interacciones hidrofóbicas.
Interacciones débiles:
• Enlaces de Hidrógeno
• Interacciones iónicas
• Interacciones hidrofóbicas
• Interacciones de Van der Waals
• Dipolo-dipolo
• Ion-dipolo
Cuantas más interacciones posea más soluble será la molécula en medios acuosos.
Cuantos más enlaces de hidrógeno hayan en una sustancia mayor será su punto de ebullición, por
ende, cuantos menos enlaces de hidrógeno hayan menor será su punto de ebullición.
Taller 2: Soluciones- Medidas de concentración
Medidas de concentración Concentración de una
solución Es la cantidad de soluto respecto a la cantidad total de solución. Cantidad de soluto:
masa, volumen o moles. Cantidad del solvente: masa o volumen.
Molaridad: indica cuantos moles hay en 1L de solución no de moles
M = número de moles del soluto (g/mol) no moles = masa del soluto
litros de la solución (L) Tabla
Peso molecular
periódica

no moles = M x v
Masa = no de moles x peso molecular
Masa = M x peso molecular x V(L)
Volumen = masa V= no moles
Peso molecular x M M
Normalidad Si es un ácido, cada mol liberará tantos equivalentes como H+ tenga
Si es una base, cada mol liberará tantos equivalentes como OH-
N = M x no de equivalentes tenga.
Si es una sal, la cantidad de equivalentes por mol será igual a la
carga total positiva o negativa (x).
Osmolaridad
osM = M x no de partículas osmóticamente activas
La osmolaridad del medio interno (plasma sanguíneo) oscila entre 280 y 310 mOsmol/L. Dentro
del rango normal, las soluciones se denominan ISOTÓNICAS. Por encima del valor máximo se
denominan HIPERTÓNICAS y pueden causar lisis celular. Por debajo del valor mínimo se
denominan HIPOTÓNICAS y pueden causar la deshidratación de las células expuestas.
Si se tienen 2 compartimientos con diferentes concentraciones de soluto, el agua va a ir siempre
del compartimiento Hipertónico al Hipotónico.
Concentración de soluto en una solución
1.
g/L = msto (g) Vsol (L)
2. % Ej: 5%
• w/w = En 5g de soluto hay 100g de solución
• w/v = 5g en 100 mL
• v/v = % mL en 100 mL de solución
¿Cuál es la molaridad de una solución de KOH al 2% (peso/volumen). Dato PM= 56,1 g/mol. %
es lo que hay en 100mL
% = masa/volumen x 100 % = M x PM/10 M= %/PM x 10 M = % x 10
PM
% = M x PM
10
Taller 3: pH, Ácidos y Bases
El agua contiene protones [H+] producto de su disociación. La cantidad de protones que hay en
el agua cuando esta es pura o cuando hay una solución neutra es 1x10-7 y tanto el pH como el
pOH valen 7. Cuando en el agua se agregan moléculas que aumentan la cantidad de protones esta
quedará ácida, en cambio si en el agua se agregan moléculas que bajan la cantidad de protones
esta quedará alcalina (básica). Según Arrenihus y Bronsted los ácidos son moléculas que ceden
protones, según Arrenhius las bases con moléculas que ceden [OH-] y según Bronsted las bases
son moléculas que captan protones.
Si nos preguntan el pH de NaCl, KCl, HgCl2, MnCl2, glúcidos, no hay que hacer cuentas, el pH
y pOH es 7. Si la cantidad de [H+] en el agua es mayor a 1x10-7 el agua es más ácida. Si el agua
tiene menos de 1x10-7 de [H+] el agua es básica.
Arrenihus – Bronsted Ácido cede [H+]
Cuando se coloca un ácido en el agua este empieza a interactuar con el agua (los protones) y se
disocia. Para la mayoría de las moléculas ser ácido o base es un estado de la molécula.
HCl / Cl- Pares ácido / base HNO3 / ClO- conjugadas
H2SO4 / HSO4- HSO4- / SO4-2
H3PO4 → H2PO4- → HPO4-2 → PO4-3
H3PO4 → KH2PO4 → K2HPO4 → K3PO4 El K no cumple ninguna función importante solo
esta para neutralizar.
Cada vez que un ácido se disocia es porque el agua le quita el protón. Al disociarse el ácido
origina una molécula negativa que puede captar el protón [H+] y por lo tanto es una base. A las
bases que se originan a partir de la disociación de un ácido se las denominan bases conjugadas.
Un par ácido / base conjugada es aquel en donde las moléculas difieren en un protón.
[H+] = 1 x10 -pH
Bronsted Base capta [H+]
HA
HA
Arrenihus Base cede [OH-]
COH
A-
A- H+
C+ OH-
A- H+ HA-
PK1 pK2 pK3
H+ H+ H+
Las bases tienen pH = 7
Un ácido es una sustancia capaz de ceder protones. Una base es una sustancia capaz de captar
protones.
HA H + A-
Un ácido fuerte (HA) se disocia completamente, reacciona con una base (H2O) y forma la base
conjugada débil (H3O+). La reacción de disociación de un ácido se caracteriza por su constante
de disociación o de equilibrio.
Ka = [H+] [A-]
[HA]
La molécula de agua puede ser un ácido (H+) o base (OH-) de modo que en el agua pura: [H+] =
[OH-] = Kw = 10-7 M
Neutras = [H+] = 10-7M Ácidas = [H+] > 10-7M Básicas = [H+] < 10-7M
Calculo de pH
pH = -log [H+]
pOh = log [OH-]
pH + pOH = 14 siempre
Cuando la solución es una sal, el pH no se puede calcular por lo que el pH es el del agua pH =
7.0 x10-7 M
Ecuación de Henderson – Hasselblach
pH = pK + log [A-]
[HA-]
pKa = log Ka
Ka = shift log -pKa

La base difiere en un protón con el ácido.

Ejercicio: Cuál es el pH de una solución de ácido acético 0,01 M? Pka del CH3COOH es 4,76 y
la Ka= 1.74 x 10 -5
M x Ka = 0,01 x 1,74x10-5 = 1,74 x 10 -7
v¬ 1.74 x 10 -7 = 4,17 x 10 -4
PH = - log [4,17x10-4] = 3.4
ácido
Base conjugada
[H+] = shift log [-pH] [OH-] = shift log [-pOH]
Tampones: Son entornos para conservar el pH cuando se añaden ácidos o bases.
• En un problema si el ácido es débil nos va a dar el pKa o Ka.
• En un problema si el ácido es fuerte nos va a dar el ácido y M.
Polar Apolar Hidrofílicos Hidrofóbicos
O-H C-C N-H C-H S-H C-S O-C S-S N-C O-P
• Ácido fuerte: HA ---> H+ + A- se disocia completamente
• Ácido débil: HA ---> H+ + A- se disocia parcialmente
• Base fuerte: BOH ---> B+ + OH-
Mi x Vi = Mf x Vf
Ácido Fuerte Ácido que se disocia completamente.
• Al disociarse originan una base conjugada débil.
• Al disociarse totalmente producen mucha acidez.
• La cantidad de H va a coincidir con la cantidad de ácido. Un ácido fuerte es un ácido
que se disocia totalmente. Los ácidos fuertes tienen concentraciones de hidrógeno que son
iguales a la concentración del ácido. En el caso de que el ácido tenga más de un hidrógeno hay
que multiplicar la molaridad por la cantidad de hidrógenos que hay en la formula así que, la
normalidad es lo mismo que la concentración de ácido.
Si tienen un OH es una base pero los COOH son ácidos
Hcl / Cl- ácido base
ácido → (HA) molécula que cede protones
El ácido cuando se disocia es porque le roban el protón.
En el parcial → si el ácido o base es fuerte no te van a dar el pK ni Ka.
HA → H+ + A-
← [H+] [A-] = Ka pKa = -log Ka
[HA]
Los ácidos fuertes no tienen meseta
07
14
ácido neutro básico
Mf = Mi x Vi
Vf
Ácido débil Los ácidos en el agua se disocian porque la molécula de H2O le arranca un protón.
Cada vez que un ácido se disocia origina una molécula negativa que puede captar otra vez el
protón y por lo tanto es una base conjugada, la base conjugada puede tener poca afinidad por los
protones o puede tener mucha afinidad. En el caso de que la base tenga mucha afinidad por los
protones el ácido no va a lograr disociarse totalmente porque llega a un punto en el que a medida
que se disocia se va volviendo a formar. Esos ácidos que se disocian parcialmente se denominan
ácidos débiles ya que generan poca acidez. Los ácidos débiles se disocian hasta el equilibrio así
que tienen constante de equilibrio y pKa.
Titulación de ácido débil Práctica de laboratorio. Cuando empieza la titulación estan todas las
moléculas de ácido sin disociar, al final de la titulación estan todos disociados.
En una titulación siempre se empieza en un pH muy bajo donde se agregan el ácido o el grupo
químico que se quiere titular. Al comienzo de la titulación de un acido débil, el ácido no logra
mantenerse disociado por la cantidad de protones que hay dado que se comienza a un pH muy
bajo. Al comienzo de la titulación el 100% de las moléculas se encuentran como ácido. Durante
la titulación se van adicionando equivalentes básicos que consumen protones del medio y por lo
tanto el pH empieza a subir. Cuando el ácido débil empieza a disociarse el pH se mantendrá
constante ya que cada vez que el ácido se disocia un [OH-] consume un protón [H+]. Cuando
todo el ácido débil esté disociado el pH empieza a subir nuevamente al agregar OH. Siempre en
una titulación el pH sube hasta una meseta y luego que el ácido se disoció vuelve a subir. Antes
de la meseta predomina el ácido, en la meseta hay una mezcla de ácido y base, lueo de la meseta
predomina la base. En la mitad de la meseta la cantidad de ácido y de base son iguales y en ese
punto el pH se hace igual al pK. Cuando el pH es menor al pK predomina el ácido y la titulación
sal-ácido es menor a 1, cuando el pH es mayor al pK predomina la base y la relación sal-ácido es
mayor a 1. En el pH = pK la relación Sal-ácido vale 1.
El pH depende de los H que andan sueltos. Cuanto más protones [H+] menor es el pH.
Equivalente ácido = [H+] Equivalente básico = [OH-]
Cada vez que un ácido pierde un protón [H+] queda una base conjugada.
HA
H+ A- → base conjugada
pH
100% A-
pK
50% 50% [HA] = [A-]
S > 1 A predomina la base
En la mitad de la
S<1
meseta el pH = pK
100%HA
A predomina el ácido
OH-
Taller 4: Sistemas amortiguadores
Sistema amortiguador o Buffer: Son sistemas acuosos que tienen a resistir cambios en su pH
cuando se añaden pequeñas cantidades de ácido (H+) o base (OH-). Un buffer consiste en un
ácido débil (dador de protones) y su base conjugada (aceptor de protones).
BUFFER Las soluciones amortiguadoras o buffer son soluciones que dentro de cierto rango
mantienen constante el pH. Estas soluciones estan formadas por un ácido débil y su base
conjugada. En la solución el ácido débil y la base conjugada estan en equilibrio con una cierta
concentración de protones [H+] en solución, la cantidad de protones disuelta es la que determina
el pH. Cuando una base capta un protón, si hay un equilibrio, el ácido lo repone de tal manera
que el pH se mantiene. Si se agregan protones a estas soluciones las bases los van a captar y por
lo tanto la concentración de [H+] protones, se va a mantener constante, pero disminuyó la
concentración de bases y aumentó la de ácidos. Si una solución amortiguadora se le sacan
protones el ácido los repone manteniendo el pH pero aumenta la concentración de base y baja la
de ácido.
La eficacia de una solución amortiguadora es máxima cuando la concentración de ácido y de
base son iguales y en ese caso el pH se hace igual al pK. El rango de amortiguación es pH = pKa
+- 1.
En el caso de que hayan más de un ácido que sirva siempre hay que elegir al de mayor
concentración.
Buffer Biologicos
La sangre tiene un pH que es aproximadamente 7,4 y se denomina pH fisiológico. La célula
continuamente trata de cambiar este pH agregando o quitando [H+]. Para evitar que el pH
cambie en la sangre existen moléculas que pueden actuar como amortiguadoras. La sangre
contiene por ejemplo fosfato monobásico y fosfato dibásico, también hay ácido carbonico
(H2CO3) y bicarbonato (HCO3-). Estas parejas ácido-base conjugadas actuan amortiguando el
pH, si algo coloca protones la base los capta y si algo quita protones el ácido los repone. El ácido
fosforico y el ácido carbonico son poliproticos lo que significa que tienen más de un proton. La
disociación de estos ácidos se va haciendo en etapas, cada etapa de disociación ocurre a un pH
cercano al pK de esa disociación. El pH de la sangre es cercano al pK2 del ácido fosfórico por
eso en la sangre el ácido fosfórico se encuentra en la segunda disociación.
Si a un buffer se le agrega agua el pH no cambia. Se diluye en partes iguales sal y ácido.
→ PH = 7,4 H+ celula H2PO4- HPO4-2 H2PO4- HPO4-2 H2PO4- HPO4-2
pH < 7,4 Acidosis
pH > 7,4 Alcalinosis
H3PO4 → H2PO4- → HPO4-2 → PO4-3
 PK1 PK2 PK3 2,2 7,2 12,8 Regla: Si la carga de la base es -1 el pK es el pK1
La carga de la base coincide con el pK.
ácido base Ejercicio Buffer: CH3COOH CH3COONa pK = 4,76 pH = 5,0
PH = pK + log Sal/ácido 5,0 = 7,76 + log Sal/ácido 5,0 – 7,76 = 0,24 = log Sal/ácido Shift log
0,24 = Sal/ácido = 1.74 M
El pH de la sangre, fisiológico es 7,4 +- 0,2 En la sangre el pH se debe mantener constante en un
rango estrecho para evitar acidosis y alcalosis. Las células continuamente están disociando
protones a la sangre o quitando protones de la sangre. Esto no generan normalmente ningún
perjuicio dado que en la sangre hay amortiguadores. La sangre contiene una mezcla de fosfato
monobásico y fosfato dibásico. En esta mezcla el fosfato dibásico actúa como base. Si algo
intenta poner protones en la sangre el fosfato dibásico los capta y si algo quita H+ de la sangre el
fosfato monobásico los repone. La sangre no es suficientemente ácida como para que haya
moléculas de H3PO4 ni es lo suficientemente alcalina como para que haya moléculas de PO4-3.
H3PO4 → H2PO4- → HPO4-2 → PO4-3
En la sangre además del fosfato se encuentra el par bicarbonato. Este par está formado por el
ácido carbónico y el bicarbonato de sodio. El funcionamiento de este buffer es igual al
funcionamiento de cualquier buffer y al agregar protones la base los capta mientras que al sacar
protones el ácido los repone.
H3CO3 → H2CO3- → HCO3-2 → CO3-3
Biomoléculas
Taller 5: Biomoléculas- Aminoácidos y péptidos
Existen 20 aminoácidos que difieren en sus grupos R o grupos laterales. Todos
tienen un grupo carboxilo (COOH) y un
grupo amino (NH
3

+).
Polares Apolares Aromáticos Positivos Negativos
En todos los aminoácidos estándar (excepto la glicina que está unido a un H) el
carbono alfa está unido a cuatro grupos diferentes: grupo carboxilo, grupo amino,
un grupo R y un átomo de hidrógeno. El átomo de carbono alfa es un carbono
quiral por lo que los aminoácidos pueden aparecer en forma de estereoisómeros:
son imágenes especulares no superponibles, las dos formas constituyen un tipo de
estereoisómeros, enantiómeros.
Los aminoácidos son biomoléculas. Biomoléculas son moléculas de origen
biológico. Las biomoléculas que tienen un amino (NH2) y un carboxilo (COOH) (o
más de uno) son aminoácidos.
Carbono alfa: el carbono que se une un carboxilo y un grupo amino.
Los aminoácidos son biomoléculas que contienen por lo menos un amino y un
carboxilo. Estas biomoléculas forman parte de las proteínas. Los aminoácidos son
monómeros o sillares estructurales de las proteínas. En un aminoácido siempre hay
por lo menos un amino y un carboxilo y el resto de los átomos formulan una
cadena lateral o radical.
Los aminoácidos se diferencian en la cadena lateral.
Los aminoácidos que forman proteínas, es decir proteinogenos, tienen el grupo
amino en el carbono alfa y a la izquierda. El carbono alfa se le llama al carbono
que viene después del grupo carboxilo. Se puede decir que los aminoácidos que
forman proteínas son alfa – L aminoácidos, alfa porque el amino se encuentra en el
carbono alfa, porque el amino está a la izquierda. A todos los otros carbonos que
están unidos al carbono alfa se les denomina radical o cadena lateral.
Los aminoácidos presentan un carbono alfa asimétrico o quiral. Se define carbono
quiral a aquel carbono que está unido a cuatro grupos químicos diferentes.
Los carbonos alfa están unidos a un carboxilo, a un amino, a un hidrógeno y a la
cadena lateral o radical. Una propiedad de los carbonos asimétricos es que pueden
existir en dos variedades distintas. Si el grupo químico de relevancia (amino) esta a
la izquierda la molécula será L, si el grupo químico de relevancia está a la derecha
la molécula es D. En los aminoácidos el grupo químico de relevancia es el amino
que puede estar tanto a la derecha como a la izquierda. Las proteínas se sintetizan
en ribosomas que son enzimas que solo reconocen al amino a la izquierda por eso
en las proteínas solo hay L- aminoácidos. Cuando se quiere distinguir la variedad L
de la variedad D se utilizan sus propiedades ópticas dado que la variedad L y la D
desvían diferente la luz polarizada. En las proteínas solamente hay alfa – L –
aminoácidos.
Clasificación de aminoácidos
R NH2 – C – COOH
H Apolar (Hidrofóbico) En el R solo
tiene enlaces C-C, C-H, C-S, S-S
Polar (Hidrofilico) Sin carga En el R tienen OH, NH, SH, pero no COOH ni NH2.
Con carga Negativos (ácidos) COOH Positivos (básicos) NH2
Se clasifican solamente tomando en cuenta el radical.
Apolar CH3 NH2 – C – COOH
H Alanina
Polar sin carga
CH2OH NH2 – C – COOH
H Serina
Polar con carga positiva
H NH2 – C – COOH CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 Lisina
Polar con carga negativa
COOH CH2 CH2 NH2 – C – COOH
H Glutámico
Polar sin carga
R NH2 – C – COOH
H Glutamina y Asparagina
Son polares sin carga porque tienen un doble enlace de un carbono al oxígeno
unido a un grupo amino en el radical, lo que lo hace tener polos pero estos se
anulan y que uno es positivo (amino) y negativo (carboxilo).
Los aromáticos tienen un anillo en el radical Fenilananina y Tirosina
Alifático Si tiene carbono con hidrógeno en el radical pero no tiene anillo
aromático es alifático. Los aminoácidos son pocos solubles en agua. H C – N
Enlace peptidico O Los aminoácidos tienen curvas de titulación características. Al
inicio de la titulación el medio tiene un pH muy bajo. En el punto medio donde el
pH es igual al pK1, el grupo COOH comienza a perder su protón. En el punto de
inflexión | se pierde el primer protón COO- En el pK2 el grupo amino NH3+
pierde su protón NH2.
El pH en que la carga neta es 0 se denomina punto Isoeléctrico pI. Se suman ambos
pK y se dividen entre 2.
Todos los aminoácidos con un solo grupo amino, uno carboxilo y uno R no
ionizables tienen 2 curvas de titulación (ejemplo la glicina). Los que tienen grupos
R ionizables tienen curvas de titulación más complejas, con 3 etapas
correspondientes a los 3 pasos de ionización posibles, tienen 3 valores de pKa, el
otro se denomina pKR. Tienen presencia de dos grupos COOH. H3N+ - COOH –
COOH pK1 H3N+ - COO- - COOH pKR H3N+ - COO- - COO- pK2 H2N –
COO- - COO-
Titulación del COOH
COOH Neutro COO- Negativo
La titulación siempre comienza neutra (100%COOH) A pH muy bajo el carboxilo va a
encontrarse neutro porque no se ha disociado. Siempre los carboxilos a pH por debajo de 2 está
neutro.
PH
pH COOH- negativo
100% COO- totalmente desprotonado (-)
5
pK=pH
zona amortiguación 2
COOH neutro
50%COOH
100%
50%COO-
OH- COOH totalmente protonado
Los carboxilos son ácidos débiles que se disocian a pHs relativamente bajos. En la titulación de
un grupo carboxilo tenemos una curva similar a la curva de titulación de cualquier ácido débil.
Antes de la meseta predomina el COOH y luego de la meseta predomina COO- En la mitad de la
meseta hay 50% de COOH y 50% de COO- por lo que el pH que corresponde a la mitad de la
meseta es el pKa. Siempre antes del pK el carboxilo está sin disociar y neutro mientras que por
encima del pK el carboxilo está disociado y negativo. El pK de los carboxilos casi siempre es un
valor entre 2 y 5. A pHs menores a 2 los carboxilos están neutros muy probablemente y a pHs
mayores a 5 los carboxilos están negativos.
Titulación del NH
2

11
8
pK
pk
bases
Cuando los aminos captan un protón se transforman en NH
3

y por lo tanto son ácidos. El amino

siempre puede disociarse una sola vez de NH
3

+ a NH
2

.
pH
pH
100% NH
2

totalmente desprotonado NH
2

neutra
PH =pK pK
pk
zona de amortiguación NH
3

+ positiva
100% NH3+
50% NH3+ 50% NH2
OH- Totalmente protonado
Los aminos tienen curva de titulación igual que los carboxilos. Casi todos los aminos presentan
valores de pK entre 8 y 11.
Los únicos grupos químicos que pueden tener carga Carboxilo, amino y fosfato.
Ph = 7 carga neta Ph = 13
+
CH3 H H NH2 – C H – C O – N – CH2 C – COOH -
carga neta -1 o
NH2 – CH3 H H
C – C – N – C – COOH H O CH2 COOH -
 COOH Carga neta= -2
-
-
Titulación de aminoácidos dipróticos R NH2 – C – COOH
H
Se coloca a un pH muy ácido Se va a disociar primero el carboxilo
porque tiene pK más bajo.
Van a haber dos mesetas y dos pK's
Electroforesis
En la titulación de un aminoácido se comienza a un pH muy bajo (en todas las titulaciones). Al
comienzo el pH es tan bajo que el aminoácido está totalmente protonado. El amino es positivo y
el carboxilo es neutro por lo que el aminoácido será positivo, se dice que es +1 y es un cation.
Cuando se agregan OH- comienza la titulación y el pH aumentará quedando el aminoácido a un
pH al cual el grupo carboxilo puede empezar a disociarse.
La primer meseta corresponde a la disociación del carboxilo. Al final de la meseta el carboxilo
estará totalmente disociado (100% COO-) y el aminoácido tendrá una carga neta igual a 0, se
denomina Zwitterion, es un ion hibrido.
Si se siguen agregando OH- el pH seguirá subiendo y comienza a disociarse el amino.
Cuando el amino se disocia se observa la segunda meseta, luego de la cual el aminoácido se
encuentra como anión.
En la mitad de la meseta el pH es igual al pK del grupo químico que se está disociando. Cuando
estamos en el pI la carga neta es 0 y este valor se puede calcular pI = pK1 + pK2 / 2
A pHs menores al punto isoeléctrico el aminoácido está positivo y es un catión. A pHs mayores
al punto isoeléctrico el aminoácido está negativo y es un anión. Los aminoácidos se pueden
separar por electroforesis a pHs mayores al punto isoeléctrico el aminoácido es un anión y por lo
tanto migra al ánodo a pHs menores al punto isoeléctrico el aminoácido es un catión y migra al
cátodo.
COO-
pH
50% NH3 – COO- (o) 100% NH2 – COO- anión (-1) 50%NH2 – COO- (-1) PK2

100% NH3 – COO- Zwitterion (o)

pK1
50% NH3 – COOH (+1) 50% NH3 – COO- (o)
PI = pK1 + pK2 carga neta 0
100% NH3+ - COOH catión (+1)
OH-
2
+
+-
pH - -
----
-
pI Zwitterion +
Carga 0 -
+-
+ + + Catodo -
++
Anodo
++
C GLUTÁMICO ASPÁRTICO
Polar con carga negativa
– C, C – H, C – S, S – S
Apolar
O
LISINA
ARGININA HISTIDINA
Polar con carga positiva
OH, NH, SH, C – NH2 Polar sin carga
COOH Glutámico
ASPARAGINA GLUTAMINA
Polar sin carga
Aspártico Polar con carga negativa, ácido
NH2 Lisina
Arginina Histidina Polar con carga positiva, básico
Titulación de aminoácidos ácidos Hay dos únicos aminoácidos ácidos: Glutámico y Aspártico Va
a tener tres mesetas porque tienen tres grupos disociables, por lo tanto tendrán tres valores de pK.
ASPÁRTICO 2 COOH CH2 3
NH2 – C H – COOH 1
GLUTÁMICO
2
COOH CH2 CH2
3
NH2 – C H
– COOH
1
En el R radical tiene un grupo carboxilo este se disocia y se genera carga negativa.
→ Ácido → Polar con carga negativa
Los aminoácidos ácidos son aminoácidos que tienen un carboxilo (COOH) adicional en el
radical. Hay dos aminoácidos ácidos, el aspártico y el glutámico. La presencia de estos
 aminoácidos en las proteínas les proporciona carga negativa.
Si hubiese una mutación que modificaran un glutámico o aspártico por otro aminoácido la
proteína tendría menos cargas negativas y eso podría afectar su relación con otras proteínas,
función y la electroforesis.
La titulación comienza en un recipiente muy ácido (H+) a un pH muy bajo.
2
COOH 3 NH3+ – C – COOH
1
2pKa por debajo del 5 son ácidos.
pH
100% COO-
pK2
3
NH2 - COO- (-2)
pKr
pK1
1
100% COOH NH
3

100% COO- 2
NH3+ - COO- (-1)
Forma neutra
pI
100% COOH
NH3+ - COO- (o) Zwitterion
50% COOH NH3 – COO- + - COOH (+1)
50% COOH NH3 - COOH
OH-
--
pI
-+++
Los aminoácidos ácidos se titulan como cualquier aminoácido comenzando en un pH bajo donde
los COOH no se logran disociar y los aminos están protonados.
Al comienzo de la titulación el aminoácido ácido tiene una carga +1 (NH3+). Al agregar OH- el
pH empieza a aumentar hasta que el COOH se comienza a disociar donde se observa una meseta.
Al final de la primer meseta el COOH del carbono alfa se encuentra totalmente disociado
(COO-). Si se continua agregando OH- el pH sigue aumentando hasta el punto en el que se
comienza a disociar el radical. En ese momento se observa la segunda meseta. Al final de la cual
los dos grupos COOH estarán disociados. Al continuar agregando OH- el pH sigue aumentando
y se alcanza el momento de disociación del grupo amino donde se observa al finalizar la tercer
meseta, el aminoácido estará totalmente desprotonado (NH2). En las mesetas se encuentran los
pK's correspondientes que de menor a mayor son pK1, pKr y pK2 En el caso de los aminoácidos
ácidos siempre hay dos mesetas por debajo de 5 y siempre el pI está entre pK1 y pKr.
Titulación de aminoácidos básicos Los aminoácidos básicos son tres: Lisina, Arginina e
Histidina. El R tiene un grupo amino adicional que capta H+. La titulación tendrá tres mesetas,
dos por arriba de 8.
Lisina Histidina Arginina 3
NH2 C – N C CH2 CH2 C C – NH2 2
3
NH2 C
1
Los tres tienen carga positiva en el radical
Los aminoácidos básicos son aminoácidos que en el radical tienen un grupo químico capaz de
captar protones (tienen un amino adicional). Estos aminoácidos se caracterizan por aportar carga
positiva a las proteínas y las curvas de titulación presentan tres mesetas, dos de los cuales se
encuentran por arriba de 8. La HISTIDINA constituye una excepción ya que el pKR es muy
bajo.
Lisina y Arginina
pI = pK2 + pKR
2 Los aminoácidos básicos en el caso de
la Lisina y la Arginina se disocian primero en el carboxilo, luego en el amino del carbono alfa y
finalmente en ele amino del radical.
NH
NH2 CH2 CH2 3
NH2 – C CH2 – COOH CH2 CH2
2
NH2 – C H – COOH 1
CH2 NH2 2 – C H
– COOH
1
NH3+ 3
pH
2 NH3+ – C – COOH 1
pKr
100% NH2
NH2 – COO- (-1)
100% NH3+
NH2 – COO- (o) pK2
Zwitterion 100% NH3+
Base = ácido

NH3+ - COO- (+1) pK1

50% NH3+ 100% NH3+
NH3+ - COOH (+2)
NH3+ - COOH 50% NH3+
NH3+ - COO-
OH-
 Histidina No está con protones.
2 NH2
pKR = pH
6,0
NH2 3
NH2 – C – COOH
1
NH2 – COO- (-1)
pH
o NH2 pI o o +
pK = 6
pK2
NH2 NH3+ - COO- (o) pKr =6 + NH3+
+ pK1
Una meseta por debajo de 5,una en 6 y otra por encima de 8.
NH3+ NH3+ - COOH (+2)
pI = pK2 + pKr
NH3+ NH3+ - COO- (+1)
OH-
2
Dipróticos pK1 + pK2
2
Ácidos pK1 pKr pK2 Puntos
isoeléctricos Básicos Lis pK1 pK2 pKR
Arg
Hist pK1 pK2 pKR
La Histidina es un aminoácido básico que tiene un himidazol en el radical. La Histidina tiene un
pKr = a 6 lo que hace que en muchas proteínas no esté protonada a pH fisiológico y de esa
manera puede actuar como aceptora de H+. En la titulación de la Histidina al comienzo esta tiene
todos los grupos químicos protonados y luego se va disociando a medida que se agreguen los
OH-. Siempre se disocia primero el carboxilo del carbono alfa y luego el grupo R, finalmente el
amino del carbono alfa. Al igual que en los aminoácidos básicos el pI se encuentra entre el pK2 y
pKR.
Péptidos
Son polímeros de aminoácidos. Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de
forma covalente a través de un enlace amida sustituido denominado enlace
peptídico, formando un dipéptido. Este enlace se forma por eliminación de los
elementos del agua del grupo alfa carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa
amino de otro aminoácido.
Oligopéptidos se unen pocos aminoácidos. Polipéptidos se unen muchos
aminoácidos.
El residuo aminoácido del extremo de un péptido que tiene un grupo alfa amino
libre es el amino terminal, el residuo del otro extremo que tiene un grupo carboxilo
libre es el residuo carboxilo terminal.
Los péptidos tienen curvas de titulación características y punto isoeléctrico.
 El grupo Carboxilo pierde un protón negativo. El grupo amino gana un protón
positivo. Y forman la forma Zwitterion o ión dipolo. Forma eléctricamente neutra.
NH3+ - COO-
¿Qué especie predomina en función del pH?
Para grupos carboxilos
Para grupos aminos
El pK1 dice el primer protón que se pierde del grupo carboxilo y el último dice el
protón que se pierde del grupo amino. El punto isoeléctrico es el pH en el cual
tenemos la forma Zwitterion. (carga neta 0)
Enlace Peptídico y péptidos
Enlaces peptídicos entre aminoácidos, enlaces covalentes entre un COOH y un
NH2
H R H R N – C – COOH N – C – COOH H H H H
H R O R O N – C – C – N – C – C – OH H H H H
Los enlaces peptidicos son enlaces covalentes entre un alfa COOH y alfa NH2 de
dos aminoácidos adyacentes. Durante el enlace se une el OH del COOH con el H
del NH2 liberándose una molécula de H2O. El C y el N se unen y forman el enlace
covalente que es peptidico o amida y además es hidrolizable (se puede romper
agregando agua). Los átomos que quedan alrededor del enlace peptidico
incluyendo a los alfa carbono forman el grupo peptidico. Los grupos peptidicos son
polares y pueden generar puentes de hidrógeno que luego producen la estabilidad
de estructuras como la estructura secundaria.
- COOH pK
-COO-
pH
o
-
NH3+
pK
NH2
pH
+o
H2O → Es una condensación
Grupo peptidico Estructura apolar
Enlace hidrolizable para romperlo hay que agregarle agua
El enlace peptidico es un híbrido de resonancia y tiene carácter parcial de doble
enlace. Por cada enlace de hidrógeno se forma una molécula de agua.
Taller 6: Proteínas
Las Proteínas son macromoléculas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por
enlaces covalentes.
Estructura de las proteínas
Primaria: Secuencia de aminoácidos. La cadena está completamente desplegada. Secundaria:
Presentan formas estructurales,la cadena se plega en forma de alfa Hélice y hoja beta plegada.
Cada 3.6 o 4 aminoácidos hay una helice (espira). Terciaria: Plegamiento tridimensional de un
polipéptido. Existen dos clases generales de proteínas: Fibrosas y Globulares. Cuaternaria: Una
proteína posee dos o más subunidades polipeptidícas.
Las proteínas pueden separarse y caracterizarse por electrofóresis, esto afecta la estructura y su
función.
Mutaciones: Es un cambio en un aminoácido de la proteína. Pueden o no haber cambios en su
función dependiendo de si el aminoácido mutado presenta mucha diferencia en base a su
electronegatividad.
Estructura primaria Los aminoácidos se unen para
formar las proteínas. En una proteína la unión de aminoácidos produce un esqueleto peptidico o
cadena peptidica. El esqueleto peptidico luego adoptan una forma en el espacio que puede ser un
plegamiento o un giro, etc. Los grupos R interactuan con el entorno y provocan un plegamiento
definitivo o nativo de la proteína y finalmente muchas proteínas se unen con otras para dar una
proteína funcional. En las proteínas se describe por lo tanto una estructura primaria que es la
secuencia de aminoácidos del esqueleto peptidico, una estructura secundaria que es la forma del
esqueleto peptidico, una estructura terciaria que es la forma de la proteína en el espacio y una
estructura cuaternaria que es la unión de dos o más cadenas polipeptidicas. La estructura
primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos de la proteína que está estabilizada por
enlace peptiídico que es covalente y se puede romper por hidrolisis. Cada proteína tiene su
propia estructura primaria que está determinada genéticamente. Los cambios en la estructura
primaria se denominan mutación cuantos más diferente sean el aminoácido mutado en relación a
el aminoácido original, más grande será la mutación.
Taller 7: Ácidos nucleicos
Los núcleotidos están formados por tres elementos: Una base nitrogenada (purina o
pirimidina) unido a una pentosa (carbohídrato glúcido) y uno o más grupos fosfato.
Hay 5 bases nitrogenadas.
En el carbono 1 de la pentosa se une la base, y en el carbono 4 de la pentosa se une
el grupo fosfato.
Las bases purinas (2 anillo) son dos la Adenina y la Guanina presentes en el ARN
y el ADN
Las dos bases pirimidinas (1 anillos) en el ADN y en el ARN es la Citosina. En el
ADN es la Timina y en el ARN es el Uracilo. T-A C-G T-U
Los nucleotidos sucesivos de los ácidos nucleicos están unidos por enlaces
fosfodiéster. La cadena del acido nucleico sencilla va desde 5' a 3' siempre.
El ADN en el carbono 2' de la pentosa no tiene OH . El ARN en el carbono 2' de la
pentosa tiene OH.
El ADN: ácido desoxirribonucleico y el ARN: ácido ribonucleico, son los
depositarios moleculares de la información genética. Funciones del ADN:
Almacenamiento y transmisión de información biológica. En la célula eucariota se
encuentran en el núcleo en las mitocondrias y en los cloroplastos. Está en el núcleo
debido a que este tiene que ser protegido. En forma de cromosomas, compactación.
Clases de ARN: ARN ribosómico: Componentes de los ribosomas complejos que
llevan a cabo la síntesis de las proteínas. ARN mensajero: Transportan la
información desde un gen hasta el ribosoma, sonde se sintetizan las proteínas.
ARN de transferencia: Traducen la información genética contenida en el ARN
mensajero.
Estructuras del ADN: 1. Estructura primaria: Secuencia de nucleótidos. 2.
Estructura secundaria: Doble hélice. 3. Estructura terciaria: Niveles de
compactación. El ADN tiene carga negativa debido al grupo fosfato.
La base nitrogenada contribuye a la información genética, tienen una secuencia que
las diferencia y no es siempre la misma.
Taller 8: Glúcidos y Lípidos
Lípidos
Los lípidos son largas cadenas de C, son insolubles en agua. Las grasas y los aceites tienen como
función principal es el almacenamiento de energía.
Los lípidos son biomoléculas que no se caracterizan por sus propiedades químicas sino por sus
propiedad físicas. Los lípidos son moléculas muy heterogeneas que lo que tienen en común es ser
insolubles en el agua. Los lípidos pueden formar miselas, bicapas o interfases agua-aire. Según la
relación entre la parte hidrofílica e hidrofóbica.
Glúcidos
Son hidratos de carbonos o sacáridos. Se definen como polihidroxialdheídos o polihidroxicetonas
y sus derivados. Los monosacáridos o azucares sencillos, están unidos por una sola unidad de
polihidroxialdheídos o polihidroxicetonas. Los oligosacáridos son polímeros de cadenas cortas,
dos a diez unidades de monosacáridos unidos mediante enlaces glucosídicos. Los polisacáridos
contienen muchas unidades de monosacáridos.
Varias moléculas de glúcidos dan lugar al glucógeno.