TECNOLÓGICO SUPERIOR DE MÉXICO

INSTITUTO TECNOLÓGICO SUPERIOR DE APATZINGÁN

QUÍMICA ORGANICA

UNIDAD 6: PROTEINAS

REPORTE DE PRÁCTICA
“DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS”

DOCENTE: M.E. GARCIA PARTIDA JORGE ARTURO

ALUMNA: ESTRADA VERGARA MARÍA FERNANDA
GÓMEZ CISNEROS FABIOLA JAZMÍN
MENDOZA ALCARAZ EVELYN JATZIN
SÁNCHEZ ARCEO MARÍA EVANGELINA
OCHOA MADRIGAL RAYSSA MAGDALENA
PATRICIO QUIROZ DAGNY
PARDO PIMENTEL DELIA ISABEL
VIVEROS MADRIGAL ESTELA JOCELYN

INGENIERIA BIOQUÍMICA
3ER SEMESTRE
GRUPO: A
Apatzingán, Michoacán. 18 de Diciembre del 2023.
Contenido
INTRODUCCIÓN .............................................................................................................................. 3
OBJETIVO ......................................................................................................................................... 3
MATERIALES Y REACTIVOS........................................................................................................ 3
MARCO TEORICO........................................................................................................................... 4
PROCEDIMIENTO ........................................................................................................................... 6
OBSERVACIONES Y RESULTADOS .......................................................................................... 6
CONCLUSIONES ............................................................................................................................. 7
 INTRODUCCIÓN

La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la estructura

tridimensional por distintos factores ambientales, como temperatura, pH o ciertos
agentes químicos. La pérdida de la estructura da como resultado la pérdida de la
función biológica asociada a esa proteína, ya sea enzimática, estructural,
transportadora, entre otras. La estructura de la proteína es altamente sensible a
los cambios. La desestabilización de un solo puente de hidrógeno esencial puede
desnaturalizar la proteína.
La principal proteína del huevo se encuentra en la clara y es la ovoalbúmina. Un
huevo contiene aproximadamente 6gr de proteína, repartida entre la clara y la
yema. En la clara se encuentran las proteínas ovoalbúmina, ovomucina y lisozima;
el resto de la proteína se encuentra en la yema en forma de lipoproteínas.
Cuando una proteína se encuentra en su estado natural, se dice que tiene una
estructura nativa. Cuando hablamos de desnaturalización, lo que queremos decir
es que su estructura ha sido alterada por algún agente, como puede ser la
temperatura, el PH, la polaridad de un disolvente o una fuerza iónica. Por tanto, la
proteína al desnaturalizarse pierde su forma y con ello cambia sus propiedades
(como la solubilidad) y pierde su función biológica original, aunque mantiene la
secuencia de aminoácidos. Una proteína desnaturalizada ha pasado por algo
(como aumento de temperatura, por ejemplo) por lo que se han roto algunos
enlaces dentro de ella y ya no puede cumplir con su función, mientras que una
proteína nativa debe de estar como nueva y es capaz de cumplir con su función
perfectamente.
En la presente practica de laboratorio se da a conocer los resultados y se
destacan observaciones de cómo reacciona y qué cambios físicos se observan al
someter el huevo con distintas sustancias con el fin de desnaturalizar las
proteínas.

OBJETIVO
Objetivo: Al finalizar la práctica, habrás observado cómo actúan los agentes
desnaturalizantes (calor, ácidos, sales de metales pesados y solventes orgánicos),
sobre las proteínas.

MATERIALES Y REACTIVOS

Materiales y Reactivos • 4 tubos de ensayo

• 1 pipeta volumétrica de 3 ml • 12 mL de Solución de albumina de
huevo al 50%
• 1 mechero de bunsen
Agentes desnaturalizantes:
• 3 frascos goteros
• 1 frasco gotero con Acetona
• 1 baño maría
• 1 frasco gotero con Alcohol etílico
• 1 tripié o trípode
• 1 frasco gotero con Ácido
• 1 tela de asbesto clorhídrico al 50%
Solución proteica: • Calor

MARCO TEORICO

La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la estructura

tridimensional por distintos factores ambientales, como temperatura, pH o ciertos
agentes químicos. La pérdida de la estructura da como resultado la pérdida de la
función biológica asociada a esa proteína, ya sea enzimática, estructural,
transportadora, entre otras. La estructura de la proteína es altamente sensible a
los cambios. La desestabilización de un solo puente de hidrógeno esencial puede
desnaturalizar la proteína.

La ovoalbúmina es una fosfoglicoproteína monomérica de alrededor de 45 kDa de

peso molecular y un punto isoeléctrico cercano a 4.5. En su estructura, por lo
tanto, hay numerosos sitios para fosforilación y glicosilación, que son
modificaciones postraduccionales muy comunes en las proteínas. Esta proteína es
codificada por un gen de 7.700 pares de bases, caracterizado por la presencia de
8 exones intercalados con 7 intrones, por lo que se intuye que su mensajero sufre
múltiples modificaciones post-transcripcionales para rendir la proteína madura. La
ovoalbúmina de los huevos de gallina posee 386 residuos aminoacídicos y se ha
demostrado que la forma pura de esta proteína consiste en tres subclases
conocidas como A1, A2 y A3, caracterizadas por contener dos, uno y ningún grupo
fosfato, respectivamente. Respecto a la estructura terciaria, la secuencia
aminoacídica de la ovoalbúmina revela la presencia de 6 residuos de cisteína,
entre los cuales se forman cuatro puentes disulfuro. Además, algunos estudios
estructurales han comprobado que el extremo N-terminal de esta proteína está
acetilado.

¿Cuál es la diferencia entre una proteína en estado nativo, y una proteína

desnaturalizada, en cuanto a efectividad en su función?

Cuando una proteína se encuentra en su estado natural, se dice que tiene una
estructura nativa. Cuando hablamos de desnaturalización, lo que queremos decir
es que su estructura ha sido alterada por algún agente, como puede ser la
temperatura, el PH, la polaridad de un disolvente o una fuerza iónica. Por tanto, la
proteína al desnaturalizarse pierde su forma y con ello cambia sus propiedades
(como la solubilidad) y pierde su función biológica original, aunque mantiene la
secuencia de aminoácidos. Una proteína desnaturalizada ha pasado por algo
(como aumento de temperatura, por ejemplo) por lo que se han roto algunos
enlaces dentro de ella y ya no puede cumplir con su función, mientras que una
proteína nativa debe de estar como nueva y es capaz de cumplir con su función
perfectamente.

PROCEDIMIENTO

1. Rotula los tubos de ensayo del 1 al 4.

2. Coloca alícuotas de 3 ml de la solución proteica (albúmina de huevo) en cada
uno de los tubos de ensayo.
3. Adiciona 5 gotas de cada una de las soluciones (agentes desnaturalizantes) en
los tubos rotulados del 1 al 3, y observa si se forma un precipitado; lo que indicará
que la proteína se ha desnaturalizado.
4. Calienta el tubo N° 4 a baño maría y observa si hay formación de un
precipitado.

OBSERVACIONES Y RESULTADOS

• En esta práctica de laboratorio observamos únicamente dos de los factores

(físicos; con la temperatura aplicada, y químicos; con la concentración de
reactivos) que originan la desnaturalización de las proteínas.
• La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos
polares que (en este caso la acetona). Con ello disminuye el grado de hidratación
de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la
agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior
hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su
desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de
los disolventes orgánicos.
• En todas las muestras se obtuvo la desnaturalización de la proteína, aunque se
presentaron en distinta manera; en algunas muestras se observaba que en las
paredes del tubo se observaba la desnaturalización.

Agente desnaturalizante Tipo de agente Resultado

desnaturalizante
Acetona Químico Se presenta la misma
 reacción que al cocinarse
pues la clara se torna
opaca y blanca,
formando una masa
solida intercomunicada.
Alcohol etílico Químico Se formo una especie de
tapón blanco, se
formaron burbujas y se
notó un cambio de
coloración.
Ácido clorhídrico al 50% Químico Se formó una especie de
tapón de gel blanco muy
consistente
Calor Físico (la temperatura) Al final termino formando
una especie de masa al
final del tubo, incluso
hubo un cambio de color
en la clara del huevo de
amarillento a un tono
verdoso.

CONCLUSIONES

Las proteínas son moléculas orgánicas que están formadas por Carbono,
Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno, y algunos otros elementos como: Fósforo y
Azufre. Sus unidades estructurales son llamados aminoácidos, los cuales se
encuentran unidos mediante enlaces peptídicos, formando macromoléculas,
dispuestas en 4 estructuras tridimensionales con actividad biológica: Primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria, que, al perderlas, mediante desnaturalización,
también pueden perder su actividad.

La desnaturalización de las proteínas puede ocurrir debido a tres factores:

• Factores físicos: Temperatura.
• Factores químicos: pH, concentración de sales, ácidos y bases.
• Factores biológicos: Bacterias y virus.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: cambios en las

propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los
residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas
con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el
interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.