ENZIMAS
Centro activo: cavidad existente en la superficie del
Estructura
Los enzimas son biomoléculas especializadas
en la catá lisis de las reacciones químicas que
tienen lugar en la célula
¿Cómo actúan?
Aumentan la velocidad de las reacciones
químicas combiná ndose
transitoriamente con los reactivos de
manera que estos alcanzan un estado de
transició n con una energía de activació n
menor que el de la reacció n no catalizada
enzima que está forrada interiormente por una serie de
restos de aminoá cidos
Aminoácidos de la cadena Aminoácidos catalíticos:
polipeptídica del enzima: Son uno o má s aminoá cidos
mantienen la conformació n cuyas cadenas laterales R
tridimensional catalíticamente activa poseen unas peculiaridades
del enzima; sin ella no existiría químicas tales que los
centro activo y el enzima no podría facultan para desarrollar
interactuar con su sustrato. una funció n catalítica.
Constituyen el verdadero
centro catalítico del enzima.
Aminoácidos de unión: Son una serie de
aminoá cidos cuyas cadenas laterales R
poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones débiles con
grupos funcionales complementarios de la
molécula de sustrato. Su funció n consiste
en fijar la molécula de sustrato al centro
activo en la posició n adecuada para que
los aminoá cidos catalíticos puedan actuar
 Clasificación de las enzimas Clase 1. Óxidorreductasas: Catalizan reacciones
de oxidorreducció n, es decir, transferencia de
hidró geno (H) o electrones (e-) de un sustrato a
otro.

Clase 2. Transferasas:
Catalizan la transferencia de
un grupo químico (distinto
del hidró geno) de un sustrato
a otro.

Clase 3. Hidrolasas: Catalizan las

reacciones de hidró lisis.

Clase 4. Liasas: Catalizan reacciones de

ruptura o soldadura de sustratos.

Clase 5. Isomerasas: Catalizan la

interconversió n de isó meros.

Clase 6. Ligasas: Catalizan la unió n de dos

sustratos con hidró lisis simultá nea de un
nucleó tido trifosfato (ATP, GTP, etc.)
Catálisis enzimática Catálisis covalente: Algunos enzimas se
pueden combinar con el sustrato, a través de
un grupo catalítico, para formar un
intermediario covalente inestable que se
descompone con facilidad para formar los
Energía de fijación: Encaje inducido: Aminoácidos productos.
constituye la principal Alteració n catalíticos: su propia
fuente de energía libre conformacional de naturaleza química es
que los enzimas la proteína la que les permite
utilizan para rebajar la enzimá tica al funcionar como Catálisis ácido-base: La velocidad de
barrera de energía de optimizar las catalizadores. algunas reacciones químicas se ve
activació n y con ello interacciones incrementada por la presencia de á cidos o
aumentar la velocidad débiles entre el bases en el medio de reacció n. En estos
de la reacció n sustrato y el casos, al proporcionar grupos funcionales
catalizada. enzima. capaces de actuar como dadores o aceptores
de protones.
 Inhibición enzimática.
Inhibición competitiva:
El inhibidor forma con el enzima libre un
complejo enzima-inhibidor de características
cinéticas aná logas a las del complejo enzima-
sustrato.

Inhibición incompetitiva:
El inhibidor no se combina con el enzima libre
ni afecta a su unió n al sustrato, sino que lo
Un inhibidor es un efector que
hace con el complejo enzima-sustrato dando
disminuye la velocidad de una
lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-
reacció n enzimá tica.
inhibidor, que no se descompone
posteriormente para dar lugar a los productos.

Inhibición no competitiva:
El inhibidor puede combinarse con el enzima
libre o bien con el complejo enzima-sustrato,
interfiriendo en la acció n de ambos. Los
inhibidores no competitivos se unen a un lugar
del enzima diferente del centro activo
provocando en el una alteració n que dificulta
bien la formació n del complejo enzima-
sustrato o bien la descomposició n de éste para
dar lugar a los productos.
 Aplicaciones de inhibidores
enzimáticos.
Son utilizados principalmente
como fármacos en el tratamiento de diversas
enfermedades. Muchos de estos inhibidores
son capaces de actuar sobre enzimas
humanas y así corregir determinadas
patologías.
Ejemplo
Sildenafil (Viagra): Utilizado como
tratamiento de la disfunció n eréctil. Este
compuesto es un potente inhibidor de la
fosfodiesterasa-5 (IPDE-5) específica de
GMPc, una enzima que degrada una molécula
de señ alizació n celular, el GMPc.​Esta
molécula de señ alizació n es la responsable de
la relajació n del mú sculo liso y permite el
flujo de sangre hacia el interior de los cuerpos
cavernosos del pene, lo cual causa la erecció n.
Otros
Control Metabólico: - Inhibidores Artificiales
Muchas de las rutas metabó licas que tienen (Inhibidores de la
lugar en la célula son inhibidas acetilcolinesterasa).
por metabolitos que controlan la actividad - Herbicidas.
enzimá tica mediante procesos de regulació n - Desinfectantes.
alostérica o inhibició n por sustrato. -Venenos Naturales.
Ejemplo
Inhibidor barstar: su funció n es inhibir la
actividad de una ribonucleasa bacteriana
denominada barnasa y los inhibidores de
las protein-fosfatasas.
Otro tipo de inhibidores enzimá ticos son
utilizados con el fin de inhibir aquellas
enzimas necesarias para la supervivencia
de pató genos. Por ejemplo, las bacterias
presentan una gruesa pared
celular compuesta principalmente de
un polímero denominado peptidoglicano.