ADHESIONES FOCALES

Esta unión es inestable, la región de la célula contiene gran cantidad de integrinas

transmembranas, los dominios citoplasmáticos de la integrina se conectan mediante varios
adaptadores de actina en el citoesqueleto, las adhesiones focales actúan como un tipo de
estructura sensible que junta información sobre el ambiente extracelular y transmite esa
información al interior de la célula, lo conlleva a cambios en la adhesión, proliferación y
supervivencia de las células, (las integrinas desarrollan interacciones transitorias con
materiales extracelulares para la locomoción celular).
Descripción
Esta unión se produce entre la célula y matriz extracelular, la región de la célula contiene una
gran cantidad de integrinas transmembranas, donde las integrinas son activadas por varias
proteínas, una de la más común es la talina y por lo tanto las integrinas interactúan con los
componentes de la matriz extracelular que en ocasiones puede ser sustrato, como en la
célula unicelular, adicionalmente se forma el anclaje de la integrina a los filamentos de actina
mediante varias proteínas, es importante recalcar que estos filamentos de actina son
inestables y los más delgados de todos los componentes del citoesqueleto y es por eso que
permite que las adhesiones focales sean inestables, además se encuentran las proteínas
señalizadoras que vienen desde el núcleo y están también involucradas en la activación a la
integrina. Las uniones que establecen son totalmente reversibles se los encuentra en células
cuando están en crecimiento o proliferación, es decir, en procesos de división, por lo que van
a ser uniones transitorias.

Esta unión es inestable ya que las proteínas que se fijan a la integrina en la parte interna
siempre van a estar uniéndose a los filamentos de actina, estos filamentos de actina son
inestables y los más delgados de todos los componentes del citoesqueleto
Esta unión es inestable puesto que toda adhesión focal de la parte interna se esta unióndo a
filamentos de actina, estos filamentos de actina son inestables y mas delgados de todos los
componentes de la matriz extracelular, por lo que permiten que las ade
Lo importante es que en toda adhesion focal la parte interna de la celula, las proteínas de
asociación de la integrina siempre van estar uniéndose con los filamentos de actina, ya que
los filamentos de actina son inestables y más delgados de todos los componentes del
citoesqueleto y toda adhesión focal de la parte interna se esta uniondo con los filamentos
de actina y esa inestabilidad de los FA es la que permite de las adhesiones focales sean
inestables y fácilmente reversibles
UNION ADHERENTE
Son uniones célula-célula, son uniones buenas, eficientes, pero son ligeramente inestables,
porque las caderinas, en la parte interna tenemos a la catenina y la catenina se está unido a
los filamentos de actina (filamentos del citoesqueleto más delgado, más inestables). Cuando
se empiezan a asociar una célula con la célula complementaria, las caderina empiezan a
interactuar, por lo que permite que la unión se vaya haciendo más rígida intercalándose más
los dominios de la caderina y en la parte interna se va dar la señal de que se están asociando.
En el tejido epitelial es muy abundante, forma un cinturón por la adhesión tan fuerte que
tienen todas las célula, pero estas uniones adherentes lo que van hacer es mantener
Descripción
Son uniones célula-célula, se hallan en varios sitios de la piel, son muy frecuentes en el tejido
epitelial, forma una estructura a modo de cinturón que rodea a las células por la adhesión
tan fuerte que tienen todas las células. Cuando se empiezan a asociar una célula con la otra
célula complementaria, las caderinas empiezan a interactuar y se mantienen unidas
mediante enlaces dependientes de Ca, formados entre los dominios extracelulares de la
molécula de la caderina, por lo que permite que la unión se vaya haciendo más rígida,
mientras que en la parte interna los dominios citoplasmáticos de las caderinas se unen
mediante diversas proteínas adaptadoras como cateninas alfa y beta, donde la catenina se
está uniendo con los filamentos delgados de actina. Las uniones adherentes son buenas,
eficientes, pero son ligeramente inestables
Resumen del libro
Se hallan en varios sitios del cuerpo, son muy frecuentes en los epitelios, se encuentra como
un cinturón que rodea a las células y une a las células con sus vecinas en una unión
adherente, las células se mantienen unidas mediante enlaces dependientes de Ca formados
entre los dominios extracelulares de la molécula de la caderina, el dominio citoplasmático
de la caderina se une mediante cateninas alfa y beta con diversas proteínas citoplasmáticas,
incluidos los filamentos de actina, los cúmulos de las caderinas de una unión adherente
conectan el ambiente exterior con el citoesqueleto de actina y proporcionan una vía
potencial para que se transmitan las señales del exterior celular citoplasmática
 DEBER
Nombre: Colágeno
Tipo de molécula: proteína
Características propias de la familia: Son una familia de glicoproteínas fibrosas que se
encuentran presentes en la matriz extracelular, es el componente más abundante de la
matriz extracelular tienen como característica una gran fuerza ténsil, hay 27 tipos diferentes
de cadenas que se entrecruzan entre ellas de tres en tres, es decir 3 cadenas polipeptidicas
y forman distintos tipos de colágenos, tiene una gran cantidad de enlaces que le permiten la
unión, estas uniones se van a dar por puentes de hidrógeno que se generan entre tres
aminoácidos involucrados que son la prolina, lisina y glicina, y además encontramos
colágenas fibrilares de tipo I, II y III que son los más abundantes. El colágeno se fabricaba
dentro de la célula y luego sale de la célula para que estos se ensamblan entre ellos haciendo
componentes más grandes. El topocolageno que se fabrica dentro de la célula, sale de la
célula las trenzas se juntan con otras y se empieza a formar las miofibrillas o procolageno y
llegan a formar las fibras de colágeno.
Las tipo IV son no fibrilares que tiene dos características especiales que tiene una cabeza
globular y un extremo helicoidal que le permite que se hagan dobleces, al tenr esos dobleces
permitimos que se entrecrucen entre ellas uniendo sus cabezas y entrecruzando sus
extremos elicoideales y permite que se forman redes que son muy elásticas, muy resistentes
y al mismo tiempo delgadas
Estos 27 tipos de colágeno se diferencian es su localización, función y estructura
Función: algunos tipos de colágeno tienen funciones estructurales únicamente,
estructurales rígidas, algunos tienen funciones estructurales dinámicas, es decir que tiene
cierta libertad de movimiento aplasta posición concite
Consiste
Dibujo:
Nombre: Proteoglucanos
Tipo de molécula: complejo proteína – polisacárido, consiste en una molecula de proteína
central
Características:
Este grupo de polisacáridos son los que llamamos glucosaminoglicanos (GAG) que son
polisacáridos es un disacárido que se van ir uniendo varios disacáridos de manera
alternada, no hay carbohidrato porque se van uniendo lateralmente uno al otro y por eso
no es una glucoproteína
- Es un Heteropolisacárido complejo, porque esta forma por grandes polímeros,
entre ellos los glucosaminoglicanos proteínas que ya son polímeros
- Esta molécula se une por enlaces covalentes a una gran cantidad de cadenas
glucosaminoglucanos
- Cada cadena de glucosaminoglucanos se forma de un disacárido repetido
- Esta proteína va a propiciar que los glucosaminoglucanos se unan a ella para que se
creen una estructura de red que protege a la célula
- A causa de las cargas negativas de los GAG sulfatados, lo proteoglucanos atraen a lo
positivo y se unen con cantidades enormes de cationes, que a su vez se unen con
muchas moléculas de agua.
- Al unirse con moléculas de agua, forman un gel hidratado que permite la unión y
organización de todos los componentes de la matriz
- Cada proteoglucanos se va a unir a una molécula de ácido hialurónico que también
es un GAG pero no tiene sulfato y al no estar sulfatado no tiene carga negativa, no
atrae lo positivo y se mantiene separado.
- Es el único componente de la matriz que en ocasiones puede atravesar la
membrana
Funciones:
- Al formar un gel hidratado que permite la unión y organización de todos los
componentes de la matriz
- Protege a la célula de la presión
- Mantiene hidratada la matriz
- Comunicación y diferenciación de celular
- Al ser una sustancia gelatinosa puede controlar que tipo de moléculas o átomos se
acerquen a la membrana y cuales no
- Permiten la difusión de señales
- Actúan como co-receptores, atraen a los ligandos para ayudarlos a unirse a sus
receptores de membrana
Dibujo:

Nombre: Fibronectina
Tipo de molécula: es una glicoproteína
Característica:
- Son glicoproteínas adhesivas de la matriz
- Poseen sitios de unión para receptores de superficie celulares y para componentes
de la matriz
- Cada polipéptido de fibronectina se construye a partir de una secuencia de 30
módulos Fn
- Se forman entre 5-7 dominios funcionales, es decir se unen entre 5-7 módulos Fn
de distintas maneras
- Se interaccionan con otra molécula de fibronectina formando un complejo en V y
para unir estas dos moléculas se usa 2 enlaces disulfuro, enlace covalente difícil de
romper
- En el extremo carboxi posee una secuencia RGD formada por Arginina, Glicina y
Acido Aspártico, que forman la proteína por la cual, mediante puentes disulfuro se
une con la otra molécula de fibronectina
- Las proteínas de las fibronectina tienen unas regiones específicas, que se unen por
un lado se une a los componentes de la membrana y por la parte superior está
sujetando a la matriz
Funciones:
- Facilitan la organización y el anclaje de las células
- Reconocimiento celular
- Migración celular durante el desarrollo embrionario
- Señalización celular
- Movimiento celular
- Organización del citoesqueleto
Dibujo:
Nombre: laminina
Tipo de molécula: forman una familia de glucoproteínas extracelulares
Características:
- Su estructura proteica está formada por tres cadenas de aminoácidos, unidos por
puentes de disulfuro y forman una cruz
- Al formar la cruz se encuentra un brazo largo donde se encuentran las 3 cadenas
entrecruzadas y los 3 brazos cortos, en las cuatro puntas se encuentran dominios de
unión, es decir regiones capaces de unirse a componentes de la membrana y de la
matriz extracelular
- Se encuentra principalmente en la lámina basal
- No es un componente que da estructura a la matriz, sino es un componente que
está que involucrado en la comunicación célula-matriz

Funciones:
- Potencial migratorio
- Crecimiento celular
- Diferenciación celular
- Estimula la adhesión
- Está involucrada en la migración celular
Dibujo:
Nombre: Elastina
Tipo de molecula: proteina
Caracteristias:
- Es menos abundante
- No tiene una parte gulosidad es únicamente proteína
- La elastina es una sola cadena polipéptidicas de aminoácidos con dos regiones; una
hidrofóbica y la otra hidrofílica
- Sale de la célula y cada cadena polipéptidicas forman enlaces de unión con otras
cadenas de las mismas
- Los enlaces de unión permiten que se entrecrucen y forme una red
Funciones:
- Se engancha entre los componentes y aumenta la elasticidad
- Es un complemento y ayuda a la elasticidad
- Permite que el tejido pueda estirarse en respuesta a tensiones mecánicas y volver a
su estado normal
- Proporciona resistencia
Dibujo:

Nombre: Integrinas
Tipo de molecula: constituyen a una familia de proteínas de membrana, son parte de las
glucoproteínas
Carcteristicas:
- Son las principales encargadas de la unión celula-matriz
 - Están formadas por 2 cadenas polipéptidicas, las cuales cruzan la membrana, tienen una
cadena alfa y una beta, unidas por enlaces covalentes
- Se han identificado 18 subunidades alfa y 8 subunidades beta, la combinación de estas
subunidades dan lugar a 24 tipos de integrinas conocidas
- Cada integrina tiene afinidad a varios cationes divalentes, aunque aun no se conoce
para que
- Tienen formación de una gran cantidad de puentes de disulfuro por la presencia de
cisteínas
- En la parte externa tienen sitios de unión RGD lo que les permite unirse a
componentes de la matriz como fibronectina y la laminina
- Se encuentra en dos estados:
Inactivo: se encuentran sus dos partes citoplasmáticas y transmembranales unidas,
con una conformación flexionada, de modo que su cabeza globular extracelular no
puede interactuar con los componentes de la membrana
Activo: el núcleo celular va a fabricar una proteína citoplasmática que es la Talina, la
talina tiene gran afinidad a las cadenas de la integrina y lo que hacer es unirse,
separa las dos subunidades alfa y beta, lo que provoca una conformación vertical
los sitios de unión se quedan expuestos y permite la asociación de la integrina con
distintos componentes
- Las uniones que establecen son reversibles y las células pueden regular sus
integrinas activándolas o desactivándolas
-
Funciones:
- Adhesión celular a distintos componentes principalmente a la matriz
- Transmisión de señales en ambos sentidos
- Migración celular
- Controlan el movimiento y la forma de las células
Dibujo:
Nombre: Talina
Tipo de molecula:
Caracteristicas:
Funciones:
Dibujo:

Nombre: Selectina
Tipo de molecula: Glicoproteínas integrales
Caracteristicas:
- Son proteínas que contienen oligosacáridos en cadena, unidos por enlaces
covalentes a cadenas laterales de aminoácidos
- Reconoce carbohidratos específicos en los extremos de cadenas de polisacáridos,
glucolípidos y glucoproteínas
- Tienen el dominio LECTINA, que es el dominio glúcido que varía entre ellas
- Son dependientes de calcio, necesitan del Ca para mantener su forma y para que su
dominio sea activado
- En la parte interna tiene un pequeño dominio citoplasmático que le permite el
anclaje a los componentes del citoesqueleto, principalmente a los filamentos de
actina que son los más delgados
- Presenta tres dominios y tres glicoproteínas deferentes
- Son moléculas transmembranas
Funciones:
- Interacciones transitorias
- Involucradas en procesos inflamatorios e implantación de embriones
- Cierre de heridas
- Respuesta inmunitaria
Dibujo:
Nombre: Inmunoglobulinas

Tipo de molecula:
Características:
- Viceversa
Funciones:
-
Dibujo

Caderinas catenina
Glucoproteínas
Rigidez

Cremallera
CONSULTA
Desde el descubrimiento del ADN mitocondrial en 1963, se ha determinado que la herencia
de esta pequeña, pero muy esencial porción de ADN se produce de manera materna, de
madre a hijo, una de las razones es porque el ovulo humano es portador de unas 100.000
mitocondrias mientras que el espermatozoide tiene tan solo 100 mitocondrias, además hay
mecanismos selectivos que tienen como objetivo la destrucción del ADN mitocondrial
paterno, como cuando un espermatozoide fecunda un ovulo, se activan mecanismos
moleculares que destruyen las mitocondrias masculinas. Pero un reciente estudio publicado
en Proceedings of the National Academy of Sciences (revista PNAS) acaba de demostrar
por un equipo de investigadores que la transmisión de mitocondrias por parte del padre
existe, pero solo en excepciones, tras el método utilizado de los investigadores a varias
familias de un paciente que presentaba síntomas de una enfermedad de herencia
mitocondrial, encontraron que algunos miembros habían producido transmisión bipaternal
en los resultados sus células portaban dos tipos de mitocondrias con genomas diferentes.
Y concluyeron que el motivo se debe a una mutación de un gen en el núcleo, no en las
mitocondrias
Yo creo que el ADN mitocondrial por herencia materna es el más habitual ósea el
predominante por su mayor numero de mitocondrias, pero que también el ADN mitocondrial
puede ser transmitido por parte del padre, ya que por un fallo en este proceso permite la
supervivencia de las mitocondrias masculinas que se infiltran en el óvulo.

Bibliografía
Wang, S., Jiao, N., Zhao, L., Zhang, M., Zhou, P., Huang, X., Hu, F., Yang, C., Shu, Y., Li, W.,
Zhang, C., Tao, M., Chen, B., Ma, M., & Liu, S. (2020). Evidence for the paternal
mitochondrial DNA in the crucian carp-like fish lineage with hybrid origin. Science China.
Life sciences, 63(1), 102–115. https://doi.org/10.1007/s11427-019-9528-1
https://www.pnas.org/doi/full/10.1073/pnas.1810946115
https://elpais.com/elpais/2018/12/04/ciencia/1543930896_461294.html