UNIVERSIDAD AUTÓNOMA CHAPINGO

ALUMNA: YULIANA MELCHOR MELCHOR

PROFESOR: ARMANDO SANTOS MORENO

MATERIA: QUIMICA DE BIOMOLECULAS

GRADO: 4 GRUPO: 1
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA
AGROINDUSTRIAL

TRABAJO: CUESTIONARIO 10
FECHA: 17/01/2023
1. Cuando una proteína se sintetiza en un ribosoma, lo hace como secuencia lineal de
residuos de aminoácidos. ¿Cómo es que existe el resto de las estructuras?
Esto se debe a que existe una secuencia de aminoácidos, para formar la estructura primaria
y se encuentran en secuencia para crear el DNA.
2. ¿Qué es y en qué consiste la desnaturalización de proteínas?
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su
estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de
la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura
de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación intermolecular y provocará la
precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno
llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada .

3. ¿Qué es y en qué consiste la renaturalización?

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se
llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual
forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la
desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína
precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización,
y hacen que el proceso sea irreversible.
4. ¿Qué es y en qué consiste el estado colapsado o el glóbulo fundido en la estructura
proteica?
El glóbulo fundido se considera como un tercer estado termodinámico de la ruta del
plegamiento de las proteínas (junto con los dos previamente establecidos: nativo y
desnaturalizado). Este estado ha sido observado bajo ciertas condiciones desnaturalizantes,
y es un confórmero con propiedades intermedias entre los estados nativo y desplegado. En
los estudios de plegamiento proteínas, es particularmente importante conocer la estructura
y los cambios de energía asociados a la formación de estados intermediarios transitorios que
se puedan identificar durante el proceso de plegamiento de proteínas globulares, para
entender los factores que dirigen el proceso de plegamiento. Un gran número de estudios
indican que muchas proteínas globulares (aunque no todas) presentan este estado
intermediario bajo condiciones de equilibrio.

5. ¿Qué son y cuál es la función de las chaperonas moleculares?

Las chaperonas moleculares constituyen un mecanismo importante para evitar la muerte
celular provocada por la agregación de proteínas. Las chaperonas independientes del ATP
son un grupo de proteínas de bajo peso molecular que pueden proteger y ayudar a alcanzar
la estructura nativa de las proteínas desplegadas o mal plegadas sin necesidad de un gasto
energético. Hemos encontrado que el dominio C-terminal de las catalasas de subunidad
grande tiene actividad de chaperona. Por ello, analizamos las características más comunes
de las chaperonas pequeñas y más estudiadas como: αB-cristalina, Hsp20, Spy, Hsp33 y
Hsp31. En particular, se examina la participación de los aminoácidos hidrofóbicos y de los
aminoácidos con carga en el reconocimiento de las proteínas sustrato, así como el papel que
tiene la forma dimérica y su oligomerización en la actividad de chaperona. En cada una de
esas chaperonas revisaremos la estructura de la proteína, su función, localización celular e
importancia para la célula.

6. ¿Qué son y cuál es la función de las chaperoninas?

Las chaperoninas
En muchas de estas ocasiones, las proteínas requieren del auxilio de unas
proteínas que empezaron a conocerse a finales de la década de los setenta y que
se han denominado chaperonas o acompañantes moleculares (utilizaremos el
primer nombre por ser el usado por toda la comunidad internacional). El número
de proteínas que se incluye dentro de la familia de las chaperonas es enorme y
aumenta de día en día, pero nosotros nos restringiremos a una subfamilia
concreta, la de las chaperoninas, que es quizás la más estudiada hasta la fecha.
Las chaperoninas son grandes agregados macromoleculares compuestos por
proteínas de un peso molecular cercano a 60 kDa. Todas las chaperoninas
conocidas hasta la fecha son oligoméricas y comparten una estructura similar: un
cilindro compuesto por uno o dos anillos dispuestos espalda contra espalda . Cada
anillo encierra una cavidad, que es el lugar donde se produce el plegamiento de
las proteínas. Esta arquitectura es común a todas las chaperoninas, que sólo
difieren entre sí en el número de subunidades, iguales o diferentes, de las que se
compone cada anillo.