Título DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

Nombres y Apellidos Código de estudiantes

FABIAN ISRAEL CUEVAS ELGUETA 46542

IVERT ADELIO CHURA SIRPA 48089

Autor/es ADRIANA SOLANO CHAVARRIA 46143

FRANZ ALIZANDRO LIMACHI MAMANI 48449

Fecha 19/06/2019

Carrera MEDICINA INTRODUCCION

Asignatura
Las proteínas son biopolímeros
BIOQUIMICA de granMOLECULAR
Y BIOLOGIA peso molecular,
I las cuales están constituidas por:
Carbono (C) Nitrógeno (N), Oxigeno (O), Hidrogeno (H), aunque también pueden contener
Grupo A, A-2
azufre (S) y Fosforo (P) y, en menor proporción elementos tales como Hierro (Fe), cobre
Docente
(Cu), magnesio (Mg) entre otros
DRA. INGRID compuestos.
ROSSEMERY MICHEL LOZA
Periodo
Estos elementosI/2019
químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros)
Académico
Llamados Aminoácidos
LA PAZ (aa), Estos a su ven son los monómeros de la proteínas. La unión
de
Subsedeun bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que forma la
molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama
polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína.
Se conoce como desnaturalización a la Perdida por parte de las proteínas de su estructura de
orden superior (Secundaria, Terciaria, cuaternaria), y queda una cadena polipeptidica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. En una
proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada solo tienen en común la
estructura primaria, es decir la secuencia de aminoácidos que la componen, los demás
niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización trae diversas consecuencias como: el cambio en las propiedades
hidrodinámicas es decir el aumento de la viscosidad, a la vez que disminuye el coeficiente
de difusión, por otro lado se produce una disminución de su solubilidad, debido a que los
residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie, y finalmente se produce la
perdida de las propiedades biológicas.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria, por este
motivo, en muchos casos el proceso de desnaturalización es reversible, ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar
niveles superiores de estructuración.
Estudios realizados en diferentes trabajos demuestran que los tratamientos térmicos
provocan la desnaturalización de las proteínas, es decir producen un cambio en la estructura
física de las proteínas, pero en general no afectan a la composición de aminoácidos y por lo
tanto a las propiedades nutricionales de la leche. Las β-lactoglobulinas son las más
afectadas en estos tratamientos (Rynne et al., 2004) proporcionando el “gusto ácido” de la
leche, mientras que las micelas de caseína son notablemente estables e incluso a
temperaturas de hasta 140 °C (Tornadijo et al., 1998). Sin embargo, cuando se calienta por
encima de los 100 ° C puede existir una disminución del pH, que es causada por la
formación de ácidos orgánicos de la degradación de la lactosa y la precipitación de fosfato
de calcio (Martínez-Castro et al., 1986).
La desnaturalización ofrece importantes ventajas tales como el aumento del rendimiento y
del valor nutritivo del queso (Kethireddipalli et al., 2010) y la destrucción de bacterias tanto
benéficas como perjudiciales. Rodríguez (2002) plantea que la leche puede tener
alteraciones físicas y pérdidas importantes del valor nutritivo cuando sufre tratamiento
térmico excesivo.

MARCO TEORICO
l. Proteínas
Las proteínas son sustancias macromoleculares presentes en todos los organismos vivos.
Propiamente la palabra proteína deriva del griego proteicos, que significa “primero”. Las
proteínas son poliamidas, las cuales por hidrólisis dan aminoácidos.
Por lo común, sólo se encuentran veinte aminoácidos en las proteínas en plantas y animales,
sin embargo estos veinte aminoácidos se pueden combinar en una gran variedad de formas,
para originar músculos, tendones, piel, uñas, plumas, seda, hemoglobina, enzimas,
anticuerpos y muchas hormonas.
Las masas moleculares de las proteínas van desde 10,000 hasta más de 50 millones (I), se
pueden clasificar de acuerdo al tipo de función que desempeñan. Las proteínas fibrosas
(llamadas también proteínas estructurales) están compuestas por moléculas largas como
hilo, que son resistentes e insolubles.
Otro tipo de proteínas son las globulares. Estas son proteínas pequeñas, algo esféricas a
causa de plegarse las cadenas sobre sí mismas. Las proteínas globulares son hidrosolubles y
desempeñan diversas funciones en el organismo. Por ejemplo, la hemoglobina transporta
oxígeno a las células, la insulina ayuda al metabolismo de los hidratos de carbonos; los
anticuerpos inactivan las proteínas extrañas; el fibrinógeno (soluble) puede formar fibras
insolubles, que hacen que la sangre se coagule, y las hormonas llevan mensajes a través de
todo el cuerpo.
Las proteínas conjugadas, proteínas conectadas a una gran parte no proteica tal como un
azúcar, desempeñan diversas funciones en el cuerpo. Un modo común de unión entre la
proteína y la no proteica se efectúa por medio de una función de la cadena lateral de la
proteína puede formar un éster con un grupo- OH de una moléculad e azúcar.
Los elementos presentes más abundantes en las proteínas son carbono (50 a 55%), el
hidrógeno (7%), el oxígeno (23%) y el nitrógeno (16%). En la mayor parte de las proteínas
se encuentra presente el azufre, en una cantidad que va de 1 a 2%. El fósforo casi siempre
está presente.
Los aminoácidos que se encuentran en las proteínas son ácidos a-amino carboxílicos. La
variación en las estructuras de estos monómeros ocurre en la cadena lateral.
El aminoácido más sencillo es el ácido aminoacético, (H2NCH2C02H), llamado glicina,
que no tiene cadena lateral y por consiguiente no contiene carbono quiral.
Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a su cadena lateral, los que contienen grupos
carboxílos se les llama aminoácidos ácidos y los que tienen grupos amino, se clasifican
como básicos. Estas cadenas laterales ácidas y básicas ayudan a determinar la estructura y
reactividad de éstas. El resto se les conoce como neutros, algunas de las cadenas contienen
-OH, -SH u otros grupos polares, que pueden aceptar enlaces de hidrógeno.

La disposición o secuencia de los aminoácidos a lo largo de la cadena determina la

estructura primaria de una proteína y su identidad única, esto se refiere al esqueleto
covalente de la cadena polipeptídica. Muchas de las propiedades se deben a la orientación
de la molécula como un todo, en la ordenación regular y periódica de una dirección. La
forma de hélice que adopta se le llama estructura secundaria, la forma general de la proteína
determinada por todos los pliegues, vueltas y bastón recibe el nombre de estructura
terciaria. Se podría suponer que una molécula de proteína larga y compleja, es capaz de
adoptar cualquier forma bajo una serie de condiciones determinadas, pero este no es el
caso. Algunos de los pliegues de la cadena de la proteína dan lugar a disposiciones de
energía más baja (más estable) que otros patrones de plegamiento. La estructura cuaternaria
pone de manifiesto cómo se dispone en el espacio las cadenas individuales polipeptídicas
de una proteína que posee más de una cadena.
La combinación de las estructuras, primarias, secundarias y terciarias es la conformación de
una proteína. Es la ordenación espacial de los grupos sustituyentes que son libres de
adoptar muchas posiciones diferentes sin que se produzca ruptura de enlaces, debido a la
posibilidad de rotación alrededor de los enlaces simples de la molécula.

2. Caricaína, lisozima y tripsina

La caricaína, quimopapaína y papaína se obtiene del látex de la fruta de la papaya (Carica
papaya), ha sido usado como fuente de las proteinasas para uso industrial, por ejemplo, en
la protección de ablandadores de carne y prevención de la formación de turbidez en
bebidas. También, las proteinasas han sido de gran importancia médica, por ejemplo en el
tratamiento del prolapso de los discos vertebrales.
La caricaína es el tercer constituyente proteolítico de látex de papaya. Tiene 216 residuos
de aminoácidos no contiene ningún carbohidrato unido a su cadena polipeptídica y contiene
7 residuos de cisteína de los cuales se forman 3 puentes disulfuro, (Cys-22-63, 56-95 y 153-
204) y un residuo de cisteína libre (Cys-25) que es esencial para la actividad cata1ítica.
La lisozima provienen del huevo de gallina, es una proteína pequeña con 129 residuos de
aminoácidos, la estructura se estabiliza por cuatro puentes de disulfuro, éstose mantienen
durante la desnaturalización, además esta proteína es reversible.
La tripsina es de origen animal (bovino), esta proteína es reversible a pH 3.0 y a
temperaturas bajas, sin embargo a temperaturas altas a un pH de 8.0 es irreversible, además
pierde su actividad enzimática a concentraciones altas de desnaturalizante tal como la urea
y clorhidrato de guanidina (GuHCI), se dice que alrededor de una concentración de urea
4M retienen un 50% de su actividad. La tripsina tiene 6 puentes ded isulfuro( Cys-13-143;3
1-47; 115 -216; 122-18 9; 154-1 68 y 179-203) y tiene 229 residuos de aminoácidos.
3. Factores de desnaturalización.
TEMPERATURA.
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación
muy limitada de temperatura y de pH, a temperaturas elevadas que consiste en el
desplegamiento de la estructura nativa, característica de cada cadena polipeptídica de las
moléculas. La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las proteínas
pierden su actividad enzimática y un cambio conocido como desnaturalización, el efecto
más visible consiste en un descenso de la solubilidad, pues los grupos hidrofóbicos
ubicados en el interior de la molécula quedan expuesto al solvente acuoso puesto que en los
enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompe durante
este tratamiento relativamente suave, se ha llegado a la conclusión que la estructura
primaria permanece intacta. La mayor parte de las proteínas globulares experimentan el
proceso de desnaturalización cuando se calienta arriba de 60 y 70 "C.

PH.
La unión covalente de los aminoácidos para formar las proteínas hace que los grupos
funcionales amino y carboxilo de todos los aminoácidos, excepto el primero y el último, se
vean modificados debido a la formación del enlace peptídico. Por este motivo, en los
polipéptidos, la naturaleza química de la cadena lateral de los aminoácidos es la que va a
condicionar su solubilidad en agua, su reacción y el tipo de interacciones no covalentes que
se pueden establecer. Las cadenas laterales de los diferentes aminoácidos pueden ser de
naturaleza Hidrofobica (Apolar), polar sin carga, o pueden presentar carga a determinados
valores de PH.
Los aminoácidos presentan un grupo amino con carácter básico (aceptor de protones) y un
grupo carboxílico con carácter acido (dador de protones). Como a PH fisiológico los
aminoácidos se encuentran en su forma ion dipolar, en realidad el carácter acido lo presenta
el grupo amino protonado y el carácter básico el grupo carboxilo ionizado.

PRESENCIA DE SALES.
La presencia de sales o agentes como el ion guanidino también pueden afectar a las
interacciones electrostáticas ya que los iones disueltos compiten a la hora de establecer
interacciones electrostáticas de este tipo. Uno de los agentes desnaturalizantes que se utiliza
con más frecuencia es la urea puesto que compite en la formación de enlaces de puentes de
hidrogeno. Las interacciones hidrofobicas se verán alteradas por sustancias que puedan
establecer interacciones de la misma naturaleza con los residuos, como lo son los
disolventes apolares y los detergentes.
La desnaturalización es entonces una consecuencia particular de un fenómeno
termodinámico general, la unión preferencial de los componentes del solvente a la proteína,
es decir, una solvatación preferencial, que se une preferencialmente a la proteína. En
consecuencia la acción del agente se define exclusivamente por el balance entre las
afinidades de la proteína con los agentes desnaturalizantes.

LISTA DE MATERIALES
- Gradilla
- 5 tubos de ensayo
- Marcador
- Jeringa de 5 o 10ml (2 pares)
- Leche en bolsa 50 ml (5ml cada tubo)
- Jugo de limón 10ml (5ml utilizados)
- Vinagre 10ml (5ml utilizados)
- Bicarbonato en sobre (1 cucharilla utilizada)
- Alcohol Medicinal
- Vela o Encendedor
- Pinzas
- 1 huevo de gallina
- Recipiente de Cristal
- Guantes
- Barbijo
 PROCEDIMIENTO
Experimento 1: En el experimento la proteína de la leche (caseína) es
sometida al contacto del pH del alcohol, al vinagre, limón, bicarbonato y calor
mediante el encendedor.

1. Usando la jeringa se pone a los 5 tubos de ensayo 5ml de leche.

2. Usando la jeringa ponemos 5ml de jugo de limón en el primer tubo de
ensayo y se espera a que suceda la reaccion.
3. Usando la jeringa ponemos 5ml de Vinagre en el segundo tubo de
ensayo y se espera que suceda la reaccion.
4. Ponemos 1 cucharilla de bicarbonato de sodio (5gr) en el tercer tubo de
ensayo y se espera que suceda la reaccion.
5. Usando la jeringa ponemos 5ml de alcohol en el cuarto tubo de ensayo
y esperamos que suceda la reaccion.
6. Usando el encendedor, calentamos lo que es el quinto tubo de ensayo
hasta que empiece a burbujear y observamos la reaccion.
Experimento 2: En este experimento se somete a temperaturas causadas
por el alcohol a la proteína de la clara del huevo.
1. Con mucho cuidado rompemos una parte del cascarón del huevo, y
colocamos una cantidad arbitraria de lo que es la clara del huevo en el
tazón de cristal.
2. Luego se pone 5ml de alcohol en la taza de cristal y se observa la
reaccion que produce.
RESULTADOS
Experimento 1
Experimento 2.
 DISCUSION Y ANALISIS DE RESULTADOS
Experimento 1.
De forma similar a lo que ocurre con el huevo, la mezcla entre disolventes organicos y una
solucion proteica produce la interaccion del disolvente oranico con el interior hidrofóbico
de las proteínas lo cual genera la desorganización de la estructura terciaria, lo cual
produce la desnaturalización y precipitación de la proteína. el ácido presente en el vinagre
(ácido acético) , en el limón (ácido cítrico), es capaz de producir la desnaturalización de la
proteína denominada caseína que hay en la leche, con resultado más efectivo comparado
con el alcohol y el bicarbonato de sodio.

Experimento 2.
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando
una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al freír o cocer un huevo, el calor
hace que las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas
con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se
observa en un huevo cocinado. Este proceso que se conoce con el nombre de
desnaturalización se puede producir de muy diversas maneras:
•calentando: cocer o freír.
•batiendo las claras (mayonesa).

CONCLUSIONES
Experimento 1.
La mezcla entre disolventes orgánicos y una solución proteica produce la interacción del
disolvente orgánico con el interior hidrofóbico de las proteínas, lo cual genera la
desorganización de la estructura terciaria, lo cual produce la desnaturalización y
precipitación de la proteína.

Experimento 2.
Un aumento de temperatura provoca la energía cinética de las moléculas, lo cual genera una
desorganización de la envoltura acuosa de las proteínas, dicha desorganización genera
finalmente la desnaturalización de la proteínas. Por otra parte, a temperaturas elevadas se
destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el
interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.
 BIBLIOGRAFIAS
https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína
https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/proteinas.ht
ml
https://es.slideshare.net/kevinacio/proteinas-y-clasificacion
https://curiosoando.com/que-es-la-desnaturalizacion-de-proteinas
https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalización_(bioquímica)
https://www.lifeder.com › Biología
https://powerexplosive.com/desnaturalizacion-proteica/
www.calvo.qb.fcen.uba.ar/Precipitacion%20por
%20desnaturalizacion%20selectiva.htm
libroelectronico.uaa.mx/capitulo-5-estructura-y/desnaturalizacion-
de-las.html
https://prezi.com/fxrmc4azagqb/desnaturalizacion-por-temperatura-
y-ph/