Clase 1:

Habra un One Drive con todo el material que veamos en clase.

luis.urrutia jefe del departamento.

Primera prueba 16 de octubre.

Segunda prueba 12 de noviembre
Tercera prueba 4 de diciembre.

Una carie es una enfermedad infecciosa crónica transmisible, es el resultado

de una compleja secuencia de procesos bacterianos que concluyen en una
liberacion de acidos (Lehner)

Se deben a varios factores, es multifactorial, se inicioa despues de una

erupcion dentaria, lo cual debilita el diente y termina formando una cavidad.

Segun Keyes, hay tres agentes que provocan la caries,

Huesped, microorganismos y dieta.
Estos 3 agentes deben interactuar entre si.
Se les denomina la triada de keyes.

Factor microbiano: Bacterias

Factor hospedero: Diente y saliva
Factor de dieta.

Las celulas tienen hasta un 70 a 90% de agua en su composicion.

Electronegatividad del agua:

O: 3.5
H: 2.1

Es un dipolo con pseudo carga positiva sobre los hidrogenos y negativa sobre
el oxigeno.

Las moelculas de agua reaccionan entre si formando puetnes moleculares.

Esta formacion de puentes moleculares le otorgan las siguietnes

caracteristicas:
Alta capacidad calorica.
Alto calro especifico de evapolarizacion.
Segun Bronsted
Acidos ceden protoens
Bases aceptan protones

Segun lewis
Acidos aceptan electrones

Amortiguadores son sustancias que resisten ante cambios de pH ya sea por la

adicion de acidos o bases.
Periten que el pH no cambie de manera drastica.

El pH de la sangre no soporta cambios mayores a 0,05 de pH.

Amortiguadores de nuestro roganismo:

Proteinas
Sustancias organicas
Algunas sales

En nuestra sangre:
La hemoglobina
Proteinas plasmaticas.

Aminoacidos.

Un alfaminoacido es un aminoacido en el cual el grupo amino y carboxilo

estan unidos a un mismo carbono.

Cuando un carbono tiene los 4 sustituyentes distintos, es opticamente activo.

Todos los aminoacidos son L - alfa.

El punto isoelectrico corresponde al pH en el que la molecula presenta una

carga neta igual a cero.

Clase 2:
El oxígeno es el elemento más electronegativo de un aminoácido.
En el ordenamiento de los aminoácidos se forma el enlace peptídico.

En nuestras células las enzimas se encargan de romper los enlaces.

Es un enlace covalente.

En función de los grupos R estos se distorsionan para acomodar el resto de

grupos.

Los residuos de aminoácidos terminan en "YL"

Siempre una cadena polipeptídica, el grupo amino libre está a la izquierda, el

grupo carboxilo terminal a la derecha.

Oligopéptido más de 20 residuos aminoácidos.

Residuos aminoácidos es cuando están formando una cadena.

Una secuencia es que conocemos el orden en el que los residuos aminoácidos

forman la secuencia.
1. Estructura primaria: Secuencia lineal de cadenas de residuos aminoácidos,
conocer desde el extremo amino hasta el carboxilo terminal y que grupos lo
conforman.

2. En ciertos segmentos la cadena polipeptídica adquiere alguna forma que

podemos diferencias del resto, esos segmentos se denominan estructuras
secundarias, se les llama así porque se reconoce una estructura elicoidal.
Puede ser Alfa o Helice.

3. Estructura terciara, tiene estructura de carácter globular y están compuestas

por una sola cadena polipeptídica, cumple un a función y un rol determinado.
Es la estructura final que adquiere la cadena polipeptídica.

4. Estructura cuaternaria.

Estructura nativa, es su estructura final en el que la proteína ya es funcional.

La hemoglobina está formada por 4 cadenas. Dos alfa y dos betas, se le llama
proteína multimerica.

El plegamiento final depende de la secuencia de aminoacidos.

Los puentes de hidrogeno son enlaces debiles que mantienen en contacto los
aminoacidos y permiten su plegamiento.
Tipos de plegamientos:

alfa - helice

beta - conformation

beta - turn

La proteina globular degrada las paredes de las bacterias.

Segmento elicoidal, es cuando hay segmentos en forma de serpentina.
Secuencias lamina cruzadas.

Enlace peptidico estabilzia la estructura primaria.

Los puentes de hidrogemno estabilizan la estructura secundaria.

Puentes disulfuros, interacciones ionicas, interacciones dipolo - dipolo y

fuerzas hidrofobicas estabilizan la estructura terciaria.

Las interacciones hidrofobicas mantienen estabilizada la estructura

cuaternaria.

Los puentes disulfuros se dan entre las cisteinas.

La insulina tiene unos 50 aminoácidos, esta estabilizada por puentes de

disulfuros.

Tipos de estabilidad:

Fisica y quimica, es la estructural.

Biologica, es la funcional.

La estabilidad quimica puede alterarse, pero no su estabilidad biologica.

Hay proteinas transprotadoras que tienen un extremo al que se le unira algo

que modificara su estuctura sin modificar aun asi su funcion.

Denaturar una proteina es que la proteina pierda su plegamiento, se despliega.

Degradacion, se rompen los enlaces peptidicos y se liberan los aminoacidos.

Solubilidad y temperatura son los unicos permanentes.

Se necesitan acidos y altas temperaturas para disolverlas manualmente.

Los receptores radican en los azucares.

Las proteinas luego de la sintesis son suceptibles a la modificacion.

Existen mas de 200 tipos que afectan a ambos extremos amino y carboxilo,
presentan glicosilacion, fosforlizacion, ubiquitacion y otros.

Alrededor del 80% de nuestras proteinas estan modificadas.

Estan modificaciones se asocian a funciones, pueden determinar su ubicacion,

su interaccion con otras proteinas, etc.