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El documento describe diferentes tipos de enlaces no covalentes, propiedades, disoluciones, cambios de pH, amortiguadores fisiológicos, aminoácidos, homo y heteropolisacáridos, monosacáridos y proteínas encontrados en el cuerpo humano. Explica cómo el enlace de hidrógeno es responsable de las propiedades anómalas del agua y cómo los diferentes sistemas amortiguan la sangre. También describe la estructura y función de biopolímeros como el glucógeno, la lactosa y
El documento describe diferentes tipos de enlaces no covalentes, propiedades, disoluciones, cambios de pH, amortiguadores fisiológicos, aminoácidos, homo y heteropolisacáridos, monosacáridos y proteínas encontrados en el cuerpo humano. Explica cómo el enlace de hidrógeno es responsable de las propiedades anómalas del agua y cómo los diferentes sistemas amortiguan la sangre. También describe la estructura y función de biopolímeros como el glucógeno, la lactosa y
El documento describe diferentes tipos de enlaces no covalentes, propiedades, disoluciones, cambios de pH, amortiguadores fisiológicos, aminoácidos, homo y heteropolisacáridos, monosacáridos y proteínas encontrados en el cuerpo humano. Explica cómo el enlace de hidrógeno es responsable de las propiedades anómalas del agua y cómo los diferentes sistemas amortiguan la sangre. También describe la estructura y función de biopolímeros como el glucógeno, la lactosa y
Enlaces Covalentes Los enlaces covalentes entre el hidrógeno y el oxígeno, el nitrógeno o el azufre son suficientemente polares, de forma que el núcleo de hidrógeno es atraído débilmente hacia el par de electrones solitario de un oxígeno, nitrógeno o azufre de una molécula vecina (Fig. 3-6). En la molécula de agua, cada par de electrones sin compartir del oxígeno puede formar un enlace de hidrógeno con moléculas de agua cercanas. Los «enlaces» intermoleculares resultantes actúan como un puente entre las moléculas de agua. Cada enlace de hidrógeno no es especialmente fllerte (unos 20 kJ/mol) cuando se compara con los enlaces covalentes (p. ej., 393 kJ/mol para los enlaces N- H y 460 kJ/mol para los enlaces 0-H). Sin embargo, cuando pueden formarse un gran número de enlaces de hidrógeno intermoleculares (p. ej., en los estados líquido y sólido del agua), las moléculas implicadas se convierten en agregados tridimensionales grandes y dinámicos. En el agua, las cantidades sustanciales de energía que se requieren para romper estos agregados explican los valores elevados de sus puntos de ebullición y fusión, calor de vaporización y capacidad calorífica. Otras propiedades del agua, corno la tensión superficial y la viscosidad, se deben también, en gran medida, a su capacidad para formar un gran número de enlaces de hidrógeno. 2.-Copie una propiedad del agua Quizá la propiedad más singular del agua sea que es un líquido a la temperatura ambiente. Si se compara el agua con moléculas relacionadas de peso molecular semejante, queda claro que los puntos de fusión y ebu Ilición del agua son excepcionalmente elevados (Cuadro 3-2). Si el agua siguiera el patrón de compuestos como el su I furo de hidrógeno, debería fundir a - 1 00 oC y hervir a -91°C. En estas condiciones, la mayoría del agua de la Tierra sería vapor, siendo la vida improbable. Sin embargo, el agua realmente funde a O oC y se evapora a +100 oc. Por consiguiente, es un líquido en la mayor parte del intervalo de temperaturas que se encuentran de forma característica sobre la superficie de la TieITa. El enlace de hidrógeno es responsable de este comportamiento anómalo 3.-Copie un tipo de disolución Moléculas hidrófobas Cuando se mezclan con agua, se excluyen de la red de solvatación del agua pequeñas cantidades de sustancias apolares; es decir, se juntan en gotitas. Este proceso se denomina efecto hidrófobo. Las moléculas hidrófobas. 4.-Copie uno de los cambios de pH Algunas enfermedades producen cambios de pH que, si no se corrigen, pueden ser desastrosos. La acidosis, un trastorno que se produce cuando el pH de la sangre desciende por debajo de 7.35, es consecuencia de una producción excesiva de ácidos en los tejidos, de una pérdida de bases de los líquidos corporales, o de un fallo de los riñones para excretar metabolitos ácidos. La acidosis tiene lugar en determinadas enfermedades (p. ej., diabetes mel1itus) y durante la inanición. Si el pH de la sangre cae por debajo de 7, el sistema nervioso central se deprime, lo cual conduce al coma y, finalmente, a la muerte. Cuando el pH aumenta por encima de 7.45, tiene lugar una alcalosis. Este trastorno, causado por vómitos prolongados o por la ingestión de cantidades excesivas de fármacos alcalinos, sobreexcita al sistema nervioso central y los músculos entran en un estado de espasmo. Si no se corrige, se producen convulsiones y parada respiratoria. 5.-Copie un amortiguador fisiológico Amortiguador Bicarbonato El amortiguador bicarbonato, uno de Loa amortiguadores más importantes de la sangre, posee tres componentes. El primero, el dióxido de carbono reacciona con el agua para formar ácido carbónico: CO2 + H20 ~ H2C03 Ácido carbónico El ácido carbónico se disocia rápidamente para formar iones H+ y HCO: H2CO) ~ W + HCO) Bicarbonato Recuerde que la capacidad amortiguadora es mayor al pKa del par ácido-base conjugada o en sus cercanías. El amortiguador bicarbonato es claramente muy poco habitual en que su pKa es 6.37. A primera vista parecería que el amortiguador bicarbonato es poco adecuado para amortiguar la sangre. El cociente de HC03" a CO2 que se requiere para mantener un pH de 7.4 es aproximadamente de 11 a 1. En otras palabras, el amortiguador bicarbonato opera en la sangre cerca del límite de su poder de amortiguación. Además, las concentraciones de COz y de HC03" no son excepcionalmente elevadas. A pesar de estos inconvenientes, el sistema amortiguador bicarbonato es importante, ya que pueden regularse ambos componentes. La concentración de dióxido de carbono se ajusta mediante cambios de la velocidad de respiración. 6.-Copie un tipo de aminoácido apolar neutro Los aminoácidos apolares neutros contienen principalmente grupos R hidrocarbonados. El término neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevan cargas positivas o negativas. Dado que interaccionan poco con el agua, los aminoácidos apolares (es decir, hidrófobos) participan de forma importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R hidrocarbonadas: aromáticas y alifáticas. (Recuerde que los hidrocarburos aromáticos contienen estructuras cíclicas que constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas. El benceno es uno de los hidrocarburos aromáticos más sencillos (Fig. 5.4). El término alifático denomina a los hidrocarburos no aromáticos, como el metano y el ciclohexano.) La fenilalanina y el triptófano contienen estructuras de anillo aromático. La glicina, la alanina, la valina, la leucena, la isoleucina y la prolina tienen grupos R alifáticos. En las cadenas laterales alifáticas de la metionina y la cisteína hay un átomo de azufre. En la metionina los electrones no enlazan tes del 5.1. Aminoácidos átomo de azufre pueden formar enlaces con electrófilos como los iones metálicos. Aunque el grupo sulfhidrilo (-SH) de la cisteína es apolar, puede formar enlaces de hidrógeno débiles con el oxígeno y el nitrógeno. Los grupos sulfhídrilo que son muy reactivos, son componentes importantes de muchas enzimas. Además, los grupos sulfhídrilo de dos moléculas de cisteína pueden oxidarse espontáneamente para formar un compuesto disulfuro denominado cistina. (Véase la pág. 121 para un tratamiento de esta reacción.) 7.-Copie un tipo de homopolisacárido GLUCÓGENO El glucógeno es el hidrato de carbono de almacenamiento de energía de los vertebrados. Se encuentra abundantemente en las células hepáticas y musculares. (El glucógeno puede constituir hasta el 8-10 % del peso seco de las células hepáticas y el 2-3 % de las células musculares.) El glucógeno (Fig. 7.32b) tiene una estructura semejante a la de la amilopectina, excepto que tiene más puntos de ramificación, posiblemente cada cuatro residuos de glucosa en el centro de la molécula. En las regiones más externas de las moléculas de glucosa, los puntos de ramificación no están tan cercanos (aproximadamente cada 8-12 residuos). Debido a que la molécula es más compacta que otros polisacáridos, ocupa poco espacio, una característica importante en los cuerpos animales que se mueven. Los muchos extremos reductores de las moléculas de glucógeno permiten que la glucosa almacenada se movilice rápidamente cuando el animal demanda mucha energía.
8.-. Copie de un tipo de Disacárido
La lactosa La lactosa (azúcar de la leche) es un disacárido que se encuentra en la leche. Está formado por una molécula de galactosa unida por el grupo hidroxilo del carbono I con un enlace, B-glucosídico con el grupo hidroxilo del carbono 4 de una molécula de glucosa (Fig. 7.26). Como el carbono anomérico de la galactosa está en la configuración, B, el enlace entre los dos monosacáridos se denomina, B(1,4). La incapacidad para hidrolizar el enlace, B(l,4) (producida por la deficiencia de lactasa) es común entre los aIÚmales, por lo que no pueden digerirse los hidratos de carbono con estos enlaces, como la celulosa. Debido a que el componente glucosa contiene un grupo hemiacetal, la lactosa es un azúcar reductor. 9.-Copie de un Monosacárido importante GLUCOSA La D-glucosa que originalmente se denominó dextrosa, se encuentra en cantidades importantes en todo el mundo vivo (Fig. 7.19). Es el principal combustible de las células. En los animales, la glucosa es la fuente de energía preferida de las células cerebrales y de las células que tienen pocas o ningunas mitocondrias, como los eritrocitos. Las células que tienen un aporte limitado de oxígeno, como las del globo ocular, utilizan también grandes cantidades de glucosa para generar energía. Las fuentes alimentarias son el almidón de las plantas y los disacáridos lactosa, maltosa y sacarosa. 10.- Copie un tipo de proteína fibrosa FIBROINA DE LA BEDA Varios insectos y arañas producen seda, una sustancia que consta de la proteína fibrosa fibroína integrada en una matriz amorfa. En la fibroína, que se considera una Il-queratina, las cadenas polipeptídicas están dispuestas en conformaciones de lámina plegada Il antiparalelas (Fig. 5.27). Las láminas plegadas Il se forman debido al contenido elevado de aminoácidos de la fibroína con grupos R relativamente pequeños, como la glicina y la alanina o la serina. (Los grupos R voluminosos distorsionarían la regularidad casi cristalina de la proteína de la seda.) La seda es un tejido fuerte, ya que las cadenas están totalmente extendidas. Un mayor estiramiento requiere la rotura de enlaces covalentes fuertes de los esqueletos polipeptldicos. Debido a que las láminas plegadas están unidas laxamente una a otra (principalmente con fuerzas de van der Waals débiles), se deslizan fácilmente unas sobre otras. Esta disposición proporciona su flexibilidad a las fibras de seda.