Los ribosomas son orgánulos no membranosos conocidos ampliamente por su

implicación en la síntesis de proteínas. Debido a su gran relevancia en el proceso de

síntesis de proteínas, en el presente video revisaremos como es la composición de los
ribosomas y de que manera y donde se sintetizan. Además hablaremos de cómo se
lleva a cabo el proceso de síntesis de proteínas a través de estos orgánulos.

¡Espero que lo disfrutes!

 La síntesis de proteínas las pueden realizar libres en el citoplasma o unidos a un
orgánulo membranoso conocido como retículo endoplasmático rugoso, que además
de ser un almacenador de proteínas también ayuda a su plegamiento y promueve
modificaciones postraduccionales como la es incorporación de carbohidratos
(glicosilación). En el presente video hablaremos sobre la composición y función del
RER.

Capítulo 4: Síntesis y degradación de macromoléculas

Retículo endoplasmático rugoso

Estructura y composición

1952 —> Porter y Palade observan que los RER son uy abundantes en células
basófilas secretoras

Ejemplos de células basó filas secretoras:

- células plasmáticas
- células acinares del páncreas
- osteoblastos

Retículo endoplasmático configurado por:

Cisternas y no por túbulos

¿Por qué vemos como un tubo a los cortes de la microscopia electrónica

convencional?

Por la pérdida de una dimensión al observar sólo un plano y no una estructura

tridimensional, eso es lo que observamos al ver una microscoía electrónica
convencional.

Cuando se hacen cortes seriados se mantiene el aspecto tubular en una amplia

serie de cortes porque son cisternas.

Si fueran túbulos, no se verían así en los cortes, sino como ojales.

 A: cisternas de RER dispuestas en espiral en una célula de Sertoli: x 12,000

B: células plasmáticas: con el citoplasma ocupado en casi su totalidad por

cisternas de retículo endoplasmático rugoso dispuestas ordenadamente (estrella),
excepto en la zona central donde hay un complejo de Golgi prominente (asterisco)
C: Fibroblasto de la cápsula glandular suprarrenal de perro

Tamaño de la luz del retículo endoplasmático rugoso: desde unos 20 a 40 nm hasta

casi un micrómetro cuando la cisterna está ensanchada por el contenido.

Aspecto del RER en microscopía electrónica convencional: NO se tiñe, por lo que su

aspecto es de sáculos o cisternas vacías aunque en algunas células tiene un aspecto
semidenso.

Excepciones: inclusiones cristalinas: cuerpos de Russell, aparecen dentro del RER: en

condiciones patológicas como mielomas.

RER: se aísla por: centrifugación diferencial

Claude (1945) describió al RER como: la fracción microcósmica. —> vesículas con
ribosomas adheridos (microsoma)

Se forman vesículas en vez de cisternas cuando: hay fragmentación y cierre sobre sí

mismas de las membranas del RER que se rompen en la centrifugación.
¿Cómo se separa al RER de los ribosomas?

1. Con el tratamiento con detergentes como desoxicolato

El desoxicolato…
* disuelve las membranas que quedan en el sobrenadante mientras los ribosomas se
precipitan

2. Con el tratamiento de la RNAasa, disuelve a los ribosomas y queda el retículo

endoplasmático.

Conformación de membranas del RER:

- 30% lípidos
- 70% proteínas

¿Qué tiene más contenido en proteínas, el RER o la membrana plasmática?

- El RER

La membrana del RER (7nm) es más delgada que la plasmática (10nm). Contiene más
de 140 proteínas diferentes, la mayoría específicas, implicada en:
* la fijación de los ribosomas por subunidad mayor.
* reconocimiento de péptico señal específico de las proteínas sintetizadas por esos
ribosomas
*translocación, glucolisación, y procesado de estas proteínas.

Ejemplo de proteínas:
* reductase de NADH
*nucleótido difosfatas
* citocromos b5 y P450

La bicapa lipídica del RER es más delgada también porque los grupos NO polares de
los lípidos miden 4nm de espesor en vez de 5nm porque sus cadenas son menos
largas y menos saturadas.

- carecen de: esfingomielina, glucolípidos y hay menos colesterol

- posee algo de ceramida : porque luego en el complejo de Golgi se va a formar la
esfingomielina en el complejo de Golgi (se le une fosfato y colina).

-posee algo de asimetría en la hemimembrana E del RE debido a que parte de la

fosfatidil serina se transforma en ceramida.
Enzima que distribuye los fosfolípidos de manera igual entre ambas
hemimembranas: escambralasa.

Se da la verdadera asimetría en la membrana plasmática porque sólo ahí

encontramos a la enzima: flipasa. Transloca fosfatidil etanolamina y fosfatidil serina
de la hemimembrana E a la P

Función RER:
-almacena proteínas sintetizadas por sus ribosomas para su glucolisación y
empaquetamiento

Las que no se quedan en el RER no se glucolisan, no se empaquetan y permanecen

en el hialoplasma: si se mueven es por membrana del organillo hacia donde van o por
sistema de bombeo.

Glucoproteínas en el hialoplasma o en el nucleoplasma (sint. Por ribososomas libres):

1. Heparin sulfato especiales localizados en en el nucleoplasma.
2. Proteoglucanos con residuos de manosa unidos a O, como en hialoplasma de
neuronas.
3.Residuos de manosa unidos a hidroxilos de tirosina durante la gluconeogénesis.

Glucolisación desfavorece: plegamiento de las proteínas y su unión de las chaperonas.

Porque se hacen más resistentes a degradación proteolítica y determina antígenos.

Almacenamiento de proteínas en el RER

-Se puede seguir y calcular el tiempo en el que pasan de un compartimento a otro. Si
se administra Leucina tiritada a células del páncreas, que se incorpora a la amilasa.
Luego se hace una centrifugación diferencial para obtener 3 componentes de la
fracción microsómica:
1. Membranas del RE
2. Ribosomas
3. Sobrenadante

Se mide la cantidad de leucina triturada: tomando muestras cada minuto tras la

administración del aminoácido marcado.

1. 3 primeros minutos: marcado radioactivo

2. 3 o 4 siguientes marcaje estable en ribosomas y comienzan a aparecer en el RER
3. A partir de los 7 minutos el marcaje alcanza nivel estable en el RER o ddisminuye

**** en el sobrenadante siempre aparece algo de leucina marcada que se atribuye a la

contaminación en la separación de fracciones.
Unión de ribosomas al RER y penetración de la proteína sintetizada comporta los
siguientes procesos:

1. Cadena polipeptídica que crece contiene: un péptico de señalización aminoterminal

que define el destino de ese polipéptido hacia el RER

2. Partícula de reconocimiento de del péptico señal formado por 6 proteínas sobre

armazón de un RNA 7s
- en bacterias: en hialoplasma unido por lugar A del Ribosomas, se desliza y queda en
en contacto con la SRP (unión que detiene temporalmente la síntesis protéica)

3. Ribosomas unido a la SRP se desplaza hasta RER, el extremo de la SRP no unido al

Ribosoma se une a una proteína integral de la membrana del RER llamada receptor de la
SRP. Cuando se ancla el Ribosomas al RER, la SRP se libera y vuelve al citosol. Esta
liberación requiere la hidrólisis del GTP Y SE RENAUDA LA SÍNTESIS PROTÉICA.

4. Actúa complejo translocador de la membrana del retículo endoplasmático rugoso:

complejo Sec61, que comprende 4 complejos proteicos: cada uno formado por 3
proteínas transmembrananosas ensambladas en anillo.

Sec61 actúa como poro acuoso y permite la entrada del polipéptido a la luz del RE
mientras se sintetiza.
Su extremo amino queda anclado en la membrana por la péptico señal y su transferencia
requiere ATP. Cuando el péptico señal se une a SEc61, la proteína translocadora se
activa y abre el poro.

5. El pe´ptido señal se queda anclado a la membrana hasta que finaliza la síntesis

protéica y ahí libera al péptico señal en la bicapa lipídica, donde se lisa y la proteína
queda libre en la luz del RER. No es común que las proteínas comiencen a transferirse si
no ha terminado su síntesis
 glucolisación:
La mayoría de las proteínas contienen glúcidos
- cadena corta: oligoscáridos: glucoproteínas
Proteínas más resistentes a digestión por proteasas: enzimas digestivas, hormonas,
proteínas del plasma, anticuerpos y secreciones qu recubren células como el moco de
las células calciformes

proteínas con glúcidos: proteoglucanos: abundantes en matriz extracelular

Su proteína tiene un eje central del que cuelgan cadenas no ramificadas llamadas:
glucosaminoglucanos: cada uno formado por un disacárido repetido múltiples veces
hasta 80 residuos

Whur + Hersecovics: usaron manos tritiada y demostraron la incorporación de este azúcar

en el RER de células de glándula tiroidea: se han investigado los glúcidos que se unen a
las proteínas de este orgánulo

RER tipo de oligosacárido único ue se transfiere: 14 azúcares, dos moléculas de N-acetil-

glucosamina 9 de manosa y 3 de glucosa: unido a cadena lateral de residuos de -NH2
asparagina Asnal-X-Ser o Así-X-Thr y X es cualquier aminoácido unido a la propina:
oligosacáridos unidos a nitrógeno U oligosacáridos N

Los oligosacáridos N resultan de la modificación de esa única molécula precursora

y corre cuando pasa al complejo de Golgi, los oligosacáridos O son menos
frecuentes que los anteriores.
Las glucosil transferasas activan azúcares en el hialoplasmapor formación de productos
intermedios azúcar-nucleótido y así se llega al dolicol-fosfato que transfiere azúcares
desde el hialoplasma hasta la luz del RER DONDE SE UNEN A LA ASPARAGINA DEL
LADO LUMINAL de la membrana DEL RER:

- unión catalizada por la oligosacárido proteína transferasa 8centro activo en superficie

luminal)
-forma complejo con proteínas llamadas riboforinas
-los 3 residuos de la glucosa del oligosacárido y una manosa se eliminan rápidamente en
el propio RER

En la luz del RER algunas proteínas se unen a un oligosacárido que está unido a 2
moléculas de colina-fosfato y a su vez a un fosfatidil inositol de la hemimembrana E:
LUEGO CUANDO EMIGRA ESTA PROTEÍNA SE CONVIERTE EN GLUCOCÁLIX