CUADERNILLO

DE
BIOLOGÍA

5to AÑO

CICLO LECTIVO 2023

ÍNDICE
SECCIÓN I: Ejercicios y Problemas
Ejercicios 1 a 54…………………...……………………………………………..…………………...3
Ejercicios Integradores 1 y 2……………………………………………..…………………………58

SECCIÓN II: Apuntes Teóricos

Hidratos de Carbono…………………………………………………………………………...…..64
Lípidos………………………………………………………………………………………………70
Proteínas y Aminoácidos………………………………………...…………………………………73
Estructura de la Proteína…………………………………………………………………………..76
Ácidos Nucleicos….……………………………………………...……………………….……...…82
Virus……………….……………………………………………...……………………….……..…89
Estructura de la membrana plasmática……………………………………………….………..…94
Ósmosis…………………………………………………………...…………………………...……99
Transporte Pasivo…....…………………………………………...………………………….……103
Transporte Activo………………………………………………...………………………….……105
Transporte en Masa.……………………………………………...…………………………..……111
Metabolismo...…………………..………………………………...……..…………………….…..116
Energía de Activación..…………………………………………...………………………..….…...119
Las enzimas y el sitio activo……………………………………...……………………………...…121
Fundamentos de las gráficas de cinética enzimática……………………………………….....…125
Regulación Enzimática…………………………………………...………………………….….…128
La estructura de los procariontes………………………………………...………………….…...134
Introducción a la expresión génica………………………………………...……………….…….139
Código Genético…………………………………………………...………………………………146
Operón LAC……………………………………………………...……………………………...…153
Factores de Transcripción……………………….………………...…………………………...…159
Mendel y sus guisantes……………….…………………………..………………………………166
Ley de Segregación………………………………………………...……………………………...173
Ley de Segregación Independiente……..…………………………………..……………………180
Alelos múltiples, dominancia incompleta y codominancia…………………………………...…184
Grupo sanguíneo y herencia……………………………………………………………….…..…188
Herencia ligada al cromosoma X………………………………………..…………..……….……191
Ciclo Celular………………………………………...……………………………………………...196
Mitosis………………………………………...……………………………...……………………200
Meiosis………………………………………...………………………..…………………………207
Aneuploidía y reordenamientos cromosómicos……………………………………...…….……213
Biotecnología…………………………………………………………...…………………………220
Reacción en cadena de la polimerasa (PCR)………………………………………...……...……225
Electroforesis en gel………………………………………...…………………………..…..……229
Repeticiones cortas en tándem……………………………………………………………...…...233
Clonación de ADN………………………………………...………………………………….……235
Sistema Inmunitario………………………………………...…………………………….………240

2
 SECCIÓN I
Ejercicios y Problemas

EJERCICIO 1 (Hidratos de carbono)

1) ¿Cuáles son las funciones principales de los hidratos de carbono?

2) ¿Cuál es la relación estructural entre monosacáridos, disacáridos y polisacáridos? Mencionar

un ejemplo de cada uno.

3) En el siguiente esquema se relaciona a ciertos glúcidos con su función en los vegetales.

a) Identificar el nombre (según su estructura) de los glúcidos 1, 2 y 3. Indicar el nombre

específico de cada uno.

b) ¿A partir de la unión de qué moléculas se forma el glúcido número 1? ¿En qué proceso?

EJERCICIO 2 (Lípidos)

1) ¿Por qué podemos decir que los lípidos son un grupo heterogéneo?

2) Los fosfolípidos, son los componentes fundamentales de la membrana celular. ¿Qué

características particulares presenta esta molécula?

3
 3) En 1925, Gorter y Grendel, extrajeron los lípidos de los glóbulos rojos. Luego los
colocaron en agua y observaron que formaban una monocapa en la superficie de
soluciones acuosas (Fig. 1A) con un área que era el doble de la superficie estimada de la
membrana del propio glóbulo rojo. Parece ser que se cometieron muchos errores
cuantitativos en estos experimentos, pero, por suerte, unos compensan a otros. Ellos
encontraron una relación superficie eritrocito: superficie de lípidos extendidos de 1:2. En
realidad, estudios más tardíos y precisos dan una relación de 1:1,3. En otros
experimentos, similares al de Gorter y Grendel, se formaron unas estructuras
denominadas micelas (Fig. 1 B) que presentan un volumen un poco mayor al del glóbulo
rojo. i- Explicar por qué los fosfolípidos forman una monocapa y micelas al ser colocados
en el agua. ii- Plantear una posible estructura para la membrana celular teniendo en
cuenta su composición (formadas principalmente por fosfolípidos) y los resultados de
los experimentos. iii- Considerando la estructura de la membrana se esperaría una
relación 1:2 en la monocapa ¿Cómo podrías explicar la relación 1:1,3 obtenida en estudios
posteriores?

Figura 1. (A) Monocapa. (B) Micelas.

EJERCICIO 3 (Proteínas)

1) Mencionar las funciones de las proteínas y dar un ejemplo de cada una.

2) ¿Cuál es el monómero de las proteínas? Describirlo brevemente.

3) Definir estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Relacionar las estructuras

con el proceso de desnaturalización.

4) Leer el texto y resolver las actividades:

Los priones son proteínas infecciosas que existen en más de un estado conformacional, es
decir, pueden adoptar distintas conformaciones en distintas condiciones. Se conocen
varios tipos de prión, en mamíferos se encuentra el prión PrP, responsable de las
encefalopatías espongiformes transmisibles (TSEs), que son enfermedades neurológicas

4
invariablemente letales y que actualmente no tienen tratamiento. Este prión puede existir
en dos conformaciones: PrPsc y PrPc (Fig. 1). PrPsc es la versión infecciosa, que causa TSE,
mientras que PrPc es la versión normal de la proteína y no produce enfermedad.

Figura 1: Estructura del Prion con conformación PrPc (izquierda) y conformación PrPSc
(derecha).

La secuencia de aminoácidos de PrPc y de PrPsc es similar, como ya fue dicho

anteriormente, ambas son la misma proteína, pero con distinta conformación. Se las puede
llamar confórmeros o isoformas (figura 1). La isoforma patogénica se forma
espontáneamente si su gen PRP presenta alguna mutación puntual que favorezca un
cambio de conformación. La capacidad de PrPsc de ser infecciosa radica en su
conformación, y se trata de una versión alterada de PrPc que perdió su función fisiológica
normal, pero ganó la capacidad de autorreplicarse mediante la conversión de moléculas de
PrPc (que utiliza como molde) en más moléculas de sí misma (Fig. 2). Otra diferencia es que
PrPc es soluble en detergentes mientras PrPsc forma unos agregados amorfos insolubles.

Fig. 2 Modelo de propagación de la prión. Imagen extraída de

https://www.redalyc.org/pdf/2310/231029998006.pdf

Según lo que se conoce hasta ahora, PrPc es una proteína celular normal que se expresa en
las neuronas y células de la glía en el cerebro y médula espinal. También está presente en
otros tejidos, principalmente tejido linfoide como el bazo y en las células del sistema

5
inmune tales como células dendríticas y linfocitos B. Esta proteína se localiza en la
superficie celular (es una glicoproteína de membrana). En las neuronas, PrPc es
transportada por los axones hacia las terminaciones nerviosas.

a- Observar la Figura 1. ¿En qué se diferencian las proteínas PrPc y PrPsc en cuanto a la
estructura secundaria? Sólo describirlo.

b- A partir de la información del texto. Cómo explicarías que la presencia de algunas

moléculas de PrPsc son suficientes para desencadenar la enfermedad.

c- La siguiente figura muestra la localización en la membrana de la proteína PrPc (1) y de

la proteína PrPsc (4). Teniendo en cuenta las propiedades de la bicapa de fosfolípidos
de la membrana plasmática, proponer una hipótesis que explique la relación entre la
diferencia estructural entre PrPc y PrPsc y su ubicación/inserción en la membrana. No
es necesario explicar los motivos por los cuales presentan un plegamiento diferente,
sino cómo esto podría afectar su interacción con la membrana.

d- La siguiente figura muestra la

interacción de las moléculas que
forman parte de los detergentes
(anfipáticas) con los componentes de
la membrana. Teniendo en cuenta las
propiedades de las moléculas (polares,
no polares o anfipáticas), explicar
cómo se forman las estructuras
señaladas con las letras A, B, C y D.

6
 EJERCICIO 4 (Ácidos nucleicos)

1) Mencionar las diferencias generales entre el ADN y el ARN.

2) ¿Cuál es el monómero de los ácidos nucleicos? Señalar e indicar las partes de la molécula
representada a continuación.

3) Explicar el siguiente esquema:

4) Las dos hebras de ADN son antiparalelas y complementarias, ¿Qué significa esto?

5) Indicar las funciones específicas del ARN mensajero, del ARN ribosomal y del ARN de
transferencia.

6) Dada la siguiente secuencia de una de las hebras codificante del ADN

3’ ATTCCTGACTTGCCTAGCTAG5’

a- Indicar la secuencia de la hebra complementaria.

b- Indicar la secuencia del ARN mensajero.

EJERCICIO 5

Analizar cada uno de los casos que se presentan a continuación. Determinar el tipo de
transporte (DIFUSIÓN FACILITADA/TRANSPORTE ACTIVO/DIFUSIÓN SIMPLE) que llevó a la

7
situación descripta o que se producirá a partir de ella e indicar el sentido del transporte (hacia
adentro o hacia fuera de la célula). Justificar la respuesta en cada caso.

a- La glucosa se halla más concentrada en la solución acuosa del citoplasma que en el

medio extracelular.

b- La célula debe mantener la diferencia de concentración de Sodio (Na+), que es mayor en

el medio extracelular que en el intracelular

c- El oxígeno es una molécula pequeña soluble en lípidos cuya concentración es mayor en

el medio extracelular que en el medio intracelular.

d- Macromoléculas proteicas del medio extracelular aparecen en el interior de vesículas

citoplasmáticas.

EJERCICIO 6

a) ¿Qué significa isotónica, hipertónica e hipotónica?

b) Observar los siguientes dibujos y deducir cómo era la solución que rodeaba a la célula en
comparación con el líquido intracelular (isotónica, hipertónica e hipotónica) para haber
llegado al resultado observado en cada imagen. Escribir un párrafo explicativo del siguiente
esquema:

c) Una persona que se encuentra perdida en el océano, no puede tomar agua de mar para
saciar su sed. Utilizando los conceptos del ítem a proponer una explicación para dicho
fenómeno.

8
 EJERCICIO 7

Leer el siguiente texto y responder las actividades:

La leche contiene nutrientes como vitaminas, minerales (calcio), lactosa (disacárido) y proteínas
(principalmente caseína). Al nivel del duodeno se absorben dichos nutrientes. Por ejemplo, la
concentración de Ca2+ en el lumen intestinal es alta (como ocurre luego de una comida rica en
calcio). Bajo estas condiciones la diferencia en el potencial electroquímico entre el medio externo
(interior del duodeno) y el líquido intracelular de las células que forman las vellosidades del
duodeno favorece el movimiento del calcio. Y luego el mismo mecanismo favorece su pasaje al
plasma sanguíneo.

La caseína, es la proteína más abundante de la leche y contiene aminoácidos esenciales. Una vez
que la leche ingresa al estómago y se llega a pH6, empieza la acción de la renina, que actúa sobre la
caseína y la separa en dos componentes. Uno de ellos, el paracaseinato, se une al calcio de la leche
y forma un coágulo que precipita en el estómago. El resto de los componentes de la leche
abandonan el estómago rápidamente y pasan al intestino delgado, pero el coágulo permanece allí
y es atacado por la pepsina (pH óptimo 1,5 a 2,5), que degrada el paracaseinato en aminoácidos
que serán absorbidos cuando pasen al intestino delgado. Gracias a estos procesos, la caseína
presenta una elevada digestibilidad (aprox. 93%), lo que la hace muy importante a nivel
nutricional.

1) ¿Qué tipo de transporte a través de la membrana

(difusión simple, difusión facilitada, ósmosis o
transporte activo) permitiría que ingrese el ión
calcio desde el lumen del intestino al líquido
intracelular de las células de las vellosidades?

Luego, realizar un esquema de dicho transporte

e indicar si es a favor o en contra de gradiente
(de mayor a menor concentración o viceversa) y
si requiere o no el aporte de energía.

2) Luego, se realiza un experimento en el que se prepararon 3 tubos de ensayo. En el cuadro

se indica con un signo + la presencia y un signo - la ausencia de cada sustancia al comienzo
del experimento. También está indicado el pH de la solución en cada tubo.

Indicar, en cada caso, si se podrá observar presencia (SI) o ausencia (NO) de paracaseinato
luego de dos horas de incubación a 36 grados. Justifica cada una de las respuestas
utilizando en la explicación tus conocimientos sobre las enzimas, sus características, los
factores que afectan la actividad enzimática, cómo las afectan dada su naturaleza química
y estructuras, etc.

9
 EXPERIMENTO RESULTADOS

TUBO CASEINA RENINA PEPSINA pH PRESENCIA DE

(CASEASA) PARACASEINATO

1 + + - 6
2 + - + 2
3 + + - 2

3) ¿La reacción en la que se produce el paracaseinato a partir de caseína es anabólica o

catabólica? Justificar.

EJERCICIO 8
Los lisosomas son organelas cuya
membrana está formada por una bicapa
fosfolipídica. En su interior tiene enzimas
hidrolíticas, las cuales sólo actúan a pH
bajo. Estas estructuras se forman
continuamente a partir del Aparato de
Golgi. Una vez formados, aumenta la
concentración de iones de hidrógeno en el
líquido que se encuentra en el interior del
mismo.

Recordar: El pH -abreviatura de potencial de hidrógeno- es un parámetro que indica la

concentración de iones de hidrógeno [H+] que existen en una solución. Los valores del pH varían
en una escala que va de 0 hasta 14. Las soluciones de pH menores a 7 se consideran ácidas y
contienen una mayor concentración de iones hidrógeno. Y las mayores a 7 se consideran alcalinas y
contienen una menor concentración de iones hidrógeno.

1) Proponer un tipo de transporte mediante el cual se pueda producir la concentración de

iones en el interior de un lisosoma.

2) ¿Es esperable la presencia en la membrana del lisosoma de canales abiertos que permitan el
paso de los iones de hidrógeno? Justificar.

3) En caso de ruptura de lisosoma, las enzimas hidrolíticas entran en contacto con el

citoplasma, de pH cercano a la neutralidad y pierden su función. Proponer una explicación.
¿Cuál es la ventaja de que esto ocurra?

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 EJERCICIO 9

El siguiente esquema representa una vía metabólica. Observar dicho esquema y resolver:

a) ¿Qué representa la línea punteada que va desde Z hasta A? Describir qué ocurre a nivel
molecular. ¿Cuál es la principal ventaja de este tipo de mecanismo?

b) Se preparan varios recipientes que contienen la enzima 1 y el compuesto A. Se los coloca a

diferentes temperaturas (indicadas en la referencia del gráfico) y, luego se mide la
concentración de B a lo largo del tiempo. Los resultados se observan en el siguiente
gráfico. ¿Cómo explicarías estos resultados?

c) ¿Cómo prepararías el/los control/es de este experimento?

EJERCICIO 10

1) Indicar si las siguientes afirmaciones son Verdaderas o Falsas:

(a) Que las enzimas sean específicas significa que tienen un sólo lugar en el que se puede
unir el sustrato.
(b) Las enzimas no pueden ser utilizadas luego de su intervención en una reacción.
(c) Si se mantiene la cantidad de enzimas constante y se aumenta la cantidad de sustrato
la actividad enzimática aumentará indefinidamente.
(d) Las enzimas actúan a un pH óptimo de 7.

11
 (e) El Km me indica la concentración de sustrato necesario para llegar a la velocidad
máxima.
(f) En el siguiente gráfico la línea 1 corresponde a inhibición no competitiva y la 2 a
inhibición competitiva.

(g) Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero
no afectan a su actividad.

2) El cianuro es una toxina que puede afectar la respiración celular. Esta funciona al unirse a
un sitio alostérico en la enzima citocromo c oxidasa, lo que altera la cadena de transporte
de electrones. El cianuro puede unirse a la citocromo c oxidasa sin importar que la enzima
esté unida a sustrato.

a) ¿Cuál de los siguientes términos describe mejor al cianuro?

i) Cofactor.
ii) Inhibidor competitivo.
iii) Activador alostérico.
iv) Inhibidor no competitivo.

b) ¿Cuáles de estos conceptos (INHIBICIÓN COMPETITIVA, INHIBICIÓN NO

COMPETITIVA, PROCESO CATABÓLICO, PROCESO ANABÓLICO, INHIBICIÓN POR
RETROALIMENTACIÓN, INHIBICIÓN POR PRODUCTO) se corresponden con la
siguiente imagen? Se puede seleccionar más de un concepto.

12
c) Un grupo de alumnos de biología quiere estudiar los efectos del pH en la actividad
enzimática. Miden la actividad de las enzimas A y B a varios pHs y registran sus datos en
la siguiente gráfica. Las enzimas A y B pertenecen a una misma vía metabólica. La
molécula X es el sustrato de A, que la transforma en Y. Y la molécula Y es el sustrato de
B, que la transforma Z.

i) ¿Cuál es el pH óptimo de cada

enzima? ¿Qué significa esto?

ii) ¿En qué valor o valores de pH

ninguna de las enzimas funciona?

iii) ¿Qué pH utilizarías en un

experimento si quisieran transformar
la molécula X en la molécula Z sin
hacer cambios en la solución?

13
 iv) Varios científicos están estudiando el efecto de la concentración inicial de
sustrato en la actividad de una enzima. Realizan una serie de reacciones
controladas por enzima a una concentración constante de la enzima, pero
aumentan la concentración inicial del sustrato en cada ensayo. La siguiente
gráfica muestra sus resultados.

Según los datos anteriores, ¿cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor lo
que sucede con la velocidad de formación de productos a concentraciones
iniciales de sustrato más altas?:

i. La velocidad de formación de producto se estabiliza porque no hay

sustrato disponible para unirse a la enzima.
ii. La velocidad de formación de producto disminuye porque las enzimas
están saturadas.
iii. La velocidad de formación de producto se estabiliza porque casi toda la
enzima está unida a sustrato.
iv. La velocidad de formación de producto disminuye porque no hay sustrato
disponible para unirse a la enzima.

d) La tripsina, una enzima proteolítica que se encuentra en el intestino delgado, es esencial

para la digestión. La tripsina funciona de forma óptima a aproximadamente 37°C. A
temperaturas muy altas, la actividad de la enzima se detiene casi por completo.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones mejor por qué la tripsina no es activa a

temperaturas altas?
i. A temperaturas altas, la estructura de la tripsina se vuelve más estable debido a
la formación de más enlaces de hidrógeno.
ii. A temperaturas altas, la tripsina pierde su estructura secundaria y terciaria.
iii. A temperaturas altas, la estructura de la tripsina se vuelve más rígida.
iv. A temperaturas altas, la tripsina pierde su estructura primaria.

14
 e) Las prostaglandinas son una clase de eicosanoides, derivados de ácidos grasos con una
gran variedad de acciones extremadamente potentes en los tejidos de vertebrados. Son
responsables de la producción de fiebre, inflamación y dolor. Las prostaglandinas se
derivan del ácido araquidónico a través de una reacción catalizada por la enzima
prostaglandina endoperóxido sintasa. Esta enzima utiliza oxígeno para convertir el
ácido araquidónico en PGG2, el precursor inmediato de muchas prostaglandinas.

i. Observar el cuadro y determinar Vmax y Km de la prostaglandina endoperóxido

sintasa.

Ácido Araquidónico Velocidad V con 10 mg/mL de ibuprofeno

(mM) (mM/min) (mM/min)
0.5 23.5 16.67
1.0 32.2 25.25
1.5 36.9 30.49
2.5 41.8 37.04
3.5 44.0 38.91
4.0 43.7 39.15

ii. El ibuprofeno es un inhibidor de la prostaglandina endoperóxido sintasa. Mediante

la inhibición de esta enzima, el ibuprofeno es capaz de reducir la inflamación y el
dolor. Utilizando los datos del gráfico, suponer el tipo de inhibición que ejerce el
ibuprofeno sobre la prostaglandina endoperóxido sintasa. ¿Podrías estar
totalmente seguro de la respuesta? ¿Por qué?

EJERCICIO 11

La gastrina es una hormona polipeptídica secretada por

las glándulas endocrinas del antro del estómago y por las
fibras peptidérgicas del nervio vago, en respuesta a la
llegada de alimentos al estómago. Dicha hormona
estimula la secreción de ácido clorhídrico y pepsinógeno,
desde las células que recubren el interior del estómago
hacia el interior de este órgano.

La pepsina (denominación de la forma que toma el

pepsinógeno una vez en contacto con el ácido clorhídrico,
que es la forma activa) es una enzima que degrada las
proteínas en el estómago (figura de la derecha).

Aclaración: El pepsinógeno es una proenzima liberada por un tipo de células que se encuentran
en la pared interna del estómago.

15
a) Plantear una hipótesis, relacionada con la forma de la molécula, que explique que sólo
adquiere actividad en contacto con el ácido clorhídrico.

b) ¿Qué ventaja supone para el organismo que la actividad de la pepsina ocurra a ese pH?

c) ¿Con qué mecanismo de transporte a través de la membrana podrías relacionar la

secreción de pepsinógeno hacia la cavidad gástrica, ante la presencia de gastrina?

d) Graficar cualitativamente la Actividad Enzimática vs pH para esta enzima. Explicar la forma

de la curva.

e) El Omeprazol es un medicamento que se toma ante la sensación esofágica de acidez. Esta

se produce porque el líquido ácido del estómago sube hacia el esófago y produce una
sensación de ardor. Este fármaco inhibe el funcionamiento de las bombas de hidrógeno de
las células que tapizan el interior estomacal. Explicar por qué alivia los síntomas, y qué
posibles consecuencias en la digestión podría tener el exceso de la ingesta de este
medicamento.

EJERCICIO 12

Streptococcus pyogenes es uno de los patógenos humanos más comunes,

originando diversas enfermedades. Constituye la causa más frecuente de
faringitis bacteriana, aunque también produce otitis media, mastitis
(enrojecimiento, el dolor y la hinchazón en la mama), infecciones en la piel,
fascitis necrotizante y la fiebre reumática.

Gerhard Johannes Paul investigaba el uso de colorantes como antibióticos.

Encontró que la sulfonamide Prontosil era efectiva contra las infecciones
causadas por estreptococos, tratando a su propia hija con ella, con lo que
consiguió evitar la amputación de uno de sus brazos. Las sulfanilamidas son
bacteriostáticas, es decir, detienen el crecimiento de las colonias
bacterianas.

Streptococcus pyogenes contiene una enzima denominada dihidropteroato

sintasa (dhps) que cataliza la síntesis de ácido dihidropteroico (precursor
inmediato del ácido fólico) a partir del sustrato ácido aminobenzoico. Este
paso es esencial en la producción de las bases nitrogenadas adenina y
guanina, presentes en el ADN.

a) Identificar sustrato, enzima y producto.

b) Teniendo en cuenta la estructura química de la sulfanilamida y el ácido aminobenzoico,

proponer un mecanismo de acción del fármaco y graficar la velocidad de la síntesis de

16
 ácido dihidropteroico (actividad enzimática) en función de la concentración de ácido
aminobenzoico catalizado por la dihidropteroato sintasa, en presencia y en ausencia de
sulfanilamida. Justificar todas las respuestas.

c) ¿Por qué la sulfanilamida tiene un efecto bacteriostático? En la respuesta, incluir una

explicación que considere su efecto sobre el ADN.

EJERCICIO 13

El metanol es utilizado habitualmente en la industria, laboratorios y en el propio hogar como

alcohol de quemar o formando parte de productos comerciales. Además, existe un uso
fraudulento de esta sustancia como sustituto del etanol en bebidas alcohólicas fabricadas
clandestinamente. La vía más habitual de intoxicación aguda es la oral.

Cuando es ingerido, se absorbe en el intestino delgado, y llega al hígado a través de la vena

porta hepática. Allí es fragmentado por la deshidrogenasa que produce formaldehído, y por
oxidaciones sucesivas se forma ácido fórmico y dióxido de carbono.

El ácido fórmico es el metabolito responsable de los efectos tóxicos del metanol, el cual inhibe
el citocromo oxidasa, interfiriendo con el transporte de electrones en la cadena respiratoria, un
paso clave en el proceso de respiración celular. Además, inhibe la función mitocondrial en la
retina.

La enzima deshidrogenasa (ADH) también metaboliza el alcohol etílico (utilizado en las

bebidas) para transformarlo en acetaldehído, que luego es metabolizado en acetato por la
aldehído deshidrogenasa hepática (ALDH). La acumulación de acetaldehído origina fuertes
efectos tóxicos y da lugar al síndrome de sensibilidad al alcohol. Esta última produce
vasodilatación asociada a incrementos en temperatura cutánea, incrementa la tasa cardiaca y
respiratoria, disminuye la presión sanguínea, produce sequedad de la mucosa bucal, náuseas y
dolores de cabeza, entre otros síntomas.

Sin embargo, generalmente ante una intoxicación con metanol, se administraba alcohol etílico
como tratamiento antidótico. Aunque hoy en día se dispone de otro antídoto: el fomepizol o 4-
metilpirazol.

a) Identificar la enzima, el sustrato y el producto de esta reacción. Representar las vías

metabólicas que se activan en el hígado en presencia de metanol o etanol.

b) Proponer una explicación para el tratamiento antidótico con alcohol etílico, en el caso
de una intoxicación con metanol.

c) La intoxicación con metanol puede producir ceguera. Teniendo en cuenta algunos datos
del enunciado, proponer una explicación para este fenómeno.

17
 EJERCICIO 14

Las neuronas se comunican entre sí a través de un proceso denominado sinapsis. En una

sinapsis química, la neurona presináptica libera neurotransmisores (NT) que son captados por
los receptores de la neurona postsináptica. En el caso del NT conocido como Acetilcolina (ACh)
ocurre de la siguiente manera (observar esquema a la derecha):

1) La llegada de un potencial de acción

despolariza la membrana presináptica, lo que
provoca la apertura de canales iónicos (de
calcio).

2) El Ca2+ ingresa a la célula y el aumento de su

concentración hace que las vesículas con ACh
se unan a la membrana y las liberen en la
hendidura sináptica.

3) En la membrana postsináptica están los

receptores de ACh (AChR). Cuando se une la
ACh al receptor de forma reversiblemente se
produce la despolarización y excitación de la
membrana postsináptica.

4) La ACh libre en la hendidura sináptica es

rápidamente inactivada por la enzima
Acetilcolinesterasa (AChE), que la hidroliza
produciendo colina y ácido acético. La colina
es recuperada por la neurona presináptica (a
través de transportadores) y el ácido acético
pasa al plasma sanguíneo.

La ACh ejerce su acción en diferentes regiones del sistema nervioso central (SNC) como el
circuito de la memoria y en el Sistema Nervioso Periférico (SNP) sobre todo en los movimientos
musculares voluntarios (provoca la contracción muscular) y en la disminución de la frecuencia
cardíaca. Desde su descubrimiento en la década de 1920, la AChE ha sido una de las enzimas
más estudiadas.

En la enfermedad conocida como Miastenia Gravis, los anticuerpos bloquean temporalmente,

alteran, o destruyen los AChR en la unión neuromuscular, lo cual evita que ocurra la
contracción muscular. Estos anticuerpos son producidos por el propio sistema inmunitario. Por
ende, la Miastenia Gravis es una enfermedad autoinmune. El empleo de inhibidores de AChE ha
sido muy útil para el tratamiento de esta enfermedad.

18
a) Indicar el tipo de transporte utilizado en los siguientes eventos:

i. Ingreso de Ca2+ a la neurona presináptica.

ii. Salida de la ACh de la neurona presináptica.

b) Explicar cómo el uso de inhibidores de AchE colaboran en el tratamiento de Miastenia

Gravis.

c) La figura a continuación representa el mecanismo de acción de dos inhibidores:

Neostigmina y Ecotiofato. ¿Qué tipo de inhibidor es la Neostigmina? Justificar.

d) Suponer que se realiza un ensayo con diferentes concentraciones de ACh y valores

constantes de AChE y cada uno de los inhibidores (Neostigmina y Ecotiofato). En un
sistema de coordenadas (eje Y: actividad de la AchE vs. eje X concentración de ACh) dibujar
los gráficos que esperarías obtener sin inhibidor, con Neostigmina y con Ecotiofato.
Explicar.

e) Mencionar todas las proteínas involucradas en el proceso descripto en el enunciado.

Seleccionar una de ellas y pensar los posibles efectos a nivel molecular y orgánico que
causaría si dicha proteína no es funcional (puede ser debido a una mutación en el gen que
codifica para dicha proteína).

f) Los transportadores de colina se abren (se activan) ante cambios de pH en la hendidura

sináptica. ¿Cómo podrías explicar este fenómeno teniendo en cuenta que se abren en los
minutos posteriores a la degradación de la Ach? Considerar la naturaleza química de los
transportadores, su estructura y los efectos del pH sobre los mismos.

19
 EJERCICIO 15 (Metabolismo)

a) ¿Qué es el metabolismo celular?

b) Explicar la expresión “Las reacciones acopladas enlazan reacciones endergónicas y

exergónicas”.

c) Completar el siguiente esquema con los conceptos de los puntos anteriores y explicar.

d) La respiración celular, ¿Es un proceso exergónico o endergónico? ¿Y la fotosíntesis? ¿Cómo

se relacionan estos procesos con el ATP (síntesis o degradación)?

EJERCICIO 16 (Fotosíntesis)

a) ¿Cuáles son los sustratos y productor generales de la fotosíntesis? ¿Qué organismos

pueden realizar este proceso? ¿Qué transformación energética ocurre en este proceso?

b) ¿Qué funciones tienen las moléculas de ATP y NADPH?

c) ¿Qué es un pigmento? ¿Qué pigmentos podemos encontrar en una planta?

d) ¿Qué es un fotosistema? ¿En qué parte del cloroplasto se ubica? ¿Qué es el centro de
reacción?

e) ¿Cómo recupera la clorofila los electrones liberados en el centro de reacción?

f) ¿Cómo se relaciona la cadena transportadora de electrones con la síntesis de ATP?

20
g) ¿Cuáles son los sustratos y productos del ciclo de Calvin-Benson?

h) Completar el siguiente esquema (si es necesario agregar flechas):

i) En el siguiente gráfico se muestran los rendimientos fotosintéticos de plantas de la misma

especie y edad expuestas a luces de diferentes longitudes de onda. ¿A qué longitudes de
onda habrán estado expuestas las plantas 1 y 2? Explicar.

ACLARACIÓN: El rendimiento fotosintético da una idea de la capacidad de la planta en el

uso de la energía lumínica para producir glucosa.

21
 EJERCICIO 17

Leer el siguiente texto y resolver las actividades:

Las halobacterias son bacterias aerobias que

viven en ambientes hipersalinos, con un alto
nivel de radiación solar y a una temperatura
promedio de 42 ºC. Cuando disponen de
sustratos apropiados y suficiente oxígeno,
degradan moléculas orgánicas y producen
ATP, actuando como una mitocondria. Pero,
el oxígeno falta con frecuencia en las aguas
donde viven. El secreto del éxito está
relacionado con unas manchas coloreadas que
se observan en su membrana. Poseen un
pigmento que al ser excitado por la luz activa
una cadena de transporte de electrones
similar a la etapa fotoquímica de la
fotosíntesis (ver esquema de la derecha). A
partir de este proceso la bacteria obtiene ATP,
sin embargo, no poseen un ciclo similar a la
etapa bioquímica de la fotosíntesis.

a- El proceso que realiza en presencia de oxígeno, ¿es catabólico o anabólico? ¿Exergónico o

endergónico? Justificar.

b- Comparar el proceso explicado en el texto con la etapa fotoquímica de la fotosíntesis

(semejanzas y diferencias).

c- ¿Cuál es la ventaja de los organismos que poseen además la etapa bioquímica? ¿Por qué?

d- El pigmento de las halobacterias presenta el siguiente espectro de absorción, ¿De qué color
esperarías ver las manchas? ¿Por qué?

Dibujar en el mismo gráfico el espectro de absorción de clorofila.

22
e- Diseñar un experimento con tres tratamientos y un control para comprobar cómo afecta la
temperatura al metabolismo aeróbico de la bacteria (considerar que es similar a la
respiración celular). Indicar los elementos/sustancias que utilizarías, qué factores
mantendrías constantes y cuál/es variable/s. Por último, graficar los resultados que
esperarías obtener. Explicar dicho resultado.

f- La bacteria presenta canales que permiten el pasaje de Na+ de forma pasiva y permanente.
Sin embargo, el citoplasma es hipotónico con respecto al medio externo. ¿Qué tipo de
transporte representan los canales de sodio? ¿Cómo mantiene la bacteria la diferencia de
concentración? Explicar indicando tipo de transporte, concentraciones, etc. Justificar.

EJERCICIO 18

El suelo está constituido por pequeñas partículas de roca y materia orgánica que albergan
espacios rellenos de aire y agua. Del suelo, las plantas extraen agua y sales minerales. La
concentración de sales minerales en el suelo es menor que la presente en el interior de la
planta. Luego, dichos nutrientes tienen que atravesar los distintos tejidos de la raíz hasta llegar
hasta el xilema que, a su vez, los conducirá hasta los tejidos fotosintéticos de la planta.

a- ¿Qué tipo de transporte a través de la membrana utilizan las sales minerales para ingresar a
las células de la raíz? ¿Y el agua? Justificar indicando claramente la relación de este
transporte con la energía y el gradiente de concentración. En el recuadro, esquematizar los
transportes mencionados. Señalar los componentes del a membrana, las estructuras que
intervienen, el sentido en que se mueven las sales.

b- Explicar la siguiente oración, teniendo en cuenta las palabras resaltadas: “La fotosíntesis es
un proceso anabólico cuya función es convertir la energía lumínica en energía química, que
se emplea para sintetizar moléculas orgánicas a partir de compuestos inorgánicos.”

c- Sin darse cuenta una persona riega sus plantas con agua destilada (agua pura, sin sales).

23
d- Explicar qué puede ocurrir en las células de las plantas. ¿A qué color (longitud de onda)
expondrías a las plantas? Explicar.

AMARILLA VERDE AZUL NARANJA VIOLETA

EJERCICIO 19 (Síntesis de proteínas)

a- ¿Qué quiere decir que las dos cadenas que forman el ADN son complementarias? ¿Qué
relación hay entre este hecho y las llamadas reglas de Chargaff?

b- Reglas de Chargaff: La relación entre Adenina y Timina, por un lado, y la de Guanina y

Citosina, por el otro, es igual a uno (A/T = 1 y G/C=1).
Un segmento de ADN de cadena simple tiene la siguiente composición de bases: A:31,5%,
C:23,7%, T: 17,1%, G:27,7%. ¿Cuál sería la composición de bases de la cadena
complementaria?

c- ¿Qué función cumple el promotor? ¿Dónde comienza la transcripción la ARN polimerasa?

d- ¿Qué significa que una hebra de ADN actúa como molde o patrón?

e- ¿Qué sucede cuando la ARN pol finaliza la transcripción?

f- ¿Qué modificaciones sufre el ARN antes de abandonar el núcleo?

g- Definir intrones, exones, código genético, codones y anticodón.

h- Si sólo existen 20 aminoácidos codificados, ¿cómo se explica que el código genético

contenga 64 tripletes.

i- Justifica la frase “todo ácido nucleico procede de otro ácido nucleico”, dando nombre a
los procesos que pueden estar implicados.

j- ¿Qué significa que el código genético es altamente específico y al mismo tiempo

degenerado? ¿Puede esto ofrecer alguna ventaja?

k- La síntesis de una nueva cadena de ADN o de ARN requiere la adición de

nucleotidotrifosfatos que se unen entre sí por enlaces fosfodiéster, para formar así la

24
 cadena de nucleotidofosfatos, lo que requiere un aporte de energía. ¿De dónde crees
que procede esa energía?

l- ¿Qué elementos son necesarios para realizar la traducción?

m- El esquema de la figura representa la transcripción, procesamiento y síntesis de

polipéptidos en una célula eucariota. Identificar los distintos elementos de la figura
representados por números.

EJERCICIO 20

Leer los enunciados y señalar la respuesta correcta:

a) Para que la síntesis de proteínas pueda ocurrir, en una primera etapa se debe traspasar la
información del gen a un (ARNt/ARNm/ARNr). Este proceso es catalizado por la enzima
(ADN polimerasa/ARN polimerasa) y se denomina (transcripción/traducción). El ARNm
sintetizado atraviesa los poros de la membrana (plasmática/nuclear) y se dirige hacia los
ribosomas donde se lee el mensaje del ARNm para comenzar la (transcripción/traducción).

b) La información del ARNm se divide en tripletes de bases nitrogenadas llamadas (codones /

anticodones) que tienen información para un (aminoácido / monosacárido / nucleótido) de
los que formarán a la proteína. Para sintetizar la proteína en los ribosomas es necesario
que tengan los aminoácidos especificados por el ARNm. La molécula encargada de llevar
un aminoácido es el (ARNt/ARNm/ARNr). Al llegar al ribosoma es reconocido por su triplete
llamado (codón/anticodón) que es complementario con el del ARNm.

25
c) Mediante un proceso de modificación (postraduccional/postranscripcional) denominado
"splicing alternativo”, se obtienen más de una proteína a partir de una sola región
codificante. Es un mecanismo de modificación del (ADN/ARNt/ARNm) que genera
diversidad (nucleica/proteica) a partir de un número limitado de genes, en el cual múltiples
zonas del (ADN/ARNm/ARNt) denominadas (intrones/exones) son eliminadas del
mensajero maduro, mientras que otras regiones, llamadas (intrones/exones), son cortadas
y re-empalmadas de distintas formas.

EJERCICIO 21

1) La siguiente secuencia de bases de nucleótidos corresponde a un fragmento de una hebra

de ácido nucleico:

3’…CTTCGTGAAGTAATG…5’
a. ¿De qué ácido nucleico se trata?
b. ¿Qué significan los números 3`y 5`?
c. Escribe la secuencia de bases de la hebra complementaria, indicando por qué
extremo se empezarían a añadir los nuevos nucleótidos.

2) Consideremos el siguiente fragmento de cadena de ADN:

3’…TACACCAAC^TTTATAACT…5’
Indicar:
a. La secuencia de la cadena de ARNm correspondiente.
b. Los tripletes anticodones de los posibles ARNt que participarán de la traducción.
c. La secuencia de aminoácidos del polipéptido que resultará una vez traducido el
código.
d. Explicar las consecuencias que tendría una mutación por la que se insertara un
nucleótido de Adenina en el lugar marcado con el símbolo (^) en la secuencia de
ADN presentada.
e. Explicar la consecuencia que tendría otra mutación que cambiara el primer
nucleótido de Timina por otro de Guanina en la molécula inicial.

EJERCICIO 22

La Ciclooxigenasa (COX), es una enzima que cataliza la reacción que permite la producción de
prostaglandinas a partir del araquidonato:

Araquidonato + AH2 + 2 O2 Prostaglandina-H2 + A + H2O

26
Ciclooxigenasa 1 (COX-1). La COX-1 es constitutiva en todos los
tejidos especialmente en riñón y el tubo gastrointestinal.
Participa en la producción de prostaglandinas que intervienen
en procesos fisiológicos tales como: protección del epitelio
gástrico, mantenimiento del flujo renal, la agregación
plaquetaria y la migración de neutrófilos.

Ciclooxigenasa 2 (COX-2). Tiene como función mediar en los

procesos de inflamación y en la señalización por prostaglandinas. La COX-2 se expresa tras
inducción inflamatoria, aunque es constitutiva en SNC y riñón. La expresión de la COX-2 es
provocada por diversos mediadores inflamatorios (interferón γ, factor de necrosis tumoral α,
interleucina 1, factores de crecimiento, etc.) en diversas células (monocitos, macrófagos, células
endoteliales, sinoviocitos, condrocitos y osteoblastos) y tejidos (sistema genital, sistema
nervioso central, estómago, riñón, pulmón y ciertos tejidos afectados por procesos neoplásicos).

Suponer que la secuencia de nucleótidos de una de las cadenas de ADN del gen que determina la
secuencia de aminoácidos que forma a la COX-2 es:

5` GGCTTACTTCCGAAGATCGGA 3`

a- Completar la cadena complementaria del ADN dado en la consigna.

b- El ibuprofeno (C13H18O2) inhibe la producción de prostaglandinas. Para caracterizar la

forma de accionar de este fármaco se midió la actividad de la COX 2 en función de la
concentración de araquidonato. Se observó que a grandes concentraciones de
araquidonato la actividad de la enzima era menor con ibuprofeno que sin este. ¿Qué nos
dice este resultado experimental acerca del posible mecanismo de acción del fármaco?
Justificar y proponer el mecanismo de acción.

c- Teniendo en cuenta la información del texto ¿Qué efectos secundarios puede tener, de
acuerdo a su acción, su ingesta desmedida?

d- Un fármaco antiinflamatorio recientemente descubierto se denomina Vioxx. Es un

inhibidor competitivo de la COX 2. Graficar actividad enzimática vs araquidonato con y sin
Vioxx. Explicar el gráfico.

EJERCICIO 23

Resolver las siguientes actividades:

Dominancia completa y codominancia (grupo sanguíneo)

a) Una pareja tiene 3 hijos de los grupos A, O y AB ¿Qué genotipos podrían presentar los
progenitores?

27
b) Calcular la proporción fenotípica de los hijos de un hombre de grupo A (cuya madre era del
grupo O) y de una mujer de grupo B (cuyo padre era del grupo O).

c) Un hombre con grupo de sangre B cuyos padres poseen uno grupo sanguíneo AB y el otro
A, está en pareja con una mujer con grupo de sangre B. Tienen dos hijas con tipo de sangre
B y AB respectivamente.

i. Construir el pedigrí, indicando el posible genotipo de cada integrante. ¿Se puede

asegurar fehacientemente que ambas son hijas biológicas de la pareja? Discutirlo.

ii. ¿Qué mecanismo de herencia ocurre entre los alelos A y B? Explicar.

Herencia ligada al sexo (daltonismo/ hemofilia)

d) Una pareja formada por un hombre (A) daltónico y una mujer (B) portadora del daltonismo
tienen 3 hijos: un niño con visión normal, un niño daltónico y una niña daltónica. La mujer
(B) tiene dos hermanos (uno de ellos daltónico y el otro no) y una hermana que tiene una
visión normal para los colores. La hermana de la mujer B tiene tres hijos: dos niños
daltónicos y una niña de visión normal. El padre de estos niños no es daltónico. Ni el padre
ni la madre de la mujer B son daltónicos.

Construir el árbol genealógico y determinar el genotipo de cada uno de los individuos de la

familia.

e) La hemofilia es una enfermedad ligada al sexo. Si una mujer que no presenta la

enfermedad cuyo padre era hemofílico se casa con un hombre sin hemofilia, los hijos
(XY) de la pareja padecerán hemofilia en:

i. Todos los casos.

ii. El 75% de los casos.
iii. El 50% de los casos.
iv. Ningún caso.
f) ¿Qué probabilidad tiene una mujer portadora del alelo de la hemofilia de tener con un
hombre, que no padece hemofilia, un hijo o una hija hemofílicos? La hemofilia es una
condición recesiva ligada al sexo.

i. 50 %y 50 %
ii. 0 % y 100 %
iii. 100 % y 0 %
iv. 50 % y 0 %
v. 75 % y 25 %

28
 EJERCICIO 24

La mosca de la fruta o del vinagre puede tener ojos blancos u ojos rojos.
En esta especie, al igual que en el ser humano, las hembras poseen XX y
los machos XY. Thomas Hunt Morgan, un genetista estadounidense,
trabajó intensamente en un programa de reproducción y cruce de miles
de moscas de la fruta en la Universidad de Nueva York.

Observó que, por ejemplo, un macho de estas moscas de ojos blancos, que sólo posee alelos
recesivos, fue apareado con una hembra de ojos rojos, homocigota dominante, y toda la F1
presentó ojos rojos. Esto no le llamó la atención y dedujo que el alelo rojo (A) era dominante.
Luego Morgan cruzó entre sí la progenie F1, tal como Mendel hizo con las alverjillas.

a) Qué proporciones fenotípicas y genotípicas esperarías obtener en la F2 si la herencia del

color de ojos es autosómica dominante y corresponde al mecanismo mendeliano?

Sin embargo, cuando Morgan realizó ese cruzamiento, no obtuvo las proporciones calculadas
en el ejercicio anterior y, además, ninguna hembra presentaba ojos blancos. A Morgan le llamó
mucho la atención este hecho y se le ocurrió una alternativa. Para probarla cruzó un macho de
ojos blancos con una hembra de la F1.

b) ¿Cuál habrá sido la hipótesis de Morgan al realizar un nuevo cruzamiento?

c) ¿Cuál habrá sido el resultado? Indicar las proporciones obtenidas.

El producto del gen para el color de ojos está relacionado con la enzima (A) que participa en la
síntesis de un pigmento denominado ommocromo.

d) Suponiendo que la siguiente secuencia corresponde al ARN mensajero inmaduro

transcripto a partir del exón 4 del gen A. Los nucleótidos que se encuentran entre
paréntesis corresponden a los intrones. ¿Cuál será la secuencia de aminoácidos
correspondiente en la proteína?

…UGUAAAGGG(CCUGUCACC)CACUGAUCCUCU(UUCUAUUUAA)…

e) Se observó que la secuencia que corresponde al alelo a es similar a la del alelo A en el exón
presentado. Sin embargo, los individuos que poseen sólo alelos a no presentan pigmento
en los ojos. Utilizando la secuencia del ítem anterior, proponer una hipótesis para este
fenómeno.

29
 EJERCICIO 25

La acondroplasia es una enfermedad genética de herencia autosómica dominante que afecta

principalmente la formación de cartílago, por lo que la persona presenta enanismo. La enfermedad
se manifiesta cuando un alelo del gen FGF3-R está mutado. Este gen codifica para una proteína
receptora del factor 3 de crecimiento de fibroblastos, un tipo de células que forma parte de los
tejidos conectivos.

Un hombre con acondroplasia tiene una hija sana con una mujer sana.

a) ¿Cuáles son los genotipos de los padres y de la hija?

b) A continuación, se muestra un fragmento interno de ARNm maduro del gen FGF3-R (el
primer nucleótido de esta secuencia corresponde al primer nucleótido del codón número
32).

5' - CGAAUAGCUUUA -3'

c) ¿Cuál es la secuencia de aminoácidos codificada por el fragmento anterior?

d) La mutación del gen FGF3-R que genera el alelo que provoca la enfermedad es la
eliminación (deleción) de un nucleótido en el ADN, que en el fragmento de ARNm
anterior provocaría la ausencia de la primera U. ¿Cómo queda el fragmento de ARNm
luego de la mutación? ¿Cuál es la secuencia de aminoácidos codificada luego de la
mutación?

e) Más allá de lo que ocurre en este caso particular, ¿siempre que ocurre una mutación en la
que se elimina un único nucleótido se ve afectada la proteína?

En algunos casos, la acondroplasia no es heredada de los progenitores, sino que proviene de

una mutación que ocurre en una célula del individuo durante su desarrollo embrionario.

f) Colocar V o F en las siguientes afirmaciones. Justificar en todos los casos.

i. Si la mutación no ocurre durante el desarrollo, sino que ocurre en una célula de la

piel del individuo cuando este es adulto, esta persona será también enana.

ii. Esta mutación genera un alelo nuevo.

iii. Otra posible manera en la que puede aparecer la mutación que produce
acondroplasia es por recombinación (entrecruzamiento) genética durante la
meiosis.

30
 EJERCICIO 26

La región codificante del gen de la taq polimerasa de la bacteria Thermus aquaticus

comienza con la siguiente secuencia:

a) ¿Cuántos aminoácidos esperarías que contenga la proteína taq polimerasa?

b) ¿Cuál sería la consecuencia de la inserción de una A a la derecha de la T, indicada con

una flecha en la figura?

c) Thermus aquaticus tiene en su ADN un contenido de C+G más elevado que E. coli ¿Cuál
puede ser la ventaja de esto? Justifique.

d) Comparado las secuencias de aminoácidos de ambas bacterias se observa que tiene

alrededor de 40% de similitud. Sin embargo, las secuencias nucleotídicas no presentan
tal similitud, incluso tiene baja identidad, ¿Qué explicación podría darle a esto?

EJERCICIO 27

Leer el siguiente texto extraído de una noticia de Yahoo y responder las preguntas:

31
a) Presentar mediante cuadros de Punnet los posibles genotipos de la descendencia de los
padres de Anya.

b) ¿Es correcto el comentario de Martín? Explicar.

c) Según Jorge, el padre de Anya no puede tener un hermano B. ¿Es correcto?

Demostrarlo.

d) Imaginemos que mediante análisis genéticos se prueba que Anya es hija de “su padre” y
no de “su tío”. Se te ocurre alguna alternativa biológica que explique esta situación.

EJERCICIO 28

Una especie de planta que crece en la Patagonia muestra una particular resistencia a
múltiples enfermedades fúngicas. Dicha cualidad resulta de altísimo interés para poder
utilizarla en otras especies. Por lo tanto, se decidió estudiar el mecanismo de herencia que
corresponde a dicha característica sabiendo que está determinada por un solo gen. Para ello
se colectaron plantas de la naturaleza y se las cruzó (o autofecundó) obteniéndose los
siguientes resultados:

32
 a) Explique los resultados obtenidos detallando los genotipos de los parentales y la
descendencia. El alelo que determina la resistencia ¿es dominante o recesivo?

b) ¿A qué pueden deberse las diferencias en los resultados de los cruzamientos 7 y 8?

EJERCICIO 29 (Operón lactosa)

a) ¿Qué es un operón?

b) ¿Qué significa en términos moleculares que una proteína reguladora

pueda “encenderse” o “apagarse”?

c) El siguiente esquema muestra la estructura del operón lactosa y zonas reguladoras. Indicar
la función de cada parte:

i. ¿Qué sucede con el represor en presencia de lactosa? ¿Y con la transcripción?

ii. ¿Qué sucedería con la transcripción del operón lactosa en una bacteria que
presente una mutación en el operador que impida la unión de este con el
represor?

iii. ¿Qué sucedería con la transcripción del operón lactosa en una bacteria que
presente una mutación en el gen regulador que produzca una modificación en la
zona de unión de la lactosa, de modo que no puedan unirse entre ellos?

iv. Explicar cómo es regulada la producción de las proteínas relacionadas con la

degradación y entrada de la lactosa en función de si la molécula de lactosa está
presente o no en el ambiente de la bacteria.

v. Una de las razones por las cuales los alimentos como la leche se guardan en la
heladera es que esto provoca que el crecimiento bacteriano se detenga o bien se
haga más lento. Teniendo en cuenta que en la leche hay lactosa y que una de las
proteínas para las que el operón lac tiene información es una enzima que degrada
lactosa, explicar por qué sucede esto con las bacterias en la heladera. Incluir un
gráfico de actividad enzimática.

33
 vi. La Lactosa entra a la bacteria a través de canales. Explicar por qué motivo entra de
esta manera, y describir de qué manera ingresa la lactosa a la célula.

EJERCICIO 30

a) En el siguiente cuadro se presentan diferentes genotipos para el operón lactosa. El

signo + indica que el elemento (indicado con una letra) es funcional y el signo – que no
lo es. Indicar en cada caso presencia (P) o ausencia (A) de la enzima β-galactosidasa en
bacterias que tengan cada uno de dichos genotipos. Considerar que en el medio de
cultivo no hay glucosa.

Beta-galactosidasa
Genotipo Sin lactosa Con lactosa
I+ P+ O- Z- Y+ A-
I- P+ O+ Z+ Y- A+
I- P- O+ Z+ Y+ A+
I+ P- O+ Z+ Y- A+
I- P+ O- Z+ Y+ A+

b) ¿Por qué debemos considerar en el ejercicio anterior que no hay glucosa?

c) En el siguiente caso las bacterias, además del operón lac cromosómico, contienen otro
operón en un plásmido. Colocar un “+” donde la enzima beta galactosidasa se sintetiza y
un “-“donde la enzima no se puede producir. Considerar ausencia de glucosa. Justifica tu
respuesta.

EJERCICIO 31 (Regulación de la expresión en eucariotas)

Resolver las siguientes preguntas orientativas sobre regulación en eucariotas:

a) ¿Qué significa “regulación de la expresión génica”?

34
b) ¿Cómo puede influir la información proveniente del exterior de la célula en la expresión
génica?

c) ¿Qué son los factores de transcripción? ¿Dónde actúan? ¿Qué tipos de factores de
transcripción existen? Mencionar ejemplos.

d) Explicar la siguiente frase y dar un ejemplo:

“En general, podemos decir que el patrón de la expresión génica de una célula lo
determina la información tanto del interior como el exterior de la célula.”

e) Explicar qué ocurre en cada etapa:

2
4

EJERCICIO 34 (Mitosis y meiosis)

a- Completar el siguiente cuadro:

35
b- ¿Qué son los cromosomas homólogos? ¿y las cromátidas hermanas?

c- ¿Cómo afectaría a la cantidad de cromosomas de las gametas que durante la meiosis I

un par de cromosomas no migra a diferentes polos de las células, sino al mismo polo?

d- El siguiente dibujo representa el cariotipo de una célula:

i-Completar: la célula posee un complento

cromosómico 2n= ………..

ii-Señalar los cromosomas homólogos.

iii-¿En qué etapa de la mitosis podría

encontrarse dicha célula?

iv-Dibujar la célula que se obtendría al final de

la mitosis.

v- Dibujar la célula que se obtendría al final de

la meiosis.

e- El siguiente gráfico corresponde a la división de una célula 2n=6. Responder:

i- ¿Qué tipo de división representa? ¿Por qué?

ii- ¿Qué etapa del ciclo celular señala cada una de las letras? Justificar.

f- En relación con el ciclo celular, el orden correcto de las células de la siguiente imagen
es:

i. 4, 3, 1, 5 y 2.
ii. 3, 4, 2, 5 y 1.
iii. 3, 2, 5, 4 y 1.
iv. 3, 2, 5, 1 y 4.

36
g- ¿Qué diferencia existe entre anafase I y anafase II?

h- La cebada tiene 2n = 14 cromosomas, ¿cuántos cromosomas tiene una célula de

cebada en una metafase de una mitosis, en una metafase I y II de una meiosis?

i- La planta Haplopappus gracilis es diploide, siendo 2n=4, tiene cuatro cromosomas,

contiene un par de cromosomas largos y otro corto. Los siguientes esquemas
representan anafases de células individuales en meiosis o mitosis de una planta
dihíbrida para dos genes situados en distintos cromosomas (a/A; b/B). Las líneas
representan cromosomas o cromátidas y las puntas V los centrómeros. Determinar
en cada caso si se trata de meiosis I, meiosis II, mitosis o si se trata de una situación
imposible.

CÉLULA 1

CÉLULA 2

CÉLULA 3

CÉLULA 4

CÉLULA 5

37
 j- Las células humanas tienen frecuentemente 46 cromosomas. Indique número de
cromosomas (incluya número de cromátidas) en cada punto:

i. metafase de la mitosis…….
ii. metafase de la meiosis.………
iii. telofase de la mitosis………
iv. telofase I de la meiosis……..
v. telofase II de la meiosis……..

EJERCICIO 35

La fibronectina (FN) es una proteína muy abundante en la matriz extracelular (ECM) y en el

plasma sanguíneo. Su designación, derivada de las raíces latinas fibra y nectere (unir o
conectar), refleja una de las funciones más obvias de esas proteínas. Actúan como cables y
elementos de conexión. Las moléculas de fibronectina pueden agruparse en fibrillas, unirse
a las células y conectarlas con otros tipos de fibrillas. Por ejemplo, se une a proteínas de la
ECM (colágenos, fibrina, proteoglicanos y FN) regulando la adhesión, migración,
proliferación y supervivencia de las células. También participa en el proceso de cicatrización.

La fibronectina puede encontrarse de forma soluble en el plasma (forma un dímero es decir

presenta dos estructuras terciarias unidas) e insoluble en la matriz extracelular o líquido
intersticial (en este caso forma un multímero de alto peso molecular mantenido por enlaces
covalentes). Aunque diversos tipos celular tienen la capacidad de sintetizar y secretar
fibronectina, la mayor cantidad de la forma soluble proviene de los hepatocitos del hígado y
la insoluble de los fibroblastos.

Existe un solo gen para la FN en cada célula de mamífero (en realidad dos copias, dos alelos,
cuyas secuencias son idénticas). El gen tiene 70 kilopares de bases (kpb) de longitud. El kpb
es una unidad de medida que corresponde a 1000 pares de bases (se considera par de bases
a los dos nucleótidos apareados de cada cadena) (Fig. 1).

Figura 1. A y T son un par de bases

38
Se han encontrado dos RNA mensajeros maduros de 7,7 y 8,0 kb (kilobases) de longitud,
respectivamente. El de 7,7 kb es idéntico en secuencia al de 8,0 kb, excepto por el hecho de
que carece de un segmento interno de 0,3 kb.

a- ¿Cómo explicarías la gran diferencia de tamaño entre el gen (70 kpb) y sus mensajeros
(aproximadamente 8,0 kb)? ¿Por qué en el ADN se mide por kpb y en el ARN mensajero
en kb?

b- ¿Cómo explicarías la existencia de dos tipos de RNA mensajeros de FN diferentes?

Incluir en la explicación el siguiente esquema indicando qué estructuras están
representadas en el mismo.

c- Se compararon las secuencias de los aminoácidos y nucleótidos relacionados con la FN

en humanos y ratones. Se observó que la secuencia aminoacídica de la FN soluble es
prácticamente idéntica en ambas especies. Sin embargo, las secuencias nucleotídicas de
los genes correspondientes (humanos y ratones) son muy diferentes. Dar una
explicación para este hecho.

EJERCICIO 37

Leer el texto “La clonación de un mamífero” y responder las preguntas:

LA CLONACIÓN DE UN MAMÍFERO
Por Diego Hurtado de Mendoza para Ciencia Hoy el 30/06/1997. Publicado en Ciencia en el Mundo, Número 39.

Una descripción breve y simple de los métodos para clonar animales.

Se denomina clon a una colección de organismos genéticamente idénticos provenientes de un

único ancestro. Es fácil imaginar un clon celular, es decir, un grupo de células que han
proliferado a partir de una célula aislada. Pero, no es tan simple comprender cómo los
científicos pueden clonar mamíferos superiores.

39
El experimento, relatado en forma simple, fue corno sigue: se cultivaron in vitro células de la
glándula mamaria – la ubre – de una oveja adulta de raza Finn Dorset que se encontraba en
el último trimestre de preñez, Las células fueron posteriormente fusionadas, mediante un
shock eléctrico, con ovocitos (óvulos inmaduros) a los que previamente se les había
extraído el núcleo (ovocitos anucleados), provenientes de una oveja de raza Scottish
Blackface (blanca con cara negra). Estos ovocitos, fertilizados de manera artificial, luego de
ser activados con una suave descarga eléctrica, comenzaron a dividirse. Cuando los
embriones llegaron a poseer entre ocho y dieciséis células (estadio de mórula), se
implantaron en el útero de otras ovejas Scottish Blackface. Transcurridos 148 días nació un
cordero de 6,6kg de peso, totalmente blanco, el primer vertebrado obtenido a partir de una
célula tomada de un mamífero adulto. Estudios moleculares demostraron que la dotación
genética del cordero clonado era similar a la de la oveja de la cual se extrajeron las células de
la glándula mamaria, y diferente a la de la oveja utilizada como portadora.

Desde el siglo pasado se sabe que es posible clonar plantas a partir de una única célula
tomada de alguna de sus partes (tallo, hoja, raíz, etc.). Sin embargo, salvar la distancia entre
la clonación de plantas y la de animales iba a llevar su tiempo. No fue hasta 1967 que John
Gurdon, destruyó con radiación ultravioleta el núcleo de huevos no fecundados de una
especie de rana africana, Xenopus laevis, e inyectó en ellos núcleos de células intestinales
(células ya diferenciadas) de la misma especie de rana. Logró de este modo desarrollar
embriones, los cuales, sin embargo, morían sin superar el estadio de renacuajos. Los
resultados de Gurdon fueron considerados como una indicación de que las células de tejido
adulto conservan el genoma completo, pero con alteraciones importantes.
Los primeros métodos de transferencia nuclear en mamíferos fueron desarrollados en
ratones y presentaron inesperadas dificultades, aparentemente relacionadas con el ciclo
celular, que es de importancia crucial en la determinación de la compatibilidad entre el
núcleo donante y el ovocito receptor.

Recordemos que, durante el ciclo vital de una célula – con sus dos estadios, la interfase y la
división –, la duplicación del ADN se lleva a cabo durante el período S (o sintético) de la
interfase. El período que precede al S es el G1 (de gap, brecha), y el que le sucede, G2. EI
ciclo de división celular sigue, entonces, los siguientes pasos: G1, S, G2, mitosis, y recomienza

40
en G1 (Fig. I). La duración del ciclo es regulada por su detención en un punto específico de
G1. En ta1 caso, se dice que la célula se ha retirado del ciclo celular, y que se encuentra en el
estado GO. Al reanudar el crecimiento, la célula retoma el período G1, en el cual el contenido
de ADN es diploide, es decir, tiene el número normal de cromosomas – dos copias de cada
uno – ; en el resto de los períodos, es mayor.

FIGURA 1. CICLO VITAL DE UNA CÉLULA: MUESTRA LOS CAMBIOS EN EL CONTENIDO DE ADN DURANTE LOS
DISTINTOS PERÍODOS, EN FUNCIÓN DEL TIEMPO. 2C CORRESPONDE A UN CONTENIDO DIPLOIDE DE ADN
(DOS COPIAS DE CADA CROMOSOMA) Y 4C A UN CONTENIDO TETRAPLOIDE (CUATRO COPIAS DE CADA
CROMOSOMA). LA EXTENSIÓN DE CADA ETAPA DEL CICLO ES PROPIA DE CADA CÉLULA.

En las experiencias previas realizadas con mamíferos, el núcleo tomado de un embrión

temprano se encontraba, la mayoría de las veces, en las fases S o G2 (en las que existen más
de dos y hasta cuatro copias de cada cromosoma). En estos casos, al ser implantado el
núcleo en un ovocito detenido en una fase sólo compatible con núcleos diploides, habría
replicaciones adicionales, lo cual impediría el desarrollo normal del embrión. Wilmut y sus
colegas lograron evitar esta asincronía reduciendo drásticamente la concentración de
nutrientes del medio en el cual se hallaban en cultivo las células que aportarían sus núcleos,
Io que inactiva sus ciclos de crecimiento y las detiene en la fase GO (Fig. 2). Así se logró una
mejor sincronía en los tiempos de replicación, una vez transplantados los núcleos e iniciado
el desarrollo del embrión.

El trabajo que hemos comentado no sólo representa una importante corroboración de la

hipótesis de que el material genético de las células adultas no sufre alteraciones irreversibles
durante su desarrollo y diferenciación; también aporta una promisoria técnica de
experimentación. En cuanto a las potenciales aplicaciones, la más obvia consiste en la
posibilidad de clonar ovejas seleccionadas por sus rasgos preferenciales. Sin embargo, para
poner en práctica lo último en gran escala, se deben aún efectuar substanciales mejoras a
las técnicas aplicadas. La célebre oveja obtenida de la célula mamaria, bautizada Dolly,
representa apenas un 3,4% de efectividad respecto del número total de núcleos transferidos.

Dos sucesos anecdóticos pueden dar una idea del impacto social de estos resultados. El
primero se relaciona con el hecho de que dos de los cinco autores que firman el trabajo
pertenecen a PPL Therapeutics, compañía que se dedica a la biotecnología e investiga
acerca de la crianza de animales con el propósito de fabricar productos medicinales. Al día
siguiente de la publicación en un periódico del adelanto de los resultados que aparecerían
en Nature, el valor de las acciones del PPL Therapeutics subió de 0,25 a 3,60 libras. El
segundo hecho es de orden político: en el editorial del número de Nature mencionado, los
editores hicieron saber que un académico de Harvard, al enterarse de que se publicaría el

41
artículo de Wilmut y sus colegas, pidió que se lo retirara de la revista argumentando que: En
la medida en que el procedimiento se convierta en algo cada vez más común, su abuso por
parte de grupos extralegales o extranjeros es casi inevitable. Si bien publicaron el trabajo,
los editores de Nature reconocieron que, más allá de los obstáculos experimentales que aún
existen, la clonación de los mamíferos aparece en el horizonte de las posibilidades
científicas, y que, como consecuencia, el académico de Harvard estaba en lo cierto cuando
señaló que, hasta ese momento, la discusión del tema había sido inadecuada.

FIGURA 2. ESQUEMA EXPERIMENTAL QUE PERMITIÓ LA CLONACIÓN DE UN MAMÍFERO A PARTIR DE UNA

CÉLULA ADULTA.

El lector interesado en tener acceso gratuito al artículo original de Nature podrá

encontrarlo en cualquiera de las siguientes dos páginas: http://www.nature.com y
http://www.nature.america.com

a) ¿Por qué crees que utilizan ovocitos?

b) ¿Podría realizarse un clon utilizando el núcleo de un óvulo o espermatozoide?

c) Suponer que las células de la rana tienen en G1 80 pg (picogramos) de ADN, ¿Cuántos

picogramos esperarías encontrar al final de la fase G2? ¿Por qué? ¿Cuál es la importancia
de que ocurra ese cambio en la cantidad de ADN?

d) ¿Qué células de nuestro cuerpo esperarías que presenten ciclos celulares más cortos,
más largos o se encuentren en G0? Justificar.

42
 EJERCICIO 38

Leer el siguiente texto y resolver las preguntas:

Tres bebés varones nacieron en la misma mañana, en el mismo hospital. Al mismo tiempo, el
hospital comenzó a utilizar nuevos brazaletes de identificación. Cuando los bebés fueron
bañados, los brazaletes se soltaron. Para evitar cualquier confusión sobre a qué padres
pertenece cada bebé, se llevó a cabo un test genético basado en VNTRs. Se obtuvieron
muestras de sangre de los padres y de los bebés, se extrajo el ADN y se amplificó por PCR. El
ADN luego fue tratado con la enzima de restricción BamHI y se separaron los fragmentos
obtenidos por electroforesis en gel de agarosa. Los resultados de un Southern blot son los
mostrados más abajo. Para revelar los fragmentos se usó una sonda radioactiva que se une a
una secuencia dentro de los fragmentos Ban I que exhiben polimorfismos. El siguiente
cuadro muestra el resultado:

a) ¿Qué es un VNTR? ¿Cuál es la ventaja de utilizar estas secuencias?

b) ¿Qué es una enzima de restricción? ¿Cómo actúa?

c) Una vez digerido el ADN con las enzimas de restricción y sembrados en el gel de
agarosa, ¿qué mecanismo y fundamento es utilizado para separar las bandas por
longitud?

d) Identificar el bebé de cada pareja. Explicar.

43
 EJERCICIO 39

La huella molecular (genetic fingerprint) tiene, entre otros usos, el de intentar identificar
niños robados, con el propósito de devolverlos a sus familias. Este fue el caso de Sarah
Sting, que fue vista por última vez en el estacionamiento de un supermercado de Bon Temps
(Luisiana) cuando tenía 4 años. Doce años después, se acusó del secuestro de Sarah a Eric y
Kristin Neman, que vivián con Betty, su hija de 16 años, en Pasadena (California).

Para resolver el caso se tomaron muestras de ADN del padre (PS) y de la madre (MS) de
Sarah Sting, así como de Betty (BN), Eric (EN) y Kristin Neman (KN). Además, se obtuvieron
sus huellas moleculares empleando una sonda para una familia de VNTR, con los resultados
que muestra la figura a continuación:

a) Indicar si la autorradiografía permite afirmar que Betty no es hija de Eric y Kristin

Neman. Justifique su respuesta.

b) Indicar si la autorradiografía permite concluir que Betty Neman es Sarah Sting.

Justificar.

EJERCICIO 40

Se ha detectado una mutación que provoca una enfermedad. Por la mutación se pierde un
sitio de corte de la enzima EcoR1. Esto permite diferenciar cada alelo a partir de un análisis
electroforético.

44
a) En el análisis electroforético se muestran los genotipos de tres individuos (1, 2 y 3).
¿Quiénes poseen la mutación en cuestión en estado heterocigótico? ¿Y en estado
homocigótico?

b) ¿Qué individuo o individuos debería padecer la enfermedad, si está fuera recesiva?

c) ¿Por qué la banda de la calle que corresponde a los alelos mutantes migra menos?

EJERCICIO 41

La fibrosis quística es una enfermedad autosómica recesiva. Hace que el cuerpo

produzca un moco que es demasiado espeso y pegajoso. El moco obstruye los
conductos y otras vías de paso y puede causar problemas al respirar y dirigir los
alimentos.

Los mapas de EcoRI (R) en los alelos silvestre y mutante del gen de la fibrosis quística
se muestran en la Figura 1. Se obtuvieron muestras de ADN de un feto en desarrollo (F)
y sus padres (M y P), que fueron sometidas a una electroforesis en gel de agarosa
seguida de una transferencia a membrana por el método de Southern. Se muestra el

45
sitio de unión de la sonda (lo que se revela y puede observarse como una mancha en el
gel). ¿Padecerá el hijo la enfermedad?

EJERCICIO 42

Se comparan muestras de DNA genómico proveniente de tres individuos: uno homocigoto

para el alelo normal de la b-globina (I), uno homocigoto para el alelo mutante causante de la
anemia drepanocítica (II) y uno heterocigoto (III). Cada muestra de DNA se mezcla con la
misma enzima de restricción, que en este caso es DdeI. La mutación afecta el segundo sitio
de corte indicado en la figura 1 y produce que la enzima no lo reconozca. Los fragmentos se
separan por electroforesis. Se agrega una sonda radioactiva para el gen de la b-globina.

Figura 1. Sitios de corte de la enzima DdeI en el gen de la b-globina.

a- ¿Por qué es necesario utilizar la misma enzima de restricción en todas las muestras?

b- Dibujar en el siguiente esquema las bandas que se obtendrían con las muestras de cada
individuo. Explicar.

46
 c- El estudio realizado puede utilizarse para conocer el genotipo de un individuo con
relación a la b-globina, pero no puede ser utilizado para identificar personas o filiación.
¿Qué se utiliza en ese caso? ¿Por qué?

d- Para poder analizar en detalle el gen de la b-globina se realiza una PCR y se obtienen
muchas copias del mismo.
En relación a esta técnica: ¿Por qué se utiliza la ADN polimerasa de la bacteria Thermus
aquaticus?

e- ¿Qué función cumplen los primers o cebadores?

EJERCICIO 46

El árbol genealógico de la representa una familia en la que algunos miembros presentan

hipercolesterolemia (pintados de negro). Además, se indica la longitud de las bandas obtenidas
en un Southern Blot.

a) Explicar la metodología de
Southern (describa los
principales pasos) y sus
aplicaciones.

b) Indique qué tipo de

herencia es compatible con
la enfermedad. Justifique
considerando los datos del
pedigrí.

47
 EJERCICIO 47

La fenilcetonuria (PKU) es uno de los trastornos genéticos más frecuentes del

metabolismo de los aminoácidos. Esto se debe al déficit de una enzima que interviene en
el metabolismo del aminoácido fenilalanina (Phe).

La enzima que transforma la fenilalanina en tirosina es la fenilalanina hidroxilasa (PAH)

que está presente en el hígado, aunque también se encuentra con menor actividad en el
riñón. Debido a un defecto en la producción de PAH, aumenta la concentración de Phe
en sangre. Este compuesto es neurotóxico, provocando retraso mental y psicomotor.

La PAH está modificada por un gen situado en el cromosoma 12, que abarca 90 kb del
ADN genómico y contiene 13 exones (en la Fig. 1 se representan 3 exones).

Figura 1. Los números indican los pares de bases Pb (nucleótidos) desde el +1. Las flechas señalan los sitios
de corte de la enzima de restricción denominada BamHI.

Algunos integrantes de la siguiente familia padecen la enfermedad (representados en negro en

el árbol genealógico de la Fig. 2). Y las Fig. 3 y 4 representan las autorradiografias de un Southern
blot (electroforesis de ADN) y un Western blot de algunos integrantes de la familia.

El Western blot es un tipo de lectroforesis en la que se puede detectar la presencia o no de una

proteína (en este caso la proteína PAH) y su tamaño (masa molecular).

Las muestras de Southern fueron tratadas con la enzima BamHI. Se analiza una mutación
relacionada con la fenilcetonuria que produce un sitio de corte adicional señalado con un * en la
Fig. 1.

48
 a) Indicar el genotipo de los individuos 3, 5 y 8. Utilizar la letra P (alelo normal) y p
(alelo mutado).

b) ¿Qué tejidos se habrán utilizado para realizar el Western blot?

c) Explicar el resultado presentado en la Fig. 4 y su posible relación con la

fenilcetonuria.

EJERCICIO 48

La adenosina desaminasa (ADA) es una enzima producida por las células del organismo y
asociada a la activación de los linfocitos (glóbulos blancos necesarios en la respuesta inmune).
La ausencia de esta enzima lleva a una acumulación de productos tóxicos metabólicos dentro de
los linfocitos, lo que ocasiona su muerte. Estos tóxicos dificultan la síntesis de ADN, impide la
multiplicación de las células (división celular) y es clave para el reciclado de adenina y guanina.

La inmunodeficiencia combinada grave (IDCG) se produce por déficit de ADA. La misma puede
estar provocada por diversas mutaciones en el gen que codifica para dicha enzima que está
ubicado en el cromosoma 20. Se presenta un caso por cada 200.000 - 1.000.000 de niños
nacidos, por lo cual, se considera una enfermedad rara.

Se desea saber qué tipo de mecanismo de herencia presenta la IDCG. Para ello se construye un
árbol genealógico de una familia que presenta una forma leve de la enfermedad (representados
en celeste). En la Figura 1 se representa el fragmento del gen utilizado para realizar el análisis
electroforético (Southern blot, Figura 2). Las flechas indican los sitios de corte de la enzima de
restricción Taq I utilizada en el Southern.

49
 a) Indicar el genotipo de los individuos I1, II1 y II5. Utilizar los números 1 y 2 para indicar los
alelos.

b) ¿Cuál es el alelo que produce la enfermedad? ¿Qué tipo de mecanismo de herencia podría
presentarse en este caso (dominancia completa o codominancia)? ¿Por qué?

c) Se extraen linfocitos (glóbulos blancos) de dos individuos (S = sano y E = enfermo). Se

realizan análisis electroforéticos para detectar la presencia de ARN mensajero del gen
ADA (Northern, Figura 3) y de proteínas ADA (Western, Figura 4) en cada caso.
Indicar qué muestra (1 o 2) corresponde a cada persona (S o E). explicar los resultados.

EJERCICIO 49
Leer la siguiente información y resolver las actividades.

Aclaración: en las respuestas deben estar expuestos todos los supuestos que están
involucrados en la elaboración de las mismas.

El virus de la inmunodeficiencia humana (HIV) es un retrovirus que causa la infección por HIV y, con
el tiempo, el síndrome de inmunodeficiencia adquirida (sida). El sida es una enfermedad que
progresa hacia el deterioro del sistema inmune.

El HIV infecta células vitales en el sistema inmune humano como las células T helper
(específicamente células CD4+), macrófagos y células dendríticas. La infección por HIV puede llevar a
niveles bajos de células T CD4+ a través de varios mecanismos.

Cuando el número de células T CD4+ disminuyen bajo un nivel crítico, se pierde la inmunidad celular
y el organismo se vuelve progresivamente más susceptible a las infecciones.

El virus del HIV está constituido por una envoltura membranosa, una cápside proteica, material
genético (ARN) y enzimas, entre las cuales está la transcriptasa inversa. El virus ingresa al interior
de una célula y comienza el ciclo de infección y replicación.

En el ciclo de infección y replicación, la enzima transcriptasa inversa permite la síntesis de ADN viral,
utilizando como sustrato nucleótidos de la célula. La molécula de ADN que se forma es una copia del
ARN Viral. El ADN viral ingresa al núcleo celular y permanece en la célula, e incluso puede pasar a las

50
células hijas de la célula infectada. Esta molécula tiene información que provoca que nuevos virus se
fabriquen en la célula, que saldrán e infectarán otras células.

a) Una de las ramas de investigación que persigue el objetivo de disminuir el contagio del
HIV y las de las infecciones hacia otras células de una persona infectada, consiste en la
síntesis en laboratorios de moléculas similares a los nucleótidos, pero que no sirvan
para formar ADN, con los que de elaboran fármacos para tratar pacientes infectados
¿Para qué buscan moléculas similares a los nucleótidos? ¿Por qué funciona como un
fármaco?
b) Este fármaco, ¿cura a alguien que ya presente células infectadas con el HIV? Explicar y
justificar.

c) En un laboratorio se sintetizaron varias moléculas similares a los nucleótidos, para

seleccionar aquel que sea más efectivo. ¿Qué experimentos, utilizando nucleótidos y la
transcriptasa inversa, habrán realizado con las diferentes moléculas fabricadas, para
evaluar la efectividad de estas? ¿Cómo graficarías el experimento que se realizó y que
permitió seleccionar a la molécula denominada lamivudina, utilizada actualmente?

d) A partir de la información sobre el mecanismo de acción del virus, proponer una

posible molécula que actúe en alguna de las etapas y funcione como fármaco. Explicar.

51
 EJERCICIO 50
El plásmido pARA (figura 1) es un tipo especial de plásmido que contiene los siguientes
elementos:

 El gen de la proteína activadora de arabinosa (araC): codifica para una

proteína activadora, que activa el promotor en presencia de arabinosa, un azúcar simple.
(Un activador es una proteína que regula la transcripción de un gen al unirse a una
secuencia cerca del promotor, lo que permite que la ARN polimerasa se una al promotor
e inicie la transcripción del gen).

 El gen de resistencia a la ampicilina (ampR).

 Los sitios etiquetados como “BamHI” y “HindIII” representan los sitios de restricción
para estas dos enzimas de restricción.

Figura 1. plásmido pARA.

En un laboratorio quieren insertar en el plásmido el gen rfp que codifica para la expresión de la
proteína fluorescente roja junto al promotor (pBAD) (señala el lugar en el que la ARN
polimerasa comienza a transcribir). Cuando el gen rfp se expresa, las bacterias se vuelven de
color rosa brillante. En el siguiente esquema se representa el lugar en el que se realizaría la
inserción del gen:

52
Se corta el plásmido pARA y el gen rfp con las enzimas BamHI y HandII. Luego se coloca estos
elementos y la ADN ligasa juntos con el objetivo de que se produzca la inserción del gen rfp en el
plásmido ARA.

Por último, se utilizan bacterias E. coli (sensibles a la ampicilina) y se la separa en 2 grupos:

 Grupo 1 control: no se agrega el plásmido (P-).

 Grupo 2 tratamiento: en contacto con el plásmido (P+).

Se aplica un choque térmico a ambos grupos de células. Ambos grupos (P- y P+) se cultivarán en
tres placas de agar (Placas Petri que contienen agar mezclado con un medio o fuente de
alimento llamado Caldo Luria [LB] que favorece el crecimiento bacteriano). Una placa solo
contendrá agar LB, una segunda tendrá el antibiótico ampicilina (amp) agregado al LB, y una
tercera incluirá LB, ampicilina y azúcar arabinosa (ara). Las placas se ordenan de la siguiente
manera:

1) ¿Por qué es necesario utilizar bacterias E. coli sensibles a la ampicilina? Explicar.

2) ¿Qué resultados se habrán obtenido en los sectores A y C señalados en las placas? Explicar.

3) ¿Se habrán obtenido colonias de bacterias de color rojo en el sector D? Explicar.

4) En la última placa (sector E) se obtuvieron colonias rojas y colonias blancas. ¿Cómo

explicarías este resultado? Desarrollar.

5) Otra forma de evaluar qué colonias incorporaron el gen rfp es tomar muestras del grupo 2
(P+), extraer el ADN, cortarlo con las enzimas BamHI y HandII y realizar una electroforesis.
¿Cuál de las dos colonias (C1 o C2) incorporó el gen rfp?
¿Por qué los fragmentos de ADN quedan ubicados en
diferentes lugares?

6) La electroforesis puede ser utilizada también para

identificar personas o filiación. En este caso se analizan
secuencias repetidas en tandem. ¿Por qué?

53
 EJERCICIO 51

El premio Nobel de Química recompensó a dos estadounidenses y un británico que se inspiraron

en los principios de la evolución y de la selección natural para cambiar las propiedades de las
enzimas con fines terapéuticos e industriales. Por un lado, la estadounidense Frances Arnold es
reconocida por "la evolución dirigida de enzimas", mientras que Smith y Winter se les reconoce
"la presentación en fagos de péptidos y anticuerpos". Sus estudios colaboraron en la
producción de combustibles renovables y de productos farmacéuticos.

a) ¿En qué parte del proceso representado a la izquierda se utilizan enzimas de restricción?
Justificar.

b) Suponer que por este método se obtienen variantes de la enzima ADA (actúa en los
linfocitos humanos). Se desea conocer cuál es la más eficaz. Se colocan cada una de las
enzimas en una solución acuosa en diferentes tubos de ensayo a una temperatura
constante de 37Cº. ¿Cuál es la importancia de mantener los tubos a esa temperatura de
forma constante? Explicar claramente a partir de tus conocimientos sobre la actividad
enzimática.

54
c) ¿Qué dificultad se les habrá presentado a los científicos que intentaron expresar un gen
eucariota en un organismo procariota? Tener en cuenta la organización/estructura de los
genes en cada caso. Explicar-

d) Explicar la siguiente oración: “Si se inserta el gen de interés (gen ADA) a continuación de los
genes del operón lactosa y luego se introduce en una bacteria, se puede regular la
producción de la enzima controlando la composición del medio de cultivo.”

EJERCICIO 52
Problema modelo adaptado de un ejercicio confeccionado por el alumno Marcos Giudice de 5to4ta
de la Promoción 2022.

Una de las enfermedades más letales conocidas es la famosa enfermedad EMN que es
responsable de producir una falla multisistémica en el organismo que en pocas horas lleva al
paciente a terapia intensiva y sin diagnóstico inmediato lo lleva a la muerte en menos de 48 hs.

La causa de la enfermedad era desconocida hasta hace muy poco tiempo dado que fue muy
difícil detectar el mecanismo que la enfermedad comprometía. Uno de los primeros signos es la
alta presencia de AZ-47 en la sangre, un compuesto que es sintetizado por una enzima, que
vamos a denominar X. La alta concentración de AZ-47 es tóxico y puede provocar entre otros
síntomas la deficiencia de neutrófilos, hemorragias internas, pérdida de la conciencia, desmayos,
paros cardiorrespiratorios, entre otros signos que deterioran rápidamente la condición del
paciente. La forma típica de diagnosticar esta enfermedad consiste en analizar la cantidad y el
orden de los aminoácidos de la enzima X.

La proteína alterada posee ciertos aminoácidos que usualmente no deberían estar presentes en
la secuencia primaria. Estos aminoácidos adicionales corresponden a secuencias de intrones que
permanecen en el ARN mensajero maduro. En cualquier caso, la estructura primaria de la
proteína siempre es MÁS LARGA QUE LO NORMAL lo cual condiciona el plegamiento de la
misma. Importante: la alteración descripta anteriormente compromete la actividad de la enzima
X.

Por otro lado, existen enfermedades (como la EMT) que producen lo contrario a la enfermedad
EMN. En lugar de aumentar las concentraciones de AZ-47; lo disminuye. Las causas están
relacionadas también a una alteración en la estructura de la enzima X por el agregado de
aminoácidos a su estructura primaria. El AZ-47 es un compuesto importante para la célula, ya
que este se transforma en XX5 necesario para el crecimiento de los tejidos y el trabajo celular.
Además, el XX5 actúa como inhibidor no competitivo regulando la vía metabólica del AZ-47.
Importante: En este caso los aminoácidos extras se relacionan con una mutación puntual casi al
final de la secuencia codificante de la hebra molde y al igual que en el caso anterior la cadena de
aminoácidos final es más larga que la normal.

Ante los casos recién comentados explicar y resolver:

a- ¿Cuál es la función principal de la proteína X? ¿Qué sintetiza y en que lo transforma?

b- Explique qué proceso de la síntesis ADN → ARNm → PROTEÍNA se encuentra

comprometido para cada enfermedad.

55
c- Explique la relación entre la alteración de la estructura primaria de la enzima X(que
provocan las enfermedades EMN y EMT) con su función. ¿Por qué esta no funciona
correctamente? ¿Qué relación existe entre el 2° y el 3° nivel estructural de la proteína? Trate
de razonar (para cada enfermedad específica) qué lugar de la proteína se encuentra
comprometida a causa de los plegamientos erróneos. (Tip: Recuerde que en un caso no se
puede sintetizar AZ-47 y en el otro el XX5 no puede cumplir su función reguladora).

d- Al analizar la proteína se puede observar que suele poseer entre 2 o 3 aminoácidos extra
solamente. Observar la secuencia de aminoácidos en cada caso y explicar cómo es posible
que el proceso de traducción no se haya visto comprometido seriamente la síntesis de la
proteína y no se haya corrido completamente el marco de lectura. Utilizar el código genético
y escribir la secuencia de ARNm y Hebra molde sólo en la parte alterada.

Aminoácidos en la proteína normal:

Met-Phe-Leu-Gly-Ser-Arg-Cys-Thr-Ile-Val-Phe-Leu-Gly.

Aminoácidos en la proteína enfermedad EMN:

Met-Phe-Leu-Gly-Ser-Arg-Met-Gly-Phe-Cys-Thr-Ile-Val-Phe-Leu-Gly

Aminoácidos en la proteína enferma EMT:

Met-Phe-Leu-Gly-Ser-Arg-Cys-Thr-Ile-Leu-Gly- Cys-Val-Phe-Leu-Gly.

Como vimos ambas enfermedades presentan una causa genética. Es conveniente aclarar que
algunas personas pueden presentar la alteración en el ADN de uno de sus cromosomas y no
desarrollar la enfermedad. En ese caso se dice que las personas son portadoras. En el caso de la
enfermedad de EMN el déficit de XX5 compromete la correcta formación de los gametos
durante la meiosis dado que los microtúbulos no son lo suficientemente largos como deberían y
se ve alterada la disyunción meiótica de alguna de las cromátidas hermanas. Esto se ve
posteriormente reflejado en la descendencia de estas personas que pueden llegar a presentar
fallas gastrointestinales, problemas en la médula ósea, anemia plástica, entre otras.

e- Utilizando sólo un par de cromosomas homólogos, realice un diagrama en el cual se muestre

la meiosis de las gametas de una persona que padece EMN y una que no la padece. Indicar la
cantidad de cromosomas que tienen cada gameto al final de la meiosis. ¿Cómo se llama esta
condición en la cual faltan o sobran cromosomas?

EJERCICIO 53

Leer del libro “Biología. La vida en la Tierra.” el texto “El descubrimiento de las vacunas” (página
707, 9° edición) y resolver las siguientes actividades:

a) ¿Cómo explicarías los resultados obtenidos por Jenner al inocular al niño con viruela
humana?

b) Explicar la frase: “La casualidad favorece a las mentes preparadas”.

56
 EJERCICIO 54

a- Completar el siguiente cuadro según los 2 tipos de respuesta inmune que existen:

b- Analizar y explicar a nivel celular y molecular el siguiente gráfico. Indicar todos los elementos
y procesos que intervienen.

57
 Ejercicios Integradores
INTEGRADORA 1
Prácticamente la totalidad de los alimentos que ponemos en nuestra mesa han sido
genéticamente modificados. La domesticación de plantas, desde el desarrollo de la agricultura,
alteró sus genomas y la mejora genética subsiguiente han ido añadiendo otras modificaciones.
Una de las técnicas más recientes es la transgénesis, que consiste en la inserción de un gen de
una especie en el genoma de otra especie.

Existe una enzima en la naturaleza (la EPSPS) que puede tener diferentes variantes, según el
organismo que la produce, puede encontrarse en diversas plantas o microorganismos (hongos y
bacterias). La soja presenta una variante de esta enzima que vamos a denominar S-EPSPS (5-
enolpiruvil-shikimato-3-fosfato sintasa) y es clave en las vías metabólicas que llevan a la
producción de algunos aminoácidos. La secuencia (o estructura primaria) de la S-EPSP tiene un
total de 510 aminoácidos. En la década de 1970 se descubrió que el glifosato era un inhibidor de
la enzima S-EPSPS, impidiendo la producción de aminoácidos esenciales para el crecimiento de
la planta.

En el caso de la soja transgénica, se le insertó en su genoma el gen CP4-epsps de bacterias, que

produce una variante de la enzima denominada CP4-EPSPS que no es afectada por el glifosato.
Por lo tanto, las plantas que tengan incorporado ese gen, expresan dicha proteína y se vuelven
tolerantes o resistentes al mismo. Sólo hay una diferencia entre la estructura primaria de la S-
EPSPS y la CP4-EPSPS, cambia el aminoácido leucina (leu) en la primera por el aminoácido
arginina (arg) en la segunda.

a) ¿Qué diferencia podríamos encontrar entre la secuencia del ARN mensajero y la hebra
molde del gen que produce la S-EPSPS y del que produce la CP4-EPSPS?

b) ¿De qué tipo de mutación se trata el caso anterior (cambio de marco de lectura, silenciosa,
sin sentido, de sentido erróneo o cromosómica)?

c) ¿Por qué dicha mutación puede afectar las propiedades y la función de la proteína? Tener en
cuenta la función específica de la EPSPS

d) ¿Qué esperaría que suceda si se produce una mutación por inserción de varios nucleótidos
en la zona promotora del gen de la S-EPSPS? ¿Qué efectos tendría en la planta?

e) El siguiente gráfico muestra los resultados de la medición de la actividad enzimática de la

enzima S-EPSPS (con y sin glifosato) y CP4-EPSPS en presencia de glifosato. Completar la
referencia indicando cuál de las curvas corresponde a cada caso. Además, deducir y explicar
de qué tipo de inhibición se trata en el caso de la de enzima S-EPSPS (competitiva o no
competitiva).

58
La soja tiene una dotación cromosómica 2n=40 por lo que es diploide. En su genoma presenta
alrededor de 46.430 genes codificantes. Uno de los genes que posee determina el color de la
flor y presenta 3 alelos posibles rojo (R), blanco (B) y violeta (V).

Se realizaron cruzamiento entre plantas con flores que presentan distintos fenotipos (blancas,
rojas, violetas o con manchas rojas y violetas). Los resultados se observan en el siguiente
cuadro.

f) Indicar el/los mecanismo/s de herencia (dominancia completa y/o codominancia) que se

produce/n en el caso del color de la flor en las plantas analizadas. Tener en cuenta que
pueden ser distintos mecanismos entre distintos alelos del mismo gen como vimos en el
caso del grupo sanguíneo. Justificar utilizando los datos de los cruzamientos (no es
necesario hacer referencia a todos).

El alelo blanco y rojo presentan algunas diferencias en su secuencia lo que modifica algunos
sitios de corte de la enzima de restricción BamHI (corta en la GATC). Los sitios de corte están
señalados con flechas en la siguiente figura:

59
Para confirmar los resultados del cruzamiento 1 se toman muestras de los parentales y la
descendencia y se realiza una electroforesis en gel utilizando una sonda que hibrida con zonas
conservadas entre ambos alelos.

g) Dibujar las bandas que se obtienen en el caso de los parentales del cruzamiento 1 y su
descendencia. Justificar.

h) El siguiente dibujo se representan sólo 4 cromosoma (dos pares homólogos) de una célula
de la planta de soja. Ubicar en el dibujo el/los alelo/s del gen color de la flor del parental 1 del
cruzamiento 3. ¿De qué división (mitosis, meiosis o meiosis II) y etapa se trata? Justificar.

60
INTEGRADORA 2
La hemoglobina (HbA) es una proteína con estructura cuaternaria formada por 4 cadenas
polipeptídicas, dos cadenas alfa y dos cadenas beta (figura 1). Cada cadena alfa o beta está
formada por alrededor de 150 aminoácidos. Además, contiene 4 grupos hemo formado por un
átomo de hierro y un anillo de porfirina. Esta proteína está presente en los glóbulos rojos y
permite el transporte de oxígeno hacia todos los tejidos del cuerpo. El gen de la beta globina
está ubicado en el cromosoma 11 y el de la alfa globina en el 16.

Existen varias enfermedades hereditarias por hemoglobinas anormales que afectan a millones
de personas en el todo el mundo. Entre estas, las más importantes son aquellas que están
relacionadas con alteraciones en la cadena beta globina, siendo la más importante la
drepanocitosis o anemia falciforme. En este caso se produce una hemoglobina denominada S
(HbS), que es causada por un cambio de aminoácido en la posición 6 de la beta globina, ácido
glutamático (aminoácido polar con carga negativa) por valina (aminoácido no polar) lo que
provoca que las moléculas de hemoglobina se ensamblen en fibras largas. Esto a su vez
disminuye la solubilidad de la proteína, provocando que el glóbulo rojo tenga forma de hoz. Las
células falciformes se atoran al tratar de pasar a través de los vasos sanguíneos, lo que produce
vaso-oclusión, causando graves problemas de salud. Las personas heterocigotas para este alelo
presentan muy pequeña cantidad de HbS, y prácticamente no tienen síntomas.

a) ¿Qué diferencia podríamos encontrar en el ARN mensajero y en la hebra molde del gen que
produce la cadena beta de la hemoglobina normal (HbA) y la que produce la cadena beta de
la Hemoglobina S (HbS)? No es necesario explicar.

b) ¿De qué tipo de mutación se trata? Opciones: cambio de marco de lectura, silenciosa, sin
sentido, de sentido erróneo o cromosómica. Justificar la opción elegida.

61
c) Explicar claramente cómo el cambio de un aminoácido (ácido glutámico por valina) puede
modificar la estructura de la beta globina, sus propiedades y la función.

El siguiente árbol genealógico representa una familia en la que algunos integrantes padecen
anemia falciforme, figuras pintadas de negro (Figura 2). Se tomaron muestras del ADN de cada
integrante, se las trató con la misma enzima de restricción, la DdeI. Y luego se realizó una
electroforesis, previa incorporación de una sonda radioactiva para el gen de la b-globina. Los
sitios de corte de ambos alelos y los resultados de la electroforesis de los individuos II 1 y II2 se
observan en la figura 3.

d) Indicar los genotipos de los individuos II1 y II2. ¿La anemia falciforme es una enfermedad
dominante o recesiva? Justificar ambas respuestas.

e) ¿Cómo explicarías que el gen de la b-globina tenga alrededor de 900 nucleótidos y la proteína
beta globina tenga alrededor de 150 aminoácidos? Explicar mencionando los procesos
involucrados.

El oxígeno transportado por la hemoglobina es indispensable para el proceso de respiración

celular. Este proceso consta de muchas etapas. Algunas de ellas se realizan en el citoplasma y
otras dentro de la mitocondria. El objetivo del proceso es obtener energía de la glucosa y
sintetizar ATP. Las primeras etapas agrupadas en la glucólisis, ocurren en el citoplasma y
consisten en la ruptura de la molécula de glucosa. Una enzima clave en esta etapa es la
fosfofructosinasa (PFK). Esta enzima interactúa con el ATP (como se muestra en la figura 4).
Esta unión provoca la inactivación de la misma.

62
Un estudio reciente encontró que la temperatura dentro de la célula no es homogénea. Dentro
de las mitocondrias puede alcanzar los 50°C, diez grados más que el resto de la célula.

f) ¿Qué tipo de inhibición (competitiva o no competitiva) y de regulación enzimática

(cofactores, compartimentación, inhibición por retroalimentación) se produce en el caso de
la glucólisis? Justificar.

g) ¿Cuál será la temperatura óptima de la enzima PFK? ¿Podría funcionar correctamente dentro
de la mitocondria? Justificar brevemente.

63
 SECCIÓN II
Apuntes Teóricos

HIDRATOS DE CARBONO
Contienen carbono, oxígeno e hidrógeno en la fórmula. Son fuente importante de energía para las células.

Extraído y modificado de
Biología. La vida en la Tierra. Audesirk, T.; Audesirk, G. y Byers, B. Capítulo 5. 9° edición. Pearson Educación. México, 2013.

¿QUÉ SON LOS CARBOHIDRATOS?

Las moléculas de carbohidratos están compuestas de carbono, hidrógeno y oxígeno en una proporción
de aproximadamente 1:2:1. Esta fórmula explica el origen de la palabra carbohidrato, que literalmente
significa: carbono más agua. Todos los carbohidratos son azúcares pequeños y solubles en agua o bien
polímeros de azúcar, como el almidón. Si un carbohidrato está formado por una única molécula de
azúcar, se llama monosacárido (que en griego significa azúcar única). Cuando dos monosacáridos se
unen, forman un disacárido (dos azúcares) y un polímero con muchos sacáridos se llama polisacárido
(muchos azúcares). Los carbohidratos como el almidón guardan energía en las células, mientras que
otros carbohidratos refuerzan las paredes celulares de vegetales, hongos y bacterias, o forman el
exoesqueleto del cuerpo de insectos, cangrejos y otros. Si agregas azúcar al café o al té, sabes que se
disuelve en el agua. Esto es porque los grupos funcionales hidroxilos del azúcar son polares y forman
enlaces de hidrógeno con las moléculas polares del agua (Figura 3-3).

EXISTEN VARIOS MONOSACÁRIDOS CON ESTRUCTURAS LIGERAMENTE DIFERENTES

64
Los monosacáridos tienen un esqueleto de tres a siete átomos de carbono. Casi todos estos átomos
tienen unido un grupo hidrógeno (—H) y un grupo hidroxilo (—OH); por tanto, los carbohidratos tienen
la fórmula química aproximada (CH2O)n, donde n es el número de carbonos del esqueleto. Cuando se
disuelve en agua, así como en el citoplasma de una célula, el esqueleto de carbono del azúcar forma un
anillo. Las Figuras 3-4 y 3-3 muestran las formas de representar la estructura química común de la
glucosa. Cuando veas estructuras simplificadas, recuerda que toda “unión” de un anillo o una cadena que
no esté marcada es un átomo de carbono.

La glucosa es el monosacárido más común de los organismos vivos y es una unidad de muchos
polisacáridos. La glucosa tiene seis carbonos, así que su fórmula química es C6H12O6. Muchos
organismos sintetizan otros monosacáridos que tienen la misma fórmula química de la glucosa, aunque
estructuras ligeramente distintas. Éstos incluyen la fructosa (el azúcar de la fruta, que está en las frutas,
jarabe de maíz y miel) y la galactosa (parte del disacárido lactosa, llamado azúcar de la leche; Figura 3-5).

Otros monosacáridos comunes, como la ribosa y la desoxirribosa (que se encuentran en el ARN y el ADN,
respectivamente), tienen cinco carbonos. Observa en la Figura 3-6 que la desoxirribosa (desoxi- significa
quitar el oxígeno) tiene un átomo de oxígeno menos que la ribosa porque un átomo de hidrógeno
reemplaza uno de los grupos hidroxilos funcionales en la ribosa.

65
LOS DISACÁRIDOS CONSTAN DE DOS AZÚCARES SIMPLES UNIDOS MEDIANTE REACCIONES DE
SÍNTESIS POR DESHIDRATACIÓN

Los monosacáridos pueden unirse mediante reacciones de síntesis por deshidratación para formar
disacáridos o polisacáridos (Figura 3-7). Muchas veces, los disacáridos almacenan energía a corto plazo,
especialmente en las plantas. Cuando se requiere energía, los disacáridos se degradan en sus
monosacáridos por reacciones de hidrólisis (véase la figura 3-2) y luego éstos se degradan para liberar la
energía guardada en los enlaces químicos. Muchos alimentos contienen disacáridos. Quizá desayunaste
pan tostado y café con crema y azúcar. Agregaste al café la sacarosa (un disacárido formado por glucosa
más fructosa, molécula que guarda energía en la caña y el betabel) y agregaste también crema, que
contiene lactosa (disacárido formado por glucosa más galactosa). El disacárido maltosa (glucosa más
glucosa) es raro en la naturaleza, pero se forma cuando las enzimas del aparato digestivo hidrolizan el
almidón (como el del pan tostado). A continuación, otras enzimas digestivas hidrolizan la maltosa en dos
moléculas de glucosa que las células pueden absorber y degradar para liberar energía.

Si estás a dieta, es posible que hayas añadido a tu café un sustituto de azúcar. Estas interesantes
moléculas aparecen descritas en el apartado “Enlaces con la vida diaria: Alimentos sintéticos”.

66
LOS POLISACÁRIDOS SON CADENAS DE MONOSACÁRIDOS

Haz la prueba de masticar una galleta mucho tiempo. ¿Sabe cada vez más dulce? Así debería ser porque
con el tiempo, las enzimas de la saliva producen la hidrólisis del almidón (un polisacárido) de las galletas
que está formado por moléculas de glucosa (monosacárido), que tienen sabor dulce. Las plantas
aprovechan el almidón (Figura 3-8) como molécula de almacenamiento de energía y los animales
almacenan glucógeno, un polisacárido similar. Los dos consisten en polímeros de moléculas de glucosa.
El almidón se forma en las raíces y semillas; una galleta contiene almidón de los granos de trigo. El
almidón está formado por cadenas ramificadas de hasta medio millón de unidades de glucosa.

El glucógeno, que se almacena en el hígado y músculos de los animales (incluyéndonos a nosotros), es

también una cadena de unidades de glucosa, pero está mucho más ramificado que el almidón.

Muchos organismos usan polisacáridos como materiales estructurales. Uno de los polisacáridos
estructurales más importantes es la celulosa, de la que están hechos la mayor parte de las paredes
celulares vegetales, las suaves motas de algodón del algodonero y casi la mitad del tronco de un árbol

67
(Figura 3-9). Los ecologistas calculan que, aproximadamente, cada año los organismos sintetizan un
billón de toneladas de celulosa, de modo que es la molécula orgánica más abundante en el planeta.

La celulosa, como el almidón, es un polímero de glucosa, pero en la celulosa (a diferencia del almidón)
cada tercera glucosa está “de cabeza” (compara la figura 3-8c con la figura 3-9d). Aunque la mayoría de
los animales digieren fácilmente el almidón, ningún vertebrado tiene enzimas para digerir la celulosa.
Como se estudiará en el capítulo 6, las enzimas deben caber exactamente en las moléculas que
degradan, y la forma del enlace de la celulosa impide que la ataquen enzimas de un animal vertebrado.
Algunos animales, como las vacas, tienen en el aparato digestivo colonias de microbios que digieren la
celulosa y aprovechan las unidades de glucosa que se liberan. En el humano, las fibras de celulosa pasan
intactas por el aparato digestivo, pero aportan la fibra que evita el estreñimiento.

El recubrimiento externo de soporte (exoesqueleto) de insectos, escarabajos y arañas está hecho de

quitina, un polisacárido cuyas unidades de glucosa contienen un grupo funcional nitrogenado (Figura 3-
10). La quitina también endurece las paredes celulares de muchos hongos, incluyendo los champiñones.

Los carbohidratos también pueden formar parte de estructuras celulares complejas; por ejemplo, la
membrana plasmática que rodea las células está repleta de proteínas unidas a carbohidratos. Los ácidos
nucleicos, que veremos más adelante, también contienen moléculas de azúcar.

68
69
 LÍPIDOS
Contiene una gran proporción de carbono e hidrógeno. Casi todos los lípidos son no polares e insolubles en
agua.

Extraído y modificado de
Biología. La vida en la Tierra. Audesirk, T.; Audesirk, G. y Byers, B. Capítulo 5. 9° edición. Pearson Educación. México, 2013.

¿QUÉ SON LOS LÍPIDOS?

Los lípidos son un grupo variado de moléculas que contienen regiones compuestas casi completamente
por hidrógeno y carbono, con enlaces no polares carbono-carbono y carbono-hidrógeno. Estas regiones no
polares hacen a los lípidos hidrófobos e insolubles en agua. Algunos lípidos guardan energía, mientras
otros forman los recubrimientos impermeables de plantas y animales, otros más son componentes
esenciales de la membrana celular, o son hormonas.

Los lípidos se clasifican en tres grupos principales: (1) aceites, grasas y ceras, que tienen una estructura
parecida y sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno; (2) fosfolípidos, que son estructuralmente
semejantes a los aceites, pero que también contienen fósforo y nitrógeno, y (3) la familia con “anillos
fusionados” de los esteroides, que están compuestos de carbono, hidrógeno y oxígeno.

ACEITES, GRASAS Y CERAS SON LÍPIDOS QUE CONTIENEN SÓLO CARBONO, HIDRÓGENO Y
OXÍGENO

Aceites, grasas y ceras se relacionan de tres maneras. En primer lugar, contienen sólo carbono, hidrógeno
y oxígeno. En segundo, contienen uno o más ácidos grasos, que son largas cadenas de carbono e
hidrógeno con un grupo de ácido carboxílico (—COOH) en un extremo. Por último, casi ninguno tiene
estructuras anilladas.

Las grasas y los aceites se usan principalmente como moléculas de almacenamiento de energía. Contienen
más del doble de calorías por gramo que los carbohidratos y las proteínas (grasas: 9 Cal/gramo;
carbohidratos y proteínas: 4 Cal/gramo). El oso de la Figura 3-11a acumuló suficiente grasa para toda su
hibernación. Para no acumular demasiadas grasas, algunas personas prefieren productos elaborados con
sustitutos como el olestra, según se describe en el apartado “Enlaces con la vida diaria: Alimentos
sintéticos”.

Grasas y aceites se forman mediante reacciones de síntesis por deshidratación en la que se unen tres
unidades de ácidos grasos a una molécula de glicerol, una molécula de tres carbonos (Figura 3-12). Esta
estructura da a grasas y aceites su nombre químico: triglicéridos.

Los animales producen grasas (como la mantequilla y la manteca), mientras que los aceites (como los de
maíz, canola y soya) se encuentran principalmente en las semillas de plantas. La diferencia entre una grasa,
que es un sólido a temperatura ambiente y un aceite, que es líquido, estriba en la estructura de sus ácidos
grasos. En las grasas, los carbonos de los ácidos grasos están unidos por enlaces únicos, con átomos de
hidrógeno en todos los demás sitios de enlace. Estos ácidos grasos se describen como saturados porque
contienen todos los átomos de hidrógeno que pueden contener. Como les faltan los enlaces dobles entre
los carbonos, estas cadenas de ácidos grasos saturados son rectas y pueden agruparse muy
estrechamente, con lo que forman grumos sólidos a temperatura ambiente (Figura 3-13a).

70
LOS FOSFOLÍPIDOS TIENEN “CABEZA” SOLUBLE EN AGUA Y “COLA” INSOLUBLE EN AGUA

La membrana plasmática que rodea a las células contiene varios tipos de fosfolípidos. Un fosfolípido es
parecido a un aceite, salvo que en lugar de uno de los tres ácidos grasos que forman la “cola”, hay un
grupo fosfato unido a un grupo funcional polar variable, que normalmente contiene nitrógeno (Figura 3-
14). Un fosfolípido tiene dos extremos diferentes. En un extremo hay dos “colas” de ácidos grasos no

71
polares, que son insolubles en agua, y en el otro se encuentra una “cabeza” de nitrógeno y fosfato que
es polar y soluble en agua. Estas propiedades de los fosfolípidos son cruciales para la estructura y
funcionamiento de las membranas celulares.

LOS ESTEROIDES CONSTAN DE CUATRO

ANILLOS DE CARBONO FUSIONADOS

A diferencia de grasas y aceites, que no tienen

anillos, todos los esteroides están compuestos
de cuatro anillos de átomos de carbono unidos,
de los que sobresalen varios grupos funcionales
(FIGURA 3-15). Un tipo de esteroide es el
colesterol. Éste (Figura 3-15a) es un componente
esencial de la membrana de las células animales.
Comprende alrededor de 2% del cerebro humano,
donde es un componente importante del
aislamiento de las neuronas. Con el colesterol, las
células sintetizan otros esteroides, como la
hormona sexual femenina estrógeno (Figura 3-
15b), la hormona sexual masculina testosterona
(FIGURA 3-15c) y la bilis, que contribuye a la
digestión de las grasas. Demasiado colesterol
“malo” puede causar una enfermedad cardiaca,
como se explica en el apartado “Guardián de la
salud: Colesterol, grasas trans y el corazón”.

72
 PROTEÍNAS y AMINOÁCIDOS
Diferentes tipos de proteínas. Estructura y propiedades de los aminoácidos. Formación de enlaces peptídicos.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/introduction-to-proteins-
and-amino-acids

TIPOS DE PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES

Las proteínas pueden desempeñar una amplia gama de funciones en una célula u organismo. Aquí
veremos unos cuantos ejemplos de proteínas comunes que pueden ser familiares para ti y que son
importantes en la biología de muchos organismos (incluyéndonos a nosotros).

Función Ejemplos Funciones

Enzima digestiva Amilasa, lipasa, pepsina Degrada los nutrientes en los alimentos
en trozos más pequeños que pueden ser
absorbidos fácilmente
Transporte Hemoglobina Transporta sustancias por el cuerpo en la
sangre o linfa
Estructura Actina, tubulina, queratina Forma diferentes estructuras, como el
citoesqueleto
Señalización Insulina, glucagón Coordina la actividad de diferentes
hormonal sistemas del cuerpo
Defensa Anticuerpos Protege el cuerpo de patógenos externos
Contracción Miosina Lleva a cabo la contracción muscular
Almacenamiento Proteínas de almacenamiento en Proporciona alimento para el desarrollo
verduras, clara de huevo temprano del embrión o la plántula
(albúmina)
Tabla modificada de OpenStax College, Biología.

Las proteínas tienen muchas formas y tamaños diferentes. Algunas son globulares (casi esféricas),
mientras que otras forman fibras largas y delgadas. Por ejemplo, la hemoglobina (la proteína que
transporta el oxígeno en la sangre) es una proteína globular, mientras que el colágeno (que se encuentra
en la piel) es una proteína fibrosa.

La forma de una proteína es esencial para su función y, como veremos en el siguiente artículo, muchos
tipos diferentes de enlaces químicos pueden ser importantes para mantener su forma. Los cambios en la
temperatura y el pH, así como la presencia de ciertos químicos, pueden alterar la forma de una proteína y
provocar que pierda su funcionalidad, un proceso conocido como desnaturalización.

73
ENZIMAS

Las enzimas actúan como catalizadores en las reacciones bioquímicas (es decir, las aceleran). Cada
enzima reconoce uno o más sustratos, las moléculas que sirven como material de partida para la reacción
que cataliza. Diferentes enzimas participan en distintos tipos de reacciones y pueden descomponer, unir
o reorganizar sus sustratos.

Un ejemplo de una enzima que se encuentra en tu cuerpo es la amilasa salival, que descompone la
amilosa (un tipo de almidón) en azúcares más pequeños. La amilosa no tiene un sabor muy dulce, pero
los azúcares más pequeños sí. Es por eso que los alimentos con almidón son más dulces si los masticas
por más tiempo: le estás dando tiempo a la amilasa salival de hacer su trabajo.

HORMONAS

Las hormonas son señales químicas de larga distancia liberadas por las células endocrinas (como las de la
glándula pituitaria) que controlan procesos fisiológicos específicos, tales como el crecimiento, desarrollo,
metabolismo y reproducción. Mientras que algunas hormonas se basan en esteroides (ve el artículo
sobre lípidos), otras son proteínas. Estas hormonas basadas en proteínas se llaman hormonas peptídicas.

Por ejemplo, la insulina es una hormona peptídica importante que ayuda a regular los niveles de
glucemia. Cuando estos se elevan (después de comer, por ejemplo), células pancreáticas especializadas
liberan insulina, la cual se une a las células del hígado y de otras partes del cuerpo para absorber la
glucosa. Este proceso permite que la glucemia vuelva a sus niveles normales en reposo.

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Específicamente, una proteína está
compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una de la cuales se
denomina polipéptido (más adelante veremos de dónde proviene este nombre). Las proteínas
contienen 20 tipos de aminoácidos.

Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central de carbono,
también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y un átomo de hidrógeno.

Imagen de un aminoácido, indicando el grupo amino,

grupo carboxilo, carbono alfa y grupo R. Crédito de la
imagen: OpenStax Biología.

74
Aunque los aminoácidos generalizados que se ilustran arriba presentan sus grupos amino y carboxilo
como neutrales para simplificar, en realidad no es el estado en el que se encuentran normalmente. A pH
fisiológico (7.2- 7.4), el grupo amino generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva,
mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y tiene una carga negativa.

Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central, conocido como
el grupo R, que determina la identidad del aminoácido. Por ejemplo, si el grupo R es un átomo de
hidrógeno, el aminoácido es glicina, mientras que, si es un grupo metilo, el aminoácido es alanina. Las
propiedades de la cadena lateral determinan el comportamiento químico de un aminoácido (es decir, si
se considera ácido, básico, polar o no polar). Por ejemplo, los aminoácidos como la valina y la leucina son
no polares e hidrofóbicos, mientras que los aminoácidos como la serina y la glutamina tienen cadenas
laterales hidrofílicas y son polares. Algunos aminoácidos, como la lisina y la arginina, tienen cadenas
laterales que están cargadas positivamente a pH fisiológico y se consideran aminoácidos básicos. El
aspartato y el glutamato, por el contrario, están cargados negativamente a pH fisiológico y se consideran
ácidos.

ENLACES PEPTÍDICOS

Cada proteína de las células consiste en una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se
compone de aminoácidos, unidos en un orden específico. Un polipéptido es como una palabra larga que
se "deletrea" en aminoácidos. Las propiedades químicas y el orden de los aminoácidos son clave en la
determinación de la estructura y función del polipéptido, y la proteína es parte de eso. Pero, ¿cómo están
los aminoácidos unidos en cadenas?

Los aminoácidos de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un enlace covalente conocido
como enlace peptídico, que se forma en una reacción de síntesis por deshidratación (condensación).
Durante la síntesis de proteínas, el grupo carboxilo del aminoácido al final de la creciente cadena
polipeptídica reacciona con el grupo amino de un aminoácido entrante, liberando una molécula de agua.
El enlace resultante entre aminoácidos es un enlace peptídico.

Dada la estructura de los aminoácidos, una cadena polipeptídica tiene direccionalidad: tiene dos
extremos distintos entre sí a nivel químico. En un extremo, el polipéptido tiene un grupo amino libre,
llamado amino terminal (o extremo N-terminal). El otro extremo, que tiene un grupo carboxilo libre, se
conoce como carboxilo terminal (o extremo C-terminal). En el polipéptido muy corto ilustrado arriba, el
extremo N-terminal está a la izquierda y el C-terminal, a la derecha.

Formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos. En un enlace peptídico, el

C del grupo carbonilo de un aminoácido se une al N del grupo amino de otro.
Imagen modificada de OpenStax, Biología.

75
 ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA
Orden de la estructura de las proteínas: primario, secundario, terciario y cuaternario. Hélice alfa y hoja beta
plegada.

Extraído y modificado de https://acortar.link/zXBQj2

¿Te has preguntado por qué la clara de huevo se vuelve opaca al freírla? Si es así, ¡esta sección es para ti!

La clara de huevo contiene grandes cantidades de proteínas llamadas albúminas, y estas normalmente
tienen una forma tridimensional específica gracias a los enlaces que se forman entre sus distintos
aminoácidos. El calor causa el rompimiento de estos enlaces y expone los aminoácidos hidrofóbicos (que
odian el agua) que normalmente están en el interior de la proteína. Los aminoácidos hidrofóbicos, al
tratar de evitar el agua que los rodea en la clara de huevo, se pegarán unos con otros y forman una red
que le da estructura a la clara de huevo y la vuelve blanca y opaca. ¡Gracias desnaturalización de la
proteína por otro desayuno delicioso!

Como mencionamos en el artículo anterior sobre las proteínas y los aminoácidos, la forma de una
proteína es muy importante para su función. Para entender cómo una proteína obtiene su forma final o
conformación, necesitamos comprender los cuatro niveles de su estructura: primario, secundario,
terciario y cuaternario.

ESTRUCTURA PRIMARIA

El nivel más sencillo de estructura de una proteína, la estructura primaria, es simplemente la secuencia
de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Por ejemplo, la hormona insulina tiene dos cadenas
polipeptídicas, A y B, las cuales se muestran en el siguiente diagrama (la molécula de insulina que se
muestra a continuación es de una vaca, aunque su estructura es semejante a la de una persona). Cada
cadena tiene su propio conjunto de aminoácidos, ensamblados en un orden determinado. Por ejemplo, la
secuencia de la cadena A comienza con una glicina en el extremo N-terminal y acaba con una asparagina
en el extremo C-terminal y es diferente a la secuencia de la cadena B.

La insulina consiste en una cadena A y una cadena B que están conectadas entre sí por puentes disulfuro (enlaces azufre-azufre
entre cisteínas). La cadena A también contiene un enlace disulfuro interno. Los aa que componen cada cadena de insulina están
representados como círculos conectados, cada uno con la abreviatura de tres letras de su nombre. Imagen OpenStax Biología.

76
La secuencia de una proteína se determina con el ADN del gen que la codifica (o que codifica una parte
en el caso de una proteína con varias subunidades). Un cambio en la secuencia de ADN del gen puede
modificar la secuencia de aminoácidos de la proteína. Incluso, cambiar tan solo un aminoácido en la
secuencia de una proteína puede afectar la estructura y la función generales de la misma.

Por ejemplo, el cambio de un solo aminoácido causa anemia falciforme, una enfermedad hereditaria que
afecta los glóbulos rojos. En la anemia falciforme, una de las cadenas polipeptídicas que conforman la
hemoglobina, la proteína que transporta oxígeno en la sangre, tiene un leve cambio en la secuencia. El
ácido glutamático, que normalmente es el sexto aminoácido de la cadena β de la hemoglobina (uno de
dos tipos de cadenas de proteínas que conforman la hemoglobina), es reemplazado por una valina. El
siguiente diagrama muestra esta sustitución en un fragmento de la cadena β.

Imagen de cadenas normales de hemoglobina y mutante de anemia falciforme, que muestra la sustitución del ácido glutamático
por valina en la anemia falciforme. Imagen modificada de OpenStax, Biología

Lo más extraordinario es que una molécula de hemoglobina está compuesta por dos cadenas α y dos
cadenas β, cada una con alrededor de 150 aminoácidos, los cuales llegan a un total aproximado de 600 en
toda la proteína. La diferencia entre una molécula de hemoglobina normal y una molécula de célula
falciforme es de solo 2 aminoácidos de los aproximadamente 600.

Una persona cuyo cuerpo solo produce hemoglobina de células falciformes tendrá síntomas de anemia
falciforme. Estos ocurren porque el cambio de aminoácidos de ácido glutamático a valina provoca que las
moléculas de hemoglobina se ensamblen en fibras largas. Las fibras deforman los glóbulos rojos en
forma de disco a una de media luna. En la muestra de sangre a continuación pueden verse ejemplos de
células “falciformes” mezcladas con células normales en forma de disco.

Crédito de la imagen: OpenStax Biología; modificación del trabajo de Ed

Uthman; datos de la barra de escala de Matt Russell.

77
Las células falciformes se atoran al tratar de pasar a través de los vasos sanguíneos. Este deterioro en el
flujo sanguíneo ocasiona graves problemas de salud, como disnea, mareos, y dolor de cabeza y
abdominal, en personas con anemia falciforme.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura secundaria, se refiere a estructuras

plegadas localmente, que se forman dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los
átomos del esqueleto (el esqueleto se refiere únicamente a la cadena polipeptídica, dejando aparte los
grupos R, lo que significa que la estructura secundaria no implica a los átomos de los grupos R). Los tipos
de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o lámina plegada β. Ambas estructuras
mantienen su forma mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un
aminoácido y el H del grupo amino de otro.

Imágenes que muestran los patrones de puentes de hidrógeno en láminas beta y hélices alfa. Crédito de la imagen: OpenStax Biología

En una hélice α, el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido se une mediante un puente de hidrógeno al
grupo amino H (N-H) de otro aminoácido que está cuatro lugares más adelante en la cadena (por
ejemplo, el carbonilo del aminoácido 1 forma un puente de hidrógeno con el N-H del aminoácido 5). Este
patrón de enlace jala la cadena polipeptídica para formar una estructura helicoidal que se asemeja a un
listón rizado, en la que cada vuelta de hélice contiene 3.6 aminoácidos. Los grupos R de los aminoácidos
sobresalen hacia fuera de la hélice α, donde pueden interactuar libremente.

En una lámina β, dos o más segmentos de una cadena polipeptídica se alinean uno junto a otro,
formando una estructura laminar que se mantiene unida por puentes de hidrógeno. Dichos puentes se
forman entre los grupos carbonilo y amino del esqueleto, mientras que los grupos R se extienden por
arriba y por abajo del plano de la hoja. Las cadenas de una lámina β pueden ser paralelas al apuntar en la
misma dirección (sus extremos N-terminal y C-terminal se emparejan con los de la otra cadena)

78
o antiparalelas al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-terminal de una cadena está situado
junto al extremo C-terminal de la otra cadena).

Ciertos aminoácidos son más o menos propensos a encontrarse en las hélices α o las láminas β. Por
ejemplo, el aminoácido prolina a veces se llama “interruptor de la hélice”, debido a que su inusual grupo
R (que se une al grupo amino para formar un anillo) crea un doblez en la cadena y no es compatible con
la formación de la hélice. La prolina se encuentra normalmente en los dobleces, las regiones no
estructuradas entre las estructuras secundarias. Del mismo modo, los aminoácidos como el triptófano, la
tirosina y la fenilalanina, que tienen estructuras anulares grandes en sus grupos R, se encuentran a
menudo en las láminas β, quizá porque la estructura de estas proporciona suficiente espacio para las
cadenas laterales.

Muchas proteínas contienen tanto hélices α como láminas β, aunque algunas presentan solo un tipo de
estructura secundaria (o no forman ninguna).

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las interacciones

entre los grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas, se denomina estructura terciaria.

Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes de hidrógeno,
enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente, conforman
toda la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre sí,
mientras que aquellos con cargas opuestas pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R
polares pueden formar puentes de hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo.
Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la estructura terciaria, ya que los
aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína,
dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas de agua
circundantes.

Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la estructura terciaria:
los puentes disulfuro. Estos enlaces covalentes, formados entre los azufres de las cadenas laterales de
las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que contribuyen a la estructura
terciaria. Actúan como "pasadores de seguridad" moleculares al mantener todas las partes del
polipéptido bien unidas entre sí.

Imagen de una cadena polipeptídica hipotética, que

ilustra diferentes tipos de interacciones de cadena
lateral que pueden contribuir a la estructura
terciaria. Estos incluyen interacciones hidrofóbicas,
enlaces iónicos, puentes de hidrógeno y formación
de puentes disulfuro. Imagen modificada de
OpenStax, Biología.

79
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Muchas proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y tienen solo tres niveles de
estructura (los cuales acabamos de ver). Sin embargo, algunas proteínas se componen de varias cadenas
polipeptídicas, también conocidas como subunidades. Cuando estas subunidades se unen, generan
la estructura cuaternaria de la proteína.

Ya hemos visto un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria: la hemoglobina. Como se
mencionó anteriormente, la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro
subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β. Otro ejemplo es el ADN polimerasa, una enzima que sintetiza
nuevas cadenas de ADN que se compone de diez subunidades.

En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la estructura terciaria (sobre todo
interacciones débiles, como los puentes de hidrógeno y las fuerzas de dispersión de London) también
mantienen unidas a las subunidades para generar la estructura cuaternaria.

Diagrama de flujo que representa los cuatro órdenes de la estructura de la proteína. Imagen modificada de la realizada de
OpenStax Biología a la obra del National Human Genome Research Institute (Instituto Nacional de Investigación del Genoma
Humano).

80
LA DESNATURALIZACIÓN Y EL PLEGAMIENTO DE LA PROTEÍNA

Cada proteína tiene su propia forma única. Si se cambia la temperatura o el pH del entorno de una
proteína o si está expuesta a sustancias químicas, estas interacciones pueden alterarse, provocando la
pérdida de la estructura tridimensional de la proteína y convirtiéndola en una cadena de aminoácidos sin
estructura. Cuando una proteína pierde su estructura de mayor orden, pero no su secuencia primaria, se
dice que ha sido desnaturalizada y ya no es funcional.

En algunas proteínas, la desnaturalización puede revertirse: dado que la estructura primaria del
polipéptido sigue intacta (los aminoácidos no se han separado), es posible que recupere su funcionalidad
si regresa a su entorno normal. No obstante, en otras ocasiones la desnaturalización es permanente. Un
ejemplo de desnaturalización irreversible de la proteína ocurre al freír un huevo. La proteína albúmina de
la clara líquida se vuelve opaca y sólida conforme se desnaturaliza por el calor de la estufa, y no regresará
a su forma original cruda incluso cuando se enfría.

Algunos investigadores han determinado que algunas proteínas pueden volver a plegarse después la
desnaturalización incluso en un tubo de ensayo. Dado que estas proteínas pueden pasar por sí mismas de
una forma no estructurada a una plegada, sus secuencias de aminoácidos deben contener toda la
información necesaria para el plegamiento. Sin embargo, no todas las proteínas son capaces de hacer
esto y la manera en que se pliegan normalmente en una célula parece ser más complicado. Muchas
proteínas no se pliegan por sí mismas, sino que reciben ayuda de proteínas conocidas como chaperonas
(chaperoninas).

81
 ÁCIDOS NUCLEICOS
Estructura y función de ADN y ARN. Nucleótidos y polinucleótidos. ARNm, ARNr, ARNt, miARN y ARNip.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/gene-expression-and-regulation/dna-and-rna-structure/a/nucleic-
acids

Los ácidos nucleicos, y el ADN en particular, son macromoléculas clave en la continuidad de la vida. El
ADN lleva la información hereditaria que se trasmite de padres a hijos y proporciona las instrucciones
sobre cómo (y cuándo) hacer muchas proteínas necesarias para construir y mantener en funcionamiento
células, tejidos y organismos.

La manera en que el ADN lleva esta información y cómo la usan células y organismos es compleja,
fascinante y bastante sorprendente, y la exploraremos con más detalle en la sección de biología
molecular. Aquí, solo echaremos un rápido vistazo a los ácidos nucleicos desde la perspectiva de las
macromoléculas.

LAS FUNCIONES DEL ADN Y EL ARN EN LA CÉLULA

Los ácidos nucleicos, macromoléculas compuestas de unidades llamadas nucleótidos, existen de manera
natural en dos variedades: ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN). El ADN es el
material genético de los organismos vivos, desde las bacterias unicelulares hasta los mamíferos
multicelulares como tú y yo. Algunos virus usan ARN, no ADN, como su material genético, pero
técnicamente no se consideran vivos (ya que no pueden reproducirse sin la ayuda de un hospedero).

EL ADN EN LAS CÉLULAS

En eucariontes, como plantas y animales, el ADN se encuentra en el núcleo, una cámara especializada
rodeada de membrana dentro de la célula, así como en ciertos tipos distintos de organelos (como las
mitocondrias y los cloroplastos de las plantas). En procariontes, como las bacterias, el ADN no está
encerrado en una envoltura membranosa, aunque sí se encuentra en una región especializada de la
célula llamada nucleoide.

En eucariontes, el ADN se suele separar en un número de fragmentos lineales muy largos

llamados cromosomas, mientras que, en procariontes, como las bacterias, los cromosomas son mucho
más pequeños y a menudo circulares (en forma de anillo). Un cromosoma puede contener decenas de
miles de genes, y cada uno proporciona instrucciones sobre cómo hacer un producto particular que
necesita la célula.

DE ADN A ARN A PROTEÍNAS

Muchos genes codifican para productos proteicos, es decir, indican la secuencia de aminoácidos que es
usa para construir una proteína en particular. Sin embargo, antes de que esta información se pueda

82
utilizar para la síntesis de proteínas, primero debe hacerse una copia del gen en ARN (transcrito). Este
tipo de ARN se llama ARN mensajero (ARNm) y sirve como un mensajero entre el ADN y los ribosomas,
las máquinas moleculares que leen las secuencias de ARNm y que lo utilizan para sintetizar proteínas.

Es importante resaltar que no todos los genes codifican para productos proteicos. Por ejemplo, algunos
genes codifican ARN ribosomal (ARNr), que sirve como componente estructural de los ribosomas, o ARN
de transferencia (ARNt), que son moléculas de ARN en forma de trébol que transportan aminoácidos al
ribosoma para la síntesis de proteínas. Incluso otras moléculas de ARN, como los diminutos micro
ARN (conocidos como miRNA), actúan como reguladores de otros genes, y todo el tiempo se están
descubriendo nuevos tipos de ARN que no codifican para proteínas.

NUCLEÓTIDOS

El ADN y el ARN son polímeros (en el caso del ADN, suelen ser polímeros muy largos) y se componen de
monómeros conocidos como nucleótidos. Cuando estos monómeros se combinan, la cadena resultante
se llama polinucleótido (poli- = "muchos").

Cada nucleótido se compone de tres partes: una estructura anular que contiene nitrógeno llamada base
nitrogenada, un azúcar de cinco carbonos, y al menos un grupo fosfato. La molécula de azúcar tiene una
posición central en el nucleótido, la base se conecta a uno de sus carbonos y el grupo (o grupos) fosfato,
a otro. Vamos a ver cada parte de un nucleótido a su vez.

LAS BASES NITROGENADAS

Las bases nitrogenadas de los nucleótidos son moléculas orgánicas (basadas en carbono), compuestas
por estructuras anulares que contienen nitrógeno.

Cada nucleótido en el ADN contiene una de cuatro posibles bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G)
citosina (C) y timina (T). La adenina y la guanina son purinas, lo que significa que sus estructuras
contienen dos anillos fusionados de carbono y nitrógeno. En cambio, la citosina y la timina
son pirimidinas y tienen solo un anillo de carbono y nitrógeno. Los nucleótidos de ARN también pueden
contener bases de adenina, guanina y citosina, pero tienen otra base tipo pirimidina llamada uracilo (U)
en lugar de la timina. Como se muestra en la figura anterior, cada base tiene una estructura única, con su
propio conjunto de grupos funcionales unidos a la estructura anular.

Como abreviaturas en la biología molecular, las bases nitrogenadas se suelen nombrar por sus símbolos
de una letra: A, T, G, C y U. El ADN contiene A, T, G y C, mientras que el ARN contiene A, U, G y C (es decir,
la U se intercambia por T).

83
 Imagen de los componentes del ADN y ARN, que incluyen el azúcar (desoxirribosa o ribosa), el grupo fosfato y la base
nitrogenada. Las bases comprenden las bases pirimidinas que tienen un anillo (citosina y timina en el ADN, y uracilo en el ARN) y
las bases purinas con dos anillos (adenina y guanina). El grupo fosfato se une al carbono 5'. El carbono 2' tiene un grupo hidroxilo
en la ribosa, pero solo hidrógeno (no hidroxilo) en la desoxirribosa. Imagen modificada de "Ácidos nucleicos: Figura 1", de
OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

LOS AZÚCARES

Además de tener conjuntos de bases ligeramente diferentes, los nucleótidos de ADN y ARN también
tienen azúcares ligeramente distintos. El azúcar de cinco carbonos del ADN se llama desoxirribosa,
mientras que en el ARN el azúcar es la ribosa. Estas dos moléculas son semejantes en estructura, solo
con una diferencia: el segundo carbono de la ribosa tiene un grupo hidroxilo, mientras que el carbono
equivalente en la desoxirribosa tiene un hidrógeno en su lugar. Los átomos de carbono de una molécula
de azúcar se numeran 1', 2', 3', 4' y 5' (1' se lee "uno prima"), como se muestra en la figura anterior. En un
nucleótido, el azúcar ocupa la posición central, la base se une al carbono 1' y el grupo (o grupos) fosfato
se une al carbono 5'.

EL FOSFATO

Los nucleótidos pueden tener solo un grupo fosfato o una cadena de hasta tres grupos fosfato que se
unen al carbono 5' del azúcar. Algunas fuentes de información química utilizan el término "nucleótido"

84
solo para el caso de un fosfato, pero en biología molecular generalmente se acepta la definición más
amplia.

En una célula, el nucleótido que está por añadirse al final de una cadena de polinucleótidos contendrá
una serie de tres grupos fosfato. Cuando el nucleótido se une a la cadena creciente de ADN o ARN, pierde
dos grupos fosfato. Por lo tanto, en una cadena de ADN o ARN, cada nucleótido solo tiene un grupo
fosfato.

CADENAS DE POLINUCLEÓTIDOS

Una consecuencia de la estructura de los nucleótidos es que una cadena de polinucleótidos

tiene direccionalidad, es decir tiene dos extremos que son distintos entre sí. En el extremo 5', o inicio de
la cadena, sobresale el grupo fosfato unido al carbono 5' del primer nucleótido. En el otro extremo,
llamado extremo 3', está expuesto el hidroxilo unido al carbono 3' del último nucleótido. Las secuencias
de ADN generalmente se escriben en la dirección 5' a 3', lo que significa que el nucleótido del extremo 5'
es el primero y el nucleótido del extremo 3' es el último.

Conforme se agregan nuevos nucleótidos a una cadena de ADN o ARN, esta crece en su extremo 3',
cuando se une el fosfato 5′ del nucleótido entrante al grupo hidroxilo en el extremo 3' de la cadena. Esto
produce una cadena en la que cada azúcar se une a sus vecinos por una serie de enlaces llamados enlaces
fosfodiéster.

CARACTERÍSTICAS DEL ADN

En el ácido desoxirribonucleico, o ADN, las cadenas se encuentran normalmente en una doble hélice, una
estructura en la que dos cadenas emparejadas (complementarias) se unen entre sí, como se muestra en
el diagrama de la izquierda. Los azúcares y los fosfatos se encuentran en el exterior de la hélice y
constituyen el esqueleto del ADN; esta parte de la molécula se suele llamar esqueleto de azúcar-fosfato.
Las bases nitrogenadas se extienden hacia el interior, en parejas, como los peldaños de una escalera; las
bases de un par se unen entre sí mediante puentes de hidrógeno.

Modelo estructural de una doble hélice de ADN Crédito de la imagen: Jerome Walker/Dennis Myts.

85
Las dos cadenas de la hélice corren en direcciones opuestas, lo que significa que el extremo 5 ′ de una
cadena se une al extremo 3′ de su cadena correspondiente. Esto se conoce como
orientación antiparalela y es importante al copiar ADN.

Entonces, ¿dos bases cualquiera puede decidir unirse y formar un par en la doble hélice? La respuesta es
un no definitivo. Debido a los tamaños y los grupos funcionales de las bases, el apareamiento de las
bases es sumamente específico: A solo puede unirse con T y G solo puede unirse con C, como se muestra
a continuación. Esto significa que las dos cadenas de una doble hélice de ADN tienen una relación muy
predecible entre ellas.

Por ejemplo, si sabes que la secuencia de una cadena es 5'-AATTGGCC-3 ', la cadena complementaria
debe tener la secuencia 3'-TTAACCGG-5'. Esto permite a cada base unirse con su pareja:

Estas dos cadenas son complementarias, cada base de una se conecta con su compañera de la otra. Los
pares A-T están unidos por dos puentes de hidrógeno y los pares G-C, por tres.

Se dice que dos secuencias de ADN son complementarias cuando sus bases pueden emparejarse y unirse
entre sí de forma antiparalela, formando una hélice.

Las cadenas de ADN se unen en una doble hélice de cadenas antiparalelas, mediante puentes de hidrógeno entre las bases
complementarias. La timina forma dos puentes de hidrógeno con la adenina y la guanina forma tres puentes de hidrógeno con la
citosina. Imagen modificada de OpenStax, Biología

CARACTERÍSTICAS DEL ARN

A diferencia del ADN, el ácido ribonucleico (ARN) generalmente tiene una sola cadena. El nucleótido de
una cadena de ARN tendrá ribosa (un azúcar de cinco carbonos), una de las cuatro bases nitrogenadas
(A, U, G y C), y un grupo fosfato. Aquí, veremos los cuatro tipos principales de ARN: el ARN mensajero
(ARNm), el ARN ribosomal (ARNr), el ARN de transferencia (tRNA) y los ARN regulatorios.

86
EL ARN MENSAJERO (ARNm)

El ARN mensajero (ARNm) es un intermediario entre un gen que codifica proteína y su producto
proteico. Si una célula necesita hacer una proteína en particular, el gen que codifica la proteína se
"activará", lo que significa que una enzima ARN polimerizante vendrá y hará una copia de ARN, o
transcrito, de la secuencia de ADN del gen. El transcrito contiene la misma información que la secuencia
de ADN de su gen. Sin embargo, en la molécula de ARN, la base T se sustituye por U. Por ejemplo, si una
cadena codificante de ADN tiene la secuencia 5'-AATTGCGC-3 ', la secuencia del ARN correspondiente
será 5'-AAUUGCGC-3'.

Una vez que se ha producido un ARNm, este se asociará con un ribosoma, una máquina molecular que se
especializa en la fabricación de proteínas a partir de aminoácidos. El ribosoma utiliza la información del
ARNm para hacer una proteína con una secuencia específica cuando "lee" los nucleótidos del ARNm en
grupos de tres (llamados codones) y añade un aminoácido en particular para cada codón.

Ribosoma (formado por proteínas y ARNr) unido a un ARNm, con varios ARNt que aportan aa a la cadena creciente. El ARNt que
se une, por ende, el aminoácido que se agrega, lo determina la secuencia del ARNm que se "lee" en ese momento. OpenStax.

EL ARN RIBOSOMAL (ARNR) Y EL ARN DE TRANSFERENCIA (ARNT)

El ARN ribosomal (ARNr) es uno de los principales componentes del ribosoma y ayuda a que el ARNm se
una al sitio adecuado para que se pueda leer la información de su secuencia. Algunos ARNr también
actúan como enzimas, es decir, ayudan a acelerar (catalizar) reacciones químicas; en este caso, ayudan a
formar los enlaces que unen los aminoácidos para formar una proteína. Los ARN que funcionan como
enzimas se conocen como ribozimas.

Los ARN de transferencia (ARNt) también participan en la síntesis de proteínas, pero su trabajo es servir
como acarreadores: llevan aminoácidos al ribosoma para asegurar que el aminoácido que se agrega a la
cadena es el que especifica el ARNm. Los ARN de transferencia se componen de una sola cadena de ARN,
pero esta contiene segmentos complementarios que se unen entre sí para formar regiones de doble
cadena. Este apareamiento de bases crea una compleja estructura 3D que es importante para el
funcionamiento de la molécula.

87
Estructura de un ARNt. La molécula completa tiene una forma similar a una L. Imagen modificada del Protein Data Bank (Banco
de Datos de Proteínas) (trabajo del gobierno de los E.U.A.)

LOS ARN REGULATORIOS (MIRNA Y SIRNA)

Algunos tipos de ARN no codificante (ARN que no codifica proteínas) ayudan a regular la expresión de
otros genes. Tales moléculas de ARN pueden llamarse ARN regulatorios. Por ejemplo,
los microARN (conocidos popularmente como miRNA) y los ARN pequeños de interferencia, o siRNAs,
son pequeñas moléculas de ARN regulatorio de aproximadamente 22 nucleótidos de largo. Se unen a
moléculas de ARNm específicas (con secuencias parcial o totalmente complementarias) y reducen su
estabilidad o interfieren con su traducción y así proporcionan a la célula una manera de reducir o ajustar
finamente la concentración de estos ARNm.

Estos son solo algunos ejemplos de muchos tipos de ARN no codificantes y regulatorios. Los científicos
todavía están descubriendo nuevas variedades de ARN no codificante.

ADN ARN
Función Repositorio de Involucrado en la síntesis de proteínas y la
información regulación génica; portador de la
genética información genética en algunos virus
Azúcar Desoxirribosa Ribosa
Estruct Hélice doble Generalmente monocatenario
ura
Bases C, T, A, G C, U, A, G Tabla modificada de
OpenStax, Biología.

88
 VIRUS
Qué es un virus. La estructura de un virus y cómo infecta la célula.

Extraído y modificado de https://acortar.link/A49bUm

 Un virus es una partícula infecciosa que se reproduce al "apoderarse" de una célula hospedera y
utilizar su maquinaria para crear más virus.
 Un virus se compone de un genoma de ADN o ARN en el interior de una cubierta de proteína
llamada cápside. Algunos virus tienen una envoltura de membrana externa.
 Los virus son muy diversos. Vienen en diferentes formas y estructuras, tienen diferentes tipos de
genomas e infectan a diferentes hospederos.
 Los virus se reproducen al infectar sus células hospederas, y reprogramarlas para convertirlas en
"fábricas" productoras de virus.

¿QUÉ ES UN VIRUS?

Un virus es una minúscula partícula infecciosa que solo puede reproducirse cuando infecta una célula
hospedera. Los virus “se apoderan” de la célula y utilizan sus recursos para hacer más virus, básicamente
al reprogramarla para convertirla en una fábrica del virus. Debido a que no pueden reproducirse por sí
mismos (sin un hospedero), los virus no se consideran vivos. Los virus tampoco tienen células: son muy
pequeños, mucho más pequeños que las células de los seres vivos; básicamente son solo paquetes de
ácido nucleico y proteínas.

No obstante, los virus tienen algunas características importantes en común con la vida basada en células.
Por ejemplo, tienen genomas de ácido nucleico con base en el mismo código genético que usan tus
células (y las de todas las criaturas vivas). Además, igual que la vida basada en células, los virus tienen
variación genética y pueden evolucionar. Así, aunque no cumplen con la definición de vida, los virus
parecen estar en una zona “dudosa”.

LA ESTRUCTURA DE UN VIRUS

Hay muchos virus diferentes en el mundo. Así que los virus varían un montón en sus tamaños, formas y
ciclos de vida.

Sin embargo, los virus tienen algunas características en común. Estas incluyen:

 Una cubierta protectora de proteína o cápside.

 Un genoma de ácido nucleico, ADN o ARN, dentro de la cápside.
 Una capa de membrana llamada envoltura (algunos, pero no todos los virus).

89
Diagrama de un virus. La capa exterior es una envoltura de membrana. En el interior de la envoltura hay una cápside de proteína,
que contiene el genoma de ácido nucleico. Imagen modificada de "Esquema de un virus CMV." por Emmanuel Boutet, CC BY-SA
2.5. La imagen modificada está registrada bajo una licencia CC BY-SA 2.5.

CÁPSIDES DE VIRUS

La cápside, o cubierta proteica, de un virus se compone de muchas moléculas de proteínas (no solo de
una grande y hueca). Las proteínas se unen para formar unidades llamadas capsómeros, que en conjunto
componen la cápside. Las proteínas de la cápside siempre están codificadas por el genoma del virus, lo
que significa que es el virus (no la célula hospedera) el que proporciona las instrucciones para hacerlas.

Las cápsides pueden tener diversas formas, pero las más comunes son las siguientes (o una variación de
estas):

1. Icosaédrica – Las cápsides icosaédricas tienen veinte caras, derivan su nombre del cuerpo
geométrico de veinte caras llamado icosaedro.

2. Filamentosa – Las cápsides filamentosas se llaman así debido a su apariencia lineal, delgada, a
modo de hilo. También son conocidas como en forma de barra o helicoidales.

3. Compleja (con cabeza y cola) –Estas cápsides son una especie de híbrido entre las formas
filamentosas e icosaédricas. Se componen básicamente de una cabeza icosaédrica unida a una cola
filamentosa.

Diagrama de una cápside icosaédrica (casi esférica), una filamentosa (en forma de barra), y una compleja (cabeza icosaédrica
unida a una cola filamentosa). Imagen modificada de "Virus icosaédrico sin envoltura," "Virus helicoidal sin envoltura," y "Fago
cabeza-cola," por Anderson Brito, CC BY-SA 3.0. La imagen modificada está disponible bajo licencia CC BY-SA 3.0.

90
ENVOLTURAS VÍRICAS

Además de la cápside, algunos virus también tienen una membrana lipídica externa conocida
como envoltura, que rodea toda la cápside.

Los virus con envoltura no proporcionan instrucciones para los lípidos de la misma. En cambio, “toman
prestado” un pedazo de la membrana de la célula hospedera a medida que salen de ella. Sin embargo, las
envolturas contienen proteínas que el virus determina y que a menudo le ayudan a unirse a las células
anfitrionas.

Diagrama de un virus con envoltura icosaédrica. Imagen modificada de "Enveloped icosahedral virus," (Virus icosaédrico con
envoltura) por Anderson Brito, CC BY-SA 3.0. La imagen modificada está disponible bajo licencia CC BY-SA 3.0.

A pesar de que las envolturas son comunes, especialmente entre los virus animales, estas no se
encuentran en todos los virus (es decir, no son una característica universal de los virus).

GENOMAS VIRALES

Todos los virus tienen material genético (un genoma) hecho de ácido nucleico. Tú, como el resto de la
vida basada en células, usas el ADN como tu material genético. Los virus, por otra parte, pueden utilizar
el ARN o el ADN, que son tipos de ácido nucleico.

A menudo pensamos en el ADN como una cadena doble y en el ARN como una cadena sencilla, puesto
que ese es el caso típico en nuestras propias células. Sin embargo, los virus pueden tener todas las
combinaciones posibles de cadenas y de tipo de ácido nucleico (ADN de doble cadena, ARN de doble
cadena, ADN monocatenario o ARN monocatenario). Los genomas virales también vienen en diversas
formas, tamaños y variedades, aunque son generalmente mucho más pequeños que los genomas de
organismos celulares.

Es importante resaltar que los virus de ADN y ARN siempre usan el mismo código genético que las células
vivas. Si no lo hicieran, ¡no tendrían manera de reprogramar las células de su hospedero!

91
¿QUÉ ES UNA INFECCIÓN VIRAL?

En la vida diaria, tendemos a pensar en una infección viral como una fea colección de síntomas que nos
da cuando pescamos un virus, como la gripe o la varicela. Pero ¿qué está sucediendo realmente en tu
cuerpo cuando tienes un virus?

A escala microscópica, una infección viral significa que muchos virus están utilizando tus células para
hacer más copias de sí mismos. El ciclo de vida viral es el conjunto de pasos en los cuales un virus
reconoce y entra en una célula hospedera, la “reprograma” y proporciona instrucciones en forma de
ADN o ARN viral, y utiliza sus recursos para hacer más partículas virales (el resultado del “programa”
viral).

Para un virus típico, el ciclo de vida se puede dividir en cinco grandes etapas (aunque los detalles de estas
etapas son diferentes para cada virus):

1. Fijación. El virus se une al receptor en la superficie celular.

2. Penetración. El virus entra en la célula por endocitosis. En el citoplasma, la cápside se desintegra y

libera el genoma de ARN.

3. Replicación y expresión del gen. El genoma del ARN se copia (esto lo haría una enzima viral, que
no se muestra) y traduce en proteínas virales con un ribosoma del anfitrión. Las proteínas virales
producidas incluyen las proteínas de la cápside.

4. Las proteínas de la cápside y los genomas de ARN se unen para formar nuevas partículas virales

5. Liberación. Las células se lisan (revientan) y liberan las partículas virales, que pueden infectar a
otras células hospederas.

El diagrama de la siguiente página muestra cómo pueden suceder estos pasos en el caso de un virus con
un genoma de ARN monocatenario. Puedes ver ejemplos reales de ciclos de vida virales en los artículos
de bacteriófagos (virus que infectan a las bacterias) y virus animales.

92
Etapas de una infección viral, ilustradas genéricamente para un virus con un genoma de ARN de sentido +.

93
 ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA PLASMÁTICA
Modelo de mosaico fluido de la membrana plasmática. Componentes de proteínas, lípidos y carbohidratos de
la membrana.

Extraído y modificado de https://n9.cl/el5p6

Cada célula de tu cuerpo está encerrada en una pequeña burbuja de membrana, que tiene una
consistencia semejante a la del aceite para ensalada. La primera vez que leí eso, ¡no me dio nada de
confianza! El aceite para ensaladas puede parecer un límite terriblemente frágil entre una célula y el resto
del mundo. Afortunadamente, la membrana plasmática resulta adecuada para su trabajo, la textura del
aceite para ensalada y todo lo demás.

¿Qué hace exactamente? La membrana plasmática no solo define los límites de la célula, sino que
también le permite interactuar con su ambiente de forma controlada. Las células deben excluir, absorber
y excretar varias sustancias, todas en cantidades específicas. También deben ser capaces de comunicarse
con otras células, identificándose y compartiendo información entre ellas.

Para realizar estas funciones, la membrana plasmática necesita lípidos, los cuales crean una barrera
semipermeable entre la célula y su entorno. También necesita proteínas, que participan en el transporte
a través de la membrana y en la comunicación celular, y carbohidratos (azúcares y cadenas de azúcar),
que se unen a lípidos y proteínas y ayudan a que las células se reconozcan entre ellas.

Aquí, veremos con más detalle los diferentes componentes de la membrana plasmática, analizaremos sus
funciones, su diversidad y cómo funcionan juntos para construir un límite flexible, sensible y seguro
alrededor de la célula.

MODELO DE MOSAICO FLUIDO

El modelo aceptado actualmente para la estructura de la membrana plasmática, llamado modelo de

mosaico fluido, fue propuesto por primera vez en 1972. Este modelo ha evolucionado con el tiempo, pero
todavía proporciona una buena descripción básica de la estructura y el comportamiento de las
membranas en muchas células.

De acuerdo con el modelo del mosaico fluido, la membrana plasmática es un mosaico de componentes
—principalmente fosfolípidos, colesterol y proteínas— que se pueden mover fluida y libremente en el
plano de la membrana. En otras palabras, el esquema de la membrana (como el que se muestra a
continuación) es solo una instantánea del proceso dinámico en el que los fosfolípidos y proteínas están
en continuo movimiento entre ellos.

Curiosamente, esta fluidez significa que, si insertas una aguja muy fina en una célula, la membrana
simplemente se separará y fluirá alrededor de la aguja y una vez que esta se retira, la membrana se
vuelve a unir sin problemas.

94
 Imagen modificada de OpenStax, Biología.

Los principales componentes de la membrana plasmática son los lípidos (fosfolípidos y colesterol), las
proteínas y grupos de carbohidratos que se unen a algunos de los lípidos y proteínas.

 Un fosfolípido es un lípido compuesto de glicerol, dos colas de ácidos grasos y una cabeza con un
grupo fosfato. Las membranas biológicas usualmente tienen dos capas de fosfolípidos con sus
colas hacia adentro, un arreglo llamado bicapa de fosfolípidos.

 El colesterol, otro lípido compuesto de cuatro anillos de carbono fusionados, se encuentra junto a
los fosfolípidos en el interior de la membrana.

 Las proteínas de la membrana pueden extenderse parcialmente dentro de la membrana plasmática,

atravesarla por completo, o estar unidas a su cara interna o externa.

 Los grupos de carbohidratos están presentes solo en la superficie externa de la membrana

plasmática y están unidos a proteínas, formando glicoproteínas o a lípidos, formando glicolípidos.

Las proporciones de proteínas, lípidos y carbohidratos en la membrana plasmática varían entre los
diferentes tipos de células. Sin embargo, en una célula humana típica las proteínas representan alrededor
del 50 por ciento de su composición en masa, los lípidos (de todo tipo) representan el 40 por ciento y el
10 por ciento restante proviene de los carbohidratos.

FOSFOLÍPIDOS

Los fosfolípidos, dispuestos en una bicapa, conforman la estructura básica de la membrana plasmática.
Son adecuados para esta función, porque son anfipáticos; es decir, tienen regiones hidrofílicas e
hidrofóbicas.

95
La región hidrofílica, que ama el agua, de un fosfolípido es su cabeza. Esta contiene un grupo fosfato
cargado negativamente y un pequeño grupo (de identidad variable, definido como "R" en el diagrama de
la izquierda) que también puede tener carga o ser polar. Las cabezas hidrofílicas de los fosfolípidos en
una membrana bicapa se dirigen hacia afuera y están en contacto con el líquido acuoso de adentro y de
afuera de la célula. Debido a que el agua es una molécula polar, fácilmente forma interacciones
electrostáticas (basadas en cargas) con las cabezas de fosfolípidos.

La parte hidrofóbica, o "que odia el agua", de un fosfolípido consta de sus largas colas de ácidos grasos
no polares. Las colas de ácido graso pueden interactuar fácilmente con otras moléculas no polares, pero
interactúan poco con el agua. Debido a esto, es energéticamente más favorable para los fosfolípidos que
oculten sus colas de ácidos grasos en el interior de la membrana, donde están protegidos del agua
circundante. La bicapa de fosfolípidos formada por estas interacciones es una buena barrera entre el
interior y el exterior de la célula, porque el agua y otras sustancias polares o cargadas no pueden cruzar
fácilmente el interior hidrofóbico de la membrana.

PROTEÍNAS

Las proteínas son el segundo componente principal de las membranas plasmáticas. Existen dos
categorías importantes de proteínas de membrana: integrales y periféricas.

Crédito de la imagen: imagen modificada de OpenStax, Biología,

original de Foobar/Wikimedia Commons.

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Las proteínas integrales de membrana están, como su nombre indica, integradas a la membrana: tienen
al menos una región hidrofóbica que las ancla al interior hidrofóbico de la bicapa de fosfolípidos. Algunas
abarcan solo una parte de la membrana, mientras que otras atraviesan la membrana de un lado al otro y
están expuestas a ambos lados. Las proteínas que se extienden por toda la membrana se
llaman proteínas transmembrana.

Las partes de una proteína integral de membrana que se encuentran dentro de esta son hidrofóbicas,
mientras que las que están expuestas al citoplasma o líquido extracelular tienden a ser hidrofílicas. Las
proteínas transmembranales pueden atravesar la membrana una sola vez o bien, pueden tener hasta
doce secciones diferentes que cruzan la membrana. Un segmento normal que atraviesa la membrana
consiste en 20-25 aminoácidos hidrofóbicos organizados en una hélice alfa, aunque no todas las
proteínas transmembranales se ajustan a este modelo. Algunas proteínas integrales de membrana
forman un canal que permite a los iones o moléculas pequeñas de otro tipo que atraviesen, como se
muestra a continuación.

Las proteínas periféricas de membrana se encuentran en las superficies exterior e interior de las
membranas, unidas a las proteínas integrales o a los fosfolípidos. A diferencia de las proteínas integrales
de membrana, las proteínas periféricas no se extienden hacia el interior hidrofóbico de la membrana y su
unión es menos estrecha.

CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos son el tercer componente principal de las membranas plasmáticas. En general, se
encuentran en la superficie exterior de las células y están unidos a proteínas (formando glicoproteínas) o
a lípidos (formando glicolípidos). Estas cadenas de carbohidratos pueden tener 2-60 unidades de
monosacáridos y pueden ser rectas o ramificadas.

En conjunto con las proteínas de membrana, estos carbohidratos forman marcadores celulares
distintivos, algo semejante a credenciales de identificación moleculares, que les permiten a las células
reconocerse entre ellas. Estos marcadores son muy importantes para el sistema inmunitario, ya que
permiten a las células inmunitarias diferenciar entre las células propias del cuerpo, a las que no deben
atacar, y las células o tejidos extraños, a los que sí deben atacar.

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LA FLUIDEZ DE LA MEMBRANA

La estructura de las colas de ácidos grasos de los fosfolípidos es importante para determinar las
propiedades de la membrana y, en particular, su fluidez.

Los ácidos grasos saturados no tienen enlaces dobles (están saturados con hidrógenos), por lo que sus
colas son relativamente rectas. Los ácidos grasos insaturados, por el contrario, contienen uno o más
enlaces dobles, lo que a menudo produce un codo o doblez. (Puedes ver un ejemplo de una cola doblada
insaturada en el diagrama de la estructura de fosfolípidos que aparece al comienzo de este artículo.) Las
colas de ácidos grasos saturados e insaturados de fosfolípidos se comportan de manera diferente
cuando baja la temperatura:

 A temperaturas más frías, las colas rectas de los ácidos grasos saturados pueden unirse
estrechamente, produciendo una membrana densa y bastante rígida.

 Los fosfolípidos con colas de ácido graso insaturado no pueden unirse tan estrechamente debido
a la estructura doblada de sus colas. Por este motivo, una membrana de fosfolípidos insaturados
permanece fluida a temperaturas más bajas que una membrana de fosfolípidos saturados.

La mayoría de las membranas celulares contiene una mezcla de fosfolípidos, algunos con dos colas
saturadas (rectas) y otros con una cola saturada y una cola no saturada (doblada). Muchos organismos
—los peces, por ejemplo— pueden adaptarse fisiológicamente a ambientes fríos cambiando la
proporción de ácidos grasos insaturados en sus membranas. Para obtener más información acerca de los
ácidos grasos saturados e insaturados, consulta el artículo sobre lípidos.

Además de los fosfolípidos, los animales tienen un componente adicional en su membrana que les ayuda
a mantener la fluidez. El colesterol, otro tipo de lípido que se encuentra incrustado entre los fosfolípidos
de la membrana, ayuda a disminuir los efectos de la temperatura en la fluidez.

A bajas temperaturas, el colesterol aumenta la fluidez al evitar que los fosfolípidos se compacten,
mientras que, a altas temperaturas, la disminuye. De esta manera, el colesterol amplía la gama de
temperaturas en las que la membrana mantiene una fluidez funcional y saludable.

98
 ÓSMOSIS
Soluciones hipertónicas, isotónicas e hipotónicas y su efecto en las células.

Extraído y modificado de
Biología. La vida en la Tierra. Audesirk, T.; Audesirk, G. y Byers, B. Capítulo 5. 9° edición. Pearson Educación. México,
2013.

¿CÓMO PASAN LAS SUSTANCIAS POR LAS MEMBRANAS?

Las moléculas de los fluidos se mueven en respuesta a gradientes Ya sabes que las sustancias atraviesan
las membranas por difusión en la bicapa de fosfolípidos o pasan por proteínas de transporte
especializado. Para entender mejor este fenómeno se requieren definiciones y conocimientos previos.
Como la membrana plasmática separa el medio acuoso citoplasmático del extracelular, se iniciará el
estudio del transporte en las membranas con un análisis de las características de los fluidos, empezando
con algunas definiciones:

 Un fluido es toda sustancia cuyas moléculas pueden deslizarse unas en otras; como resultado, los
fluidos no tienen forma propia. Son fluidos los gases, los líquidos y también las membranas
celulares, cuyas moléculas pueden deslizarse unas sobre otras.
 Un soluto es una sustancia que puede disolverse (dispersarse en átomos, moléculas o iones
individuales) en un disolvente, que es un fluido (normalmente un líquido) capaz de disolver el
soluto. El agua, en la que ocurren todos los procesos biológicos, disuelve tantos solutos que es
llamada “el disolvente universal”.
 La concentración de una sustancia define la cantidad de soluto en una cantidad dada del
disolvente. Por ejemplo, la concentración de la solución de azúcar es una medida del número de
moléculas de azúcar contenidas en un volumen dado de la solución.

Un gradiente es una diferencia física en propiedades como la temperatura, presión, carga eléctrica o
concentración de una sustancia en un fluido entre dos espacios contiguos. Se requiere energía para
formar gradientes. Con el tiempo, los gradientes se disuelven, salvo que se aporte energía para
conservarlos o los separe una barrera eficaz. Por ejemplo, los gradientes de temperatura causan un flujo
de energía de la región de temperatura alta a la región de menor temperatura. Los gradientes eléctricos
pueden impulsar el movimiento de iones. Los gradientes de concentración o presión hacen que se
muevan iones o moléculas de una región a otra en el sentido en que se equilibra la diferencia. Las células
utilizan energía y las propiedades únicas de la membrana para generar gradientes de concentración de
varias moléculas y iones disueltos en su citosol en relación con el entorno acuoso.

Es importante tener presente que a temperaturas sobre el cero absoluto (–273 °C), átomos, moléculas y
iones se encuentran en constante movimiento. Conforme aumenta la temperatura, el movimiento se
incrementa y a las temperaturas a las que es posible que se desarrolle la vida, estas partículas se mueven
con mucha rapidez. Como resultado de este movimiento, moléculas y iones en solución chocan de forma
constante unas con otras y con las estructuras del medio. Con el tiempo, los movimientos azarosos
producen un movimiento neto de las regiones de alta concentración a las de baja concentración que se
llama difusión. En un sistema inerte, si nada se opone al movimiento (los factores que se oponen son la
carga eléctrica, diferencia de presión o barreras físicas), la agitación aleatoria de las moléculas continúa

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hasta que se encuentren dispersas uniformemente por todo el fluido. Para imaginar cómo el movimiento
aleatorio de moléculas o iones de un fluido termina por deshacer los gradientes de concentración, piensa
en un cubo de azúcar que se disuelve en café caliente o las moléculas de un perfume que salen al aire de
un frasco abierto. En cada caso, hay un gradiente de concentración. Si dejas el perfumero abierto o te
olvidas del café, al final queda un frasco vacío y una habitación aromatizada o un café frío y dulce. En una
analogía con la gravedad, decimos que las moléculas que pasan de regiones de mayor a menor
concentración “bajan” por su gradiente de concentración.

Difusión de una gota de tinta

Para observar la difusión en acción, pongamos una gota de colorante vegetal en una jarra de vidrio. El
movimiento aleatorio impulsa a las moléculas de la tinta a entrar y salir de la gota de color, pero hay una
transferencia neta de tinta al agua y del agua al tinte. El movimiento neto de la tinta continuará hasta que
esté disperso uniformemente en el líquido. Si se compara la difusión del tinte en agua caliente y fría, se
ve que el calor aumenta la velocidad de la difusión, lo que se debe a que el calor acelera el movimiento de
las moléculas.

ÓSMOSIS

La ósmosis es el movimiento de agua a través de una membrana selectivamente permeable en respuesta

a gradientes de concentración, presión o temperatura. Aquí vamos a centrarnos en la ósmosis de una
región de mayor concentración de agua a una de menor concentración. La ósmosis puede ocurrir
directamente a través de la bicapa de fosfolípidos o (más deprisa) por canales de acuaporina compuestos
de proteínas que se extienden sobre la membrana.

¿Qué significa que una solución tiene una “concentración elevada de agua” o una “concentración baja de
agua”? La respuesta es sencilla: el agua pura tiene la mayor concentración posible de agua. Toda
sustancia que se disuelve en el agua (todo soluto) desplaza algunas moléculas de agua en un volumen
dado y también forma enlaces de hidrógeno con muchas otras moléculas de agua, con lo que impide que
pasen por una membrana permeable al agua. Por tanto, cuanto mayor es la concentración de sustancias
disueltas, menor es la concentración de agua disponible para atravesar la membrana. Por consiguiente,
habrá un movimiento neto de la solución con más moléculas de agua libres (con menos soluto) a la
solución con menos moléculas libres (con más soluto).

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Por ejemplo, el agua se mueve por ósmosis de una solución con menos azúcar disuelta a una solución con
más azúcar disuelta. Como hay más moléculas de agua libres en la solución con azúcar menos
concentrada, más moléculas chocan y atraviesan la membrana permeable al agua de ese lado.

La concentración del soluto en el agua determina la “fuerza osmótica”; cuanto mayor es la concentración
del soluto, mayor es la fuerza osmótica. Los científicos usan la palabra “tonicidad” para comparar las
concentraciones de sustancias disueltas en el agua a través de una membrana que es selectivamente
permeable al agua. Se dice que las soluciones con concentraciones iguales de un soluto (y, por tanto, con
concentraciones iguales de agua) son isotónicas una de la otra (el prefijo iso- significa “igual”). Cuando
las soluciones isotónicas están separadas por una membrana permeable al agua, no hay movimiento
neto de agua entre ellas. Cuando una membrana selectivamente permeable al agua separa soluciones
con diferentes concentraciones de soluto, la solución que contiene una mayor concentración del soluto
es hipertónica (el prefijo hiper- significa “mayor que”) respecto de la solución menos concentrada. La
solución más diluida se llama hipotónica (hipo- significa “debajo de”). El agua se mueve de las soluciones
hipotónicas a las hipertónicas.

Efecto de la concentración del soluto en la ósmosis Comenzamos con tres globos hechos de una membrana que es selectivamente
permeable al agua (pero no al azúcar; esferas rojas). Colocamos volúmenes iguales de la misma concentración de agua azucarada en
cada globo. Cuando sumergimos los globos en un vaso de precipitados lleno con diferentes concentraciones de agua azucarada —(a)
isotónica, (b) hipertónica o (c) hipotónica— que en los globos. En la figura se muestra el resultado al cabo de una hora. Las flechas
azules indican la entrada y salida de agua.

La ósmosis por la membrana plasmática cumple una función importante en la vida de las células
Normalmente, el fluido extracelular de los animales es isotónico con el líquido citoplasmático de sus
células, así que no hay ninguna tendencia a que el agua salga o entre. Aunque las concentraciones de
solutos específicos casi nunca son los mismos dentro y fuera de las células, la concentración total de
todas las partículas disueltas es igual; por tanto, la concentración de agua es igual dentro y fuera de las
células.

Si se sumergen glóbulos rojos en soluciones salinas de diversas concentraciones de soluto, se observan

los efectos de la entrada y salida de agua de las membranas celulares. En una solución salina isotónica, el
tamaño de los glóbulos se mantiene constante. Si la solución salina es hipertónica con relación al citosol

101
de los glóbulos, el agua sale por ósmosis y éstos se encogen. Por el contrario, si la solución de sal está
muy diluida y es hipotónica en relación con el citosol de los glóbulos rojos, el agua entra en éstos y los
hincha. Si los glóbulos rojos están colocados en agua pura (solución hipotónica), se hinchan hasta
reventar.

La ósmosis a través de la membrana plasmática es crucial para entender muchos procesos biológicos,
incluyendo la captación de agua por las raíces de las plantas, la absorción en el intestino del agua ingerida
y la reabsorción de agua en los riñones. Los organismos que viven en agua dulce deben consumir energía
para contrarrestar la ósmosis. Protistas como los paramecios tienen vacuolas contráctiles que eliminan el
agua que entra de forma continua al citosol, el cual es hipertónico con relación al agua dulce de los
estanques en que viven. Los paramecios aprovechan la energía celular para bombear sales del citosol a la
vacuola contráctil. Así pasa el agua por ósmosis y llena la vacuola, que entonces se contrae y lanza el
agua por un poro de la membrana.

Casi toda célula vegetal viva está sostenida por el agua que entra por ósmosis. La mayor parte de las
células vegetales tienen una membrana grande que engloba la vacuola central y que tiene abundantes
acuaporinas. Las sustancias disueltas guardadas en la vacuola hacen que el contenido sea hipertónico
respecto del citosol celular, el cual, por su parte, también es hipertónico con relación al fluido
extracelular que baña las células. Por tanto, el agua pasa al citosol y luego a la vacuola por ósmosis. La
presión del agua en la vacuola, llamada presión de turgencia, empuja al citoplasma contra la pared celular
con fuerza considerable.

Las paredes celulares son flexibles, así que las células vegetales dependen de la turgencia para
sostenerse. Cuando no se riega una planta de interiores, la vacuola central y el citosol de las células
pierde agua y la membrana plasmática se encoge y se aleja de la pared celular. Así como una pelota se
desinfla cuando se queda sin aire, la planta se desploma si sus células pierden la presión de turgencia.
Ahora ya sabes por qué en la sección de frutas y verduras de tiendas y mercados siempre rocían con agua
los productos: para que se vean frescos y en buen estado, con vacuolas centrales llenas.

102
 TRANSPORTE PASIVO

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/membrane-transport/a/hs-passive-transport-review

TIPOS DE TRANSPORTE PASIVO

DIFUSIÓN

Durante la difusión, las sustancias se mueven de una zona de concentración alta a una de concentración
baja hasta que la concentración sea igual en un espacio particular.

Imagen que muestra el proceso de difusión a través de la membrana plasmática. Inicialmente, la concentración de las moléculas
es mayor en el exterior. Hay movimiento neto de moléculas desde el exterior hacia el interior de la célula hasta que las
concentraciones son iguales en ambos lados. Crédito de la imagen: OpenStax Biology, modificada de la obra original de Mariana
Ruiz Villarreal.

Esto también es cierto para algunas sustancias que entran y salen de las células. Dado que la membrana
celular es semipermeable, solo sustancias pequeñas y sin carga, como del dióxido de carbono y el
oxígeno, pueden difundirse fácilmente a través de ella. Los iones con carga o las moléculas grandes
requieren un tipo de transporte distinto.

103
DIFUSIÓN FACILITADA

Aunque los gases se pueden difundir fácilmente entre los fosfolípidos de la membrana celular, muchas
sustancias polares o con carga (como el cloruro) necesitan ayuda de las proteínas de membrana. Estas
pueden ser proteínas de canal o transportadoras.

Aunque pudiera existir un gradiente de concentración para estas sustancias, su carga o polaridad evita
que crucen el centro hidrofóbico de la membrana celular. Las sustancias que se transportan por difusión
facilitada de cualquier forma se mueven a favor del gradiente de concentración, pero las proteínas
transportadoras las protegen de la región hidrofóbica a medida que van pasando.

Lado izquierdo: imagen de una proteína de canal que forma un túnel que permite que una molécula específica atraviese la
membrana (en dirección de su gradiente de concentración). Lado derecho: diagrama que muestra cómo una proteína
transportadora puede unir una molécula objetivo de un lado de la membrana, sufrir un cambio de forma y liberar la molécula del
otro lado de la membrana. Imagen modificada del "Diagrama de la difusión facilitada en la membrana celular", por Mariana Ruiz
Villarreal (dominio público).

ERRORES CONCEPTUALES COMUNES

 No todo entra a la célula por transporte pasivo. Solo las moléculas más pequeñas como el agua,
dióxido de carbono y oxígeno pueden difundirse libremente a través de la membrana celular. Las
moléculas más grandes o las que tienen carga a menudo requieren el aporte de energía para
ingresar a la célula.

 Incluso cuando se llega al equilibrio, las partículas no dejan de atravesar la membrana

celular. Aunque parezca que las concentraciones no están cambiando, casi la misma cantidad de
partículas atraviesan la membrana en ambas direcciones. Esto significa que no hay un cambio neto
en la concentración de las sustancias.

104
 TRANSPORTE ACTIVO
Gradientes electroquímicos y el potencial de membrana. Transporte activo primario y secundario. Bomba
Na+/K+.

Extraído y modificado de https://acortar.link/ZyiwoN

El transporte pasivo es una gran estrategia para el movimiento de moléculas dentro o fuera de una
célula. Es barato, es fácil y todo lo que la célula debe hacer es quedarse allí y dejar que las moléculas se
difundan a su interior. Pero... esto no funciona siempre. Por ejemplo, supongamos que el azúcar glucosa
está más concentrado dentro de una célula que fuera. Si la célula necesita más azúcar para satisfacer sus
necesidades metabólicas, ¿cómo puede lograr que entre ese azúcar?

Aquí, la célula no puede importar glucosa gratis mediante la difusión, porque la tendencia natural de la
glucosa será difundirse hacia afuera en lugar de fluir hacia dentro. La célula debe traer más moléculas de
glucosa mediante transporte activo. En el transporte activo, a diferencia del pasivo, la célula gasta
energía (por ejemplo, en forma de ATP) para mover una sustancia contra su gradiente de concentración.

Aquí, veremos con más detalle los gradientes de moléculas que existen a través de las membranas
celulares, cómo pueden ayudar en el transporte o complicarlo, y cómo los mecanismos de transporte
activo permiten a las moléculas moverse contra sus gradientes.

GRADIENTES ELECTROQUÍMICOS

Ya hemos visto los gradientes de concentración simples, en los que una sustancia se encuentra en
diferentes concentraciones en una zona o en lados opuestos de una membrana. Sin embargo, debido a
que los átomos y moléculas pueden formar iones y tener cargas eléctricas positivas o negativas, también
puede existir un gradiente eléctrico o diferencia de cargas a través de una membrana plasmática. De
hecho, las células vivas normalmente tienen lo que se llama un potencial de membrana, una diferencia en
el potencial eléctrico (voltaje) a través de su membrana celular.

Distribución de cargas y iones a través de la membrana de una célula típica. En general, hay cargas más positivas en el exterior de
la membrana que en el interior. La concentración de iones de sodio es menor dentro de la célula que en el líquido extracelular, lo
contrario sucede con los iones potasio. Crédito de la imagen: imagen de OpenStax, Biología, originalmente de
Synaptitude/Wikimedia Commons.

105
Siempre que hay una separación neta de cargas en el espacio existe una diferencia de potencial eléctrico.
En el caso de una célula, las cargas positivas y negativas están separadas por la barrera de la membrana
celular, con una mayor cantidad de cargas negativas al interior de la célula que al exterior de la misma. El
potencial de membrana de una célula típica es de -40 a -80 milivoltios, donde el signo menos significa que
el interior de la célula es más negativo que el exterior. La célula debe mantener activamente este
potencial de membrana y veremos cómo se forma en la sección de la bomba sodio-potasio.

Como ejemplo de cómo el potencial de membrana puede afectar el movimiento de los iones, echemos un
vistazo a los iones sodio y potasio. En general, el interior de una célula tiene una mayor concentración de
potasio y una menor concentración de sodio que el líquido extracelular a su alrededor.

 Si los iones de sodio están afuera de una célula, tenderán a moverse hacia adentro de ella, de
acuerdo tanto con su gradiente de concentración (la concentración de Na+ es más baja dentro de
la célula) como el voltaje a través de la membrana (la carga más negativa está al interior de la
membrana).

 Debido a que el K+ es positivo, el voltaje a través de la membrana provocará su movimiento hacia

adentro de la célula, pero su gradiente de concentración tiende a llevarlo hacia afuera de la
misma (hacia la región de menor concentración). Las concentraciones finales de potasio en los
dos lados de la membrana serán un balance entre estas dos fuerzas opuestas.

A la combinación entre el gradiente de concentración y el voltaje que afecta al movimiento de un ion se

le llama gradiente electroquímico.

TRANSPORTE ACTIVO: MOVERSE EN CONTRA DE UN GRADIENTE

Para transportar una sustancia en contra de un gradiente electroquímico o de concentración, la célula

debe utilizar energía. Los mecanismos de transporte activo justamente hacen eso: gastan energía (a
menudo en forma de ATP) para mantener las concentraciones correctas de iones y moléculas en las
células vivas. De hecho, las células ocupan mucha de la energía obtenida en el metabolismo para
mantener en funcionamiento los procesos de transporte activo. Por ejemplo, la mayoría de la energía de
un glóbulo rojo se usa para mantener los niveles internos de sodio y potasio que difieren de los de su
entorno.

Los mecanismos de transporte activo pueden dividirse en dos categorías. El transporte activo
primario utiliza directamente una fuente de energía química (p.ej., ATP) para mover las moléculas a
través de una membrana contra su gradiente. Por otro lado, el transporte activo secundario
(cotransporte) utilizan un gradiente electroquímico, generado por el transporte activo, como fuente de
energía para mover moléculas contra su gradiente y, por lo tanto, no necesita directamente una fuente
de energía química, como el ATP. A continuación, veremos cada tipo de transporte activo con mayor
detalle.

106
TRANSPORTE ACTIVO PRIMARIO

Una de las bombas más importantes en las células animales es la bomba sodio-potasio, que transporta
Na+ hacia afuera de las células y K+ hacia adentro de ellas. Dado que el proceso de transporte utiliza ATP
como fuente de energía, se considera un ejemplo de transporte activo primario.

La bomba sodio-potasio no solo mantiene las concentraciones correctas de Na+ y K+ en las células vivas,
sino que también desempeña una función importante en la generación de voltaje a través de la
membrana celular en las células animales. Bombas como esta, que participan en el establecimiento y
mantenimiento de los voltajes de membrana, se llaman bombas electrógenas. La bomba electrógena
primaria en plantas es la que bombea iones de hidrógeno en lugar de sodio y potasio.

EL CICLO DE LA BOMBA DE SODIO-POTASIO

La bomba sodio-potasio transporta sodio hacia afuera de la célula y potasio hacia adentro de la misma en
un ciclo repetitivo de cambios de conformación (forma). En cada ciclo, tres iones de sodio salen de la
célula y entran dos iones de potasio. Este proceso se lleva a cabo en los siguientes pasos:

1. En su forma inicial, la bomba está abierta hacia el interior de la célula. En esta forma, realmente le
gusta unirse (tiene una alta afinidad) a los iones sodio y tomará hasta tres de ellos.

2. Cuando se unen los iones sodio, hacen que la bomba hidrolice (degrade) ATP. Un grupo fosfato
del ATP se une a la bomba, es decir, la fosforila. En el proceso se libera ADP como producto
secundario.

3. La fosforilación hace que la bomba cambie de forma, reorientándose a sí misma de manera que
abre hacia el espacio extracelular. En esta conformación, a la bomba ya no le gusta unirse a los
iones sodio (tiene una afinidad baja por ellos), por lo que los tres iones de sodio son liberados
fuera de la célula.

4. En su forma orientada hacia el exterior, la bomba cambia lealtades y ahora le gusta unirse a iones
de potasio (tiene alta afinidad por ellos) . Se unirá a dos iones de potasio, lo que desencadena la
eliminación del grupo fosfato unido a la bomba en el paso 2.

5. Sin el grupo fosfato, la bomba regresa a su forma original, y se abre hacia el interior de la célula.

6. En su forma orientada hacia el interior, la bomba pierde interés en los iones potasio (tiene baja
afinidad por ellos), por lo que libera los dos iones de potasio en el citoplasma. La bomba está
nuevamente como en el paso 1 y el ciclo puede comenzar otra vez.

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Ciclo de transporte de la bomba sodio-potasio. Crédito de la imagen: OpenStax Biología. Imagen modificada de una obra original
de Mariana Ruiz Villarreal

Esto puede parecer un ciclo complicado, pero solo implica que la proteína va y viene entre dos formas:
una forma orientada hacia el interior con una gran afinidad por el sodio (y poca afinidad por el potasio) y
una forma orientada hacia el exterior con una afinidad elevada por el potasio (y baja afinidad por el
sodio). La proteína puede alternar entre ambas formas mediante la adición o eliminación de un grupo
fosfato, que a su vez es controlado por la unión de los iones transportados.

¿CÓMO GENERA UN POTENCIAL DE MEMBRANA LA BOMBA DE SODIO-POTASIO?

¿Cómo exactamente establece la bomba sodio-potasio un voltaje a través de la membrana? Es tentador

responder esta duda con base en la estequiometría: por cada tres iones de sodio que se mueven hacia
fuera, solamente dos iones de potasio se mueven hacia dentro, por lo que el interior de la célula es más
negativo. Aunque esta proporción de cargas sí provoca que el interior de la célula sea levemente más
negativo, en realidad solo representa una pequeña fracción del efecto de la bomba sodio-potasio en el
potencial de membrana.

Por otro lado, la bomba sodio-potasio actúa principalmente al acumular una alta concentración de iones
potasio dentro de la célula, lo que hace muy pronunciado al gradiente de concentración del potasio. El
gradiente es tan pronunciado que los iones de potasio saldrán de la célula (a través de canales), a pesar
de una creciente carga negativa en el interior. Este proceso continúa hasta que el voltaje a través de la
membrana sea lo suficientemente alto para compensar el gradiente de concentración del potasio. En
este punto de equilibrio, el interior de la membrana es negativo respecto al exterior. Este voltaje se
mantendrá siempre y cuando la concentración del K en la célula se mantenga alta, pero desaparecerá si
deja de importarse el K.

108
TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO

Los gradientes electroquímicos creados mediante transporte activo primario almacenan energía, que
puede liberarse a medida que los iones se mueven otra vez por sus gradientes. El transporte activo
secundario utiliza la energía almacenada en estos gradientes para mover otras sustancias contra sus
propios gradientes.

Por ejemplo, supongamos que tenemos una alta concentración de iones de sodio en el espacio
extracelular (gracias al gran esfuerzo de la bomba sodio-potasio). Si alguna ruta, como una proteína de
canal o transportadora, está abierta, los iones de sodio se moverán por su gradiente de concentración y
regresarán al interior de la célula.

En el transporte activo secundario, el movimiento de los iones de sodio a favor de su gradiente se acopla
al transporte de otras sustancias en contra de su respectivo gradiente mediante una proteína
transportadora compartida (un cotransportador). Por ejemplo, en la siguiente figura, una proteína
transportadora permite que los iones de sodio se muevan en el sentido de su gradiente, pero
simultáneamente lleva una molécula de glucosa en contra de su gradiente y hacia la célula. La proteína
transportadora utiliza la energía del gradiente de sodio para transportar moléculas de glucosa.

Cotransportador de sodio y glucosa, que utiliza la energía almacenada en un gradiente de iones de sodio para el transporte
"cuesta arriba" de la glucosa, en contra de su gradiente. El cotransportador logra esto al acoplar físicamente el transporte de
glucosa al movimiento de los iones de sodio en la dirección de su gradiente de concentración. _Imagen modificada de
"Transporte activo: Figura 4", de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0) y "Esquema del transporte secundario", por Mariana
Ruiz Villareal (dominio público).

En el transporte activo secundario, las dos moléculas transportadas pueden moverse en la misma
dirección (es decir, hacia la célula) o en direcciones opuestas (es decir, una hacia adentro y otra hacia
fuera de la célula). Cuando se mueven en la misma dirección, la proteína que las transporta se
llama simportador; si se mueven en direcciones opuestas, se llama antiportador.

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Diagrama simple de un simporte (transporta dos moléculas en la misma dirección) y un antiporte (transporta dos moléculas en
direcciones opuestas). Imagen modificada de OpenStax, Biología. Imagen original de Lupask/Wikimedia Common.

ERRORES CONCEPTUALES COMUNES

 El transporte activo no es lo mismo que la difusión facilitada. Tanto el transporte activo como la
difusión facilitada usan proteínas para ayudar el transporte. Sin embargo, el transporte activo
funciona en contra del gradiente de concentración y mueve las sustancias de áreas de baja
concentración a áreas de alta concentración. Además, los tipos de proteína que usa cada uno son
diferentes.

 El transporte activo utiliza proteínas transportadoras, no proteínas de canal. Estas proteínas

transportadoras son diferentes de aquellas en la difusión facilitada, ya que necesitan ATP para
cambiar de conformación. Las proteínas de canal no se usan en el transporte activo porque las
sustancias solo se pueden mover a través de ellas a favor del gradiente de concentración.

110
 TRANSPORTE EN MASA
Endocitosis y exocitosis. Fagocitosis, pinocitosis y endocitosis mediada por receptor.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/membrane-transport/a/bulk-transport

Imagina que eres un macrófago: un glóbulo blanco despiadado que acecha, como amiba, entre los
tejidos del cuerpo, en busca de patógenos, células moribundas y muertas y otras cosas indeseables.
Cuando encuentras alguno de estos, tu tarea no es destruirlos, sino devorarlos por completo. (¡Glup!)

Esta aniquilación total parece un poco exagerada, pero tiene dos propósitos. Primero, recupera
macromoléculas valiosas para que el cuerpo pueda volver a usarlas. Segundo, en el caso de organismos
patógenos extraños, permite que el macrófago presente fragmentos del patógeno sobre su superficie, lo
que alerta a otras células inmunitarias sobre su presencia y desencadena una respuesta inmunitaria.

Retrocedamos un poco. ¿Cómo un macrófago se “come” a un patógeno o un fragmento de detrito

celular? En secciones anteriores hemos hablado acerca de las formas en que los iones y moléculas
pequeñas, como azúcares y aminoácidos, pueden entrar y salir de la célula mediante proteínas
transportadoras y de canal. Las proteínas de canal y los transportadores son muy buenas para permitir el
paso de pequeñas moléculas específicas a través de la membrana, pero son demasiado estrechas (y muy
selectivas con lo que transportan) como para permitir que una célula ingiera algo tan grande como una
bacteria.

En cambio, las células necesitan mecanismos de transporte en masa con los que pueden mover
partículas grandes (o grandes cantidades de partículas más pequeñas) a través de la membrana celular.
Estos mecanismos implican encerrar las sustancias que van a ser transportadas en sus propios globos
pequeños de membrana que pueden desprenderse o fusionarse con la membrana plasmática para
transportar la sustancia a través de ella. Por ejemplo, un macrófago engulle su cena de patógeno
extendiendo sus protrusiones de membrana alrededor de ella y encerrándola en un globo de membrana
llamado vacuola alimenticia (donde posteriormente será digerida).

Los macrófagos son un ejemplo impresionante de transporte en masa, y la mayoría de las células del
cuerpo no engullen microorganismos enteros. Sin embargo, tienen mecanismos de transporte en masa
de algún tipo. Estos mecanismos permiten a las células obtener nutrientes del ambiente, selectivamente
“agarrar” ciertas partículas del líquido extracelular o liberar moléculas de señalización para comunicarse
con sus vecinos. Tal como los procesos de transporte activo que mueven iones y moléculas pequeñas a
través de proteínas transportadoras, el transporte en masa es un proceso que requiere energía (y, de
hecho, consume mucha).

Aquí, analizaremos los diferentes modos de transporte en masa: fagocitosis, pinocitosis, endocitosis
mediada por receptores y exocitosis.

111
ENDOCITOSIS

Endocitosis (endo = interno, citosis = mecanismo de transporte) es un término general para los distintos
tipos de transporte activo que introducen partículas en una célula encerrándolas en vesículas de
membrana plasmática.

Existen variaciones de la endocitosis, pero todas siguen el mismo proceso básico. En primer lugar, la
membrana plasmática de la célula se invagina (se pliega hacia adentro), formando un bolsillo alrededor
de la partícula o partículas objetivo. Entonces, el bolsillo se desprende con la ayuda de proteínas
especializadas y atrapa la partícula en una vesícula o vacuola recién creada dentro de la célula.

A su vez, la endocitosis puede subdividirse en las siguientes categorías: fagocitosis, pinocitosis y

endocitosis mediada por receptores.

FAGOCITOSIS

La fagocitosis (literalmente “alimentación celular") es una forma de endocitosis en la que se introducen

partículas grandes, como células o restos celulares, dentro de la célula. Ya hemos visto un ejemplo de
fagocitosis en la introducción de este artículo, ya que este es el tipo de endocitosis utilizada por los
macrófagos para engullir un patógeno.

Diagrama que ilustra la fagocitosis. Imagen modificada de OpenStax, Biología (obra original de Mariana Ruiz Villareal)

112
Los eucariontes unicelulares llamados amebas también utilizan la fagocitosis para cazar y consumir su
presa. O al menos, lo intentan; la serie de imágenes a continuación muestra una ameba frustrada que
trata de fagocitar una célula de levadura que es demasiado grande.

Una vez que la célula ha rodeado exitosamente su objetivo, el bolsillo que lo contiene se desprende de la
membrana y forma un compartimiento de membrana llamado vacuola alimenticia. La vacuola alimenticia
se fusionará después con un organelo llamado lisosoma, al que también se le conoce como "centro de
reciclaje" de la célula. Los lisosomas contienen enzimas que degradan la partícula atrapada en sus
componentes básicos (como aminoácidos y azúcares) que posteriormente pueden ser utilizados por la
célula.

Fotografías tomadas a partir de un video realizado por Margaret Clarke (Cell Image Library, CIL: 12654; Clarke et al., 2010)

PINOCITOSIS

La pinocitosis (literalmente, “beber celular”) es una forma de endocitosis en la cual una célula absorbe
pequeñas cantidades de líquido extracelular. La pinocitosis se presenta en muchos tipos de células y
ocurre continuamente, ya que la célula toma muestras una y otra vez del líquido circundante para
obtener todos los nutrientes y demás moléculas presentes. El material pinocitado se almacena en
vesículas pequeñas, mucho más pequeñas que la gran vacuola alimenticia producida por la fagocitosis.

Pinocitosis (a la izquierda) y la endocitosis mediada por receptor (a la derecha). Imágenes modificadas de OpenStax, Biología
(obra original de Mariana Ruiz Villareal).

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ENDOCITOSIS MEDIADA POR RECEPTORES

La endocitosis mediada por receptores es una forma de endocitosis en la que las proteínas receptoras en
la superficie de la célula se utilizan para capturar una determinada molécula objetivo. Los receptores, que
son proteínas transmembranales, se agrupan en regiones de la membrana plasmática conocidas como
fosas revestidas. Este nombre proviene de una capa de proteínas, llamadas proteínas de revestimiento,
que se encuentran en el lado citoplásmico de la fosa. La clatrina, mostrada en el diagrama anterior, es la
proteína de revestimiento más estudiada^22squared.

Cuando los receptores se unen a su molécula objetivo, se desencadena la endocitosis, y los receptores,
junto con las moléculas que tiene unidas, se absorben hacia la célula en una vesícula. Las proteínas de
revestimiento participan en este proceso al darle a la vesícula su forma redondeada y ayudándola a
desprenderse de la membrana. La endocitosis mediada por receptor permite a las células absorber
grandes cantidades de moléculas que son relativamente escasas (presentes en bajas concentraciones) en
el líquido extracelular.

Aunque el propósito de la endocitosis mediada por receptores es llevar sustancias útiles a la célula, otras
partículas menos amigables pueden entrar por el mismo camino. El virus de la gripe, la difteria y la toxina
del cólera usan vías endocíticas mediadas por receptores para entrar en las células.

Supongamos que un determinado tipo de molécula fuera eliminada de la sangre por endocitosis mediada
por receptor. ¿Qué sucedería si la proteína del receptor de esa molécula estuviera defectuosa o ausente?

EXOCITOSIS

Las células deben ingerir ciertas moléculas,

como los nutrientes, pero también deben
liberar otras, como proteínas señalizadoras y
productos de desecho, al exterior.
La exocitosis (exo = externo, citosis =
mecanismo de transporte) es una forma de
transporte en masa en la que los materiales son
transportados del interior al exterior celular por
medio de vesículas cubiertas de membrana que
se fusionan con la membrana plasmática.

Proceso de exocitosis. Imagen modificada de OpenStax,

Biología (obra original de Mariana Ruiz Villareal).

114
Algunas de estas vesículas proceden del aparato de Golgi y contienen proteínas sintetizadas
específicamente por la célula para su liberación en el exterior, como las moléculas de señalización. Otras
vesículas contienen desechos que la célula debe eliminar, como lo que sobra después de que una
partícula fagocitada ha sido digerida.

Estas vesículas son transportadas hasta el borde de la célula, donde se fusionan con la membrana
plasmática y liberan su contenido en el espacio extracelular. Algunas vesículas se fusionan
completamente con la membrana y se incorporan a ella, mientras que otras siguen el modelo de “besa y
corre”, en el que se fusionan de tal forma que liberan su contenido (“besan” la membrana) antes de
desprenderse y regresar al interior de la célula.

115
 METABOLISMO
Extraído y modificado de https://acortar.link/hokbdG

¿Qué está sucediendo en tu cuerpo ahora mismo? Tu primera respuesta podría ser que tienes hambre o
que tus músculos están adoloridos después de una carrera o que estás cansado. Pero vayamos a un nivel
más profundo, más allá de tu consciencia y veamos qué está pasando en tus células.

Si pudieras echar un vistazo dentro de cualquier célula de tu cuerpo, verías que es un centro de mucha
actividad, más parecido a un bullicioso mercado al aire libre que a una habitación tranquila. Tanto si estás
despierto o dormido, corriendo o viendo la televisión, la energía está siendo transformada dentro de tus
células, cambiando de forma al tiempo que las moléculas realizan las reacciones químicas
interconectadas que te mantienen vivo y funcional.

VISIÓN GENERAL DEL METABOLISMO

Las células están continuamente realizando miles de reacciones químicas necesarias para mantener vivas
y sanas a las células y a todo tu organismo. Estas reacciones químicas a menudo están vinculadas en
cadenas o vías. Todas las reacciones químicas que suceden dentro de una célula se conocen en conjunto
como el metabolismo de la célula.

Para darnos una idea de la complejidad del metabolismo, examinemos el diagrama metabólico a
continuación. Para mí, este enredo de líneas parece un mapa de un enorme sistema de trenes o una
elegante placa de circuitos. De hecho, es un diagrama de las vías metabólicas principales en una célula
eucarionte, como las células que conforman el cuerpo humano. Cada línea es una reacción y cada círculo
es un reactivo o producto.

Diagrama abstracto que representa las redes metabólicas eucariontes

fundamentales. El objetivo principal del diagrama es indicar que el
metabolismo es complejo y está altamente interconectado, con muchas
rutas diferentes que se alimentan entre sí. Crédito de la imagen: "Diagrama
del metabolismo" por Zlir'a (dominio público).

En la red metabólica de la célula, algunas reacciones químicas liberan energía y pueden suceder
espontáneamente (sin aporte de energía). Sin embargo, otras necesitan que se agregue energía para
poder llevarse a cabo. De la misma forma como necesitas alimentarte continuamente para reponer lo ue
usa tu cuerpo, también las células necesitan una entrada continua de energía para impulsar sus

116
reacciones químicas que requieren energía. De hecho, ¡los alimentos que consumes son la fuente de
energía que utilizan tus células!

Para concretar la idea de metabolismo un poco más, examinemos dos procesos metabólicos que son
fundamentales para la vida en la Tierra: aquellos que construyen azúcares y aquellos que los
descomponen.

LA DEGRADACIÓN DE LA GLUCOSA: LA RESPIRACIÓN CELULAR

Como un ejemplo de una vía que libera energía, veamos cómo una de tus células podría degradar una
molécula de azúcar (digamos, del dulce que tomaste como postre).

Muchas células, incluso la mayoría de las células de tu cuerpo, obtienen energía de la glucosa en un
proceso llamado respiración celular. Durante este proceso, una molécula de glucosa se degrada
gradualmente, en muchos pasos pequeños. Sin embargo, el proceso tiene la siguiente reacción general:

La descomposición de la glucosa libera energía, y esta es capturada en la célula en la forma de trifosfato

de adenosina, o ATP. El ATP es una molécula pequeña que le da a la célula una manera conveniente de
almacenar energía por un periodo breve.

Una vez que se produce el ATP, otras reacciones en la célula lo pueden usar como fuente de energía. De
igual forma que los humanos utilizamos dinero porque es más sencillo que usar el trueque cada vez que
necesitamos algo, así las células usan ATP para tener una forma estandarizada para transferir energía.
Debido a esto, en ocasiones el ATP se describe como la "moneda energética" de la célula.

LA FABRICACIÓN DE GLUCOSA: LA FOTOSÍNTESIS

Como ejemplo de una vía metabólica que requiere energía, demos la vuelta al ejemplo anterior para ver
cómo se construye una molécula de azúcar.

Las plantas fabrican los azúcares como la glucosa en un proceso llamado fotosíntesis. En la fotosíntesis,
las plantas utilizan energía solar para convertir el gas dióxido de carbono en moléculas de azúcar. Este
proceso sucede en muchos pasos pequeños, pero su reacción general es justo la reacción de la
respiración a la inversa:

Al igual que nosotros, las plantas necesitan energía para impulsar sus procesos celulares, así que parte de
los azúcares los utiliza la misma planta. También pueden proporcionar una fuente de alimento para los
animales que se comen la planta, como la ardilla que se muestra a continuación. En ambos casos, la

117
glucosa se degradará a través de la respiración celular, y generará ATP para que la célula pueda seguir
funcionando.

RUTAS ANABÓLICAS Y CATABÓLICAS

Tanto el proceso de fabricación de glucosa como el de su degradación son ejemplos de vías metabólicas.
Una vía metabólica es una serie de reacciones químicas conectadas que se alimentan unas a otras. La vía
toma una o más moléculas de inicio y, a través de una serie de moléculas intermedias, las convierte en
productos.

Las vías metabólicas se pueden dividir en general en dos categorías según sus efectos. La fotosíntesis,
que fabrica azúcares a partir de moléculas más pequeñas, es una vía "de construcción" o anabólica. En
contraste, la respiración celular descompone el azúcar en moléculas más pequeñas y es una vía "de
degradación" o catabólica.

Ruta anabólica: las moléculas pequeñas se ensamblan entre sí para construir moléculas más grandes. Este proceso
habitualmente requiere de energía. Ruta catabólica: las moléculas grandes se rompen en moléculas más pequeñas. Este proceso
habitualmente libera energía. Crédito de la imagen: OpenStax Biología

Las vías anabólicas construyen moléculas complejas a partir de moléculas sencillas y usualmente
necesitan el aporte de energía. La fabricación de glucosa a partir de dióxido de carbono es un ejemplo.
Otros ejemplos incluyen la síntesis de proteínas a partir de aminoácidos, o la producción de cadenas de
ADN a partir de nucleótidos, que son los componentes fundamentales de los ácidos nucleicos. Estos
procesos biosintéticos son cruciales para la vida de las células, se realizan continuamente y utilizan
energía contenida en el ATP y otras moléculas que almacenan energía de corto plazo.

Las vías catabólicas involucran la degradación de moléculas complejas en moléculas más sencillas y
usualmente liberan energía. La energía almacenada en los enlaces de las moléculas complejas, tales
como la glucosa y los lípidos, se libera en las vías catabólicas. Luego se extrae en formas que impulsan el
trabajo de la célula, por ejemplo, a través de la síntesis de ATP.

Una nota final pero importante: las reacciones químicas en las vías metabólicas no suceden
automáticamente, sin alguna dirección. Por el contrario, cada reacción en una vía es facilitada o
catalizada por una proteína llamada enzima.

118
 ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
Energía de activación, estado de transición y velocidad de reacción.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/introduction-to-enzymes/a/activation-energy

Imagina que despiertas un día que tienes planeado hacer muchas cosas divertidas. ¿Te ha pasado que, a
pesar de lo excitante que será el día, necesitas reunir un poco de energía extra para levantarte de la
cama? Una vez que te levantas puedes realizar tus actividades durante el resto del día, pero hay una
pequeña barrera que debes superar para llegar a ese punto.

La energía de activación de una reacción química es como esa "barrera" que tienes que superar para
levantarte de la cama. Incluso las reacciones que liberan energía (exergónicas) requieren cierto aporte de
energía para comenzar antes de que puedan proceder con sus pasos de liberación de energía. Este
aporte de energía inicial, que posteriormente se compensa conforme progresa la reacción, se
llama energía de activación EA.

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

¿Por qué una reacción de liberación de energía con un ∆G negativo necesitaría energía para proceder?
Para entender esto, necesitamos ver lo que realmente les sucede a las moléculas de reactivo durante una
reacción química. Para que la reacción se lleve a cabo deben romperse algunos o todos los enlaces
químicos de los reactivos para que puedan formarse los enlaces nuevos de los productos. Para que los
enlaces lleguen a un estado que les permita romperse, la molécula debe retorcerse (doblarse o
deformarse) en un estado inestable denominado estado de transición. El estado de transición es un
estado de alta energía y debe añadirse una cantidad de energía –la energía de activación– para que la
molécula lo alcance. Debido a que el estado de transición es inestable, las moléculas de reactivo no se
quedan ahí mucho tiempo, sino que proceden al siguiente paso de la reacción química.

En general, el estado de transición de una reacción siempre tiene un nivel de energía mayor que los
reactivos o productos, de forma que EA siempre tiene un valor positivo, independientemente de si la
reacción es endergónica o exergónica en su totalidad. La energía de activación que se muestra en el
diagrama siguiente es para la reacción directa (reactivos →productos), la cual es exergónica. Si la
reacción ocurriera de manera inversa (endergónica), el estado de transición permanecería igual, pero la
energía de activación sería más alta. Esto se debe a que las moléculas de producto tienen una menor
energía y por lo tanto requieren un aporte energético mayor para alcanzar el estado de transición en la
cima de la "montaña" de la reacción. (Una flecha de energía de activación para la reacción inversa se
extendería desde los productos hacia el estado de transición).

La fuente de energía de activación normalmente es el calor, esto es, las moléculas de reactivo absorben
la energía térmica de su entorno. Esta energía térmica acelera el movimiento de las moléculas de
reactivo, incrementa la frecuencia y la fuerza de sus colisiones, y también agita los átomos y enlaces
dentro de las moléculas individuales, por lo que aumenta la probabilidad de que los enlaces se rompan.

119
Una vez que una molécula de reactivo absorbe suficiente energía para alcanzar el estado de transición,
puede continuar con el resto de la reacción.

Gráfica de coordenadas de reacción para una reacción exergónica. Aunque los productos están en un nivel de energía más bajo
que los reactivos (la energía libre se libera de reactivos a productos), sigue observándose una "joroba" en la ruta energética de la
reacción, que refleja la formación del estado de transición de alta energía. La energía de activación de la reacción directa es la
cantidad de energía libre que debe añadirse para ir del nivel de energía de los reactivos al nivel de energía del estado de
transición. Imagen modificada de OpenStax, Biología

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Y VELOCIDAD DE REACCIÓN

La energía de activación de una reacción química se relaciona estrechamente con su velocidad.

Específicamente, mientras mayor sea la energía de activación, más lenta será la reacción química. Esto se
debe a que las moléculas solo pueden completar la reacción una vez que han alcanzado la cima de la
barrera de la energía de activación. Mientras más alta es la barrera, menos moléculas tendrán energía
suficiente para superarla en cualquier momento dado.

Muchas reacciones tienen energías de activación tan altas que simplemente no proceden sin un aporte
de energía. Por ejemplo, la combustión de una sustancia como el propano libera energía, pero la
velocidad de reacción efectiva es cero a temperatura ambiente. (Claro, esto es bueno porque ¡sería un
problema que las latas de propano se quemaran espontáneamente en los anaqueles!) Cuando una chispa
provee la energía suficiente para que algunas moléculas superen la barrera de la energía de activación,
esas moléculas completan la reacción, y liberan energía. La energía liberada ayuda a otras moléculas de
combustible a superar la barrera de activación, lo que produce una reacción en cadena.

La mayoría de las reacciones que se llevan a cabo en las células son como el ejemplo de la combustión de
hidrocarburos: la energía de activación es demasiado alta para que las reacciones ocurran de manera
significativa a temperatura ambiente. Al principio, esto puede parecer un problema; después de todo, no
puedes prender una chispa dentro de una célula sin causarle daño. Afortunadamente, es posible
disminuir la energía de activación de una reacción y con ello aumentar su velocidad de reacción. Este
proceso de aceleración de una reacción mediante la disminución de su energía de activación se conoce
como catálisis y el factor que se añade para bajar la energía se llama catalizador. Los catalizadores
biológicos se denominan enzimas y los examinaremos a detalle en la siguiente sección.

120
 LAS ENZIMAS Y EL SITIO ACTIVO
Las enzimas como catalizadores biológicos, la energía de activación, el sitio activo y los efectos del ambiente
sobre la actividad enzimática.

Extraído y modificado de https://acortar.link/eF4THd

ENZIMAS Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama catalizador. Los
catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los organismos vivos se conocen
como enzimas. Estas generalmente son proteínas, aunque algunas moléculas de ácido ribonucleico
(ARN) también actúan como enzimas.

Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la cantidad de
energía que se debe agregar a una reacción para que esta comience. Las enzimas funcionan al unirse a las
moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos que forman y rompen enlaces
químicos sucedan más fácilmente.

Gráfica de coordenadas de reacción que muestra el curso de la reacción con y sin catalizador. Con el catalizador, la energía de
activación es más baja que sin él. Sin embargo, el catalizador no cambia la ∆G de la reacción. Imagen modificada de "Energía
potencial, cinética, libre y de activación: Figura 5," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.

Aclaremos un punto importante, las enzimas no cambian el valor de ∆G de una reacción. Es decir, no
cambian si una reacción libera o absorbe energía en general. Esto es porque las enzimas no afectan la
energía libre de los reactivos o los productos.

En cambio, las enzimas disminuyen la energía del estado de transición, un estado inestable por el que
deben pasar los reactivos para convertirse en productos. El estado de transición está en la parte superior
de la "colina" de energía en el diagrama anterior.

SITIOS ACTIVOS Y ESPECIFICIDAD DEL SUSTRATO

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas
son los sustratos de la enzima.

121
En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se unen para
crear una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción biológica
que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para acelerarla.

La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la
"acción" catalítica). El sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos
aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o
hidrofóbicas.

El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos tienen en el
espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico muy
específicos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo exclusivo para
unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de la enzima- y le ayudan a
experimentar una reacción química.

Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un complejo enzima-sustrato. Entonces sucede la reacción, el
sustrato se convierte en productos y se forma el complejo enzima-productos. Luego los productos dejan el sitio activo de la
enzima. Imagen modificada de "Enzimas: Figura 2," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.

122
EFECTOS AMBIENTALES EN LA FUNCIÓN ENZIMÁTICA

Dado que los sitios activos están finamente ajustados para ayudar a que suceda una reacción química,
pueden ser muy sensibles a los cambios en el ambiente de la enzima. Los factores que pueden afectar el
sitio activo y la función de la enzima incluyen:

 La temperatura. Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor velocidad de

reacción, independientemente de que la reacción esté catalizada por una enzima o no. Sin
embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera del rango tolerable de la enzima puede
afectar los enlaces químicos en el sitio activo, y causar que sean menos adecuados para la unión
con los sustratos. Las temperaturas muy altas (arriba de 40 C° para las enzimas animales) pueden
causar la desnaturalización de la enzima, al perder esta su forma y actividad.

 El pH. El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos de los aminoácidos del
sitio activo a menudo tienen propiedades ácidas o básicas que son importantes para la catálisis.
Los cambios en pH pueden afectar estos residuos y dificultar la unión con el sustrato. Las enzimas
funcionan mejor dentro de cierto rango de pH, y tal como sucede con la temperatura, los valores
extremos de pH (ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

AJUSTE INDUCIDO

La coincidencia entre el sitio activo de una enzima y el sustrato no es solo como la correspondencia de
dos piezas de un rompecabezas (aunque los científicos alguna vez pensaron que así era, en un modelo
llamado modelo de "llave y cerradura").

Por el contrario, una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su sustrato, lo que da como
resultado un ajuste aún más preciso. Este ajuste de una enzima para encajar muy finamente con el
sustrato se conoce como ajuste inducido.

Modelo de catálisis enzimática por ajuste inducido. Conforme el sustrato se une al sitio activo, este cambia su forma ligeramente,
se pega más estrechamente al sustrato y se prepara para catalizar la reacción. Una vez que ha ocurrido la reacción, los productos
son liberados del sitio activo y se alejan por difusión. Imagen modificada de "Enzimas: Figura 2," por OpenStax College,
Biology, CC BY 3.0.

123
Cuando una enzima se une a su sustrato, sabemos que disminuye la energía de activación de la reacción,
lo que permite que suceda más rápidamente. Pero te podrías preguntar: ¿qué hace realmente la enzima
con el sustrato para que disminuya la energía de activación?

La respuesta depende de la enzima. Algunas enzimas aceleran las reacciones químicas al acercar dos
sustratos entre sí con la orientación correcta. Otras crean un ambiente dentro del sitio activo que es
favorable para la reacción (por ejemplo, uno que es ligeramente ácido o no polar). El complejo enzima-
sustrato también puede reducir la energía de activación al plegar las moléculas de sustrato de tal manera
que se facilita el rompimiento de enlaces, lo que ayuda a llegar al estado de transición.

Finalmente, algunas enzimas disminuyen la energía de activación al tomar parte en las reacciones
químicas. Esto quiere decir que los residuos del sitio activo pueden formar enlaces covalentes
temporales con las moléculas del sustrato como parte del proceso de reacción.

Aquí la palabra importante es "temporalmente". En todos los casos, la enzima volverá a su estado
original al final de la reacción; no se quedará unida a las moléculas que están reaccionando. De hecho,
una propiedad característica de las enzimas es que no son alteradas por las reacciones que catalizan.
Cuando una enzima ha terminado de catalizar una reacción, solo libera el producto (o productos) y queda
lista para el siguiente ciclo de catálisis.

124
 FUNDAMENTOS DE LAS GRÁFICAS DE CINÉTICA
ENZIMÁTICA
Cómo leer gráficas de cinética enzimática (y cómo se hacen). Km y Vmáx. Inhibidores competitivos y no
competitivos.

Extraído y modificado de https://acortar.link/eSuY98

Imaginemos que quieres comprar un automóvil deportivo. ¿Qué te gustaría saber sobre las diferentes
opciones (Ferrari, Porsche, Jaguar, etc.) para decidir cuál es el mejor? Uno de los factores obvios sería
qué tan rápido puede correr cuando pisas el acelerador a fondo. Pero tal vez también quieras saber
información más detallada sobre su rendimiento, como qué tan rápido puede acelerar de 0 a 100 km/hr.
En otras palabras, en lugar de saber únicamente su velocidad máxima, también querrías saber la cinética
de cómo el automóvil alcanza esa velocidad.

Los bioquímicos tienden a sentirse de manera semejante con respecto a las enzimas que estudian.
Quieren saber todo lo que puedan sobre los efectos de una enzima en la velocidad de reacción, no solo
qué tan rápida puede ser cuando trabaja a todo lo que da.

De hecho, puedes obtener una gran cantidad de información sobre el funcionamiento de una enzima y su
interacción con otras moléculas, como los inhibidores, tan solo con medir qué tan rápido cataliza una
reacción bajo una serie de condiciones diferentes. La información obtenida en estos experimentos
generalmente se representa en forma de gráficas, por lo que dedicaremos un poco de tiempo a discutir
cómo se elaboran dichas gráficas (y cómo se leen para obtener el máximo provecho de ellas).

FUNDAMENTOS DE LAS GRÁFICAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA

Las gráficas como la que se ve a continuación (que muestra la velocidad de reacción como una función de
la concentración de sustrato) se usan a menudo para mostrar información sobre cinética enzimática.
Proporcionan una gran cantidad de información útil, pero también pueden resultar muy confusas la
primera vez que las ves. Aquí, iremos paso a paso por el proceso de elaboración e interpretación de una
de estas gráficas.

Gráfica de cinética enzimática que muestra la velocidad de reacción como una función de la concentración del sustrato. Imagen
modificada de "Enzimas: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

125
Imagina que tienes tu enzima favorita en un tubo de ensayo y quieres saber más acerca de cómo se
comporta bajo distintas condiciones. Así que realizas una serie de pruebas en las que tomas diferentes
concentraciones de sustrato -digamos, 0 M, 0.2 M, 0.4 M, 0.6 M, 0.8 M y 1.0 M- y encuentras la velocidad
de reacción (qué tan rápido tu sustrato se convierte en producto) cuando añades enzima en cada caso.
Por supuesto, tienes que ser cuidadoso para añadir la misma concentración de enzima en cada reacción,
de forma que puedas comparar manzanas con manzanas.

¿Cómo determinas la velocidad de reacción? Bueno, lo que en realidad quieres es la velocidad de reacción
inicial, justo en el momento en que combinas el sustrato y la enzima, y esta cataliza la reacción tan rápido
como puede a esa concentración particular de sustrato (porque la velocidad de reacción disminuirá a
cero conforme se usa el sustrato). De este modo, medirías la cantidad de producto sintetizado por
unidad de tiempo al inicio de la reacción, cuando la concentración de producto aumenta en forma lineal.
Este valor, la cantidad de producto sintetizado por unidad de tiempo al inicio de la reacción, se
llama velocidad inicial o V0 para esa concentración.

Digamos que ya encontraste los valores V0 para todas las concentraciones que te interesan. Ahora
puedes trazar cada concentración de sustrato con su V0 como un par (X, Y). Una vez que hayas trazado
todos los pares (X, Y) para las diferentes concentraciones, podrás conectar los puntos por medio de una
curva que mejor se ajuste a ellos para obtener una gráfica. Para muchos tipos de enzimas la gráfica que
se obtiene se parece mucho a la línea morada que se muestra más arriba: los valores de V0 se
incrementan rápidamente en concentraciones bajas de sustrato, luego se estabilizan a una meseta plana
en altas concentraciones de sustrato.

126
Esta meseta se genera porque la enzima está saturada, es decir, todas las moléculas de enzima
disponibles ya están ocupadas procesando sustratos. Cualquier molécula adicional de sustrato tendrá
que esperar hasta que una enzima se desocupe, por lo que la velocidad de reacción (la cantidad de
producto generado por unidad de tiempo) está limitada por la concentración de enzima. Esta velocidad
máxima de reacción es característica de una enzima en particular a una concentración dada y se conoce
como velocidad máxima o Vmax. La Vmax el valor de Y (valor inicial de velocidad de reacción) en el cual
se estabiliza la gráfica anterior.

La concentración de sustrato que da una velocidad que está a la mitad de la Vmax se llama Km y es una
medida útil sobre la rapidez con que aumenta la velocidad de reacción respecto a la concentración del
sustrato. La Km también es una medida de la afinidad de una enzima por su substrato (la tendencia a
unirse a él). Una Km más baja corresponde a una mayor afinidad por el sustrato, mientras que una Km
más alta corresponde a una menor afinidad por el sustrato. A diferencia de la Vmax, que depende de la
concentración de enzima, Km siempre es la misma para una enzima particular en una reacción
determinada (aunque la Km "aparente", medida experimentalmente, puede modificarse por inhibidores,
como se verá en el texto de regulación enzimática).

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 REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Cofactores y coenzimas. Inhibidores reversibles, irreversibles, competitivos y no competitivos. Enzimas
alostéricas. Inhibición por retroalimentación.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulation

Las células de tu cuerpo pueden hacer muchas enzimas distintas, y en un principio podrías pensar: bien,
¡hagamos funcionar todas esas enzimas y metabolicemos tan rápido como sea posible! Sin embargo,
resulta que realmente no queremos producir y activar todas esas enzimas al mismo tiempo ni en la
misma célula.

Distintas células tienen diferentes necesidades y circunstancias que, además, cambian a lo largo del
tiempo. Las células estomacales, por ejemplo, necesitan enzimas distintas a las que necesitan las células
que almacenan grasas, las células cutáneas, sanguíneas o nerviosas. Una célula digestiva también trabaja
mucho más para procesar y descomponer los nutrientes inmediatamente después de comer que muchas
horas después de una comida. A medida que estas necesidades y condiciones celulares cambian, también
lo hacen la cantidad y funcionalidad de las diferentes enzimas.

Dado que las enzimas guían y regulan el metabolismo de una célula, tienden a estar cuidadosamente
monitoreadas. En este artículo, examinaremos los factores que pueden afectar o controlar la actividad de
las enzimas. Estos incluyen el pH y la temperatura (que se analizan en el artículo sobre el sitio activo), así
como:

 Moléculas reguladoras. La actividad enzimática puede "prenderse" o "apagarse" con moléculas

activadoras e inhibitorias que se unen específicamente a la enzima.

 Cofactores. Muchas enzimas solo son funcionales cuando se unen a moléculas auxiliares no
proteicas conocidas como cofactores.

 Compartimentación. Almacenar enzimas en compartimientos específicos puede evitar que

causen daño o proporcionan las condiciones adecuadas para su actividad.

 Inhibición por retroalimentación. Las enzimas metabólicas clave suelen inhibirse por el producto
final de la vía que controlan (inhibición por retroalimentación).

En el resto de este artículo, analizaremos estos factores uno por uno, y veremos cómo cada uno puede
afectar la actividad enzimática.

MOLÉCULAS REGULADORAS

Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien disminuyen su actividad. Las
moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras que
aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores.

Hay muchas clases de moléculas que bloquean o promueven la función enzimática y que la afectan por
distintas rutas.

128
COMPETITIVA V. NO COMPETITIVA

En muchos casos bien estudiados, la unión de un activador o un inhibidor es reversible, es decir que la
molécula no se une permanentemente a la enzima. Algunos tipos importantes de fármacos actúan como
inhibidores reversibles. Como ejemplo, el fármaco tipranivir, que se usa para tratar el VIH, es un inhibidor
reversible. Bloquea la actividad de la enzima viral que ayuda al virus a fabricar más copias de sí mismo.

Los inhibidores reversibles se dividen en grupos de acuerdo con su comportamiento de unión. Aquí no
analizaremos todos los tipos, pero examináramos dos grupos importantes: los inhibidores competitivos y
los no competitivos.

 Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse
al sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite" con el
sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima
en un momento dado.

 En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo,
sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es
"no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo
tiempo.

Diagrama de la inhibición competitiva y no competitiva. El inhibidor competitivo se une al sitio activo e impide su unión al
sustrato. El inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente de la enzima, no bloquea la unión del sustrato pero produce
otros cambios en la enzima de forma que ya no puede catalizar la reacción eficientemente.

Se puede diferenciar entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo por la forma como afectan la
actividad de una enzima a diferentes concentraciones del sustrato.

129
  Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción cuando no hay mucho
sustrato, pero si hay mucho sustrato, este "ganará". Es decir, la enzima de cualquier forma puede
alcanzar la velocidad máxima de reacción siempre que haya suficiente sustrato. En ese caso, casi
todos los sitios activos de casi todas las moléculas de enzima estarán ocupadas por el sustrato en
lugar del inhibidor.

 Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su velocidad

de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato. Esto se debe a que las
moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no competitivo están "envenenadas" y no
pueden hacer su función, independientemente de la cantidad disponible de sustrato.

Una gráfica de la velocidad de reacción (eje-y) a diferentes concentraciones de sustrato (eje-x), nos
permite diferenciar estos dos tipos de inhibidor por la forma de las curvas:

Gráfica de cinética enzimática que muestra la velocidad de reacción como una función de la concentración del sustrato para una
enzima normal, una enzima con un inhibidor competitivo y un inhibidor no competitivo. Para el inhibidor competitivo, la Vmax es
la misma que para la enzima normal, pero la Km es mayor. Para el inhibidor no competitivo, la Vmax es menor que para la enzima
normal, pero la Km es la misma. Imagen modificada de "Enzimas: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

Con un inhibidor competitivo, la reacción puede alcanzar en algún momento su Vmáx normal, pero se
necesita de una mayor concentración de sustrato para alcanzarla. En otras palabras, Vmax no cambia,
pero la Km aparente es mayor. ¿Por qué se debe agregar más sustrato para alcanzar Vmáx? El sustrato
extra hace que las moléculas de sustrato tengan la abundancia suficiente para “ganarle”
consistentemente a las moléculas de inhibidor su lugar en la enzima.

Con un inhibidor no competitivo, la reacción nunca puede alcanzar su Vmáx sin importar cuánto sustrato
añadamos. Un subconjunto de las moléculas de enzima siempre estará "envenenado" por el inhibidor,
por lo que se reduce la concentración efectiva de la enzima (que determina la Vmax). Sin embargo, la
reacción alcanza la mitad de su nueva Vmáx en la misma concentración de sustrato, por lo que Km no
cambia. El hecho de que Km no cambie refleja que el inhibidor no afecta la unión de la enzima con el
sustrato, solo disminuye la concentración de enzima utilizable.

130
REGULACIÓN ALOSTÉRICA

En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de regulación donde la molécula reguladora
(un activador o un inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión
del regulador se conoce como sitio alostérico.

La parte izquierda de este diagrama muestra la inhibición alostérica. El inhibidor alostérico se une a una enzima en un lugar que
no es el sitio activo. La forma del sitio activo se altera de manera que la enzima ya no puede unirse a su sustrato. La parte
derecha de este diagrama muestra la activación alostérica. El activador alostérico se une a una enzima en un lugar que no es el
sitio activo. La forma del sitio activo se modifica, lo que permite que el sustrato se una con mayor afinidad. _Imagen modificada
de "Enzimas: Figura 4," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.

Casi todos los casos de inhibición no competitiva son formas de regulación alostérica. Sin embargo,
algunas enzimas reguladas alostéricamente tienen un conjunto de propiedades únicas que las distinguen.
Estas enzimas, que incluyen algunos de nuestros reguladores metabólicos clave, con frecuencia se
conocen como enzimas alostéricas. Las enzimas alostéricas usualmente tienen varios sitios activos
localizados en diferentes subunidades proteicas. Cuando un inhibidor alostérico se une a una enzima,
cambian ligeramente todos los sitios activos en las subunidades proteicas, de manera que funcionan
menos eficientemente.

También hay activadores alostéricos. Algunos de ellos se unen a una enzima en lugares que no son el sitio
activo, y causan un aumento en la función de este.

COFACTORES Y COENZIMAS

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén
unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores. Estos pueden unirse
temporalmente a la enzima a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante
enlaces covalentes más fuertes. Entre los cofactores comunes están los iones inorgánicos como el

131
hierro y el magnesio. Por ejemplo, la enzima que hace las moléculas de ADN, la ADN polimerasa, necesita
iones magnesio para funcionar.

Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en el carbono).
La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son precursores de
coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de
varias enzimas que participan en la construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del
tejido conectivo.

COMPARTIMENTACIÓN DE LAS ENZIMAS

A menudo, las enzimas se encuentran en compartimentos (se guardan en una parte específica de la
célula donde ejercen su función), por ejemplo, en un organelo en particular. La compartimentación
significa que las enzimas que son necesarias para procesos específicos se pueden conservar en los
lugares donde actúan, lo que asegura que encuentran listos sus sustratos, no dañan la célula, y tienen el
microambiente necesario para funcionar bien.

Como ejemplo, las enzimas digestivas del lisosoma funcionan mejor a un pH alrededor de 5.0 que se
encuentra en el interior ácido del lisosoma, pero no en el citosol que tiene un pH de unos 7.2. Las enzimas
del lisosoma tienen baja actividad al pH del citosol, lo que podría servir de "garantía" para la célula:
incluso si el lisosoma se rompe y derrama sus enzimas, estas no comenzarán a digerir la célula porque ya
no tendrán el pH adecuado para funcionar.

INHIBICIÓN DE VÍAS METABÓLICAS POR RETROALIMENTACIÓN

En el proceso de inhibición por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica actúa sobre la
enzima clave que regula el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del producto final. Esto puede
parecer extraño, ¿por qué una molécula querría apagar su propia vía? En realidad, esta es una forma
astuta en que la célula hace la cantidad justa del producto. Cuando hay poca cantidad del producto, la
enzima no se inhibirá y la vía correrá a todo vapor para regenerar sus provisiones. Cuando hay demasiado
producto acumulado, la enzima se bloqueará para impedir la producción de producto nuevo hasta que se
haya utilizado el existente.

132
 Diagrama de la inhibición por retroalimentación. El producto final de una ruta metabólica de pasos múltiples se une al sitio
alostérico de la enzima que cataliza el paso crucial de la ruta, y se reduce la actividad de la enzima. Esta regulación ayuda a
retrasar la ruta cuando los niveles del producto final son altos (cuando no se necesita más). Crédito de la imagen: OpenStax
Biología.

Usualmente, la inhibición por retroalimentación funciona como el primer paso comprometido de la vía,
es decir, el primer paso que de hecho es irreversible. Sin embargo, la inhibición por retroalimentación a
veces también puede afectar varios puntos en una vía, sobre todo si la vía tiene muchos puntos de
ramificación. Frecuentemente, los pasos de la vía regulada por inhibición por retroalimentación son
catalizados por enzimas alostéricas.

Por ejemplo, la molécula portadora de energía, ATP, es un inhibidor alostérico de algunas de las enzimas
implicadas en la respiración celular, un proceso que fabrica ATP para impulsar las reacciones celulares.
Cuando hay mucho ATP, esta inhibición por retroalimentación evita la formación de más ATP. Esto es útil
porque el ATP es una molécula inestable. Si se fabricara demasiado ATP, se podría desperdiciar mucho, al
romperse espontáneamente en sus componentes (ADP y Pi).

El ADP, por otro lado, sirve como un regulador alostérico positivo (un activador alostérico) para algunas
de las mismas enzimas que inhibe el ATP. Por ejemplo, el ADP puede actuar al unirse a una enzima y
cambiar su forma para que sea más activa.

Gracias a este patrón de regulación, cuando los niveles de ADP son altos en comparación con los de ATP,
las enzimas de la respiración celular son más activas y producirán más ATP mediante la respiración
celular.

133
 LA ESTRUCTURA DE LOS PROCARIONTES
Generalidades de los procariontes (bacterias y arqueas). Características estructurales de las células
procariontes.

Extraído y modificado de https://acortar.link/7fkKO9

 Los procariontes son organismos unicelulares que pertenecen a los dominios Bacteria y Archaea.

 Las células procariontes son mucho más pequeñas que los eucariontes, no tienen núcleo y
tampoco organelos.

 Todas las células procariontes están rodeadas por una pared celular. Muchas también presentan
una cápsula o capa viscosa hecha de polisacáridos.

 Los procariontes con frecuencia tienen apéndices (protuberancias) en su superficie.

Los flagelos y algunos pili se usan para la locomoción, las fimbrias ayudan a la célula a adherirse a
las superficies y los pili sexuales se usa para el intercambio de ADN.

 La mayoría de las células procariontes tienen un solo cromosoma circular. También pueden tener
fragmentos de ADN circular más pequeños llamados plásmidos.

Las bacterias suelen tener mala reputación: se describen como "bichos" peligrosos que provocan
enfermedades. Aunque algunos tipos de bacterias sí producen enfermedades (como sabrás si alguna vez
te han recetado antibióticos), muchos otros son inofensivos o incluso, benéficos.

Las bacterias se clasifican como procariontes junto con otro grupo de organismos unicelulares, las
arqueas. Los procariontes son muy pequeños, pero, en un sentido muy real, dominan la tierra. Viven casi
en todas partes, en todas las superficies, en la tierra y en el agua, incluso dentro de nuestros cuerpos.

Para hacer hincapié en este último punto: ¡probablemente tienes el mismo número de células
procariontes que de células humanas en tu cuerpo! Esto puede sonar asqueroso, pero muchos de
nuestros "compañeros" procariontes desempeñan funciones importantes en el mantenimiento de
nuestra salud.

En este artículo, veremos qué son los procariontes y qué es exactamente lo que los diferencia de los
eucariontes (como tú, una planta de interiores o un hongo). Luego, veremos con más detalle las
estructuras que estos organismos eficientes y omnipresentes usan para sobrevivir.

¿QUÉ SON LOS PROCARIONTES?

Los procariontes son organismos microscópicos que pertenecen a los dominios Bacteria y Archaea, dos
de los tres dominios principales de la vida. (El tercero, Eukarya, incluye a todos los eucariontes, entre
ellos los animales, las plantas y los hongos). Las bacterias y arqueas son unicelulares, mientras que la
mayoría de los eucariontes son multicelulares.

134
Los fósiles muestran que los procariontes ya habitaban la tierra hace 333 500500500 millones de años y
los científicos piensan que fueron unos ancestros procariontes los que dieron origen a todas las formas
de vida presentes actualmente en la Tierra.

PROCARIONTES vs. EUCARIONTES

Los procariontes y eucariontes son similares en algunos aspectos fundamentales, lo que refleja su
ascendencia evolutiva compartida. Por ejemplo, tanto tú como las bacterias en tu intestino decodifican
los genes para producir proteínas mediante los procesos de transcripción y traducción. De manera
semejante, tú y tus inquilinos procariontes transmiten la información genética a su descendencia por
medio del ADN.

En otros aspectos, los procariontes y los eucariontes son muy diferentes. Esto puede parecer obvio
cuando comparamos humanos con bacterias, pero, al menos para mí, lo es mucho menos cuando
comparamos una bacteria con una levadura (que es pequeña y unicelular, pero eucariota). ¿Qué es lo que
verdaderamente separa a estas categorías de organismos?

Las diferencias más fundamentales entre procariontes y eucariontes están relacionadas con la estructura
de sus células, específicamente:

 Las células eucariontes tienen un núcleo, una cámara rodeada de membrana en la que se guarda
el ADN, de la que carecen las procariontes. Esta es la característica que separa formalmente
ambos grupos.

 Los eucariontes usualmente tienen otros organelos rodeados de membrana además del núcleo;
los procariontes, no.

 Las células en general son pequeñas, pero las procariontes son realmente diminutas. Las células
procariontes típicas son de 0.20 μm de diámetro, mientras que las típicas eucariontes son de 10
μm

 Muchas células procariontes tienen forma de esfera, bastón o espiral (como se muestra a
continuación). En las siguientes secciones veremos la estructura de una célula procarionte,
empezando por la parte externa y moviéndonos hacia el interior de la misma.

Las células procariontes generalmente tienen forma de esferas (llamadas cocos), bastones (llamadas bacilos) o
espirales (llamadas espirilos).

135
LA CÁPSULA

Muchos procariontes tienen una capa externa pegajosa llamada cápsula, hecha usualmente de
polisacáridos (polímeros de azúcares). La cápsula ayuda a los procariontes a adherirse unos a otros y a las
varias superficies de su entorno, y también evita que la célula se seque. En el caso de los procariontes
patógenos que han colonizado el cuerpo de un hospedero, la cápsula o capa viscosa las protege contra el
sistema inmune de este.

LA PARED CELULAR

Todas las células procariontes tienen una pared celular rígida, localizada por debajo de la cápsula (si esta
última existe). Esta estructura mantiene la forma de la célula, protege su interior y evita que la célula
reviente cuando absorbe agua. La pared celular de la mayoría de las bacterias tiene peptidoglucano, un
polímero de azúcares y polipéptidos. El petidoglucano es inusual porque no solo contiene L-aminoácidos,
el tipo que normalmente se usa para hacer proteínas, sino también D-aminoácidos (imágenes
"especulares" de los L-aminoácidos). Las paredes celulares de las arqueas no tienen peptidoglucano,
pero algunas tienen una molécula parecida llamada pseudopeptidoglucano, mientras que otras están
compuestas de proteínas y otros tipos de polímeros.

Las estructuras externas de la célula procarionte son la membrana plasmática, la pared celular y la cápsula (o capa viscosa).
Imagen modificada de "Estructura de los procariontes: Figura 2", de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

Algunos de los antibióticos que se usan para tratar infecciones bacterianas en humanos y otros animales
actúan afectando la pared celular bacteriana. Por ejemplo, algunos antibióticos contienen D-aminoácidos
similares a los usados en la síntesis de peptidoglucano, y "engañan" a las enzimas que construyen la
pared celular (pero sin afectar a las células humanas que no tienen una pared celular ni utilizan D-
aminoácidos para producir polipéptidos.

LA MEMBRANA PLASMÁTICA

Por debajo de la pared celular se encuentra la membrana plasmática. Los componentes básicos de
la membrana plasmática son los fosfolípidos, lípidos compuestos de una molécula de glicerol unida a una
cabeza de fosfato hidrofílico (que atrae el agua) y a dos colas hidrofóbicas (que repelen el agua) de
ácidos grasos. Los fosfolípidos de una membrana eucariota o bacteriana están organizados en dos capas,
formando una estructura llamada bicapa de fosfolípidos. Las membranas plasmáticas de las arqueas
tienen algunas propiedades únicas, diferentes de las de las bacterias y eucariontes. Por ejemplo, en
algunas especies, las colas opuestas de los fosfolípidos están unidas en una sola estructura, formando

136
una monocapa en lugar de una bicapa (como se muestra abajo). Esta modificación estabiliza la
membrana a altas temperaturas, lo que permite a las arqueas vivir felizmente en el agua hirviendo de las
fuentes termales.

Membrana plasmática de las células bacterianas y eucariontes y de arqueas. Imagen modificada de "Membrana de arqueas", de
Fransciscosp2 (dominio público).

APÉNDICES

Las células procariontes suelen tener apéndices (proyecciones de la superficie celular) que les permiten
adherirse a las superficies, moverse o transferir ADN entre ellas.

Una fimbria (plural: fimbrias) es un tipo de apéndice de las células procariontes. Estas
protuberancias parecidas a pelos le permiten a los procariontes adherirse entre ellos
y a las superficies de su entorno. Imagen modificada de "Fimbrias de E. coli.png", de
Manu Forero (CC BY 2.5).

Los filamentos delgados llamados fimbrias (singular fimbria), como los que se muestran en la imagen de
abajo, se usan para la adhesión: ayudan a las células a pegarse a los objetos y superficies de su entorno.

Los apéndices más largos, llamados pili (singular: pilus), son de diferentes tipos y tienen diversas
funciones. Por ejemplo, los pili sexuales mantienen unidas a dos bacterias y permiten la transferencia de
ADN entre ellas en un proceso conocido como conjugación. Otros tipos de pili bacterianos,
denominados pili tipo IV, ayudan a que la bacteria se mueva en su medio ambiente.

Sin embargo, los apéndices más comunes para la locomoción son los flagelos (singular: flagelo). Estas
estructuras parecidas a una cola se mueven como hélices para impulsar a las células a través de
ambientes acuosos.

Las bacterias pueden tener varios tipos de estructuras

superficiales. Entre ellas están las fimbrias, protuberancias cortas
que se encuentran en toda la superficie de la bacteria; el flagelo,
ubicado en la parte posterior de la bacteria y que sirve para la
locomoción; y el pilus sexual, que se usa para unirse a otra
bacteria e intercambiar material genético.

137
LÁSMIDOS Y CROMOSOMAS

La mayoría de los procariontes tiene un solo cromosoma circular y, por lo tanto, una sola copia de su
material genético. En cambio, los eucariontes, como los humanos, tienden a tener múltiples cromosomas
en forma de bastón y dos copias de su material genético.

De igual manera, los genomas de los procariontes por lo general son mucho más pequeños que los de los
eucariontes. Por ejemplo, el genoma de E. coli es de menos de la mitad del tamaño del de la levadura (un
sencillo eucarionte unicelular) ¡y casi 700 veces más pequeño que el genoma humano!

Por definición, los procariontes carecen de un núcleo delimitado por una membrana para guardar sus
cromosomas. En cambio, el cromosoma procariota se encuentra en una zona del citoplasma
llamada nucleoide.

Los procariontes suelen tener un solo cromosoma

circular que ocupa una región del citoplasma llamada
nucleoide. También pueden tener pequeños anillos
de ADN extracromosómico de doble cadena
conocidos como plásmidos.

Además del cromosoma, muchos procariontes tienen plásmidos, pequeños anillos de ADN
extracromosómico ("fuera del cromosoma") de doble cadena. Los plásmidos tienen un número reducido
de genes no esenciales, se copian de manera independiente al cromosoma celular y pueden ser
transferidos a otros procariontes en una población, lo que permite la diseminación de genes que pueden
ser beneficiosos para la supervivencia.

Por ejemplo, algunos plásmidos tienen genes que confieren resistencia a los antibióticos que se conocen
como genes R. Cuando los plásmidos con genes R se intercambian en una población, pueden hacer que
esta se vuelva rápidamente resistente a los antibióticos. Si bien esto es beneficioso para las bacterias,
este proceso dificulta que los médicos puedan tratar infecciones bacterianas perjudiciales.

COMPARTIMIENTOS INTERNOS

Se "supone" que los procariontes no tienen compartimientos internos semejantes a los organelos de los
eucariontes y, en su mayoría, carecen de ellos. Sin embargo, las células procariontes a veces necesitan
aumentar el área de superficie de su membrana para llevar a cabo ciertas reacciones o concentrar un
sustrato alrededor de su enzima, igual que los eucariontes. Debido a esto, algunas procariontes tienen
pliegues de membrana o compartimientos funcionalmente parecidos a los de los eucariontes.

Por ejemplo, las bacterias fotosintéticas a menudo tienen pliegues de membrana extensos que
aumentan el área superficial para las reacciones que dependen de la luz, de manera semejante a los
tilacoides de las células vegetales. Estas bacterias también pueden tener carboxisomas, compartimientos
celulares rodeados de proteínas en los que se concentra el dióxido de carbono para su fijación en el ciclo
de Calvin.

138
 INTRODUCCIÓN A LA EXPRESIÓN GÉNICA
Cómo los genes del ADN proporcionan las instrucciones para hacer proteínas. El dogma central de la biología
molecular: ADN → ARN → proteína.

Extraído y modificado de https://acortar.link/VuL8y

El ADN es el material genético de todos los organismos de la Tierra. Cuando se transmite de padres a
hijos, el ADN puede determinar algunas de las características de los hijos (como el color de sus ojos o de
su cabello). Pero, ¿cómo puede la secuencia de una molécula de ADN realmente tener efecto sobre las
características de un ser humano o de cualquier otro organismo? Por ejemplo, ¿cómo puede la secuencia
de nucléotidos (As, Ts, Cs y Gs) del ADN de las plantas de chícharos de Mendel determinar el color de sus
flores?

LOS GENES ESPECIFICAN PRODUCTOS FUNCIONALES (COMO PROTEÍNAS)

Una molécula de ADN no solo es una larga y aburrida cadena de nucleótidos. En realidad, se divide en
unidades funcionales llamadas genes. Cada gen proporciona las instrucciones para formar un producto
funcional, o sea, una molécula necesaria para desempeñar un trabajo en la célula. En muchos casos, el
producto funcional es una proteína. Por ejemplo, en el experimento de Mendel, el gen del color de las
flores tiene las instrucciones para hacer una proteína que ayuda a producir moléculas coloridas
(pigmentos) en los pétalos de las flores.

Diagrama que muestra cómo un gen puede dictar un fenotipo (característica observable) de un organismo. El gen del color de
las flores que estudió Mendel se compone de una tira de ADN que se encuentra en un cromosoma. El ADN tiene una secuencia
particular; parte de esta se muestra en el diagrama y es 5'-GTAAATCG-3' (cadena superior), que está emparejada con la secuencia
complementaria 3'-CATTTAGC-5' (cadena inferior). El ADN del gen especifica la producción de una proteína que ayuda a formar
pigmentos. Cuando la proteína está presente y es funcional, se producen pigmentos y las flores de la planta tienen un color
púrpura. Imagen basada en los datos experimentales reportados por Hellens et al

El producto funcional de la mayoría de los genes son proteínas, o para ser más exactos, polipéptidos. El
término polipéptido es solo una palabra para designar una cadena de aminoácidos. Aunque muchas
proteínas se conforman de un solo polipéptido, algunas están hechas de varios polipéptidos. Los genes
que especifican polipéptidos se conocen como genes codificantes de proteínas.

No todos los genes codifican proteínas. Por el contrario, algunos proporcionan instrucciones para
producir moléculas de ARN funcionales, como los ARN de transferencia y los ARN ribosomales que
desempeñan papeles en la traducción.

139
¿CÓMO PUEDE LA SECUENCIA DE ADN DE UN GEN ESPECIFICAR UNA PROTEÍNA EN
PARTICULAR?

Muchos genes proporcionan instrucciones para producir polipéptidos. ¿Cómo dirige exactamente el ADN
la construcción de un polipéptido? Este proceso consta de dos pasos: transcripción y traducción.

 En la transcripción, la secuencia de ADN de un gen se copia para obtener una molécula de ARN.
Este proceso es llamado transcripción porque implica volver a escribir, o transcribir, la secuencia
de ADN en un "alfabeto" de ARN similar. En eucariontes, la molécula de ARN debe someterse a
un procesamiento para convertirse en un ARN mensajero (ARNm) maduro.

 En la traducción, la secuencia de ARNm se decodifica para especificar la secuencia de

aminoácidos de un polipéptido. El nombre traducción refleja que la secuencia de nucleótidos del
ARNm se debe traducir al "idioma", completamente diferente, de los aminoácidos.

Esquema simplificado muestra las secuencias de las moléculas participantes.

Las dos cadenas de ADN tienen las siguientes secuencias:

5'-ATGATCTCGTAA-3'

3'-TACTAGAGCATT-5'

La transcripción de una de las cadenas de ADN produce un ARNm con una secuencia casi idéntica a la
otra cadena de ADN. Sin embargo, debido a las diferencias bioquímicas entre el ADN y el ARN, las T del
ADN se reemplazan con U en el ARNm.

La secuencia de ARNm es: 5'-AUGAUCUCGUAA-5'

140
La traducción implica leer los nucleótidos del ARNm en grupos de tres, cada uno de los cuales especifica
un aminoácido (o proporciona una señal de terminación que indica que ha finalizado la traducción):
AUG metionina AUC isoleucine UCG serina UAA "alto"

Por lo tanto, durante la expresión de un gen codificante de proteína, la información fluye de ADN →
ARN → proteína. Los genes no codificantes (genes que producen ARN funcionales) también se
transcriben para producir ARN, pero este ARN no se traduce en un polipéptido. Para cualquier tipo de
gen, el proceso de pasar de ADN a producto funcional se conoce como expresión génica.

TRANSCRIPCIÓN

En la transcripción, una cadena del ADN que compone al gen, llamada cadena no codificante, funciona
como molde para que una enzima llamada ARN polimerasa sintetice una cadena de ARN correspondiente
(complementaria). Esta cadena de ARN se llama transcrito primario.

Las dos cadenas de ADN tienen las siguientes secuencias:

5'-ATGATCTCGTAA-3'

3'-TACTAGAGCATT-5'

El ADN se abre para formar una burbuja y la cadena inferior sirve como molde para la síntesis de una
cadena de ARN complementaria. Esta es llamada cadena molde. La transcripción de la cadena molde
produce un ARNm que es casi idéntico en secuencia a la otra cadena (cadena codificante) de ADN. Sin
embargo, debido a una diferencia bioquímica entre el ADN y el ARN, las T del ADN se reemplazan con U
en el ARNm. La secuencia de ARNm es:

5'-AUGAUCUCGUAA-5'

El transcrito primario tiene la misma secuencia de información que la cadena de ADN que no se
transcribió, generalmente llamada cadena codificante. Sin embargo, el transcrito primario y la cadena

141
codificante no son idénticos debido a ciertas diferencias bioquímicas entre el ADN y el ARN. Una
diferencia importante es que las moléculas de ARN no contienen la base timina (T). En lugar de timina, las
moléculas de ARN utilizan una base similar llamada uracilo (U). El uracilo, al igual que la timina, forma
pareja con la adenina.

TRANSCRIPCIÓN Y PROCESAMIENTO DE ARN: EUCARIONTES FRENTE A BACTERIAS

En bacterias, el transcrito primario puede servir directamente como ARN mensajero o ARNm. El ARN
mensajero obtiene su nombre por el hecho de actuar como mensajero entre el ADN y los ribosomas. Los
ribosomas son las estructuras de ARN y proteínas en el citosol donde se forman las proteínas.

En eucariontes (como los seres humanos), el transcrito primario debe someterse a algunos pasos extra
para convertirse en un ARNm maduro. Durante el procesamiento, se añaden casquetes en ambos
extremos del ARN y se eliminan cuidadosamente algunas de sus porciones en un proceso conocido
como empalme. Estos pasos no ocurren en bacterias.

Célula eucarionte: la transcripción ocurre en el núcleo. El transcrito primario se somete a pasos de procesamiento adicionales en
el núcleo para convertirse en ARNm maduro. Luego, se exporta al citosol, donde se puede juntar con un ribosoma y dirigir la
síntesis de un polipéptido en el proceso de traducción.

Bacteria: la transcripción ocurre en el citosol. Debido a esto, el ARNm no necesita viajar a ningún otro lado antes de poder ser
traducido por un ribosoma. De hecho, un ribosoma puede comenzar a traducir un ARNm incluso antes de que se transcriba
completamente (mientras la transcripción sigue en proceso).

El lugar donde ocurre la transcripción también es diferente entre procariontes y eucariontes. La

transcripción eucarionte ocurre en el núcleo, donde se almacena el ADN, mientras que la síntesis de
proteínas ocurre en el citosol. Debido a esto, el ARNm eucarionte debe ser exportado del núcleo antes
de que pueda traducirse en un polipéptido. Las células procariontes, por otra parte, no tienen núcleo, por
lo que la transcripción y la traducción se llevan a cabo en el citosol.

142
TRADUCCIÓN

Después de la transcripción (y de algunos pasos de procesamiento en eucariontes), la molécula de ARNm

está lista para dirigir la síntesis de proteínas. El proceso de usar información de un ARNm para producir
un polipéptido se llama traducción.

El código genético

Durante la traducción, la secuencia de nucleótidos de un ARNm se traduce en la secuencia de

aminoácidos de un polipéptido. Específicamente, los nucleótidos del ARNm se leen en tripletes (grupos
de tres) llamados codones. Existen 616161 codones que especifican aminoácidos. Uno de esos codones es
un codón de "inicio" que señala dónde comienza la traducción. El codón de inicio codifica para el
aminoácido metionina, por lo que la mayoría de los polipéptidos comienzan con este aminoácido. Otros
tres codones de "terminación" indican el final de un polipéptido. Estas relaciones se llaman código
genético.

Los pasos de la traducción

La traducción ocurre dentro de estructuras conocidas como ribosomas. Los ribosomas son máquinas
moleculares cuya función es construir polipéptidos. Una vez que un ribosoma se monta sobre un ARNm y
encuentra el codón de "inicio", se desplazará rápidamente por el ARNm un codón a la vez. Al avanzar,
construirá poco a poco una cadena de aminoácidos que refleja exactamente la secuencia de codones en
el ARNm.

¿Cómo "sabe" el ribosoma qué aminoácido insertar para cada codón? Pues resulta que esta
correspondencia no la hace el ribosoma por sí mismo. En realidad, depende de un grupo de moléculas de
ARN especializadas llamadas ARN de transferencia (ARNt). Cada ARNt tiene tres nucleótidos que
sobresalen en un extremo y pueden reconocer (complementar sus bases con) uno o unos cuantos
codones en particular. En el otro extremo, el ARNt transporta un aminoácido: específicamente, el
aminoácido que corresponde con esos codones.

143
La traducción ocurre en el ribosoma. El ARNm se une al ribosoma, donde puede interactuar con
moléculas de ARNt.

En esta imagen, la secuencia del ARNm es:

3'-...AUG UAC AUC UCG GAU...-5'

El ARNt unido al tercer codón (5'-AUC-3') tiene la secuencia complementaria 3'-UAG-5'. Lleva una cadena
polipeptídica compuesta por metionina e isoleucina, la cual se une al ARNt mediante la isoleucina. A la
derecha de este ARNt hay otro ARNt que se une al siguiente codón (5'-UCG-3'). Dicho ARNt también tiene
una secuencia de nucleótidos complementaria (3'-AGC-5') y lleva al aminoácido serina, que es el
aminoácido especificado por el codón del ARNm. La serina que transporta el ARNt será añadida a la
creciente cadena polipeptídica.

Otros ARNt que transportan otros aminoácidos están flotando alrededor. Uno lleva Glu (ácido glutámico)
y la secuencia de nucleótidos en su extremo es 3'-CUU-5'. El otro transporta Asp (ácido aspártico) y la
secuencia de nucleótidos en su extremo es 3'-CUA-5'.

Hay muchos ARNt flotando en una célula, pero solo el ARNt que coincide (cuyas bases se complementan)
con el codón que se lee en ese momento puede unirse y suministrar su carga de aminoácido. Una vez que
el ARNt está perfectamente unido a su codón correspondiente en el ribosoma, su aminoácido se añadirá
al final de la cadena polipeptídica.

144
 1. El RNAt correspondiente se une al codón expuesto en la ranura que está en la extrema derecha
del ribosoma.

2. La cadena de aminoácidos se transfiere del ARNt en la ranura central del ribosoma al aminoácido
del ARNt en la ranura de la derecha. Con esto, el aminoácido se agrega al final de la cadena de
aminoácidos.

3. El ribosoma se desplaza un codón. El ARNt que antes estaba en la ranura del centro se mueve a la
ranura de la izquierda y sale del ribosoma. El ARNt que antes estaba en la ranura de la derecha se
mueve a la ranura del centro y sigue unido a la cadena de aminoácidos. Un nuevo codón queda
expuesto en la ranura de extrema derecha para que se una ahí un nuevo ARNt.

Este proceso se repite muchas veces y el ribosoma se mueve sobre el ARNm un codón a la vez. La cadena
de aminoácidos se construye pieza por pieza con una secuencia de aminoácidos que coincide con la
secuencia de codones en el ARNm. La traducción termina cuando el ribosoma alcanza un codón de
terminación y libera el polipéptido.

¿Qué sucede después?

Una vez terminado el polipéptido, este puede ser procesado, modificado, combinado con otros
polipéptidos o enviado a algún destino en específico dentro o fuera de la célula. En última instancia, este
polipéptido realizará un trabajo específico para la célula o el organismo, tal vez como molécula de
señalización, algún elemento estructural o una enzima.

145
 CÓDIGO GENÉTICO
¿Cómo se decodifica la información en una secuencia de ARNm para formar un polipéptido? Aprende cómo
grupos de tres nucleótidos, llamados codones, especifican los aminoácidos (así como las señales de inicio y
terminación para la traducción).

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-molecular-genetics/hs-rna-and-protein-synthesis/a/the-
genetic-code

¿Alguna vez le has escrito un mensaje secreto a alguno de tus amigos? Si es así, tal vez hayas usado algún
tipo de código para mantener el mensaje oculto. Por ejemplo, tal vez hayas reemplazado letras de las
palabras con números o símbolos siguiendo un conjunto particular de reglas. Para que el amigo que
recibe el mensaje pueda entenderlo, es necesario que conozca el código y aplique el mismo conjunto de
reglas, en reversa, para decodificar lo que hayas escrito.

Resulta que la decodificación de mensajes también es un paso clave en la expresión génica, el proceso a
través del cual se utiliza la información de un gen para construir una proteína (u otro producto
funcional). ¿Cómo están codificadas las instrucciones para generar una proteína en el ADN y cómo las
descifra la célula? En este artículo revisaremos con más detalle el código genético, que permite que las
secuencias de nucleótidos del ADN y ARN se traduzcan en los aminoácidos que representan.

DESCIFRANDO CÓDIGOS: CÓMO SE DESCUBRIÓ EL CÓDIGO GENÉTICO

Para descifrar el código genético, los investigadores necesitaban averiguar cómo las secuencias de
nucleótidos de una molécula de ADN o ARN podían codificar la secuencia de aminoácidos de un
polipéptido.

¿Por qué era un problema difícil? En uno de los códigos posibles más simples, cada nucleótido de una
molécula de ARN o ADN podía corresponder a un aminoácido de un polipéptido. Sin embargo, este
código en realidad no funciona, puesto que en las proteínas normalmente hay 20 aminoácidos y solo 4 b
ases nucleotídicas en el ARN o ADN. Por lo tanto, los investigadores sabían que el código debía estar
compuesto de algo más complejo que una relación uno a uno entre los nucleótidos y los aminoácidos.

LA HIPÓTESIS DEL TRIPLETE

A mediados de la década de 1950, el físico George Gamow profundizó en estas ideas para deducir que el
código genético probablemente estaba compuesto de tripletes de nucleótidos. Es decir, propuso que un
grupo de 3 nucleótidos sucesivos en un gen podría codificar un aminoácido en un polipéptido.

El razonamiento de Gamow era que incluso un código de dobletes (2 nucleótidos por aminoácido)
tampoco funcionaría, puesto que solo permitiría 16 grupos ordenados de nucleótidos, insuficientes para
representar los 20 aminoácidos que normalmente se usan para generar proteínas. No obstante, un
código basado en tripletes parecía prometedor: dicho código permite 64 secuencias únicas de
nucleótidos, más que suficientes para cubrir los 20 aminoácidos.

146
NIRENBERG, KHORANA Y LA IDENTIFICACIÓN DE CODONES

La hipótesis de tripletes de Gamow parecía lógica y se aceptó ampliamente. Sin embargo, no se había
probado experimentalmente y los investigadores seguían sin saber cuáles eran los tripletes de
nucleótidos correspondientes a cada aminoácido.

En 1961 se comenzó a descifrar el código genético con el trabajo del bioquímico estadounidense Marshall
Nirenberg. Por primera vez, Nirenberg y sus colegas fueron capaces de identificar los tripletes específicos
de nucleótidos que correspondían a aminoácidos en particular. Su éxito se debió a dos innovaciones
experimentales:

 Una manera de generar moléculas de ARNm artificial con secuencias específicas y conocidas.

 Un sistema para traducir ARNm en polipéptidos fuera de la célula (un sistema "libre de células").
El sistema de Nirenberg estaba compuesto de citoplasma de células lisadas de E. coli, las cuales
contienen todos los materiales necesarios para la traducción.

Primero, Nirenberg sintetizó una molécula de ARNm compuesta únicamente del nucleótido uracilo
(llamada poli-U). Al añadir ARNm de poli-U al sistema libre de células, encontró que los polipéptidos
generados estaban compuestos exclusivamente del aminoácido fenilalanina. Dado que el único triplete
en el ARNm de poli-U es UUU, Nirenberg concluyó que UUU podría codificar para fenilalanina. Mediante
la misma técnica, demostró que el ARNm de poli-C se traducía en polipéptidos compuestos
exclusivamente del aminoácido prolina, lo que sugería que el triplete CCC podría codificar para prolina.

Otros investigadores, como el bioquímico Har Gobind Khorana en la Universidad de Wisconsin, amplió los
experimentos de Nirenberg al sintetizar ARNm artificial con secuencias más complejas. Por ejemplo, en
un experimento, Khorana generó un ARNm de poli-UC (UCUCUCUCUC…) y lo añadió a un sistema libre
de células similar al de Nirenberg. El ARNm de poli-UC se tradujo en polipéptidos con un patrón
alternante de los aminoácidos serina y leucina. Estos y otros resultados confirmaron sin ambigüedad
alguna que el código genético estaba formado por tripletes, o codones. Hoy en día sabemos que el
codón UCU codifica serina y que CUC codifica leucina.

147
En 1965, con ayuda del sistema libre de células y otras técnicas, Nirenberg, Khorana y sus colegas ya
habían descifrado completamente el código genético. Esto es, ya habían identificado el aminoácido o
señal de "alto" correspondiente a cada uno de los 64 codones de nucleótidos. Por sus contribuciones,
Nirenberg y Khorana (junto con otro investigador del código genético, Robert Holley) recibieron el
premio Nobel en 1968.

PROPIEDADES DEL CÓDIGO GENÉTICO

Como vimos anteriormente, el código genético se basa en tripletes de nucleótidos llamados codones, los
cuales especifican aminoácidos individuales en un polipéptido (o señales de "terminación" al final). Los
codones de un ARNm se "leen" uno por uno dentro de estructuras de ARN y proteína
llamadas ribosomas; se comienza por el extremo 5' del gen y se avanza hacia el extremo 3'. Vamos a
revisar el código genético con más atención en el contexto de la traducción.

TIPOS DE CODONES (INICIO, TERMINACIÓN Y "NORMALES")

La traducción siempre comienza en el codón de inicio, el cual tiene la secuencia AUG y codifica el
aminoácido metionina (Met) en la mayoría de los organismos. Por lo tanto, todos los polipéptidos suelen
comenzar con metionina, aunque la metionina inicial puede ser cortada en etapas posteriores de
procesamiento. Se necesita de un codón de inicio para comenzar la traducción, pero el codón AUG
también puede aparecer después en la secuencia codificante de un ARNm y simplemente especificará el
aminoácido metionina.

Tabla del código genético. Cada secuencia de tres letras de nucleótidos de ARNm corresponde a un aminoácido en específico o a
un codón de terminación. UGA, UAG y UAA son codones de terminación. AUG es el codón de metionina además de ser el codón
de inicio. Crédito de la imagen: "The genetic code", de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

148
Una vez que la traducción ha comenzado en el codón de inicio, los siguientes codones del ARNm se
leerán uno por uno en dirección 5' a 3'. Conforme se lee cada codón, el aminoácido correspondiente se
añade al extremo carboxilo del polipéptido. La mayoría de los codones del código genético especifican
aminoácidos y se leen durante esta fase de la traducción.

La traducción continúa hasta llegar a un codón de paro. Hay tres codones de paro en el código genético:
UAA, UAG y UGA. A diferencia del codón de inicio, los codones de paro no codifican aminoácidos. En
cambio, funcionan como señales de "alto": indican que el polipéptido está completo y causan que se
libere del ribosoma. Puede haber más nucleótidos después del codón de paro en el ARNm, pero no se
traducirán como parte del polipéptido.

MARCO DE LECTURA

El codón de inicio es crítico debido a que determina el lugar en el que comenzará la traducción del ARNm.
Aún más importante, la posición del codón de inicio determina el marco de lectura, o sea, la manera en
que la secuencia del ARNm se divide en grupos de tres nucleótidos dentro del ribosoma. Como se
muestra en el siguiente diagrama, la misma secuencia de nucleótidos puede codificar polipétidos
completamente diferentes según el marco con el que se lea. El codón de inicio determina el marco de
lectura elegido y así asegura que se produzca el polipéptido correcto.

149
Para entender qué es el marco de lectura, podría ayudar considerar una analogía en la que utilizamos
palabras y letras. El siguiente mensaje tiene sentido para nosotros porque lo leemos en el marco correcto
(lo dividimos correctamente en grupos de tres letras): HOY ANA FUE CON LEO. Si cambiamos el marco de
lectura y agrupamos las letras en grupos de tres y comenzamos a leer una posición después obtenemos:
OYA NAF UEC ONL EO. El desplazamiento en el marco provoca que el mensaje ya no tenga sentido.

Un punto importante que debemos resaltar aquí es que los nucleótidos de un gen no están organizados
físicamente en grupos de tres. Por el contrario, lo que constituye un codón es simplemente una cuestión
de dónde comienza a leer el ribosoma y qué secuencia de nucleótidos se encuentra después del codón
de inicio. Las mutaciones que insertan o eliminan solo un nucleótido pueden alterar el marco de lectura,
lo que resulta en la producción de una proteína "que no se entiende" similar a la oración revuelta del
ejemplo anterior.

UN AMINOÁCIDO, MUCHOS CODONES

Como se mencionó antes, el código genético consta de 64 codones únicos. Pero si solo hay 20
aminoácidos, ¿para qué son los otros 44 codones? Como ya vimos, hay unos cuantos codones de
terminación, pero la mayoría no lo son. En vez de esto, el código genético resulta ser un código
degenerado, lo que significa que algunos aminoácidos están especificados por más de un codón. Por
ejemplo, prolina está representada por cuatro codones (CCU, CCC, CCA, y CCG). Si cualquiera de ellos
aparece en un ARNm, causará que se agregue prolina a la cadena polipeptídica.

La mayoría de los aminoácidos del código genético se codifican por al menos dos codones. De hecho, la
metionina y el triptófano son los únicos aminoácidos que se codifican solo por un codón. Es importante
resaltar que lo contrario no es cierto: cada codón codifica solo un aminoácido o señal de terminación. Por
lo tanto, no hay ambigüedad (incertidumbre) en el código genético. Un codón en particular siempre se
traducirá de manera predecible en un aminoácido en particular o en una señal de terminación.

EL CÓDIGO GENÉTICO ES (CASI) UNIVERSAL

Con unas cuantas excepciones, todos los seres vivos de la Tierra usan el mismo código genético. Esto
significa que los codones que especifican los 202020 aminoácidos en tus células son los mismos que
utilizan las bacterias que habitan las fuentes hidrotermales al fondo del océano Pacífico. Incluso en los
organismos que no utilizan el código "estándar", las diferencias son relativamente pequeñas, tales como
un cambio en el aminoácido codificado por un codón en particular.

Un código genético compartido por tan diversos organismos proporciona una importante evidencia de
un origen común de la vida en la Tierra. Esto es, las numerosas especies de la Tierra hoy en día
probablemente evolucionaron de un organismo en el cual el código genético ya se encontraba presente.
Debido a que el código es esencial para la función celular, debería tender a permanecer sin cambios en
las especies a través de las generaciones, puesto que los individuos con cambios importantes serían
incapaces de sobrevivir. Este tipo de proceso evolutivo puede explicar la notable similitud del código
genético en los organismos presentes en la actualidad.

150
MUTACIONES

A veces las células cometen errores al copiar su información genética, lo que provoca mutaciones. Estas
pueden ser irrelevantes, o pueden afectar la forma como se hacen las proteínas y se expresan los genes.

1. Sustituciones

Una sustitución cambia un solo par de bases al reemplazar una base por otra.

Hay tres tipos de mutaciones por sustitución:

 Las mutaciones silenciosas no afectan la secuencia de aminoácidos durante la traducción.

 Las mutaciones sin sentido dan como resultado un codón de terminación donde debería haber
un aminoácido, lo que causa que la traducción termine prematuramente.

 Las mutaciones de sentido erróneo cambian el aminoácido que especifica un codón.

2. Inserciones y deleciones

Una inserción se da cuando se añade una o más bases a la secuencia de ADN. Una deleción se
presenta cuando se elimina una o más bases de la secuencia de ADN.

Dado que el código genético se lee en codones (tres bases a la vez), la inserción o deleción de bases
puede cambiar el "marco de lectura" de la secuencia. Este tipo de mutación se llama mutación de
marco de lectura.

151
Una mutación de marco de lectura "corre" la forma como se lee una secuencia de aminoácidos en
tripletes (codones) durante la traducción. Esto a su vez puede alterar los aminoácidos que se agregan al
polipéptido. En este ejemplo, el marco de lectura original de un gen codifica un ARNm con codones que
especifican la secuencia de aminoácidos: metionina (Met), isoleucina (Ile), arginina (Arg) y aspargina
(Asn). Una deleción del 4.º nucleótido (T), corre el marco de lectura en el molde de ADN después del
tercer nucleótido. Esto produce un nuevo marco de lectura después del 3.º nucleótido. El ARNm del
nuevo marco lleva codones diferentes después del punto de la mutación (el primer codón que especifica
metionina sigue sin cambio). Estos codones especifican la secuencia de aminoácidos: metionina (Met),
Tirosina (Tyr) y glicina (Gly).

Como se puede ver en este ejemplo, una mutación de marco de lectura cambia la forma como se
interpretan los nucleótidos como codones más allá del lugar de la mutación, y esto a su vez puede
cambiar la secuencia de aminoácidos.

ERRORES CONCEPTUALES COMUNES

 Los aminoácidos no se forman durante la síntesis de proteínas. Algunos estudiantes creen que el
propósito de la síntesis de proteínas es crear aminoácidos. Sin embargo, estos no se fabrican
durante la traducción, se usan como unidades fundamentales para hacer proteínas.

 Las mutaciones no siempre tienen efectos drásticos o negativos. Frecuentemente, las personas
oyen el término "mutación" en los medios y entienden que esto significa que la persona tiene una
enfermedad o están desfiguradas. Las mutaciones son una fuente de variedad genética, de manera
que algunas mutaciones son dañinas, la mayoría no se notan, e incluso algunas ¡son buenas!

 Las inserciones y deleciones que son múltiplos de tres nucleótidos no causan mutaciones de marco
de lectura. Por el contrario, solo se estará agregando o eliminando uno o más aminoácidos de la
proteína. Las inserciones o deleciones que no son múltiplos de tres nucleótidos, sin embargo,
pueden alterar dramáticamente la secuencia de aminoácidos en la proteína.

152
 OPERÓN LAC
Regulación de genes para el uso de lactosa. Represor lac, proteína activadora de catabolito y AMPc.

Extraído y modificado de https://acortar.link/IktsKB

 El operón lac de E. coli contiene los genes involucrados en el metabolismo de la lactosa. Se

expresa solamente cuando la lactosa está presente y la glucosa está ausente.

 Dos reguladores "encienden" y "apagan" el operón en respuesta a los niveles de lactosa y de

glucosa: el represor lac y la proteína activadora por catabolito (CAP).

 El represor lac actúa como un sensor de la lactosa. Normalmente bloquea la transcripción del
operón, pero deja de actuar como represor cuando la lactosa está presente. El
represor lac detecta la lactosa indirectamente, a través de su isómero alolactosa.

 Proteína activadora de catabolitos (CAP) actúa como un sensor de la glucosa. Activa la

transcripción del operón, pero solamente cuando los niveles de glucosa son bajos. CAP detecta la
glucosa indirectamente, a través de la molécula de “señal de hambre” AMPc.

Lactosa: ¡es lo que hay para la cena! Aunque eso puede no sonar delicioso para nosotros (la lactosa es el
azúcar principal en la leche y probablemente no quieras comerla sola), la lactosa puede ser una comida
excelente para la bacteria E. coli. Sin embargo, solo engullirán la lactosa cuando otros azúcares mejores,
como la glucosa, no están disponibles.

Con eso como contexto, ¿qué es exactamente el operón lac? El operón lac es un operón o grupo de
genes con un solo promotor (transcrito como un solo ARNm). Los genes en el operón codifican las
proteínas que permiten que las bacterias utilicen la lactosa como fuente de energía.

¿QUÉ ES LO ACTIVA AL OPERÓN LAC?

La bacteria E. coli puede descomponer la lactosa, pero no es su alimento preferido. Si la glucosa está
presente, la preferirán por mucho. La glucosa requiere pocos pasos y menos energía para
descomponerse que la lactosa. Sin embargo, si la lactosa es el único azúcar disponible, E. coli no dudará y
la utilizará como fuente de energía.

Para utilizar la lactosa, las bacterias deben expresar los genes del operón lac, que codifica enzimas claves
para el consumo y el metabolismo de la lactosa. Para ser tan eficiente como sea posible, E. coli debe
expresar el operón lac solamente cuando se cumplan dos condiciones:

 La lactosa está disponible.

 La glucosa no está disponible.

¿Cómo se detectan los niveles de lactosa y de glucosa y cómo los cambios en los niveles afectan la
transcripción del operón lac? Dos proteínas reguladoras están involucradas:

153
  Una, el represor lac, actúa como un sensor de lactosa.
 La otra, la proteína activadora por catabolito (CAP), actúa como un sensor de glucosa.

Estas proteínas se fijan al ADN del operón lac y regulan su transcripción con base en los niveles de lactosa
y de glucosa. Veamos cómo funciona esto.

ESTRUCTURA DEL OPERÓN LAC

El operón lac contiene tres genes: lacZ, lacY y lacA. Estos genes se transcriben como un solo ARNm, bajo
el control de un promotor.

Los genes en el operón lac especifican las proteínas que ayudan a la célula a utilizar la lactosa. El
gen lacZ codifica una enzima que divide la lactosa en monosacáridos (azúcares de una sola unidad) que
pueden formar parte de la glucólisis. De forma similar, lacY codifica un transportador integrado en la
membrana que ayuda a llevar la lactosa dentro de la célula.

Además de los tres genes, el operón lac también contiene un número de secuencias de ADN reguladoras.
Estas son las regiones del ADN a las que se pueden unir proteínas reguladoras particulares, lo que
controla la transcripción del operón.

 El promotor es el sitio de unión de la ARN polimerasa, la enzima que realiza la transcripción.

 El operador es un sitio regulador negativo al que se une la proteína represora lac. El operador se
traslapa con el promotor y cuando se le ha unido el represor lac, la ARN polimerasa no puede
unirse al promotor y comenzar la transcripción.

 El sitio de unión de CAP es un sitio regulador positivo al que se une la proteína activadora de
catabolitos (CAP). Cuando se une CAP a este sitio, promueve la transcripción al ayudar a la ARN
polimerasa a unirse al promotor.

Estructura del operón lac. El ADN del operón lac contiene (de izquierda a derecha): el sitio de unión de CAP, el
promotor (sitio de unión de la ARN polimerasa), el operador (que se traslapa con el promotor), el gen lacZ, el
gen lacY y el gen lacA. Cuando la proteína activadora CAP se une a una molécula llamada AMPc (como se describe
más adelante), se pega al sitio de unión de CAP y promueve la unión de la ARN polimerasa al promotor. La proteína
represora lac se pega al operador y bloquea la unión de la ARN polimerasa al promotor y la transcripción del
operón. Imagen modificada de "Regulación génica procariota: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 4.0).

154
EL REPRESOR LAC

El represor lac es una proteína que reprime (inhibe) la transcripción del operón lac. Lo hace al unirse al
operador, que se traslapa parcialmente con el promotor. Cuando está unido, el represor lac bloquea el
camino de la ARN polimerasa y evita que transcriba el operón.

Cuando la lactosa no está disponible, el represor lac se une firmemente al operador, y así evita la
transcripción por la ARN polimerasa. Sin embargo, cuando la lactosa está presente, el represor lac pierde
su capacidad de unirse al ADN. Se separa del operador, y despeja el camino para que la ARN polimerasa
transcriba el operón.

Cuando hay lactosa se une al represor lac y hace que suelte al operador. La ARN polimerasa ahora puede transcribir
el operón.

Este cambio en el represor lac lo causa la pequeña molécula alolactosa, un isómero (versión
reorganizada) de la lactosa. Cuando se dispone de lactosa, algunas moléculas se convertirán en
alolactosa dentro de la célula. La alolactosa se une al represor lac y hace que cambie de forma para que
ya no pueda unirse al ADN.

La alolactosa es un ejemplo de un inductor, una molécula pequeña que acciona la expresión de un gen o
de un operón. El operón lac se considera un operón inducible porque generalmente está apagado
(reprimido), pero se puede encender en presencia del inductor alolactosa.

PROTEÍNA ACTIVADORA DE CATABOLITOS (CAP)

Cuando la lactosa está presente, el represor lac pierde su capacidad de unirse al ADN. Esto deja libre el
camino para que la ARN polimerasa se una al promotor y se transcriba el operón lac. Eso suena como el
final de la historia, ¿verdad?

Pues…no exactamente. Resulta que la ARN polimerasa sola no se une muy bien al promotor del
operón lac. Puede que haga algunos transcritos, pero no hará mucho más a menos que consiga ayuda
adicional de la proteína activadora de catabolitos (CAP). CAP se une a una región del ADN justo antes del
promotor del operón lac y ayuda a que la ARN polimerasa se una al promotor, lo que promueve altos
niveles de transcripción.

155
Panel superior: glucosa baja. Cuando los niveles de glucosa son bajos, se produce AMPc. AMPc se une a CAP, lo que
le permite unirse al ADN. CAP ayuda que la ARN polimerasa se una al promotor, y da por resultado altos niveles de
transcripción. Panel inferior: glucosa alta. Cuando los niveles de glucosa son altos, no se hace AMPc. CAP no se
puede unir al ADN sin AMPc, así que la transcripción ocurre solamente en un nivel bajo. Imagen modificada de
"Regulación génica procariota: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 4.0).

CAP no siempre es activa (capaz de unirse al ADN). Su actividad la regula una molécula pequeña
llamada AMP cíclico (AMPc). AMPc es una “señal de hambre” que fabrica E. coli cuando los niveles de
glucosa son bajos. AMPc se une a CAP, cambia su forma y la hace capaz de unirse al ADN y promover la
transcripción. Sin AMPc, CAP no puede unirse al ADN y es inactiva.

CAP solamente está activa cuando los niveles de glucosa son bajos (los niveles de AMPc son altos). Así, el
operón lac solo puede transcribirse en altos niveles cuando no hay glucosa. Esta estrategia asegura que
las bacterias solamente enciendan el operón lac y empiecen a usar la lactosa después de que hayan
utilizado toda la fuente de energía preferida (glucosa).

ENTONCES, ¿CUÁNDO SE ACTIVA REALMENTE EL OPERÓN LAC?

El operón lac se expresará en niveles altos si se cumplen dos condiciones:

 La glucosa no debe estar disponible: cuando la glucosa no está disponible, AMPc se une a CAP, lo
que permite que CAP pueda unirse al ADN. Al estar unida CAP, ayuda a que la ARN polimerasa se
pegue al promotor del operón lac.

156
  La lactosa debe estar disponible: si la lactosa está disponible, el represor lac será liberado del
operador (por unión de la alolactosa). Esto permite que la ARN polimerasa avance sobre el ADN y
transcriba el operón.

Estos dos eventos en combinación –la unión del activador y la liberación del represor– permiten que la
ARN polimerasa se una fuertemente al promotor y le dé una trayectoria clara para la transcripción.
Juntos llevan a una fuerte transcripción del operón lac y a la producción de las enzimas necesarias para la
utilización de la lactosa.

ARMAR EL ROMPECABEZAS

Ahora que hemos visto todas las partes del operón lac en acción, juntemos lo que hemos aprendido para
ver cómo reacciona el operón a una variedad de diferentes condiciones (presencia o ausencia de glucosa
y de lactosa).

 Glucosa presente, lactosa ausente: no ocurre la transcripción del operón lac. Eso es porque el
represor lac permanece unido al operador y previene la transcripción por la ARN polimerasa.
Además, los niveles de AMPc son bajos porque los niveles de glucosa son altos, así que CAP está
inactiva y no puede unirse al ADN.

Glucosa presente, lactosa ausente: no ocurre transcripción del operón lac. Imagen modificada de "Regulación
génica procariota: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 4.0).

 Glucosa presente, lactosa presente: se da la transcripción del operón lac a un nivel bajo. El
represor lac es liberado del operador porque el inductor (alolactosa) está presente. Los niveles
de AMPc, sin embargo, son bajos porque hay glucosa. Entonces, CAP permanece inactiva y no
puede unirse al ADN, así que la transcripción solo ocurre a un nivel bajo o pobre.

Glucosa presente, lactosa presente: ocurre transcripción de nivel bajo del operón lac. Imagen modificada de
"Regulación génica procariota: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 4.0).

157
  Glucosa ausente, lactosa ausente: no ocurre transcripción del operón lac. Los niveles de AMPc
son altos porque los niveles de glucosa son bajos, así que CAP está activa y estará unida al ADN.
Sin embargo, el represor lac también estará unido al operador (debido a la ausencia de
alolactosa), y actúa como barrera a la ARN polimerasa y previene la transcripción.

Glucosa ausente, lactosa ausente: no ocurre transcripción del operón lac. Los niveles de AMPc son altos porque los
niveles de glucosa son bajos, así que CAP está activa y estará unida al ADN. Imagen modificada de "Regulación
génica procariota: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 4.0).

 Glucosa ausente, lactosa presente: ocurre una fuerte transcripción del operón lac. El
represor lac es liberado del operador porque el inductor (alolactosa) está presente. Los niveles
de AMPc son altos porque no hay glucosa, así que CAP está activa y unida al ADN. CAP ayuda a
que la ARN polimerasa se una al promotor, lo que permite altos niveles de transcripción.

Glucosa ausente, lactosa presente: ocurre una fuerte transcripción del operón lac. Imagen modificada de
"Regulación génica procariota: Figura 3", de OpenStax College, Biología (CC BY 4.0).

RESUMEN DE LAS RESPUESTAS DEL OPERÓN LAC

Glucosa Lactosa Se une CAP Se une el represor Nivel de transcripción

+ - - + Sin transcripción

+ + - - Nivel bajo de transcripción

- - + + Sin transcripción

- + + - Transcripción fuerte

158
 FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN
Factores de transcripción generales y específicos. Complejo de iniciación de la transcripción y formación de
asa. Regulación combinatoria.

Extraído y modificado de https://acortar.link/y2PlrQ

 Los factores de transcripción son proteínas que ayudan a "encender" o "apagar" ciertos genes al
unirse con ADN cercano.

 Los factores de transcripción que son activadores, promueven la transcripción de un gen. Los
represores disminuyen la transcripción.

 Conjuntos de sitios de unión de factores de transcripción llamados potenciadores y silenciadores

pueden encender/apagar genes en partes específicas del cuerpo.

 Los factores de transcripción permiten que las células realicen operaciones lógicas y combinen
diferentes fuentes de información para "decidir" si expresan un gen.

¿Tienes algún factor de transcripción en tu cuerpo? De verdad espero que la respuesta sea sí, porque de
lo contrario, ¡te costará mucho trabajo mantener funcionando tus células!

Los factores de transcripción son proteínas que regulan la transcripción de los genes, es decir, cómo se
copian en ARN en el proceso de producción de una proteína.

El cuerpo humano tiene muchos factores de transcripción. ¡También el cuerpo de un ave, un árbol o un
hongo! Los factores de transcripción ayudan a garantizar que se expresen los genes correctos en las
células correctas del cuerpo y en el momento justo.

TRANSCRIPCIÓN: EL PUNTO CLAVE DE CONTROL

La transcripción es el proceso en el que se copia (transcribe) la secuencia de ADN de un gen en una

molécula de ARN. La transcripción es el paso clave en el uso de la información de un gen para producir
una proteína. Si todavía no estas familiarizado con estas ideas, podrías considerar ver el video sobre el
dogma central para que tengas una introducción sólida al tema.

La expresión génica se da cuando se "enciende" un gen en el ADN, es decir, cuando se usa para producir
la proteína que especifica. No todos los genes en tu cuerpo se encienden al mismo tiempo, ni en las
mismas células o partes del cuerpo.

Para muchos genes, la transcripción es el punto clave de control de encendido/apagado:

 Si un gen no se transcribe en una célula, no se puede utilizar para producir una proteína en esa
célula.

159
  Si un gen sí se transcribe, es más probable que se utilice para formar una proteína (se exprese).
En general, entre más se transcribe un gen, más proteína se produce.

Varios factores controlan cuánto se transcribe un gen. Por ejemplo, el grado con el que el ADN de un gen
esté enrollado alrededor de sus proteínas de apoyo para formar cromatina, puede afectar la
disponibilidad de ese gen para la transcripción.

Sin embargo, las proteínas llamadas factores de transcripción tienen un papel particularmente
fundamental en la regulación de la transcripción. Estas importantes proteínas ayudan a determinar qué
genes están activos en cada célula de tu cuerpo.

FACTORES DE LA TRANSCRIPCIÓN

¿Qué tiene que suceder con un gen para que sea transcrito? La enzima ARN polimerasa, que fabrica ARN
nuevo a partir de un molde de ADN, debe unirse al ADN de un gen. Se pega en un lugar conocido
como promotor.

En las bacterias, la ARN polimerasa se une directamente al promotor. Puedes ver cómo funciona este
proceso y cómo se puede regular por medio de factores de transcripción en los videos sobre
el operón lac y el operón trp.

En los seres humanos y demás eucariontes, hay un paso adicional. La ARN polimerasa se puede unir al
promotor solo con la ayuda de proteínas llamadas factores de transcripción basales (generales). Son
parte de las herramientas centrales de transcripción de la célula y se necesitan para transcribir cualquier
gen.

La ARN polimerasa se une a un promotor con la ayuda de un conjunto de proteínas llamado factores generales de la
transcripción.

Sin embargo, muchos factores de transcripción (¡entre ellos algunos de los más increíbles!) no son del
tipo general. Hay una clase grande de factores de transcripción que controla la expresión de genes
específicos en particular. Por ejemplo, un factor de transcripción podría activar solo un conjunto de
genes que se necesitan en ciertas neuronas.

160
¿CÓMO FUNCIONAN LOS FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN?

Un factor de transcripción típico se une al ADN en cierta secuencia objetivo. Una vez unido, el factor de
transcripción hace que sea más fácil, o bien más difícil, que la ARN polimerasa se una al promotor del
gen.

ACTIVADORES

Algunos factores de transcripción activan la transcripción. Por ejemplo, pueden ayudar a que los factores
generales de transcripción y/o la ARN polimerasa se unan al promotor, como se muestra en el diagrama
siguiente.

Diagrama de un activador unido a una secuencia específica de ADN que es su sitio de unión. El otro extremo del
activador transcripcional (el que no está unido al ADN) interactúa con los factores generales de transcripción, y
ayuda a que estos factores y la polimerasa se ensamblen en el promotor cercano.

REPRESORES

Otros factores de transcripción reprimen la transcripción. Esta represión puede funcionar de varias
formas. Como ejemplo, un represor puede estorbar a los factores basales de transcripción o a la ARN
polimerasa, de manera que no puedan unirse al promotor e iniciar la transcripción.

Diagrama de un represor unido a una secuencia específica de ADN que es su sitio de unión. Cuando está unido a
este sitio, el represor bloquea la formación del complejo de iniciación de transcripción en el promotor de un gen
cercano.

161
SITIOS DE UNIÓN

Con frecuencia los sitios de unión de los factores de transcripción están cerca del promotor del gen. Sin
embargo, también pueden estar en otras partes del ADN, en ocasiones muy lejanas del promotor, y aun
así afectar la transcripción del gen.

Las partes de una proteína activadora: el dominio de unión al ADN (que se une al sitio de reconocimiento
en el ADN) y el dominio de activación, que es el "extremo funcional" del activador que realmente
promueve la transcripción, al facilitar la formación del complejo de iniciación de la transcripción, por
ejemplo.

La flexibilidad del ADN es lo que permite que los factores de transcripción que están en sitios de unión
lejanos hagan su trabajo. El ADN serpentea como un espagueti cocido para reunir los sitios de unión y los
factores de transcripción lejanos con los factores generales de transcripción o las proteínas
"mediadoras".

En el dibujo anterior, un factor de transcripción activador unido a un sitio lejano ayuda a que la ARN
polimerasa se una al promotor e inicie la transcripción.

¿EN QUÉ SE DIFERENCIA DE E. COLI?

Hasta ahora, los factores de transcripción eucariontes no parecen tan diferentes de los factores de
transcripción que hemos visto en las bacterias. Se unen al ADN y hacen que sea más fácil o más difícil que
la ARN polimerasa haga su trabajo, justo como la proteína represora lac de E. coli.

En general, esto es un punto importante. Las proteínas que controlan la transcripción suelen funcionar
de formas similares, ya sea dentro de tus propias células o en las bacterias que habitan en tu nariz. Las
diferencias principales son mecánicas: qué tan lejos están los sitios de regulación, si se requieren o no
factores basales de transcripción, etc.

Sin embargo, también hay algunas diferencias significativas en cuanto a cómo se usan los factores de
transcripción en los humanos. Los seres humanos y demás eucariontes son complejos: estamos hechos
de billones de células organizadas en tejidos y estructuras corporales únicas. Cada célula de tu cuerpo
debe correr su propio "programa" de expresión génica.

162
ENCENDIDO DE GENES EN PARTES DEL CUERPO ESPECÍFICAS

Algunos genes deben expresarse en más de una parte de tu cuerpo o tipo de célula. Por ejemplo,
supongamos que un gen tuviera que encenderse en tu columna, cráneo y puntas de los dedos, pero no
en el resto de tu cuerpo. ¿Cómo pueden los factores de transcripción hacer que se dé este patrón?

Un gen con este tipo de patrón podría tener varios potenciadores (conjuntos lejanos de sitios de unión
de los activadores) o silenciadores (que son lo mismo, pero para los represores). Cada potenciador o
silenciador puede activar o reprimir el gen en cierto tipo de células o parte del cuerpo, al unirse a factores
de transcripción que se producen en esa parte del cuerpo.

EJEMPLO: UN MODELO DE RATÓN

Como ejemplo, consideremos un gen que se encuentra en los ratones llamado Tbx4. Este gen es
importante para el desarrollo de muchas partes distintas del cuerpo del ratón, entre ellas, los vasos
sanguíneos y las patas traseras.

Durante el desarrollo, varios promotores bien definidos promueven la expresión de Tbx4 en diferentes
partes del embrión de ratón. El siguiente diagrama muestra algunos de los promotores de Tbx4, cada
uno marcado con la parte del cuerpo donde produce la expresión.

Imagen basada en la figura 5 de Menke et al.

EVOLUCIÓN DEL DESARROLLO

Potenciadores como aquellos del gen Tbx4 se conocen como potenciadores específicos de tejido, y
controlan la expresión de un gen en cierta parte del cuerpo. Las mutaciones en los potenciadores y
silenciadores específicos de tejidos podrían tener un papel clave en la evolución de la forma del cuerpo.

¿Cómo funciona eso? Supongamos que una mutación o cambio en el ADN sucediera en la secuencia
codificante del gen Tbx4. La mutación desactivaría el gen en todo el cuerpo, y un ratón sin una copia
normal moriría. Sin embargo, una mutación en un potenciador podría quizás solo cambiar el patrón de
expresión un poquito, lo que llevaría a una característica nueva (por ejemplo, una pata más corta) sin
matar al ratón.

163
LOS FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN Y LA "LÓGICA" CELULAR

¿Pueden las células usar lógica? No de la misma manera que tu sorprendente cerebro. Sin embargo, las
células pueden detectar información y combinarla para determinar la respuesta correcta, de forma muy
similar a como tu calculadora detecta las teclas que se presionan y saca una respuesta.

Podemos ver un ejemplo de esta "lógica molecular" cuando consideramos cómo los factores de
transcripción regulan los genes. Muchos genes están bajo el control de diversos factores de transcripción
y se requiere una combinación específica para encender un gen. Esto es particularmente cierto en los
eucariontes y en ocasiones se conoce como regulación combinatoria. Por ejemplo, un gen podría
expresarse solo si están presentes los activadores A y B, y si el represor C está ausente.

En este diagrama un gen específico tiene tres sitios de unión. Uno es para el activador con forma de círculo, otro
para el activador con forma de estrella y el tercero es para un represor con forma de señal de alto (octagonal). Este
gen solo se expresa si ambos activadores están presentes y el represor ausente.

Escenario 1: ambos activadores están presentes, el receptor está ausente. En este caso, ocurre la transcripción.
Escenario 2: solo un activador está presente. Se da poca o ninguna transcripción.
Escenario 3: ambos activadores están presentes, pero también el receptor está presente. No hay transcripción.

164
El uso de múltiples factores de transcripción para regular un gen significa que se pueden integrar
diferentes fuentes de información en un solo resultado. Por ejemplo, imagina que:

 El activador A está presente solo en células de piel.

 El activador B es activo solo en las células que reciben señales "¡dividirse ahora!" (factores de
crecimiento) de sus vecinas.

 El represor C se produce cuando está dañado el ADN de una célula.

En este caso, el gen se "encendería" solo en las células de piel que reciben señales de división y que
tienen ADN sano y sin daños. Este patrón de regulación tiene sentido para un gen involucrado en la
división celular de células cutáneas. De hecho, la pérdida de proteínas similares al represor C puede llevar
al cáncer.

En la vida real, la regulación combinatoria puede ser un poco más complicada que esto. Por ejemplo,
podrían estar involucrados muchos factores de transcripción, o podría ser importante el número exacto
de moléculas de un factor de transcripción dado que estén unidas al ADN.

165
 MENDEL Y SUS GUISANTES
Cómo el monje austriaco Gregor Mendel sentó las bases de la genética. Su vida, experimentos y plantas de
guisantes.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/biology/classical-genetics/mendelian--genetics/a/mendel-and-his-peas

¿CÓMO PODEMOS ESTUDIAR LA HERENCIA?

Al pasar tiempo con tu familia, amigos y vecinos, tal vez hayas notado que muchos rasgos se dan por
familia. Por ejemplo, los miembros de una familia pueden compartir características faciales similares, el
color de pelo (como los hermanos que se muestran abajo) o una predisposición a problemas de salud,
tales como la diabetes. Las características que se dan por familia suelen tener una base genética, lo que
significa que dependen de la información genética que una persona hereda de sus padres.

¿Y si quisieras averiguar cómo se transmite la información genética entre las generaciones? Por ejemplo,
podrías tener curiosidad sobre cómo los rasgos "se saltan" una generación o por qué un niño en una
familia puede sufrir una enfermedad genética mientras que otro niño no. ¿Cómo podrías plantear esta
clase de preguntas científicamente?

Una primera idea obvia sería estudiar los patrones de herencia humana directamente, pero eso resulta
ser una proposición difícil (ve la ventana emergente a continuación para más detalles). En este artículo,
veremos cómo un monje del siglo XIX llamado Gregor Mendel descubrió los principios fundamentales de
la herencia mediante un sistema simple y familiar: la planta de guisantes.

EL MONJE EN EL JARDÍN: GREGOR MENDEL

Johann Gregor Mendel (1822 – 1884), a menudo llamado el "padre de la genética," fue un maestro,
aprendiz de por vida, científico y hombre de fe. Sería justo decir que Mendel tenía mucha determinación:
perseveró a través de circunstancias difíciles para hacer algunos de los descubrimientos más importantes
en biología.

Retrato de Gregor Mendel. Crédito de la imagen: "Experimentos de Mendel y leyes de probabilidad: Figura 1", de
OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

166
Cuando era un hombre joven, Mendel tenía dificultades para pagar su educación debido a las limitaciones
económicas de su familia y también sufrió episodios de enfermedad física y depresión; aun así, perseveró
para graduarse de la preparatoria y, posteriormente, la universidad. Después de terminar la universidad,
se unió a la abadía agustiniana de St. Thomas en Brno, en lo que hoy es la República Checa. En ese
momento, el monasterio era el centro intelectual y cultural de la región, y Mendel fue expuesto
inmediatamente a nuevas ideas y enseñanzas.

Su decisión de unirse a la orden (contra los deseos de su padre, que esperaba que siguiera trabajando en
la granja de la familia) parece haber sido motivada en parte por un deseo de continuar su educación y
perseguir sus intereses científicos. Apoyado por el monasterio, impartió cursos de física, botánica y
ciencias naturales a nivel de secundaria y universidad.

INVESTIGACIÓN EN HERENCIA

En 1856, Mendel comenzó un proyecto de investigación de una década de duración para investigar los
patrones de la herencia. Aunque comenzó su investigación usando ratones, más adelante cambió a
abejas y plantas, y al final se quedó con guisantes de jardín como su sistema modelo principal^22squared.
Un sistema modelo es un organismo que facilita investigar una cuestión científica particular para un
investigador, tal como la herencia de los rasgos. Al estudiar un sistema modelo, los investigadores
pueden aprender los principios generales que se aplican a otros organismos o sistemas biológicos
difíciles de estudiar, como los seres humanos.

Mendel estudió la herencia de siete características diferentes en los guisantes, que incluyen altura, color
de la flor, color de la semilla y forma de la semilla. Para ello, primero estableció líneas de guisantes con
dos formas diferentes de una característica, como altura grande frente a baja. Cultivó estas líneas por
generaciones hasta que fueron genéticamente puras (siempre producen descendientes idénticos a los
padres), luego las cruzó y observó cómo se heredaban los rasgos.

Además de registrar cómo se veían las plantas en cada generación, Mendel contó el número exacto de
plantas que mostraban cada rasgo. Sorprendentemente, encontró patrones muy similares de herencia
para las siete características que estudió:

 Una forma de una característica, como alta, siempre ocultó a la otra forma, como baja, en la
primera generación después del cruzamiento. Mendel llamó a la forma visible el rasgo
dominante y a la forma oculta el rasgo recesivo.

 En la segunda generación, después de que se permitió la autofecundación entre las plantas

(autopolinización), la forma oculta del rasgo reapareció en una minoría de las plantas.
Específicamente, siempre hubo unas 3 plantas que mostraron el rasgo dominante (por ejemplo,
altas) por cada 1 planta que mostró el rasgo recesivo (por ejemplo, baja), en una razón de 3:1

 Mendel también encontró que las características se heredaron independientemente: una

característica, como la altura de una planta, no influenció la herencia de otras características,
como el color de la flor o la forma de la semilla.

167
 Representación de los resultados de uno de los experimentos de Mendel. Cuando se cruza una planta alta y una
baja, todos los descendientes son altos. Si los descendientes se autofecundan, producen plantas altas y bajas en
razón de 3:1 en la siguiente generación. Las cuentas reales de Mendel fueron 787 plantas altas: 277 plantas bajas en
esta generación (razón de 2.8:1). Imagen modificada de "Los siete caracteres de Mendel" por Mariana Ruiz Villareal.

En 1865, Mendel presentó los resultados de sus experimentos con casi 30,000 plantas de guisantes a la
Sociedad de Historia Natural local. De acuerdo con los patrones que observó, los datos de conteos que
recolectó y un análisis matemático de sus resultados, Mendel propuso un modelo de la herencia en el
cual:

 Características como el color de la flor, altura de la planta y forma de la semilla eran controladas
por pares de factores que vienen en diferentes versiones.

 Una versión de un factor (la forma dominante) podía enmascarar la presencia de otra versión (la
forma recesiva).

 Los dos factores apareados se separan durante la producción del gameto, de forma que cada
gameto (espermatozoide u óvulo) recibió aleatoriamente solo un factor.

 Los factores que controlaban diferentes características se heredaron independientemente uno

de otro.

168
Observaremos más de cerca cómo Mendel llegó a estas conclusiones en los artículos de la ley de la
segregación y la ley de la distribución independiente. En 1866, Mendel publicó sus observaciones y su
modelo de la herencia, con el título Experimentos sobre hibridación de plantas, en las Actas de la
Sociedad de Historia Natural de Brünn.

LEGADO CIENTÍFICO

El trabajo de Mendel pasó bastante inadvertido por la comunidad científica durante su vida. ¿Cómo pudo
pasar eso?

En parte, los contemporáneos de Mendel no reconocieron la importancia de su trabajo porque sus

hallazgos iban en contra de las ideas predominantes (populares) sobre la herencia. Además, aunque
ahora vemos el uso que hizo Mendel de las matemáticas en la biología como innovador y vanguardista,
resultaba nuevo, desconocido y quizá confuso o no intuitivo para otros biólogos de la época.

A mediados de 1800, cuando Mendel estaba haciendo sus experimentos, la mayoría de los biólogos
simpatizaba con la idea de herencia de mezcla. La herencia de mezcla no era una hipótesis científica
formal, sino más bien un modelo general en el cual la herencia implicaba la mezcla permanente de las
características de los padres en sus descendientes (y producía descendencia con una forma intermedia
de una característica). El modelo de mezcla encajaba bien con algunas observaciones de la herencia
humana: por ejemplo, los niños a menudo se ven un poco como ambos de sus padres.

Pero el modelo de mezcla no podía explicar por qué Mendel cruzó una planta de guisantes baja y una
alta, y obtuvo solamente plantas altas o por qué la autofecundación de una de esas plantas altas
produciría una proporción de 3:1 de plantas altas y bajas en la siguiente generación. En cambio, si el
modelo de mezcla fuera correcto, una planta alta cruzada con una baja debería producir una planta
mediana, que a su vez produciría más plantas medianas (ver siguiente página).

Pues resulta que, tanto la altura de una planta de guisantes como la altura de los humanos (junto con
muchas otras características en una amplia gama de organismos) están controladas por pares de
factores hereditarios que vienen en versiones distintivas, justo como propuso Mendel. En humanos, sin
embargo, hay muchos factores diferentes (genes) que contribuyen de forma parcial a la altura y varían
entre individuos. Esto hace difícil ver la contribución de cualquier factor en específico y produce patrones
de herencia que pueden parecerse a la mezcla. En los experimentos de Mendel, en cambio, solo había un
factor que difería entre las plantas de guisantes altas y bajas, lo que le permitió a Mendel ver claramente
el patrón subyacente de la herencia.

169
 Imagen que compara las predicciones del modelo de mezcla con los resultados reales de Mendel para una cruza
entre una planta de guisantes alta y una planta de guisantes baja. El modelo de mezcla predice que todos los
descendientes de los cruzamientos deben ser de altura mediana y que si esos descendientes se autofecundan,
todas las plantas en la siguiente generación también serán de altura mediana. Mendel, en cambio, observó que
todos los descendientes del cruzamiento eran altos y que cuando se autofecundaron, produjeron plantas altas y
bajas en una razón de 3:1. Imagen modificada de "Los siete caracteres de Mendel", por Mariana Ruiz Villareal.

En 1868, Mendel se volvió abad de su monasterio y en gran medida puso de lado sus búsquedas
científicas a favor de sus deberes pastorales. No fue reconocido por sus contribuciones científicas
extraordinarias durante su vida. De hecho, no fue sino hasta alrededor de 1900 que su trabajo fue
redescubierto, reproducido y revitalizado. Sus redescubridores eran biólogos a punto de descubrir la
base cromosómica de la herencia, es decir, a punto de darse cuenta que los “factores hereditarios” de
Mendel se portaban en cromosomas.

SISTEMA MODELO DE MENDEL: LA PLANTA DE GUISANTES

Mendel realizó sus experimentos claves con guisantes de jardín, Pisum sativum, como sistema modelo.
Las plantas de guisantes son un sistema conveniente para estudios de la herencia y todavía son
estudiados por algunos genetistas hoy en día.

Las características útiles de los guisantes incluyen su rápido ciclo de vida y la producción de muchas y
muchas semillas. También, las plantas de guisantes por lo general se autofecundan, lo que significa que la
misma planta hace el espermatozoide y el óvulo que se unen en la fertilización. Mendel tomó ventaja de
esta propiedad para producir líneas de guisantes genéticamente puras: autofecundó y seleccionó

170
guisantes durante muchas generaciones hasta que obtuvo líneas que producían consistentemente
descendencia idéntica al progenitor (por ejemplo, siempre de altura baja).

Las plantas de guisantes también son fáciles de cruzar o aparear de forma controlada. Esto se hace
mediante la transferencia de polen desde las anteras (parte masculina) de una planta de guisantes de
una variedad hacia el carpelo (parte femenina) de una planta de guisantes madura de una variedad
diferente. Para evitar que la planta receptora se autofecundará, Mendel extrajo cuidadosamente todas
las anteras inmaduras de las flores de la planta antes del cruzamiento.

Diagrama de las flores de guisantes que muestra cómo se realiza una cruza. Primero, una flor madre es emasculada,
lo que significa que se retiran las partes masculinas (anteras) con pinzas o tijeras. Luego, se recoge el polen de una
flor en la planta padre con un pincel. El polen se aplica en la parte femenina (carpelo) de la flor madre que fue
emasculada previamente. Imagen basada en una ilustración similar de Reece et al.

Gracias a que es fácil trabajar con guisantes y son prolíficos en la producción de semillas, Mendel pudo
realizar muchas cruzas y examinar muchas plantas individuales, y se cercioró de que sus resultados eran
constantes (no solo un golpe de suerte) y precisos (con base en muchos datos individuales).

CONDICIONES EXPERIMENTALES DE MENDEL

Una vez que Mendel había establecido líneas de guisantes genéticamente puras con diferentes rasgos
para una o más características de interés (como altura alta vs. baja), comenzó a investigar cómo se
heredaban los rasgos realizando una serie de cruzamientos.

Primero, cruzó un progenitor genéticamente puro con otro. Las plantas usadas en este cruzamiento
inicial son llamadas generación o generación parental.

Mendel recolectó las semillas del cruzamiento de la generación P y las cultivó. Estos descendientes
fueron llamados generación F1, abreviatura para primera generación filial. (Filius significa "hijo" en latín,
¡así que este nombre es un poco menos raro de lo que parece!)

171
Una vez que Mendel examinó las plantas F1 y registró sus rasgos, las dejó autofecundarse naturalmente,
lo cual produjo muchas semillas. Luego recogió y cultivó las semillas de las plantas F1 para producir
una generación F2 o segunda generación filial. De nuevo, examinó las plantas cuidadosamente y registró
sus rasgos.

Diagrama de la cruza entre una planta alta y una planta baja, que marca las generaciones P, F1 y F2. Imagen
modificada de "Los siete caracteres de Mendel", por Mariana Ruiz Villareal (dominio público).

Los experimentos de Mendel se extendieron más allá de la generación F2, generaciones F3, F4 y
posteriores, pero su modelo de la herencia se basó principalmente en las primeras tres generaciones.

Mendel no solo registró cómo se veían sus plantas en cada generación (por ejemplo, alta vs. baja), sino
que contó exactamente cuántas plantas con cada rasgo estaban presentes. Esto puede sonar tedioso,
pero al registrar los números y pensar matemáticamente, Mendel hizo descubrimientos que eludieron a
científicos famosos de su tiempo (tales como Charles Darwin, quien llevó a cabo experimentos similares,
pero no comprendió el significado de sus resultados).

172
 LEY DE SEGREGACIÓN
La ley de la segregación de Mendel. Genotipo, fenotipo y alelos. Heterocigotos/homocigotos. Cuadro de
Punnett de 2 x 2.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/biology/classical-genetics/mendelian--genetics/a/the-law-of-segregation

 Gregor Mendel estudió la herencia de rasgos en plantas de guisantes. Propuso un modelo donde
pares de "elementos heredables", o genes, especifican rasgos.

 Los genes vienen en diferentes versiones o alelos. Un alelo dominante esconde al alelo recesivo y
determina la apariencia del organismo.

 Cuando un organismo hace gametos, cada gameto recibe solo una copia del gen, que es
seleccionada al azar. Esto se conoce como la ley de la segregación.

 Un cuadro de Punnett puede utilizarse para predecir genotipos (combinaciones de alelos)

y fenotipos (rasgos observables) de la descendencia de cruces genéticos.

 Un cruzamiento de prueba puede utilizarse para determinar si un organismo con un fenotipo

dominante es homocigoto o heterocigoto.

Hoy sabemos que muchas de las características de las personas, desde el color de su pelo hasta su altura
y riesgo de diabetes, está influenciado por los genes. También sabemos que los genes son la manera en
la que los padres pasan las características a sus hijos (incluidas cosas como los hoyuelos o, en el caso de
mi padre y yo, una voz terrible). En los últimos cien años, hemos llegado a comprender que los genes son
en realidad fragmentos de ADN que se encuentran en los cromosomas y especifican proteínas.

¿Pero siempre lo supimos? ¡Ni por asomo! Hace aproximadamente 150150150 años, un monje
llamado Gregor Mendel público un trabajo que propuso por primera vez la existencia de genes y
presentó un modelo de cómo se heredaban. El trabajo de Mendel fue el primer paso de un largo camino,
en el que participaron muchos científicos trabajadores, que condujo a nuestra actual comprensión de los
genes y lo que hacen.

En este artículo, rastrearemos los experimentos y el razonamiento que llevó a Mendel a formular su
modelo para la herencia de los genes individuales.

MODELO DE MENDEL: COMENZÓ CON UNA PROPORCIÓN DE 3:1

Mendel estudió las plantas de guisantes y rastreó la herencia de una variedad de características, incluidos
el color de la flor, la posición de la flor, el color de la semilla y la forma de la semilla. Para ello, comenzó
cruzando dos plantas progenitoras de genética pura con diferentes formas de una característica, como
las flores violetas y blancas. Genética pura significa que cuando la planta se autofecunda durante muchas
generaciones, siempre tendrá más descendencia como ella misma.

173
¿Qué resultados encontró Mendel en sus cruzamientos para el color de la flor? En la generación de los
padres, Mendel cruzó una planta de flores violeta de genética pura con una planta de flores blancas de
genética pura. Cuando las recolectó y plantó las semillas producidas en este cruzamiento, Mendel
encontró que el 100100100 por ciento de las plantas en la siguiente generación, F1 tuvo flores violetas.

La sabiduría convencional en aquel momento hubiera predicho que las flores de híbridos deben ser
violeta pálido, es decir que los rasgos de los padres deben mezclarse en la descendencia. En cambio, los
resultados de Mendel demostraron que el rasgo de flor blanca había desaparecido totalmente. Llamó al
rasgo que era visible en la generación F1 (flores violetas) rasgo dominante y al rasgo que estaba oculto o
perdido (flores blancas) rasgo recesivo.

El diagrama muestra un cruzamiento entre plantas de guisantes que son genéticamente puras para el color de flor
violeta y plantas que son genéticamente puras para el color de flor blanco. Crédito de la imagen: "Experimentos de
Mendel: Figura 2," por Robert Bear et al., OpenStax, CC BY 4.0

174
Es de notar que Mendel no detuvo ahí su experimentación. Al contrario, dejó que las plantas F1, se
autofecundarán. Entre sus descendientes, llamados la generación F2, encontró que 705 plantas tenían
flores violetas y 224 tenían flores blancas. Eso era una relación de 15 flores violetas a una flor blanca o
aproximadamente 3:1.

Esta relación de 3:1 no era al azar. Para las otras seis características que examinó Mendel, las dos
generaciones F1 y F2 se comportaron de la misma forma que para el color de la flor. Uno de los dos
rasgos desaparecería completamente de la generación F1 y reaparecería en la generación F2 en una
relación de aproximadamente 3:1.

Se ilustran siete características de las plantas de guisantes de Mendel. Las flores pueden ser violetas o blancas. Los
guisantes pueden ser amarillos o verdes, lisos o rugosos. Las vainas de guisantes pueden ser infladas o estrechas,
amarillas o verdes. La posición de la flor puede ser axial o terminal. La longitud del tallo puede ser alta o baja.
Crédito de la imagen: "Experimentos de Mendel: Figura 2," por Robert Bear et al., OpenStax, CC BY 4.0.

Al final resultó que la proporción 3:1 era una pista crucial que llevó a Mendel a descifrar el enigma de la
herencia. Echemos un vistazo a lo que Mendel descubrió.

EL MODELO DE MENDEL DE LA HERENCIA

Con base en sus resultados (incluyendo esa mágica proporción 3:1, Mendel ideó un modelo para la
herencia de las características individuales, como el color de la flor.

En el modelo de Mendel, los padres transmiten los "factores hereditarios", que ahora llamamos genes,
que determinan los rasgos de los descendientes. Cada individuo tiene dos copias de un gen dado, como

175
el gen del color de la semilla (gen Y) que se muestra a continuación. Si estas copias representan versiones
diferentes, o alelos, del gen, un alelo —el dominante— puede ocultar al otro alelo —el recesivo—. Para
el color de la semilla, el alelo dominante amarillo Y oculta al alelo recesivo verde y.

Un gráfico con 2 columnas, la primera con el título "fenotipo" y la segunda con el título "genotipo". En la columna
de fenotipo, una planta de guisante amarillo fertiliza a una planta de guisante verde. La primera generación de
descendientes es 100 % plantas de guisantes amarillos. Después de la autofecundación de estos descendientes de
guisante amarillo, 75% de la segunda generación de descendientes tienen guisantes amarillos y 25% tiene guisantes
verdes. La columna genotipo muestra la primera generación de crías como 100% Yy, y la segunda generación como
25% YY, 50% Yy, y 25% yy. Imagen modificada de "Leyes de la herencia: Figura 1" por Robert Bear et al., OpenStax.

El juego de alelos portado por un organismo se conoce como su genotipo. El genotipo determina
el fenotipo, las características observables de un organismo. Cuando un organismo tiene dos copias del
mismo alelo (digamos, YY o yy), se dice que es homocigoto para ese gen. Si, en cambio, tiene dos copias
diferentes (como, Yy), podemos decir que es heterocigoto. El fenotipo también puede verse afectado
por el ambiente en muchos casos reales, aunque esto no tuvo un impacto en el trabajo de Mendel.

EL MODELO DE MENDEL: LA LEY DE SEGREGACIÓN

Hasta ahora, todo bien. Pero este modelo no explica por qué Mendel vio exactamente esos patrones
hereditarios. En particular, no explica la relación de 3:1. Para eso, necesitamos la ley de segregación de
Mendel.

De acuerdo a la ley de segregación, solo una de las dos copias de los genes presentes en un organismo se
distribuye a cada gameto (óvulo o espermatozoide) que produce, y la asignación de las copias de los
genes es al azar. Cuando un óvulo y un espermatozoide se unen en la fertilización, forman un nuevo

176
organismo, cuyo genotipo consiste de los alelos contenidos en los gametos. El diagrama siguiente ilustra
esta idea:

Cruzamiento monohíbrido. En la
generación P, un padre tiene un
fenotipo amarillo dominante y el
genotipo YY y el otro padre tiene el
fenotipo verde recesivo y el genotipo yy.
Cada padre produce un tipo de gameto,
lo que da como resultado una
generación F1 con un fenotipo amarillo
dominante y el genotipo Yy. La
autopolinización de la generación F1 da
como resultado una generación F2 con
una relación de 3 a 1 de guisantes
amarillos a verdes. Una de las tres
plantas de guisantes amarillas tiene un
genotipo dominante YY y 2 de las 3
tienen el genotipo heterocigoto Yy. La
planta recesiva homocigota tiene el
fenotipo verde y el genotipo yy. Imagen
modificada de "Leyes de la herencia:
Figura 5," por Robert Bear et al.,
OpenStax, CC BY 4.0

El cuadro de cuatro casillas que se muestra para la generación de F2 es conocido como cuadro de
Punnett. Para realizar un cuadro de Punnett, todos los posibles gametos de los padres se escriben a lo
largo de la parte superior (para el padre) y lateral (para la madre) de una cuadrícula. Aquí, puesto que es
autofertilización, la misma planta es padre y madre.

Después, se hacen las combinaciones de óvulo y espermatozoide en las casillas del cuadro, lo que
representa la fertilización para formar individuos nuevos. Debido a que cada casilla representa un evento
con la misma probabilidad de ocurrir, podemos determinar las relaciones de genotipo y fenotipo al
contar las casillas.

177
LA CRUZA DE PRUEBA

A Mendel también se le ocurrió una idea para saber si un organismo con un fenotipo dominante (como la
planta de guisante con la semilla amarilla) era heterocigoto (Yy) o homocigoto (YY). Esta técnica se
llama cruzamiento de prueba y actualmente todavía es usada por criadores de plantas y animales. En un
cruzamiento de prueba, el organismo con el fenotipo dominante se cruza con un organismo que es
homocigoto recesivo (por ejemplo, semilla verde):

En un cruzamiento de prueba, un padre con un fenotipo dominante, pero un genotipo desconocido se cruza con un
padre recesivo. Crédito de la imagen: "Leyes de la herencia: Figura 4," de Robert Bear et al., OpenStax, CC BY 4.0.

Si el organismo con el fenotipo dominante es homocigoto, entonces todos los descendientes F1

obtendrán un alelo dominante de ese padre, serán heterocigotos, y mostrarán el fenotipo dominante. Si
el organismo con el fenotipo dominante es heterocigoto, los descendientes F1 serán mitad heterocigotos
(fenotipo dominante) y mitad homocigotos recesivos (fenotipo recesivo).

El hecho de que obtengamos una relación de 1:1 en este segundo caso es otra confirmación de la ley de
segregación de Mendel.

178
¿ESTÁ COMPLETO ESTE MODELO DE MENDEL DE LA HERENCIA?

No exactamente. Hemos visto todo lo que respecta al modelo de Mendel para la herencia de un solo gen.
Sin embargo, el modelo completo de Mendel también abordó si la herencia de un gen para una
característica influye sobre la herencia de otro gen para otra característica (como el color de la flor y la
forma de la semilla). Puedes aprender más sobre el modelo de Mendel para la herencia de genes
múltiples en el artículo de la ley de la distribución independiente. Una cosa que encuentro bastante
increíble es que Mendel fue capaz de descubrir este modelo de la herencia completo simplemente por
medio de sus observaciones. Esto no fue porque era una especie de súper genio, sino porque fue muy
cuidadoso, persistente y curioso, y también porque razonó sobre sus resultados en forma matemática.

179
 LEY DE SEGREGACIÓN INDEPENDIENTE
La ley de la segregación independiente de Mendel. Cruza dihíbrida. Cuadros de Punnett de 4 x4.

Extraído y modificado de https://acortar.link/8JJrFZ

La ley de la segregación nos permite predecir cómo se hereda una sola característica asociada a un solo
gen. Pero, en algunos casos, podríamos querer predecir la herencia de dos características asociadas a dos
diferentes genes. ¿Cómo podemos hacer esto?

Para hacer una predicción exacta, necesitamos saber si los dos genes se heredan de forma independiente
o no. Es decir, necesitamos saber si ellos se "ignoran" el uno al otro cuando se reparten en los gametos, o
si "permanecen juntos" y se heredan como una unidad.

Cuando Gregor Mendel se hizo esta pregunta, encontró que diferentes genes se heredan
independientemente unos de otros, siguiendo lo que se llama la ley de distribución independiente. En
este artículo, vamos a echar un vistazo más de cerca a la ley de la distribución independiente y cómo se
utiliza para hacer predicciones. También veremos cuando la ley de la distribución independiente es válida
(¡y cuando no!).

Nota: si todavía no estás familiarizado con cómo los genes individuales se heredan, es posible que desees
revisar el artículo de ley de la segregación o el video de introducción a la herencia antes de sumergirte en
este artículo.

¿QUÉ ES LA LEY DE LA DISTRIBUCIÓN INDEPENDIENTE?

La ley de la distribución independiente de Mendel establece que los alelos de dos (o más) genes
diferentes se reparten en los gametos de forma independiente el uno del otro. En otras palabras, el alelo
de un gen que recibe un gameto no influye en el alelo que recibe de otro gen.

Ejemplo: genes del color del guisante y de la forma del guisante

Veamos un ejemplo concreto de la ley de la distribución independiente. Imagina que cruzamos dos
plantas de guisantes genéticamente puras: una con semillas redondas amarillas (YYRR) y otra con
semillas arrugadas verdes (yyrr). Debido a que cada padre es homocigoto, la ley de la segregación nos
dice que los gametos de la planta arrugada verde son ry y los gametos de la planta redonda amarilla
son RY. Eso nos da descendencia F1 que es RrYy.

El alelo que especifica el color amarillo de la semilla es dominante al alelo que especifica el color verde de
la semilla y el alelo que especifica la forma redonda es dominante al alelo que especifica la forma
arrugada, como se muestra por las letras mayúsculas y minúsculas. Esto significa que las plantas F1 son
amarillas y redondas. Puesto que son heterocigotas para dos genes, las plantas F1 se
llaman dihíbridas (di- = dos, -híbrido = heterocigoto).

180
Una cruza entre dos dihíbridos (o, de forma equivalente, la autofecundación de un dihíbrido) se conoce
como cruza dihíbrida. Cuando Mendel hizo esta cruza y miró a la descendencia, se encontró que había
cuatro categorías diferentes de semillas de guisante: amarillas y redondas, amarillas y rugosas, verdes y
redondas, y verdes y rugosas. Estas categorías fenotípicas (categorías definidas por rasgos observables)
aparecieron en una razón aproximada de 9:3:3:1.

Ilustración de la hipótesis de que los genes del color de la semilla y los de la forma de la semilla se distribuyen de
manera independiente.

En el diagrama, los alelos Y y R del padre amarillo, redondo y los alelos r e y del padre verde, rugoso no se
heredan como unidades. En cambio, los alelos de los dos genes se heredan como unidades
independientes.

Generación P: una planta amarilla, redonda (YYRR) se cruza con una planta verde, arrugada (yyrr). Cada
generación parental puede producir solamente un tipo de gameto, YR o yr.

Generación F1: las semillas del dihíbrido F1 son amarillas y redondas, con un genotipo de YyRr. Las plantas
F1 pueden producir cuatro diferentes tipos de gametos: YR, Yr, yR y yr. Podemos predecir los genotipos
de las plantas F2 colocando estos gametos a lo largo de los ejes superior y lateral de un cuadro de
Punnett 4X4 y completando las cajas para representar los eventos de fecundación.

Generación F2: completar el cuadro de Punnett predice cuatro diferentes clases fenotípicas de los
descendientes, amarillo/redondo, amarillo/rugoso, verde/redondo y verde/rugoso, en una proporción de
9:3:3:1. Esta es la predicción del modelo en el cual los genes de la forma y el color de la semilla se
segregan independientemente.

181
Completando el Cuadro de Punnett correspondiente:

YR Yr yR yr

YR YYRR YYRr YyRR YyRr

Yr YYRr YYrr YyRr Yyrr

yR YyRR YyRr yyRR yyRr

yr YyRr Yyrr yyRr yyrr

Texto simple = fenotipo amarillo, redondo Texto en itálicas = fenotipo amarillo, rugoso. Texto en negritas =
fenotipo verde, redondo Texto en itálicas, negritas = fenotipo verde, rugoso. Crédito de la imagen "Leyes de la
herencia: Figura 2", de OpenStax College, Biología, CC BY 4.0.

Esta relación fue la pista clave que llevó a Mendel a la ley de la distribución independiente. Esto se debe a
que una proporción de 9:3:3:1 es exactamente lo que se esperaría ver si la planta creó cuatro tipos de
gametos (espermatozoides y óvulos) con la misma frecuencia: YR, Yr, yR, y yr. En otras palabras, este es
el resultado que nos gustaría predecir si cada gameto consiguiera al azar un alelo Y o y, y, en un proceso
separado, también consiguiera al azar un alelo R o r (creando cuatro combinaciones igualmente
probables).

Podemos confirmar el vínculo entre los cuatro tipos de gametos y la proporción 9:3:3:1 utilizando el
cuadro de Punnett anterior. Para hacer el cuadro, primero ponemos los cuatro tipos de gametos
igualmente probables a lo largo de cada eje. Entonces, unimos los gametos en los ejes en las casillas de la
tabla, que representan los eventos de fertilización. Los 161616 eventos de fertilización de igual
probabilidad que pueden ocurrir entre los gametos se muestran en las 161616 cajas. Los genotipos de los
descendientes en las cajas corresponden a una proporción de fenotipos de 9:3:3:1 tal como lo observó
Mendel.

RAZÓN PARA LA DISTRIBUCIÓN INDEPENDIENTE

Para ver por qué ocurre la distribución independiente, necesitamos avanzar medio siglo y descubrir que
los genes están ubicados físicamente en los cromosomas. Para ser exactos, las dos copias de un gen
portadas por un organismo (como un alelo Y y un alelo y) se encuentran en el mismo lugar en los dos
cromosomas de un par homólogo. Los cromosomas homólogos son similares, pero no idénticos, y un
organismo obtiene un miembro del par de cada uno de sus dos padres.

La base física para la ley de la distribución independiente se encuentra en la meiosis I de la formación de

gametos, cuando pares homólogos se alinean en orientaciones al azar en el centro de la célula mientras

182
se preparan para separarse. Podemos obtener gametos con diferentes combinaciones de homólogos de
"mamá" y "papá" (y, por lo tanto, los alelos en esos homólogos) porque la orientación de cada par es
aleatoria.

Para ver lo que esto significa, compara el arreglo cromosómico 1 (arriba) y el arreglo cromosómico 2
(abajo) en la etapa de metafase I en el diagrama siguiente. En un caso, los cromosomas rojos de "mamá"
van juntos, mientras que, en el otro, se dividen y se mezclan con los cromosomas azules de "papá". Si la
meiosis sucede muchas veces, como lo hace en una planta de guisantes, conseguiremos ambos arreglos
y así las clases de gametos RY, Ry, rY y ry, con igual frecuencia.

Los genes en diversos cromosomas (como los genes Y y R) se segregan independientemente. En la vida
real, los genes del color y la forma de la semilla están en los cromosomas 1 y 7, respectivamente, del
genoma del guisante. Los genes que están muy separados en el mismo cromosoma también se segregan
independientemente gracias al entrecruzamiento o intercambio de pedazos del cromosoma homólogo,
que ocurre temprano en la meiosis I. Sin embargo, hay pares de genes que no se segregan
independientemente. Cuando los genes están cerca uno del otro en un cromosoma, los alelos en el
mismo cromosoma se heredan juntos con más frecuencia. Tales genes no exhiben distribución
independiente y se dice que están ligados.

Imagen modificada de "Las leyes de la herencia: Figura 5," de OpenStax College, Concepts of Biology, CC BY 4.0

183
 ALELOS MÚLTIPLES, DOMINANCIA INCOMPLETA y
CODOMINANCIA
En el mundo real, los genes vienen en muchas versiones (alelos). Los alelos no son siempre completamente
dominantes o recesivos el uno al otro, sino que en cambio pueden mostrar codominancia completa o
dominancia incompleta.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/biology/classical-genetics/variations-on-mendelian-genetics/a/multiple-alleles-
incomplete-dominance-and-codominance

Gregor Mendel sabía cómo mantener las cosas simples. En el trabajo de Mendel en las plantas de
guisantes, cada gen venía en solo dos versiones diferentes, o alelos, y estos alelos tenían una relación
muy clara de dominancia (con el alelo dominante que anula totalmente al alelo recesivo para determinar
la apariencia).

Hoy, sabemos que no todos los alelos se comportan tan sencillamente como en los experimentos de
Mendel. Por ejemplo, en la vida real:

 Los pares de alelos pueden tener una variedad de relaciones de dominancia (es decir, un alelo del
par puede no “ocultar" totalmente al otro en el heterocigoto).

 A menudo hay muchos alelos diferentes de un gen en una población.

En estos casos, el genotipo de un organismo o el conjunto de alelos, aún determina su fenotipo o

características observables. Sin embargo, muchos alelos pueden interactuar uno con otro en diferentes
formas para especificar el fenotipo.

Como una nota aparte, probablemente tenemos suerte de que los genes de guisantes de Mendel no
mostraron estas complejidades. Si lo hubieran hecho, es posible que Mendel no hubiera entendido sus
resultados y no hubiera descubierto los principios básicos de la herencia, ¡que son clave para ayudarnos a
entender los casos especiales!

DOMINANCIA INCOMPLETA

Los resultados de Mendel fueron revolucionarios en parte porque contradecían la idea, entonces
popular, de que los rasgos de los padres se mezclan permanentemente en su descendencia. En algunos
casos, sin embargo, el fenotipo de un organismo heterocigoto realmente puede ser una mezcla entre los
fenotipos de sus progenitores homocigotos.

Por ejemplo, en la flor boca de dragón, Antirrhinum majus, una cruza entre una planta de flores blancas
homocigota (WW) y una planta de flores rojas homocigota (RR) producirá descendientes con flores rosas
(WR). Este tipo de relación entre los alelos, con un fenotipo heterocigoto intermedio entre dos fenotipos
homocigotos es llamada dominancia incompleta.

184
 Diagrama de una cruza entre plantas boca de dragón WW (blanca) y RR (roja). Las plantas F1 son rosas y de
genotipo WR.

Podemos usar el modelo de Mendel para predecir los resultados de las cruzas para los alelos que
muestran dominancia incompleta. Por ejemplo, la autofertilización de una planta rosa produciría una
relación de genotipos RW y de fenotipos 1:2:1 rojo: rosa: blanco. Los alelos se heredan de acuerdo a las
reglas básicas de Mendel, aun cuando muestran una dominancia incompleta.

Autofertilización de las plantas rosas RW.

185
CODOMINANCIA

Relacionada cercanamente con la dominancia incompleta está la codominancia, en la cual ambos alelos
se expresan simultáneamente en el heterocigoto.

Podemos ver un ejemplo de la codominancia en los grupos sanguíneos MN de los humanos (menos
famosos que los grupos sanguíneos ABO, ¡pero igual de importantes!). El tipo de sangre MN de una
persona se determina por sus alelos de un cierto gen. Un alelo M especifica la producción de un
marcador M exhibido en la superficie de los glóbulos rojos, mientras que un alelo N L especifica la
producción de un marcador N ligeramente diferente.

Los homocigotos (MM o NN) solamente tiene marcadores M o N, respectivamente, en la superficie de

sus glóbulos rojos. Sin embargo, los heterocigotos (MN) tienen ambos tipos de marcadores en igual
cantidad en la superficie celular.

Con respecto a la dominancia incompleta, aún podemos usar las reglas de Mendel para predecir la
herencia de los alelos codominantes. Por ejemplo, si dos personas con genotipos MN tienen hijos,
esperaríamos ver tipos sanguíneos M, MN y N y genotipos MM, NM y NN en sus hijos en una
relación 1:2:1 (¡si tuvieran suficientes hijos para que determináramos las relaciones adecuadamente!).

ALELOS MÚLTIPLES

El trabajo de Mendel sugirió que existen solamente dos alelos para cada gen. Hoy, sabemos que ese no
es siempre el caso, ni siquiera en la mayoría de los casos. Aunque los humanos individualmente (y todos
los organismos diploides) solamente pueden tener dos alelos para un gen dado, pueden existir alelos
múltiples a nivel de población y diferentes individuos en la población pueden tener diferentes pares de
estos alelos.

Como ejemplo, consideremos un gen que especifica el color del pelaje en conejos, llamado gen C. El
gen C viene en cuatro alelos comunes: C, ch, h y c.

 Un conejo CC tiene pelaje negro o café.

 Un conejo ch-ch tiene coloración de chinchilla (pelaje grisáceo).

 Un conejo hh tiene un patrón Himalaya (puntos de color), con un cuerpo blanco y orejas, cara,
patas y cola oscuras.

 Un conejo cc es albino, con un pelaje blanco puro.

186
 Serie alélica del gen de color C en conejos. Crédito de la imagen: "Características y rasgos: Figura 5", de OpenStax
College, Biología (CC BY 3.0).

Los alelos múltiples hacen posible muchas relaciones de dominancia. En este caso, el alelo negro C es
completamente dominante sobre todos los demás; el alelo chinchilla ch es dominante incompletamente
sobre los alelos Himalaya y albino; y el alelo Himalaya es completamente dominante sobre el alelo
albino c.

Los criadores de conejos descubrieron estas relaciones al cruzar diferentes conejos de diferentes
genotipos y observar los fenotipos de los gazapos (conejos bebé) heterocigotos.

187
 GRUPOS SANGUÍNEOS Y HERENCIA
Extraído y modificado de https://n9.cl/5wzfy

Antes de su descubrimiento en 1900 por el biólogo austríaco Karl Landsteiner, las transfusiones de
sangre eran procedimientos peligrosos, que podían devenir en la muerte del paciente sin que los
doctores entendieran el porqué.

El conocimiento sobre los grupos sanguíneos nos hizo entender que, si se realiza una transfusión de un
tipo de sangre incompatible con la del paciente, desencadena una respuesta inmune que puede producir
muchas complicaciones, e incluso, la muerte.

Los grupos sanguíneos, o tipos de sangre, están definidos por unas moléculas llamadas antígenos,
presentes en la membrana plasmática de los eritrocitos o glóbulos rojos. Estos antígenos pueden ser de
dos tipos y, como ya estarás sospechando, se llaman A y B.

EL SISTEMA ABO

Los tipos de sangre que existen se refieren a los antígenos presentes en sus eritrocitos. Si una persona
tiene el antígeno A en la superficie de sus eritrocitos, su tipo se sangre será del tipo A. Del mismo modo,
tendrá un tipo de sangre B si se encuentra presente el antígeno B. Asimismo, existen personas que
presentan ambos antígenos, y su tipo de sangre es AB. Aquellos que no posean ningún antígeno, tendrán
un tipo de sangre O.

Normalmente, para que un anticuerpo se produzca, el cuerpo debe haber estado expuesto previamente
al antígeno extraño. Esto, sin embargo, no funciona así en el caso de la sangre. Un individuo con tipo de
sangre B, tendrá anticuerpos A preformados desde el inicio de su existencia. Del mismo modo, alguien
con tipo de sangre A, tendrá anticuerpos tipo B en su plasma. Las personas con tipo de sangre AB no
poseen anticuerpos y los tipos O tienen ambos anticuerpos.

188
¿Y EL FACTOR RH?

También es posible que sepas si tu grupo de sangre es negativo o positivo. Esta característica es también
debida a la presencia de un segundo antígeno, llamado Rh. Si bien existen docenas de antígenos Rh
identificados, sólo uno, llamado D, es clínicamente importante. Aquellas personas que presenten el
antígeno RhD en sus eritrocitos, tendrán un tipo de sangre positivo (+), mientras que los que no lo
presenten, serán catalogados con un tipo de sangre negativo (−).

Ambos sistemas, el ABO y el Rh son independientes, por lo que puede existir cualquier combinación
entre ellos, por ejemplo: A+, AB−, B−, O+.

HERENCIA Y TIPO DE SANGRE ¿CÓMO SE HEREDA EL TIPO DE SANGRE?

En el caso de los grupos sanguíneos, esta característica es determinada por un sólo gen con tres alelos:
A, B y 0 (i). Los alelos A y B son dominantes sobre el alelo i, lo que quiere decir que, si tenemos un
individuo que ha heredado un alelo i y un alelo A, su fenotipo será "tipo de sangre A. Sólo se puede
presentar el tipo de sangre 0 si el individuo es homocigótico, es decir, con un genotipo del tipo ii. Sin
embargo, los alelos A y B son codominantes entre sí, eso quiere decir que, de un individuo heterocigoto,
que presente tanto el alelo A como el alelo B, expresará ambas características, lo que daría origen a un
tipo de sangre AB.

HERENCIA Y FACTOR RH

El caso de la herencia del factor Rh es más sencillo, ya que es una característica determinada por un gen
con dos alelos: R que expresa el factor Rh+ y r, que expresa el factor Rh−. El alelo R es dominante sobre el
alelo r, por lo que los genotipos y fenotipos posibles son:

189
190
 HERENCIA LIGADA AL CROMOSOMA X
Bases cromosómicas de la determinación de sexo. Cromosomas X e Y, herencia ligada al cromosoma X.

Extraído y modificado de https://n9.cl/cimgy

 En los humanos y en otros mamíferos, el sexo biológico se determina por un par de cromosomas
sexuales: XY en machos y XX en hembras.

 Se dice que los genes en el cromosoma X están ligados a X. Los genes ligados a X tienen patrones
de herencia distintos porque están presentes en diferentes números en hembras (XX) y machos
(XY).

 Los trastornos genéticos humanos ligados a X son mucho más comunes en los hombres que en
las mujeres debido al patrón de herencia ligado a X.

Si eres un ser humano (¡que es casi seguro!), la mayor parte de tus cromosomas viene en pares
homólogos. Los dos cromosomas de un par homólogo contienen la misma información básica —es decir,
los mismos genes en el mismo orden— pero pueden portar diferentes versiones de estos genes.

¿Todos tus cromosomas están organizados en pares homólogos? La respuesta depende de si eres varón
(cromosómicamente).

Imagen de un cariotipo humano, que muestra los 44 autosomas en pares correspondientes y 2 cromosomas
sexuales disímiles (X y Y). Imagen modificada de "Cariotipo", por Can H. (CC BY 2.0).

 Un hombre tiene dos cromosomas sexuales: X e Y. A diferencia de los 44 autosomas

(cromosomas no sexuales), X e Y no portan los mismos genes y no se consideran homólogos.

191
  En lugar de un cromosoma X y uno Y, una mujer tiene dos cromosomas X. Estos cromosomas X sí
forman un par homólogo legítimo.

Ya que los cromosomas sexuales no siempre vienen en pares homólogos, los genes que portan muestran
patrones únicos y distintivos de herencia.

CROMOSOMAS SEXUALES EN LOS HUMANOS

Los cromosomas X y Y en los humanos determinan el sexo biológico de una persona, XX especifica
genitales femeninos y XY especifica genitales masculinos. Aunque el cromosoma Y contiene una pequeña
región de similitud con el cromosoma X para que puedan aparearse durante la meiosis, el cromosoma Y
es mucho más pequeño y contiene mucho menos genes.

Para ponerle números, el cromosoma X tiene aprox. 800-900 genes codificantes de proteínas con una
amplia variedad de funciones, mientras que el cromosoma Y solo tiene 60-70 genes codificantes de
proteínas y alrededor de la mitad de ellos solo están activos en los testículos (órganos que producen
espermatozoides).

Diagrama de los cromosomas humanos X y Y. El X es mucho más grande que el Y. El X y el Y tienen pequeñas
regiones de homología en ambos extremos, las cuales les permiten el apareamiento de los cromosomas durante la
meiosis. El gen SRY se encuentra en el cromosoma Y, cerca del extremo, justo debajo de la región de homología con
el cromosoma X. Imagen basada en los ideogramas de Genome Decoration Page, mantenido por el NCBI de EE.UU.

El cromosoma Y humano juega un papel clave en la determinación del sexo de un embrión en desarrollo.
Esto se debe principalmente a un gen llamado SRY ("región de Y determinante del sexo"). SRY se
encuentra en el cromosoma Y y codifica una proteína que activa otros genes necesarios para el
desarrollo masculino.

 Los embriones XX no tienen SRY, así que se desarrollan como hembras.

 Los embriones XY tienen SRY, así que se desarrollan como machos.

192
En casos raros, los errores durante la meiosis pueden transferir SRY del cromosoma Y al cromosoma X. Si
un cromosoma X que lleva SRY fertiliza un óvulo, se producirá un embrión cromosómicamente femenino
(XX), que desarrollará genitales masculinos. Si un cromosoma Y deficiente de SRY fertiliza un óvulo, se
producirá un embrión cromosómicamente masculino (XY) desarrollará genitales femeninos.

GENES LIGADOS AL CROMOSOMA X

Cuando un gen está presente en el cromosoma X, pero no en el cromosoma Y, se dice que está ligado a
X. Los genes ligados a X tienen patrones de herencia distintos de los que tienen los genes en los
cromosomas no sexuales (autosomas). Eso es porque machos y hembras tienen un número diferente de
copias de estos genes.

Puesto que una mujer tiene dos cromosomas X, tendrá dos copias de cada gen ligado a X. Por ejemplo,
en la mosca de la fruta Drosophila (que, como los humanos, tiene hembras XX y machos XY), hay un gen
del color de los ojos llamado white, por su nombre en inglés, que se encuentra en el cromosoma X y una
mosca hembra tendrá dos copias de este gen. Si el gen viene en dos alelos diferentes, como W (ojos
rojos normales, dominante) y w (ojos blancos, recesivo), la mosca hembra puede tener tres
genotipos: WW (ojos rojos), Ww (ojos rojos) y ww \ (ojos blancos).

Un macho tiene diferentes posibilidades de genotipos que una hembra. Puesto que solamente tiene un
cromosoma X (apareado con un cromosoma Y), solamente tendrá una copia de cualquier gen ligado a X.
Por ejemplo, en el caso del color de los ojos de la mosca, los dos genotipos que puede tener un macho
son WY (ojos rojos) y wY (ojos blancos). El alelo del cual la mosca macho herede su gen ligado a X
determinará su apariencia, porque no tiene otra copia del gen, incluso si el alelo es recesivo en las
hembras. En lugar de ser homocigotos o heterocigotos, se dice que los machos son hemicigotos para los
genes ligados a X.

Podemos ver cómo el ligamiento sexual afecta los patrones de la herencia al considerar un cruzamiento
entre dos moscas, una hembra de ojos blancos (ww) y un macho de ojos rojos (WY). Si este gen estuviera
en un cromosoma no sexual, o autosoma, esperaríamos que toda la descendencia tuviera ojos rojos
porque el alelo rojo es dominante al alelo blanco. Lo que realmente vemos es lo siguiente: (ver la
siguiente página).

Sin embargo, debido a que el gen está ligado a X y la madre era la que tenía el fenotipo recesivo (ojos
blancos), toda la descendencia macho —que obtiene su único cromosoma X de su madre— tendrá ojos
blancos. Toda la descendencia hembra tendrá ojos rojos porque recibe dos cromosomas X, y el W del
padre oculta al w \ recesivo de su madre.

193
Esta ilustración muestra un análisis con un cuadro de Punnet del color de los ojos de la mosca de la fruta, que es un
rasgo ligado al sexo. Una mosca de la fruta macho de ojos rojos se cruza con una mosca de la fruta hembra de ojos
blancos. Todas las descendientes hembras adquieren un alelo dominante W del padre y un alelo recesivo w de la
madre y, por lo tanto, son heterocigotas dominantes con ojos de color rojo. Todos los descendientes machos
adquieren un alelo recesivo w de la madre y un cromosoma Y del padre y, por lo tanto, son hemicigotos recesivos
con ojos de color blanco. Crédito de la imagen: "Características y rasgos: Figura 10," de OpenStax College,
Biology, CC BY 4.0

AFECCIONES LIGADAS AL CROMOSOMA X

Los mismos principios que vemos trabajar en la mosca de la fruta pueden aplicarse a la genética humana.
En los humanos, los alelos para ciertas afecciones (incluso algunas formas de daltonismo, hemofilia y
distrofia muscular) están ligados al cromosoma X. Estas enfermedades son mucho más comunes en los
hombres que en las mujeres debido a su patrón de herencia ligado al cromosoma X.

¿Por qué pasa esto? Vamos a explorarlo con un ejemplo en el cual una madre es heterocigota para un
alelo que causa enfermedad. Las mujeres que son heterocigotas para alelos de enfermedad se
llaman portadoras y usualmente no muestran síntomas ellas mismas. Los hijos de estas mujeres tienen
una probabilidad de 50% de tener la afección, pero las hijas tienen poca probabilidad de tenerla (a menos
que el padre también lo tenga) y, en cambio, tendrán una probabilidad de 50% de ser portadoras.

194
 Un diagrama muestra un padre no afectado con un alelo dominante y una madre portadora no afectada con un
alelo recesivo ligado a X. Se ven las cuatro figuras de la descendencia que representan las diferentes combinaciones
genéticas resultantes: hijo no afectado, hija no afectada, hijo afectado e hija portadora no afectada. Crédito de la
imagen: "Características y rasgos: Figura 10," de OpenStax College, Biology, CC BY 4.0.

¿Por qué pasa esto? Los rasgos recesivos ligados a X aparecen con más frecuencia en machos que en
hembras porque si un macho recibe un alelo "dañado" de su madre, no tiene oportunidad de obtener un
alelo "normal" de su padre (quien provee un cromosoma Y) para ocultar al malo. Las hembras, por otro
lado, a menudo recibirán un alelo normal de su padre, lo que previene que se exprese el alelo de la
enfermedad.

195
 CICLO CELULAR
El ciclo celular se conforma de la interfase (fases G₁, S, y G₂), seguida por la fase mitótica (mitosis y citocinesis),
y fase G₀.

Extraído y modificado de https://acortar.link/9hEPOl

¿Alguna vez has visto a una oruga convertirse en mariposa? Si es así, probablemente estás familiarizado
con la idea de un ciclo vital. Las mariposas pasan por algunas transiciones del ciclo vital bastante
espectaculares: de algo que parece un gusano se convierten en una pupa, y finalmente en una gloriosa
criatura que flota por el aire. Otros organismos, desde seres humanos hasta plantas y bacterias, también
tienen un ciclo vital: una serie de pasos del desarrollo por las que pasa un individuo del momento en que
nace al momento en que se reproduce.

El ciclo celular puede pensarse como el ciclo vital de una célula. Es decir, es la serie de etapas de
crecimiento y de desarrollo que experimenta una célula entre su “nacimiento” (formación por división de
una célula madre) y su reproducción (división para hacer dos nuevas células hijas).

FASES DEL CICLO CELULAR

Para dividirse, una célula debe completar varias tareas importantes: debe crecer, copiar su material
genético (ADN) y dividirse físicamente en dos células hijas. Las células realizan estas tareas en una serie
de pasos organizada y predecible que conforma el ciclo celular. El ciclo celular es un ciclo, y no un camino
lineal, porque al final de cada ronda las dos células hijas pueden iniciar el mismo proceso exacto otra vez
desde el inicio.

En las células eucariontes, o células con un núcleo, las etapas del ciclo celular se dividen en dos fases
importantes: la interfase y la fase mitótica (M).

 Durante la interfase, la célula crece y hace una copia de su ADN.

 Durante la fase mitótica (M), la célula separa su ADN en dos grupos y divide su citoplasma para
formar dos nuevas células.

INTERFASE

Entremos al ciclo celular justo cuando se forma una célula por división de su célula madre. ¿Qué debe
hacer ahora esta célula recién nacida si desea seguir su vida y dividirse? La preparación para la división
sucede en tres pasos:

 Fase G1. Durante esta fase, también llamada fase del primer intervalo, la célula crece físicamente,
copia los organelos y hace componentes moleculares que necesitará en etapas posteriores.

 Fase S. En la fase S, la célula sintetiza una copia completa del ADN en su núcleo. También duplica
una estructura de organización de microtúbulos llamada centrosoma. Los centrosomas ayudan a
separar el ADN durante la fase M.

196
  Fase G2. Durante la fase del segundo intervalo, la célula crece más, sintetiza proteínas y
organelos, y comienza a reorganizar su contenido en preparación para la mitosis. La fase termina
cuando la mitosis comienza.

Las fases G1, S y G2 se conocen en conjunto como interfase. El prefijo inter significa entre, lo cual refleja
que la interfase ocurre entre una fase mitótica (M) y la siguiente.

Imagen del ciclo celular. Crédito de imagen: "El ciclo celular: Figura 1" de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

FASE M

Durante la fase mitótica (M), la célula divide su ADN duplicado y su citoplasma para hacer dos nuevas
células. La fase M implica dos procesos distintos relacionados con la división: mitosis y citocinesis.

En la mitosis, el ADN nuclear de la célula se condensa en cromosomas visibles y es separado por el huso
mitótico, una estructura especializada hecha de microtúbulos. La mitosis ocurre en cuatro etapas:
profase (que a veces se divide en profase temprana y prometafase), metafase, anafase y telofase.
Puedes aprender más sobre estas etapas en el video sobre mitosis.

En la citocinesis, el citoplasma de la célula se divide en dos, lo que forma dos nuevas células. La
citocinesis generalmente comienza apenas termina la mitosis, con una pequeña superposición. Es
importante notar que la citocinesis ocurre de forma diferente en células animales y vegetales.

197
 Citocinesis en células animales y vegetales. En una célula animal, un anillo contráctil de fibras citoesqueléticas se
forma en el centro de la célula y se contrae hacia adentro, lo que produce una hendidura llamada surco de división.
Finalmente, el anillo contráctil parte la célula madre en dos, lo que produce dos células hijas. En una célula vegetal,
las vesículas derivadas del aparato de Golgi se mueven al centro de la célula, donde se funden para formar una
estructura llamada placa celular. La placa celular se expande hacia fuera y se conecta con las paredes laterales de la
célula, lo que crea una nueva pared celular que divide la célula madre para hacer dos células hijas. Crédito de
imagen: Crédito de imagen: "El ciclo celular: Figura 4" de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0).

 En los animales, la división celular ocurre cuando una banda de fibras citoesqueléticas
llamadas anillo contráctil se contrae hacia adentro y separa la célula en dos, proceso llamado
citocinesis contráctil. La hendidura producida a medida que el anillo se contrae se llama surco de
división. Las células animales pueden partirse en dos porque son relativamente suaves y blandas.

 Las células vegetales son mucho más rígidas que las células animales; están rodeadas por una
pared celular rígida y tienen alta presión interna. Debido a esto, las células vegetales se dividen
en dos al construir una nueva estructura en el centro de la célula. Esta estructura, conocida
como placa celular, consta de membrana plasmática y componentes de la pared celular que
llegan en vesículas, y divide la célula en dos.

SALIDA DEL CICLO CELULAR Y G0

¿Qué pasa con las dos células hijas producidas en una ronda del ciclo celular? Esto depende de qué tipo
de células son. Algunos tipos de células se dividen rápidamente y en esos casos las células hijas podrían
sufrir inmediatamente otra ronda de división celular. Por ejemplo, muchos tipos de células en un embrión
temprano se dividen rápidamente, al igual que las células en un tumor.

198
Otros tipos de células se dividen lentamente o simplemente no lo hacen. Estas células pueden salir de la
fase de G1 y entran en un estado de reposo llamado fase G0. En G0, una célula no se está preparando
activamente para la división, solo está llevando a cabo su trabajo. Por ejemplo, podría conducir señales
como una neurona (como la del siguiente dibujo) o almacenar los carbohidratos como una célula del
hígado. G0 es un estado permanente para algunas células, mientras que otras pueden reiniciar la división
si reciben las señales correctas.

¿CUÁNTO TIEMPO DURA EL CICLO CELULAR?

La duración del ciclo celular varía entre las diferentes células. Una célula humana típica puede tardar unas
24 horas para dividirse, pero las células mamíferas de ciclo rápido, como las que recubren el intestino,
pueden terminar un ciclo cada 9-10 horas cuando crecen en medios de cultivo.

Los distintos tipos de células dividen su tiempo entre las fases del ciclo celular de distintas maneras. Por
ejemplo, en embriones tempranos de rana las células casi no pasan tiempo en G1, sino que circulan
rápidamente entre las fases S y M, dando como resultado la división de una célula grande, el cigoto, en
muchas células pequeñas.

199
 MITOSIS
Cómo se divide una célula para crear dos células genéticamente idénticas. Profase, metafase, anafase y
telofase.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-communication-and-cell-cycle/cell-cycle/a/phases-of-mitosis

¿Qué tienen en común tus intestinos, la levadura en la masa del pan y una rana en desarrollo? Entre otras
cosas, todos tienen células que llevan a cabo la mitosis: se dividen para producir más células
genéticamente idénticas a sí mismas.

¿Por qué todos estos organismos y tejidos tan diferentes necesitan la mitosis? Las células intestinales
tienen que ser reemplazadas conforme se desgastan; las células de levadura necesitan reproducirse para
mantener el crecimiento de su población; y un renacuajo debe producir más células nuevas a medida que
se hace más grande y más complejo.

¿QUÉ ES LA MITOSIS?

La mitosis es un tipo de división celular en el cual una célula (la madre) se divide para producir dos
nuevas células (las hijas) que son genéticamente idénticas entre sí. En el contexto del ciclo celular, la
mitosis es la parte donde el ADN del núcleo de la célula se divide en dos grupos iguales de cromosomas.

La gran mayoría de las divisiones celulares que suceden en tu cuerpo implica mitosis. Durante el
desarrollo y el crecimiento, la mitosis llena el cuerpo de un organismo con células, y durante la vida de un
organismo, sustituye células viejas y gastadas con células nuevas. Para los organismos eucariontes de
una sola célula, como la levadura, las divisiones mitóticas en realidad son una forma de reproducción que
agrega nuevos individuos a la población.

En todos estos casos, la “meta” de la mitosis es asegurarse de que cada célula hija obtenga un juego
completo y perfecto de cromosomas. Las células con demasiados cromosomas o cromosomas
insuficientes generalmente no funcionan bien: tal vez sean incapaces de sobrevivir o incluso causen
cáncer. Así, cuando las células experimentan mitosis, no dividen su ADN al azar y lo echan en montones
para las dos células hijas. Al contrario, reparten sus cromosomas duplicados en una serie de pasos
cuidadosamente organizada.

FASES DE LA MITOSIS

La mitosis consiste en cuatro fases básicas: profase, metafase, anafase y telofase. Algunos libros de
textos mencionan cinco porque separan la profase en una fase temprana (llamada profase) y una fase
tardía (llamada prometafase). Estas fases ocurren en orden estrictamente secuencial y la citocinesis —el
proceso de dividir el contenido de la célula para hacer dos nuevas células— comienza en la anafase o
telofase.

200
Etapas de la mitosis: profase, metafase, anafase y telofase. La citocinesis típicamente se superpone con la anafase o
telofase.

Comencemos examinando una célula justo antes de que comience la mitosis. Esta célula está en la
interfase (fase G2 tardía) y ya ha copiado su ADN, así que los cromosomas en el núcleo constan de dos
copias conectadas, llamadas cromátidas hermanas. No puedes ver los cromosomas muy claramente en
este punto porque todavía están en su forma larga, fibrosa y descondensada.

Esta célula animal también ha hecho una copia de su centrosoma, un organelo que desempeñará un
papel clave en la orquestación de la mitosis, así que hay dos centrosomas. (Las células vegetales
generalmente no tienen centrosomas con centriolos, sino que tienen un tipo diferente de centro de
organización de microtúbulos que desempeña un papel similar).

Fase G2 tardía. La célula tiene dos centrosomas, cada uno con dos centriolos, y el ADN ha sido copiado. En esta fase,
el ADN está rodeado por una membrana nuclear intacta y el nucleolo está presente en el núcleo.

En la profase temprana, la célula comienza a deshacer algunas estructuras y construir otras, y así prepara
el escenario para la división de los cromosomas.

 Los cromosomas comienzan a condensarse (lo que hace que sea más fácil separarlos después).

 El huso mitótico comienza a formarse. El huso es una estructura hecha de microtúbulos, fibras
fuertes que son parte del “esqueleto” de la célula. Su función es organizar los cromosomas y
moverlos durante la mitosis. El huso crece entre los centrosomas a medida que se separan.

201
  El nucléolo, que es una parte del núcleo donde se hacen los ribosomas, desaparece. Esto es una
señal de que el núcleo se está alistando para descomponerse.

Profase temprana. El huso mitótico comienza a formarse, los cromosomas empiezan a condensarse y el nucleolo
desaparece.

En la profase tardía (a veces también llamada prometafase), el huso mitótico comienza a capturar y a
organizar los cromosomas.

 Los cromosomas se condensan aún más, por lo que están muy compactos.

 La envoltura nuclear se descompone y los cromosomas se liberan.

 El huso mitótico crece más y algunos de los microtúbulos empiezan a “capturar” cromosomas.

Profase tardía (prometafase). La envoltura nuclear se descompone y los cromosomas se condensan

completamente.

202
 Anatomía del huso mitótico. Diagrama que indica los microtúbulos del cinetocoro (unidos a los cinetocoros) y el
áster. El áster es una formación de microtúbulos que irradia desde el centrosoma hacia el borde de la célula. El
diagrama también indica la región centromérica de un cromosoma, la “cintura” estrecha donde las dos cromátidas
hermanas están conectadas con más fuerza y el cinetocoro, una sección de proteínas localizada en el centrómero.

Los microtúbulos pueden unirse a los cromosomas en el cinetocoro, una sección de proteína en el centrómero de
cada cromátida hermana. (Los centrómeros son las regiones de ADN donde las cromátidas hermanas están
conectadas más fuertemente).

Los microtúbulos que unen a un cromosoma se llaman microtúbulos del cinetocoro. Los microtúbulos que no se
unen a cinetocoros pueden agarrarse de los microtúbulos del polo opuesto, lo que estabiliza el huso. Microtúbulos
adicionales irradian de cada centrosoma hacia el borde de la célula, formando una estructura llamada áster.

En la metafase, el huso ha capturado todos los cromosomas y los ha alineado en el centro de la célula,
listos para dividirse.

 Todos los cromosomas se alinean en la placa metafásica (no una estructura física, solo un
término para el plano donde se alinean los cromosomas).

 En esta etapa, los dos cinetocoros de cada cromosoma deben unirse a los microtúbulos de los
polos opuestos del huso.

Metafase. Los cromosomas se alinean en la placa metafásica, bajo tensión del huso mitótico. Las dos cromátidas
hermanas de cada cromosoma son capturadas por los microtúbulos de polos opuestos del huso.

203
Antes de proceder a la anafase, la célula comprobará que todos los cromosomas estén en la placa
metafásica con sus cinetocoros unidos correctamente a los microtúbulos. Esto se llama punto de control
del huso y ayuda a asegurar que las cromátidas hermanas se dividan uniformemente entre las dos células
hijas cuando se separan en el paso siguiente. Si un cromosoma no está correctamente alineado o unido,
la célula detendrá la división hasta que se resuelva el problema.

En la anafase, las cromátidas hermanas se separan una de la otra y son jaladas hacia los polos opuestos
de la célula.

 El “pegamento” proteico que mantiene juntas a las cromátidas hermanas se degrada, lo que
permite que se separen. Cada una ahora es su propio cromosoma. Los cromosomas de cada par
son jalados hacia extremos opuestos de la célula.

 Los microtúbulos no unidos a los cromosomas se elongan y empujan para separar los polos y
hacer más larga a la célula.

Todos estos procesos son impulsados por proteínas motoras, máquinas moleculares que pueden
“caminar” a lo largo de circuitos de microtúbulos y llevar una carga. En la mitosis, las proteínas motoras
llevan cromosomas u otros microtúbulos mientras caminan.

Anafase. Las cromátidas hermanas se separan una de la otra y son jaladas hacia los polos opuestos de la célula. Los
microtúbulos que no están unidos a los cromosomas empujan los polos del huso en direcciones contrarias, mientras
que los microtúbulos del cinetocoro jalan a los cromosomas hacia los polos.

En la telofase, la célula casi ha terminado de dividirse y comienza a restablecer sus estructuras normales
mientras ocurre la citocinesis (división del contenido de la célula).

 El huso mitótico se descompone en sus componentes básicos.

 Se forman dos nuevos núcleos, uno para cada conjunto de cromosomas. Las membranas
nucleares y los nucléolos reaparecen.

 Los cromosomas comienzan a descondensarse y vuelven a su forma "fibrosa".

204
Telofase. El huso desaparece, una membrana nuclear se vuelve a formar alrededor de cada grupo de cromosomas y
un nucléolo reaparece en cada nuevo núcleo. Los cromosomas también comienzan a descondensarse.

La citocinesis, la división del citoplasma para formar dos nuevas células, se superpone con las etapas
finales de la mitosis. Puede comenzar en la anafase o telofase, según la célula, y finaliza poco después de
la telofase.

En las células animales, la citocinesis es contráctil, pellizca la célula en dos como un monedero con un
cordón ajustable. El “cordón” es una banda de filamentos hechos de una proteína llamada actina y el
pliegue del cordón se conoce como surco de división. Las células vegetales no pueden dividirse de esta
forma porque tienen una pared celular y son demasiado rígidas. En vez de eso, se forma una estructura
llamada placa celular en el centro de la célula que la divide en dos células hijas separadas por una nueva
pared.

Citocinesis en células animales y vegetales. Citocinesis en una célula animal: un anillo de actina alrededor del centro
de la célula se cierra hacia adentro y forma una hendidura llamada surco de división. Citocinesis en una célula
vegetal: la placa celular se forma en el centro de la célula y crea una nueva pared que la divide en dos.

205
Cuando la citocinesis acaba, terminamos con dos nuevas células, cada una con un juego completo de
cromosomas idénticos a los de la célula madre. Las células hijas pueden ahora comenzar sus propias
“vidas” celulares y —según lo que decidan ser cuando crezcan— pueden experimentar mitosis ellas
mismas y repetir el ciclo.

Cuando la división termina, produce dos células hijas. Cada célula hija tiene un grupo completo de cromosomas,
idéntico al de su hermana (y al de la célula madre). Las células hijas se incorporan al ciclo celular en G1.

206
 MEIOSIS
Cómo reduce la meiosis el número de cromosomas a la mitad: entrecruzamiento, meiosis I, meiosis II y
variación genética.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/heredity/meiosis-and-genetic-diversity/a/phases-of-meiosis

La mitosis se utiliza para casi todas las necesidades de división celular de tu cuerpo. Agrega nuevas
células durante el desarrollo y sustituye las células viejas y gastadas a lo largo de tu vida. El objetivo de la
mitosis es producir células hijas que sean genéticamente idénticas a sus madres, sin un solo cromosoma
de más o de menos.

La meiosis, por otra parte, solo se utiliza con un propósito en el cuerpo humano: la producción
de gametos o células sexuales, es decir espermatozoides y óvulos. Su objetivo es hacer células hijas con
exactamente la mitad de cromosomas que la célula inicial.

Por definición, la meiosis en los humanos es un proceso de división celular que nos lleva de una célula
diploide, una con dos juegos de cromosomas, a células haploides, que tienen un solo juego de
cromosomas. En los seres humanos, las células haploides producidas por meiosis son los
espermatozoides y los óvulos. Cuando un espermatozoide y un óvulo se unen en la fecundación, sus dos
juegos haploides de cromosomas se combinan para formar un conjunto diploide completo: un genoma
nuevo.

FASES DE LA MEIOSIS

En muchas formas, la meiosis es muy similar a la mitosis. La célula experimenta etapas similares y utiliza
estrategias similares para organizar y separar los cromosomas. En la meiosis, sin embargo, la célula tiene
una tarea más compleja. Al igual que en la mitosis, necesita separar las cromátidas hermanas (las dos
mitades de un cromosoma duplicado). Pero también debe separar los cromosomas homólogos, los pares
de cromosomas similares, pero no idénticos que un organismo recibe de sus dos padres.

Estos objetivos se logran en la meiosis mediante un proceso de división de dos etapas. Los pares
homólogos se separan durante una primera ronda de división celular, llamada meiosis I. Las cromátidas
hermanas se separan durante una segunda ronda, llamada meiosis II.

Puesto que la división celular ocurre dos veces durante la meiosis, una célula inicial puede producir cuatro
gametos (espermatozoides u óvulos). En cada ronda de división, las células experimentan cuatro etapas:
profase, metafase, anafase y telofase.

MEIOSIS I

Antes de entrar en la meiosis I, una célula primero debe pasar por la interfase. Al igual que en la mitosis,
la célula crece durante la fase G1, copia todos sus cromosomas durante la fase S y se prepara para la
división durante la fase G2.

207
Durante la profase I, comienzan a aparecer las diferencias con la mitosis. Como en la mitosis, los
cromosomas comienzan a condensarse, pero en la meiosis I, también forman pares. Cada cromosoma se
alinea cuidadosamente con su pareja homóloga de modo que los dos se emparejan en posiciones
correspondientes a todo su largo.

Por ejemplo, en la imagen siguiente, las letras A, B y C representan genes que se encuentran en puntos
particulares del cromosoma, con letras mayúsculas y minúsculas para las diferentes formas, o alelos, de
cada gen. El ADN se rompe en el mismo lugar en cada homólogo, en este caso entre los genes B y C, y se
reconecta en un patrón entrecruzado de modo que los homólogos intercambian parte de su ADN.

Imagen de entrecruzamiento. Dos cromosomas homólogos contienen diferentes versiones de tres genes. Uno tiene
las versiones A, B y C, mientras que el otro tiene las versiones a, b, y c. Ocurre un evento de entrecruzamiento en el
que dos cromátidas —una de cada homólogo— intercambian fragmentos de los genes C y c. Ahora, cada homólogo
tiene dos cromátidas disímiles: Una tiene A, B, C en una cromátida y A, B, c en la otra cromátida. El otro homólogo
tiene a, b, c en una cromátida y a, b, C en la otra cromátida. Crédito de imagen: basada en "El proceso de la meiosis:
Figura 2" de OpenStax College, Biología, CC BY 3.0.

Este proceso, donde los cromosomas homólogos intercambian partes, se llama entrecruzamiento. Es
ayudado por una estructura de proteína llamada complejo sinaptonémico que mantiene juntos a los
homólogos. Los cromosomas en realidad estarían colocados uno encima de otro, como en la imagen
siguiente, a lo largo del entrecruzamiento; solamente se muestran uno junto al otro en la imagen anterior
para que sea más fácil ver el intercambio de material genético.

Imagen de dos cromosomas homólogos, colocados uno encima del otro que se mantienen unidos por el complejo
sinaptonémico. Crédito de imagen: Basado en "El proceso de la meiosis: Figura 1" de OpenStax College, Biología 3.0.

208
Puedes ver los entrecruzamientos en un microscopio como quiasmas, estructuras en forma de cruz
donde los homólogos están ligados. Los quiasmas mantienen los homólogos conectados el uno con el
otro después de que el complejo sinaptonémico se descompone, así que cada par homólogo necesita por
lo menos uno. Es común que ocurran entrecruzamientos múltiples (¡hasta 25!) para cada par homólogo.

Los puntos donde suceden los entrecruzamientos son más o menos al azar, lo que conduce a la
formación de cromosomas nuevos “remezclados” con combinaciones únicas de alelos.

Después del entrecruzamiento, el huso comienza a capturar los cromosomas y moverlos hacia el centro
de la célula (placa metafásica). Esto se puede parecer a la mitosis, pero hay una diferencia. Cada
cromosoma se une a los microtúbulos de solo uno de los polos del huso, y los dos homólogos de un par
se unen a los microtúbulos de polos opuestos. Por lo tanto, durante la metafase I, son los pares
homólogos —no los cromosomas individuales— los que se alinean en la placa metafásica para la
separación.

Las fases de la meiosis I. Profase I: la célula inicial es diploide 2n = 4. Los cromosomas homólogos se emparejan e
intercambian fragmentos en el proceso de entrecruzamiento. Metafase I: los pares homólogos se alinean en la
placa metafásica. Anafase I: los homólogos se separan a extremos opuestos de la célula. Las cromátidas hermanas
permanecen juntas. Telofase I: las células recién formadas son haploides, n = 2. Cada cromosoma tiene todavía dos
cromátidas hermanas, pero las cromátidas de cada cromosoma ya no son idénticas entre sí.

Cuando los pares homólogos se alinean en la placa metafásica, la orientación de cada par es al azar. Por
ejemplo, en el diagrama anterior, la versión rosa del cromosoma grande y la versión púrpura del
cromosoma pequeño están colocadas hacia el mismo polo y entran a la misma célula. Pero la orientación
podría igualmente ser inversa, de modo que ambos cromosomas púrpuras entraran juntos a la célula.
Esto permite la formación de gametos con diferentes grupos de homólogos. En la anafase I, los

209
homólogos son separados y se mueven a los extremos opuestos de la célula. Las cromátidas hermanas
de cada cromosoma, sin embargo, permanecen unidas una con la otra y no se separan.

Finalmente, en la telofase I, los cromosomas llegan a polos opuestos de la célula. En algunos organismos,
la membrana nuclear se vuelve a formar y los cromosomas se descondensan, aunque en otros se omite
este paso, puesto que las células pronto experimentan otra ronda de división, la meiosis II. La citocinesis
por lo general se produce al mismo tiempo que la telofase I y forma dos células hijas haploides.

MEIOSIS II

Las células se mueven de la meiosis I a la meiosis II sin copiar su ADN. La meiosis II es un proceso más
corto y simple que la meiosis I, y podría resultarte útil pensar en la meiosis II como “mitosis para células
haploides.”

Las células que entran en meiosis II son aquellas creadas en la meiosis I. Estas células son haploides,
tienen un cromosoma de cada par homólogo, pero sus cromosomas todavía están formados por dos
cromátidas hermanas. En la meiosis II, las cromátidas hermanas se separan y producen cuatro células
haploides con cromosomas no duplicados.

Las dos cromátidas hermanas de cada cromosoma son capturadas por los microtúbulos de polos
opuestos del huso. En la metafase II los cromosomas se alinean individualmente a lo largo de la placa
metafásica. En la anafase II, las cromátidas hermanas se separan y son arrastradas hacia polos opuestos
de la célula.

En la telofase II, las membranas nucleares se forman alrededor de cada juego de cromosomas y los
cromosomas se descondensan. La citocinesis divide los juegos de cromosomas en células nuevas, y se
forman los productos finales de la meiosis: cuatro células haploides en las que cada cromosoma tiene
una sola cromátida. En los seres humanos, los productos de la meiosis son los espermatozoides y los
óvulos.

210
Fases de la meiosis II. Profase II: las células iniciales son las células haploides hechas en la meiosis I. Los cromosomas
se condensan. Metafase II: los cromosomas se alinean en la placa metafásica. Anafase II: las cromátidas hermanas
se separan en extremos opuestos de la célula. Telofase II: los gametos recién formados son haploides y cada
cromosoma tiene solo una cromátida.

Durante la profase II, los cromosomas se condensan y la envoltura nuclear se rompe, si es necesario. Los
centrosomas se separan, el huso se forma entre ellos y los microtúbulos del huso comienzan a capturar
los cromosomas.

CÓMO LA MEIOSIS “MEZCLA Y EMPAREJA” GENES

Los gametos producidos en la meiosis son todos haploides, pero no son genéticamente idénticos. Por
ejemplo, observa el diagrama anterior de la meiosis II, que muestra los productos de la meiosis para una
célula con 2n = 4 o n=2 cromosomas. Cada gameto tiene una “muestra” única de material genético
presente en la célula inicial.

211
Pues resulta que hay muchos más tipos de gametos potenciales que solo los cuatro mostrados en el
diagrama, incluso para una célula con solo cuatro cromosomas.

Las dos razones principales de que podamos obtener muchos gametos genéticamente diferentes son:

 Entrecruzamiento. Los puntos donde los homólogos se entrecruzan e intercambian material

genético se eligen más o menos al azar y serán diferentes en cada célula que experimente
meiosis. Si la meiosis ocurre muchas veces, como en los humanos, los entrecruzamientos
sucederán en muchos puntos diferentes.

 Orientación al azar de los pares homólogos. La orientación al azar de los pares homólogos en la
metafase I permite la producción de gametos con muchas mezclas diferentes de cromosomas
homólogos.

En una célula humana, la orientación aleatoria de los pares homólogos por sí sola permite la posibilidad
de más de 8 millones de gametos distintos.

Cuando además agregamos a esto el entrecruzamiento, la cantidad de gametos genéticamente

diferentes que tú, o cualquier otra persona, puedes formar, es efectivamente infinita.

212
 ANEUPLOIDÍA Y REORDENAMIENTOS CROMOSÓMICOS
Aneuploidía y no disyunción. Síndrome de Down y trastornos relacionados. Reordenamientos cromosómicos.

Extraído y modificado de https://acortar.link/nFh3eI

Algunas cosas simplemente trabajan bien en pares. Ejemplos cotidianos incluyen los zapatos, los guantes
y los auriculares de un reproductor de música. Si pierdes uno de los miembros de un par, es probable que
sea una molestia y podría incluso ser un problema grave (por ejemplo, ¡si ya se te hace tarde para la
escuela!).

Los pares también son importantes en genética. La mayoría de tus células contiene 46 cromosomas,
estructuras como barras hechas de ADN y proteína, que vienen en 23 pares que corresponden entre sí.
Estos cromosomas portan decenas de miles de genes, que le dicen a tu cuerpo cómo desarrollarse, y que
hacen que este funcione en todo momento durante tu vida.

Imagen falsamente coloreada de los pares de cromosomas del genoma humano. La imagen ilustra que los
cromosomas humanos vienen en pares homólogos y que cada par se compone de dos cromosomas que se
asemejan entre sí (y se ven diferentes a los otros cromosomas en la célula). Crédito de la imagen: "Genoma
humano," by Webridge (CC BY 2.0).

Si un par de cromosomas pierde o gana un miembro, o incluso una parte de un miembro, el delicado
equilibrio del cuerpo humano puede interrumpirse. En este artículo, examinaremos cómo se producen
los cambios en el número y estructura de los cromosomas y cómo esto puede afectar la salud humana.

ANEUPLOIDÍA: CROMOSOMAS ADICIONALES O FALTANTES

Los cambios en el material genético de la célula se llaman mutaciones. En una forma de mutación, las
células pueden terminar con un cromosoma adicional o faltante.

Cada especie tiene un número característico de cromosomas, como 46 cromosomas para una célula
somática humana típica. En organismos con dos juegos completos de cromosomas, como los humanos, a
este número se le da el nombre de 2n. Cuando un organismo o célula contiene 2n (o cualquier otro
múltiplo de n), se dice que es euploide, que significa que contiene cromosomas organizados
correctamente en juegos completos (eu= bueno).

213
Si a una célula le falta uno o más cromosomas, se dice que es aneuploide (an-=no, "no bueno"). Por
ejemplo, las células somáticas con números de cromosomas de (2n-1) = 45 o (2n + 1) = 47 son aneuploides.
De manera similar, un óvulo o espermatozoide normal tiene solo un juego de cromosomas (n=23). Un
óvulo o un espermatozoide con (n-1) = 22 o (n+1) = 24 se considera aneuploide.

Dos tipos comunes de aneuploidía tienen sus propios nombres especiales:

 Monosomía, que se presenta cuando un organismo tiene una sola copia de un cromosoma
cuando debería tener dos copias (2n-1).

 Trisomía, que se presenta cuando un organismo tiene una tercera copia de un cromosoma
cuando debería tener dos copias (2n+1).

Diagrama que ilustra la euploidía y la aneuploidía. Célula euploide: una célula humana con un número normal de
cromosomas, 2n = 46. Los cromosomas están ordenados en 23 pares. Célula aneuploide, ejemplo 1: monosomía.
Una célula humana con un cromosoma faltante, en este caso, el cromosoma 3. Todos los otros cromosomas todavía
están dispuestos en pares, pero solo hay una copia del cromosoma 3. El número de cromosomas de esta célula es
2n-1 = 45. Célula aneuploide, ejemplo 2: trisomía. Una célula humana con un cromosoma adicional, en este caso, una
copia extra del cromosoma 3. Todos los otros cromosomas todavía están dispuestos en pares, pero hay tres copias
del cromosoma 3. El número de cromosomas de esta célula es 2n+1 = 47. Imagen modificada de "Cariotipo de un
hombre, NHGRI", del National Human Genome Research Institute (dominio público).

La aneuploidía también incluye casos donde una célula tiene un número mayor de cromosomas
adicionales o faltantes, como en (2n - 2), (2n + 3), etc. Sin embargo, si hay un juego completo de
cromosomas extra o faltante (por ejemplo, 3n), no se considera formalmente como una aneuploidía, a
pesar de que todavía puede ser malo para la célula u organismo. Los organismos con más de dos juegos
completos de cromosomas se dice que son poliploides.

214
NO DISYUNCIÓN DE LOS CROMOSOMAS

Los trastornos de número de cromosomas son causados por no disyunción, que ocurre cuando pares de
cromosomas homólogos o cromátidas hermanas no se separan durante la meiosis I o II (o durante la
mitosis).

Meiosis I. El diagrama siguiente muestra cómo

puede ocurrir la no disyunción durante la meiosis I
si los cromosomas homólogos no se separan y
cómo esto puede conducir a la producción de
gametos (óvulos y espermatozoides) aneuploides:

Meiosis II. La no disyunción también

puede suceder en la meiosis II, con
cromátidas hermanas (en lugar de
cromosomas homólogos) que no se
separan. Una vez más, algunos gametos
contienen cromosomas adicionales o
faltantes.

Mitosis. La no disyunción también puede suceder durante la mitosis. En los humanos, los cambios
cromosómicos por la no disyunción durante la mitosis en las células somáticas no se heredarán a los hijos
(debido a que estas células no producen óvulos ni espermatozoides). Pero la no disyunción mitótica
puede causar otros problemas: las células cancerosas a menudo tienen un número anormal de
cromosomas.

215
Cuando un óvulo o espermatozoide aneuploide se combina con un óvulo o espermatozoide normal en la
fecundación, produce un cigoto que también es aneuploide. Por ejemplo, si un espermatozoide con un
cromosoma adicional (n + 1) se combina con un óvulo normal (n), el cigoto resultante, o embrión
unicelular, tendrá un número de cromosomas de 2n +12n+12, n, plus, 1.

TRASTORNOS GENÉTICOS CAUSADOS POR LA ANEUPLOIDÍA

Los embriones humanos a los que les falta una copia de cualquier autosoma (cromosoma no sexual) no
se desarrollan hasta el nacimiento. En otras palabras, las monosomías autosómicas humanas son siempre
letales, Esto es porque los embriones tienen una "dosis" demasiado baja de proteínas y otros productos
génicos que son codificados por los genes en el cromosoma faltante.

La mayoría de las trisomías autosómicas también impiden que un embrión se desarrolle hasta el
nacimiento. Sin embargo, una copia extra de alguno de los cromosomas más pequeños (13, 15, 18, 21 o 22)
permite que el individuo afectado sobreviva por un período corto después del nacimiento o, en algunos
casos, por muchos años. Cuando está presente un cromosoma adicional, puede causar problemas en el
desarrollo debido a un desequilibrio entre los productos génicos del cromosoma duplicado y aquellos de
los demás cromosomas^33cubed.

La trisomía más común entre los embriones que sobreviven hasta el nacimiento es el síndrome de Down,
o trisomía 21. Las personas con este trastorno hereditario tienen estatura y dedos cortos, características
faciales que incluyen un cráneo amplio y una lengua grande, y retraso en el desarrollo. Aquí está
un cariotipo, o imagen de los cromosomas, de una persona con síndrome de Down, que muestra las tres
copias características del cromosoma 21:

216
 Cariotipo de un varón con síndrome de Down. Crédito de la imagen: "Trisomía 21 - síndrome de Down", del U.S.
Department of Energy Human Genome Program (Dominio público).

Cerca de 1 de cada 800 neonatos nace con síndrome de Down. Sin embargo, la probabilidad de que un
embarazo resulte en un embrión con síndrome de Down aumenta con la edad de los progenitores. Esto
probablemente se deba a que es más frecuente la no disyunción en los óvulos o espermatozoides.

Los trastornos genéticos humanos también pueden ser causados por aneuploidía de los cromosomas
sexuales. Estas aneuploidías son mejor toleradas que las autosómicas, ya que las células humanas tienen
la habilidad de apagar el cromosoma X adicional en un proceso llamado inactivación del cromosoma X.

REARREGLOS CROMOSÓMICOS

En otras clases de mutaciones a gran escala, grandes trozos de cromosomas (pero no cromosomas
enteros) se ven afectados. Tales cambios se llaman reordenamientos cromosómicos. Incluyen:

 Una duplicación, donde se copia parte de un cromosoma.

 Una deleción, donde se elimina parte de un cromosoma.

 Una inversión, donde la región cromosómica se voltea, de manera que apunta en la dirección
opuesta.

217
Diagrama que representa esquemáticamente deleción, duplicación e inversión. Deleción: una región del cromosoma
original es removido, lo que da un cromosoma más corto que perdió una sección. Duplicación: una región del
cromosoma original es duplicado, lo que origina un cromosoma más grande con una copia extra de una sección
particular. Inversión: una región del cromosoma original se separa del resto del cromosoma y se vuelve a colocar en
su lugar original, pero en orientación opuesta. Imagen modificada de "Mutación cromosómica", de Deitzel66,
modificado de NIH Talking Glossary of Genetics (dominio público).

 Una translocación, donde una sección de un cromosoma se une a otro cromosoma. Una
translocación recíproca implica dos cromosomas que intercambian segmentos; una translocación
recíproca significa que un pedazo de un cromosoma se traslada a otro.

Diagrama que representa esquemáticamente las translocaciones recíprocas y no recíprocas. Translocación

recíproca: dos cromosomas no homólogos intercambian fragmentos. No se pierde material genético, pero los
cromosomas resultantes son híbridos, y cada uno contiene segmentos que normalmente se encuentran en un
cromosoma diferente. Translocaciones no reciprocas: un fragmento es extraído de un cromosoma donador e
insertado en un cromosoma receptor. El cromosoma donador pierde una región, mientras que el cromosoma
receptor gana una región que normalmente no se encuentra en ese cromosoma. Imagen modificada de "Mutación
cromosómica", de Deitzel66, modificado de NIH Talking Glossary of Genetics (dominio público).

218
En algunos casos, un reordenamiento cromosómico causa síntomas similares a la pérdida o ganancia de
un cromosoma entero. Por ejemplo, el síndrome de Down es causado generalmente por una tercera
copia del cromosoma 21, pero también puede ocurrir cuando una gran parte del cromosoma 21 se
traslada a otro cromosoma (y se pasa a la descendencia, junto con un cromosoma 21 normal). En otros
casos, los reordenamientos causan trastornos únicos, que no están asociados con la aneuploidía.

219
 BIOTECNOLOGÍA
Qué es la biotecnología. Resumen de las tecnologías del ADN. Cuestiones éticas de la biotecnología.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/gene-expression-and-regulation/biotechnology/a/intro-to-
biotechnology

 La biotecnología es el uso de un organismo, o de algún componente de un organismo u otro

sistema biológico, para hacer un producto o proceso.

 Muchos tipos de biotecnología moderna se basan en tecnologías de ADN.

 Las tecnologías de ADN abarcan secuenciación, análisis, y cortado y pegado del ADN.

 Formas comunes de tecnologías del ADN incluyen secuenciación del ADN, reacción en cadena de
la polimerasa, clonación de ADN y electroforesis en gel.

 Las invenciones biotecnológicas pueden plantear nuevos problemas prácticos y cuestiones éticas
que deben abordarse con la participación informada de toda la sociedad.

¿En qué piensas cuando escuchas la palabra "biotecnología"? Tal vez en cosas que has visto en las
noticias, como en Dolly la oveja clonada, en organismos genéticamente modificados o en terapia génica.

Imagen de los restos disecados de Dolly, la oveja clonada, en el Museo Nacional de Escocia, Edimburgo. Los restos
disecados de la oveja Dolly. Dolly fue el primer mamífero clonado. Es decir, era una "copia" genéticamente idéntica
de otra oveja. Imagen modificada de "Dolly the sheep, National Museums of Scotland, Edinburgh", de Mike
Pennington (CC BY-SA 2.0).

Si eso es en lo que piensas, tienes toda la razón: todos estos son ejemplos de biotecnología. Pero, ¿qué
tal la elaboración de cerveza, la reproducción de cultivos y el antibiótico penicilina? Estos procesos y
productos —algunos de los cuales han existido desde hace miles de años— también son ejemplos de
biotecnología.

220
En este artículo, primero analizaremos la definición de biotecnología y veremos cómo puede abarcar
muchos usos diferentes de los organismos (y de las moléculas o sistemas derivados de los organismos)
para obtener productos útiles. Luego, revisaremos con más detalle las tecnologías del ADN, técnicas para
manipular y secuenciar ADN. Las tecnologías del ADN son cruciales en muchas formas modernas de la
biotecnología.

¿QUÉ ES LA BIOTECNOLOGÍA?

La biotecnología es el uso de un organismo, o de algún componente de un organismo u otro sistema

biológico, para hacer un producto o proceso con un fin particular.

Esta es una definición muy amplia y, como se mencionó anteriormente, puede incluir no solo técnicas de
laboratorio de última generación, sino también técnicas agrícolas y culinarias tradicionales que se han
practicado durante cientos de años. Vamos a ver tres ejemplos de biotecnología y cómo corresponden
con la definición:

 La elaboración de cerveza. En la elaboración de la cerveza, se introducen pequeños hongos

(levaduras) en una solución de azúcar de cebada malteada y la metabolizan afanosamente
mediante un proceso llamado fermentación. El subproducto de la fermentación es el alcohol que
se encuentra en la cerveza. Aquí, vemos el uso de un organismo —la levadura— en la obtención
de un producto para el consumo humano.

 Penicilina. Ciertas especies de moho producen el antibiótico penicilina. Para obtener las
pequeñas cantidades de penicilina que serían usadas en los primeros ensayos clínicos, los
investigadores tuvieron que cultivar hasta 500 litros de "jugo de moho" a la semana. El proceso
ha mejorado con el paso de los años para la producción industrial con el uso de cepas de moho
que son más productivas y con mejores condiciones de cultivo para aumentar los
rendimientos^22squared. Aquí, vemos el uso de un organismo (el moho) para obtener un
producto para uso humano, en este caso, un antibiótico para tratar infecciones bacterianas.

Imagen de un bloque de metal con una ventana de vidrio que contiene una muestra de moho que produce
penicilina. El bloque fue un regalo de Alexander Fleming a Douglas Macleod. Imagen modificada de "Muestra de
hongo de penicilina que Alexander Fleming le regaló a Douglas Macleod".

221
  Terapia génica. La terapia génica es una novedosa técnica usada en el tratamiento de trastornos
genéticos causados por un gen no funcional. Esta terapia funciona administrando el ADN del gen
"que les falta" a las células del cuerpo. Por ejemplo, en el trastorno genético fibrosis quística, las
personas carecen de la función de un gen de un canal de cloruro producido en los pulmones. En
un ensayo clínico reciente de terapia génica, se insertó una copia del gen funcional en una
molécula de ADN circular llamada plásmido y se suministró a las células pulmonares de los
pacientes en esferas de membrana (en forma de un aerosol). En este ejemplo, vemos el uso de
los componentes biológicos de diferentes fuentes (un gen de seres humanos y un plásmido de
bacterias) para obtener un nuevo producto que ayudó a preservar la función pulmonar en
pacientes con fibrosis quística.

Como lo muestran estos ejemplos, la biotecnología se utiliza en la elaboración de productos que vemos
en la vida cotidiana, como el alcohol y la penicilina. También puede utilizarse para desarrollar nuevos
tratamientos médicos, como el tratamiento de terapia génica para la fibrosis quística. La biotecnología
tiene aplicaciones adicionales en áreas como la producción de alimentos y la eliminación (limpieza) de
contaminación ambiental.

¿QUÉ SON LAS TECNOLOGÍAS DEL ADN?

Muchos ejemplos de la biotecnología moderna dependen de la capacidad de analizar, manipular, cortar y

pegar fragmentos de ADN. Las técnicas mediante las que se secuencia y manipula el ADN se suelen
denominar tecnologías del ADN. Por ejemplo, para el ensayo de terapia génica contra fibrosis quística,
los investigadores utilizaron técnicas de manipulación de ADN para insertar el gen del canal de cloruro en
un fragmento de ADN portador (un vector) que le permitió expresarse en células pulmonares humanas.

Las tecnologías del ADN son importantes en la biología básica y aplicada (práctica). Por ejemplo, una
técnica utilizada para hacer muchas copias de una secuencia de ADN, llamada reacción en cadena de la
polimerasa (PCR), se utiliza en muchas pruebas de diagnóstico médico y en aplicaciones forenses, así
como en la investigación básica en el laboratorio.

EJEMPLOS DE LAS TECNOLOGÍAS DEL ADN

Veamos algunos ejemplos de técnicas de análisis y manipulación de ADN que se usan rutinariamente en la
biología molecular moderna. Puedes utilizar los siguientes vínculos para encontrar información más
detallada sobre estas técnicas.

 Clonación de ADN. En la clonación de ADN, los investigadores "clonan" —hacen muchas copias
de— un fragmento de ADN de interés, como un gen. En muchos casos, la clonación de ADN
consiste en insertar un gen blanco en una molécula de ADN circular llamada plásmido. El
plásmido puede replicarse en bacterias para producir muchas copias del gen de interés. En
algunos casos, el gen también se expresa en las bacterias y se fabrica una proteína (como la
insulina que usan los diabéticos).

222
 Inserción de un gen en un plásmido.

 Reacción en cadena de la polimerasa (PCR). La reacción en cadena de la polimerasa es otra

técnica de manipulación de ADN ampliamente utilizada, cuyas aplicaciones se manifiestan en casi
todas las áreas de la biología moderna. Las reacciones de PCR producen muchas copias de una
secuencia de ADN blanco a partir de un fragmento de ADN molde. Esta técnica puede utilizarse
para hacer muchas copias de ADN presente en cantidades traza (por ejemplo, en una gota de
sangre en la escena de un crimen).

 Electroforesis en gel. La electroforesis en gel es una técnica utilizada para visualizar (ver
directamente) fragmentos de ADN. Por ejemplo, los investigadores pueden analizar los
resultados de una reacción de PCR al examinar en un gel los fragmentos de ADN que se producen
en la reacción. La electroforesis en gel separa los fragmentos de ADN según su tamaño y los
fragmentos se tiñen con un colorante para que el investigador pueda verlos.

Los fragmentos de ADN migran por el gel del electrodo negativo al positivo. Basado en un diagrama similar de
Reece et al.

 Secuenciación de ADN. La secuenciación de ADN consiste en determinar la secuencia de bases

(As, Ts, Cs y Gs) de los nucleótidos en una molécula de ADN. En algunos casos, solo se secuencia
un fragmento de ADN a la vez, mientras que en otros casos se puede secuenciar un gran
conjunto de fragmentos de ADN (como los de un genoma entero) al mismo tiempo.

223
LA BIOTECNOLOGÍA PLANTEA NUEVAS CUESTIONES ÉTICAS

La biotecnología tiene el potencial de proporcionar beneficios a las personas y las sociedades, pero
también puede tener efectos negativos o consecuencias imprevistas. Esto es cierto para todas las formas
de tecnología, no solo para la biotecnología. Sin embargo, la biotecnología puede ofrecer diferentes
tipos de beneficios y plantear diferentes tipos de dilemas respecto a otras formas de tecnología.

Es importante que se prueben y analicen cuidadosamente las innovaciones biotecnológicas (como

cualquier otra innovación tecnológica) antes de divulgarse para un uso general. Los ensayos clínicos y las
regulaciones gubernamentales ayudan a asegurar que los productos biotecnológicos puestos en el
mercado sean seguros y efectivos. Sin embargo, a veces aparece nueva información que hace
reconsiderar a las empresas y organismos gubernamentales la seguridad o la utilidad de una innovación.
Esto sucede ocasionalmente, por ejemplo, cuando se retira un medicamento del mercado.

Además, las innovaciones biotecnológicas pueden plantear nuevas preguntas éticas sobre cómo deben
utilizarse o no el conocimiento, la información y las técnicas.

 Algunas de estas preguntas conciernen a la privacidad y la no discriminación. Por ejemplo, ¿tu

compañía de seguros de salud debería poder cobrarte más si tienes una variante génica que te
hace propenso a desarrollar una enfermedad? ¿Cómo te sentirías si tu escuela o tu patrón tuviera
acceso a tu genoma?

 Otras preguntas se refieren a la seguridad, los efectos en la salud o el impacto ecológico de la

biotecnología. Por ejemplo, los cultivos genéticamente modificados para que produzcan su
propio insecticida reducen la necesidad de fumigación química, pero también causan inquietud
en cuanto a que las plantas puedan salir hacia la naturaleza o se crucen con las poblaciones
locales (con lo que pueden causar consecuencias ecológicas).

 La biotecnología puede proporcionar conocimiento que crea difíciles dilemas para las personas.
Por ejemplo, mediante pruebas prenatales, una pareja puede enterarse que su feto tiene un
trastorno genético. Del mismo modo, una persona que secuencia su genoma por curiosidad
puede descubrir que desarrollará en su madurez una enfermedad genética incurable, como la
enfermedad de Huntington.

El desarrollo y la investigación científica pueden generar nueva información, conocimientos y técnicas.

Sin embargo, la ciencia por sí sola no puede responder preguntas sobre cómo estas técnicas deben
utilizarse o no. Es importante que todos los miembros de la sociedad hagan valer su voz en la
conversación sobre las invenciones y los productos biotecnológicos que pueden afectar nuestra vida
cotidiana.

224
 REACCIÓN EN CADENA DE LA POLIMERASA (PCR)
Una técnica utilizada para amplificar, o hacer muchas copias de, una región de ADN blanco en específico.

Extraído y modificado de https://acortar.link/x47TKA

 La reacción en cadena de la polimerasa, o PCR, es una técnica para hacer muchas copias de una
determinada región de ADN in vitro (en un tubo de ensayo en lugar de un organismo).

 La PCR depende de una ADN polimerasa termoestable, la Taq polimerasa, y requiere

de cebadores de ADN diseñados específicamente para la región de ADN de interés.

 En la PCR, la reacción se somete repetidamente a un ciclo de cambios de temperatura que

permiten la producción de muchas copias de la región blanco.

 La PCR tiene muchas aplicaciones en la investigación y en la práctica. Se utiliza de forma rutinaria

en la clonación de ADN, el diagnóstico médico y el análisis forense de ADN.

¿QUÉ ES LA PCR?

La reacción en cadena de la polimerasa (PCR) es una técnica de laboratorio común utilizada para hacer
muchas copias (¡millones o miles de millones!) de una región particular de ADN. Esta región de ADN
puede ser cualquier cosa que le interese al experimentador. Por ejemplo, podría ser un gen cuya función
quiere entender un investigador o un marcador genético usado por científicos forenses para relacionar el
ADN de la escena del crimen con los sospechosos.

Por lo general, el objetivo de la PCR es producir suficiente ADN de la región blanco para que pueda
analizarse o usarse de alguna otra manera. Por ejemplo, el ADN amplificado por PCR se
puede secuenciar, visualizar por electroforesis en gel o clonar en un plásmido para otros experimentos.

La PCR se utiliza en muchas áreas de la biología y la medicina, como la investigación en biología

molecular, el diagnóstico médico e incluso algunas ramas de la ecología.

LA TAQ POLIMERASA

Al igual que la replicación de ADN en un organismo, la PCR requiere de una enzima ADN polimerasa que
produzca nuevas cadenas de ADN mediante el uso de las cadenas existentes como molde. La ADN
polimerasa que normalmente se utiliza en la PCR se llama Taq polimerasa, por la bacteria tolerante al
calor de la que se aisló (Thermus aquaticus). T. aquaticus vive en aguas termales y fuentes hidrotermales.
Su ADN polimerasa es muy termoestable y su mayor actividad se presenta cerca de los 70
°C (temperatura a la que la ADN polimerasa de ser humano o de E. coli no funcionaría). La Taq polimerasa
es ideal para la PCR gracias a esta estabilidad térmica. Como veremos, la PCR utiliza altas temperaturas
repetidamente para desnaturalizar el molde de ADN o separar sus cadenas.

225
CEBADORES PARA PCR

Al igual que otras ADN polimerasas, la Taq polimerasa solo puede hacer ADN si hay un cebador, una corta
secuencia de nucleótidos que proporciona un punto de partida para la síntesis de ADN. En una reacción
de PCR, la región de ADN que será copiada, o amplificada, se determina por los cebadores que el o la
investigadora elija.

Los cebadores para PCR son pedazos cortos de ADN de cadena sencilla, generalmente de
unos 202020 nucleótidos de longitud. En cada reacción de PCR se utilizan dos cebadores que están
diseñados para flanquear la región blanco (la región que debe ser copiada). Es decir, les agregan
secuencias que harán que se unan a cadenas opuestas del molde de ADN solo en los extremos de la
región a copiar. Los cebadores se unen al molde mediante complementariedad de bases.

Cuando los cebadores se unen al molde, la polimerasa los extiende y la región que se encuentra entre
ellos se copia.

226
LOS PASOS DE LA PCR

Los ingredientes clave para una reacción de PCR son Taq polimerasa, cebadores, ADN molde y
nucleótidos (los bloques básicos del ADN). Los ingredientes se colocan en un tubo, junto con los
cofactores que necesite la enzima, y se someten a ciclos repetidos de calentamiento y enfriamiento que
permiten la síntesis del ADN.

Los pasos básicos son:

1. Desnaturalización (96°C): la reacción se calienta bastante para separar, o desnaturalizar, las

cadenas de ADN. Esto proporciona los moldes de cadena sencilla para el siguiente paso.

2. Templado (55- 65 °C): la reacción se enfría para que los cebadores puedan unirse a sus secuencias
complementarias en el molde de ADN de cadena sencilla.

3. Extensión (72°C): la temperatura de la reacción se eleva para que la Taq polimerasa extienda los
cebadores y sintetice así nuevas cadenas de ADN.

227
Este ciclo se repite 25-35 veces en una reacción de PCR típica, que generalmente tarda 2- 4 horas, según la
longitud de la región de ADN que se copia. Si la reacción es eficiente (funciona bien), puede producir
miles de millones de copias a partir de una o unas cuantas copias de la región blanco.

Eso es porque no solo se usa el ADN original como molde en cada ciclo. En realidad, el nuevo ADN que se
produce en una ronda puede servir como molde en la siguiente ronda de síntesis de ADN. Hay muchas
copias de los cebadores y muchas moléculas de Taq polimerasa flotando en la reacción, por lo que el
número de moléculas de ADN casi puede duplicarse en cada ciclo. La siguiente imagen muestra este
patrón de crecimiento exponencial.

APLICACIONES DE LA PCR

Mediante el uso de la PCR, una secuencia de ADN se puede amplificar millones o miles de millones de
veces y producirá suficientes copias de ADN para que se analicen mediante otras técnicas. Por ejemplo, el
ADN se puede visualizar por electroforesis en gel, enviar a secuenciar o digerir con enzimas de restricción
y clonar en un plásmido.

La PCR se utiliza en muchos laboratorios de investigación, y también tiene aplicaciones prácticas en

medicina forense, pruebas genéticas y diagnósticas. Por ejemplo, la PCR se utiliza para amplificar genes
asociados con trastornos genéticos a partir del ADN de los pacientes (o de ADN fetal, en el caso de
pruebas prenatales). La PCR también puede utilizarse para detectar el ADN de una bacteria o un virus en
el cuerpo de un paciente: si el patógeno está presente, es posible amplificar regiones de su ADN de una
muestra de sangre o tejido.

228
 ELECTROFORESIS EN GEL
Una técnica que se usa para separar fragmentosde ADN y otras macromoléculas por tamaño y carga.

Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/gene-expression-and-regulation/biotechnology/a/gel-electrophoresis

 La electroforesis en gel es una técnica utilizada para separar fragmentos de ADN según su
tamaño.

 Las muestras de ADN se cargan en pozos (ranuras) en un extremo de un gel y se aplica una
corriente eléctrica para arrastrarlas a través del gel.

 Los fragmentos tienen carga negativa, por lo que se mueven hacia el electrodo positivo. Puesto
que todos los fragmentos de ADN tienen la misma cantidad de carga por masa, los fragmentos
pequeños atraviesan el gel más rápido que los grandes.

 Cuando un gel se tiñe con un pigmento que se une al ADN, los fragmentos de ADN pueden verse
como bandas, las cuales representan un grupo de fragmentos de ADN del mismo tamaño.

Imagina que acabas de hacer una reacción de PCR y se produjeron muchas copias de una región blanco
de ADN. O tal vez hiciste alguna clonación de ADN tratando de "pegar" un gen en un plásmido circular de
ADN.

Ahora, quieres ver si la PCR funcionó o si el plásmido contiene el gen correcto. ¿Qué técnica puedes usar
para visualizar (observar directamente) los fragmentos de ADN?

ELECTROFORESIS EN GEL

La electroforesis en gel es una técnica utilizada para separar fragmentos de ADN (u otras
macromoléculas, como ARN y proteínas) por su tamaño y carga. La electroforesis consiste en aplicar una
corriente a través de un gel que contiene las moléculas de interés. Con base en su tamaño y carga, las
moléculas se desplazarán por el gel en diferentes direcciones o a distintas velocidades, con lo que se
separan unas de otras.

Todas las moléculas de ADN tienen la misma cantidad de carga por masa. Debido a esto, la electroforesis
en gel separa los fragmentos de ADN únicamente por su tamaño. La electroforesis nos permite ver
cuántos fragmentos diferentes de ADN están presentes en una muestra y cuán grandes son unos con
respecto a otros. También podemos determinar el tamaño absoluto de un fragmento de ADN
examinándolo junto a una "escala" estándar de fragmentos de tamaño conocido.

¿QUÉ ES UN GEL?

Como su nombre lo indica, en la electroforesis en gel participa un gel: un bloque de material similar a la
gelatina. Los geles para separar ADN suelen estar hechos de un polisacárido llamado agarosa, que se

229
consigue como hojuelas secas pulverizadas. Cuando la agarosa se calienta en una solución
amortiguadora (agua mezclada con algunas sales) y deja enfriar, se forma un gel sólido ligeramente
blando. A nivel molecular, el gel es una matriz de moléculas de agarosa que se mantienen unidas por
puentes de hidrógeno y que forman pequeños poros.

En un extremo, el gel tiene muescas en forma de ranuras llamadas pozos, que son donde se colocarán las
muestras de ADN:

Antes de agregar las muestras de ADN, el gel debe colocarse en una cámara. Uno de los extremos de la
cámara se conecta a un electrodo positivo y el otro extremo se conecta a un electrodo negativo. El
cuerpo principal de la cámara, donde se coloca el gel, se llena con solución amortiguadora con sales que
puede conducir la corriente. Aunque tal vez no puedas verlo en la imagen superior (gracias a mis
fabulosas habilidades artísticas), la solución amortiguadora llena la cámara hasta un nivel en el que
apenas cubre el gel.

El extremo del gel que tiene los pozos se coloca hacia el electrodo negativo. El extremo sin pozos (hacia
donde migrarán los fragmentos de ADN) se coloca hacia el electrodo positivo.

¿CÓMO SE MUEVEN LOS FRAGMENTOS DE ADN A TRAVÉS DEL GEL?

Una vez que el gel está en la cámara, cada una de las muestras de ADN que queremos analizar (por
ejemplo, cada reacción de PCR o cada plásmido digerido con enzimas de restricción) se transfiere
cuidadosamente a uno de los pozos. Un pozo se reserva para el marcador de peso molecular, un
estándar de referencia que contiene fragmentos de ADN de longitudes conocidas. Los marcadores de
ADN comerciales cubren diferentes intervalos de tamaños, por lo que trataremos de usar uno con buena
"cobertura" en el intervalo de tamaños en el que esperamos encontrar nuestros fragmentos.

A continuación, se aplica energía eléctrica a la cámara y empieza a fluir corriente a través del gel. Los
grupos fosfato de su esqueleto de azúcares-fosfato le otorgan una carga negativa a las moléculas de
ADN, por lo que comienzan a moverse a través de la matriz de gel hacia el polo positivo. Cuando el
sistema está encendido y pasa corriente por el gel, se dice que el gel está corriendo.

230
 Las muestras de ADN se cargan en pozos en el extremo del gel más cercano al electrodo negativo. Se enciende la
fuente de poder y los fragmentos de ADN migran a través del gel (hacia el electrodo positivo). Cuando el gel ha
corrido, los fragmentos se separan por tamaño. Los fragmentos más grandes están cerca de la parte superior del
gel (del electrodo negativo, donde comenzaron) y los fragmentos más pequeños, cerca del fondo (del electrodo
positivo). Basado en un diagrama similar de Reece et al.

Conforme corre el gel, los fragmentos más cortos de ADN viajarán más rápido a través de los poros de la
matriz del gel que los fragmentos más grandes. Después de un rato que ha corrido el gel, los fragmentos
más cortos de ADN estarán más cerca del extremo positivo del gel y los más largos se mantendrán cerca
de los pozos. Los fragmentos de ADN muy pequeños podrían correr hasta salirse del gel si lo dejáramos
corriendo por demasiado tiempo (¡algo de lo que definitivamente he sido culpable!).

231
VISUALIZACIÓN DE LOS FRAGMENTOS DE ADN

Una vez que los fragmentos se han separado, podemos examinar el gel y saber el tamaño de las bandas
que se encuentran en él. Cuando un gel se tiñe con un pigmento que se une al ADN y se coloca bajo luz
UV, los fragmentos de ADN brillarán, lo cual nos permite ver el ADN presente en distintos lugares a lo
largo del gel.

El pb que está al lado de cada número en el marcador indica cuántos pares de bases tiene el fragmento de ADN.
Una "línea" de ADN bien definida en un gel se llama banda. Cada banda contiene un gran número de fragmentos de
ADN del mismo tamaño que han viajado juntos a la misma posición. Un fragmento único de ADN (o incluso un
pequeño grupo de fragmentos de ADN) no sería visible por sí mismo en un gel. Al comparar una banda en una
muestra con el marcador de peso molecular, podemos determinar su tamaño aproximado. Por ejemplo, la banda
brillante del gel anterior tiene un tamaño aproximado de 7007 pares de bases (pb).

232
 REPETICIONES CORTAS EN TÁNDEM
¿Qué son? ¿Para qué se utilizan?

Extraído y modificado de
Biología. Neil A. Campbell, N. A. & Reece, J. B. 7° edición. Médica Panamericana S.A. Buenos Aires, 2008.

En el ADN encontramos la información para generar compuestos y proteínas necesarias para el

crecimiento y manutención de la célula. Pero sólo una pequeña parte de nuestro genoma está formada
por genes.

¿QUÉ PODEMOS ENCONTRAR EN EL RESTO DEL GENOMA?

Uno de los elementos abundantes son unas pequeñas regiones conservadas llamadas microsatélites o
short tándem repeats, abreviado STR (Repeticiones cortas en tanda). Estas regiones son particulares en
varios sentidos, como su nombre lo indica son secuencias cortas de unos cuantos pares de bases. Por
ejemplo, AGAT que puede repetirse varias veces seguidas. Como podemos observar en el siguiente
dibujo, cada individuo tiene dos “alelos” de distinta cantidad de repeticiones de AGAT, cada uno
heredado de cada progenitor.

Si bien cada uno de nosotros tiene dos alelos para cada repetición, en la población existe una gran
variedad (polimorfismo) en cantidad de repeticiones, desde algunas pocas hasta 50 o 60. Esto hace que
existan muchos “alelos” posibles y que sea poco probable que dos individuos presenten los mismos
“alelos”, es decir las mismas cantidades de repeticiones. A diferencia de un caso que estudiamos, el
grupo sanguíneo, donde sólo tenemos 3 alelos posibles y muchos de nosotros compartimos el mismo
genotipo (combinación de alelos) El gen grupo sanguíneo no sería útil para identificar o individualizar
genéticamente a un individuo.

Las STR permiten determinar, por ejemplo, si una persona es progenitora de otra a través de estudios
moleculares, basta con tomar una gota de sangre de los padres y una del hijo, extraer el material
genético y estudiar el número de STRs con los que cuentan los tres individuos, una vez realizado esto se
realizan comparaciones y se determina la probabilidad de parentesco. Pensemos en un caso hipotético
de un STR de 4 nucleótidos, la secuencia GATA. Si una madre tiene STR de 8 y 10 repeticiones y un padre

233
sólo dos STR de 5 repeticiones, entonces su hijo debe tener STR de 5 repeticiones (heredada del padre) y
bien haber heredado un STR de 10 o uno de 8 de su madre (Hijo 5/10 o hijo 5/8).

La técnica que nos permite observar los fragmentos de repeticiones y su longitud (cantidad de
repeticiones) se denomina electroforesis. En el siguiente ejemplo la madre posee un alelo de 3
repeticiones y otro de 5. Y el padre uno de 2 y otro de 8.

La descendencia heredará un alelo de cada progenitor. Mediante un estudio de electroforesis en gel

pueden observarse las bandas que corresponden a cada cantidad de repeticiones. Recordar que las más
cortas, pueden moverse con más facilidad y se alejarán más del lugar de siembra. En el siguiente dibujo
pueden observarse el resultado del análisis de esta pareja y sus hijos/as.

234
 CLONACIÓN DEL ADN
Definición, propósito y pasos básicos de la clonación de ADN.

Extraído y modificado de https://acortar.link/2D9vOa

 La clonación de ADN es una técnica de biología molecular que hace muchas copias idénticas de
un fragmento de ADN, como un gen.

 En un experimento típico de clonación, se inserta un gen blanco en un fragmento circular de ADN

llamado plásmido.

 El plásmido se introduce en bacterias mediante un proceso llamado transformación y las

bacterias que contengan el plásmido se seleccionan mediante antibióticos.

 Las bacterias con el plásmido correcto se utilizan para hacer más ADN plasmídico o, en algunos
casos, se induce la expresión del gen para hacer proteína.

Cuando escuchas la palabra "clonación" tal vez pienses en la clonación de organismos completos, como
Dolly la oveja. Sin embargo, lo único que significa clonar algo es hacer una copia genéticamente exacta
de ese algo. En un laboratorio de biología molecular, lo que se clona con más frecuencia es un gen u otro
fragmento pequeño de ADN.

Si tu amiga la bióloga molecular dice que su "clonación" no está funcionando, es casi seguro que está
hablando de copiar fragmentos de ADN, ¡no de hacer la siguiente Dolly!

RESUMEN DE LA CLONACIÓN DE ADN

La clonación de ADN es el proceso de hacer múltiples copias idénticas de un fragmento particular de

ADN. En un procedimiento típico de clonación de ADN, el gen u otro fragmento de ADN de interés (tal
vez el gen de una proteína humana médicamente importante) se inserta primero en un fragmento
circular de ADN llamado plásmido. La inserción se realiza con enzimas que "cortan y pegan" ADN y se
obtiene una molécula de ADN recombinante, ADN ensamblado de fragmentos provenientes de múltiples
fuentes.

Construcción de una molécula de ADN recombinante. Un fragmento circular de ADN plasmídico tiene extremos
irregulares que coinciden con los de un fragmento del gen. El plásmido y el fragmento de gen se unen para producir
un plásmido que contenga el gen.

A continuación, se introduce el plásmido recombinante en bacterias. Se seleccionan las bacterias que

contengan el plásmido y se cultivan. Al reproducirse, estas replican el plásmido y lo pasan a su
descendencia, y de esta forma hacen copias del ADN que contienen.

235
¿Qué sentido tiene hacer muchas copias de una secuencia de ADN en un plásmido? En algunos casos,
necesitamos muchas copias de ADN para realizar experimentos o construir nuevos plásmidos. En otros
casos, el fragmento de ADN codifica una proteína útil y las bacterias se utilizan como "fábricas" para
producir la proteína. Por ejemplo, el gen de la insulina humana se expresa en bacterias E. coli para
producir la insulina que usan los diabéticos.

LOS PASOS DE LA CLONACIÓN DE ADN

La clonación de ADN se utiliza para muchos propósitos. Como ejemplo, veamos cómo la clonación de
ADN se puede utilizar para sintetizar una proteína (como la insulina humana) en bacterias. Los pasos
básicos son:

1. Abrir el plásmido y "pegar" el gen dentro. Este proceso depende de enzimas de restricción (que
cortan el ADN) y de ADN ligasa (que une el ADN).

2. Insertar el plásmido en las bacterias. Se usa selección con antibióticos para identificar las
bacterias que incorporaron el plásmido.

3. Cultivar bacterias portadoras de plásmido en gran cantidad y usarlas como "fábricas" para
producir la proteína. Recolectar la proteína de las bacterias y purificarla.

4. Revisemos con más detalle cada paso.

1) CORTAR Y PEGAR EL ADN

¿Cómo pueden unirse fragmentos de ADN de diferentes fuentes? Un método habitual utiliza dos
tipos de enzimas: enzimas de restricción y ADN ligasa.

Una enzima de la restricción es una enzima que reconoce una secuencia blanco específica y corta el
ADN en dos en ese lugar o en un sitio cercano. Al cortar, muchas enzimas de restricción producen
extremos de cadena sencilla cortos que sobresalen. Si dos moléculas tienen extremos sobresalientes
que se empatan, pueden complementar sus bases y unirse. Sin embargo, no se combinan para
formar una molécula de ADN completa hasta que la ADN ligasa las une sellando los espacios en el
esqueleto del ADN.

Nuestro objetivo al clonar es insertar un gen blanco (el de la insulina humana, por ejemplo) en un
plásmido. Con ayuda de una enzima de restricción cuidadosamente elegida, digerimos:

 El plásmido, que solo tiene un sitio de corte.

 El fragmento del gen blanco, que tiene un sitio de corte cerca de cada extremo.

Luego, combinamos los fragmentos con ADN ligasa, la cual los une para formar un plásmido
recombinante que contenga el gen.

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 Diagrama que representa la digestión con enzimas de restricción y la ligación en un esquema simplificado.

2) TRANSFORMACIÓN Y SELECCIÓN BACTERIANA

Mediante el proceso llamado transformación pueden introducirse plásmidos y otros tipos de ADN
en bacterias, como la inofensiva E. coli que se usa en los laboratorios. Durante la transformación,
células bacterianas preparadas especialmente se someten a un choque (como alta temperatura) que
las anima a incorporar ADN extraño.

El ADN producido en la ligación (que puede ser una mezcla de plásmidos deseados, plásmidos de productos
secundarios y fragmentos de ADN lineal) se agrega a las bacterias. Las bacterias se someten a un golpe de calor,
que mejora la eficacia con la que el ADN entra durante la transformación. Sin embargo, solo una pequeña minoría
de las bacterias incorporará con éxito un plásmido.

Típicamente, los plásmidos contienen un gen de resistencia a antibióticos que permite a las
bacterias sobrevivir en presencia de un antibiótico específico. Así, las bacterias que incorporan el
plásmido pueden seleccionarse en placas de medio de cultivo que contenga el antibiótico. Las

237
 bacterias sin plásmido morirán, mientras que las bacterias que contienen plásmido pueden vivir y
reproducirse. Cada bacteria sobreviviente dará lugar a un pequeño grupo con forma de punto,
o colonia, de bacterias idénticas que contienen el mismo plásmido.

Panel de la izquierda: diagrama de un plásmido que contiene un gen de resistencia a antibióticos. Panel de la
derecha: todas las bacterias de la transformación se colocan en una placa con antibióticos. Las bacterias sin
plásmido mueren a causa del antibiótico. Cada bacteria que tenga plásmido forma una colonia, un grupo de
bacterias clonales que contienen el mismo plásmido. Una colonia típica se ve como un punto pequeño y
blanquecino del tamaño de una cabeza de alfiler.

No necesariamente todas las colonias contendrán el plásmido adecuado. Eso es porque, durante una
ligación, los fragmentos de ADN no siempre se "pegan" exactamente como queremos. Por el
contrario, debemos recolectar ADN de varias colonias y ver si cada una contiene el plásmido
correcto. Se usan métodos como la digestión con enzimas de restricción y la PCR para revisar los
plásmidos.

3) PRODUCCIÓN DE PROTEÍNAS

Una vez que hemos encontrado una colonia de bacterias con el plásmido adecuado, podemos hacer
crecer un gran cultivo de bacterias que contengan el plásmido. Luego le damos a las bacterias una
señal química que les ordena producir la proteína blanco.

Las bacterias sirven como "fábricas" miniatura que producen grandes cantidades de proteína. Por
ejemplo, si nuestro plásmido contuviera el gen de la insulina humana, las bacterias comenzarían a
transcribir el gen y traducir el ARNm para producir muchas moléculas de la proteína de la insulina
humana.

238
 La colonia elegida crece en un cultivo grande (en un matraz de 1 litro, por ejemplo). Se induce la expresión del
gen contenido en el plásmido en las bacterias de ese cultivo, con lo que el gen blanco se transcribe en ARNm y
el ARNm se traduce en proteína. La proteína codificada por el gen se acumula dentro de las bacterias.

Una vez que se ha producido la proteína, las células bacterianas pueden romperse para liberarla. Hay
muchas otras proteínas y macromoléculas flotando en las bacterias además de la proteína blanco (la
insulina en nuestro ejemplo). Debido a esto, la proteína blanco debe ser purificada o separada del
resto del contenido de las células con técnicas bioquímicas. La proteína purificada puede utilizarse
en experimentos o, en el caso de la insulina, administrarse a pacientes.

USOS DE LA CLONACIÓN DE ADN

Las moléculas de ADN construidas mediante técnicas de clonación se utilizan para muchos fines en la
biología molecular. Una breve lista de ejemplos incluye:

 Productos biofarmacéuticos. La clonación de ADN puede utilizarse para producir proteínas humanas
con aplicaciones biomédicas, como la insulina mencionada anteriormente. Otros ejemplos de
proteínas recombinantes incluyen la hormona del crecimiento humana, que se administra a
pacientes que son incapaces de sintetizarla, y el activador tisular del plasminógeno (tPA), que se
utiliza para tratar infartos y prevenir coágulos sanguíneos. Proteínas recombinantes como estas
suelen producirse en bacterias.

 Terapia génica. En algunas transtornos genéticos, los pacientes carecen de la forma funcional de un
gen en particular. La terapia génica intenta proporcionar una copia normal del gen a las células del
cuerpo del paciente. Por ejemplo, la clonación de ADN se utilizó para construir plásmidos que
contuvieran una versión normal del gen que falla en la fibrosis quística. Cuando se suministraban los
plásmidos a los pulmones de pacientes con fibrosis quística, la función pulmonar se deterioraba más
lentamente^22squared.

 Análisis genético. En laboratorios de básica investigación, los biólogos suelen usar la clonación de
ADN para crear versiones recombinantes artificiales de genes que les ayudan a entender cómo
funcionan los genes normales de un organismo.

239
 SISTEMA INMUNITARIO
Extraído y modificado de
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-human-body-systems/hs-the-immune-system/a/hs-the-
immune-system-review

Término Significado
Patógeno Un organismo que causa enfermedad, incluyendo bacterias
Antígeno Molécula que estimula una respuesta inmune
Sistema inmunitario Sistema inmunitario no específico
innato
Sistema inmunitario Sistema inmunitario específico para un antígeno
adaptativo
Anticuerpo Proteína especializada con forma de Y que señala a los antígenos para su
destrucción
Células B Glóbulos blancos que producen anticuerpos y ayudan a la memoria
inmunológica
Células T Glóbulos blancos especializados en ayudar a las células B (T ayudante) y
otras; directamente matas células infectadas (células T asesinas)
Inmunidad humoral Defensa inmunitaria adaptativa que depende de la acción de anticuerpos
Inmunidad celular Defensa inmunitaria adaptativa en la que las células extrañas son destruidas
por linfocitos T
Virus Partícula no viva que contiene proteína y ADN/ARN que puede infectar una
célula viva
Vacuna Una forma debilitada o muerta de un patógeno que produce inmunidad
cuando se inyecta al cuerpo

ENFERMEDAD INFECCIOSA

Las enfermedades infecciosas son causadas por virus, bacterias, hongos, protistas y otros patógenos.

Los patógenos frecuentemente se diseminan por tos, estornudos y el contacto físico entre las personas.
También se pueden transmitir por la contaminación de las fuentes de abastecimiento de agua o el
intercambio de líquidos corporales, incluyendo relaciones sexuales o transfusión de sangre.

DEFENSA NO ESPECÍFICA: EL SISTEMA INMUNITARIO INNATO

El cuerpo humano tiene una serie de defensas no específicas que conforman el sistema inmunitario
innato. Estas defensas no están dirigidas contra algún patógeno en particular, sino que proporcionan
protección contra todas las infecciones.

240
PRIMERA LÍNEA DE DEFENSA

La defensa no específica más importante del cuerpo es la piel, que actúa como una barrera física que
mantiene fuera a los patógenos. Incluso los orificios en la piel (como la boca o los ojos) están protegidos
por saliva, moco y lágrimas, que contienen una enzima que descompone las paredes celulares de las
bacterias.

SEGUNDA LÍNEA DE DEFENSA

Si un patógeno llegara a entrar al cuerpo, hay defensas secundarias no específicas que se pueden
desplegar.

Imagen que muestra glóbulos blancos que liberan sustancias químicas para inducir la respuesta inflamatoria
Respuesta inflamatoria. Imagen de OpenStax, CC BY 4.0.

Una respuesta inflamatoria comienza cuando un patógeno estimula el aumento del flujo de sangre a un
área infectada. Los vasos sanguíneos en ese lugar se expanden y los glóbulos blancos se escapan de los
vasos para invadir el tejido infectado. Estos glóbulos blancos, llamados fagocitos envuelven y destruyen
bacterias. El área frecuentemente se pone roja, hinchada y adolorida durante una respuesta inflamatoria.

Cuando ha invadido un patógeno, el sistema inmunitario también puede liberar sustancias químicas que
aumentan la temperatura corporal, lo que produce fiebre. Un aumento en la temperatura del cuerpo
puede hacer que los patógenos crezcan más lentamente o dejen de crecer por completo y ayuda a
acelerar la respuesta inmunológica.

DEFENSA ESPECÍFICA: EL SISTEMA INMUNITARIO ADAPTATIVO

Cuando los patógenos son capaces de eludir las defensas inmunitarias innatas, se activa el sistema
inmunitario adaptativo.

Las células que pertenecen al cuerpo llevan marcadores específicos que las identifican como "propias" y
le dicen al sistema inmunitario que no las ataque.

241
Una vez que el sistema inmunitario reconoce un patógeno como "extraño", usa sus defensas celulares y
químicas para atacarlo. Después de un encuentro con un patógeno nuevo, el sistema inmunitario
adaptativo con frecuencia "recuerda" el patógeno, lo que le permite una respuesta más rápida si el
patógeno llegara a atacar de nuevo.

Las respuestas inmunitarias específicas son disparadas por antígenos. Estos suelen encontrarse en la
superficie de los patógenos y son exclusivos de ese patógeno en particular. Cuando el sistema
inmunitario responde a los antígenos, produce células que atacan directamente al patógeno o produce
proteínas especiales llamadas anticuerpos. Los anticuerpos se unen a un antígeno y atraen células que
envolverán y destruirán al patógeno.

Las principales células del sistema inmunitario son los linfocitos conocidos como células B y células T. Las
células B se producen y maduran en la médula ósea. Las células T también se producen en la médula
ósea, pero maduran en el timo.

INMUNIDAD HUMORAL

La inmunidad humoral depende de la acción de los anticuerpos que circulan por el organismo.

242
La inmunidad humoral comienza cuando un anticuerpo en una célula B se une a un antígeno. La célula B
luego internaliza el antígeno y lo presenta a una célula T ayudante especializada, que a su vez activa la
célula B.

Las células B activadas crecen rápidamente, y producen células plasmáticas, que liberan anticuerpos en el
torrente sanguíneo, y células B de memoria, que guardan información sobre el patógeno para
proporcionar inmunidad en el futuro.

INMUNIDAD CELULAR

Frecuentemente, la producción de anticuerpos por sí misma no es suficiente para proteger al cuerpo

contra los patógenos. En esos casos, el sistema inmunitario usa la inmunidad celular para destruir las
células del cuerpo que están infectadas.

Las células T se encargan de la inmunidad celular. Las células T asesinas (células T citotóxicas) ayudan a
eliminar las células del cuerpo que están infectadas cuando liberan toxinas en ellas y promueven
la apoptosis. Las células T ayudantes participan en la activación de otras células inmunes.

243
VACUNAS

Las vacunas se aprovechan del reconocimiento de los antígenos y las respuestas de los anticuerpos. Una
vacuna contiene los antígenos de un patógeno que causa una enfermedad. Por ejemplo, la vacuna de la
viruela contiene antígenos específicos para la viruela. Cuando una persona recibe esta vacuna, el sistema
inmunitario responde estimulando las células productoras de anticuerpos que pueden fabricar
anticuerpos para la viruela. Como resultado, si el organismo entra en contacto con la viruela en el futuro,
el cuerpo está preparado para combatirla.

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