III.

MARCO TEÓRICO
Los aminoácidos son compuestos que contienen un grupo carboxilo y un grupo amino,
unidos al mismo átomo de carbono. 

Figura 1. Estructura general de un L-aminoácido (Badami, 2021)

De los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas, todos son alfa aminoácidos
puesto que el grupo amino está en el carbono vecino al grupo carboxílico (carbono ).
La diferencia entre un aminoácido y otro se basa en las diferencias en sus cadenas o
grupos laterales (grupo R), los cuales pueden variar tanto en estructura y tamaño
como en carga eléctrica. (Badami, 2021)

3.1. ENLACE PEPTÍDICO

Los aminoácidos se unen entre sí para formar polímeros que alcanzan grandes
dimensiones. Si estos polímeros contienen menos de 100 aminoácidos se denominan
péptidos, si contienen entre 200-300 aminoácidos se denominan proteínas. Los
aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas
(enlaces covalentes). Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del
segundo aminoácido. (WADE, 2011)

Figura 2: Formación del enlace peptídico. (Badami, 2021)

3.2. CARÁCTER ANFÓTERO

Tanto los aminoácidos como las proteínas tienen un carácter anfótero, propiedad que
deriva de la presencia simultánea de grupos de propiedades opuestas en las
moléculas: grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH ). 
2
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos
son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es
básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez
(cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico
conocido como Zwitterion. (Universidad de Murcia, 2020).

Figura 3:  Formación del Zwitterion. (Universidad de Murcia, 2020)

3.3. PUNTO ISOELÉCTRICO

Dado que todos los aminoácidos poseen un grupo ácido (-COOH) y un grupo básico (-
NH2), todos los aminoácidos libres presentan características ácido-base. En medio
ácido (pH ácido), la molécula del aminoácido tiende a captar H +, y queda cargada
positivamente. A pH básico, el aminoácido tiende a liberar H y queda cargado
+

negativamente. Para cada aminoácido existe un pH en el cual las cargas positiva y

negativa están exactamente equilibradas, por lo que la carga neta de la molécula es
cero. A este pH se le llama isoeléctrico o punto isoeléctrico (pI) del aminoácido.
(BLANCO, 2000).

Figura 4:  Equilibrios ácido base del aminoácido glicina (BLANCO, 2000).

Badami, P. (2021). Química biológica: conceptos teóricos y ejercicios de

aplicación: Cátedra de Química Orgánica y Biológica. Recuperado de: 
https://fcf.unse.edu.ar/archivos/series-didacticas/SD-45_quimica-
biologica_conceptos-teoricos-y-ejercicios-de-aplicacion_ADAMI.pdf

WADE, L. G. (2011). Jr. Química Orgánica. Séptima Edición. Prentice-Hall

Hispanoamericana. Recuperado de: 
https://fcf.unse.edu.ar/archivos/series-didacticas/SD-45_quimica-
biologica_conceptos-teoricos-y-ejercicios-de-aplicacion_ADAMI.pdf
BLANCO, A. (2000). Química Biológica. Octava Edición. Editorial González
Truccone. Recuperado de:
https://fcf.unse.edu.ar/archivos/series-didacticas/SD-45_quimica-
biologica_conceptos-teoricos-y-ejercicios-de-aplicacion_ADAMI.pdf

UM. Universidad de Murcía. (2020). Aula Virtual de Biología. Aminoácidos y

proteínas.  Recuperado de:
https://www.um.es/molecula/prot04.htm