Instituto Mexicano del Seguro Social

Centro Medico Nacional La Raza

Oftalmología

R1 Victor Manuel Manriquez Vega

▪ Conos
▪ Responsables de la visión de los
colores
▪ 6 millones
▪ Adaptan mas rápido que los
bastones
▪ Bastones
▪ Visión en la oscuridad.
▪ 100 millones de bastones
▪ Mas sensibles que los conos
▪ Bastones
▪ 1.3 μm diametro
▪ 25 a 45 μm
▪ 75 μm axon
▪ Conos
▪ Diámetros diferentes entre
bases
▪ Mitad de longitud que los
bastones
▪ 75 μm axon
▪ Segmento externo
▪ Membranas plegadas en discos (suspenden dentro
citoplasma)
▪ La sustancia fotosensible
▪ Rodopsina
▪ Pigmentos del color

▪ Segmento interno
▪ Citoplasma habitual con los orgánulos citoplásmicos
▪ Mitocondrias, proporcionan energía para el
funcionamiento de los fotorreceptores.
▪ Núcleo
▪ Cuerpo sináptico.
▪ Conecta con las células horizontales y bipolares
▪ Bastones
▪ Los discos están suspendidos
dentro de el citoplasma del
segmento externo.
▪ La periferina y la proteína del
segmento exterior de baston 1
(ROM1), mantienen la curvatura
del disco.
▪ Proteína ABCR
▪ Conos
▪ La membrana externa de los
conos tiene múltiples
invaginaciones que forma
discos.
▪ Otro componente del disco de los bastones es la proteina
ABCR
▪ Transportador de casete de unión ATP específico de la
célula de fotoreceptora
▪ Mutaciones en ABCR son responsables de una gran
variedad de degeneraciones de la retina, incluyendo la
distrofia macular Stargardt y la retinitis pigmentosa.
▪ La localización de ABCR en el borde del disco sugiere que
está implicada en el movimiento de moléculas desde el
lumen de disco hacia el citosol.
▪ Funciona como un transportador de APE (Todo trans
retinal + aldehído)
▪ Proteína de membrana
de difusión libre
▪ Proteína escotopsina + el
pigmento carotenoide 11 –
cis retinal
▪ Tiene 7 bucles helicoidales
incrustados en la membrana
lipídica.
▪ Sitios de fosforilación en el
lado citoplasmático de la
proteína
▪ Cada molécula responde a un
único cuanto de luz.
▪ Absorbe mejor la luz verde a
longitudes de onda de
aproximadamente 510 nm.
▪ Es insensible a longitudes de onda
más largas (luz roja).
▪ La rodopsina se sintoniza con esta
parte del espectro
electromagnético por su secuencia
de aminoácidos y por la unión del
isómero 11-cis de retinal.
▪ Canal iónico de
nucleótidos cíclicos
▪ Deja entrar Cationes Na,
Ca y K
▪ Activados por guanosín
monofosfato cíclico
(GMPc)
▪Bomba Na+ /Ca2+
▪Empuja iones Ca
fuera de lá célula
▪Principal cátion
dentro de lá célula es
Na
▪Proteina G
▪Activa a la
fosfodiesterasa 6
▪ Guanosín monofosfato cíclico
▪ Esta determinado por la
enzima que lo sintetisa (
Guanosin Ciclasa) y la que la
degrada ( PDE6,
fosfodiesterasa)
▪ Guanosin ciclasa cataliza GTP
en GMPc
▪ Fosfodiesterasa cataliza el
GMPc en GMP no ciclico.
▪ El ácido docosahexaenoico (DHA) es el principal
ácido graso que se encuentra en los bastones
▪ Numerosos estudios han establecido que el alto
nivel de DHA en las membranas de los segmentos
externos proporcionan un microambiente óptimo
para la rodopsina.
 Metarrodopcina II
Rodopcina Activada
▪ Reconvertir el todo-trans-
retinal en 11-cis- retinal.
▪ Catalizado por la enzima
isomerasa de retinal.
▪ Una vez que se ha
formado el 11-cisretinal
▪ Se recombina con la
escotopsina para
reconstituir la rodopsina
▪ Transformación primero del todo-trans retinal en
todo-trans-retinol, que es una forma de la vitamina
A.
▪ Todo-trans-retinol pasa a 11-cis-retinol bajo la
influencia de la enzima isomerasa.
▪ 11-cis-retinol da lugar a 11-cis-retinal, que se
combina con la escotopsina para generar nueva
rodopsina.
▪ La vitamina A se encuentra disponible para
producir nuevo retinal cuando haga falta.
▪ Si hay un exceso de retinal vuelve a transformarse
en vitamina A, lo que reduce la cantidad de
pigmento sensible a la luz que existe en ella.
▪El potencial de
receptor del bastón
es hiperpolarizante,
no despolarizante.
Segmento externo
Obscuridad
Canal iónico de nucleótidos cíclicos es permeable para los
iones sodio que fluyen a través de canales activados por GMPc

Los GMPc son elevados, Na + entra y neutraliza así gran parte

de la negatividad que hay dentro de toda la célula.
40 mV y no –70 a –80 presentes en la mayoría de los
receptores sensitivos.
▪ Segmento Interno
▪ Bombea sodio sin interrupción desde el interior del
bastón hacia su exterior y se bombean iones
potasio hacia el interior.
▪ Los iones potasio se filtran de la célula a través de
canales de potasio no activados que están
confinados en el segmento interno del bastón.
Metarrodopcina II
Segmento externo
Rodopsina activada estimula Transducina que después activa
la GMPc fosfodiesterasa, una enzima que cataliza la
descomposición de GMPc en 5-GMPc.

Reducción en GMPc cierra los canales de sodio activados por

GMPc y reduce la corriente de sodio hacia el interior.

▪ Segmento Interno
Los iones sodio siguen siendo bombeados hacia
fuera a través de la membrana del segmento interno.

Se crea más negatividad por dentro de la membrana,

Con una intensidad máxima de luz, el potencial de

membrana se aproxima a –70 o –80 mV
 cinasa de rodopsina

Metarrodopcina II

GTPasa de la transducin
▪ 1 solo fotón de luz puede
generar un potencial de
receptor de 1 mV
aproximadamente en un
bastón.
▪ Con 30 fotones de luz se
logrará producir la mitad
de la saturación del
bastón.
▪ Este mecanismo explica la
sensibilidad extrema de
estos receptores en
condiciones de oscuridad.
▪ Dado que los canales de Na abiertos dejan el
potencial de membrana de los fotorreceptores
relativamente despolarizados en la oscuridad,
estas sinapsis soportan un alto nivel de
liberación de glutamato.
▪ La luz activa la cascada de fototransducción, la
hiperpolarización del potencial de membrana,
lo que a su vez reduce la liberación de
glutamato.
▪ Esta reducción en la liberación de glutamato
constituye la "respuesta de luz" que se pasa al
circuito de la retina.
▪ Similar a la de bastones Conos S
▪ La fototransducción del cono es
comparativamente insensible
pero rápida y capaz de
adaptarse significativamente a
los niveles ambientales de Conos M
iluminación.
▪ Cuanto mayor sea el nivel de
luz ambiental, más rápida y
temporalmente precisa es la
respuesta de un cono. Conos L
▪ Sus características de
absorción en los tres tipos
de conos muestran unas
absorbencias máximas
ante la luz de las
longitudes de onda de
445, 535 y 570 nm,
respectivamente
▪ La sustancias fotosensibles de los conos poseen casi exactamente la misma
composición química que la rodopsina.
▪ La única diferencia radica en que sus porciones proteicas (fotopsinas ) son un poco
distintas de la escotopsina de los bastones.
▪ Los pigmentos sensibles al color de los conos consisten en combinaciones de
retinal y fotopsinas.
▪ Las operaciones de cono activadas por la luz inician una cascada enzimática que
hidroliza el monofosfato de guanosina cíclica (cGMP) y cierra los canales de catión
cGMP-cerrados específicos del cono en la membrana del segmento externo
▪ Exposición prologada a oscuridad
▪ El retinal y las opsinas han vuelto a
convertirse en los pigmentos sensibles a la
luz.
▪ La vitamina A se transforma de nuevo en
retinal para aumentar los pigmentos
fotosensibles
▪ Llega límite final en función de la cantidad de
opsinas presente en los conos y los bastones
preparada para combinarse con el retinal.
▪Aceleración de hidrolisis de GMPc
▪Aceleración Síntesis de PDE
▪Activacion de de Guanil Ciclasa por bajo Ca.
▪ Una gran densidad de energía luminosa sobre la retina y el
aumento de la formación de especies reactivas de oxígeno
por fotooxidación expone constantemente los segmentos
externos del fotorreceptor a compuestos tóxicos.
▪ Esto conduce a la destrucción de los segmentos externos
del fotorreceptor
▪ Con el fin de mantener la excitabilidad
de los fotorreceptores, los segmentos
externos se construyen nuevamente en
el cilio de conexión desde los
segmentos internos.
▪ Las puntas destruidas del SEF son
expulsadas y fagocitadas por el RPE
▪ Cada 11 días se renueva una longitud
completa de un segmento externo de
fotorreceptores.
▪ Autor/es. Título del libro. Edición. Lugar de publicación: Editorial; año.
▪ American Academy of Ophatlmology. Fundamentals and Principles of
Opthalmology 2018 – 2019. BSCS; San Francisco; 2017.
▪ Levin L; Nilsson S; Ver Hoeve J ; Wu S; Kaufman P; Alm A. Adler's Physiology of the
Eye. 11th edition. Saunders; 2011.
▪ Schachat AP; Wilkinson CP; Hinton DR; Sadda SR; Wiedemann P. Ryan's Retina. 6th
edition. China: Elsevier; 2018.
▪ Hall JE,. Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology. 13th Edition.
Philadelphia: Elsevier; 2016.
▪ ¿La rodopsina esta compuesta por?
▪ Opsina (escotopsina) + 11 cis retinal

▪ Se llama rodopsina propiamente activa

▪ Metarrodopsina II

▪ Papel de la vitamina A en la formación de la rodopsina (transforma que, en que)

▪ Todo trans retinol a todo-trans-retinal
▪ Todo trans retinol a 11 cis retinol

▪ Fototransducción en fotorreceptor a nivel de membrana

▪ Hiperpolarizacion

▪ En la fototransduccion…
▪ Cierran canales de Na activados por GMPc y se mantienen Abiertos los Canales del
segmento interno.
▪ ¿Neurotransmisor liberado en la fototransduccion?
▪ Glutamato

▪ Enzimas participan en la fototransduccion

▪ Transducina* (proteina)
▪ Fosfodiesterasa 6
▪ GMPc
▪ Guanosin Ciclasa
▪ Cinasa de rodopsina

▪ ¿Cada qué tiempo se lleva a cabo el recambio de los segmentos externos?

▪ 7 días (11* addler)

▪ Longitud de onda de los conos?

▪ Azul 440
▪ Verde 540
▪ Rojo 570

▪ Relación conos-bastones
▪ 1:20