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Bioquímica I
1º Grado en Farmacia
Facultad de Farmacia
Universidad de Salamanca
Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
TEMA 1. INTRODUCCIÓN:
¿QUÉ ES LA BIOQUÍMICA?
Ciencia que estudia la estructura química y funciones biológicas de los seres vivos (RAE).
Ciencia que aborda el estudio de los fenómenos vitales bajo los paradigmas de la física y
de la química (Ignacio Núñez de Castro)
Ciencia que estudia la lógica molecular del estado viviente (Albert Lehninger)
• Estudia: composición química se los seres vivos, sus funciones y
transformaciones y los procesos que controlan dichas transformaciones.
•

Conocer la estructura de biomoléculas permite explicar su función biológica en el
organismo.
• Conocer el metabolismo ayuda a entender como funciona el ser vivo.
• Metabolismo: conjunto de reacciones químicas que renuevan la composición del
ser vivo.
→ ORGANIZACIÓN DE LA MATERIA VIVA
Se caracteriza por:
• Alto grado de complejidad y organización
• Obtención, transformación y uso eficaz de la energía para crear y mantener
estructuras… y funcionar
• Habilidad para responder a cambios de su entorno, capacidad para reproducirse y
evolucionar.
→ BIOELEMENTOS:
Elementos de la tabla periódica: elementos estructurales (ingerir diario) y elementos
traza.
Unos 30 elementos son esenciales para los seres vivos, la mayoría con número atómico
por debajo de 35 (Z<35).
Según su abundancia:
• Bioelementos primarios: C, H, O, N (99% átomos del cuerpo)
• Bioelementos secundarios: Ca, P, K, S, Na, Cl, Mg, Fe (0,7%)
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• Oligoelementos: Mn, I, Cu, Co, Zn, F, Mo, Se y otros (aparecen como trazas,
menor o igual al 0,01%)
Según su función:
• Plástica o estructural: C, H, O, N, P, S (mantenimiento de estructuras)
• Esquelética: Ca, Mg, P, F, Si (confieren rigidez)
• Energética: C, H, O, P (forman parte de moléculas energéticas)
• Catalítica: Fe, Co, Cu, I (catalizan reacciones y procesos bioquímicos)
• Osmótica y electrolítica: Na+, K+, CL- (Mantiene y regulan
fenómenos osmóticos y el potencial electroquímico
El Carbono es el elemento que actúa un papel muy importante en la Bioquímica.
A partir de bioelementos se forman biomoléculas. Acetyl-Coenzyme A.
Dos clases:
• Metabolitos (pequeñas): glucosa y glicerol
• Macromoléculas: proteínas, ADn, que juegan papeles similares en organismos
diferentes que tienen estructuras similares.
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
→ BIOMOLÉCULAS: Se dividen en 5 bloques, biomoléculas (pequeñas):
• Aminoácidos.
• Bases nitrogenadas
• Ácidos nucleicos
• Azúcares
• Grupos fosfato
Las biomoléculas dan lugar a

macromoléculas que dan lugar a la
célula.
→ pH Y CURVAS DE TITULACIÓN
El agua:
• El agua es una mezcla homogénea que está formada por 2 hidrógenos y 1 oxígeno.
• El agua produce un dipolo permanente y el oxígeno es + electronegativo que el
hidrógeno y el enlace oxígeno-hidrógeno es polar.
• La fuerza es máxima cuando el enlace covalente O-H apunta a una nube y se
forman en laces de H.
• El agua cubre ¾ partes de la superficie terrestre y existe en 3 estados.
• En el ser humano constituye el 60%.
• Produce un dipolo permanente.
• Las moléculas de agua se atraen entre ellas por su polaridad.
• Enlace de H: átomo electropositivo (H) atrae a otro átomo electronegativo.
• Moléculas que tienen 1 átomo electronegativo unido a 1 H, puede unirse a otro
átomo electronegativo compartiendo dicho H.
• Enlaces de H entre guanina-citosina y adenina-timina: Proteínas.
• DNA: estructura mantenida por enlaces de H.
→ HIDROFOBICIDAD, EFECTO HIDROFÓBICO:
• Molécula hidrofílica: una molécula es hidrofílica cuando interacciona con la

molécula de H20, adquieren fácilmente carácter iónico en solución y presentan
momento dipolar o multipolar en general.
Ejemplos: agua, L-arginina, D-glucosa, ATP.
• Molécula hidrofóbica: no
interaccionan, enlaces C-C y C-H sin
polarización. Las moléculas
hidrofóbicas tienden a agruparse entre
sí en medio acuoso. La presencia de
agua empuja a moléculas hidrofóbicas
a asociarse entre ellas: bicapa lipídica
y micela.
Ejemplos: benceno, decano y
colesterol (compuestos anfipáticos,
hidrofílicos e hidrofóbicos, como el
gangliósido).
→ ESCALA DE pH:
• EQUILIBRIO IÓNICO:
- Todas las reacciones se producen en medio acuoso
(excepto en lugares hidrofóbicos).
- Las numerosas sustancias disueltas en el
citoplasma celular y en líquidos corporales
incluyen iones libres, así como moléculas con
grupos ionizables.
- El comportamiento de esas moléculas, depende de

su grado de ionización.
- Acidosis metabólica, alcalosis metabólica, acidosis respiratoria y alcalosis
respiratoria.
Ácido: sustancia donadora de protones.

Base: sustancia aceptora de protones.
Un ácido fuerte, como el HCl, se disocia a Cl- y H+. La concentración de H+ es igual a
la concentración molar del HCl añadido.
NaOH es base fuerte, que da lugar a OH- y H+.
- En una disolución acuosa de un ácido débil, existe equilibrio de disociación entre
ácido y base conjugada.
- Las bases no tienen necesariamente OH-.
- Los ácidos débiles varían en medida de su fuerza: su tendencia a donar H+, cuanto
más fuerte es el ácido, más débil es la base conjugada.
- La variación en fuerza ácida se indica por valores de Ka y pKa.
- El agua es molécula neutra, puede ionizarse actuando como ácido débil o base
débil (anfótera).
- El agua se disocia mediante su ionización:
Ka= = 1,8.10^-16
- Producto iónico del agua: es constante, ya que las concentraciones de H+ y OH-
son iguales.
Kw= ka (H2O)= 1.10^-7.
- La mayoría de procesos bioquímicos son muy sensibles al pH.
- El control del pH es esencial.
o pH=-log(H+).
o pH de la sangre: 7,4.
o pH extremo: de 6,8 a 7,8 (llevan a la muerte).
→ DISOCIACIÓN DE UN ÁCIDO:
Bases conjugadas: tienen una carga positiva menos que el ácido.

Bajo valor de Ka: ácido débil. 10^-2<Ka<10^-7
Alto valor de pKa: ácido débil. 2<pKa<7
Para un ácido débil:
• Ka= (H+)(A-)/(HA)
• pKa: -log(Ka)
→ SOLUCIÓN AMORTIGUADORA:
Disolución que no modifica el pH cuando se añaden pequeñas cantidades de ácido
fuerte/base fuerte.
Consiste en:
o Ácido débil y base conjugada.
o Base débil y ácido conjugado.
- El máximo efecto amortiguador ocurre en el punto de inflexión (pKa), valores
alrededor de ± 1.
- Las altas concentraciones de ácido y base conjugada dan alta capacidad
tamponante.
- Sistemas de amortiguación, tienen pH en torno a 7.
- El más común es el tampón a pH de la sangre: tampón carbónico-bicarbonato.
- pH de la sangre: es constante por sustancias con capacidad tamponante disueltas
en ella.
- Otros órganos ayudan a aumentar capacidad de control de pH:
o Riñones: ayudan a eliminar el exceso de protones y otros componentes de
la sangre.
o Pulmones: gracias a la respiración proporcionan camino para controlar el
pH.
• Células: tampón fosfato H2PO4-/HPO4 2-
• Sangre: Tampón bicarbonato
Proteínas: tienen capacidad amortiguadora por las cadenas laterales de los
aminoácidos, ya que pueden aceptar o donar protones.
- Acidemia: pH menor de 7,35
- Alcalemia: pH mayor de 7,45
El pH normal en la sangre es de 7,35-7,45.
- Acidosis: pH menor de 7,35: exceso de ácido o disminución de sustancias
alcalinas.
- Alcalosis: pH mayor de 7,45
- La ecuación H-H permite calcular el pH durante la titulación.
→ TITULACIÓN:
El proceso en el que volúmenes medidos de una base, se añaden a una disolución de un
ácido mientras se monitorizan cambios de pH.
→ CURVAS DE TITULACIÓN:
Representación de pH frente al número de equivalentes o ml añadidos.
Los puntos de inflexión y equivalencia pueden monitorizarse a través de cambios en el
pH de la reacción frente a la base añadida en una curva de titulación.
En el punto de inflexión están presentes igual número de moles:

(CH3COOH)= (CH3COO-) pH=pKa
En el punto de equivalencia está presente solo la base conjugada. (CH3COO-)
- Punto de inflexión: pH = pka + log (1) = pka + 0.
- Punto isoeléctrico (pI): valor de pH por el que el aminoácido presenta carga neta
total =0, nula.
o Zuitterion: moléculas con carga + y -, que coexiste
TEMA 2. CARBOHIDRATOS
→ ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN:
Isómeros, diastereómeros, epímeros y anómeros. Vienen dados por la ciclación de los
monosacáridos.
ALDOSAS:
• Tres carbonos: D-Gliceraldehido (mirar estructura)
• Cuatro carbonos: D-Eritrosa y D-Treosa (mirar estructura)
• Cinco carbonos: D-Ribosa (mirar estructura), arabinosa, xilosa, lixosa.
• Seis carbonos: D-Glucosa, D-Manosa, D-Galactosa.
CETOSAS:
Una cetosa tiene un C asimétrico menos que las aldosas, por consiguiente, tiene menos
estereoisómeros.
• Tres carbonos:
• Cinco carbonos: D-Ribulosa, D-Xilulosa
• Seis carbonos: D-Fructosa
Son los monosacáridos más abundantes y participan en procesos importantes

• Triosas: intermediarios en la glucolisis
• Tetrosas: Intermediarios metabolismo glucídico
• Pentosas: Paredes celulares plantas, RNA, DNA
Monosacáridos de más de 4 carbonos existen en forma cíclica. Un grupo OH del

monosacárido reacciona con el grupo carbonilo. C. ANOMÉRICO
• Aldehido+alcohol: hemiacetal
• Cetona+alcohol: hemicetal
Un monosacárido con un grupo hemiacetal, o acetal es un azúcar con poder reductor.
Si ese OH del C anomérico en el anillo está “arriba” el C es beta, si el OH está “abajo”
es alfa.
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→ FORMAS CÍCLICAS:
ALDOSA CETOSA
Los estereoisómeros del gliceraldehído son enantiómeros (imágenes no superponibles en

el espejo).
• Si una aldosa puede formar anillos de 5 o 6 C, existirá predominantemente como

hemiacetal cíclico.
- Anillo de 6 miembros: piranosas.
- Anillo de 5 miembros: furanosas.
• Denominadas anómeros, difieren en posición α o β. Las que tenemos que saber

son: α-D-glucopiranosa y β-D-glucopiranosa.
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Formas cíclicas de Haworth para D-glucosa.
MONOSACÁRIDOS: formas cíclicas de 5C:
• Ribosa: también existe forma cíclica:
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→ MONOSACÁRIDOS: PROYECCIONES DE FISHER:
• Monosacáridos dibujados con las proyecciones de Fisher: Carbono más oxidado
arriba.
• Los C se numeran desde arriba.
• El C quiral con el mayor número tiene el OH a la derecha, serie D.
• Si tiene el OH hacia la izquierda, serie L.
• Azúcares en la naturaleza: fundamentalmente pertenecientes a la serie
D.

→ DERIVADOS DE MONOSACÁRIDOS (OXIDACIÓN):
• Un ácido aldónico se obtiene por oxidación del grupo
funcional aldehído de una aldosa para formar un grupo
funcional carboxilo (HOOC-(CHOH)n-CH2OH).
• La oxidación del radical hidroxilo en lugar del aldehído
da lugar a un ácido urónico. D-Glucosa
• La oxidación de ambos radicales produce un ácido

aldárico.
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1. DERIVADOS DE LA D-GLUCOSA (OXIDACIÓN & CICLACIÓN):
• Oxidación del aldehído
Ácido aldónico.
• Oxidación de CH2OH.
Ácido urónico.
• Oxidación del carbono aldehídico.

C1 de la glucosa GLUCONATO.
• Oxidación del carbono C6.
C6 de la glucosa GLUCURONATO.
2. RUTAS METABÓLICAS, ÁCIDO GLUCURÓNICO.

➢ Fase 1: Biotransformación: unión de grupos funcionales dando moléculas
más oxidadas, reducidas, desmetiladas, hidroxiladas,etc.
➢ Fase 2: Conjugación: la mayor parte de los fármacos y sustancias tóxicas se
glucosidan.
Ejemplo: UDP glucuroniltransferasa: transfiere grupo glucuronil. El UDP luego
se libera de la molécula para quedar sola la molécula que se quiere eliminar.
- Unión de grupos acetilo, glucurónico, aminoácidos, etc.
- Con estos dos procesos los fármacos y moléculas tóxicas más hidrofílicas son más
fácilmente eliminables vía renal.
- La mayor parte de los fármacos y sustancias tóxicas se excretan como conjugados
mediante la adición de grupos.
- Substratos: alcoholes, fenoles, aminos, ácidos carboxílicos, 1,3-dicarbonilos etc.
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→ REDUCCIÓN DE MONOSACÁRIDOS:
El más importante es la desoxirribosa (en DNA).
Cuando se reduce el grupo carbonilo de un monosacárido a un alcohol, se producen
alditoles.
El carbonilo de aldosas y cetosas puede reducirse por agentes reductores
de grupos carbonilo.
Los dos indicados se utilizan como edulcorantes (glicerol e inositol).
- Glicerol: (derivado del gliceraldehído) es un constituyente esencial en
muchos lípidos, y su éster fosfórico es un importante intermediario
metabólico.
- Inositol: que forma parte de un tipo de lípidos de membrana (los

fosfoinositoles), cuya hidrólisis da lugar a señales químicas de gran
importancia en los procesos de control y regulación de la actividad
celular.
D-desoxirribosa D-sorbitol D-xilitol
→ SUSTITUCIÓN DE MONOSACÁRIDOS (FOSFORILACIÓN).

Los grupos OH de monosacáridos pueden reaccionar con ácido fosfórico para dar ésteres
fosfato.
→Muy importantes en el metabolismo

intermediario.
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→ FORMACIÓN DE GLICÓSIDOS (SUSTITUCIÓN).
- Enlaces glicosídicos: compuestos con grupos OH, NH2 y SH pueden reaccionar

con el OH hemiacetálico/hemicetálico del carbono anomérico de un monosacárido,
con pérdida de una molécula de agua, para formar los compuestos llamados
generalmente glicósidos.
➢ O-glicosídicos
➢ N-glicosídicos
➢ S-glicosídicos
Moléculas importantes: las que nos den nucleótidos o nucleósidos.
Aminoazúcares más importantes: galactosamina. El ácido siálico es la puerta de entrada
de los virus de la gripe (como el modelo de llave cerradura).
→ DISACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS:
- Enlaces glicosídicos: alcohol+hemiacetal, acetal+hemiacetal
- Propiedades de disacáridos:
• Sólidos cristalinos: blanco, dulce y soluble.
• Carácter reductor: excepto si se enlazan por C
anomérico. Pueden ser reductores si se queda un C
anomérico libre.
- Disacáridos más abundantes:

➢ Maltosa: enlace entre glucosa- enlace alfa(1,4)
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➢ Isomaltosa: enlace entre glucosa- enlace alfa(1,6) son ambos D-Glucosas.
➢ Sacarosa (glucosa piranosa+fructosa furanosa) alfa(1,2) NO REDUCTOR.
➢ Lactosa (galactosa+glucosa) enlace beta(1,4).
➢ Celobiosa: enlace entre glucosas- enlace beta(1,4).
• SACAROSA: es el más abundante y lo

encontramos en forma de azúcar a
diario y se obtiene de la caña de azúcar
y la remolacha azucarera, además de en

mas vegetales como el maíz. NO
REDUCTOR.
• LACTOSA: azúcar de la leche de los mamíferos, la de vaca contiene del 4 al 5%

de lactosa. Para que podamos digerir los azúcares en forma de disacárido sufren
un proceso enzimático de hidrólisis para absorber bien y que se pueda generar en
forma celular la energía en forma de ATP, las enzimas encargadas de hidrolizarlo
son las disacaridasas o disacarasas. Las más importantes son la lactasa, la
sacarasa y la maltasa. Principalmente las encontraremos a nivel del epitelio
intestinal, donde disolvemos los disacáridos. Existe una gama de enzimas
hidrolasas que específicamente rompen a los disacáridos en sus monosacáridos
correspondientes.
- (Persona intolerante a la lactosa) Muy poca expresión de lactasa, la lactasa se queda

como disacárido en el intestino y por sus propiedades, produce una diarrea o
sensación de hinchazón, gases…
- La leche sin lactosa, se le añade la enzima lactasa para eliminar la lactosa.
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• CELOBIOSA: no se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene por hidrólisis de
la celulosa (es el más abundante en la biosfera). Su disposición espacial puede
establecer puentes de hidrógeno entrelazantes dentro de la misma estructura o
entre cadenas formadas entre ellos. Esto hace que esa molécula sea puramente
estructural y sin posibilidades de estar libre y ser utilizada como forma de energía.
Disacárido que va a formar la celulosa. Dos moléculas
de glucosa en forma de piranosa (ambas beta) UNIÓN
beta (1,4) DOS GLUCOSAS. Tiene poder reductor:
permite que sean cadenas lineales.
→ POLISACÁRIDOS:
• Formados por la unión de un número elevado de monosacáridos (>10 a miles).
• Sus enlaces son O-glucosídicos con pérdida de una molécula de agua por enlace.
• Gran tamaño y peso molecular. Insolubles en agua (dispersiones coloidales),
sólidos de color blanco. En general no son dulces.
→ FUNCIONES DE LOS POLISACÁRIDOS:

Estructurales (enlace B-Glucosídico) o de reserva energética (enlace alfa-Glucosídico):
• Homopolisacáridos: formados por monosacáridos de un solo tipo:

Unidos por enlace alfa tenemos el almidón y el glucógeno.
Unidos por enlace beta tenemos la celulosa y la quitina.
• Heteropolisacáridos: el polímero lo forman más de un tipo de monosacárido.

Unidos por enlace alfa tenemos la pectina, la goma arábiga y el agar-agar.
Funciones: reserva energética (almidón y glucógeno), estructura (celulosa, quitina,

pectina, agar-agar, hemicelulosa), defensa (gomas).
→ HOMOPOLISACÁRIDOS:
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➢ Almidón: es una forma de almacenamiento de glucosa en plantas, polímeros de
glucosa con uniones alfa. Si las uniones son solo 1-4, el polímero es lineal y se
llama amilosa que adopta una configuración helicoidal con seis unidades de
glucosa por giro. Si existen uniones 1-4 y 1-6 el polímero es ramificado y se llama
amilopectina. El almidón es una mezcla de los dos polímeros.
Procede de la polimerización de la glucosa que sintetizan los vegetales en el
proceso de fotosíntesis, almacenándose en los amiloplastos.
Se encuentra en semillas, legumbres y cereales, patatas y frutos (bellotas y
castañas).
En su digestión intervienen dos enzimas: alfa-amilasa (rompe enlaces 1-4) y la

alfa(1-6)-glucosidasa para romper las ramificaciones.
Al final del proceso se libera la glucosa.
Las unidades de unión espacial de D-glucosa en el enlace 1-4 de la alfa amilosa
forman una curva, haciendo que a la vez que se va añadiendo más glucosa, se va
tornando más helicoidal para quedar un hueco y almacenar muchas moléculas.
La amilopectina es otro polisacárido componente del almidón con estructura
ramificada.
➢ Glucógeno: carbohidrato de almacenamiento en animales. Es un polímero

ramificado como la amilopectina (presenta más ramificaciones cada 8-12
unidades de glucosa, en vez de cada 20-30.).
Cadena muy larga (hasta 300.000 unidades de glucosa).
Hígado (10%) y músculos (2%).
Se requieren dos enzimas para su hidrólisis: glucógeno-fosforilasa y alfa(1-6)
glucosidasa, dando lugar a unidades de glucosa.
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Las ramificaciones son alfa 1-6 pero las uniones son siempre alfa 1-4.
Es muy parecido a la amilopectina, pero se diferencian con la cantidad de
ramificaciones de las 2.
➢ Celulosa: principal polímero estructural en plantas (principal componente de la

pared celular). Es un homopolímero lineal formado por unidades de β-D-glucosa
unidos con enlace β-1,4. La unidad disacarídica es la β-celobiosa. Los animales
carecen de las enzimas necesarias para hidrolizar la celulosa. Las bacterias en el
intestino de rumiantes pueden digerir la celulosa, por ello, estos pueden comer
hierba.
Las uniones beta 1-4 son importantes por hacer con que la estructura espacial sea
lineal como cadenas de glucosas (tipo fibra) diferente de la de almidón que hace
un giro. Las cadenas de la celulosa permiten la interacción entre ellas por puentes
de hidrógeno y también entre cadenas adyacentes, haciendo con que sea un
polisacárido estructural y no de energía. Sus cadenas van dando microfibrillas,
que se unen para dar fibrillas y que a su vez producen fibras visibles.
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➢ Quitina: forma el exoesqueleto en artrópodos y la pared celular de los hongos. Es
un polímero no ramificado de la N-acetilglucosamina con enlaces beta (1-4). Solo
contienen quitinasas algunas especies que se alimentan de insectos o crustáceos.

→ HETEROPOLISACÁRIDOS: pared bacteriana.
Las paredes celulares bacterianas tienen heteropolisacáridos como componentes
principales (unidos a proteínas=peptidoglicanos; gram – y +)
Los polímeros de heteropolisacáridos consisten en cadenas
alternantes de N-acetil-β-D-glucosamina y N-
acetilmurámico.
Las cadenas paralelas anteriores se unen también entre ellas
por enlaces covalentes. Eso forma la pared celular de las bacterias gram + y gram -.
→ HETEROPOLISACÁRIDOS: glicosaminoglicanos (GAGs) (en organismos

superiores).
Los GAGs son polímeros lineales con unidades disacáridas repetidas,
generalmente con ácido urónico y N-acetil osamina sulfatada.
Las unidades son muy distintas unas de las otras, pueden ser diferentes ácidos
urónicos y pueden estar sulfatadas en diferentes posiciones entre ellas y en la
siguiente cadena. GAG= condroitín sulfato, componente del cartílago.
Los más representativos son: hilauronato, condroitín 4-sulfato, sulfato de
queratán, dermatán sulfato y heparina (saber bien).
• Hialuronato: componente de la matriz extracelular de cartílagos y tendones

(resistencia a la tensión). Disoluciones claras y viscosas en líquido sinovial
(impide fricción y roce de los huesos en articulaciones) y humor vítreo (en el ojo).
A partir de esa cadena, por enlaces N glicosídicos, se van acoplando por ellas los
otros GAGS que van haciendo una estructura macromolecular que sirve para
amortiguación entre hueso y cartílago.
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• Dermatán-sulfato: se encuentra en la piel, vasos sanguíneos, corazón, válvulas
cardíacas, tendones y pulmones. Aumenta en el proceso de envejecimiento (Serie
L, una de las excepciones- enlaces alfa 1-3).
• Queratán sulfato: se encuentra en la córnea, cartílagos y discos invertebrales; es

un componente importante del cartílago.
• Condrotoin sulfato: es un componente importante del cartílago. Puede ser

condroitín-4-sulfato o condroitín-6-sulfato.
• Heparina: Actividad anticoagulante. Inhibe la conversión de fibrinógeno en

fibrina (tampón permanente de la lesión vascular). Inhibe la agregación plaquetas
e inhibe diferentes factores de coagulación.
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→ GLICOCONJUGADOS:
- Son compuestos que presentan uniones covalentes de glúcidos a proteínas y lípidos.
o Proteoglicanos: tienen una proporción de carbohidratos a proteínas de
95:5, y se encuentran en la matriz extracelular. Las cadenas de GAG se
unen a proteínas núcleo por uniones N- y O- glicosídicas en matriz
extracelular, superficie celular y otras localizaciones. Las proteínas son
grandes, hidratadas y viscosas. Proporcionan amortiguación.
▪ Uniones a proteínas en glicoderivados:
1. N-linked (asparagina): GlcNAC. En la asparagina se
anclan los GAGs en proteoglicanos o glicoproteínas
(Examen). ¿Cuál de estos se puede unir con
proteoglicanos? N-glucosídico con asparagina.
2. O-linked (serina): GalNAC. O-glucosídico con serina.
▪ Múltiples glicosaminoglicanos penden de una proteína.

▪ Glicosaminoglucanos más comunes: condroitín sulfato,
hialurón (ácido hialurónico), heparán sulfato (heparina),
dermatán sulfato, queratán/keratán sulfato.
▪ Suelen tener residuos sulfato que confieren cargas negativas.
o Mucinas: el monosacárido de contacto es una N-acetil galactosamina.

Tienen mayor proporción de carbohidratos.
o Glicoproteínas: contienen residuos de carbohidratos unidos a cadenas de

proteínas. Un ejemplo son los anticuerpos (inmunoglobulinas) que se
unen a los antígenos para neutralizarlos.
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La porción glucídica de las glicoproteínas juega una función importante
en la determinación de qué parte del anticuerpo (inmunoglobulina) se une
al antígeno.
Oligosacárido: rico en Man (RE): asparagina.
Una glicoproteína: eritropoyetina, presentan 4 glicosilaciones. Para el
tratamiento de anemias o dopaje de alta competición, se la inyectaban los
deportistas para aumentar glóbulos rojos, tener por tanto mayor oxígeno
y ser más efectivos.
Las glicoproteínas son las que dan las características del grupo sanguíneo
(A,B,AB,0). Dependen de la porción glucídica de las glicoproteínas de la
superficie de los eritrocitos.
El monosacárido terminal de la porción glucídica por su extremo no

reductor determina el grupo sanguíneo. El grupo sanguíneo se determina
por la naturaleza del azúcar unido a la proteína en la superficie de los
eritrocitos.
▪ El colágeno es una glicoproteína que constituye el 90% del total
de proteínas de los tejidos calcificados.
Importancia de estas en el reconocimiento celular (célula-célula, célula-
hormona, célula-virus→ oligosacáridos de superficie.
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Permite reconocer macrófagos, células, adhesión. Otras, que las bacterias
y virus puedan entrar, y por supuesto las hormonas, que su receptor de
membrana es una glicoproteína: cascada de señalización o la hormona
entra.
→ KAHOOT:
¿Cuál de estos bioelementos no tiene función energética? El potasio
¿Cómo se denomina la molécula con carácter hidrofilico y hidrofóbico a la vez?
Anfipatica
¿Qué se cumple en el punto de inflexión de una curva de titulación de un ácido débil HA?

pH=pka
¿Qué sistema es un buffer en el ser humano? Pulmón y riñones
¿Cuál de la sigui8ente situaciones puede dar alcalemia (ph mayor que 7,45)? Omeprazol
¿Qué no es el gliceraldehido? Una cetosa
El almidon es el polisacárido de reserva vegetal
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Tema 3. Aminoácidos y oligopéptidos.
Características de los aminoácidos.

Los aminoácidos son biomoleculas formada por un grupo amino y un grupo carboxilo, unido el grupo amino a un carbono
alfa (quiral)
En los microorganismos, plantas y animales se encuentran 300 aminoácidos.
Solamentente 20 aminoácidos son codificados por el DNA para formar proteínas. Además, muchas proteínas contienen
aminoácidos modificados y partes no proteínas, que esto se denomina grupos protéticos.
• 2-99 aminoácidos. Péptidos.

• 100-n aminoácidos. Se denomina proteínas. Estas están formadas por:
o grupo protético. Parte sin aminoácidos.
o Parte proteica.
Los 20 aminoácidos proteinogenicos son:
características.
Funciones.
• Estructural. Forman parte de las proteínas.
• Informativa.
o Hormonas: T3 y t4.
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o Neurotransmisores. Glutamato, Glicina, GABA.
o Mediadores químicos. Histamina. Se trata de un antistaminicos, que van en contra de la señalización
mediada por la histamina. Esta da información en presencia de una reacción alérgica.
Características generales.
• Anfoterismo. Aquellas moléculas que se pueden comportar como ácidos o como bases dependiendo del pH en el
que se encuentren.
Podemos obtener a los aminoácidos en la forma Zwitterion. Especie donde coexisten las cargas positivas y
negativas, dando una carga total neta neutra.
• Se pueden polimerizar, es decir, se pueden formar péptidos y proteínas. Formándose un enlace peptídico entre los
aminoácidos, con el grupo carboxilo y el grupo amino, desprendiéndose una molécula de H2O.
• Esteroisomeria. Al presenta un carbono anomérico, presentará diferentes formas espaciales, en este caso, 2.
Clasificación.
• Aminoácidos alifáticos o neutros. Presentan una cadena lateral hidrocarbonada.
• Aminoácidos aromáticos. Un grupo aromático en la cadena lateral.
• Hidroxiaminoacidos. Un grupo alcohólico en la cadena lateral.
• Tioaminoacidos. La cadena lateral contiene azufre.
• Aminas secundarias. El carbono alfa aparece sustituido por la cadena latera.
• Aminoácidos dicarboxilicos y su amidas. Presentan grupos carboxílicos o amida en la cadena lateral.
• Aminoácidos dibasicos. Presentan mas de un grupo básico en su cadena lateral.
Dependen de la cadena lateral que presentan
La misma nomenclatura de los glúcidos se utiliza con los aminoácidos.

Todos los aminoácidos proteicos pertenecen a la serie L.
Aminoácidos alifáticos o neutros.

Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G).
Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al
efecto hidrofóbico, formando una micela proteica. Esta propiedad de hidrofibidad provoca que se encuentren en lugares
más alejados del medio acuoso. Además, también estas proteínas a partir de esta propiedad, son las principales
responsables del plegamiento.
Cabe decir, que su reactividad química es muy escasa.
Pertenecen a este grupo:

• Glicina (Gly, G, NE) es un aminoácido muy importante en las series filogenéticas. Ya que permanece invariable.
• Alanina. (Ala, A, NE) Se diferencia de la glicina en un grupo metilo. Y de la valina porque presenta un grupo metilo
menos.
• Valina. (Val, V, E)
• Leucina. (Leu, L, E)
• Isoleucina. (Ile, I, E)
Serie filogenética
La filogenética molecular es la rama de la filogenia (relación del parentesco entre especies) que analiza las diferencias
moleculares hereditarias en las secuencias del DNA, RNA y proteínas, para obtener información sobre las relaciones
evolutivas de un organismo.
El resultado de un análisis filogenético moléculas se expresa en un árbol filogenético.
• Sulfolobus archaea.
• Arabidopsis thaliana.
27
• Homo sapiens.
De cuanto nos hemos separado en diferentes especies a partir de la variación de x proteínas.
Aminoácidos aromáticos.
La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz UV en torno a 280nm. La absorción de UV de las proteínas se
debe a su contenido en estos aminoácidos (aromáticos).

• Fenilalanina. (Phe, F, E)
• Tirosina. (Tyr, Y, NE)
• Triptófano. (Trp, W, E)
Son muy poco reactivos y sus cadenas laterales se orientaran mejor en un entorno apolar alejado de componentes acuosos,
favorecen al plegamiento. No obstante, al ser muy voluminosos y rígidos, interfieren en este plegamiento, siendo una
dualidad.
La fenilalanina y la tirosina son precursores metabólicos de compuestos muy importantes: catecolaminas, hormonas
tiroides y melanina.
El triptófano es precursor metabólico de neurotransmisores: serotonina y melatonina.
Hidroxiaminoaciodos.
• Serina. (Ser, S, NE)
• Treonina. (Thr, T, E)
El grupo –OH de la serina es fundamental en el centro catalítico activo de muchas enzimas (serin proteinasas, por ejemplo)
Forman enlaces glicosidicos con oligasacaridos en ciertas glicoproteínas.
Cabe decir que el grupo –OH tanto de Serina como de Treonina es susceptible de forsforilacion: importante modificación
postraducional que regula la actividad de muchas proteínas. Estas modificaciones postraccduccionales son importante
separa activar o desactivar las enzimas.
Además de las fosforilaciones se pueden producir metilaciones en la arginina en la lisina y en esta ultima acetilación,
carboxilacion y acetilaciones en el acido glutámico.
Cabe decir que son reactivos y sus cadenas laterales se orientan hacia el entorno polar acuoso, situándose en la superficie
de las proteínas.
Tioaminoacidos,
Tio indica atomo de axzufre, presentando un atomo de azufre en su cadena lateral.
A este grupo pertenencen:
• Cisteína. (Cys, C, NE)
• Metionina. (Met, M, E)
Presentan un importante papel estructural e la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de
cisteína y complejos de coordinación con metales.
28
La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas. Por otro lado, la metionina es el aminoácido iniciador d ela
sisntesis de proteína (codón AUG)
Para acabar, son reativos y sus cadenas laterales se orientan hacia el entorno polar acuoso, situanose en la superficie de las
proteínas.
Aminas secundarias (Iminoacidos)

Pertenece a este grupo:
• Prolina. (Pro, P, NE).
Presentan un importante papel estructural. Su presencia dificulta la formación de estructura secundaria.

Por esta misma razón, suele ser invariante en series filogenéticas.
Como tal o modificado por hidroxilacion (4-hidroxiprolina) es muy abundante en el colágeno.
Aminoácidos dicarboxilicos y sus amidas.

• Acido apartico. (Asp, D, NE)
• Acido glutámico. (Glu, E, NE)
• Asparragina. (Asn, N, NE)
• Glutamina. (Gln, Q, NE)
Todos ellos son importantísimos intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo el acido glutámico y la
glutamina.
Ademas, forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin enzimas (triada SHD)
La acido glutamico y asparragina pueden dar esteres con alcoholes.
Proveen a la proteína de superficies anionicas que sirven para fijar cationes (Ca 2+). Reacitvos, situados hacia la parte polar
o apolar.
Aminoacidos dibasicos.
• Lisina. (Lys, K, E)
• Arginina. (Arg, R, E)
• Histidina (His, H, E)
La lisina sirve para formar intermediarios covalentes en la catálisis enzimática (bases de Schiff).
Por otra parte, la arginina es un importante intermediario en el ciclo de la urea.
La histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas, debido al carácter nucleofilo del imidazol. esta tamiben
contribuye al tamponamienot d elos medios biológicos por tener un pKa cercano al pH intracelular.
Clasificaciones según su polaridad.

(studium)
Resumen de las características más relevantes.
Quiralidad.
Se podrían también establecer a través de la estructura de R y S. (formulación Pablete)
29
Cabe decir que los L- Y d- aminoacieos son imágenes especulares. Aparecen D-aminoacidos en las paredes celulares de
bacteria sy en algunos antibióticos.
La treonina como la isoleucina presentan dos carbonos quirales.
Aminoácidos no proteinogenicos.
• L-DOPA. Fenil alanina hidroxilada.
• T3. Triyodotironina
• T4. Tetrayodotironina.
Estas provienen de las hormonas tiroideas.
Algunos aminoácidos aparecen modificados químicamente tras ser incorporados en una cadena…
La desmosina, derivado de aminoácido. Se forma por la unión de cuatro cadenas laterales de lisina. Esta modificacion
aparece en la elastina, proteína que abunda en el tejido elástico de las arterias.
Cadenas laterles con carga electrina.

• Arginina.
• Aspártico.
• Cisteína.
• Glutámico.
• Histidina.
• Lisina.
• Tirosina.
Estos 7 aminoacidos tien carga en la cadena lateral, son capaces de donar o aceptar protones (Ionizarse) para facilitar
reacciones. Como la catálisis acido- base, una reacción muy importante en muchas enzimas.
Que existan estos aminoácidos ionizables son importantes para las uniones que se van a establecer de tipo iones entre
diferentes residuos de carga laterales, carga postivia y carga negativa. Formando puentes salinos. Un ejemplo es la unión
entre el grupo amino (+) y el grupo carboxilo (-).
Comportamiento acido-base.
30
la histidina tiene una cadena lateral con un pK relativamente cercano al pH intracelular. Pequeñas variaciones en
el pH pueden afectar al estado de ionización de este aminoácido. Esto permite a la histidina itnercambiarse entre
acido base. Por esta razón, la histidina es un reactivo muy versátil en el centro activo de las enzimas.
Aminoácidos no proteicos. Intermediarios metabólicos.

• L-ornitina.
• L-citrulina.
• L-homocisteina.
• L-homoserina.
• SAM
Separación de aminoácidos.
• Cromatografía. Hay presencia de una mezcla de tres componentes y hay presencia de una fase
estacionaria.
1. Se coloca una muestra que contiene una mezcla de barios componentes sobre la fase estacionaria.
2. Se hace fluir una fase móvil a lo largo de la estacionaria.
3. A lo largo que se va desplazando, dependiendo de la afinidad relativa por las fases, se separan los
componentes de la mezcla.
Se puede clasificar cada aminoácido en función de su tiempo de retención.
No obstante, hoy en dia se realiza otro método.

• HPLC (Hogh Performance Liquid Chromatography)
Refuerzos online al tema de aminoácidos.

• Biomodel5.
31
TEMA 4. PROTEÍNAS
→ ENLACE PEPTÍDICO
• Enlace que une los aa en una
proteína.
Peptídico=AMIDA. Pérdida de
agua y gasto de energía.
• Presenta momento dipolar en la dirección del grupo amino.

• Debido a la tautomería ceto-enólica tiene un 40% de doble enlace en “trans”.
• Tiene estructura plana por su participación de doble enlace. El enlace peptídico
no tiene libertad de giro, pero si los enlaces C-Ca y N-Ca anterior y posterior.
• No permite la rotación por su estructura resonante pero hay otros enlaces que lo
circundan que si pueden girar.
En cuanto a la cadena polipeptídica sabemos los siguientes datos:
• Rotación permitida alrededor del Cα:
o Giro del Cα-N: ángulo ф.
o Giro del Cα-CO: ángulo Ѱ.
• En un polipéptido extendido los dos ángulos son 180º. Sin embargo, considerando
las cadenas laterales de los aa, algunas combinaciones ф, Ѱ son más favorables y
otras están más impedidas.
32
• En cuanto al científico Ramachandran, podemos hablar de las gráficas que
muestran la distribución de los ángulos Ѱ y ф de una proteína. En función de la
distribución de los puntos en
los cuadrantes veremos qué
estructura secundaria es más
favorable para la proteína.

→ NIVELES ESTRUCTURALES:
A continuación veremos un resumen de la clasificación a nivel estructural de las
proteínas:
• Primaria: secuencia de aa unidos entre sí por enlaces peptídicos.
• Secundaria: la cadena lineal se pliega sobre sí misma. Se forman enlaces de

hidrógeno entre grupos carboxilo (CO) y grupos amino (NH) del enlace peptídico
α-hélice, β-lámina y giros.
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• Terciaria: estructura tridimensional, determinada por las propiedades químicas de
los aa clave para su función. Dan lugar a conformaciones de mínima energía (<
10 Kcal/mol). Dominios estructurales.
• Cuaternaria: asociación de distintos polipéptidos para formar una proteína.

Consiste en ensamblar estructuras terciarias.
Dentro de las estructuras secundaria y terciaria podemos ver super estructuras y dominios
estructurales: son agrupaciones de varias estructuras secundarias dentro de un mismo
oligopéptido.
Para poder ver las diferencias entre las distintas estructuras es importante saber la
fortaleza de los enlaces que las componen para ello vamos a establecer un orden de
fortaleza:
• Covalentes: enlaces que se forman a través de puentes disulfuro.
• Iónicas: se establecen puentes salinos.
• Electroestáticas:
34
o Enlaces de Hidrógeno.
o Interacciones dipolares.
o Fuerzas de Van der Waals.
• Entrópicas: son interacciones hidrofóbicas.
→ ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposición espacial local del polipéptido:
• La α-hélice:
o Enlaces de hidrógeno intracatenarios: la cadena principal helicoidal se
mantiene unida por enlaces de Hidrógeno entre las amidas de la cadena
principal de un Nitrógeno y el Carboxilato de un Nitrógeno y un aa.
o Es una hélice dextrógira con 3,6 residuos (5,4 Å paso de rosca) por vuelta.
o Translocación de residuo: 0,15 nm.
o Los enlaces peptídicos están alineados aproximadamente paralelos con el
eje helicoidal.
o Las cadenas laterales señalan y son aproximadamente perpendiculares al
eje helicoidal.
Polipéptidos que determinan la estabilidad de α-hélice:

o No todas las secuencias de aa adoptan la forma α-hélice.
o Los aa alifáticos como Alamina y Leucina son los que más propician la
formación de α-hélice.
35
o Prolina es un disruptor de α-hélice por la rotación N-Cα (Ѱ-ángulo) que
no es posible.
o La Glicina tampoco favorece la α-hélice ya que la “ausencia” de cadenas
laterales favorece otras conformaciones.
o Las interacciones atractivas o repulsivas entre los radicales separados por
de 3 a 4 aa afectaran a su formación.
Ejemplos:
▪ Hemoglobina: proteína globular a la que se ancla el grupo hemo.
▪ Mioglobina: transporta oxígeno en el músculo.
▪ Fibrógeno: estructuras α-hélice enlazadas unas con otras. Es un factor
de coagulación.
• Hoja β:
o La planaridad del enlace peptídico y la geometría tetraédrica del Carbono
crean una estructura en forma de lámina plegada/plisada.
o Unión de enlaces de Hidrógeno entre amidas de la columna vertebral de
diferentes cadenas.
o Las cadenas laterales sobresalen de la lámina, alterando en una dirección
(arriba-abajo).
o Múltiples láminas β interaccionan dando una hoja β.
o Uniones por enlaces de Hidrógeno entre amidas y carbonilos del enlace
peptídico de diferentes láminas.
o 2 orientaciones principales:
En la hoja β paralela, las láminas van en la misma dirección. (Doblados,
más débiles).
36
En la hoja β antiparalela las láminas van en dirección opuesta. (Rectos,
más fuertes).
o Se representa como una cinta, ángulos cercanos a 120º.

o Las láminas se pueden conectar directamente formando una estructura
plegada o como un barril β paralelo o antiparalelo.
Afinidades estructura lámina β:

- Estabilizan: x > 1
- Indiferentes: x (aprox) 1
- Desestabilizan: x < 1
o Giro β:
o El giro β ocurre siempre que haya un cambio de dirección de 180º en una
lámina β.
o Se da siempre entre 4 aa.
o El giro se estabiliza mediante enlaces de Hidrógeno entre el Oxígeno de un
carbonilo y el protón de la amida tres residuos en la secuencia.
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o La Prolina en la posición 2 o la Glicina en la posición 3 estamos clasificando
los giros en:
- Tipo 1: Prolina posición 2 (más común en la naturaleza)
- Tipo 2: Glicina en posición 3.
En un mismo polipéptido hay diferentes estructuras secundarias.
➢ DICROISMO CIRCULAR
Nos permite saber cuánto de α-hélice, cuánto de lámina β y cuánto de aleatoria tiene una
proteína. (Hay más métodos). Mide el coeficiente de absorción de la luz polarizada D o
L, estudia la diferencia entre las absortividades de las luces polarizadas.
→ ESTRUCTURA TERCIARIA
• Disposición tridimensional de todos los átomos de una proteína.
• Equivalente de configuración absoluta en moléculas de bajo peso molecular.
• Conocimiento de coordenadas X, Y y Z de todos los átomos de las proteínas.
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:
o No covalentes:
- Efecto hidrofóbico.
38
- Enlaces de hidrógeno.
- Interacciones iónicas o salinas.
o Covalentes:
- Enlaces disulfuro.
- Enlaces amida.
Efecto hidrofóbico:
En una proteína, las cadenas laterales de residuos hidrofóbicos tienden a ocupar el
centro de la molécula, alejadas del solvente. Por el contrario, los residuos polares
ocupan la superficie de la molécula.
Enlaces de hidrógeno:
o Son fundamentales en el mantenimiento no solo de la estructura secundario,
sino también de la terciaria.
o Hay grupos dadores y grupos aceptores de hidrógeno,
- Grupos aceptores: histidina, cisteína y metionina que son
tioaminoácidos, la glutamina, la glicina, la asparagina y el glutámico.
- Grupos dadores: tirosina, serina, treonina, lisina, arginina y la
glutamina.
Ceden quienes tienen grupos amino o hidroxilo.
Los enlaces se dan entre grupos dadores y aceptores.
Enlaces salinos o iónicos:
o Las interacciones iónicas entre las cadenas laterales de aa con carga eléctrica
contribuyen al mantenimiento de la estructura terciaria de las proteínas.
o Se unen aniones + cationes.
Enlaces covalentes:
o El enlace disulfuro establecido entre dos cadenas laterales de cistina (al
juntarse dos cisteínas se forma las molécula denominada cistina).
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o Enlaces covalentes de estructura terciaria: amida.
Con bastante menor frecuencia podemos encontrar enlaces amida establecidos
entre las cadenas laterales de Lisina y ácidos Aspártico o Glutámico, por otro.
Se unen dos cadenas de polipéptidos al igual que en el disulfuro.
Dominios o motivos estructurales:
o El reconocimiento de un gran número de estructuras ha permitido constatar
que existen muchas irregularidades en la estructura 3D de las proteínas.
o Esto da lugar a que hoy se describan multitud de motivos estructurales, que
aparecen en muchas proteínas distintas, aunque generalmente con la misma
función.
Un ejemplo de motivo estructural es la Hélice-vuelta-Hélice, se pueden encontrar
en el receptor del glucocorticoide.
El motivo hélice-vuelta-hélice aparece en muchas proteínas que interaccionan con
DNA, promoviendo o inhibiendo su transcripción. Se encaja en los surcos del
DNA, es muy importante ya que determina distintas funciones.
Es un recetor cro interaccionando con DNA.
o Dedo de Zinc: entre las proteínas que interaccionan con DNA tenemos
también el motivo “dedo de Zinc” que contiene un átomo de Zn
tetracoordinado a átomos de azufre de cuatro residuos de cisteína que
atrapa a un átomo de Zn.
o Cremalleras de leucinas: también interaccionan con el DNA, está
fromada por tres α helicoides (estructura α, es lo mismo) unidos por
leucinas interdigitadas como una cremallera.
o La mano EF: es típica de las proteínas que interaccionan con el ion Ca2+.
El ion presenta una interacción electroestática con residuos dicarboxílicos
presentes en la proteína. Los residuos dicarboxílicos son Asp y Glu, y los
iones calcio quedan atrapados en su estructura.
o Barril β: las enzimas glicotilicas presentan muy a menudo la estructura
conocida como barril β, una agrupación cilíndrica de tramos β paralelos.
o Motivo β-α-β: el barril β es una variante del motivo más general β-α-β
que se observa en muchas enzimas intracelulares.
o Dominio de inmunoglobulina: doble lamina β antiparalela. Muestran
todas ellas un motivo característico que es la doble lámina antiparalela.
40
En muchas proteínas la estructura terciaria se concentra en dominios
separados por zonas sin estructura secundaria.

→ ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Se dice que una proteína tiene estructura cuaternaria cuando consta de más de una
cadena polipeptídica. Se denominan proteínas oligoméricas.
• Se denomina subunidad a cada uno de los polipéptidos. La menor unidad
plenamente funcional se denomina protómero, y puede no coincidir con la
subunidad.
• Peso molecular > 70 KDa (kiloDalton)
• Unidades en las que se puede medir el peso molecular:
o Número de aa: la proteína de mayor tamaño que se conoce es la titina de
27000 aa
o G/Mol: El peso molecular medio de un aa=110g/mol
o Da: El Dalton es una unidad de masa prácticamente igual a la masa de unn
átomo de H 50000g/mol=50000 Dalton= 50 Kda, titina 3-4 millones de
Da.
o S (Svedberg): mide el coeficiente de sedimentación de una partícula o
macromolécula cuando se centrifuga en condiciones normales.
Dimensiones de tiempo: s= 10 exp-13 segundos (100 fs)
Los valores de s NO son aditivos, por ejemplo, los ribosomas eucarióticos
están formados por dos subunidades (40S, 60S). Sin embargo, el valor
final del conjunto del ribosoma no es 100S, sino 80S.
• La hemoglobina es un ejemplo de una proteína cuaternaria.
41
• Fuerzas de la estructura cuaternaria:
o No covalentes: efecto hidrofóbico, enlace de hidrógeno e interacciones
iónicas
o Covalentes: Enlace disulfuro y enlace amida.
• Más de un N-término en la reacción de Sanger, reactivo Fluoro-2,4-

dinitrobenceno (FDNB)
• Disociación apreciable en electroforesis ante condiciones desnaturalizantes.
➢ DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero estadístico.
Consecuencias inmediatas:
o Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada
frecuentemente de precipitación.
o Pérdida de todas sus funciones biológicas.
o Alteración de propiedades dinámicas (viscosidad)
Métodos:
o Físicos: calor, radiaciones
o Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en
la estructura nativa de la proteína: detergente, urea y guanidina a altas
concentraciones, altas concentraciones de sal y extremos de pH, reactivos de
grupos-SH.
La desnaturalización es un proceso cooperativo.
➢ PLEGAMIENTO DE PROTEINAS
Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea
plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional única.
• Autoensamblamiento: la proteína se pliega sin ninguna otra ayuda.
• Ensamblamiento dirigido: la proteína se pliega gracias a la acción de otras
proteínas.
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➢ PROTEINAS TUTORAS O CHAPERONAS
Son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, cuya función es la de ayudar
al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. NO forman
parte de la estructura primaria de la proteína funcional a la que modifican, sino que sólo
se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular.
• HSp70 (Dnak): dependiente de ATP, proceso poco conocido
• HSp60 (GroEL) y HSp10 (GroZS): proceso dependiente de ATP. La proteína
desplegada o parcialmente plegada forma un complejo en la cavidad dejada por
estas dos proteínas y adquiere la conformación correcta.
➢ MODIFICACIONES COVALENTES EN PROTEINAS

1. Fosforilación
2. Acilación
3. Prenilación
4. Glicosilación (N- y O-)
5. Unión covalente a ubiquitina
6. Amidación C-terminal
7. Carboxilación dependiente de vitamina Kj
→ RESUMEN PROTEÍNAS
• Son polímeros no ramificados de aa unidos entre si por medio de un enlace
peptídico (amida sustituida) con estructura cabeza cola (grupo amino-grupo
carboxilo)
• Características:
o La secuencia de aa no es aleatoria, viene determinada por la información
genética (ADN)
o Cada proteína presenta una secuencia de aa característica
o La secuencia de aa de una proteína determinará su estructura tridimensional,
su función y sus propiedades biológicas.
→ CLASIFICACIÓN PROTEINAS
• Por su tamaño: Muy compleja, las proteínas tienen un amplio rango de tamaños y
Pm. Distancia entre péptidos (hasta 100 aa) vs. Proteínas (más de 100 aa).
43
o 2 residuos: dipéptido.
o 3 residuos: tripéptido.
o 12-20 residuos: oligopéptido.
o Más de 20 residuos: polipéptido.
• En base al número de cadenas polipeptídicas:
o Proteína monomérica: un solo polipéptido.
o Proteína oligomérica: formadas por más de una cadena polipeptídica:
- Homomultiméricas: todas las subunidades son idénticas.
- Heteromultiméricas: formadas por distintas subunidades.
• Por su forma y solubilidad:
o Fibrosas.
o Globulares.
o De membrana.
➢ PROTEINAS FIBROSAS
• Estructuras simples, regulares y lineales.
• Tienen un papel fundamental en filamentos intermedios, colágeno y queratinas.
• Proteínas con elevada concentración de estructura α-hélice o β lámina.
• Función estructural: fibroína de la seda, colágeno y α-queratinas. Las dos últimas
son capaces de soportar esfuerzos mecánicos.
• Existen como largas moléculas en forma de varillas e insolubles en agua o en
soluciones salinas diluidas: seda, colágeno y lana.
Vamos a ver algunos ejemplos con las características previas:
44
• Colágeno: lleva a cabo numerosas funciones y es la proteína más abundante en
vertebrados. Constituye el 30% total de las proteínas.
o La matriz de o cemento del hueso.
o Tendones.
o Mallas en la piel.
Propiedades fisicoquímicas:
o Insoluble.
o Estable.
o T ½ alto.
o Alta fuerza (Fz) tensora

o Contráctil.
Características:
o Estructura supramolecular formada por 3 hélices constituidas por puentes de
Hidrógeno.
o La unidad básica del colágeno es el tropocolágeno que es una hélice triple
formada por 3 cadenas de polipéptidos (100 residuos) estabilizada por puentes
de Hidrógeno.
o Cada una de las cadenas es levógira y el conjunto de las 3 es: dextrógiro. Hay
una vuelta de hélice cada 3,3 residuos.
o Estructura primaria: cada tercer residuo, es una glicina (Gly).
o La formación de hélices individuales del colágeno está favorecida por la
presencia de OH-Pro (hidroxiprolina), da lugar a cadenas modificadas
postrasduccionalmente, ayuda a la estabilización y se encuentra
favorablemente.
o La Gly es necesaria en las zonas en las que las tres hélices entran en contacto,
por su pequeño tamaño.
o De la secuencia de aa x-y-z donde x es siempre Gly e y es a menudo Pro o
OH-Pro. También puede aparecer la OH-Lys.
o La OH-Pro estabiliza la triple hélice mediante el establecimiento de puentes
de H.
o La hidroxilación de la Pro requiere ácido ascórbico (vitamina C)
o La formación de las hélices individuales de colágeno está favorecida por la
presencia de OH-Pro en la molécula de tropocolágeno.
45
o Parte de la rigidez del colágeno se debe a la formación de entrecruzamientos
entre cadenas laterales de residuos de Lys modificados o no.
• Patologías asociadas:
o Escorbuto. Se debe a la falta de vitamina C, NO se hidrolizan las prolinas.
o Osteógenesis imperfecta.
o Síndrome de Ehlers-Danlos.
o Sustitución de Gly por Cys o Ser.
➢ PROTEINAS GLOBULARES
Simetría esférica, solubles en disoluciones acuosas, núcleo hidrofóbico y exterior
hidrofílico.
La cadena polipeptídica se pliega de forma muy compacta: las cadenas laterales
hidrofílicas, exterior.
• Hemoproteínas: proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es una porfirina

coordinada a un ión metálico. Suelen estar relacionadas con todos los aspectos del
metabolismo aeróbico.
o Transportadoras de O2 como la hemoglobina y la mioglobina.
o Clorofilas: porfirinas coordinadas a un ión Mg2+.
o Transportadores electrónicos como los citocromos.
o Enzimas relacionadas con el transporte electrónico como la citocromo
oxidasa.
o Enzimas relacionadas con el estress oxidativo, como las peroxidasas.
46
• Mioglobina (monomérica): es la hemoproteína que se encarga del transporte de
Oxígeno en los tejidos proveniente del torrente sanguíneo por la hemoglobina y lo
lleva donde el O2 sea requerido para la respiración celular. Es la primera que se
consiguió cristalizar y estudiar su estructura por difracción de rayos X.
o Formada por 8 α-hélice (designadas por las letras A-H), tiene 153 aa.
o Puede llegar a tener hasta 6 posiciones de coordinación.
1. Anillo tetrapirrolico: 4N.
2. O2.
3. Histidina próximas a F8.
- Diferencias entre mio y hemo:

o Tienen un bolsillo hidrofóbico ambas.
o Grupo hemo ambas.
47
o La diferencia es que la hemo está formada por 4 subunidades muy
similares a la mioglobina.
• Hemoglobina (oligomérica):unión de varios polipéptidos con estructura terciaria para

dar lugar a una estructura final funcional. Es una proteína oligomérica, es decir,
necesita subunidades para funcionar. Principalmente se encuentra en los glóbulos
rojos.
Los glóbulos rojos o eritrocitos son células sin núcleo, constituidas por proteínas.
Sus células son sintetizadas en la médula ósea y circulan durante 120 días. Se eliminan
por el sistema retículo endotelial: hígado, bazo y nodos linfáticos. El transporte se
hace en razón de 4 moles de oxígeno por cada mol de hemoglobina. 1 molécula de
hemoglobina equivale a 4 átomos de Fe y 1 mol oxígeno a 1 mol de Fe. El producto
del metabolismo del grupo hemo es la bilirrubina, que tenemos que eliminar porque
es tóxica.
Diferencias entre las dos: las subunidades alfa y Beta son muy similares entre ellas,
tienen 8 alfa hélices, tienen un bolsillo hidrofóbico.
La hemoglobina está formada por 4 subunidades, iguales dos a dos: dos alfa y dos
beta, un grupo prostético (grupo hemo, protoporfirina 9 + ión ferroso), se conoce,
además, un gran número de hemoglobinas mutantes.
Es una proteína globular, conjugada y oligomérica, formada por:

- Grupo prostético: hemo (protoporfirina IX + ión ferroso FE2+.
- Cuatro subunidades, iguales 2 a 2.
48
o Hemo A1 (HbA1)
o Hemo A2 (HbA2)
o Hemo fetal (HbF)

▪ Hemoglobina A1: simetría tetraédrica, interacciones más estrechas
alfa1/beta1 > alfa2/beta2, no covalentes alfa1/beta2 y alfa2/beta1, poro
acuoso alfa1/alfa2 y beta1/beta2.
Puentes salinos en estado T (tenso). Pasamos de un estado tenso a un
estado relajado a medida que se unen átomos de O2 se pasa de un estado t
a r y se van ganando afinidad por el O2. Durante este estado:
- Puente salino Asp- = Arg+.
- Puente salino COO- = NH3.
Debido a esto se forman 2 conformaciones:
- T(tensos): es cuando no hay O2 y se denomina desoxihemoglobina.
- R(relajada): tiene O2 y se denomina oxihemoglobina.
49
Esas interacciones desaparecen cuando se une una molécula de O2.
A medida que se van enlazando las moléculas de O2, se producen cambios en cada
subunidad, en la estructura general y esta tendrá más afinidad por el O2.
La hemoglobina tiene 5 conformaciones:
➢ TRANSICIÓN DEL ESTADO T AL R:
• La unión de O2 causa una serie de movimientos en todas las subunidades.

• Cambio del grupo hemo tras la unión del 02.
• La reorganización de la hélice altera la estructura terciaria, que a su vez altera la
estructura cuaternaria (las 4 cadenas se comportan como una unidad estructural
cooperativa). El cambio en la conformación de la hemoglobina del estado t al r
aumenta la afinidad por el 02 en todos los sitios.
➢ EFECTOS ALOSTÉRICOS:
50
La saturación de oxígeno en los pulmones es mucho mayor que en los tejidos. En los
pulmones la hemoglobina es mucho más afín al oxígeno.
Los estados R o T pueden estabilizarse por la unión de ligandos distintos que el 02.
• H+: pH bajo favorece el estado T que hace que la Hb libere el O2 unido. Este
fenómeno se conoce como efecto Bohr.
• CO2: La liberación de CO2 baja el pH por la conversión en HCO3-. Refuerza el
efecto de Bohr.
• Biofosfoglicerato (BPG): regulación de la actividad por su unión más fuerte al
estado T, ayuda a la liberación de O2.
Eritrocitos (Contiene. O2-hemoglobina) transportados a los tejidos periféricos.
• A. pO2 disminuye porque O2 utilizado por los tejidos

• B. Plasma sanguíneo se hace más ácido (disminuye el pH) porque se libera CO2.
La combinación de pO2 y pH en tejidos periféricos causa una disminución en la
saturación de la hemoglobina por el O2. ¡¡O2 es liberado por la hemoglobina!!.
La liberación de CO2 de los tejidos disminuye la afinidad de la hemoglobina por el O2

de varias maneras:
1. Parte del CO2 se convierte en bicarbonato:
2. Parte de ese bicarbonato sale fuera de los eritrocitos y es transportado disuelto en

el suero sanguíneo.
3. Una parte del CO2 reacciona directamente con la hemoglobina, uniéndose a los
grupos amino terminales de las cadenas para formar carbamatos.
51
➢ ANEMIA FALCIFORME:
Causada por mutación en Hb
Glu→Val en A3 cadena β de la subunidad 3 produce una asociación inadecuada de
tetrámeros de Hb.
• Eritrocitos alargados: con impedimento para pasar por los capilares, flujo
sanguíneo reducido
• Eritrocitos más frágiles y susceptibles de lisis, lo que desenlaza en anemia.
Hb polimeriza en forma de fibrillas, que llevan a la forma “falciforme” de los eritrocitos.
Primera enfermedad caracterizada como mutación que cambia la secuencia de la proteína
➢ PROTEÍNAS DE MEMBRANA:
52
Asociadas a membranas biológicas por medio de interacciones hidrofóbicas con los
lípidos de membrana por medio de las cadenas apolares. Generalmente insolubles en
soluciones acuosas, pero sí solubles con detergentes.
• Proteínas conjugadas: clasificación de las proteínas por su composición química
- Proteínas simples: la proteína está constituida exclusivamente por aa unidos entre
sí formando cadenas polipeptídicas.
- Proteínas conjugadas: las proteínas pueden conjugarse con otros grupos químicos
de naturaleza no aminoacídica= grupo prostético.
Holoproteína= Apoproteína+grupo prostético
Las proteínas conjugadas se suelen clasificar por la naturaleza del grupo prostético.

➢ NUCLEOPROTEÍNAS:
- Mantenimiento y transmisión de la información genética.
- DNA como grupo prostético: nucleosomas, cromosomas.
- RNA como grupo prostético: son los ribosomas.
→ FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

• Movilidad y contracción muscular: el movimiento (intracelular, celular y orgánico)
se realiza por medio de los motores moleculares (actina y miosina)
• Estructural: adherencia y organización celular (proteínas del citoesqueleto) y tisular
(colágeno, queratinas, elastina, fibrina)
• Defensa: defensa inmune (anticuerpos), venenos de serpiente, proteínas
anticongelantes, enzimas de restricción.
• Plegamiento: guiar el correcto plegamiento de otras proteínas: proteínas
tutoras/chaperonas musculares.
• Biocatalizadores=enzimas: catalizan (casi) todas las reacciones químicas que tiene
lugar en los seres vivos. Ejemplo: Alcohol DH.
• Informativa y reguladora: reconocimiento de señales (receptores), transducción de
señales químicas y mediación de señales (neurotransmisores, hormonas, factores de
transcripción).
• Transporte: transporte en medio acuoso de compuestos apolares (hemoglobina) o a
través de membranas (transportador de glu).
• Reserva: albúmina, caseína.
53
TEMA 5. ENZIMOLOGÍA
¿Qué son las enzimas? Proteínas llamadas enzimas, son catalizadores naturales.
• Presentan una alta especificidad de sustrato
• Pueden acelerar las velocidades de reacción (por un factor superior a 10S
respecto a las mismas reacciones no catalizadas)
• Cada enzima presenta dos parámetros importantes: Vmax (saturación de la
enzima) y la Km (medida de la afinidad por el sustrato)
Estructura: Centro activo:

• Centro de unión al sustrato
• Centro catalítico
El sustrato se une a la enzima y forman el complejo enzima-sustrato
El sustrato se une a la enzima y forma el complejo ES que posteriormente se rompe para

dar el producto y recuperar la enzima.
Propiedades de las enzimas

Estado de transición:
• Aumenta la velocidad de reacción, recobrando su estructura inicial tras el
proceso
• Disminuyen la Ea de la reacción
• La energía libre de activación es la diferencia entre la energía libre del sustrato y
la del estado de transición.
Energía de activación:
• Las enzimas nivelan el camino de S a P
• Disminuyen la energía libre de activación
54
• Una enzima acelera una reacción disminuyendo la Ea y con ello el umbral
energético que debe superar la reacción.
Aspectos importantes:
• Una enzima disminuye la Ea pero no cambia la constante de equilibrio Keq o una
reacción endergónica en exergónica y viceversa.
• La mayor parte de las enzimas son sensibles a la temperatura y al pH y no serán
activas fuera de su rango de temperatura y pH óptimos.
ESTRATEGIAS DE CATÁLISIS
Pasos en la catálisis:
• Fijación estereoquimicamente complementaria del sustrato
• Transformación catalítica del mismo
Participantes:
• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas: iones metálicos y cofactores (coenzimas):
grupos prostéticos
La unión del sustrato es muy específica:

• Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas
Modelos:
▪ Ajuste inducido
▪ Llave-cerradura
▪ Estado de transición
Modelo llave-cerradura (Emil Fisher)

• Sustrato y enzima se acoplan en forma estereoespecífica de la misma manera
que una llave ajusta a su cerradura.
• Modelo aceptado durante mucho tiempo, hoy se considera insuficiente al no
explicar algunas frecuencias de la inhibición enzimática.
Modelo ajuste inducido (Koshland)

• Tanto la enzima como el sustrato sufren una alteración en su estructura por el
hecho físico de la unión.
Modelo de estabilización del estado de transición:

• La teoría del ajuste inducido se amplía en la actualidad definiendo la acción
enzimática de forma que el centro activo enzimático es complementario al
estado de transición entre ambos, al sustrato, no al producto.
55
VELOCIDAD DE REACCIÓN:
EFECTO DEL pH:
• Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad

• El pH afecta las interacciones iónicas
EFECTO DE LA Tª:
• Cada enzima tiene una temperatura óptima
56
CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN:
La cinética de M-M explica el comportamiento de enzimas no alostéricas. Asume que se
forma un complejo enzima-sustrato
• A bajas concentraciones de S, la reacción es de 1º orden con respecto al sustrato

• A altas concentraciones de S, la enzima está saturada por el sustrato. La reacción
es de orden 0 y se alcanza la velocidad máxima.
V0 varía con (S) siguiendo una curva hiperbólica
57
ECUACIÓN DE M-M:
A una concentración fija de enzima: V0 es prácticamente proporcional a (S) cuando (S)

es pequeña, pero es independiente de (S) cuando (S) es grande.
Proporcional
Esta ecuación se ajusta a la gráfica de la hipérbola.

• A baja (S), (S) menor que Km , V0=(Vmax/Km)(S)
• A alta (S), (S) mayor que Km, V0=Vmax
• Cuando (S)=Km, V0=Vmax/2
KM, KM= concentración de sustrato a la que el nivel de reacción (V0) es la mitad de la

Vmaxima.
Esta ecuación describe el comportamiento de muchas enzimas.
Las enzimas que muestran una dependencia hiperbólica V0 por (S) se dice que tienen
una cinética de Michaelis-Menten
(S)= Constante de hidrólisis (No cte de reacción), nos indica afinidad de S por E o de E
por S.
¿QUÉ ES LA CONSTANTE DE MICHAELIS KM?
La constante KM se deduce de la siguiente reacción
La constante de Michaelis es la combinación de las constantes de reacción
Es una característica importante ya que resulta decisiva para la función biológica. Una
enzima viene caracterizada por su KM y VMAX
58
• KM es exclusiva para cada enzima y es independiente de la concentración de
enzima
• KM describe las propiedades de la interacción enzima-sustrato y, por tanto,
variará en el caso de enzimas que puedan utilizar sustratos diferentes
• Si consideramos solo la formación de ES
Si KM tiene un valor grande quiere decir que k1 es pequeño lo que indica poca
concentración de ES o lo que es lo mismo, poca afinidad de E por S.
Si KM tiene un valor pequeño quiere decir que k1 es grande lo que indica alta
concentración de ES o lo que es lo mismo, alta afinidad de E por S.
SIGNIFICADO DE LA CONSTANTE KM:

1. Constante de equilibrio de disociación del complejo ES (en condiciones de
velocidad inicial)
2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato (en condiciones de
velocidad inicial)
3. Concentración de substrato para la que la velocidad se hace igual a la mitad de
la máxima (s0,5), es decir la mitad de los centros activos están ocupados
4. Se define para una pareja enzima-substrato en unas condiciones experimentales
dadas (pH, T y fuerza iónica)
5. Se mide en unidades de concentración
6. Los valores de KM varían ampliamente, para la mayoría de las enzimas se
encuentran comprendidos entre 10-1 y 10-7 M
7. Proporciona una medida de la concentración de sustrato necesaria para que
tenga ligar una catálisis significativa
8. Para algunas enzimas KM representa una aproximación a la concentración de
sustrato in vivo
59
PERFILES DE CURVA DE M-M CON DIFERENTES KM
NÚMERO DE RECAMBIO:
• Es útil definir una constante de velocidad más general, para describir la velocidad
limitante de cualquier reacción enzimática a saturación
• El número de recambio equivale a la constante de velocidad K 2, si se conoce el
número de centros activos, entonces se cumple esta ecuación
Kcat = moléculas de S convertidas en producto por unidad de tiempo cuando la enzima

está totalmente saturada de sustrato
(ET)0= concentración total de enzima
• Cada reacción catalizada ocurre en un tiempo que ocurre a 1/K2

• Kcat es una constante de velocidad con unidades de tiempo-1
• Los números de recambio de la mayoría de las enzimas con sus sustratos
fisiológicos se encuentran comprendidos entre 1 y 104 por segundo
ACTIVIDAD Y EFICIENCIA ENZIMÁTICA:
• Actividad enzimática: es el número de moles de sustrato convertidos en

producto, por mol de enzima y por unidad de tiempo. Esto supone que la enzima
está plenamente saturada por el sustrato.
• El cociente Kcat/KM muestra la eficiencia de la catálisis enzimática, ya que tiene
en cuenta la velocidad de catálisis de un sustrato (Kcat) y la fortaleza de
interacción E-S (KM)
• Kcat/KM, podemos comparar la preferencia de una enzima hacia sustratos
diferentes
60
LINEWEAVER-BURK

• Antes de disponer de ordenadores la determinación de los valores de KM y Vmax
se tenía que hacer a través de una transformación algebraica
• El mejor método de determinar los valores de KM y Vmax es utilizando una
representación doble recíproca (o Lineweaber-Burk)
• Tomando inversos en la reacción de Michaelis-Menten
61
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
• La unión de moléculas pequeñas específicas e iones, así como cambios en el pH,
puede inhibir la actividad de muchas enzimas
• Los inhibidores de enzimas actúan de manera reversible e irreversible
• ¿Utilidad?
1. Control del sistema-regulación de la actividad
2. Fármacos y venenos
3. Herramientas científicas para análisis de mecanismos enzimáticos
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
Unión covalente e irrevocable a la enzima, eliminan la eficacia catalítica de la enzima.
• Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima,

modificándola covalentemente
• A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles
depende del tiempo de actuación del inhibidor
• Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos
Ej: metales pesados, gas venenoso del sistema nervioso y algunos insecticidas
1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados
INHIBICIÓN REVERSIBLE
• La inhibición reversible se caracteriza por la rápida disociación del complejo
enzima-inhibidor
• En función de la naturaleza de la interacción entre la enzima y el inhibidor y los
efectos del inhibidor sobre la cinética enzimática
1. Competitiva
2. No competitiva
3. Acompetitiva
INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA: El inhibidor tiene similitudes estructurales con

el sustrato y compite con el por el centro activo
62
Con ello se evita que el sustrato se pueda unir a la enzima
Disminuye la velocidad de catálisis reduciendo la proporción de moléculas de enzima

unidas al sustrato
63
Sulfanialmida: Fármaco de la familia sulfamidas, se parece mucho a un metabolito que
necesitan las bacterias para la síntesis de ácido fólico (PABA), no afecta a los humanos
porque nosotros asimilamos el ácido fólico de la dieta.
INHIBICIÓN REVERISBLE NO COMPETITIVA (MIXTA)

• Se une a un lugar diferente del sitio activo de la enzima
• Se une a la enzima libre y también al complejo enzima-sustrato
• Por acción del inhibidor disminuye la Vmax pero el valor de Km no se altera
El inhibidor “disminuye” la concentración

de enzima funcional
64
INHIBICIÓN REVERSIBLE ACOMPETITIVA (INCOMPETITIVA)
El inhibidor (que no se une al centro activo) se une a la enzima solamente si ya se ha

unido el sustrato
65
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
• La International Union of Biochemistry (IUB) clasifica y nombra a las enzimas de
acuerdo con el tipo de reacción química que catalizan.
• Se asigna a las enzimas una clasificación de 4 nºs y un nombre sistemático con
dos partes.
• Se sugiere también un nombre abreviado
• Alcohol deshidrogenasa es: alcohol: NAD+ oxidotreductasa
1. Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción. Transferencia de e-

(oxidorreductasas/deshidrogenasas)
2. Transferasas: transfieren un grupo de una molécula a otra (transaminasas,
transcarboxilasas)
3. Hidrolasas: rompen enlaces con intervención de una molécula de agua: hidrólisis
(fosfatasas, peptidasas)
4. Liasas: catalizan liberación de grupos para formar dobles enlaces o al revés
(descarboxilasas, sintasas)
5. Isomerasas: transferencia de grupos dentro de la misma molécula para rendir
formas isómeras (epirreasas, mutasas)
6. Ligasas: unen 2 moléculas por enlace C-C, C-S, C-O, C-N. Muchas de ellas se
denominan sintetasas, ligadas a la ruptura ATP o similares (carboxilasas)
66
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
Cinética es el campo de la química que estudia velocidad y mecanismo de reacción en la
que interviene un catalizador biológico (enzima).
Enzimas alostéricas:
• Son enzimas cuya estructura proteica está formada de varias subunidades,
presentan estructura cuaternaria
• Diferentes sitios activos, unen más de una molécula de sustrato. La unión del
sustrato es cooperativa
• Además del sitio o centro activo tienen sitios alostéricos o de regulación
• La relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato sigue
cinética sigmoidea. No se rigen por la cinética de Michaelis-Menten
Concepto cooperatividad o alosterismo:

• La unión de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio
conformacional que por contacto físico se transmite a las subunidades vecinas,
facilitando las interacciones. Recordatorio=Conformación R y T de la
hemoglobina (Hb)
• Modelos de unión: secuencial y concertado
• Ejemplos: unión Hb-O2, enzimas alostéricas y sus sustratos
Moduladores alostéricos:
• También reciben el nombre de efectores y pueden ser positivos o negativos
• Se unen al sitio alostérico que puede estar en la misma subunidad que tiene al
sitio activo o en las subunidades regulatorias
• Su unión produce un cambio conformacional que afecta al sitio activo
67
TEMA 6: LÍPIDOS:
ÍNDICE:
➢ Qué son los lípidos.
➢ Funciones.
➢ Clasificación.
➢ Ácidos grasos.
➢ Lípidos saponificables.
➢ Ecosanoides.
➢ Lípidos isoprenoides.
➢ Lipoproteínas.
→ ¿QUÉ SON LOS LÍPIDOS?
Grupo heterogéneo de moléculas cuya característica fundamental es su insolubilidad

en agua y la solubilidad en solventes orgánicos.
- Derivados por esterificación y otras modificaciones son modificaciones de

ácidos orgánicos monocarboxílicos llamados ácidos grasos.
- Derivados por condensación y posteriores modificaciones de unidades

isoprenoides.
→ FUNCIONES:
1. Energética: los lípidos son una importante fuente de energía y esa energía hay
que almacenarla así que las moléculas lipídicas son una importante reserva
energética y poseen el mayor valor calórico de todas las biomoléculas (10kcal/g).
2. Estructural: son biomoléculas que juegan un papel muy importante a nivel

estructural. Son los constituyentes fundamentales de todas las membranas
biológicas y muy importantes el revestimiento de las vainas de mielina del SN.
68
3. Informativa: muchas señales químicas son de naturaleza lipídica: hormonas
esteroideas, eicosanoides, etc.
→ CLASIFICACIÓN:
Hay 2 grupos: se pueden clasificar conforme a su comportamiento en reacción de

saponificación:
- Saponificación: los ácidos grasos reaccionan con bases fuertes y forman sales de
ácido graso o jabones (esteres de ácidos grasos).

En base a esto, los
clasificamos en saponificables y no saponificables: si en presencia de base nos dan
jabones, entonces es que han formado ésteres de ácidos grasos y son saponificables;
sino son de isoprenos.
Los saponificables formados por unidades C2 y los insaponificables C5.
69
• ¿Qué quiere decir C2 y C5? Son subunidades mínimas que los van formando.
• Saponificables: son lípidos que contienen ácidos grasos y los ac grasos son ácidos
carboxílicos sintetizados por condensación de unidades C2.
Las cadenas hidrocarbonadas se representan por líneas en zigzag.
• Insaponificables: condensación de unidades C5: unidad de 5 carbonos, isopreno,

isopenteno y metilbutadieno.
70
→ ÁCIDOS GRASOS:
Ácidos grasos: biomoléculas formadas por

larga cadena carbonada con carboxilo
terminal, y generalmente las
estructuras más abundantes en los seres vivos son aquellas que tienen un número par de
carbonos.
- Saturados: SIN dobles enlaces en cadena alifática.
- Monoinsaturados: un doble enlace (configuración cis) configuración trans.
- Poli-insaturados: múltiples dobles enlaces: configuración cis (mayoría);

numerosas configuraciones cis y trans.
➢ PROPIEDADES FÍSICAS:
- Anfipáticos: son moléculas anfipáticas, la cabeza es polar (-COOH) por tanto

hidrofílica y la cadena es apolar o hidrofóbica.
- Solubilidad: en medios acuosos forman micelas.
- Punto de fusión: aumenta a medida que aumenta el nº de C y el grado de

saturación. Cuanto más C tenga, mayor será el punto de fusión y cuanto más
saturado esté el ácido graso. Pero, a medida que tiene más insaturaciones, es decir
más dobles enlaces, el punto de fusión baja.
→ NOMENCLATURA DE ÁCIDOS GRASOS:
La fórmula es:
71
Dicha formula puede simplificarse escribiendo el número de C seguido del signo “:”
y de otro número en forma de superíndice que indica la cantidad y la proporción de
insaturaciones.
→ ÁCIDOS GRASOS SATURADOS:
Ejemplos:
Ác palmítico (C16) Cadena hidrocarbonada: químicamente inerte, hidrofóbica, lineal.
→ ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS:
Con mucha frecuencia los ácidos grasos presentan una o más insaturaciones (dobles
enlaces).
Estos son invariablemente del tipo geométrico cis-, lo cual introduce una angulación
de 120º en la molécula. Por lo general, el primer doble enlace está en la posición C9.
Los dobles enlaces son no conjugados y de configuración cis.
La estructura tipo cis hace que los ácidos insaturados tengan puntos de fusión más
bajos que los saturados, siendo por lo general líquidos a temperatura ambiente
(aceites).
72
→ ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES: existe un grupo especial de ácidos

grasos denominados ESENCIALES, son poliinsaturados y no pueden ser
sintetizados por mamíferos, deben ser ingeridos, son principalmente grasas de
origen vegetal: linoleico, linolénico y araquidónico. Cuanto más hidrogenado,
mayor punto de fusión.
73
→ LIPIDOS SAPONIFICABLES: se pueden clasificar en lípidos que sirven para
almacenar energía(triacilgliceroles) y otros que forman parte de estructuras como
de membranas lipídicas (glucolípidos y fosfolípidos).
Todos ellos presentan glicerol o esfingosina como esqueleto carbonado

(estructuras en rojo pálido). A este esqueleto carbonado se anclan uno o más
grupos alquilo (en amarillo) y una cabeza polar (en azul). En los triacilgliceroles,
glicerofosfolípidos, los grupos alquilo son ácidos grasos unidos por un enlace
ÉSTER, mientras que los esfingolípidos contienen un único ácido graso unido por
un enlace AMIDA al esqueleto de esfingosina.
74
→ ACILGLICEROLES:
Ésteres de ácidos grasos y glicerol. Dependiendo del número de posiciones esterificadas

del glicerol, tenemos:
1. Monoacilgliceroles (monoglicéridos).
2. Diacilgliceroles (diglicéridos).
3. Triacilgliceroles (triglicéridos).
De estos, los triacilgliceroles o triglicéridos son, con mucho, los más abundantes. Se
almacenan sobre todo en el Tejido Adiposo.
Aparecen también en las semillas y frutos de las plantas oleaginosas (Olivo, soja, girasol,
etc).
→ TRIACILGLICEROLES
Cuando los tres grupos alcohólicos del glicerol forman ésteres con ácidos grasos se
produce una molécula de triacilglicerol (triglicérido). Son moléculas completamente
hidrofóbicas. En la posición 2 del glicerol es donde está el ácido graso insaturado.
75
- Los TAGs que son sólidos a temperatura ambiente, por ser ricos en ácidos grasos
saturados, se llaman grasas.
- Los TAGs que son líquidos a temperatura ambiente, por ser ricos en ácidos grasos
insaturados, se llaman aceites.
- Ej: aceites de semillas incluyen de cacahuete, maíz, girasol, soja.
Triacilgliceroles almacenan
ácidos grasos como grasas en el cuerpo de los animales. Antes de su oxidación, las grasas
deben hidrolizarse a ácidos grasos ionizados y glicerol. Biológicamente este proceso lo
realizan las lipasas (liberan ácidos grasos de trigliceroles). Químicamente este proceso
de hidrólisis se denomina saponificación.
→ FOSFOLÍPIDOS:
Grupo de lípidos que poseen en su molécula algún grupo fosfato.

Existen diferentes variantes:
➢ Fosfoglicéridos o glicerofosfolípidos: tienen en su estructura un glicerol (enlace
éster).
➢ Esfingolípidos: tienen en su estructura esqueleto de esfingosina (enlace amida).
Son lípidos anfipáticos que tienen, dentro de una misma molécula, una parte polar
(hidrofílica), que interacciona fácilmente con el agua, y una parte hidrofóbica. Por eso se
llaman “anfipáticos”, que viene a significa “ambos afectos·”, “ambas afinidades”.
→ FOSFOLÍPIDOS:
76
• Contienen dominios hidrofóbicos e hidrofílicos.
• Son los componentes estructurales de las membranas.
• Son agentes emulsificantes.
• Pueden formar micelar y otros, forman vesículas con bicapa

lipídica en la que queda un entorno hidrofílico hacia dentro.
• Si están suspendidos en agua forman espontáneamente estructuras ordenadas.
- Los grupos hidrofóbicos en el centro.
- Los grupos hidrofólicos en contacto con el agua (base de la estructura de

membrana).
➢ Fosfoglicéridos:
Cuando el tercer OH del glicerol está esterificado con ácido fosfórico o con un éster de
ácido fosfórico, en lugar del grupo carboxilo, resulta un fosfoacilglicerol.
77
78
→ EICOSANOIDES:
79
• Importantes derivados de ácidos grasos poliinsaturados:
1. Postaglandinas.
2. Tromboxanos.
3. Leucotrienos.
• Importantes mediadores locales (AUTACOIDES), esto es, señales químicas que

se producen en el mismo lugar donde ejercen sus acciones.
• Se comportan como efectores de :
1. Relajación/contracción músculo liso.
2. Reacción inflamatoria.
3. Reacciones alérgicas y anafilácticas.
Con la
acción de
la Fosfolipasa A2, tenemos por un lado el ácido araquidónico y una vez que se ha
eliminado, tenemos el ácido lisofosfatídico.
• Ácido lisofosfatídico: interviene en la reparación de las heridas (plaquetas).
80
• Ácido lisofosfatídico: molécula de
reparación de las heridas a través de la acción de las plaquetas.
• Fosfolipasa C: hidroliza el éster con el grupo fosfato dando diagilglicerol. Es una

molécula de señalización en las cascadas de señalización mediadas a través de
transducción de señales.

→ ESFINGOLÍPIDOS:
Son una variedad de lípidos que poseen en su molécula el aminoalcohol (esfingosina).
Existen diferentes variantes:

• Ceramidas.
• Cerebrósidos (glicolípidos).
➢ CERAMIDAS:
81
La esfingosina se une a un ácido graso de cadena larga a través de un enlace amida para
formar las CERAMIDAS:
La ceramida es el precursor de los

esfingolípidos.
Si a la ceramida se le une a través del -OH la fosfocolina o fosforilcolina
(fosfato+colina) entonces se trata de esfingolípidos (Esfingomielina).
Las esfingomielinas
son componentes importantes de las membranas celulares de animales y plantas y
abundan en el tejido nervoso.
Vaina de mielina- defectuosa en algunas
enfermedades neurológicas.
➢ GLICOLÍPIDOS:
Los glicolípidos tienen un carbohidrato

unido al alcohol de un lípido por un enlace
glicosídico. No llevan fosfato.
Frecuentemente una glucosa o galactosa está unida a la función alcohol primario de
la ceramida.
- El compuesto se llama CEREBRÓSIDO.
Cuando está unido al ácido siálico:

- El compuesto se llama GANGLIÓSIDO.
82
Estos compuestos son especialmente abundantes en las membranas de las células
nerviosas y cerebrales.
✓ Cerebrósidos: el -OH terminal de la esfingosina está sustituido por una
hexosa (glucosa, galactosa) o un polisacárido.
✓ Gangliósidos: esfingolípidos con uno o más residuos de ácido siálico.
Los nombres incluyen M,D,T (nº de residuos de a.siálico) los subíndices

indican la secuencia de monosacáridos unidos a la ceramida.
83
→ ISOPRENOIDES:
Los isoprenoides contienen una unidad repetitiva de 5C conocida como isopreno.

Se sintetizan a partir del isopentenil pirofosfato. Los isoprenoides incluyen terpenos y
esteroides.
➢ ESTEROLES:
Los esteroles o alcoholes

esteroides son un importante componente de las membranas celulares, donde regulan la
fluidez de las mismas. Poseen un grupo -OH en el carbono 3.
84
No aparecen en las membranas bacterianas.
Encontramos Fitosterol en Plantas, Zimosterol en Hongos y Colesterol en animales.
• Colesterol: componente de las membranas celulares, precursor de los ácidos
biliares y precursor de hormonas esteroideas.
Ácidos biliares: derivados del colesterol, se sintetizan a partir de él en el hígado y

quedan recluidos en la circulación heterohepática, es decir, se secretan del hígado
a la bilis, de la bilis pasan al intestino y del intestino vuelven al hígado. Por tanto,
la función de los ácidos biliares es la digestión de las grasas de la dieta. Son
moléculas anfipáticas con propiedades detergentes. Más abundante: ácido cólico.
85
• Si el ácido cólico se conjuga por acción de enzimas con glicina, se forma
glicocolato; si se conjuga con taurina, se forma taurocolato.
• Además, el colesterol es también una molécula precursora de otras moléculas que

son las hormas sexuales, los mineralocorticoides y los glucocorticoides. A partir
del colesterol, mediante un proceso biosintético que tenemos en nuestro
organismo en diferentes tejidos, se genera pregnenolona y a partir de ella,
mediante reacciones enzimáticas se forma la progesterona. A partir de la
progesterona se sintetizan el resto de hormonas esteroideas.
86
Datos sobre el
colesterol:
1. Es el principal
regulador de la fluidez en membranas animales.
2. Es el precursor metabólico de importantes hormonas: corticoides, estrógenos,

gestágenos y andrógenos.
3. Es asimismo el precursor de los calciferoles (vitaminas D, se sintetiza a nivel

hepático y también se puede sintetizar a nivel de la piel), requeridos en la
correcta absorción intestinal de calcio.
4. Nuestro organismo es capaz de sintetizar metabólicamente el colesterol, pero

no existen sistemas enzimáticos capaces de romper su estructura cíclica.
5. El exceso de colesterol se elimina a través de la secreción biliar. Pero dada su

insolubilidad, tiende a depositarse en la íntima de las arterias, dando lugar a
ateromas, lesión propia de la arteriosclerosis.
Además de estar en forma libre, también nos lo podemos encontrar en forma esterificada.
Se forma un enlace éster a través de una enzima; eso significa que tiene un ácido graso
en la posición 3 de su estructura. Es el almacenamiento inmediato que tiene la célula del
colesterol.
87
→ TERPENOS:
Son moléculas derivadas del hidrocarburo isopreno a través de un proceso de

polimerización. Pero ese isopreno no se ha condensado para dar el
ciclopentanoperhidrofenantreno.
Ejemplos: vitamina E, ubiquinona, vitamina K, algunas citoquininas y hormonas
vegetales.
Algunas proteínas están preniladas (unidas a grupos isoprenoides).
o Retinoides (Vitamina A): 11-cis Retinal, son moléculas fotosensibles en el ciclo
visual. También son reguladores de transcripción génica.
o Tocoferoles (Vitamina E): α-Tocoferol, son moléculas

antioxidantes que eliminan radicales
libres.
o Naftoquinonas (Vitamina K): Naftoquinona, promueven la síntesis de

determinados factores de la coagulación.
88
➢ COENZIMA Q: coenzima Q10 (10 unidades de isopreno), o ubiquinona,
ubidecarenona, coenzima Q, CoQ10, CoQ, o Q10.
• 1,4-benquinona, Q se
refiere al grupo químico quinona, y el 10 se refiere al número de subunidades del

producto químico isoprenilo en su cola.
• Está presente en la mayoría de las células eucariotas, principalmente en la

mitocondria.
• Es un componente de la cadena de transporte de electrones y participa en la

respiración celular aeróbica, generando energía en forma de ATP…
→ TRANSPORTE DE LÍPIDOS= LIPOPROTEÍNAS:
Los lípidos son insolubles en agua, por lo que para su transporte deben de unirse a una
serie de proteínas para formar las lipoproteínas.
• ¿Qué es una lipoproteína? Asociaciones dinámicas de lípidos y proteínas unidos
por medio de interacciones hidrofóbicas y electroestáticas con el fin de transportar
los lípidos por el
ambiente acuoso
de la sangre.
Interior
(hidrofóbico,apolar)
Exterior (hidrofílico,polar)
89
Apolipoproteína humana: partículas complejas y dinámicas que presentan un núcleo
hidrofóbico con lípidos no polares (CE (éster de colesterol) y TG (triacilglicéridos))
rodeado por una membrana hidrofílica de PL,CL y Apolipoproteínas.
• Estructura de las lipoproteínas:
o Los triglicéridos forman dominios discretos y estables con los ésteres de

colesterol.
o Las apoproteínas se sitúan con sus zonas hidrofóbicas hacia el interior.
▪ Las alfa-hélices anfipáticas (un aminoácido ácido seguido de uno

básico adyacente a una zona hidrofóbica) se cubren con fosfolípidos.
o Los fosfolípidos ocupan los huecos libres de la superficie.
• Tipos de lipoproteínas: (se clasifican en función de su origen y su densidad)
o Quilomicrones: se sintetizan en el intestino, cuando se absorben todos los

ácidos grasos y triacilglicéridos. Son las de menos densidad (QR).
o VLDL (Very Low Density Lipoprotein): se sintetizan en el hígado e

intestino.
o IDL: densidad intermedia.
o LDL: relacionadas con placas de ateroma (Lp(a)), colesterol malo.
o HDL: hígado e intestino. Las de mayor densidad.
90
91
TEMA 7. TRANSPORTE A TRAVÉS DE MEMBRANAS
Membranas celulares: el modelo de mosaico fluido:

• Lípidos organizados como bicapa
• Proteínas insertadas en la bicapa lipídica
• Red de proteínas interiores y marcadores de superficies
Las bicapas de fosfolípidos son fluidas
• Los puentes de H del agua mantienen las dos capas unidas
• Los fosfolípidos y las proteínas no ancladas pueden moverse en la membrana
• Los ácidos grasos saturados hacen la membrana menos fluida que los
insaturados
• El calor hace la membrana más fluida que el frío
La composición lipídica varia a lo largo de los compartimentos celulares y es diferente

hacia la luz citoplasmática o hacia el espacio extracelular.
La membrana plasmática es asimétrica.
PROTEÍNAS DE MEMBRANA: Tienen varias funciones:

1. Transportadoras
2. Enzimas
3. Receptores de membrana
4. Marcadores de identidad celular
5. Proteínas de adhesión entre células
6. Uniones al citoesqueleto
PROTEÍNAS PERIFÉRICAS
• Ancladas a fosfolípidos en un lado de la membrana
• Poseen regiones no polares insertadas en la bicapa lipídica
• Con libertad para moverse lateralmente en un lado de la membrana
PROTEÍNAS INSTEGRALES:
• Atraviesan la bicapa lipídica (proteínas transmembrana), al menos presentan un
dominio transmembrana (pueden ser varios)
• Las regiones no polares que contiene aminoácidos hidrofóbicos de las proteínas
están embebecidas en el interior de la bicapa
• Las regiones polares de las proteínas sobresalen a ambos lados de la membrana
• Las regiones no polares de una proteína integral pueden crear un poro a través
de la membrana
• La estructura secundaria en hojas beta en una proteína integral puede crear un
cilindro (barril beta)
• El interior de un barril beta es polar y permite el paso de agua y pequeñas
moléculas a través de la membrana.
La bicapa lipídica actúa como una barrera selectiva permebale
El transporte a través de las membranas celulares puede ser de dos tipos:
92
• No mediado: difusión simple
• Mediado: proteínas transportadoras específicas
o Mediado pasivo o difusión facilitada
o Transporte activo
DIFUSIÓN SIMPLE:
Movimiento de moléculas de un compartimento con alta concentración a otro con baja
concentración
• A favor de gradiente de concentración, esto quiere decir que el movimiento de
partículas ocurre desde la zona más concentrada a la menos concentrada
• No intervienen proteínas transportadoras
• La velocidad del transporte es directamente proporcional al gradiente de
concentración (no saturable/cinética de primer orden)
• Depende de la liposolubilidad y tamaño de la molécula

TRANSPORTE MEDIADO: Intervención de proteínas de membrana
• Transporte pasivo o difusión facilitada:
o Transportadores
o Canales iónicos
o Canales de agua: aquaporinas
• Transporte activo:
o Primario (bombas iónicas, ATPasas)
o Secundario (acoplado)
CARACTERÍSTICAS GENERALES DEL TRANSPORTE MEDIADO:

• Mediado por proteínas integrales
o Selectividad de sustancias
o Especificidad química
o Esteroespecificidad
• Cinética de saturación inhibible
o La inhibición puede ser de cualquiera de los tipos que vimos en el capítulo
5
TRANSPORTE MEDIADO PASIVO:

También llamado difusión facilitada: movimiento de moléculas de un compartimento de
alta a otro de baja concentración con ayuda de una proteína transportadora (a favor de
gradiente/ “cuesta abajo”) No requiere aporte de energía
TRANSPORTADORES O PERMEASAS O CARRIERS:

• Median el movimiento de un soluto que se une a ellos
• El movimiento implica un cambio conformacional
TRANSPORTE MEDIADO, CANALES DE AGUA:
93
Aquaporinas: canales de agua que incrementan la permeabilidad al agua de las
membranas. Los canales de agua son necesarios para la mayor parte del flujo de agua a
través de las membranas celulares.
TRANSPORTE MEDIADO, CANALES IÓNICOS:

• Tipo especial de difusión facilitada
• A favor de gradiente electroquímico
• Intervienen proteínas transportadoras
• Especificidad
• No saturable en condiciones fisiológicas
• Mecanismo de compuerta
Clasificación según el ión transportado:

• Muy específicos:
o NA+
o K+
o CA+2
o CL-
• Poco específicos
Clasificación según su regulación:

• Dependientes de voltaje
• Dependientes de ligando (operados por recpetores)
• Regulados mecánicamente
TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO:

Dependiente de energía, en contra de gradiente de concentración
TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO PRIMARIO:

• Consume energía en forma de ATP (los transportadores se denomina ATPasas)
• Actúa en contra de gradiente
• Específico y saturable
• Ejemplos:
o Bomba de sodio-potasio (Na/K-ATPasa)
o Bombas de calcio
o Bombas de protones
Transportadores ATP-dependientes:
Pueden ser de varios tipos (bombas de clase P, bombas de clase F y V, bombas de la
superfamilia ABC)
CLASE P:
• Transportan activamente cationes
• Componentes: un polipéptido responsable del transporte y de la hidrólisis del
ATP y de la fosforilación
94
• En eucariotas este polipéptido tiene un dominio transmembrana (10 hélices) y
un dominio citosólico en donde se encuentra el sitio de hidrólisis de ATP y
fosforilación.
• Normalmente tienen otras subunidades acompañantes (estructura del tipo alfa-
beta: ab)
• Las proteínas activas son, en eucariotas, homodímeros de este dímero
(estructura a2b2)
• NA+/K+ ATPasa (tipo P): Es la responsable de la creación y mantenimiento del
potencial de membrana de las células de animales, y de la creación del gradiente
de iones Na+ cuya entrada al interior de la célula se emplea en los procesos de
cotransporte. De hecho, en una célula en reposo la mayor parte del ATP es
empleado precisamente por esta proteína.
Acción terapeútica de los esteroides cardiotónicos como digitalis (derivados de la

ouabaina):
• Inhibición de Na+, K+ -ATPasa por esteroides cardiotónicos disminuye el
gradiente de Na+ y disminuye la actividad del intercambiador Na+/Ca2+
• Ello conduce a aumentos en la concentración intracelular de Ca2+ y a una mejor
contracción cardiaca
CLASE F y V:
• Proteínas de gran tamaño
• Dos componentes fundamentales:
o “Base” hidrofóbica, que atraviesa la membrana y que está fromado por
un haz de 9 a 13 cadenas polipeptídicas
o “Cabeza” asociada mediante un “tallo” a la base. La hidrólisis del ATP
ocurre en la cabeza.
• H+ ATPasas tipo F bombean protones a través de la membrana interna
mitocondrial lo que proporciona energía para la síntesis de ATP
SUPERFAMILIADE TRANSPORTADORES ABC:

Dos dominios funcionales característicos:
• TM: dominio transmembrana (hélices alfa)
• NBD: unión a nucleótido
Todos los transportadores ABC tienen como mínimo dos dominios transmembrana y dos
NBDs.
El genoma humano contiene al menos 49 genes de proteínas ABC entre otros:

• MDR (Multidrug resistance protein)
• MRP (Multidrug resistance-associated protein)
• CFTR (Cystic fibrosis transmembrane regulator)
• Gen de la adrenoleucodistrofia (ADL)
Las bombas MDR y MRP están relacionadas con el desarrollo de la quimioresistencia de

numerosos tipos de cáncer, expulsan los fármacos fuera de la célula tumoral.
95
El regulador CFTR funciona más como un canal de Cl- y está relacionado directamente
con la fibrosis quística.
TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO SECUNDARIO:

• Transporte acoplado de dos o más sustancias
• La energía acumulada en forma de gradiente de una de ellas (habitualmente el
sodio) se utiliza para mover otras sustancias en contra de su gradinete.
• No hay consumo directo de ATP
• Específico y saturable
• Ejemplos:
o Glucosa-Na+
o Aminoácidos-Na+
o Intercambiador Ca+2/Na+
o Intercambiador H+/Na+
Cotransportador Na+/Glucosa:
Las proteínas de transporte sodio-glucosa o SGLT (sodium-glucose linked transporter),

se encuentran en la mucosa del intestino delgado (SGLT1) y en las células del túbulo
proximal de las nefronas en el riñón (SGLT1 y SGLT2).
Su función es reabsorber glucosa desde el lumen del los túbulos renales o desde el
lumen del intestino delgado a las células del tejido. El proceso de transporte requiere de
una fuente de energía para su realización proveniente del gradiente eletroquímico
creado por el transporte primario.
TRANSPORTE DE MACROMOLÉCULAS Y PARTÍCULAS:

Llevado a cabo por mecanismos de:
1. Endocitosis: movimiento de sustancias al interior celular
2. Exocitosis: movimiento de sustancias al exterior celular
Endocitosis: ocurre cuando la membrana plasmática engloba macromoléculas o

partículas.
1. Fagocitosis (bacterias)
2. Pinocitosis (solutos)
3. Endocitosis-mediada por recpetor (LDL, virus… etc)
Exocitosis: salida de material hacia fuera de la célula

1. Unas vesículas en el citoplasma se funden con la membrana celular y liberan su
contenido hacia el exterior
2. Mecanismo de secreción de hormonas, neurotransmisores, enzimas digestivas,
etc
96

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Reservados todos los derechos.

Reservados todos los derechos.

→ ORGANIZACIÓN DE LA MATERIA VIVA

Las biomoléculas dan lugar a

→ HIDROFOBICIDAD, EFECTO HIDROFÓBICO:

• Molécula hidrofílica: una molécula es hidrofílica cuando interacciona con la

Reservados todos los derechos.

Ácido: sustancia donadora de protones.

Bases conjugadas: tienen una carga positiva menos que el ácido.

En el punto de inflexión están presentes igual número de moles:

Reservados todos los derechos.

Son los monosacáridos más abundantes y participan en procesos importantes

Monosacáridos de más de 4 carbonos existen en forma cíclica. Un grupo OH del

Los estereoisómeros del gliceraldehído son enantiómeros (imágenes no superponibles en

• Si una aldosa puede formar anillos de 5 o 6 C, existirá predominantemente como

• Denominadas anómeros, difieren en posición α o β. Las que tenemos que saber

MONOSACÁRIDOS: formas cíclicas de 5C:

• Ribosa: también existe forma cíclica:

Reservados todos los derechos.

• La oxidación de ambos radicales produce un ácido

• Oxidación del carbono aldehídico.

2. RUTAS METABÓLICAS, ÁCIDO GLUCURÓNICO.

- Inositol: que forma parte de un tipo de lípidos de membrana (los

D-desoxirribosa D-sorbitol D-xilitol

→ SUSTITUCIÓN DE MONOSACÁRIDOS (FOSFORILACIÓN).

→Muy importantes en el metabolismo

- Enlaces glicosídicos: compuestos con grupos OH, NH2 y SH pueden reaccionar

- Disacáridos más abundantes:

• SACAROSA: es el más abundante y lo

Reservados todos los derechos.

• LACTOSA: azúcar de la leche de los mamíferos, la de vaca contiene del 4 al 5%

- (Persona intolerante a la lactosa) Muy poca expresión de lactasa, la lactasa se queda

→ FUNCIONES DE LOS POLISACÁRIDOS:

• Homopolisacáridos: formados por monosacáridos de un solo tipo:

• Heteropolisacáridos: el polímero lo forman más de un tipo de monosacárido.

Funciones: reserva energética (almidón y glucógeno), estructura (celulosa, quitina,

En su digestión intervienen dos enzimas: alfa-amilasa (rompe enlaces 1-4) y la

➢ Glucógeno: carbohidrato de almacenamiento en animales. Es un polímero

➢ Celulosa: principal polímero estructural en plantas (principal componente de la

Reservados todos los derechos.

→ HETEROPOLISACÁRIDOS: glicosaminoglicanos (GAGs) (en organismos

• Hialuronato: componente de la matriz extracelular de cartílagos y tendones

• Queratán sulfato: se encuentra en la córnea, cartílagos y discos invertebrales; es

• Condrotoin sulfato: es un componente importante del cartílago. Puede ser

• Heparina: Actividad anticoagulante. Inhibe la conversión de fibrinógeno en

▪ Múltiples glicosaminoglicanos penden de una proteína.

o Mucinas: el monosacárido de contacto es una N-acetil galactosamina.

o Glicoproteínas: contienen residuos de carbohidratos unidos a cadenas de

El monosacárido terminal de la porción glucídica por su extremo no

Reservados todos los derechos.

Características de los aminoácidos.

En los microorganismos, plantas y animales se encuentran 300 aminoácidos.

• 2-99 aminoácidos. Péptidos.

Los 20 aminoácidos proteinogenicos son:

La misma nomenclatura de los glúcidos se utiliza con los aminoácidos.

Aminoácidos alifáticos o neutros.

Cabe decir, que su reactividad química es muy escasa.

Pertenecen a este grupo:

De cuanto nos hemos separado en diferentes especies a partir de la variación de x proteínas.

Pertenecen a este grupo:

El triptófano es precursor metabólico de neurotransmisores: serotonina y melatonina.

Forman enlaces glicosidicos con oligasacaridos en ciertas glicoproteínas.