Cursos de

Bioquímica.
1° PARCIAL
Preparador:
Bchr. José Sotillo.
 CONTENIDO:

UNIDAD I
• CONCEPTOS BASICOS

UNIDAD II
• AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 UNIDAD I

CONCEPTOS BACICOS

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 ¿QUE ES BIOQUIMICA?.
Ciencia que estudia los constituyentes químicos de los seres
vivos, sus funciones y sus transformaciones, así como los
procesos que controlan éstas. Esta se dedica al conocimiento de
la base molecular de la vida.

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Relación entre BIOQUIMICA y otras ciencias

Química Orgánica Biofísica Investigación Nutrición

• Representa • Emplea las • Desarrolla la • Comprende el
técnicas de búsqueda para metabolismo
las entender los para describir
Física para
propiedades estudiar las estados los
de las estructuras de moleculares de requerimientos
biomoléculas las las dietarios para
biomoléculas. enfermedades el
en términos mantenimiento
moleculares. de la salud.

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Relación entre BIOQUIMICA y otras ciencias
Biología
Microbiología Fisiología Celular Genética
• Muestra que • Indaga los • Representa la • Detalla los
los organismos procesos de la división mecanismos
unicelulares y vida desde los bioquímica del que le dan
virus son tejidos y trabajo dentro particularidad
departamentos niveles de de la célula. a una célula o
ideales para la organismos. la identidad de
demostración un organismo.
e investigación
de muchas de
las rutas
metabólicas y
mecanismos
regulatorios.

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Materia Viva y Materia Inerte
99% de las células están compuestas de C,
H, N y O. Estos son los más livianos de
los elementos, capaces de formar uno, dos,
tres y cuatro enlaces, respectivamente.

En general los
elementos mas
livianos forman los
enlaces mas fuertes.
Los seis principales elementos de la
vida son: C, H, N, O, P, y S.

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

¿Qué es lo que distingue a los organismos vivos
de los objetos inanimados?

Respiración

Reproducción

Metabolismo
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 Biomoléculas y Estructuras
ANABOLISMO

Bloque de Construcción Macromoléculas

Azucares Simples Polisacáridos

Aminoácidos Proteínas (péptidos)

Nucleótidos ARN-ADN

Ácidos Grasos Lípidos

CATABOLISMO
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 Acido
Aminoácidos Adenina Palmítico Glucosa
• Proteínas • Ácidos Nucleicos • Membranas • Celulosa
• Hormonas • Enzimas lipídicas
Peptídicas • Grasas
• Fructosa
• ATP
• Neurotransmisor • Neurotransmisore
• Manosa
es s • Sacarosa
• Alcaloides • Lactosa
Tóxicos

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 CARBOHIDRATOS.
Están formados por MONOSACARIDOS:

ALDOSAS CETOSAS

La unión de dos monosacáridos forman DISACARIDOS y la unión

de muchos forman POLISACARIDOS.
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 Los Organismos Vivos Necesitan:

• Extraer
• Transformar
Energía • Utilizar

• Convertir
• Polimerizar
Moléculas • Degradar
Simples

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 Los Organismos Vivos Necesitan:

• Aprovechar la energía
• Conducir secuencialmente las reacciones
• Síntesis y degradación de macromoléculas
Mecanismo • Mantener una dinámica de estado firme
s Químicos • Autoensamblaje de complejos
• Replicación exacta y eficiente
• Mantener un “orden bioquímico”

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 Enlaces Químicos.
Enlaces COVALENTES:
Enlaces PEPTIDICOS
(20-200 kcal/mol)
Enlaces NO COVALENTES:
-PUENTES DE HIDRÓGENO

-INTERACCIONES IÓNICAS

-INTERACCIONES HIDROFÓBICAS

-INTERACCIONES DE VAN DER

WAALS
(0,5 kcal/mol

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 Bioenergética.
La Bioenergética describe la
transferencia y utilización de la
energía en los sistemas biológicos.
Utiliza las ideas básicas de la
termodinámica, particularmente el
concepto de energía libre.

«Los cambios en la energía libre

(G) proveen una cuantificación de
la factibilidad energética de una
reacción química y pueden proveer
de una predicción de si la reacción
podrá suceder o no»

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 ATP «Es un NUCLEOTIDO formado por
base, azúcar y tres grupos fosfato.»

• Base: Adenina
• Azúcar: Ribosa
• Fosfato: Acido Fosfórico

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 Energía de las reacciones Químicas

Energía
A Pi
Pi Son aquellas que
Pi Liberan energía.

Reacción
Reacción
EXERGÓNICA
ENDERGÓNICA

Son aquellas que A Pi

Consumen energía.
Pi Pi
Energía

Metabolismo Celular
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 energia
ENERGIA
produto

reagentes Ejemplo: Fotosíntesis

t
ENDERGÓNICA 6CO2 + 12H2O + LUZ  C6H12O6 +6O2 + H2O
ENERGIA

reagente

energia
produtos
t
EXERGÓNICA Ejemplo: Respiración celular

C6H12O6 + CO2  +6CO2 + 6H2O + Energia

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 Tipos de Reacciones Metabólicas
Reacciones Catabólicas:
Reacciones Anabólicas: Forman compuestos simples a
Son aquellas destinadas a partir de la degradación de
formar compuestos complejos a compuestos complejos.
partir de moléculas simples. «En estas reacciones se produce
«En estas reacciones se energía»
consume energía»

Reacciones Anfibólicas:
Son capaces de formar y
degradar compuestos.
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M. Ej: Ciclo de Krebs
 Ciclo de ATP/ADP

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 AGUA
El Agua esta Constituida por 2H y 1O y se representa
en forma de tetraedro.

El agua es polar a pesar de tener carga neta cero

debido a que tiene un distribución asimétrica de
cargas
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 Características del AGUA H2O

Es un DIPOLO. Carga Neta CERO.

Debido a que puede Posee un lado parcialmente
formar puentes de positivo y uno parcialmente
hidrogeno. negativo.

O Estos extremos parcialmente

positivos y parcialmente
negativos le permite formar
puent7es de hidrógenos bien sea
H H con otras moléculas de agua o
con otras distintas a ellas como
por ejemplo el alcohol.
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 Propiedades del Agua H2O

Posee
Es una elevada
molécula constante
Polar dieléctrica
Tiende a
disociarse
(Ionizarse)

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 Solvatación
Expresa la acción disolvente del agua. Es el
conjunto de moléculas de agua que rodea a la
proteína; que se une a los extremos de
aminoácidos (cadena lateral R )

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 Constante Dieléctrica
«Calcula la capacidad del solvente para mantener separado
dos elementos de cargas opuestas».

Constante dieléctrica del H2O: 78.5

La constante dieléctrica
de cualquier solvente Mide la capacidad que
mide la capacidad que presenta el solvente para
tiene ese solvente de minimizar las fuerzas de
mantener separadas dos atracción entre grupos
partículas químicas de químicos de carga opuesta
distinta carga eléctrica.
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 Agua Corporal 60% de la masa corporal es Agua.

Comportamiento de los líquidos corporales

Liquido Intercelular Liquido Extracelular

Liquido Intersticial Liquido Transcelular

2/3 de la masa Plasma Linfa

Corporal Total
(K+)
1/3 de la masa
Corporal Total
(Na+)
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 pH = -log [H+]
pH
«Potencial Hidroeléctrico.»

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 «La escala pH tiene una
Escala de pH [H+]
100
secuencia logarítmica, lo que
0
ÁCIDO 1 10-1 significa que la diferencia
2 10-2 entre una unidad de pH y la
3 10-3 siguiente corresponde a un
4 10-4 cambio de potencia 10.»
5 10-5
6 10-6

NEUTRO 7 10-7
10-8
8
10-9 Esto quiere decir que la diferencia
9
10
10-10 entre un valor de pH y el siguiente es
11
10-11 diez veces.
10-12 Ej: Una muestra con pH 9 es diez
12
10-13
ALCALINO 13 veces mas alcalino que una muestra
10-14
14 con pH 8.
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 Ácido Base
ARRHENIUS
Sustancia que se disocia en agua para Sustancia que se disocia en agua para
generar iones H3O+ generar iones OH-
LEWIS
Especie que acepta e- (electrófilo). Especie que dona e- (nucleófilo).

BRONSTED-LOWRY
ESPECIE QUE DONA PROTONES. ESPECIE QUE ACEPTA
PROTONES.

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 ECUACIÓN Henderson-Hasselbach
Esta ecuación indica que el pKa de un
ácido es numéricamente igual al pH de
la solución cuando las concentraciones
molares del ácido y su base conjugada
son iguales (log1=0).

«El pH de una solución se

determina por medio de la
concentración relativa de acido
base.»
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 Amortiguador – Tampón – Buffers
Sustancia que mantienen el pH constante mediante mecanismos
Homeostáticos.
Estas son capaces de resistir variaciones de pH.
Compuesto Constante
dieléctrica ()

Mezcla de ácido débil y su Sangre-orina

H 2O 78.5
base conjugada (sal) la Metanol 32.6
cual resiste cambios en el Etanol 24
H2S 9.3
pH mejor que un volumen C6H6 2.2
2.2
igual de agua. CCl4 1.7
CH4 1.00006
Aire 5.4
Mica 2.5
Poliestireno
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Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 Sistemas Amortiguadores de la
Sangre

Sistema
bicarbonato Proteínas Sistema Buffer Sistema
de Amortiguador
-Acido del suero Hemoglobina Fosfato
Carbónico

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 UNIDAD II

Aminoácidos Y Proteínas

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 Aminoácidos
H
Amino Carboxilo
Aminoácidos:
NH2 C COOH  No Polares
 Polares:
R  Sin Cargar
Cadena Lateral R  Con Carga:
 Positivas
 Negativas

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 Aminoácidos NO Polares

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Aminoácidos Polares SIN Carga

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

Aminoácidos Polares
CON Carga (+)

Aminoácidos Polares
CON Carga (-)

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 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
NO POLARE POLARES SIN POLARES CON POLARES CON
CARGA CARGA (+) CARGA (-)
ALANINA GLICINA LISINA GLUTAMATO
VALINA SERINA HISTIDINA ASPARTATO
LEUCINA GLUTAMINA ARGININA
ISOLEUCINA TIROSINA
PROLINA TREONINA
METIONINA CISTEINA
FENILALANINA ASPARAGINA
TRIPTOFANO

Los aminoácidos subrayados son aminoácidos

esenciales debido a que nuestros cuerpos no lo puede
sintetizar, estos aminoácidos los debemos ingerir.
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 α-Aminoácidos NO Proteicos.
Cirtulina
Ornitina
Homoserina
Homosisteina
L-orinitina y la L-cirtulina son importantes intermediarios en el
metabolismo de la eliminación del nitrógeno; y la (creatinina) juega un
papel importante como reserva de energía metabólica.
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También pertenece a este grupo la homoserina y la homosisteina.
 Reacciones de los Aminoácidos
 Descarboxilación
 Oxidación
Salida de dióxido de
carbono (CO2) Salida de hidronios (H+)

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  Hidroxilación

Incorporación del grupo hidroxilo (OH)

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 Formas Iónicas de los Aminoácidos
Carboxilo
COOH En Solución:
Carboxilo:
H C NH3+
Amino
R-COOH R-COO- + H+
R
Cadena
Lateral R Amino:
R-NH3+ R-NH2 + H+

Plasma: pH 7,4
LEC: pH 7,1
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 A valores de pH por debajo del punto
isoeléctrico la carga neta de la proteína es
POSITIVA, y a valores de pH por encima
del punto isoeléctrico, la carga neta de la
proteína es NEGATIVA.

pH < pK PROTONADOS (Positiva)

pH > pK SIN PROTONES (Negativa)

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 Una sustancia anfótera es
Punto Isoeléctrico: aquella que se puede
comportar como acido o
Es el pH al que una sustancia como base dependiendo el pH
del medio como es el caso de
anfótera tiene carga neta cero. los aminoácidos
• El aminoácido no se desplaza en un campo eléctrico
(porque presenta carga neta cero) .
• Presenta mínima solubilidad. pI = pKa1 + pKa2
2

Zwuiterión o Ión Bipolar:

Especie iónica del aminoácido que tiene carga
neta cero
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CURVA DE
TITULACIÓN
DE GLICINA

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 CURVA DE
TITULACIÓN
DE
GLUTAMATO

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 CURVA DE
TITULACIÓN
DE
HISTIDINA

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 Proteínas
La unión de muchos aminoácidos forman PÉPTIDOS
y la unión de varios péptidos forman las
PROTEÍNAS.

«entonces podemos decir que las proteínas

son un conjunto de péptidos»

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Las proteínas se clasifican según su:

Solubilidad Función Biológica

Estructura Química Forma

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 Solubilidad
 Albumina: solubles  Globulinas: son
en aguas o soluciones solubles en
salinas diluidas. concentraciones salinas
mas elevadas.

 Prolaminas: se  Glutelinas: Se pueden

mantiene diluidas en diluir únicamente en
alcohol disoluciones básicas o
acidas
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 Forma
 Globulares: con  Fibrosas: Son
cadenas polipeptidicas alargadas, cilíndricas
compactas. Poseen y con proporciones
proporciones axiales axiales mayores a 10.
menores a 10.

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 Función Biológica
 Almacenamiento:
 Protectoras:
Mioglobina, Ferritina
Inmunoglobulinas
 Contráctiles: Actina,
Miosina.  Reguladoras:
Hormonas peptídicas.
 Enzimas: Cinasa,
Fosfatasa  Transporte:
Hemoglobinas,
 Estructura: Colágeno. Lipoproteínas.
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 Estructura Química

Simples: Conjugadas: Están

Formadas SOLO constituidas por
por aminoácidos: aminoácidos y un
Insulina Componente no proteico
(llamado grupo prostético):
Hemoglobina,
Mioglobina; Citocromos

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 Proteínas Conjugadas
Apoproteína: sola
no es funcional.

Aminoácido
Holoproteína
Grupo Prostético LIPOPROTEÍNAS
GLUCOPROTEÍNAS
Carbohidrato, Lipido, FOSFOPROTEÍNAS
Acido Nucleico; Ion HEMOPROTEÍNAS
Inorganico FLAVOPROTEÍNAS
METALOPROTEÍNAS

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 Enlace Peptídico
Es un enlace covalente (fuerte) que ocurre entre el grupo
amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro
aminoácido en el cual se libera una molécula de agua y se unen
las dos estructuras.

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 Polipeptídico Es la unión de varios
Péptidos

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 Desnaturalización de las Proteínas
Consiste en la ruptura de los ENLACES DEBILES
Lo que le ocurre a una proteína cuando se desnaturaliza es
lo siguiente:
 Pierde su actividad Bilógica  Pierde su conformación Nativa

Agentes Desnaturalizantes:
• Calor
• pH Extremos menores a 4 o Renaturalización: Es
mayores a 10 cuando la proteína recupera
• Detergentes su conformación nativa y su
• Urea, Metales pesados actividad biológica
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Desnaturalización de las Proteínas en
el Laboratorio Clínico
El motivo por el cual se emplea es para determinar
analitos mas pequeños como glucosa, electrolitos,
entre otros. En el laboratorio se emplean algunas
técnicas que utilizan ácidos fuertes para
desnaturalizar las proteínas y luego separarlas por
centrifugación.

El sobrenadante con el cual se harán las

determinaciones se denomina Filtrado Libre de
Proteínas.
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 Niveles de Organización de las
Proteínas
Estructura Estructura
Primaria Secundaria

Estructura Estructura
Terciaria Cuaternaria
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 Estructura Primaria Es una cadena larga polipeptídica

El enlace que la ESTABILIZA son los

ENLACES PEPTÍDICOS.

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 Estructura Son estructuras primarias que poseen
Secundaria giros o pliegues en su organización,
todo depende del enlace que las
estabilice.
Alfa Hélice

El enlace que la
estabiliza son puentes
de hidrógenos
INTRACATENARI
OS (dentro de la
misma cadena), hace
que mantenga esa
forma de resolte
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 Lamina Beta Plegada
El en lace que la estabiliza es puentes de hidrogenos
INTERCATENARIOS (entre las cadenas), es abundante en
aminoacido glicina debido a que es tan pequeño y sirve de manera de
bisagra; la organización puede ser paralela (cuando corren en la
mismam direccion)o antiparalela (cuando corren en direcciones
diferentes)

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

  Súper Secundarias, Motivo o Plegamiento
Son disposiciones estables de varios elementos de
estructura secundaria

Lazo ß-α-ß

Conexiones en Barril ß
motivos ß

Vértice α-α

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 Estructura Terciaria
Es cuando la cadena de aminoácidos hace plegamientos que permite establecer
uniones dentro de la misma molécula; en la estructura terciaria hay interacciones
que ocurren dentro de la misma molécula, es una sola sub unidad o monómero, es
estabilizado por fuerzas o interacciones débiles en general (no covalentes)

Representada por el ordenamiento global y la interrelación de

diversas regiones o dominios y de los residuos individuales de
aminoácidos de una cadena polipeptídica.
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 Estructura Cuaternaria

Es estabilizada por enlaces no covalentes; esta constituido por

varios monómeros:
Ej: Hemoglobina

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 Capa de Solvatación
Es la que impide que la proteína se pueda unir a otras proteínas, lo
cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es
la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos

Importancia: permite mantener a la proteína en solución

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA:
RELACIÓN ESTRUCTURA-FUNCIÓN

HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA ESTRUCTURA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
TERCIARIA
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 MIOGLOBINA HEMOGLOBINA
 Estructura Terciaria  Estructura Cuaternaria
 Globular, Pequeña  Constituida por 4 cadenas peptídicas: 2
 Compacta alfa y 2 beta
 Esta constituida por una sola  Grupo Prostético: HEM (4)
cadena (70% Alfa Hélice)  Cada cadena esta unida a un HEM
 Grupo Prostético: HEM mediante una unión NO COVALENTE
 Ubicada en: Musculo  Globular
Esquelético  Oxigenada es mas Compacta

FUNCIÓN: Almacenar Oxigeno FUNCIÓN: Transportar Oxigeno

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 GRUPO HEM
Tetra Pirrol cíclico que proporciona el color ROJO

IV II

III

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 Plano de la Porfirina

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Cambios Que ocurren con la oxigenación
de la Hemoglobina
Se alterna las estructuras 2°, 3° y 4° particularmente
en el HEM cuando llega el oxigeno
Ocurre un movimiento, se mueve las dos cadena alfa
y las dos cadenas beta.
Un par de unidades α -ß giran con respecto al otro par,
se hace compacto el tetrámero y se aumenta la
afinidad por el oxigeno.
La estructura que se encontraba en forma T pasa a
forma R

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Forma T y Forma R de la Hemoglobina

DESOXIGENADA OXIGENADA

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 NOTAS:
«His proximal F8 avanza hacia el
«Cuando ocurre la plano del anillo y arrastra
fijación del oxigeno consigo residuos adheridos»
con la Hemoglobina,
los puentes salinos se
rompen y forman
protones, estos son los
encargados del efector
Bohr.» (los puentes
salinos ocurren entre
las sub-unidades del
la desoxi-
hemoglobina)
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 Fe++ DE desoxi-Hb SE MUEVE
HACIA EL PLANO DEL HEM

«El movimiento mas

importante es el
movimiento del átomo de
hierro hacia el plano de
la porfirina»

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Enlaces que coordina el Hierro
 4 posiciones de coordinación son para los nitrógenos de los pirroles
 1 a la histidina proximal F8

 1 se une al Oxigeno

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Ligando que se unen a la Hemoglobina.
 Oxigeno 2,3-DPG estabiliza la desoxihemoglobina,
 Protones este aumenta en las Alturas.
 Dióxido de Carbono (CO2)
 2,3-DPG (difosfoglicerato) Cooperatividad
Positiva: esta
propiedad permite
Solo la unión con el oxigeno enlazar una cantidad
aumenta al afinidad de la molécula maxima de oxigeno en
por el oxigeno; a esto se le llama pulmon y entregar una
COOPERATIVIDAD POSIIVA cantidad maxima en
tejidos
«Alosterismo: es una propiedad de la molécula de hemoglobina en
la cual se une el 2,3-DPG en un sitio distinto al del oxigeno pero
perturba la unión del mismo oxigeno con la molécula, disminuye la
afinidad de la molécula por el oxigeno»
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 CURVAS DE SATURACIÓN
Cinéticas michaeliana y sigmoide: Hemoglobina: La curva es
Mioglobina y Hemoglobina
sigmoidea, enlaza 4 oxígenos
1.0 (la estructura tetramérica de
Y
MIOGLOBINA
la Hb produce una entrega
0.8
mayor de oxigeno)
0.6

HEMOGLOBINA
0.4
Mioglobina: la curva es una
0.2 hipérbola rectangular, enlaza
1 oxígeno
0.0
0 2 4 6 8 10 12

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P50 Es la Presión Parcial de Oxigeno Capaz
de saturar la mitad de la molécula.

PRESIÓN PARCIAL DE
OXÍGENO:
 Pulmones = 100 mm Hg
 Mezcla Venosa = 40 mm Hg
 Capilares = 20 mm Hg
 Citocromos = 5 mm Hg

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Hemoglobina: Proteína Alostérica
Las proteínas alostéricas son aquellas que poseen
espacios para la unión de su respectivo ligando, en el
caso de le hemoglobina ella posee 4 espacios cuyo
ligando debería ser el oxigeno.
allos = “OTRO”
PERO la unión entre la steros = “ESPACIO”
Hemoglobina y el oxigeno
puede ser inhibida por
efectores tales como (H+,
CO2, 2,3-DPG) que no
actúan sobre el HEM
(Centro Activo)

La unión entre La Hemoglobina y el Oxigeno es de tipo sigmoide

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 Efecto BOHR

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

EL DIÓXIDO DE CARBONO GENERADO EN LOS TEJIDOS
PERIFÉRICOS SE COMBINA CON EL AGUA PARA FORMAR ÁCIDO
CARBÓNICO (EN PRESENCIA DE ANHIDRASA CARBÓNICA), QUE
SE DISOCIA EN PROTONES Y EN IONES BICARBONATO.
LA HEMOGLOBINA DESOXIGENADA ACTÚA COMO
AMORTIGUADOR AL ENLAZAR LOS PROTONES Y ENTREGARLOS
A LOS PULMONES.
EN LOS PULMONES, EL ENLACE DEL OXÍGENO POR LA
HEMOGLOBINA LIBERA LOS PROTONES, QUE SE COMBINAN
CON EL IÓN BICARBONATO PARA FORMAR ÁCIDO CARBÓNICO Y
ÉSTE SE DESHIDRATA MEDIANTE LA ANHIDRASA CARBÓNICA
PARA CONVERTIRSE EN DIÓXIDO DE CARBONO QUE SE EXHALA
DE LOS PULMONES.

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Christian Bohr:
“los tejidos metabólicamente
activos requieren mayor
cantidad de oxígeno para su
funcionamiento”

DURANTE EL EFECTO BOHR:

-QUÉ OCURRE EN TEJIDOS?
-QUÉ OCURRE EN SANGRE?
-QUÉ OCURRE EN PULMONES?

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 EFECTO BOHR:

LA ACIDEZ ESTIMULA LA LIBERACIÓN DE OXÍGENO

UNA DISMINUCIÓN DE pH
DENTRO DEL RANGO
SATURACIÓN DE OXÍGENO

FISIOLÓGICO CORRE LA
CURVA HACIA LA
DERECHA, DISMINUYENDO
LA AFINIDAD DEL OXÍGENO
POR LA Hb
pO2 = 25,5 mm Hg pH = 7,6
pO2 = 39,7 mm Hg pH = 7,4
pO2 = 61,3 mm Hg pH = 7,2

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.

 Hemoglobinas Mutantes
HEMOGLOBINOPATÍAS: son aquellas que su codigo
genetico fue alterado y surge una hemoglobina distinta a
la hemoglobina normal.

Trastornos Trastornos Cualitativos:

Cuantitativos: HEMOGLOBINOPATIAS
TALASEMIA ESTRUCTURALES.
• Hemoglobina C
• Hemoglobina S
• Metahemoglobinas
• Hemoglobinas Inestables
• Hemoglobinas con afinidad
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
alterada por el oxigeno
 Hemoglobina Falciforme
 Lo que ocurre es que en la cadena beta el aminoácido
GLUTAMATO que se encuentra en posición 6 es sustituido por el
aminoácido VALINA.

 Este cambio de un aa POLAR por uno NO POLAR crea una

especie de tapón pegajoso en la superficie de la cadena beta

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 Plasma y sus Proteínas

CON ANTICOAGULANTE
Composición de la sangre:
55% plasma
45% células: glóbulos rojos,
blancos y plaquetas

SUERO
SANGRE TOTAL
SIN
EL SUERO NO CONTIENE ANTICOAGULANTE
FIBRINÓGENO

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 Proteínas Plasmáticas
ALBUMINA
GLOBULINAS
FIBRINOGENOS

HAPTOGLOBINAS: Se une a la Hb extra corpuscular

TRANSFERRINA: Libera Fe donde se necesita

FERRITINA: almacena Fe
CERULOPLASMINA: Transporta el 90% del Cu
INMUNOGLOBULINAS

PLASMINA PROTEASA
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 Proteínas Plasmáticas
ALBUMINA: VR (3,5 - 5,5 g/dl) GLOBULINAS: VR (2,0 - 3.6 g/dl)
 Proteína mas abundante (60%), • Posee elevado peso Molecular
 Su función es TRANSPORTAR, • Se encuentra en un 38%
es la proteína transportadora por • haptoglobina, ceruloplasmina,
excelencia, transporta todas las macroglobulina, transcobalamina,
sustancias liposolubles. protombina...
 Ejerce el 80% de la presión • También se encuentran las
Oncotica (regulación del inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgE,
volumen vascular), cuando se IgD, IgM)
rompe este equilibrio ocurre
Edema y Ascitis
FIBRINÓGENOS:
 Se encuentra en un 3%
 Es precursor de la Fibrina.
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 Generalidades de las Proteínas
• Poseen Vida Media Característica

• Muchas Muestran Polimorfismo: Ceruloplasmina, Transferrina

• La mayoría son sintetizadas en Hígado, EXCEPTO

Ganmaglobulinas que es sintetizada en células plasmáticas

• Algunas aumentan en estados inflamatorios agudos: Fibrinógenos

• La mayoría son glucoproteínas EXCEPTO Albúmina

• Son sintetizadas en Poliribosomas:

RER — REL — Golgi — Membrana Plasmática — Plasma.

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 Método de Separación de las Proteínas
1) Basado en el Tamaño Molecular
 Cromatografía por exclusión Molecular
 Diálisis y Ultra filtrado
 Centrifugación en gradiente de Densidad

2) Basado en Diferencias de Solubilidad:

 Solubilización y precipitación por salado de
proteínas
 Fraccionamiento con disolventes
 Precipitación Isoeléctrica
 Efecto de temperatura sobre la solubilidad de las
proteínas

3) Basados en la Carga Eléctrica: 4) Por Adsorción Selectiva:

 Métodos electroforéticos • Basados en la especificidad de
 Cromatografía de intercambio Ionico ligandos: Cromatografía de
Afinidad

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 Proteínas NO Plasmáticas:
ESTRUCTURALES: CONTRÁCTILES:

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 ESTRUCTURALES:
 Queratina  Elastina

 Colágeno
 Fibroina

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 Queratina
Posee estructura Triple Hélice
Presente en uñas, pelo,
epidermis y pezuñas de
animales.

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 Elastina
 Se encuentra en tejido
conjuntivo
 Muestra conformación
de espiral al azar
 Es la que les da
elasticidad a vasos
sanguíneos, pulmones,
cartílago de la oreja,
piel, ligamentos.
 Existe un solo tipo de
elastina

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 Colágeno
 Proteína mas abundante, en el mundo
animal (25%)
 Su estructura es Helicoidal Triple
 Existen 19 tipo de colágeno
 Posee prolina, OH-prolina que son las
que le dan rigidez, también posee OH-
lisina.
 Posee abundante Glicina
 Colágeno tipo I y II son formadores de
fibrillas:
Tipo I: Piel
Tipo II: Cartílago y Huesos

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Fibroina

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 CONTRÁCTILES:
 Convierten la energía química en energía mecánica
 Necesita de un suministro de energía (ATP, P-
Creatina)
 Regula velocidad, duración y fuerza
 Debe estar conectada a un operador (SNC)
 Debe regenerarse.

Actina Miosina

Troponina Tropomiosina
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 Músculo
Fascículo
Sarcomero Miofibrilla Fibra Músculo
Muscular

Unidad
Funcional
del
Musculo

Tipos de Músculos:
Músculo Músculo Visceral
Esquelético
Músculo Liso Músculo Cardiaco
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Músculo Estriado Músculo Liso
Actina Actina
Miosina
Miosina
Troponina Tropomiosina
Tropomiosina

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  Miosina
 Actina
• Es el Filamento Grueso
 Es el filamento delgado. • Es un Hexámero
 La Actina G polimeriza y • Porción Fibrosa: 2 Hélices
forma filamentos de doble entrelazadas (cadenas pesadas)
Hélice, estos filamentos son • Porción Globular: 2 Cabezas
la Actina F globulares can actividad de
ATPasa (en musculo
 Troponina esquelético)
• Posee 2 cadenas ligeras
 Esta constituida por 3 proteinas
separadas:
Troponina C, Troponina I,  Tropomiosina
Troponina T.  Proteína Fibrosa que posee
 Estas Interactuan con la Actina
cadena alfa y cadena beta que
F se adhieren al surco de la
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actina F
 Actina Miosina

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 LAS ESTRIACIONES ESTÁN FORMADAS POR
HACES DE FILAMENTOS FINOS Y GRUESOS
Filamentos
Filamentos
Finos = ACTINA
Gruesos = MIOSINA

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 MIOSINA

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M. ACTINA

 LA MIOSINA DESLIZA CON LA ACTINA PARA ACORTAR EL
SARCÓMERO Y CONTRAER EL MÚSCULO

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LA UNIÓN DE ACTINA CON MIOSINA PRODUCE EL DESLIZAMIENTO
DE LOS FILAMENTOS FINOS SOBRE LOS GRUESOS

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 Contracción Muscular
Existen eventos iguales en ambos tipos de músculos al
momento de la contracción:

Se envía la señal nerviosa, la orden es “contracción”.

Se despolariza el sarcolema.

Sale el Ca++ guardado del retículo sarcoplasmático.

Aumenta la concentración de Ca++ en el

sarcoplasma.

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  Aumenta la concentración de Ca++ en el sarcoplasma:
Después de este evento el proceso de contracción es diferente en ambos Músculos

Musculo Estriado: Musculo Liso:

1) 4 Ca++ se unen a Troponina C 1) 4 Ca++ se unen a Calmodulina
2) Se mueve el sistema de la troponina 2) Se activa una cinasa (enzima que
y Troponina I deja de inhibir la fosforila) dependiente de
interacción actina-miosina. calmodulina
3) Actina-miosina que formaban un 3) Cinasa fosforila la cadena ligera p,
ángulo de 90º se ponen en contacto ésta deja de inhibir la interacción
y forman ahora un ángulo de 45º actina-miosina
4) Se acorta el sarcómero 4) Actina-miosina que formaban un
ángulo de 90º se ponen en
contacto y forman ahora un
ángulo de 45º
5) El músculo está contraído 5) Se acorta el sarcómero, músculo
contraído
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Mecanismo de la contracción Muscular

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Estudie detalladamente lo que ocurre en cada uno de los pasos en
su respectivo orden

A) C)

B)

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Prof. Carmen Rodríguez de León

 Relajación:
El músculo quedo contraído, hay que separar el calcio de la
toponina C y guardar el calcio (ahí interviene la bomba de calcio,
que va a guardar el calcio a las organelas, va a disminuir la
concentración de calcio en el sarcoplasma), aquí tambien ayuda
una proteína secuestradora de calcio llamada
CALSECUESTRINA, que ayuda a guaradar el calcio.
Se quita el calcio de la troponina C, se vuelve a arreglar el
sistema de la troponina, de manera que la troponina I queda
inhibiendo el sistema actina y miosina
Una vez que queda inhibiendo cambia el angulo y el musculo se
relaja

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«Musculo estriado»
 Musculo Estriado: Musculo Liso:
1) Se quita Ca++ de Troponina C 1) 4se quita Ca++ de Calmodulina
2) Se mueve el sistema de la troponina 2) Se activa una fosfatasa (enzima
y Troponina I Inhibe la interacción que desfosforila) dependiente de
actina-miosina. calmodulina
3) Actina-miosina que formaban un 3) Fosfatasa desfosforila la cadena
ángulo de 45º se ponen en contacto ligera p, ésta inhibe la interacción
y forman ahora un ángulo de 90º actina-miosina
4) Se alarga el sarcómero 4) Actina-miosina que formaban un
ángulo de 45º se ponen en
contacto y forman ahora un
ángulo de 90º
5) El músculo se relaja 5) Se alargael sarcómero, músculo
relajado
Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.
 GRACIAS!

Bchr. JOSÉ Y. SOTILLO M.